Biochimie II Unh 2018

UNIVERSITE NOUVEAUX HORIZONS
COURS DE BIOCHIMIE II
Par :
Prof. Dr Victor NDIBUALONJI B.B.
Médecin Vétérinaire
Spécialiste en Biochimie Normale et Pathologique
Docteur en Sciences Vétérinaires
1
Lubumbashi, Décembre 2017
Biochimie spéciale Par le Prof.Dr NDIBUALONJI BB Victor

Mbujimayi, janvier 2015
1
CHAPITRE I. VITAMINES
I.1. Définitions.
Littéralement, les vitamines signifient : « substances azotées indispensables à
la vie ». En effet, il est impossible de garder en vie des animaux recevant une diète de
composition chimique définie ne contenant que des protéines, des graisses et des
sucres purifiés ainsi que des sels minéraux essentiels. Des facteurs additionnels,
présents dans les aliments naturels, sont requis bien que souvent en quantités
infimes. Ces « facteurs alimentaires accessoires » sont appelés vitamines. On peut
donc définir les vitamines comme étant des substances organiques que l’organisme
animal est, en général, incapable d’élaborer ou qu’il ne synthétise qu’en quantité
insuffisante et qui, à des doses infimes, sont indispensables à l’organisme.
Toutes les cellules du corps ont besoin de recevoir un apport constant de ces
composés ; une carence en une vitamine déterminée provoque des troubles vitaux
(maladies par carence vitaminique).
Une carence complète en une vitamine donnée entraîne des manifestations
d’avitaminose. Cela n’arrive en général que lorsque la ration est particulièrement
défectueuse et limitée à une seule variété d’aliments. Les avitaminoses sont rares
car les éléments présents dans les aliments ou synthétisés par la microflore du tube
digestif suffisent, même en quantités infimes, à couvrir les besoins. En revanche, on
rencontre souvent un apport insuffisant en vitamines (Hypovitaminose).
I.1.2. Classification des vitamines
Avant qu’on ne connaisse les structures chimiques des vitamines, on avait
l’habitude d’identifier ces substances par des lettres de l’alphabet. Graduellement, ce
système a été remplacé par une nomenclature basée sur la nature chimique du
composé, ou sur une description de son origine alimentaire, ou sur sa fonction.
On divise généralement les vitamines en deux groupes principaux : les
vitamines liposolubles et les vitamines hydrosolubles.
Les vitamines liposolubles, qu’on trouve habituellement associées avec les lipides
d’aliments naturels, incluent les vitamines A, D, E et K et ont été déjà étudiées dans la
Biochimie I.
Les vitamines du complexe B et la vitamine C constituent le groupe des vitamines
hydrosolubles.
I.1.2.1. Vitamine B1 (Thiamine ou aneurine)
a) Sources : on trouve la thiamine dans à peu près dans tous les tissus
végétaux et animaux ordinairement utilisés comme aliments, mais la teneur
est habituellement faible. Parmi les sources les plus abondantes, il y a les

2
graines des céréales, les levures, le lait, la viande, le foie, le c ur, le rein. On
peut détruire la thiamine de ces aliments par une cuisson inappropriée.
Comme la thiamine est hydrosoluble et assez thermolabile, particulièrement
en solutions alcalines, elle peut être perdue dans l’eau de cuisson. La
microflore du gros intestin produit également la vitamine B1. Il en est de
même de la panse des ruminants. La thiamine est absente du riz poli, des
sucres et de l’alcool. Ce dernier diminue son absorption.
b) Structure chimique : elle est formée essentiellement de deux hétérocycles,
l’un pyrimidique, hexagonal, biazoté et l’autre thiazolique, pentagonal, azoté
et soufré. Dans la cellule la thiamine est pyrophosphorylée : l’alcool est
estérifié par l’acide pyrophosphorique en donnant le thiamine-
pyrophosphate (TPP) ou cocarboxylase. Dans cette structure les deux
hétérocycles sont reliés par un pont méthylène.
N S
NH2 CH2 – CH2OH OH OH
H3C
N S
NH2
H3C CH2 – CH2O – P – O – P –
H3C OH
N+
CH3 O O
CH2 N N+
CH3
Vitamine B1 (Thiamine) CH2
Thiamine – pyrophosphate (TPP.)
c) Symptômes de carence
- Troubles fonctionnels du système nerveux central et périphérique
(ataxie, parésie, etc.).
- Troubles fonctionnels du myocarde et de l’appareil circulatoire
(palpitations, bradycardie, etc.)
- Troubles gastro-intestinaux (diarrhée, perte de poids, etc.)
L’avitaminose B1 ou béribéri est essentiellement observée dans les
populations humaines se nourrissant surtout de riz (le riz poli est très pauvre en
vitamine B1).
d) Rôle biologique
La forme active de la vitamine B1 est le TPP. Ce dernier est le coenzyme
des décarboxylases d’acides -cétoniques. Il intervient en se combinant à l’acide -
cétonique, en même temps que celui-ci se décarboxyle : il se forme ainsi un aldéhyde
actif. Avec l’acide pyruvique par exemple, on a les réactions suivantes, la partie
réactive de la molécule étant localisée dans le noyau thiazole :
CH3 CH3
CH3
CH3 N+ C CH3 N+ C
CH3
Biochimie N+
spéciale C Par le Prof.Dr NDIBUALONJI
CO2 + BB Victor
Mbujimayi, C 2015 C
janvier C– C C C–
CO + OH
HC C– S S
COOH H OH
COOH S
3
Acétaldéhyde TPP
(Acétaldéhyde actif)
Le TPP est également le coenzyme de la transcétolase, une enzyme qui

enlève à un ose à nC un groupement glycolaldéhyde (CH2OH – CHO) ; l’ose n’a plus
que (n-2)C, pour le céder à un ose à mC, ce qui le transforme en un ose à (m+2)C. ces
réactions interviennent dans le catabolisme oxydatif du glucose.
Remarque : un composé activé, comme l’acétaldéhyde actif, est un composé qui
possède un haut potentiel de transfert pour un de ses constituants.
I.2.2. Vitamine B2 (Lactoflavine, riboflavine)

a) Sources : la vitamine B2 est largement répandue dans les aliments
d’origine animale ou végétale. Sa concentration est particulièrement
forte dans les levures, le lait, le foie, le rein et le c ur. De nombreuses
espèces bactériennes du gros intestin et de la panse font une synthèse
très active de cette vitamine.
b) Structure chimique : la vitamine B2 (C17H20N4O6) appartient à la classe
des flavines, colorants jaunes à trois condensés dérivés de l’iso-
allaxazine dont
H CH2 – CH(OH) – CH(OH) – CH(OH) –
C N N
CO CH3
C=O
NH
NH
N CO CH3 C N
Iso-alloxazine H Lactoflavin
e
Le cycle médian porte une chaîne latérale pentacarbonée dérivée du ribose.
c) Rôle biologique
La vitamine B2, sous forme d’ester phosphorique (flavine mononucléotide
ou FMN et flavine adénine dinucléotide ou FAD) forme des coenzymes qui, liées à
des protéines spécifiques, sont les flavoprotéines (ferments jaunes ou enzymes
flviniques). Ces deux coenzymes, agissant en présence des déshydrogénases

4
spécifiques, participent aux oxydations cellulaires.

Succino
Exemples : FAD + COOH – CH2 – CH2 - COOH COOH – CH = CH – COOH + FADH
Acide succinique déshydrogéna Acide
se fumarique
OH
CH2 – CH(OH)2 – CH2 – O – P = O
OH
N N
CH3
CO
(FMN)
NH
CH3
N CO
CH2 – ( CHOH )3 – CH2
O
N N
NH2
CH3 HO – P = O
CO
N N
O
NH
CH3
N CO HO – P = O
N N
O – CH2
O
(FAD)
C
H
d) Symptômes de carence
Une déficience de riboflavine entraîne des lésions caractéristiques au
niveau de lèvres, des fissures aux commissures de la bouche (chéilose), un
affaiblissement de la résistance de muqueuses, vascularisation anormale des yeux,
taches rouges sur la peau et formation de squames.
I.2.3. Vitamine B6 (Adermine, Pyridoxine)
a) Sources : Levure, certains grains comme le blé et le maïs, le foie, le lait,
les ufs et les légumes verts.
b) Structure chimique : la vitamine B6 possède deux fonctions alcools et
sa formule est dérivée de celle de la pyridine. Trois composés voisins dérivés de la
pyridine et que l’organisme peut transformer l’un en l’autre possèdent une action

5
vitaminique B6
CH2OH CHO CH2 – NH2
HO HO HO
CH2OH CH2OH CH2OH
H3C
H3C H3C
N
N N
Pyridoxine (Forme Pyridoxal (Forme aldéhydel) Pyridoxamine (Forme
c) Symptôme de carence : si on maintient des jeunes animaux à un régime

ne contenant pas de vitamine B6, il en résulte un arrêt de croissance. Les signes
spécifiques comprennent de l’acrodynie, de l’ dème au niveau du tissu conjonctif de
la peau, des convulsions et de la faiblesse musculaire chez le rat. Chez le chien, le
porc et le singe apparaît une importante anémie hypochrome associée à une
augmentation du fer plasmatique entraînant une hémosidérose dans le foie, la rate et
le moelle osseuse.
Chez les humains, une anémie hypochrome réversible peut s’accompagner d’un taux
élevé de fer. Cette anémie est due à une réduction de la synthèse protéique dans la
m lle osseuse. On observe également des perturbations fonctionnelles du système
nerveux central.
d) Rôle biologique : La vitamine B6 est active surtout sous forme de
phosphate de pyridoxal et de phosphate de pyridoxamine.
CH2NH2 OH
CHO OH
HO
HO CH2O – P = O
CH2O – P = O
OH
H3C
OH
H3C N
N
La phosphate de pyridoxal et de pyridoxamine sont des coenzymes de nombreux

enzymes qui interviennent dans le métabolisme des acides aminés : transaminases,
aminoacide-décarboxylases, sérine-et thréonine-déshydratases, cystéine-
désulfhydrase, tryptophanase, etc.
I.2.4. Vitamine PP (Nicotinamide, Niacine, Amide nicotinique)

a) Sources : levure, viandes maigres, fois, volailles, lait, tomates, légumes verts
etc.

6
b) Structure chimique : dérivée de la pyridine, la nicotinamide est l’amide de

l’acide -pyridine-carbonique (acide nicotinique) :
4 CONH2
5 3 COOH
6 N
2
1N
Nicotinamide (Niacinamide)
Acide nicotinique (Niacine)
c) Symptômes de carence : la vitamine PP est synthétisée par les animaux

supérieurs à partir du tryptophane. On ne devrait donc pas la considérer
comme une véritable vitamine car la carence réclame l’absence simultanée de
tryptophane et de vitamine
PP. ceci est observé chez l’homme et les animaux dont l’alimentation est à base
de maïs (pauvre en tryptophane) et qui développent une pellagre, d’où
l’appellation de facteur PP ou pellagra preventive factor qu’on donne à la vitamine.
Les lésions caractéristiques de la pellagre sont : lésions inflammatoires des
muqueuses buccales (avec langue gonflée et douloureuses), pharyngées et
gastro-intestinales, diarrhée, lésions cutanées sur les parties de la peau exposées
au soleil, troubles nerveux (dépression, irritabilité, diminution des facultés
intellectuelles).
d) Rôle biologique : la vitamine PP joue un rôle important en tant que consistuant
de deux coenzymes : nicotinamide (ou niacine) adénine dinucléotide (NAD) et
nicotinamide (ou niacine) adénine dinucléotide phosphate (NADP). Ces deux
coenzymes agissent comme agents de transfert d’hydrogène et d’électrons
dans les processus d’oxydation biologique.
OH
CONH2
(Nicotinamide)
O = P – O – H2C
O N
(Ribose)
H H
Nicotinamide adénine
H
H dinucléotide ou NAD.
NH2
OH
OH
Remarque : si on remplace le
OH du Carbone 2 du deuxième
(Adénine) ribose dans la formule,
N N
O – PO3H2, on obtient le NADP

N N
Mbujimayi,
O janvier 2015
H
7
O = P – O – H2C
OH
H
H
(Ribose)
Les coenzymes NAD et NADP peuvent fixer réversiblement de l’hydrogène sur le

noyau nicotinamide selon la réaction :
H H H
CONH2 CONH2
+
+ 2H +2è +
+ H
N
+ N
R R
NADH ou NADPH
+ +
NAD ou NADP
que l’on peut écrire :

