Propriété fonctionnelle des protéines laitière et leur amélioration

2022 /2023

Tableau de matière 

I. Introduction
II. Définition
III. Composions génale de lait
IV. Les conditions de conservation de la qualité de lait 
V. Principaux facteurs de variation
VI. Protéines dans le lait
VII. Composition et caractéristiques physico-chimiques des protéines
1) Caséines
2) Protéines solubles
1-1. La β-lactoglobuline
1-2. La α–lactoglobuline
1-3. La sérumalbumine
1-4. Les immunoglobulines

VIII. Amélioration des protéines 

1) Les Facteurs d’amélioration
2) Les types d’améliorations
2-1 coagulation
2-2 Émulsifiant et moussant
2-3 Gélifiantes
IX. Conclusion
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I. Introduction:

Selon le congrès de Genève de 1910, le lait est le produit intégral de la traite totale et
ininterrompue d’une femelle laitière bien portante, bien nourrie et non surmenée. Il doit être
recueilli proprement et ne pas contenir le colostrum. Certes, cette définition correspond très
rarement à celle du lait de chez nous ; celui-ci n’étant que la denrée obtenue par la traite d’une
femelle laitière ; cependant il conviendrait de la retenir comme objectif de progrès, car cette
définition contient tout à la fois les impératifs de bonne santé, de bonne alimentation de la
laitière, les impératifs technologiques et de qualités hygiéniques.

Le lait sans précision de l’espèce est du lait de vache le lait et les produits laitiers constituent
des denrées alimentaires d’origine animale de très grande valeur nutritive en raison de leur
richesse en protéines, en calcium et en vitamines.

La fermentation du lait permettait la conservation pour quelques jours de cette denrée très
riche, mais très périssable. La transformation du lait en fromage permettait une conservation de
plusieurs semaines voire plusieurs mois; est également à son actif la technique de l’ensilage pour
assurer une meilleure alimentation des vaches laitières.) L. L’apport des sciences et techniques
modernes permettra d’une part la fabrication des conserves de lait (lait concentré sucré, lait
concentré non sucré) d’autre part une meilleure hygiène. Deux noms sont à retenir : Nicolas
Appert et Louis Pasteur. Le premier est le père de l’industrie des conserves, le second est à la
base de l’hygiène du lait (Decker ; al .2013).

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II. Définition (Dictionnaire laitier,J.-F. Boudier, F.-M. Luquet)

Selon le codex (norme 206-1999), le lait est la sécrétion mam-maire normale d’animaux de traite
obtenue à partir d’une ou plu-sieurs traites, sans rien y ajouter ou en soustraire, destiné à la
consommation comme lait liquide ou à un traitement ultérieur.Selon le Congrès international de la
répression des fraudes en1909, le lait est le produit intégral de la traite totale et ininterrompue d’une
femelle laitière bien portante, bien nourrie et non sur-menée.
Il doit être recueilli proprement et ne pas contenir decolostrum. Le décret du 25 mars 1924 indique
la définition « lait »que sans indication de l’espèce animale de provenance, est réservée au lait de
vache. Tout lait provenant d’une femelle laitièreautre que la vache devra être clairement caractérisé.
Le lait de vache contient de 30 à 35 g/kg de protéines généralement classées en 2 catégories
principales, à savoir, la caséine et les protéines de lactosérum.

III. Tableaux01 : Composions génale du lait  : (2016 ; Zou, L ; al).

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IV. Les conditions de conservation de qualité de lait :

Selon (2003 ; MAHAUT et al):
Masse volumique à 20 °C………………….…1028 – 1034 kg/m3.
Point de congélation…………………………. – 0, 555 °C.
pH……………………………………………..6 à 6,8.
Acidité titrable……………………………......15 à 18 °D.
Point d’ébullition……………………………..100,5 °C.
V. Principaux facteurs de variation :

Les caractéristiques et la composition du lait sont très variablescar elles dépendent de nombreux
facteurs inhérents au type demammifère (espèce et race), à son état physiologique (stade delactation,
gestation), à son état sanitaire et à la conduite du troupeau.
■ L’effet race porte essentiellement sur les taux protéiques, sachant que les taux butyreux sont
dépendants des facteurs alimentaires. L’influence de la race sur la teneur en protéines et lerapport
caséines/protéines totales, critère influençant la qualité fromagère des laits, a été mise en évidence
par de nombreux auteurs.
■ Le stade de lactation influence les teneurs en protéines etmatières grasses qui évoluent de façon
inverse à la quantité de laitproduit. Elles diminuent en début de lactation pour atteindre unminimum
au bout de 6 semaines environ, puis remontent progressivement jusqu’en fin de lactation.
(2017 ; Flieger, J; al).

