Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques.

Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les
cellules sont des enzymes.

L’efficacité de l’enzyme n’est pas modifiée au cours de la réaction et reste intacte après la
réaction, c’est donc un catalyseur.

ex: L’amylase (enzyme) permet la réaction suivante :

amidon + amylase → glucose + amylase.

Cependant, cette enzyme agit uniquement à 37 °C qui est une température biologique (t° du
corps humain), on parle donc de catalyseur biologique ou biocatalyseur.

L’activité d’une enzyme sera fonction de différents paramètres :

1) la concentration de réactifs : enzyme ou substrat

plus la concentration en réactif est élevée, plus l’activité est importante.

2) le pH :

Une modification du pH entraîne une modification des interactions moléculaires et donc

éventuellement de la structure 3D des produits.

Le pH optimal de fonctionnement de l'enzyme est celui pour lequel l'activité enzymatique est
maximale.
Dans l'exemple de l’amylase, catalysant l'hydrolyse de l'amidon, le pH optimal est de 7 (pH
neutre). C’est pour cette raison qu’elle est complètement inhibée lorsqu’elle entre en contact avec
l’acidité gastrique… d’où l’importance de lui laisser le temps de faire son travail dans la bouche
pendant la mastication ;)

Toutes les enzymes n'ont pas un pH optimal d'activité égal à 7, comme l'amylase.
La pepsine gastrique a une activité maximale en milieu acide, pour un pH voisin de 2. La trypsine
pancréatique, qui joue aussi un rôle dans la digestion des protides mais qui est libérée dans
l'intestin et non pas dans l'estomac, fonctionne elle de façon optimale en milieu basique, pour un
pH proche de 8.

3) la Température:

a le même effet, mais comme pour toutes les protéines, si elle est trop élevée, la réaction est
irréversible car l’enzyme est dénaturée. Ce qui n’est pas le cas des t° basses qui inactivent
seulement l’enzyme.

Céline TODESCO Naturopathe Iridologue

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4) les inhibiteurs :

ont des structures spatiales qui leur permettent de se fixer à l’enzyme. Ce sont donc des
substances capables de modifier l’activité de l’enzyme par compétition avec le substrat.

5) les agents dénaturants:

sont des substances capables de modifier la structure même des protéines.

Une enzyme n’exerce son action que sur un seul type de substrat ; on parle de spécificité de
substrat.
Les réactions catalysées par les enzymes peuvent être découpées en plusieurs étapes. Le site
actif d’une enzyme doit, pour permettre la catalyse, avoir une conformation 3D bien précise. C’est
cette conformation qui explique la spécificité au substrat.

Les réactions catalysées par les enzymes peuvent être découpées en plusieurs étapes.

1 : Formation d’un complexe enzyme-substrat, cette réaction est réversible, le complexe peut se
désunir avant que la réaction ne commence.

2 : Activation de la réaction, le substrat est transformé en produit.

3 : Libération du produit, le complexe enzyme substrat est rompu.

D'autre part, certaines molécules sont parfois indispensables pour que l'enzyme fonctionne
(coenzymes, ions).

Certains enzymes se divisent en 2 structures:

1) L’apo enzyme: protéine à grosses molécules spécifiques de la transformation à réaliser

2) La co-enzyme : petite molécule commune à plusieurs enzymes

Pour mieux comprendre disons que l’apo-enzyme est le petit « bonhomme » et la co-enzyme
son artillerie.
Pour faire simple, l’enzyme ne pourra agir que si l’apo-enzyme et la co-enzyme sont réunies. ;)

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 Les 6 grandes classes enzymatiques

Les 6 Classes

Oxydoréductases qui catalysent les réactions -Catalase

d'oxydo-réduction -Cytochrome oxydase

Transférases qui transfèrent un groupement - Kinase

fonctionnel (amine) - Désaminase
Hydrolases qui catalysent l'hydrolyse de -lipase, sucrase
différentes liaisons -amylase qui hydrolase l’amidon
( coupures d’ions par introduction - carboxypeptidase qui hydrolyse
de molécules d’eau jusqu’au la liaison peptidique où est
point de rupture) engagé le dernier acide aminé de
la chaîne

Les Lyases -Elimination de groupements -Phosphorylation au niveau du

d’atomes sans hydrolyse substrat

Les Isomérases qui catalysent les réactions - Glucose phosphate

d'isomérisation dans une seule - isomerase
molécule
( redistribution d’atomes dans
une molécule)

Les Ligases Lier 2 molécules ensemble en -ADN ligase

utilisant de l’énergie -Acétyl-CoA
-ATP Synthétase

Les Enzymes Digestives

Une enzyme digestive est une protéine qui catalyse une réaction chimique de digestion des
aliments, c'est-à-dire de destruction d'un aliment complexe en fractions d'aliments, puis en
nutriments essentiels.

