Faculté de médecine TALEB Mourad

Département de pharmacie

Les immunoglobulines
4eme année Pharmacie

Assuré par Dr L.I BENGHAFFOR

Année universitaire 2019-2020

I- Introduction
1949, Kabatet Tiselius ont immunisé des lapins avec de l'ovalbumine
✔ Immunoglobuline (Ig) ou Anticorps (Ac) désignent la même entité :

Ig => Définition structurelle

Ac => Définition fonctionnelle

Les immunoglobulines (Ig) :

✔ Ce sont des glycoprotéines, solubles ou membranaires (retrouvées à la

surface des lymphocytes B où elles constituent le récepteur spécifiques pour l’Ag
(BCR)),
✔ Douées d'activité anticorps
✔ Famille de protéines globulaires : «globulines»,
✔ Largement représentées dans le sérum et les liquides biologiques,
✔ Produites par les plasmocytes après différentiation des lymphocytes B,
✔ Effecteurs de l’immunité spécifique humorale.
Sang
LCR
Urine (trace ---)
Salive
Lait maternel….
II- Structure des immunoglobulines
 STRUCTURE DE BASE

✔ Structure de base commune , symétrique, en Y.

✔ Pluri-caténaire comprenant 4 chaines polypeptidiques:

Deux chaînes légères et deux chaines lourdes.

✔ Reliées entre elles par :

- Des ponts disulfures (S-S) inter caténaires (liaison
covalente),
- Des liaison non-covalentes : liaison hydrogène,
électrostatiques…

Donnant la structure secondaire et tertiaire qui joue un

rôle déterminant dans la fonction des Ig.
✔ Les chaines lourdes et légères contiennent des ponts disulfures intra-caténaires, chaque
pont permettant la formation d’une boucle peptidique qui représente la partie centrale
d’une région fonctionnelle d’environ 100 aa appelée DOMAINE.

✔ Il existe sur les chaînes lourdes une séquence

relativement linéaire appelée : région charnière (Hinge
region), cette région constitue la cible des enzymes
protéolytiques et offre à la molécule d’Ig une certaine
flexibilité.
 Deux chaînes légères identiques « L » ( light) dont:
- Le PM est d’environ PM = 25 KD ,
- Comprennent environ 210 à 220 acides aminés chacune,
- Peuvent être d’isotype : Kappa (κ) ou lambda (λ).
- Retrouvées chez tous les mammifères mais en proportions variables selon l’espèce (1/3 de λ et 2/3 de
κ chez l’être humain au niveau sérique)
- Chaque chaine contient un domaine variable (1VL) et un domaine constant (1CL).

Le domaine constant (CL):

- C-terminal,
- Avec un pont disulfure intra-caténaire formant la boucle CL,
- responsable de la différence antigénique entre Kappa et Lambda.

Le domaine variable (VL):

- N-terminal,
- Comportant un pont disulfure intra-caténaire formant la boucle VL,
- comprend des régions peu variables , constituent la charpente (Framework) FR,
- Des régions hypervariables CDR (complementary determining region).
 Deux chaînes lourdes identiques « H »( Heavy) dont:

- le PM est d’environ 50 kD,

- Comprennent environ 450 à 600 acides aminés,
- 05 isotypes : gamma (γ), alpha (α), mu (μ), delta (δ), epsilon(ε).
- Chaque chaine contient 4 ou 5 domaines (01 VH et 03 ou 04 CH)
Le domaine variable (VH):
- N terminale,
- Environ 110 AA,
- Comportant une boucle VH formée par un pont S-S intra-caténaire,
- Comprend des régions constituant la charpente (Framework) qui sont peu
variables; et des zones hypervariables dénommées CDR.