VI. Protéines dans le lait

On distingue dans le lait deux groupes de matières azotées : lesprotéines et les matières azotées non
protéiques (ANP) qui représentent respectivement 95 % et 5 % de l’azote du lait:
– l’ANP varie de 3,1 à 7 % de l’azote total, l’urée en est le principal composant ;
– les protéines se différencient de l’ANP par la grosseur de leursmolécules, édifiées par des
assemblages complexes d’acides ami-nés qui donnent des masses molaires variant de 12 à 380 kDa.
Elles sont présentes sous deux phases différentes : d’une part, une phase micellaire instable vis-à-
vis de l’acide, constituée de parti-cules solides en suspension les micelles de caséines et d’autrepart,
d’une phase soluble stable composée de différents polymèresprotéiques hydrophiles, appelés
protéines solubles ou protéines sériques (2016 ; Pinheiro, A ;al ).

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VII. Composition et caractéristiques physico-chimiques des protéines

1- Caséines (80 % des protéines totales)

D’après (2016 ; Olveira, G ; al)
Les caséines, sont des complexes organiques constitués de protéines casées iniques sous forme
d’une chaîne lâche et emmêlée qui fixe par liaisons chimiques du phosphate de calcium qui s’appelle
groupements Phosphoséryl.
Ces protéines ont un faible niveau d’organisation secondaire (en hélices α ou feuillets β).
On distingue les caséines αS1, αS2, β et κ présentes dans le lait de vache dans les proportions 37, 10,
35 et 12 % (p/p). Ce sont de petites protéines dont le poids moléculaire varie entre 19 et25 kDa.
Les caséines sont organisées en micelles : ce sont des particules de forme sphérique formées par
l’association des différentes caséines, de quelques fragments peptidiques issus de l’hydrolyse de la
caséine β par la plasmine (caséine γ ) et de composants salins dont les principaux sont le calcium et
les phosphates. L’organisation de la micelle, c’est-à-dire l’agencement et la répartition des différents
constituants ainsi que leurs modes d’associations, sont toujours hypothétiques
Les parties non chargées des caséines formeraient des structures rigides maintenues par des
associations hydrophobes et des liaisons hydrogènes.
La caséine κ serait répartie en paquets hétérogènes près que exclusivement localisés à la surface des
micelles : elle est associée à la micelle par sa partie N-terminal hydrophobe ; sa partie C-terminale
hydrophile forme des protubérances de 5 à 10 nm projetées dans la phase aqueuseconférant un aspect
chevelu à la micelle
Les caséines ont la propriété de précipiter à pH 4,6 ou sous l’action de certaines enzymes telles que
la présure, en présence de Calcium ionisé et à température supérieure à 15°C.
1- Protéines solubles (20 % des protéines totales) :
Elles en globent toutes les protéines solubles à pH 4,6 d’où le nom aussi de protéines sériques
puisqu’on les retrouve après coagulation des caséines à pH 4,6. À la différence des caséines, les
protéines solubles sont sous forme d’une chaîne enroulée, trèsserrée en pelote, naturellement non
dénaturées et exclusivementde nature organique, l’α-lactalbumine a du Calcium dans soncalice dans
sa structure spatiale. (Tsakalidou , al ;2017).

2-1 La β-lactoglobuline :

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a un poids moléculaire de18, 3 kDa et sa concentration dans le lait de vache varie de 0,2 à0,
4 % (p/p). Sa structure secondaire est essentiellement constituée de feuillets perpendiculaires
formant une cavité centrale hydrophobe maintenue en place par deux ponts disulfures et
partiellement refermée par une hélice α (Marsanasco, al, 2015).
2-2 L’α -lactalbumine :
a un poids moléculaire de 14,2 kDa et un pHi de 4,5. On la trouve à une concentration de 0,1
à 0,15 %(p/p). Sa fonction biologique intervient dans la régulation de l’activité de la
galactosyltransférase, lors de la synthèse du lactose (Fatani, al ; 2017).
2-3 La sérumalbumine :
Bovine [0,01 à 0,04 % (p/p)] a un poids moléculaire de 61 kDa et présente une forme
ellipsoïdale dont la surface est constituée de poches hydrophobes permettant la fixation
d’acides gras à longues chaînes (Gadkari; al ; 2015).
2-4 Les immunoglobulines :
Sont présentes dans le lait de vache à une concentration de 0,06 à 0,1 % (p/p). Leur poids
moléculaire est compris entre 160 kDa et 960 kDa. Ce sont des glycoprotéines issues du sang
et possédantes des propriétés anticorps (Đorđević, al ; 2015).

VIII. Amélioration des protéines :

Les protéines ont également des propriétés fonctionnelles gélifiantes et moussantes largement
valorisées par l’industrie et qui dépendent des conditions d’obtention (Kfoury, al;2016 ).

1- Les Facteurs d’amélioration :

D’âpre (2016 ; Kumar, V).