Elles sont produites dans l'appareil digestif par les différents organes et glandes qui le
composent. Ces enzymes sont capitales pour assurer la bonne digestion des aliments et fournir
les nutriments essentiels aux tissus et aux cellules de l'ensemble de l'organisme.

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Enzymes salivaires Sources Substrats Produits

Amylase Glandes salivaires Amidon Maltose ( disaccaride) et

majeures petits polysaccarides
Ptyaline Glandes salivaires Amidon Maltose ( disaccaride) et
petits polysaccarides

Lipase Glandes de la langue Triglycérides et lipides Acide gras et

monoglycérides

Enzymes gastriques Sources Substrats Produits

Pepsine Glandes gastriques Protéines Peptides

Cathepsine Glandes gastriques Protéines molécules simples,

voire en acides
élémentaires

Lipase gastrique Triglycérides et lipides Acides gras et

monoglycérides

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Enzymes Sources Substrats Produits
pancréatiques

Amylase pancréatique Pancréas Exocrine: Amidon Maltose et petits

Glandes Acineuses polysaccarides
Cellules Pyramidales

Lipase pancréatique Pancréas Exocrine: Tryglycérides Acides gras et

Glandes Acineuses monoglycérides
Cellules Pyramidales

Trypsine Pancréas Exocrine: Protéines Peptides

Glandes Acineuses
Cellules Pyramidales

Chymotrypsine Pancréas Exocrine: Protéines Peptides

Glandes Acineuses
Cellules Pyramidales

Carboxypeptidase Pancréas Exocrine: Peptides Peptides plus petits et

Glandes Acineuses acides aminés
Cellules Pyramidales

Ribonucléase Pancréas Exocrine: ARN Nucléotides

Glandes Acineuses
Cellules Pyramidales

Désoxyribonucléase Pancréas Exocrine: ADN Nucléotides

Glandes Acineuses
Cellules Pyramidales

A noter:

Les enzymes pancréatiques du groupe Protéolytique (qui digèrent les protéines) sont inactives
quand elles sont sécrétées dans le pancréas pour éviter l’auto-digestion. Elles ne le seront qu’une
fois arrivées dans le duodénum.

L’action de la lipase et l’amylase pancréatique est potentialisée / boostée une fois couplée à la
bile dans le duodénum.

Enzymes intestinales Sources Substrats Produits

Maltase - Duodénum/ Grêle Maltose Glucose

Saccharase - Duodénum / Grêle Saccharose Glucose et fructose

Lactase - Duodénum/ Grêle Lactose Glusose et galactose

Aminopeptidase - Duodénum / Grêle Peptide Peptides plus petits et

acides aminés

Dipeptidase - Duodénum / Grêle Dipeptide Acides aminés

Nucleosidases et - Duodénum / Grêle Nucléotides Bases Azotés, pentose,

phosphatases et phosphates
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Dans le Duodénum ce sont les glandes de Brünner qui sécrètent les enzymes

Dans le grêle ce sont les glandes de Lieberkühn qui sont sécrétrices

À noter :

D'autres enzymes sont produites par des bactéries de la flore intestinale dans le
colon, comme les cellulases et hémicellulases qui dégradent la cellulose et ses
dérivés (glucides complexes présents dans les végétaux).

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http://www.bluetulip.org/2014/drawing/digestive_enzymes.html
http://www.perrin33.com/enzym/nomen-enz_1.php
http://www.vetopsy.fr/biochimie/enzymes/enzymes.php https://bio.m2osw.com/gcartable/
digestion/enzymedigestion.htm
https://digestion.ooreka.fr/astuce/voir/717389/enzymes-digestives

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