Le domaine constant (CH):

- C terminale,
- D’environ 330 AA,
- contenant des ponts disulfure intra-caténaires formant les boucles CH1, CH2, CH3.
 Copules glucidiques
- Les Ig contiennent une ou plusieurs copules glucidiques (selon les classes et la
sous-classes), localisées sur les chaînes lourdes.
- La teneur et la disposition des glucides sur les chaînes sont variables et souvent
mal connues.
- Leur fonction semble très importante dans :
✔ L’activation du complément ;
✔ La fixation sur le récepteur du Fc;
✔ Le catabolisme des Ig.
 Fragments fonctionnels d’Ig:

✔ Obtenus par clivage enzymatique

▪ Action protéolitique de la papaïne :

La papaïne coupe la molécule d’IgG au niveau de la région
charnière en trois fragments :

-Deux fragments Fab «Fragment antigen binding»

identiques de PM =de 45KD,

-Un fragment Fc «fragment cristallisable» (il cristallise au

froid) qui correspond à l’ensemble des deux moitiés
restantes des chaînes lourdes avec un PM de 80 KD environ,
et qui porte la plupart des glucides et les structures
responsables des propriétés biologiques spécifiques de
chaque classe d’Ig.
▪ Action de la pepsine (NISONOFF):

Une brève digestion par la pepsine donne un seul

fragment d’un PM de 100.000 D, composé de deux
fragments semblables au Fab et désigné F(ab’)2.

Le fragment Fc est par contre digéré en de multiples

fragments Fc’.
III- Biosynthèse des Ig:
La biosynthèse des Ig se fait d’une manière classique que celle des protéines
ADN (gène) ARN messager protéine
Cependant ce type de synthèse est caractérisé par deux type de modifications majeurs:

- Diversité centrale
Recombinaison génétique,
A l’origine de la
- Diversité périphérique : diversité des Ig
Hyper mutation somatique et commutation isotypique .
 Cas particulier des Ig membranaires:
✔ L’Ig membranaire est identique à l’Ig sécrétée par la cellule à l’exception d’une
séquence d’acides aminés supplémentaires dans la partie C-terminal des chaines H.
✔ L’Ig membranaire est donc plus longue , les acides aminés supplémentaires servent à
ancrer la molécule à la membrane cellulaire.
 IV- Les bases génétiques de la biosynthèse des Ig:
✔ On estime que le système immunitaire des mammifère peut générer plus de 10 10
anticorps différents.

✔ Les chaînes légères et lourdes sont codées par trois familles multigéniques
distinctes localisées sur des chromosomes différents:

chaînes λ → chromosomes 22
chaines κ → chromosomes 2
chaînes lourdes → chromosomes 14

✔ Les réarrangements de l’ADN, intervenant au cours de la différenciation des

Lymphocytes B et entraînant la formation d’un bloc de gènes fonctionnels codant
pour les chaînes légères et lourdes d’Ig explique la diversité des Ig.
 Réarrangement des gènes des chaînes des Ig

✔ La recombinaison génétique au cour de la synthèse des Ig va transformer des gènes très

longs et non fonctionnel en gènes courts et fonctionnels =capables de synthétiser des
chaines lourdes et légères d’Ig.

✔ Dans les progéniteurs indifférencier ces gènes non fonctionnels sont une longue succession
de petits segments géniques de 4 types: V-D-J- et C,

✔ La succession est comparable pour les chaines légères sauf qu’il n’y a pas de gène D,

✔ Les motifs flanquant les segments géniques sont des motifs très conservés , Ils constituent
un haptamère séparé d’un nanommère par une séquence intercalaire ‘RSS’,

✔ La composition en nucléotides de la séquence intercalaire est très variable mais sa

longueur doit être de 12 ou 23 nucléotides : ce qui correspond à un ou deux tours d’hélices
d’ADN .
Heptamère Nonamère
CACAGTG- 23 pb- GGTTTTTGT RSS à Deux tours
GTGTCAC- 23 pb- CCAAAAACA