NAD+ + 2H NADH + H+
NADP+ + 2H NADHP + H+
H+ correspond à l’hydrogène qui a cédé son électron à N+.
I.2.5. Acide pantothénique

a) Sources : pantothénique vient du mot grecque pantos qui veut dire partour. En
conséquence, l’acide pantothénique est largement répandu dans le matériel
biologique. Des sources alimentaires excellentes comprennent le jaune d’ uf,
le rein, le foie et la levure.
b) Structure chimique : l’acide pantothénique est l’amide de la -alanine et de
l’acide , -dihydroxy - , -diméthylbutyrique ou acide pantoïque.
CH3 OH

8
HOCH2 – C – CH – CO – NH – CH2 – CH2 – COOH
CH3
c) Symptômes de carence : sans aucun doute, la ration alimentaire moyenne

fournit des quantités adéquates d’acide pantothénique de sorte qu’il n’existe
pas de preuve claire d’une déficience de cette vitamine chez l’homme. Les
signes cliniques d’une déficience d’acide pantothénique, induite par
l’administration de l’acide -mérhylpantothénique, un antagoniste de la
vitamine, sont : lésions inflammatoires de muqueuses, diminution de la
résistance aux infections et aux parasitoses, insuffisance corticosurrénalienne,
retard de croissance (rat, chien), blanchissement des poils chez les animaux.
Chez l’homme, on observe l’irritabilité, l’instabilité émotionnelle, une sensation
de brûlure au niveau des mains et des poils.
d) Rôle biologique : l’acide pantothénique est constituant de la coenzyme A
(CoA), coenzyme des transacétylases qui catalyse les transports d’acyl (- Co-
R). son groupe fonctionnel le plus important est le groupe – SH ; grâce à lui, la
coenzyme A (R-SH) peut se combiner à un acétyl ou un acide gras pour former
l’acétyl-CoA ou un acyl-coenzyme A : CoASH + COOH – R’ CoAS – CO + R +
H2O
Le lien qui unit la coenzyme A au radical acétyl est une liaison riche en énergie.
On le symbolise par ~ et l’acétyl-Coenzyme A s’écrit CH3 – Co ~ SCoA.
La coenzyme A est formé par l’union d’un nucléotide (adénosine – 3’ –
phosphate) avec un pyrophosphate, uni à l’acide pantothénique, lui-même relié
à la mercaptoéthylamine, c’est cette dernière qui porte le radicale-SH.
Acide pantothénique Thioéthanolamine
OH CH3
O = P – O - CH2 – C – CHOH – CO – NH – CH2 – CH2 – CO – NH – CH2 – CH2 –
O NH2
CH3
N
N
N N
O = P – O – CH2
Adénosine – 3’ - phosphate
O
Biochimie spéciale H H Par le Prof.Dr NDIBUALONJI BB Victor

O OH
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OH
HO = P – O – OH
Coenzyme A (CoA)
I.2.6. Biotine (vitamine H)

a) Sources : la vitamine est largement distribuée dans les aliments naturels. Le
jaune d’ uf, le rein, le foie, les tomates et la levure en sont d’excellentes
sources. Les bactéries intestinales produisent aussi la vitamine H.
b) Structure chimique : la biotine est un constituant du bios, facteur de
croissance des levures ; c’est pourquoi on l’appelle encore bios II. Elle existe
sous deux formes :
- la biotine libre dont le prototype est la biocytine des levues (forme
conjuguée de biotine-lysine) ;
- la biotine présente dans le blanc d’ uf cru. Celle-ci contient une
glycoprotéine alcaline, l’avidine, qui a la propriété de se combiner à la
biotine en donnant un complexe qui ne peut être clivé par les enzymes
du tube digestif et empêche l’absorption de la vitamine.
On reconnaît dans la formule de la biotine la présence d’un cycle thiophène
(tétrahydré) d’un radical d’urée entrant dans la constitution d’un noyau à
deux azotes, de structure imidazolique, et d’un groupement carboxyle :
O
NH
HN
HC CH
H2C CH – (CH2)4 – COOH

S
c) Symptômes de carence : dans les conditions d’alimentation habituelle, il n’y a

pas à craindre la carence en biotine car les besoins sont très faibles. Chez les
animaux de laboratoire, on observe des lésions cutanées (le pelage perd son
brillant, chute des poils). Chez le rat se développe une dermatose et formation
de croûtes.

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d) Rôle biologique : la biotine participe aux réactions de transfert du CO2,

essentiellement aux réactions de carboxylation (incorporation du CO2 dans les
composés organiques).
I.2.7. Acide folique (Vit Bc, Vit. B10 ; Vit M).

a) Sources : folique venant du latin « folium » qui veut dire feuille, l’acide folique
est abondant dans les légumes verts. D’autres aliments riches en vitamine
B10 sont : la levure, le foie, le rein, le soja et les ufs. La flore intestinale en
produit également.
b) Structure chimique : la Vit M est l’acide ptéroyl-glutamique, formé de
l’association d’une ptérine (dérivé du noyau ptéridine) avec l’acide para-amino-
benzoïque et l’acide glutamique :
OH
N
N CH2 – NH CO – NH – CH – (CH2)2 – COOH
COOH
H2N
N N
Acide p-amino- Acide glutamique
Ptéridine benzoïque
Ptéroyl
Acide folique
c) Symptômes de carence : les symptômes dominants sont l’anémie et les

maladies sanguines chez le jeune poulet et le jeûne singe. Chez l’homme, il a
été montré que la carence en acide folique empêche la synthèse de l’acide
inosinique et celle de l’acide thymidilique et donc de l’acide
désoxyribonucléique. C’est ainsi que s’expliquerait la nécessité de l’acide
folique pour l’hématopoïèse et le rôle des médicaments antifoliques dans le

11
traitement des leucémies.

d) Rôle physiologique : pour jouer le rôle de coenzyme, l’acide folique doit être
réduit soit en acide hydrofolique, soit en acide tétrahydrofolique. Ces deux
formes actives de l’acide folique interviennent dans le transport des radicaux
monocarbonés (formimino ou – CH = NH, formyl ou – CHO, hydroxyméthyl ou
– CH2OH, méthyl ou – CH3, méthylène ou – CH2 – , méthényl ou – CH =).
I.2.8. Vitamine B12 (cyanocobalamine, érythrotine).

a) Sources : dans la nature, la vitamine B12 nous est fournie exclusivement par les
microorganismes du sol, de l’eau et de l’intestin des animaux, chez les
ruminants, ce sont surtout les microorganismes de la panse qui synthétisent
cette vitamine. Au contraire des autres vitamines, les végétaux ne contiennent
pas de vitamine B12. Certains produits animaux (foie, lait, …) sont également des
sources de la vitamine B12.
b) Structure chimique : la portion principale de la molécule (voir ci-dessous) est
constituée de 4 noyaux pyrrole réduits et considérablement substitués
entourant un seul atome de cobalt. Cette structure principale constitue un
système cyclique dit « corine ». A gauche du système cyclique corrine se trouve
un riboside, le 5-6 diméthylbenzimidazole, relié par une extrémité à l’atome
central de cobalt. L’autre extrémité, par l’intermédiaire de la molécule de ribose,
d’un phosphate et d’un aminopropanol, est reliée à une chaîne latérale située
sur l’anneau D du noyau tétrapyrrolique. Un groupement cyané, relié à l’atome
de cobalt par un lien de coordinance, peut être supprimé, le composé qui en
résulte est la cobalamine.
c) Absorption : la vitamine B12 ne peut être absorbée que grâce au facteur
intrinsèque, une glycoprotéine produite en grande quantité par les cellules
pariétales de l’estomac. La vitamine B12 se lie à ce facteur dans son transit
intestinal.
d) Symptômes de carence : l’avitaminose se traduit chez l’homme par l’anémie
pernicieuse ou maladie de Briermer. Cette dernière est liée à un trouble de
l’absorption de la vitamine B12 apportée par les aliments et se traduit par les
symptômes suivants : anémie avec anisocytose, poïkilocytose et
hyperchromasie, atrophie de la muqueuse des portions supérieures du tractus
gastro-intestinal (achylie), lésions dégénératives de la moelle épinière (myélose
funiculaire).

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O H
HOCH2
H
OH
O N CH3 Cobalamine
CONH2
P N CH3
CONH2 CH2
OH
O CH2 CH2
CH3 CH3
CH3 CH3
CH
CH3
CH2 NH2CO – CH2 N CN CH2 – CONH2
N CO+ N
NH – CO – CH2 – CH2 N CH2 – CH2 – CONH2

CH3
CH3
CH3
CH2 CH3
CH2
CONH2
e) Rôle physiologique : la vitamine B12 est un aliment

Corine essentiel pour toutes les
cellules de l’organisme ; en son absence, la croissance de tissus est
Cyanocobalamine (Vit B12, C63H88O14N14PCo
compromise. En même temps que les dérivés de l’acide folique, la vitamine est
requise pour la synthèse de l’ADN. Ainsi, l’avitaminose B12 empêche la
maturation du noyau et les cellules ne se divisent plus. Cette vitamine intervient
dans le transfert intramoléculaire du groupement carboxyle, comme dans la
réaction d’isomérisation suivante :
HOOC – CH – CO ~ S – CoA  HOOC – CH2 – Co ~ S-

CoA CH3
Succinyl-CoA
Méthylmolonyl-CoA
En plus, la vitamine B12 participe à la biogénèse de la méthionine à partir de

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l’homocystéine. Par ailleurs, elle intervient dans la conversion du ribose en

désoxyribose et dans la méthylation de l’uracile en thymine, d’où le ralentissement
des carences sur la biogenèse de l’ADN.
I.2.9. Acide lipoïque (acide thioctique)
a) Sources : l’acide lipoïque se rencontre dans une grande variété de

substances naturelles. On le rencontre en particulier dans le foie et la
levure, où il est combiné à des protéines.
b) Structure chimique : l’acide lipoïque est un acide comportant une chaîne
de 8 carbones et deux atomes de soufre formant un pont disulfure entre
deux carbones de la chaïne.
CH2 CH CH2 COOH
CH CH CH2 CH2
S S
c) Symptômes de carence : La nécessité de l’acide thioctique dans

l’alimentation de l’homme et des animaux supérieurs n’a pas encore été
démontrée, car ou n’a jamais réussi à produire une carence en cette
vitamine.
d) Rôle physiologique : la nature vitaminique de l’acide lipoïque pour les
animaux supérieurs n’est pas établie, mais il est un facteur de croissance
pour de nombreux microorganismes, protozoaires et bactéries. Le pont
dissulfure de l’acide lipoïque peut s’ouvrir réversiblement par réduction et
cette réaction participe (avec TPP) à la décarboxylation oxydative de
l’acide pyruvique, qui conduit à l’acétate actif (voir Biochimie III), et à celle
de l’acide -cétoglutarique qui conduit au succinyl-CoA.
Remarque : bien que liposoluble, l’acide lipoïque est rangé dans les vitamines du
groupe B à cause de son rôle coenzymatique qui le rapproche d’autres facteurs .
I.2.10. Vitamine BT
La vitamine BT a été identifiée à la L-carnitine ou bétaïne de l’acide -
hydroxy-y-aminobutyrique : (CH3)3  N+ – CH2 – CHOH – CH2 – COO-
Rôle physiologique : la vitamine BT est un facteur de croissance du ver de
farine Tenebrio molitor, c’est un constituant normal du tissu musculaire et participe

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au transfert des radicaux d’acides gras activés de l’extérieur à l’intérieur des

mitochondries, intervenant ainsi à la -Oxydation (oxydation des acides gras).
I.2.11. Acide p – aminobenzoïque (PABA)

L’acide p-aminobenzoïque est un facteur de croissance pour certains
microorganismes et un antagoniste de l’action bactériostatique des drogues
sulfonamidées. La comparaison des deux structures facilite la compréhension de
cette activité :
SO2NH2
COOH
NH2 NH2
Acide p- Sulfanilamid
aminobenzoïque e
Il faut noter que PABA entre dans la constitution de l’acide folique
I.2.12. Inositol
a) sources : fruits, viande, lait, noix, légumes, grains entiers, lévure.
b) Structure chimique : on compte 9 isomères de l’inositol. Le meso-
inositol, aussi appelé myo-inositol, est celui que l’on trouve le plus
abondamment dans la nature et le seul isomère possédant une activité
biologique efficace.
OH
OH
H H H OH
Méso-inositol (C6H12O6 ou héxahydroxycyclohexane
OH H H
OH
H
OH
c) Symptômes de carence : la carence en méso-inositol provoque chez le

rat le ralentissement de la croissance, l’alopécie et une dégénérescence
graisseuse du foie. Chez le poulet, on observe de l’encéphalomacie et

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une diathèse exsudative.