Dans le cas d’une perturbation dans ces facteurs en obtient une amélioration dans la qualité
nutritionnelle à cause de la modification structurelle des protéines et l’autre composant qui
permette à obtenir variation des produits laitiers tell que le yaourt fromage … (Hani,al ;2016 )

Amélioration des propriétés fonctionnelles des protéines laitières Il existe plusieurs méthodes
pour améliorer les propriétés fonctionnelles des protéines laitières. Les deux principales
méthodes sont la modification chimique et la modification physique.
A- Modification chimique : Cette méthode implique la modification des propriétés des
protéines laitières en utilisant des réactifs chimiques tels que les enzymes ou les agents de
réticulation. Cela peut améliorer les propriétés fonctionnelles des protéines laitières, mais cela
peut également affecter leur digestibilité et leur qualité nutritionnelle.
B- Modification physique : Cette méthode implique la modification des propriétés des protéines
laitières en utilisant des traitements physiques tels que la chaleur, les ultrasons ou les hautes
pressions. Cela peut améliorer les propriétés fonctionnelles des protéines laitières sans affecter
leur qualité nutritionnelle. (Sai Saraswathi, al;2017).

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1- Type d’amélioration
2-1 La coagulation

La coagulation du lait correspond à une déstabilisation de l'état micellaire originel de la caséine.

Les micelles de caséine doivent leur stabilité à deux facteurs:
 La charge de surface: les caséines ont un caractère acide très net; au pH normal du lait,
elles ont un fort excès de charges négatives. Les micelles sont elles aussi chargées et de
fortes répulsions électrostatiques empêchent leur rapprochement.
 Le degré d'hydratation: l'eau fixée par les micelles est importante (3,7 g par g de
protéines); une partie de cette eau forme autour de chaque micelle une enveloppe
d'hydratation protectrice.
En fromagerie, la déstabilisation est réalisée soit par voie fermentaire à l'aide de bactéries
lactiques, soit par voie enzymatique à l'aide d'enzymes coagulantes, en particulier la présure.

Figure 01 : mécanisme de coagulation

2-2 Émulsifiant et moussant :

Selon (2011 ; Donsì; al) :
Protéines sériques sont capables de former et de stabiliser des émulsions (interfaces eau/huile)
et des mousses (interfaces eau/air). Pour l’utilisation des protéines sériques dans les produits
foisonnés, la matière grasse résiduelle des lactosérums doit être éliminée au cours de l’étape de
clarification pendant la production des CPL.

Pour la formation des émulsions et des mousses, c’est la solubilité et la flexibilité moléculaire
des protéines qui permettent leur adsorption à l’interface.

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La cohésion viscoélastique du film protéique inter facial va s’opposer à la déstabilisation des

mousses et des émulsions. Une dénaturation ménagée – sans perte de solubilité – qui favorise les
interactions protéiques, peut être bénéfique à la stabilité de ces systèmes. Dans les produits
foisonnés, les protéines sériques pourraient également renforcer les membranes des globulesgras
et ainsi limiter la dégradation de la matière grasse par les coenzymes lipolytiques.

Cette propriété semble particulièrement intéressante pour assurer la stabilité de la matière

grasse caprine, et pour maîtriser ainsi la qualité organoleptique des nouveaux produits.

2-3 Gélifiantes :
Les protéines sériques peuvent former des gels thermo tropiques et des gels à froid, après une
pré dénaturation comme se présente dans la figure 02

Les gels thermiques (gélification à partir de 70 °C) formés par les protéines du lactosérum
sont de deux types :

- gels translucides, fermes, sans synérèse, obtenus par un chauffage des protéines sériques à pH
neutre ou alcalin, en milieu faiblement salin ;

- gels opaques, doux, formés de grosses particules, enclins à la synérèse, obtenus par un
chauffage des protéines sériques à un pH neutre ou proche du pHI, en présence de sels.

Les protéines sériques pré-dénaturées peuvent former des gels à froid (37 °C) après ajout des els
ou acidification.

La fermeté de ces gels est liée notamment :

- aux agrégats de beta LG et d’alpha-la formés pendant la phase de pré-dénaturation : la fermeté

est élevée si ces agrégats sont nombreux ;

- au type de traitement induisant la gélification : l’acidification produit des gels plus fermes que
l’ajout de sels (Pimpao ; al , 2015).

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IX. Conclusion :

Le lait et surtout les protéines du lait, sont des systèmes complexes et fascinants conçus par la
nature. Ils peuvent être transformés en un grand éventail de produits alimentaires etboissons
nutritifs et savoureux. Avec l’évolution de la science et de la technologie alimentaires, nous
apprenons constamment comment exploiter le potentiel des protéines du lait pour fournir plus
d’avantages nutritifs et fonctionnels pour le développement et la commercialisation des produits
alimentaires.
Les consommateurs de produits alimentaires deviennent de plus en plus perspicaces, exigeant
de nouveaux produits et des saveurs et textures améliorées, avec un étiquetage simples et clair.
Le lait et, surtout les ingrédients laitiers, sont bien placés pour offrir aux spécialistes de
l’alimentation une opportunité sans cesse croissante pour satisfaire et excéder les attentes des
consommateurs. (2017 ; Singh, A. ; al).

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