Nonamère Heptamère
ACAAAAACC-12pb- CACTGTG RSS à un un tour
TGTTTTTGG-12pb- GTGACAC
 Organisation du locus des chaines lourdes 14q32.33

Gènes VH:
Vn=65 (32pseudogenes) , Dn=27, Jn=6.
NB : Les segment géniques codant la partie constante varient en fonction de la classe d’Ig

H = « Hinge » région charnière, L = « Leader », peptide signal (adressage RE),

V = Segment variable, D = Segment de Diversité, J = Segment de Jonction,
C = Segment Constant.
 Réarrangement des gènes des chaînes lourdes des Ig

✔ Pour les chaines lourdes : un réarrangement D H-JH puis VH- DJH gène fonctionnel qui
s’associe au fragment CH pour former une chaine lourde complète,
✔ D’une façon remarquable la recombinaison se fait que entre un segment génique
flanqué par un haptamère séparé d’un nanomère par un intercalaire de 12 nucléotides
et un autre segment séparé par un intercalaire de 23 nucléotides,

✔ C’est la règle dite 12/23 : pour cette raison les locus de chaines lourdes ne peuvent
donner ni des réarrangement VJ ni DD .

✔ RAG-1 et RAG-2 sont des enzymes reconnaissant les RSS et catalisant la coupure
d’ADN jouent un role primordiale dans la diversité des Ig en se fixant sur les RSS
formation d’une épingle à cheveux qui sera coupée par des endonucléases .
 Organisation du locus des chaines légères

✔ Chez l’homme, on compte:

- 30 segments géniques V, 4 J et 4 C pour chaine Lambda
- 40 segments géniques V, 5 J et 1 C pour chaine Kappa
 Réarrangement des gènes des chaînes légères des Ig

✔ Pour les chaines légères : un réarrangement V L-JL gène fonctionnel qui

s’associe au fragment CL pour former une chaine lourde complète,
 Diversité périphérique (organes lymphoïdes secondaires)

Hypermutation somatique

✔ Active dans les Ly B activés

✔ Liée à une enzyme spécifique des Ly B « induced cytidin deaminase »
✔ Cette enzyme intervient également dans le phénomène de la commutation isotypique.
✔ Processus qui introduit des mutations ponctuelles dans la partie du génome codant la
partie variable des Ig. La modification de quelques codons entrainera la synthèse d’une
Ig avec quelques AA différents de la molécule initiale dans la but d’augmenter l’affinité
de liaison à l’Ag.
Commutation de classes des Ig = commutation isotypique
✔ Selon un mécanisme proche de celui de la recombinaison , une boucle va rapprocher le
segment V-D-J à un autre segment C que Cµ qui sera alors transcrit avec la V-D-J,
induisant la synthèse d’une Ig ayant la partie variable proche de celle de l’IgM qui a
fixée l’Ag et une partie constante différente .
✔ Ce mécanisme est sous le contrôle de cytokines produites lors de la réponse immune.
 V- Ontogénie des Ig:
L’évolution du taux des Ig synthétisées par l’enfant durant les premiers mois de la vie est influencée par :
- Le taux d’AC maternels acquis par transmission transplacentaire ;
- L’importance des stimulations antigéniques tant de la flore saprophyte que de la flore pathogène qu’il
est appelé à rencontrer.

Les IgM :
-Première classe à apparaitre ( apparition précoce durant la vie fœtale),
-Le taux régulièrement depuis la naissance pour atteindre celui de l’adulte après l’âge de un an.

Les IgG :
-Le taux à la naissance est égal ou quelque fois supérieur à celui de la mère.
- La décroissance rapide des IgG maternelles ou cours du premier trimestre explique
l’hypogammaglobulinémie observée de façon physiologique aux alentours de 2 à 3 mois.
-Quant aux IgG de l’enfant, leur taux va pour atteindre celui de l’adulte après l’âge de deux ans.