d) Rôle physiologique : en dehors de son rôle comme facteur de
développement de certains microorganimes, le méso-inositol exerce
une action lipotrope chez des animaux d’expérience car il protège le
foie contre l’accumulation de glycérides et surtout du cholestérol.
I.2.13. Vitamine C (acide L-ascorbique)

a) Sources : à l’état naturel la vitamine C se rencontre essentiellement
dans les aliments frais, surtout végétaux, et particulièrement dans les
agrumes (citrons, mandarines, oranges, pamplemousses, etc.).
b) Structure chimique : la structure de l’acide L-ascorbique est lactonique,
avec des oxhydriles énoliques qui rendent compte de ses propriétés
acides. La vitamine C dérive du sorbose qui dérive lui-même du
sorbitol, le dérivé hydrogéné du D-glucose.
CHO CH2OH CH2OH CH2OH
H – C – OH H – C – OH HO – C – H C=O
– H2
+ H2
HO – C –H HO – C –H HO – C –H HO – C –H
H – C – OH H – C – OH H – C – OH H – C – OH
HO – C – H
H – C - OH H – C - OH HO – C - H
CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH
D-glucose L-Sorbose
Sorbitol
Il faut noter que les deux formules du sorbitol sont identiques, il n’y a pas
de fonctions réductrices, et que l’oxydrile préterminal du L-sorbose est à
gauche, caractéristique de la série L.
Le sorbose est oxydé en C1 pour donner un acide cétonique, l’acide 1-
gulonique, qui se lactonise par estérification interne avec l’alcool
secondaire en C4 ; une énolisation se produit sur les carbones 2 et 3,
faisant apparaître un groupement ène-diol, constitué par la juxtapositon
de deux oxydriles séparés par une double liaison.
O
O
C
COOH C
C=O
C=O C=O

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O
O C – OH
HO – C –H HO – C –H
H–C
H – C – OH H–C
HO – C – H
HO – C – H HO – C – H
CH2OH CH2OH
CH2OH
Forme ène-diol
Forme (Acide L-
Acide
cétonique ascorbique)
cétonique
c) Symptômes de carence : la carence en vitamine C provoque le
scorbut (ou maladie de Barlow, observeée chez le nourrisson nourri
au lait stérilisé par ébullition, la vitamine C étant détruite par la
cuisson). La maladie se caractérise par la gingivite, la perte des dents,
les douleurs osseuses, les hémorragies sous-périostées et des
muqueuses. Chez les enfants, les signes ostéo-articulaires dominent
avec des douleurs osseuses.
d) Rôle physiologique : la vitamine C permet de prévenir et de traiter les
signes cliniques du scorbut. Elle a une action métabolique générale
sur le tissu conjonctif, le cortex surrénal ; elle intervient dans le
métabolisme du fer, des acides aminés aromatiques et dans les
chaînes respiratoires.
I.2.14. Antivitamines
Les antivitamines sont des substances qui ont une structure analogue à
celle des vitamines et peuvent se substituer a elles dans la cellule sans pouvoir
cependant remplir leurs fonctions. A des concentrations suffisantes, les
antivitamines provoquent ainsi des avitaminoses. Les antivitamines peuvent être
obtenues soit en remplaçant certains radicaux essentiels pour l’activité de la
vitamine par d’autres groupements soit en introduisant de nouveaux groupements
dans la molécule.
L’exemple le plus connu d’une action antivitaminique chez les
microorganismes est celui des sulfamides ; ils prennent la place de l’acide p-
aminobenzoïque dans diverses réactions et gênent en particulier la synthèse de
l’acide folique.
Les autres antivitamines sont :
Vitamines Antivitamines

17
Thiamine (B1) a. Pyrithiamine (remplacement du cycle thiazol par un cycle

pyridine)
b. Oxythiamine, thiaminase
Riboflavine (B2) c. Araboflavine (le ribose de la chaîne latérale est
remplacée par un arabinose)
d. Isoriboflavine, galate
Pyridoxine (B6) e. Désoxypyridoxine (la fonction alcool en position 4 est
remplacée par un groupement méthyl)
f. Hydraside de l’acide isonicotinique
Niacine g. Amide-5-thiazol carbonique (remplacement du cycle
pyridine par un cycle thiazol ;
h. 3-acétylpyridine, sulfapyridine, acide 3-pyridine
sulfonique
Acide folique (B10) i. Aminoptérine (substitution d’un groupe amine au groupe
–OH en position 4)
j. Acide 7-méthylfolique, acide 4 amino-ptéroylglutamique
Acide pantothénique k. Sulfopyridine, acide salicylique
(B3) l. Pantoyltaurine, phyenylpantothénone
Cyanocobalamine m. 1,2 dichloro-4,5-diaminobenzène
(B12) n. Avidine destiobiotine, biotine sulfone imidazolidone
carbonique.
Chapitre II : Enzymes
II.1. Définition
Les enzymes ou ferments ou diastases sont des catalyseurs de nature
protéique produits par un organisme vivant.
Les catalyseurs sont des substances qui affectent la vitesse d’une
réaction ( la vitesse augmente en général de 108 à1011 fois) mais non ses produits
18
finaux. Ils se retrouvent donc intacts à la fin de la réaction et agissent à très petites
doses.
II.2. Constitution des enzymes

Les enzymes sont de deux types :
- Holoprotéiques : constituées exclusivement d’acides aminés ;
- Hétéroprotéiques : associant une protéine (ou apoenzyme) et une structure
non protéinique (ou coenzyme).
II.2.1. Coenzymes
Les coenzymes se caractérisent par un certain nombre de points :
- Ils jouent le rôle catalytique dans les réactions enzymatiques ;
- Ils ne sont pas responsables de la spécificité enzymatique ;
- Ils apparaissent dans les termes de la réaction catalytique et retournent à
l’état initial par une deuxième réaction, couplée à la première. Les coenzymes
solidement fixés à l’apoenzymes sont appelées coenzymes groupements
posthétiques ; ils retournent à l’état initial en restant fixés sur leur apoenzyme.
Les coenzymes faiblement liés, par contre, sont appelés cosubstrats ; ils ne
sont régénérés à l’état initial que par une deuxième apoenzyme lors de la
deuxième réaction.
Les coenzymes peuvent être :
- Des dérivées des vitamines (voir tableau ci-dessous).
En effet, le rôle principal des vitamines est de régir, comme précurseurs
des coenzymes, à l’élaboration des enzymes.
- Des ribonucléotides triphosphates
- Des groupements héminiques
Un grand nombre d’enzymes nécessite la présence d’un métal pour agir.
Ces ions métalliques peuvent faire partie intégrante de l’enzyme (cas de Mn++ pour
l’arginase où aucun autre métal ne peut le remplacer). Ils ne sont quelquefois que
des activateurs d’enzymes.
II.2.2. Site actif d’une enzyme

Dans les enzymes de nature hétéroprotéique, c’est l’apoenzyme
(protéine) qui reconnaît les substrat tandis que le coenzymes assure la catalyse.
Dans les enzymes sans coenzyme, c’est la protéine qui intervient dans
la réaction enzymatique. La totalité de l’enzyme n’intervient pas directement, seule
une partie privilégiée de l’enzymes catalysera la réaction : c’estx le site actif de

19
l’enzyme. Ce site est formé d’un certain nombre d’acides aminés qui vont entrer en
contact avec le substrat.
Site actif
Enzyme Substrat Complexe enzyme-substrat
+ +
Apoenzyme Coenzyme Complèxe enzyme-substrat
Dans le site actif ou centre actif, il faut distinguer le site de fixation qui
se combine au substrat et le site catalytique qui agit sur le substrat pour lui faire
subir la réaction chimique. Le centre actif contient un petit nombre d’acides aminés
et est situé à l’abri du milieu extérieur qui pourrait le modifier. Si l’enzymes possède
un coenzyme, celui-ci se trouve au niveau du site actif.
II.3. Spécificité enzymatique

La spécificité enzymatique est de deux types : spécificité de réaction et
spécificité de substrat.
II.3.1. Spécificite de réaction

Une enzyme ne peut déplacer l’équilibre d’une réaction, mais elle peut
accélérer l’établissement de cet équilibre. Si plusieurs ractions sont possibles,
l’enzymes peut catalyser une réaction parmi les différentes possibles ; c’est ainsi
qu’un acide aminé peut subir une désamination oxydative catalysée par une oxydase,
une décarboxylation grâce à une décarboxylase, une transamination par une
transaminase.
II.3.2. Spécificité de substrat

Elle varie dans de grandes limites. Ce peut être une spécificité de
groupe : les phospomono-estérases par exemple hydrolysent tous les mono-esters
de l’acide orthophosphorique. Certaines enzymes agissent sur un type de liaison
déterminé : liaison peptidique s’il s’agit des polypeptides ; mais à l’intérieur du groupe
des polypeptidases, on distingue, entre autres, celles qui n’agissent qu’à proximité
d’un – COOH libre et celles qui n’agissent qu’à proximité d’un –NH2 libre.

20
La spécificité est très rigoureuse, elle ne dépend pas seulement des

propriétés chimiques du substrat, mais de sa configuration dans l’espace, y compris
celle des parties de la molécule qui ne sont pas attaquées dans les réactions.
Beaucoup d’enzymes n’agissent que sur un seul sibstrat, et même
distinguent selon l’activité optique, métabolisant par exemple un acide aminé D, mais
non le même acide aminé L. C’est la configuration même de l’enzyme qui expliquerait
sa spécificité stéréochimique (exemple : l’α-gluconsidase n’attaque pas le β-
glucosides).
II.4. Isoenzymes
Les isoenzymes sont des variétés d’une même enzyme, qui catalysent
la même réaction globale, possèdent vis-à-vis de leur substrat des affinités
différentes, ont un poids moléculaire identique mais une configuration spaciale
différente. Ainsi, la lactale déshydrogénase (LDH) existe sous cinq formes
différentes.
II.5. Systèmes polyenzymatiques ou multienzymatiques

Un système multienzymatique met en jeu-plusieurs coenzymes pour
catalyser une réaction. Ainsi, la pyruvate-déshydrogénase comporte, outre sa
fonction « apoenzyme » spécifique quatre coenzymes différents : thiamine
+
pyrophosphate (TPP), acide lipoïque, coenzymes A, (CoASH), NAD (nicotinamide
adémine dinucléotide).
Ces 4 coenzymes interviennent dans le schéma suivant :

Acide pyrivique CO2
+ Pyruvate actif Aldéhyde actif
TPP TPP
Acide lipoïque
Acétyl – CoA Acide acétyl dihydrolipoïque

CoASH
Acide Acide dihydro-
lipoïque NAD+ lipoïque
NADH, H+
II.6. Classification des enzymes

Une commission internationale (la commission des enzymes de l’Union
Internationale de Biochimie) a mis au point un système de classification et une

21
nomenclature précise dont l’usage, depuis son entrée en vigueur en1961, s’est
largement répandu. Dans la nomenclature qui a été suggérée, une enzyme comporte
un numéro d’ordre, un nom systèmatique et un commun recommandé.
II.6.1. Numéro d’ordre

Ce numéro comporte 4 chiffres :
- Le premier chiffre représente la classe. Il y a six principales classes
d’enzymes : les oxydoréductases, les transférases, les hydrolases, les lyases,
les isomérases, les ligases.
- Le deuxième chiffre représente la sous-classe. Il indique pour les
oxydoréductases la nature du groupe du donneur qui est l’objet de l’oxydation ;
pour les transférases la nature du groupe transféré ; pour les hydrolases la
nature de la liaison hydrolysée ; pour les hydrolases ; pour les isomérases la
nature de l’isomérisation et pour les ligases, la nature de la liaison formée.
- Le troisième chiffre indique la sous-sous-classe. Il s’agit dans le cas des
oxydoréductases du type d’accepter correspondant aux différents donneurs.
Pour les transférases, il représente une subdivision des groupes transférés.
Dans le cas des hydrolases il précise la nature de la liaison hydrolysée ; dans
celui des lyases, la nature du groupe déplacé, dans le cas des isomérases, la
nature de la transformation et pour les ligases, la nature de la substance
formée.
- Le dernier chiffre représente la nature du substrat.
Le numéro d’ordre est souvent précédé des lettres E.C. (enzyme
commission) et les 4 chiffres qui forment le numéro d’ordre sont séparés par des
points.
Exemple : E.C. 1.1.1.27. le premier chiffre (1) représente la classe soit
oxydoréductase, le deuxième chiffre (1) représente la sous-classe soit enzyme
agissant sur une fonction alcool, le troisième chiffre (1) représente la sous-sous-
classe soit enzyme utilisant le NAD+ comme accepteur d’hydrogène et le quatrième
chiffre (27) montre que le substrat est l’acide lactique.
II.6.2. Nom systématique

Le nom systématique indique clairement la nature du donneur, de
l’accepteur et le type de la réaction.
Exemple : l’ATP-D-glucose-6-phosphotransférase signifie que le donneur est l’ATP,
l’accepteur est le D-glucose, la réaction catalysée est le transfert du groupe
phosphate sur le glucose en position 6.

