Digestion enzymatique des glucides

alimentaires
Classification des glucides alimentaires

Ø GLUCIDES LIBRES
Monosaccharides
Glucose, Fructose, Galactose
Dissaccharides Glucides
Saccharose, Lactose, Maltose assimilables
Ø POLYSACCHARIDES
De réserve
Amidon
Ø POLYSACCHARIDES
De structure
Pectine Glucides
hémicellulose non assimilables
cellulose Fibres alimentaires
 Principales sources d’amidon
Ø céréales: 40 - 90%
Ø légumineuses: 30 - 70%
Ø tubercules: 65 - 85%
Industrie alimentaire: blé, mais, patate, riz, tapioca

Production de colle
Production de papier et de carton
Industrie textile
Industrie pharmaceutique (excipient)
 Biosynthèse de l’amidon
L'amidon, principal glucide de réserve des plantes se forme à partir du
glucose produit par les plantes vertes avec la photosynthèse
chlorophylienne :

6CO2 + 6H2O C6H12O6 + 6O2

Starch

UDP-Glucose
CYTOSOL ADP-Glucose

Glucose-1-Phosphate G-1-P

Glucose-6-Phosphate G-6-P

PLASTIDE
 Blé
Maïs

Pois
L’amylose

Liaison a 1,4

Unité de base: maltose

 L’amylopectine

Liaison a 1,6

Liaison a 1,4

Unité de base: isomaltose

L’amylopectine
Amylopectine Glycogène
Différences structurales
 Les a-amylases chez l’humain

a-amylase salivaire

a-amylase pancréatique
 Classification CAZY

Carbohydrate-Active enZYmes

Ø Glycosides hydrolases
Ø Glycosyltransférases
Ø Lyases
Ø Estérases

GH13 = famille 13 des glycosides hydrolases

 Organisation génique
Chromosome 1

AMY1C AMY1B AMY1A AMY2A AMY2B

Amylase salivaire Amylase pancréatique

= S-AMY = P-AMY

≈94% d’identité des régions codantes

 Amylase salivaire Amylase pancréatique
= S-AMY = P-AMY

62 kDa, glycosylée 54 kDa, non glycosylée

 les caries dentaires
saccharose

Glucansucrase Lactobacillus
(GH70) streptococcus

Biofilm polysaccharides extracellulaires

Développement microbien

Production d’acides : dissolution du phosphate de

Calcium

déminéralisation
 a-amylase salivaire et caries

Carries: Streptococcus dans les biofilms se lie à l’émail des dents et à

l’amylase salivaire

Amylase
Amidon lactate, formiate, acétate, éthanol
Autres enzymes

Liaison avec le calcium

déminéralisation CARIES
 a-amylase salivaire

A chaque copie de gène ajoutée, correspond une diminution de 20%

du risque de devenir obèse
Ø effet hormonal avec satiété plus grande?
ØImpact sur le microbiote intestinal?
 Caractéristisques des a-amylase salivaires

Ø Le pH optimal pour l’action de l’enzyme est 6,9-7,5 qui cesse quand le

bol alimentaire est dégluti et passe dans l’estomac.

Ø La présence d’amidon dans le repas peut quand même protéger

l’enzyme et de cette manière l’a-amylase salivaire peut continuer son
action dans l’intestin.
 Autres sources d’a-amylase

Très faible quantité

Ø les ovaires, Ø le poumon,

Ø les trompes de Fallope, Ø la glande thyroïde,
Ø l'estomac, Ø les amygdales,
Ø le duodénum, Ø les muscles squelettiques,
Ø Le foie, Ø le tissu adipeux,
Ø la vésicule biliaire, Ø les glandes mammaires,
Ø l'intestin grêle, Ø les glandes lacrymales.
Augmentation importante d’a-amylase

cancers de l'ovaire

plasmocytomes
Forme AMY2B

carcinomes thyroïdiens
Structure de L’amylase
Structure de L’amylase
Le site actif de l'alpha-amylase contient une triade d'acides aminés acides
qui effectuent la réaction d'hydrolyse. Dans l'amylase illustrée ci-dessous,
ces acides aminés sont l'acide aspartique 197 (rose), l'acide glutamique 233
(bleu) et l'acide aspartique 300 (rose) qui travaillent ensemble pour couper
la liaison entre 2 glucoses dans la chaîne d’amylose.
 Action de l’a-amylase

Site de coupure

5 4 3 2 1 Amylose

site actif

Formation de petits polymères de 5 unités

 Action de l’a-amylase

Site de coupure

a 1-6 glycosidique

amylopectine a-dextrines

maltotriose maltose