Les IgA, IgD, IgE :

-Elles se développent plus lentement que les précédentes et n’atteignent les valeurs de l’adulte que
vers la dixième année
VI- Hétérogénéité des Ig:
Les Ig sont caractérisées par une très grande hétérogénéité qui s’exprime à trois niveaux :
L’isotypie, l’allotypie et l’idiotypie.

1. L’ISOTYPIE :
-Les caractères isotypiques sont communs à tous les individus d’une même espèce et
définissent les classes et les sous-classes d’immunoglobulines ainsi que les types et les
sous-types de chaînes légères.

-Les déterminant isotypiques sont portés par les domaines constants des chaînes
lourdes et légères.
-Il existe 9 isotypes différents pour les chaînes lourdes permettant de distinguer :

5 classes d’Ig : IgG, IgA, IgM, IgE, IgD incluant :

4 sous/classes d’IgG : IgG1, IgG2, IgG3, IgG4.
2 sous/ classes d’IgA : IgA1, IgA2.
02 Isotypes pour les chaînes légères permettant de distinguer : Kappa et Lambda
2. L’ALLOTYPIE

-les spécificités allotypiques, sont des déterminants antigéniques qui permettent de

distinguer les Ig de deux individus ou de groupes d’individus au sein d’une même espèce.

-Les déterminants allotypiques sont présents au niveau de régions constantes.

3. L’IDIOTYPIE :

-Les spécificités idiotypiques sont des déterminants antigéniques qui caractérisent

un anticorps donné chez un individu Clonotypie,

-Elles sont portées par les domaines variables des Ig.

 VIII- Fonctions des Ig:
Les Ig sont caractérisées par une dualité structurale et fonctionnelle :

❑ La dualité structurale : existence de parties constantes et de parties variables sur les

chaines lourdes et légères.

❑ La dualité fonctionnelle :
▪ La fonction de reconnaissance de l’Ag:
- localisée au niveau du fragment Fab qui est
commune à toutes les Ig:
-l’intéraction AC-Ag implique l’épitope sur l’Ag et le
paratope sur l’AC,
- basée sur la complémentarité de structure qui
détermine l’affinité de l’AC pour l’Ag
 ▪ Les fonctions effectrices:
- dont le support est le fragment Fc et qui varient selon la classe d’Ig.
- trois fonctions essentielles , résultant de l’intéraction de ce fragment avec d’autre
protéines sériques ou récepteurs membranaires des cellules:
✔ Activation du complément par la voie classique,
✔ Opsonisation,
✔ ADCC (cytotoxicité cellulaire dépendante des Ac)
✔ Autre fonction:
de transfert placentaire et de catabolisme …

Les fonctions biologiques des Ig sont liées aux régions

constantes des chaînes lourdes qui diffère d’une
classe à une autre, ceci implique que toutes les
classes d’immunoglobulines n’ont pas les mêmes
propriétés biologiques.
IX- Production des AC après stimulation antigénique:

L’introduction d’un Ag donné donne lieu à deux types de réponses selon l’état
immunitaire de l’organisme receveur:
La réponse primaire :Survenant lors du premier contact avec l’antigène.

La réponse secondaire : Survenant après un deuxième contact, ou lors des contacts

ultérieurs avec l’antigène.

Ces deux types de réponse se distinguent par :

✔ L’isotype des Ac produits ;

✔ La quantité d’anticorps produits ;
✔ Le délai d’apparition des Ac ;
✔ L’affinité des Ac produits.
 CARACTERISTIQUES DES REPONSES PRIMAIRES ET SECONDAIRES

Réponse primaire Réponse secondaire

Délai de réponse 5 à 10 J 1 à 3 jours

Amplitude de réponse Faible 100 à 1000 fois plus forte que la

réponse primaire
Isotype des Ac produits IgM > IgG Prédominance des IgG dans
certaines conditions : IgA, IgE

Affinité des Ac produits Faible Forte

Nature des Ag Ag T dépendants et Ag T dépendants

Inducteurs Ag T indépendants
Type d’immunisation Haute dose d’Ag, de façon Faible dose d’Ag, sans besoin
nécessaire optimale avec des adjuvants d’adjuvant

LB répondeurs activés naïfs Mémoire

VII- Classification des immunoglobulines
 Caractéristiques des différentes sous classes d’Ig:
Les immunoglobulines G (IgG)

✔ Représentent environ 75 à 85 % des Ig sériques humaines

(l’isotype le plus abondant).