22
II.6.3. Non commun recommandé

Le non commun est une appellation simple consacrée par l’usage. Ainsi,
par exemple, la glucokine catalyse le passage du D-glucose au D-glucose-6-
phosphate en présence d’ATP.
II.7. Description des six grandes classes d’enzymes
II.7.1. Les oxydoréductases

Les oxydoréductases catalysent les réactions d’oxydoréduction.
L’oxydoréduction biologique consiste en un transfert d’élections, accompagné ou
non d’un transfert de protons , à partir d’un donneur jusqu’à un accepteur terminal.
Exemple d’orydoréductase : le passage de l’acide lactique à l’acide pyruvique, sous
l’influence de la lactate déshydrogénase (LDH) ayant pour coenyme le NAD oxydé.
CH3 CH3
+ +
NAD NADH+H
CHOH C=O
COOH COOH
Lactate Acide pyrivique
II.7.2. Les transférases

Ces enzymes catalysent le transfert des radicaux d’une molécule à une
autre.
Exemple : transfert d’un groupement méthyl, monocarboné, de la S-adénosyl-
méthionine sur la noradrenaline avec formation d’adrénaline
NH2 NH-CH3
CH2 CH2
CHOH CHOH
S-adénosyl- Adénosyl-
methionine homocystéine
Noradrénaline Adrénaline ( Nordrénaline méthylée)

23
II.7.3. Les hydrolases

Ces enzymes facilitent l’introduction d’une molécule d’eau au niveau
d’une des liaison d’un substrat.
Exemple : l’hydrolyse du lactose par une β-galactosidase s’effectue sur la liaison
osidique entre le galactose et le glucose
CH2OH CH2OH
CH2OH CH2OH
β-galactosidase
+ H2O +
Sidase
Lactose ou β-galactopyrano- β-galactose α-
glucose
syl (1-4) α-glucopyranose
II.7.4. Les lysases

Ce sont des enzymes qui détachent certains groupement des substrats
par des mécanismes autres que l’hydrolyse.
Exemple : les carboxylases ou décatboxylases catalysent le départ de CO2.
Ainsi, l’α-cétoglutarate-décarboxylase décarboxyle l’acide α – cétglutarique.
CO-COOH Co~S-CoA
CH2 + HS-CoA α-cétoglutarate-décarboxylase CH2 + CO2
CH2 CH2
+ +
NAD NADH + H
COOH COOH
Acide α-
cétoglutarate
II.7.5. les isomérases

Les isomérases ou mutases catalysent la réarrangement d’atomes ou
de groupements d’atomes dans une molécule.
Exemple : les cis-trans-isomérases permettent le passage de la forme cis à la forme
trans.
CH-COOH Maleate cis-trans CH-COOH
CH-COOH HOOC - CH
24
Isomérase
Acide malique Acide fumarique
II.7.6. Les ligases

Ce sont des enzymes condensantes qui participent aux réactions de
synthèse. Elles sont encore appelées synthétases et nécessitent la présence d’ATP.
Exemples :
CH3COOH + HSCoA Acétyl – CoA synthétase H2O + CH3 - Co~SCoA
Acide acétique Acétyl-CoA
CH3 COOH
C = O + Co2 Pyruvate CH2

Carboxylase
COOH C= O
Acide
Pyruvique COOH
Acide oxalo-
acétique
II.8. Activation des enzymes digestives

Les enzymes digestives sont des enzymes protéolytiques sécrétées
sous forme inactive (proenzyme ou zymogène). Les proenzymes doivent changer de
structure pour devenir des enzymes actives. Ceci nécessite la libération d’un peptide
et le réarrangement de la structure tertiaire de la protéine de manière à amener
certains acides au voisinage d’autres acides aminés pour qu’ils constituent le site
actif. Ainis, l’’entérokinase en détachant un héxapeptide du trypsinogène inactif va
permettre la formation de trypsine active
En regardant la figure ci-dessous, on constate un rapprochement des résidus
d’histidine et de sérine par réarrangement moléculaire. Ces acides aminés ne sont
pas voisins sur la chaîne mais la réarrangement moléculaire les rapproche dans
l’espace.

25
Quelques vitamines avec les coenzymes correspondants, les réactions catalysées et

les enzymes permettant ces réactions.
Vitamines Coenzymes Exemples d’enzymes Réactions catalysées
+ +
Vitamine PP NAD , NADP Déshydrogénase Transfert d’hydrogène
Vitamine B2 FMN, FAD Déshydrogénase Transfert d’hydrogène
Acide lipoïque Acide lipoïque Pyruvate- Décarboxylation oxydative
déshydrogénase des acides α-cétoniques (avec
Vitamine B1 Pyrophosphate de leTTP) R-CO-COOH
thiamine (TPP) Décarboxylase d’acides R-CHO + CO2
Acide α-cétoniques Transfet (CH3-CO-)
pantothénique Coenzyme A Transacétylase Transfert (R-CO-)
Transacylase Transfert de NH2 d’un acide
Vitamine B6 Phosphate de Transaminases ou aminé sur un acide α-cétonique
pyridoxal aminotransférases
Acide aminé Amine + CO2
Phosphate de Décarboxylase
Biotine pyridoxamine d’acides aminés Fixation de CO2
Acide folique Biotine Carboxylase Transfert de – CHO et
Acide tétra- Transformylase – CH2OH
Vitamine B12 hydrofolique
Transméthylase Transfert de – CH3
Coenzyme B12 Transméthylase Transfert des radicaux
monocarbonés (– CH3)

26
Chapitre III. Hormones
III.1. Définition
Les hormones sont des substances fonctionnelles élaborées dans des
groupements cellulaires déterminés, déversées dans le sang et capables d’influer,
même à très faible concentration, sur l’activité fonctionnelle d’autres cellules. La
synthèse des hormones proprement dites a lieu dans des glandes spécifiques qui
déversent leur produit directement dans la circulation sanguine (sécrétion endocrine).
A côté de ces hormones proprement dites, il y a aussi des substances qui ne sont
pas synthétisées par des groupements cellulaires nettement délimités ; elles sont
connues sous le nom d’hormones tissulaires (hormones aglandulaires).
III.2. Régulation humorale et nerveuse

La coordination des activités fonctionnelles des divers organes en une
unité d’ensemble d’ordre supérieur est assurée par deux systèmes régulateurs
importants : le système nerveux et le système hormonal. Les système hormonal est
en corrélation étroite ave le système nerveux ; les rapports sont surtout étroits dans
le domaine du système nerveux autonome et de la régulation des fonctions
végétatives.
Le système nerveux est capable d’assurer une transmission rapide des excitations et
joue ainsi un grand rôle dans l’adaptation immédiate de l’organisme aux
modifications des conditions extrinsèques et intrinsèques. Contrairement aux
réponses nerveuses rapides, les processus de régulations ont une action lente car
les substances actives élaborées dans des cellules spécialisées doivent être
transportées par le sang jusqu’aux organes effecteurs.
III.3. Régulation de la sécrétion hormonale

L’élaboration et l’excrétion des hormones sont soumises à un contrôle
précis d’origine humorale et nerveuse qui répond à toutes les modifications du milieu
intérieur par des contre-réactions bien définies.
La synthèse des hormones métaboliques est continue, de sorte que la
circulation sanguine en apporte constamment des quantités déterminées au niveau

27
des cellules. En cas de besoin accru de l’organisme, la glande est sollicitée par une
production et une excrétion plus élevée par voie humorale ou nerveuse ou par
l’intermédiaire de récepteurs logés dans les cellules glandulaires elles-mêmes.
Des centres régulateurs importants des fonctions endocriniennes,
notamment de celles intervenant dans le métabolisme, la reproduction, l’équilibre
hydro-minéral siègent dans l’hypothalamus et sont en étroite corrélation
fonctionnelle avec l’hypophyse et le système nerveux végétatif.
III.4. Actions métaboliques des hormones

Pendant toute la vie, les cellules de l’organisme reçoivent continuellement
des hormones qui influent sur diverses réactions pour en déterminer le sens et la
vitesse.
Les différentes hormones influencent les métabolisme cellulaire de façon
partiellement spécifique. L’action sélective d’hormones déterminées sur les tissus
est facilitée par le fait que ceux-ci comportent au niveau de la surface des cellules
des récepteurs spécifiques adaptés aux différentes hormones.
Les hormones influencent de façon rapide le métabolisme par une activation des
enzymes ou des systèmes transporteurs, ou encore par une modification de la
perméabilité des membranes. A partir des récepteur, les hormones sont transportées
dans le noyau cellulaire où elles induisent de façon spécifique la synthèse de ARNm.
Ainsi, le métabolisme cellulaire peut être orienté de manière particulière dans le sens
d’une activation de la synthèse de ARNm induisant la formation d’enzymes (induction
d’enzymes). Par exemple, l’insuline provoque au niveau du foie et du tissu adipeux la
synthèse de la glucokinase (ou d’hexokinase), enzyme qui permet l’utilisation des
glucides (transformation du glucose libre en glucose-6-phosphate).
III.5. Répartition chimique des hormones

Du point de vue chimique, les hormones appartiennent à différentes
classes :
a) Hormones dérivées des protides : dans se groupe figurent la totalité
des hormones du lobe antérieur de l’hypophyse, l’intermédine du lobe
intermédiaire de l’hypophyse, les hormones des îlots de Langerhans
(glucagon, insuline) et des parathyroïdes (parathormone), les hormones
du lobe postérieur de l’hypophyse (ocytocine et vasopressine), de la
médullo-surrénale (adrénaline et noradrénaline) et de la thyroïde
(thyroxine, calcitonine).

28
b) Hormones stéroïdes : ce sont des hormones de la cortico-surrénale et

des glandes génitales.
III.6. Principales hormones dérivées des protides

III.6.1. Hormones de l’hypophyse
III.6.1.1. Introduction
Par l’intermédiaire de toute une série de produits de sécrétion, l’hypophyse
exerce une action régulatrice sur le fonctionnement des autres glandes endocrines et
est qualifiée pour cette raison de « chef d’orchestre dans le concert endocrinien ».
Elle est en étroite connexion fonctionnelle avec l’hypothalamus qui exerce sur elle
une influence tantôt excitatrice tantôt inhibitrice ; cette association est désignée
sous le nom de « système hypophyse – diencéphale ». Les hormones de l’hypophyse
agissent soit directement sur les cellules de l’organisme soit par l’intermédiaire
d’autres glandes endocrines (hormones adénotropes).
III.6.1.2. Hormones du lobe antérieur de l’hypophyse (LAH ou

adénohypophyse)
a) Hormone somatotrope (STH) ou hormone de croissance (GH) ou somatotrophine.
C’est une globuline sécrétée par les cellules acidophiles. La STH humaine
est formée de 188 acides aminés et son poids moléculaire est de 21730. Celui de la
STH du porc est de 41600. Cette hormone joue un rôle important dans l’activation et
la régulation de la croissance post-natale chez les vertébrés. La synthèse
insuffisante de la STH entraîne le nanisme tandis qu’un excès de production après la
fin de la période de croissance entraîne un élargissement de la peau et une
hypertrophie du nez et des oreilles. Les organes internent montent également une
augmentation de volume (Splanchnomégalie). Cette affection, caractérisée par un
développement exagéré des extrémités, porte le nom d’acromégalie. Si l’excès de
production de STH survient pendant la période de croissance, on a le gigantisme.
En dehors de ses effets sur la croissance, la STH a des effets

métaboliques :
o. activation de la synthèse protéique ;
p. action « diabétogène » par diminution de l’utilisation périphérique du
glucose, stimulation de la néoglucogenèse et de la lipolyse ;
q. induction de la résistance des tissus aux effets de l’insuline (hormone

29
anti-insulinique).
Chez la vache, les injections de la STH induisent une augmentation de la
production laitière.
b) Hormone adrénocorticotrope (ACTH) ou corticotrophine ou corticostimuline
C’est une hormone sécrétée par les cellules basophiles dont la fonction
principale est de stimuler la croissance de la cortico-surrénale et la synthèse des
glucocorticoïdes (cortisone, hydrocortisone…). Parmi d’autres actions de l’ACTH, on
peut citer :
r. l’élévation de la glycémie due à une stimulation de la néoglucogenèse
et à une augmentation de l’insulino-résistance ;
s. l’abaissement du taux des lymphocytes et des éosinophiles dans le
sang ;
t. la diminution de l’intensité des phénomènes inflammatoires ;
u. l’activation de la résorption des ions sodium et chlore et de l’eau dans
le rein ainsi que l’activation de l’excrétion des ions potassium.
L’ACTH joue également un grand rôle dans le syndrome général
d’adaptation au cours du stress. La séquence des 39 acides aminés constitutifs de
l’ACTH a pu être déterminée chez le mouton :
Ser – Tyr – Ser – Met – Glu – His – Phe – Arg – Tyr – Gly – Lys – Pro – Val – Gly –
1 2 3 4 5 6 7 8 9 1 1 1 1 1 1
Lys –
Lys – Arg – Arg – Pro – Val – Lys – Val – Tyr – Pro – Asp – Gly – Ala – Glu – Asp –
1 1 1 1 2 2 2 2 2 2 2 2 2 2 3
Glu –
Leu – Ala – Glu – Ala – Phe – Pro – Leu – Glu – Phe.

