3.

Chimiotactisme bactérien
Les bactéries sont capables de modifier leur orientation en
réponse au milieu environnant

Orientation en absence de Orientation vers un nutriment

nutriments rajouté au milieu
Présence de Attraction
nutriments
Absence de
Répulsion nutriments ou
présence de toxines
 Absence de nutriments Présence de nutriments

Flagelle tournant dans le Flagelle tournant dans le

sens des aiguilles d’une sens contraire des aiguilles
montre d’une montre
Clockwise (cw) Counter Clockwise (ccw)

CULBUTE COURSE
3.1. Protéines impliquées
Les mécanismes mettent en jeu des protéines
• MCP : Methyl Chimiotactism Protein qui
réceptrices reconnaissent les nutriments
(dipeptides, Asp, Rib, Gal, maltose..) ou toxines

• CheA kinase et CheZ phosphatase

enzymatiques • Che R Méthyl Transférase et CheB Méthyl
estérase

régulatrices de réponse CheY

Protéine du flagelle
FliM
3.2. Réactions mises en jeu
Les mécanismes mettent en jeu deux processus fondamentaux
touchant des protéines réceptrices et enzymatiques:

Méthylation et déméthylation: MCP

CH3
CH3
Prot Prot Prot
CH3
Phosphorylation et déphosphorilation : Che
P

Prot Prot

Les protéines modifiées, par une cascade de réactions,

aboutissent à la modification de la rotation du flagelle.
3.3. Transduction du signal
En absence du ligand
Réaction stimulée
MCP P
+
CheA CheA
Autophosphorylation
de CheA P

Che Y Che Y
Phosphorylation
de CheY par CheA-P
P
CheY
Interaction de CheY phosphorylée
avec la protéine FliM du flagelle

Rotation du flagelle en mode cw CULBUTE

 MCP P
+
CheA CheA
Autophosphorylation
de CheA
P

Che B Che B
Phosphorylation
de CheB par CheA-P

MCP (CH3)2 MCP(CH3)

Augmentation de l’affinité du MCP pour le ligand

En Présence du ligand
Réaction inhibée
MCP P
-
CheA CheA
Autophosphorylation
- P

Che Y Che Y
Pas de phosphorylation
de CheY par CheA

Pas d’interaction Che Y non phosphorylée

avec la protéine FliM du flagelle

Rotation du flagelle en mode ccw COURSE

 MCP P
-
CheA CheA
Autophosphorylation

- P

Che B Che B
Pas de phosphorylation
de CheB par CheA

Intervention de la méthyl transférase (CheR) qui permet la méthylation du MCP:

MCP (CH3)2 MCP(CH3)

Internalisation du ligand et état intermédiaire course-culbute

En résumé:

Phosphorylation des protéines Che Y et B/CheA en absence de L

ATP ADP

Che Che - P
Culbute

Déphosphorylation des protéines Che A, Y et B par Che Z en présence de L

H2O Pi

Che – P Che

Course
Méthylation du récepteur par Che R en présence de L

CH3SCoA CoASH

R L– (CH3) R L– (CH3)2

Etat intermédiaire culbute-course

Déméthylation du récepteur par Che B-P en absence de L

H2O CH3COOH

R – (CH3)2 R – (CH3)

Culbute
 Mode de rotation
du flagelle: cw

Mode de
déplacement de la
bactérie:
CULBUTE
culbute

Représentation des protéines et leur phosphorylation en absence du ligand et mode de

déplacement
 1: MCP –CH3 en présence de L

1 2

Mode de rotation
du flagelle: ccw

Mode de
déplacement de la
bactérie:
course

Représentation des protéines et leur déphosphorylation en présence du ligand (1) et

mode de déplacement
 2: MCP – (CH3)2 en présence de L

1 2

Mode de rotation
du flagelle: ccw et
cw

Mode de déplacement de
la bactérie:
Course- culbute

Représentation des protéines et leur déphosphorylation en présence du ligand (2) et

mode de déplacement
Schéma récapitulatif des différents états de phosphorylation et méthylation et modes de
mobilité
3.4. Etapes de la transduction du signal dans le
chimiotactisme
MCP libre MCP occupé

Autophosphorylation de CheA Déphosphorylation de CheA

Phosphorylation de CheB et CheY Déphosphorylation de Che B et CheY

Complexe clockwise (cw):

Complexe counter clockwise (ccw):
2 monomères de CheW et dimère CheA

Interaction avec FliM Pas d’interaction avec FliM

Culbute Course