✔ concentration sérique comprise entre 7 à 16 g/l.

✔ Molécules monomériques, formées par l’association de 2

chaînes lourdes γ (contenant 4 domaines) et 2 chaînes
légères κ ou λ.
✔ Sous classes d’IgG

4 sous classes dénommées IgG1, IgG2, IgG3, IgG4 se distinguant entre elles par :

Le nombre des ponts disulfure inter-chaînes lourdes localisés dans la région charnière.

IgG1 IgG2 IgG3 IgG4

Distribution 70 % 18 % 8% 4%
½ vie (J) 23 23 8 23
✔ Fonctions biologiques
Les IgG constituent la majeure partie des Ac anti-bactériens et anti-viraux. En outre, elles
possèdent les propriétés biologiques suivantes :

✔ La liaison d’IgG fixé à des cellules cibles (cellule de l’hôte infectée par un virus par
exemple) aux récepteurs du fragment Fc des cellules NK peut provoquer la mort de la
cellule par un processus appelé cytotoxicité cellulaire dépendante des anticorps ou
ADCC.

✔ L’IgG1 et IgG3 se lient avec une forte affinité aux récepteurs du Fc des cellules
phagocytaires et médient ainsi l’opsonisation, l’IgG4 a une affinité intermédiaire et
l’IgG2 a une affinité extrêmement faible.
✔ Seules les sous-classes IgG1, IgG2 et IgG3 ont la propriété d’activer la complément par
la voie classique, le site de fixation du composant C1q se trouve sur les domaines CH2
et CH3 des chaînes γ.
 Transfert -Les IgG sont les seules Ig à pouvoir traverser la barrière
placentaire placentaire grâce à un site de Fixation se trouvant sur les
domaines CH2 et CH3 de la chaîne gamma.
-Les IgG1, IgG3 et IgG4 passent facilement la barrière
placentaire et jouent un rôle important dans la protection du
fœtus au cours de son développement.

Fixation sur les

tissus -Se fait grâce à un site de fixation présent sur le fragment Fc.
hétérologues -Seules les IgG3 sont incapables de se fixer sur les tissus
hétérologues.
 Les IgA

-Deux chaînes légères (κ ou λ), fixées à deux chaînes

lourdes α possédant 4 domaines.

-Il existe 2 sous classes d’IgA: IgA1, IgA2,

-Ils sont retrouvées dans le sérum et dans les sécrétions

 Les IgA sériques
- Forme monomérique +++

-Elles ont tendance à se polymériser en formant des ponts disulfure entre les résidus
cystéine des chaînes α.

-Se combinent facilement de façon covalente à certaines protéines sériques telle que
l’albumine.

-La classe dominante dans le sérum c’est l’IgA1

IgA1 (80%), IgA2 (20%),

 Les IgA sécrétoires (IgAs)

-Constituent chez l’Homme l’essentiel des Ig présentes dans la salive, les larmes, le
colostrum, le lait, la bile, les sécrétions nasales, bronchiques et gastro-intestinales.
N.B. = On peut trouver également dans ces liquides biologiques des IgM en quantité non
négligeable et des traces d’IgG et d’IgE.