3 3 3 3 3 3 3 3 3
c) Hormone thyréotrope (TSH) ou thyréostimuline

C’est une glycoprotéine contenant de la glucosamine et dont la fonction principale
est de stimuler les fonctions thyroïdiennes. C’est ainsi qu’après hypophysectomie, la
thyroïde s’atrophie. Parmi les fonctions principales de la TSH, on peut citer :
v. l’augmentation du métabolisme basal ;
w. l’accélération du rythme cardiaque (tachycardie) ;
x. la stimulation fonctionnelle du système nerveux ;
y. la chute du glycogène hépatique.
d) Les hormones gonadotropes (ou gonadotrophines ou gonadostimulines)
L’hypophyse antérieure joue un grand rôle dans le développement des

30
organes sexuels et dans l’entretien du pouvoir de reproduction de l’organisme.

L’ablation de l’hypophyse amène chez les animaux un ralentissement de la
croissance et un arrêt du développement des organes sexuels qui restent infatiles.
Chez les adultes, elle entraîne une atrophie des gonades et une régression des
caractères sexuels secondaires.
L’hypophyse antérieure sécrète les trois gonadotrophines suivantes :
gonadotrophine A ou hormone de maturation folliculaire (FSH), gonadotrophine B ou
hormone lutéinisante (LH) ou hormone stimulatrice des cellules interstitielles (ICSH),
hormone lutéotrope ou lutéostimuline (LTH) ou prolactine (PRL).
- Gonadatrophine A : elle stimule la croissance des follicules ovariens et la
spermatogenèse. C’est une glycoprotéine de poids moléculaire 67000, contenant du
mannose et une hexosamine. On retrouve l’hormone dans l’urine (où son taux est
très augmenté en cas de castration physiologique) : on la nomme alors prolan A.
- Gonadotrophine B : comme la gonadotrophine A, Cette hormone est sécrétée par
les cellules basophiles. C’est également une glycoprotéine contenant du mannose
et un héxosamine, mais son poids moléculaire est plus élevé (100 000).
La gonadotrophine B développe le corps jaune ovarien et stimule les cellules
interstitielles du testicule. Dans l’urine, on la nomme prolan B.
On peut rapprocher des gonadotrophines A et B la gonadotrophine du placenta
(gonadotrophine chorionique) qui apparaît dans les urines dès la première semaine
de la grossesse, ce qui permet le diagnostic précoce de celle-ci par le test
d’Aschleim-Zondeck (injection à des rattes ou des souris impubères) et le test de
Friedmann (injection à des lapines) : on observe le développement des follicules
hémorragiques et du corps jaune. Dans les tumeurs malignes du Chorion et dans
certaines tumeurs du testicule, il y a aussi une excrétion urinaire élevée de
gonadotrophine dans l’urine.
- Lutéostimuline : C’est une holoprotéine sécrétée par les cellules acidophiles qui
n’est importante que chez la femelle. Elle stimule la synthèse de progestérone,
conditionne le développement du parenchyme mammaire sécréteur et le maintien de
son activité fonctionnelle pendant la lactation. Sous l’influence de la prolactine se
développent l’instinct maternel chez les mammifères et l’instinct de couvaison chez
les volailles.
e) Facteurs hypothalamiques
En 1930, on a admis que la sécrétion des hormones adrénohypophysaires
était sous le crontrôle de l’hypothalamus. Ce contrôle est exercé par l’intermédiaire
de substances sécrétées par l’hypothalamus et atteignant l’antéhypophyse par un

31
système spécialisé portal. Voici quelques uns de ces facteurs :

z. CRF ou « releasing factor » de l’ACTH
aa. FRF ou « releasing factor » de FSH
ab. GRF ou « releasing factor » de GH
ac. LRF ou « releasing factor » de LH
ad. PRF ou « releasing factor » de la prolactine
ae. PIF ou « inhibing factor » de la prolactine
af. TRF ou « releasing factor » de TSH
f) Troubles de fonctions du lobe antérieur de l’hypophyse

- Hyperfonctionnement du LAH : la synthèse en excès de GH est la cause
du gigantisme hypophysaire tandis que l’hyperproduction de GH après la fin de la
période de croissance entraîne l’acromégalie. Une production exagérée de l’ACTH
produit la maladie de Cushing dont les symptômes sont : accroissement des dépôts
adipeux dans la région du cou, de la nuque et sur le corps, élévation de la pression
sanguine, hyperglycémie, faiblesse générale et diminution des aptitudes
fonctionnelles, diminution de la libido allant jusqu’à l’impuissance.
- Hypofonctionnement du LAH : le défaut de l’hormone de croissance
entraîne le nanisme. La cachexie de Simmonds de l’homme est due à une synthèse
en trop faible quantité de la plupart des hormones antéhypophysaires. Cette dernière
affection est caractérisée par un amaigrissement extrême et une régression de la
cortico-surrénale et des gonades.
L’insuffisance de la production d’hormones gonadotropes conduit à un
développement insuffisant des organes génitaux et des caractères sexuels
secondaires.
Elle est une cause importante de stérilité chez les animaux et est
essentiellement d’origine constitutionnelle, elle s’installe surtout lorsque les
conditions de nutrition et d’entretien sont défectueuses.
III.6.1.3. Lobe intermédiaire de l’hypophyse (LIH)

Le LIH sécrète l’hormone mélanophore ou intermédine ou hormone
stimulante des mélanophores (MSH). Cette hormone influe sur la répartition des
grains de pigment dans les cellules pigmentaires de la peau des poissons, des
amphibiens et des reptiles. Ces animaux sont ainsi capables de modifier leur couleur
dans une certaine mesure ; ils peuvent surtout l’adapter à l’environnement (réaction
de camouflage). Le rôle de cette hormone sur la pigmentation de l’homme est

32
discuté.
III.6.1.4. Lobe postérieur de l’hypophyse (LPH ou neurohypophyse)

Le LPH sécrète deux hormones : l’ocytocine et la vasopressine. Ces deux
hormones sont détaillées dans la Biochimie I. Rappelons que l’extrait brut de post-
hypophyse (pituitrine) possède trois actions distinctes : sur la pression artérielle, sur
le muscle lisse et sur le fonctionnement rénal. La vasopressine élève la pression
artérielle par vasoconstriction périphérique et à un effet antidiurétique par résorption
de l’eau dans les tubes urinaires. L’ocytocine provoque les contractions de la
musculature lisse de l’utérus et de la mamelle. Elle joue ainsi un rôle dans le
déclenchement et l’entretien des douleurs de l’accouchement (les extraits post-
hypophysaires comme l’hypophysine et l’orasthine peuvent être utilisés pour activer
les contractions de la mise-bas), ainsi que dans l’éjection du lait.
III.6.2. Hormones thyroïdiennes

Les cellules de l’épithélium vésiculaire puisent les iodures organiques dans
le sang et les oxydent en iode ; celui-ci sert à l’ioduration de la tyrosine en
monoiodothyrosine et en diiodotyrosine qui vont être utilisés ultérieurement pour la
synthèse de thyroxine (3,5, 3’ 5’, tétraiodothyronine) et la triiodothyronine, l’hormone
la plus active (3 à 5 fois plus active que la thyroxine).
La thyroxine existe dans la glande thyroïde sous forme d’une protéine
iodée, la thyréoglobuline dont le poids moléculaire est de 700 000.
La thyroxine est essentielle pour la croissance, et le développement. Une synthèse
insuffisante de la tyroxine pendant la période de croissance entraîne le crétinisme
chez l’homme ; les aptitudes physiques et les facultés intellectuelles sont fortement
diminuées, la croissance et le développement sexuel sont ralentis. Cette hormone
joue un rôle important dans la régulation du métabolisme basal. Chez un homme
adulte, l’hypothyroïdie provoque le myxoedème, affection caractérisée par une
infiltration gélatiniforme du tissu conjonctif, la peau est tendue, les facultés
intellectuelles et l’activité sexuelle sont amoindries.
I I
HO CH2 – CH - COOH HO CH2 – CH - COOH
I NH2 NH2
Diiodotyrosin Monoiodotyrosi

33
I I
HO O CH2 – CH - COOH
I I
NH2
Thyroxine
I I
HO O
CH2 – CH - COOH
I I
NH2
Triiodothyronine
L’hyperthyroïdie est connue chez l’homme sous le nom de maladie de Basedow.

Cette affection est caractérisée par une élévation du métabolisme basal, une
accélération du rythme cardiaque et souvent une saillie du globe oculaire
(exophtalmie).
La glande thyroïde sécrète une autre hormone, la calcitonine, dont la synthèse
dépend de la teneur en calcium. Cette hormone assure le maintien de la charge
minérale du tissu osseux en réduisant son catabolisme ; elle a un effet
hypocalcémiant.
Cependant, lorsque la calcémie baisse, la sécrétion de calcitonine par la thyroïde
chute.
III.6.3. Hormones de la parathyroïde

L’hormone de la parathyroïde, la parathormone, exerce une influence sur
l’activité fonctionnelle des reins dans le sens d’une stimulation de l’élimination des
phosphates. Elle favorise la mobilisation des sels minéraux de l’os : calcémie et
phosphorémie s’élèvent alors et l’élimination des phosphates augmente, ce qui a
pour effet d’empêcher le dépôt du calcium sous forme de phosphate calcique dans le
tissu osseux.
La parathormone est donc antagoniste de la calcitonine car elle a un effet
hypercalcémiant. Elle est constituée par une chaîne polypeptidique unique de PM
environ 8000 dont la séquence primaire en acides aminés n’est pas encore
complètement connue.

34
III.6.4. Hormones pancréatiques

Le pancréas sécrète l’insuline et le glucagon, deux hormones qui ont été
étudiées dans la Biochimie I.
Rappelons que le glucagon stimule la glycogénolyse dans le foie et la
néoglucogenèse acide aminé-dépendante ; il a donc une action hyperglycémiante.
Par ailleurs, elle favorise la protéolyse. L’insuline est la principale hormone
hypoglycémiante. Elle augmente la perméabilité cellulaire au glucose et stimule
l’utilisation et l’oxydation de ce sucre. Elle favorise la glycogenèse, la protéosynthèse
et la lipogenèse. En plus, elle inhibe la néoglucogenèse.
La séquence des acides aminés constitutifs de l’insuline a été établie par
Sanger en 1955. Cette séquence est la même dans différentes espèces à l’exception
des restes 8, 9 ou 10 de la chaîne A.
8 9 10
B uf Ala Ser Val
Porc et Baleine Thr Ser Ileu
Mouton Ala Gly Val
Cheval Thr Gly Ileu
L’insuline de l’homme ressemble à celle du porc mais se distingue de

toutes les autres espèces étudiées par la nature de l’acide aminé C terminal de la
chaîne B (thréonine au lieu de l’alanine).
Gly Phe
Ileu Val
Val Asn
Gln Gln
Glu His
Cys Leu
S Cys S S Cys
Ala Gly
Ser Ser
S

35
Val His
Cys Leu
Ser Val
Leu Glu
Tyr Ala
Gln Leu
Leu Tyr
Glu Leu
Asn Val
Tyr
Cys Cys
S S
Asn Gly
Glu
Arg
Gly Phe Phe Tyr Tyr Pro Lys Ala
III.6.5. Hormones de la médullo-surrénale

La médullo-surrénale joue un grand rôle dans l’adaptation de l’organisme
aux agressions brutales (fonction d’alarme) telles que la frayeur, la forte chute de
température, l’activité musculaire intense, le défaut d’oxydation (hypoxie). En outre,
toute chute soudaine de la glycémie déclenche une activation de l’excrétion
d’adrénaline par l’hypothalamus en passant par la voie du nerf splanchnique.
La médullo-surrénale sécrète l’adrénaline et la noradrénaline. Ces deux
hormones dérivent dela dihydroxyphénylalamine (voir Biochimie I).
HO CHOH – CH2 – NH2 HO CHOH – CH2 – NH2
CH3
HO HO
Noradrénaline Adrénalin
e
36
Les deux hormones augmentent la pression sanguine, stimulent la

glycogénolyse (hormones hyperglycémiantes) et augmentent le métabolisme basal.
III.7. Hormones stéroïdes
Les stéroïdes groupent toutes les substances dont le caractère commun

est de posséder un noyau tétracyclique constitué par trois noyaux cyclohexaniques
(A, B, C) et un noyau cyclopentanique (D). Les trois cycles hexagonaux ont le même
agacement que ceux du perhydrophénanthrène ; le noyau pentagonal est accolé au
cycle C. Ce carbure d’hydrogène est dénommé stérane, il a 17 carbones (voir
Biochime I).
En fixant un groupement méthyle ( – CH3) sur le carbone 13 du stérane, on
passe à l’ strane, à 18 carbones, d’où dérivent les hormones oestrogènes. Avec un
second méthyle en C10, le carbure à 19 carbones, c’est l’androstane d’où proviennent
les androgènes. Avec un radical éthyle, au sommet du noyau cyclopentanique en C17,
le carbone à 21 carbones, c’est le prégnane ; il constitue le squelette carboné des
hormones du corps jaune ovarien et des cartico-surrénales.
III.7.1. Hormones de la cortico-surrénale
Elles dérivent de la corticostérone et différent par la nature de la
substitution portant sur les atomes de carbone 11 et 17 de la molécule initiale.
1
CH3
HO
12
CO – CH2OH
11 13
17 CO – CH2OH
1
14 16
CH3 15
1 9
2 10 8
3 5 7 O
O
4 6
Corticostéron
e Désoxycorticostérone
CHO
HO
CO – CH2OH CO – CH2OH

37
OH OH
O HO
Cortisol
Aldostéron
La désoxycorticostérone et l’aldostérone agissent essentiellement sur le

métabolisme minéral. Sur le métabolisme glucidique interviennent surtout la
cortisone (= O en C11 et – OH en C17), l’hydrocortisone (– OH en C11 et – OH en C17) et
la corticostérone. Elles stimulent la néoglucogenèse et diminuent l’oxydation du
glucose.
Par ailleurs, les glucocorticoïdes jouent un rôle particulier dans l’adaptation
du métabolisme en cas de besoins anormaux. Ils jouent ce rôle par l’intermédiaire de
l’hypophyse. C’est ainsi qu’en cas de stress, l’ACTH libéré au niveau du lobe antérieur
de l’hypophyse stimule la synthèse des glucocorticoïdes lesquels, à leur tour,
agissent sur le métabolisme intermédiaire (augmentation de la néoglucogenèse à
partir des acides aminés et du glycérol,…).
Troubles fonctionnels de la cortico-surrénale

La destruction complète du cortex surrénal entraîne chez l’homme la
maladie d’Addison. Cette affection est surtout observée dans la tuberculose lorsque
des parties importantes du cortex surrénalien sont détruites. On observe une
pigmentation bronzée de la peau, surtout marquée dans les régions exposées à la
lumière ; elle est due à un trouble du métabolisme des acides aminés aromatiques :
la mélanogenèse à partir de la dioxyphényl-alanine (DOPA) est augmentée. Il y a
également une très légère fatigabilité et une faiblesse musculaire générale
(adynamie).
La destruction totale des cortico-surrénales est très rare chez l’homme et

les animaux. Par contre, une production insuffisante d’hormones cortico-
surrénaliennes joue un rôle défavorable dans diverses maladies. Cet
hypofonctionnement surrénalien est souvent observé au cours des infections et des
infestations chroniques, lorsque le pouvoir d’adaptation de la glande est devenu
insuffisant.
L’hyperfonctionnement de la cortico-surrénale est en relation soit avec une excrétion
exagérée d’ACTH au niveau de l’hypophyse antérieure, soit avec une tumeur de la
surrénale. Une production accrue de corticostéroïdes joue un rôle dans l’apparition

38
de la maladie du Cushing de l’homme dont les symptômes ont été déjà décrits.
III.7.2. Hormones des glandes génitales

Les glandes génitales ont un double rôle : elles assurent l’élaboration des
cellules germinales (fonction exocrine) et la synthèse des hormones sexuelles
(fonction endocrine).
a) Les andogènes
L’androgène le plus actif est la testostérone, élaborée essentiellement
dans les cellules interstitielles de Leydig du testicule. D’autres andogènes ont été
isolés du cortex surrénalien.
Les androgènes jouent un rôle déterminant dans la croissance et dans le
développement des caractères sexuels mâles ; ils provoquent la masculinisation de
l’organisme. Au point de vue métabolique, les androgènes stimulent la formation des
réserves protidiques.
OH
OH
O
O
HO
Testostéro H HO
H
Androstéron
Isoandrostérone
HO
Déhydroandrostéro
ne
b) Les oestrogènes
Les oestrogènes sont surtout synthétisés par l’épithélium folliculaire mais
aussi par les cellules du cortex surrénalien, dans le testicule et, pendant la grossesse,
dans le placenta. Les oestrogènes les plus connus sont : oestradiol (le plus actif),
oestrone et oestriol.
CH3
CH3
O CH3

39
OH
OH
OH
HO
Oestrone HO
HO
Oestradiol
Oestriol
Les oestrogènes interviennent dans le développement des caractères

sexuels secondaires femelles, la kératinisation des cellules épithéliales du vagin, la
stimulation du développement mammaire.
Aux doses physiologiques, les oestrogènes agissent sur le métabolisme
dans le sens d’une utilisation accrue des aliments.
c) La progestérone
La progestérone est synthétisée par le corps jaune sous l’influence de
l’hormone lutéotrope du lobe antérieur de l’hypophyse. Elle est également synthétisée
dans la cortico-surrénale et dans le placenta pendant la gestation. Cette hormone
prépare la muqueuse de l’utérus à la nidation, freine la maturation d’autres follicules
et diminue la sensibilité de l’utérus à l’ocytocine. Par ailleurs, la progestérone joue un
rôle important dans le développement et l’entretien de l’activité fonctionnelle des
cellules sécrétrices de la mamelle.
CH3
CO OH – CH3
CH3
O HO
H
Progestérone Prégnandiol
HORMONES TISSULAIRES
A. Neurohormones
1. Adrénaline et noradrénaline
Ces deux hormones sont libérées lors de stimulation des fibres nerveuses

40
sympathiques, et assurent la transmission de l’influx nerveux à l’organe effecteur.
2. Acétyl-choline
Cette substance est synthétisée dans les cellules nerveuses à partir de la
choline et de l’acétyl-CoA sous l’influence de la choline acétylase. Elle est libérée par
l’excitation nerveuse et entraîne une dépolarisation des membranes. Elle joue un
grand rôle dans la transmission de l’influx nerveux.
B. Hormones tissulaires du tractus gastro-intestinal
1. Sécrétine
C’est une substance polypeptidique sécrétée par la muqueuse de l’intestin
grêle. Son action se traduit par un accroissement de la sécrétion pancréatique et du
taux des bicarbonates.
2. Pancréazymine
C’est une hormone tissulaire qui stimule la synthèse des enzymes
digestives dans les cellules acineuses du pancréas.
3. Cholécystokinine
Elle est synthétisée par la muqueuse duodénale en quantité accrue au
moment de l’arrivée du chyme acide dans le duodénum. Elle stimule le péristaltisme
de la vésicule biliaire.
4. Gastrine
Elle est libérée par la muqueuse pylorique pendant la digestion gastrique.
Elle favorise la sécrétion de l’acide chlorhydrique.
5. Entérogastrine
Elle est élaborée après action du chyme gastrique acide sur l’intestin grêle.
Elle a un effet antagoniste sur le péristaltisme stomacal.
C. Hormones tissulaires à action vasomotrice
1. Histamine
Elle accroît l’irrigation en provoquant la dilatation des artérioles et abaisse
ainsi la pression sanguine. Elle provoque aussi une augmentation de la perméabilité
vasculaire, une stimulation de la sécrétion du suc gastrique et une élévation du tonus
de la musculature lisse. Il y a libération accrue d’histamine dans les maladies
allergiques.
2. Kallicréine (Padutine)
C’est une substance essentiellement synthétisée dans le pancréas et qui a
une action vasodilatatrice.
3. Sérotonine (5-oxytryptamine)

41
C’est un dérivé de l’acide aminé tryptophane qu’on rencontre surtout dans

l’encéphale et les plaquettes sanguines. La destruction de ces dernières libère la
sérotonine qui déclenche la contraction des fibres lisses des parois vasculaires ainsi
que la fermeture des vaisseaux. Elle stimule aussi l’activité du système nerveux
central.

42
Chapitre IV. METABOLISME INTERMEDIAIRE
INTRODUCTION
Tous les organismes animaux prélèvent dans le milieu dans lequel ils vivent
un certain nombre de composés chimiques, qu’ils soient solides, liquides ou gazeux
que l’on nomme aliments. Ces derniers peuvent être des produits d’origines animale
ou végétale.
Les aliments sont des substances :
- qui fournissent par oxydation l’énergie nécessaire aux diverses
fonctions de l’organisme : rôle énergétique ;
- qui sont utilisés pour l’édification ou le renouvellement de la matière
fondamentale (tissus ou liquides organiques) ou servent de réserves :
rôle plastique
On désigne sous le nom de métabolisme la transformation des aliments, l’énergie
qu’elle libère et les échanges de matière et d’énergie qui en résulte.
Le terme métabolisme, très généralement utilisé, a en réalité deux sens :

- dans le sens de métabolisme total, il désigne l’ensemble des
échanges d’énergie d’une cellule ou d’un organisme pluricellulaire ;
- dans le sens de métabolisme intermédiaire, il désigne les réactions
multiples que subissent les constituants provenant de la
transformation des aliments dans le tube digestif. Ces constituants
sont les glucides, les lipides et les protides.
Le métabolisme intermédiaire comprend :

- le catabolisme qui correspond à la dégradation de composés
organiques, dégradation qui se produit avec libération de l’énergie ;
- l’anabolisme qui correspond à la synthèse des composés organiques
indispensables à l’organisme et nécessite un rapport d’énergie.
Le gaz carbonique et l’eau constituent les produis finaux du métabolisme. Le gaz

carbonique se forme en grande partie lors de décarboxylation dans le cycle de
l ‘acide citrique, l’eau au cours de l’oxydation biologique de la chaîne respiratoire.

43
Composés chimiques
Solides Liquides Gazeux
Aliments (a) transformation : rôle plastique

(b) oxydation rôle énergétique
Substances édifiantes Energie

Et renouvelantes des tissus (des diverses fonctions)
Et liquides organiques
(aussi substances de réserve)
METABOLISME
Métabolisme intermédiaire Métabolisme total

(réactions multiples de glucides, (échange d’une cellule ou
liquides et protéines) d’un organisme pluricellulaire)
ANABOLISME CATABOLISME
(synthèse : - énergie) (dégradation : + énergie)
CO2 H2O
( c) Décarboxylation (cycle de Krebs) (d) Oxydation (chaîne respiratoire)
SCHEMA DU METABOLISME

44
IV.1. PRODUCTION D’ENERGIE.
IV.1.1. NOTIONS DE BIOENERGETIQUE
IV.1.1.1. Définitions
- L’enthalpie : est l’énergie totale d’un composé. Elle est représentée
par H et n’est pas entièrement utilisable pour fournir un travail.
- L’énergie libre G est la quantité d’énergie maximale, utilisable pour le
travail contenue dans des liaisons chimiques. Cette énergie libre G
est plus faible que l’enthalpie. Elle dépend de l’entropie S du système.
- L’entropie S est liée aux caractéristiques propres de la molécules, à
ses capacités de subir vibration, rotation ou déformation ; elle est
d’autant plus élevée que le système est désordonné. On a donc G =H
– TS (T= température absolue).
Ainsi le glucide, molécule organique relativement complexe, possède une énergie

potentielle élevée, du fait de sa structure très ordonnée : le degré de désordre ou
d’entropie est relativement faible. Par contre, lorsque la molécule est oxydée, pour
libérer 6CO2 et 6H2O, ses atomes se séparent, peuvent prendre de nombreuses
positions différentes les uns par rapport aux autres. Il y a perte d’énergie libre et
augmentation d’entropie
Ces valeurs sont difficiles à déterminer et d’un intérêt limité. Mais il est intéressant
de déterminer la variation d’énergie libre qui se produit au cours d’une réaction A B
∆G = ∆H – T∆S
Si ∆G < 0, l’énergie libre de B est inférieure à celle de A, la réaction ne peut se faire
spontanément, c’est une réaction exergonique. A a perdu de l’énergie pour être
transformée en B.
Si ∆G est > O, l’énergie libre de B est supérieure à celle de A, c’est une réaction
endergonique, elle ne peut avoir lieu spontanément, elle doit être couplée avec une
autre réaction exergonique qui cédera son énergie et permettra la transformation de
A en B
IV.1.1.2. Energie de liaison