- Complexe formé de deux molécules d’IgA réunit par une chaine de jonction, reliées par
des liaison covalente et non à une pièce sécrétoire ,

- Sous type prédominant: IgA-2

PM : 400.000 Chaîne J

Constante de
sédimentation =
11S Pièce sécrétoire
 Synthèse des IgA sécrétoires
L’IgAs est (IgAs)
formée lors du transport à travers les cellules épithéliales des muqueuses
et des glandes ( ex : bordure du tractus digestif, respiratoire ou génital)

l’IgA dimérique sécrétée par les plasmocytes du tissus sous-épithélial :

l’IgA dimérique
Après transport se
duliecomplexe
au récepteur des Ig
récepteur-
polymérisées
IgA dimérique (récepteur poly-Ig)
vers la surface sur le
luminale, la
membrane des
récepteur baso-latérale
Ig polymérisée d’uneest cellule
clivé
Le composant sécrétoire
épithéliale et elle ceest qui masque les
internalisée sites
enzymatquement, libère par le
sensibles au clivage
endocytose médiée par les protéases
par un récepteur. de
composant sécrétoire lié à l’IgA
la région charnière d’IgAs ce qui lui
dimérique, c’est la transcytose.
permet d’exister dans l’environnement
muqueux riche en protéases.

Chaque jour, l’Homme sécrète de 5 à 15 g

d’IgAs dans ses sécrétions muqueuses.
Fonctions biologiques des IgA sérique:
Les IgA :

Ne fixent pas le complément par la voie classique ;

Ne traversent pas la barrière placentaire.

Les IgA présentent des fonctions biologiques spécifiques pour chacune des formes :

1. IgA sériques :

Une grande variété de spécificités a été retrouvée pour les IgA sériques (antibactériens,
antiviraux…)

Les IgA sériques monomériques induites par une immunisation ancienne, auraient une
action anti- inflammatoire liée à leur capacité de rentrer en compétition avec les IgG et
les IgM et empêcheraient ainsi le déclenchement de la cascade du complément.
Fonctions biologiques des IgA sécrétoires :

Rôle de barrière immune :

En s’opposant à l’entrée des agents étrangers dans les épithéliums :

Diminuent l’adhésion des bactéries (salmonella, vibrio cholerae, neisseria

gonorrhoeae …) aux muqueuses, facilitant, leur mélange au mucus et donc leur
élimination.

Neutralisent les virus (virus de la poliomyélite), en empêchant leur fixation sur les
cellules cibles.

Des mécanismes analogues d’exclusion semblent intervenir contre les parasites.

Rolle tolérogène: En empêchant l’absorption d’immunogènes alimentaires non

dégradés (protéines du lait, protéines du bœuf…)
 LES IMMUNOGLOBULINES M (IgM)

-Existent dans le sérum, sous forme de pentamère dont l’unité

de base est constituée, sur le modèle des IgG, par deux chaines
légères (κ ou λ) et par deux chaînes lourdes μ qui comportent 5
domaines : VH ,CH1, CH2, CH3 et CH4.

-Les 5 monomères sont reliés entre eux par des ponts disulfure
et par des chaines J, analogues à celles retrouvées dans les IgAs.

-Cette architecture particulière confère à la molécule une

structure caractéristique en étoile, aves au bout de chacune des 5
branches, deux fragments Fab.
 Fonctions biologiques

-Les IgM sont les premiers anticorps à être synthétisés lors d’une réponse immunitaire
humorale.

-Essentiellement confinées au compartiment intra-vasculaire (Ne diffusent pas bien en

raison de leur grande taille)

- Particulièrement actives dans les processus suivants :

Anticorps dits naturels comme les iso-agglutinines intra vasculaires anti-A et anti-B
des groupes sanguins ;
Anticorps immuns ( bactéries à Gram négatif) ;
Auto-anticorps (facteur rhumatoïdes, agglutinines froides).
 -Macromolécules multivalentes constituant un édifice parfaitement adapté à la capture
des gros antigènes,

-Elles sont les plus efficaces pour :

Agglutiner les antigènes corpusculaires ;

Provoquer une neutralisation ;

Fixer le complément par la voie classique.

- Ne traversent pas la barrière placentaire.

-Récepteur spécifique des LB (BCR)

 LES IMMUNOGLOBULINES D (IgD)

- Les IgD ont la même structure générale que les IgG, avec les
chaînes lourdes δ constituées de 4 domaines et comportant une
très longue région charnière d’environ 50 acides aminés.

-Taux sériques faibles (25 à 40 mg/l), moins de 1 % des Ig

sériques.

- Demie vie très courte (3 jours en moyenne) en raison de

leur tendance exagérée à se dégrader spontanément.
 ✔ Fonctions biologiques

✔ Les IgD sont présentes à la surface des lymphocytes B du sang périphérique. Elles
constituent, à ce niveau, (avec les IgM de surface) les récepteurs spécifiques par
lesquels ces cellules reconnaissent les antigènes.

✔ En outre, elles semblent jouer un rôle facilitant dans la grossesse au cours de laquelle
on trouve des taux sériques élevés.
 LES IMMUNOGLOBULINES E (IgE)
✔ Dernière classe d’Ig à être découverte (ISHIZAKA-1966)

✔ Constituées, comme les autres Ig par deux chaines légères (κ ou λ) , et par deux
chaînes lourdes ε.

✔ Les chaînes ε possèdent comme les chaînes μ, cinq domaines dont un variable.

✔ Concentration très faible (3 mg/l en moyenne chez l’adulte).

✔ Demie vie très courte : 2 à 4 J

 Fonctions biologiques
✔ Ne fixent pas le complément par la voie classique.
✔ Ne traversent pas la barrière placentaire.
✔ La propriété biologique la plus importante des IgE est leur capacité de se fixer sur les
tissus de la même espèce: On dit qu’elles sont homocytotropes.
Cette particularité explique :
-Le rôle des IgE dans les manifestations allergiques :
-Le rôle cytotoxique des IgE dans la défense anti-
parasitaire :
Les IgE contribuent à la destruction immune des
parasites par le biais des polynucléaires éosinophiles.
 Propriétés physico-chimiques des immunoglobulines
humaines

IgE IgD IgM IgA IgG

ε δ μ α γ H
κ/λ κ/λ κ/λ κ/λ κ/λ L
------ ------ ------ α1,α2 γ1,γ2,γ3,γ4 Sous classe
Km Km Km Gm / Km Gm / Km Allotype
8S 7S-8S 19S 7S-14S 7S CS
13% 9% 10% 5% 3% Glucides
0,003% ≈0,3% (5-10)% (7-15)% (75-85)% Part sérique
2,5j 3j 5j 6j 21j ½ vie
2 2 5/+ 2/+ 2 Valence
5 4 5 4 4 Domaines H
190 000D (170-200) 900 000D (150-350) 150 000D PM
000D 000D
Agglutination Neutralisatio Précipitation Propriétés
------ ------- Hémolyse n Neutralisatio
Agglutination Agglutination n
Précipitation Hémolyse
XI- Variabilités physiologiques et pathologiques:
Taux des Ig varie selon :
- L'âge
- Sexe

En pathologie on note
Hypergammaglobulinémie:

▪ Polyclonale: réaction inflammatoire

▪ Monoclonal: Immunoglobulinopathies monoclonales:
MGUS, myélome multiple…

Hypogammaglobulinémie:

▪ Déficits immunitaire
▪ Défaut de synthèse.
▪ Fuite (rénale, digestif, brulures)
XII- Explorations:
• L’électrophorèse de protéines sériques

• Dosage pondéral des Ig

• Exploration génétique
 XIII- Applications:

Diagnostics:

- Recherche des Antigènes solubles ou particulaires ( In vitro)

- Sérodiagnostic.

Thérapeutiques:

- Sérothérapie.

- Immunoglobulines en IV.