Les réaction biologiques se font avec des variations d’énergie faible. Ainsi un
métabolite A dégageant beaucoup d’énergie pour être transformé en un métabolite E
passera par des
Intermédiaires : A→ B → → →
C D E
L’énergie libérée par les réactions exergoniques est utilisée pour former des liaisons
chimiques qui sont la forme biologique de récupération de l’énergie.
Les réactions de synthèse sont endergoniques ; pour pouvoir les réaliser, il faut les
coupler à des réactions exergoniques, le composé intermédiaire fondamental étant
l’ATP.
IV.1.1.3. Liaisons riches en energie.
Par définition, l’énergie contenue dans une liaison est l’énergie libérée par l’hydrolyse
de cette liaison. Les liaisons peuvent être rangées en deux groupes :

45
- liaisons faibles en énergie libérant, à l’hydrolyse, moins de 5000

calories ;
- liaisons riches en énergie libérant, à l’hydrolyse, plus de 5000 calories.
Les principales liaisons riches en énergie sont au nombres de 5 : quatre d’entre elles
sont formées par un phosphate et il faut souligner l’importance fondamentale de
l’anion phosphorique dans le métabolisme énergétique, en particulier lorsqu’il est
sous forme d’ATP.
a) liaison anhydride phosphorique
C’est celle, fondamentale de l’ATP et des autres nucléotides triphosphates : GTP,

UTP, ITP, CTP.
O O O
Adénosine - O―P ―O ~ P― O ~ P ― OH
OH OH OH
Ainsi que celle de l’ADP (et des autres nucléotides disphosphates). L’hydrolyse de
chacune de ces deux liaisons fournit environ 8000 à 10000 calories.
b) liaison anhydride mixte
Elle unit un acide phosphorique et un acide organique .

Exemple : acétyl – phosphate
O
↑
CH ― C―O ~P― OH (∆G = 8000 à 10000 calories)
║ │
3
O OH
c) liaison guanidine phosphate
On la rencontre dans le phosphagène musculaire ou créatine phosphate :
NH ~ PO3H2
HN = Ć
N – NH2-COOH ( ∆G = environ 10000 calories)
CH3
d) Liaison thioester
Elle est formée par le CoA lorsqu’il active un acétyl ou un radical acyl indéterminé. Le
type en est l’acétyl CoA
CH3 – C ~ S - CoA (∆G = environ 10000 calories)

║
O

46
e) liaison phosphate d’énol
Elle est très énergétique (12000 calories). Le type en est le phosphoénolpyruvate

CH2 = C – COOH
O ~ PO3H2
IV.1.2. COMBUSTION ET OXYDATION BIOLOGIQUE
Bien que la combustion et l’oxydation débouchent à la fin de leurs réactions

respectives sur les mêmes produits finaux (Co2 et H20), il existe une différence
notable entre ces deux phénomènes :
o Tandis que la combustion du carbone en CO2 est, au plan industriel, le
procédé énergétique le plus important, celle-ci ne joue pas un grand rôle en
biochimie. Par ailleurs, les caractéristiques du phénomène de combustion
résident dans une forte augmentation de température et un dégagement de
chaleur. En revanche, chez les êtres homéothermes (mammifères, oiseaux) toute
réaction biochimique se déroule à une température constante, voisine de 37°C.
o L’énergie développée au cours de l’oxydation est surtout emmagasinée
sous forme d’énergie chimique, une fraction seulement est perdue sous forme
calorifique. Le principe de l’oxydation biologique des aliments (glucides, lipides,
protides) peut être résumé par la réaction suivante :
O2 +4è +4H+ → 2H2O. Ce principe se fait en quatre étapes :

(a) Les grosses molécules organiques sont d’abord réduites en fragments à deux
atomes de carbone (acétate actif, par exemple acétyl CoA).
(b) La dégradation ultérieure de ces molécules organiques est une suite d’étapes
réactionnelles distinctes, au cours desquelles un CO2 ou deux atomes H sont
libérés, à moins que la molécule soit transformée de manière à préparer l’étape
suivante.
(c) Le produit final, CO2, est formé sans grande variation énergétique, par
décarboxylation d’acide organique (cycle de Krebs)
(d) L’eau, autre produit final, est formée à partir d’un coenzyme de la chaîne
respiratoire en présence de composés riches en énergie comme l’ATP (chaîne
respiratoire).
IV.2. LES MECANISMES CELLULAIRES
IV.2.1. INTRODUCTION
La récupération de l’énergie potentielle incluse dans les molécule organiques se fait

de manière toujours identique par les mécanismes de l’oxydoréduction.
Seuls les substrats à oxyder sont variables. Il peut s’agir de nos propres constituants
cellulaires ou des molécules exogènes apportées par l’alimentation.
L’auto-dégratation des constituants cellulaires s’exerce toujours pour renouveller en

47
permanence les matériaux cellulaires. Mais elle peut devenir pathologique par place
comme dans les pancréatites aiguës hémarragiques (lésion du pancréas par
activation in situ de la trypsine) ou sur un plan général…… Ainsi au cours du jeûne ou
de l’acédocétose diabétique, les processus normaux sont déréglés et la dégradation
anarchique d’acides gras conduira à la cétose et à l’acidose.
L’ensemble des processus qui conduisent d’une source énergétique (par exemple le
pétrole) à son utilisation, par exemple sous forme d ‘énergie mécanique dans une
voiture automobile, a été comparé par Valadiguié et de la Farge (1979) à l’utilisation
de l’énergie issue de la dégradation des aliments par l’organisme animal. Les étapes
obligatoires sont les suivantes : extraction du pétrole brut et transport, raffinage et
cracking conduisant à l’essence, mélange air-essence dans le carburateur, explosion
dans le moteur et apparition de l’énergie, transformation et transfert de l’énergie vers
les roues.
Ces étapes peuvent exactement s’appliquer aux transformations subies par les
aliments :
- 1er raffinage : digestion et absorption des aliments
- 2ème raffinage ou cracking : transformation des « combustibles » tels
que glycogène, glucose, acides gras ou acides animés, en
« carburant » (pyruvate, acétae).
- Préparation dans le carburateur : cycle citrique
- Explosion dans le moteur : chaînes respiratoires mitochondries --------
ATP
- Transfert mécanique : utilisation et transformations de l’ATP
PETROLE BRUT ALIMENTS
Raffinage
1. Distillation à pression atmosphérique hydrolyse digestive
2. Gracking catalytique combustibles vrais

(glucose, acides gras, acides animés)
Essence Substrats terminaux

Pyruvate – Acétate
Carburateur Cycle citrique
Cylindre – chambre de combustion Chaînes

respiratoire
énergie mécanique énergie chimique
Transfert aux roues Transfert : énergie

mécanique
énergie de synthèse
Récupération d’énergie à partir de molécules organiques

48
Comparaison entre une voiture automobile et la cellule animale
IV.2.2. DIGESTION ET ABSORPTION DES ALIMENTS
La digestion commence pour certains aliments dans la bouches, pour d’autres dans
l’estomac et pour certains elle ne commence vraiment que dans l’intestin grêle.
Les produits issus de la dégradation hydrolytique digestive seront ensuite absorbés
par la muqueuse intestinale à des niveaux et selon des modalités variables.
IV.2.2.1 Glucides
a) Digestion : les glucides alimentaires sont principalement représentés par l’amidon

(60%), le saccharose (30%) provenant des sucres de canne ou de betterave, le
lactose (12%).
La glucose sous forme libre n’est apporté qu ‘en faible quantité.
L’amidon est attaqué dans la bouche par l’amylase salivaire qui rompt les liaisons
→
glucosidiques en α 1 4 . L’action de la salive est importante par son pouvoir
tampon puisque l’inactivation de l’amylase par l’acidité du suc gastrique n’est ainsi
pas immédiate. Dans l’intestin, l’amylase pancréatique poursuit l’hydrolyse de
l’amidon. On obtient finalement du maltose hydrolysé lui-même en glucose par une
maltase.
b) Absorption des oses : le glucose et le galactose représentent la plus grande partie

des glucides ingérés. La taille de leur molécule ne permet pas une simple diffusion
mais nécessite un transfert actif. On pense que l’absorption du glucose et du
galactose serait réalisée par une combinaison monosaccharide-transporteur-sodium.
Le fructose est lui aussi pris en charge par un transporteur, indépendant du sodium.
Les sucres sont drainés par voie sanguine, ils arrivent au foie par la veine porte. Ils
sont alors captés, transformés et mis en réserve sous forme de glycogène.
IV.2.2..2. PROTEINES.
a) Digestion : la digestion des protéines commence dans l’estomac par la

pepsine, elle se poursuit grâce aux enzymes pancréatiques, endopeptidases
(trypsine, chmotrypsine) et exopeptidases(aminopeptidases,
carboxypeptidases). Les protéines ne sont pas toutes totalement hydrolysées
en acides animés. Certains acides animés sont libérés facilement, d’autres
restent engagés dans les liaisons peptidiques. Les peptides prélevés par
l’entérocyte sont hydrolysés par des peptidases cellulaires.
b) Absorption : les acides animés sont pris en charge par des transporteurs
membranaires spécialisés. Certains acides animés accompagnent l’ion
sodium qui bénéficie d’un gradient de concentration favorable à son entrée
dans la cellule. Les petits peptides peuvent eux aussi passer la membrane
grâce à des transporteurs particuliers.
IV.2.2.3. Lipides
a) Digestion : les triglycérides constituent le principal apport alimentaire en

49
lipides. Chez l’adulte, la lipase gastrique est peu active (contrairement à ce qui
se passe chez le nourrisson dont le pH du suc gastrique est plus élevé) ; la
digestion des lipides commence vraiment dans l’intestin par l’action
conjuguée des sucs pancréatique et duodénal et de la bile. Sous l’action
émulsionnante des sels biliaires, la surface de contact entre lipase
pancréatique et micelles lipidiques est multipliée. L’enzyme dégrade les
triglycérides en monoglycérides et acides gras qui passent, sous forme d’une
fine émulsion stabilisée par les sels biliaires dans les cellules de l’épithélium
de l’intestin grêle. Le cholestérol estérifié subit l’action hydrolytique d’une
cholestérol- estérase. Le cholestérol libre franchit la membrane apicale grâce
à une protéine de transport spécifique.
b) Absorption : l’absorption s’accompagne d’un rejet des sels biliaires dans la

lumière intestinale, leur permettant d’être réutilisés à nouveau. Les lipides sont
captés par les entérocytes par un mécanisme passif sans consommation
d’énergie. Dans la cellule intestinale, les acides gras et les monoglycérides
vont s’unir pour former de nouveaux triglycérides. Il se forme également une
petite quantité de phospholipides. Ces triglycérides et ces phospholipides se
rassemblent dans l’espace qui sépare deux cellules intestinales. Ils
constituent alors les chylomicrons et les VLDL (very low density lipoproteins)
qui suivront la lymphe. VLDL et chylomicrons déversés dans la circulation par
le canal thoracique sont responsables de la lactescence postprandiale du
plasma. Ils disparaissent de la circulation grâce à l’activité de la lipoprotéine-
lipase qui les hydrolyse rapidement. Les acides gras libérés sont transportés
par le sérum-albumine jusqu’au foie, au tissu adipeux et aux divers tissus. Une
cholestérol-estérase entérocytaire resynthétise les esters du cholestérol qui
accompagnent les chylomicrons. Les déhydrocholestérols et les vitamines D
sont absorbés au niveau de l’intestin en présence d’acides gras et de sels
biliaires. Quant au cholestérol de la bile, il se trouve pour une grande part
résorbé et participe ainsi à un cycle entéro-hépatique. L’absorption des
vitamines liposolubles s’effectue dans l’intestin proximal grâce aux sels
biliaires. Les vitamines K1 et K2 sont absorbées par un transport actif alors que
la vitamines K3 synthétique est incorporée à des VLDL spécifiques.
IV.2.2.4 Vitamines hydrosolubles.
Les vitamines hydrosolubles de faible taille (B6 , B2 , PP, C) subissent une diffusion
passive dans l’intestin proximal. Il n’en est pas de même de la thiamine, de l’acide
folique et des cobalamines. Les vitamines B12 sont absorbées en présence du facteur
intrinsèque (glycopotéine d’origine gastrique). Un test d’exploration de l’intestin grêle
60
(test de schilling à la vitamine B12 marquée par CO est très utilisé pour le diagnostic
d’une malabsorption.
IV.2.3. UTILISATION ET TRANSFORMATION DES « COMBUSTIBLES »
Les molécules alimentaires issues de l’absorption digestive vont être ensuite

disponibles pour la mise en réserve (glycogène-triglycérides) ou pour la dégradation
immédiate dans un but énergétique.
Nous décrirons ce deuxième temps (comparé au 2è raffinage ou cracking des

50
opérations pétrolières) dans l’ordre suivant :

- dégradation du glycogène et du glucose
- dégradation des triglycérides et des acides gras
- Utilisation de la chaîne carbonée des acides aminés.
IV.2.3.1. Glycogénolyse et glycolyse
- Le glucose est considéré comme une substance de base pour de nombreuses

réactions anaboliques et cataboliques. Il est présent dans le sang, les liquides
intestitiels et dans toutes les cellules. Il fournit plus de la moitié de l’énergie
nécessaire aux cellules et sert aussi à la formation de réserves (glycogène et
triglycérides). Au point de vue énergétique, le glucose est le principal substrat
énérgétique du cerveau, du f tus, de la glande mammaire et du muscle. Il est
également important, bien qu’en faible quantité, pour le métabolisme des
testicules, du tissu adipeux et des érithrocytes.
- Le glycogène, forme de réserves glucidiques chez l’animal, est présent dans
les muscles, le foie et les autres tissus. C’est une réserve facilement utilisable
pour relever éventuellement le taux de la glycémie ou pour des besoins
énergétiques immédiats.
a) Glycogénolyse.
La voie classique de dégradation du glycogène (Embden Mayerhof) jusqu’au
stade de l’acide lactique est anaérobie.
Le glycogène est formé de molécules de glucose reliées entre elles par des
liaisons α 1 4 avec des ramifications en 1  6 (cf. première partie du cours).
1ère étape. Les phosphorylases vont couper les liaisons α 1 4 du glucose qui se
trouve en bout de chaîne et qui a sa fonction réductrice engagée dans la liaison.
Glycogène + H3Po4 Glucose-1-phosphate + Glycogène
(n molécules de glucose) (n-1) molécules de glucose
Les phosphorylases musculaires et hépatiques sont différentes et existent toutes

les deux sous forme active et inactive.
La phosphorylase s’arrêtera à une ramification et ne pourra reprendre qu’après
action de l’enzyme débranchante, l’amylo1-6-glucosidase.

51
Dextrine limite Glycogène déramifié
Glycogène + nH3Po4 Dextrine limite Glycogène déramifié + G-1-P
Une carence congénitale en enzyme débranchante produira une glycogénose,

avec accumulation d’un glycogène anormal très ramifié.
2ème étape. Une phosphoglucomutase déplace le radical phosphorique du carbone

1 au carbone 6 : on passe du glucose-1- phosphate au glucose-6-phosphate (G-6-
P ou ester de Robinson).
Il est à noter qu’au niveau du foie, sous l’influence de la glucose-6- phosphatase,

le G-6-P libère le glucose dans le sang.

52
ème
3 étape. Transformation du G-6-P en fructose-6- phosphate (F-6-P) par la
phosphogluco-isomérase ou phosphohexose-isomérase.
4ème étape. Phosphorylation du F-6-P en fructose1,6-diphosphate (F.1,6-D) par la

phosphofructokinase en présence d’ATP. Cette réaction est catalysée par une
enzyme allostérique qui participe à la régulation.
Cette réaction est irréversible.
5ème étape. Coupure par l’aldolase du F-1,6-D en glycéraldéhyde 3-phosphate et

dihydroxy-acétone-phosphate.
Des deux triose-phosphates, seul le glycéraldéhyde 3-phosphate est directement

dégradé dans les étapes suivantes de la glycolyse. Le dihydroxyacétone-phosphate
est transformé en glycéraldéhyde 3-phosphate par le triose-phosphate isomérase
Dihydroxyacétone-phosphate triose- phosphate isomérase D-glycéraldéhyde 3-phosphase
OH O
CH2O – P O C
OH H
C=O C OH
CH2OH CH2O-pO
OH
Phospho-dihidroxy-acétone D-glycéraldéhyde-3-phosphate
ème
6 étape. Oxydation du glycéraldéhyde 3-phosphate en 3-phosphoglycérate. C’est
une des étapes importantes de la glycolyse puisqu’elle va permettre de conserver
l’énergie de l’oxydation du groupe aldéhyde du glycéraldéhyde-3-phosphate, sous
forme d’une liaison phosphate riche en énergie, dans le produit de cette oxydation qui
est le 1,3-diphosphoglycérate. Cette réaction est catalysée par la glycéraldéhyde 3-
phosphate déshydrogénase. C’est un modèle d’oxydo-réduction phosphorylante en
anaérobiose
CHO COO ~ PO3--
CHOH + 2NAD+ +2Pi CHOH + 2NADH + 2H+
--
CH2Opo3 CH2OPo3

53
D-glycéraldéhyde 1,3-diphospho
3-phosphate glycérate
Le dernier temps est le transfert du phosphate « actif » du 1,3-diphosphoglycérate
sur l’ADP effectué par la phosphoglycérate kinase, qui conduit à la formation de l’ATP.
CH2OPO-- CH2OPO3
CHOH + ADP ATP + CHOH
O + CO ~ PO3 -- CHOH
COO-
1,3-diphospho- 3-phosphoglycérate
glycérate
7ème étape. Transformation du 3-phosphoglycérate en 2-phosphoglycérate. Cette

réaction est catalysée par la phosphoglycérate mutase
CH2-O-PO3-- CH2OPO3—
H - COH H - COPO3--
COO- COO-
3-phospho- 2-phospho-
glycérate glycérate
8ème étape. Déshydratation du 2-phosphoglycérate en phosphoénol pyruvate. Il se

produit une oxydoréduction interne qui va donner naissance à une liaison riche en
énergie ; elle est catalysée par l’énolase, enzyme inhibée par le fluorure de sodium, ce
qui est mis à profit pour éviter la glycolyse dans les prélèvements sanguins pour le
dosage de la glycémie.
CH2OH CH2
H – C – OPO3 C-O ~ PO3--+H2O

COO- COO-
2-phosphoglycérate phosphoénolpyruvate.
ème
9 étape. Formation d’acide pyruvique et d’ATP à partir du phosphoénol-pyruvate et
de l’ADP.
La réaction fortement exergonique est catalysée par la pyruvate kinase.
CH2 CH3
C – O ~ Po3-- + ADP C=O + ATD
COO- COOH
Phosphoénol
pyruvate Pyruvate
Le pyruvate constitue le plus important composant du métabolisme anaérobie ou

aérobie des glucides.

54
ème
10 étape. Passage du pyruvate au lactate . Chez les vertébrés, lors de la glycolyse
anaérobie du muscle, le pyruvate est réduit en lactate par les électrons
précédemment cédés par la glycéraldéhyde3-phosphate. Ces électrons sont
transportés par le NADH. L’enzyme catalysant la réaction est la
lacticodéshydrogénase.
CH3 CH3
C= O + NADH + H+ HC – OH + NAD +
COO- COO-
Pyruvate Lactate
Chez les levures, lors de la glycolyse anaérobie, la décarboxylation du pyruvate en

acétaldehyde précède la réduction en alcool échylique.
CH3 CH3
C=O C = O + CO2
COO- H
Pyruvate Acétaldéhyde
CH3 NADH2 NAD+ CH3
CHO CH2OH
Acétaldéhyde Alcool éthylique
En conclusion, en anaérobiose, l’acide pyruvique subit soit une fermentation lactique

soit une fermentation alcoolique. En aérobiose, il n’y a plus fermentation mais
respiration.
b) Glycolyse.
La glycolyse se distingue de la glycogénolyse par la nature du substrat initial : le
glucose. Trois enzymes n’interviennent pas dans la glycolyse : phosphorylase, amylo-
1,6-glucosidase et phosphoglucomutase. En revanche, une nouvelle enzyme
intervient dans la glycolyse : la glucokinase (kinase : enzyme qui transporte le (P) de
l’ATP sur un substrat) ou l’hexokinase.
La glycolyse est une voie cytoplasmique, anaérobie. Elle aboutit à une molécule en C3,
le pyruvate, en deux grandes étapes :
- passage du glucose aux triose-phosphates qui consomme de l’énergie ;
- oxydation des triose-phosphates en pyruvate qui produit de l’énergie sous
forme d’ATP.
La glycolyse commence avec la phosphorylation du D-glucose par l’ATP sous
l’infulence de l’hexokinase ou la glucokinase.
ATP ADP
α-D glucose glucose-6-phosphate

hexokinase ou
glucokinase
Aux concentrations habitelles, l’hexokinase bien que moins spécifique est la plus
55
active, la glucokinase n’intervenant qu’en cas d’excès de glucose (après un repas par
exemple ; cf première partie).
Cette réaction est irréversible.

56
A partir du glucose-6-phosphate, les voies réactionnelles de la glycolyse épousent

celles de la glycogénolyse.
Bilan de la glycolyse.
Le bilan global de la glycolyse est donc le suivant :

Glucose + 2 ATP + 2 NAD+ + 2 Pi + 4 ADP + 2 NADH + 2 H + 2 LACTATES + 2 ADP + 2 NADH + 2 H+ + 2 NAD+ + 4
ATP + 2 H2O
Nous éliminons les termes communs et nous obtenons :

glucose + + 2Pi + 2ADP 2LACTATE+2ATP+2H2O
(glycogénolyse et glycolyse)
IV.2.3.2. Oxydation des acides gras.
a) Introduction.
Les lipides peuvent être classés physiologmement en deux catégories : les lipides de
réserve et les lipides cytoplasmique :
- Lipides de réserve : essentiellement constitués de triglycérides, ils se trouvent
en quantité variable dans l’organisme. Ils proviennent en partie des lipides
alimentaires (origine exogène) ; mais ils sont aussi formés dans l’organisme
lui-même à partir glucides ou même des protides lorsque ceux-ci sont
apportés en excès dans l’alimentation. Le jeûne, la sous-alimentation, la fin de
la gestation et le début de lactation favorisent la mobilisation de ces lipides et
leur utilisation comme source d’énergie.
En effet, les acides gras issus de la dégradation des lipides représentent une forme
de réserve énergétique très riche puisque 1 g de graisse contient une énergie
chimique correspondant à environ 9.000 colories, alors que 1 g de glucide n’en
contient que 4.000.
- Lipides cytophasmiques : constitués par des « lipides complexes » c’est-à-dire
les glycérophospholipides (phosphatides, lécithine, céphaline), les
sphingolipides (sphingomyéline, cérébrosides, gangliosides) et les sulfolipides
(sulfatides) sont au contraire un élément constant des tissus.
Ainsi, pendant le jeûne, la teneur des tissus en lipides complexes reste constante et
représente en moyenne 10% du poids sec du tissu.
b) Hydrolyse intracellulaire des lipides
C’est le premier temps obligatoire conduisant des triglycérides (triacyl-glycérols) aux

acides libres Il est sous la dépendance d’une lipase du tissu adipeux, activée par
l’AMP cyclique et sensible à diverses hormones (adrénaline, glucogon, ACTH et
cortisol) et appelée pour cette raison lipase hormono-dépendante. Cette enzyme fait
partie des hydrolases où elle est classée dans le sous groupe des estérases ; On
l’appelle encore glycérolester hydrolase (E.C.3.1.1.3.).
La liaison ester est rompue. La fixation d’une molécule d’eau permet la libération
d’acides gras libres et de diglycérides tout d’abord. Une action prolongée scindera le
deuxième et le troisième reste d’acides gras d’après les formules ci-dessous :

57
Triglycéride Diglycéride
Acide gras I
Diglycéride Monoglycéride Acide gras II
Les produits de scission cheminent selon des voies métaboliques différentes : le

glycérol est utilisé dans la synthèse du fructose et du glucose ou, par
phosphorylation, dégradé suivant le même processus que les glucides ; les acides
gras sont décomposés selon le principe de la β-oxydation en unités à deux atomes
de carbones (acétate actif), unités à nouveau utilisées pour de nouvelles
biosynthèses ou oxydées en CO2 et H20par la voie du cycle de l’acide citrique et de la
châine respiratoire.
c) Catabolisme des acides gras saturés.
Il s’effectue par une mécanisme oxydatif grâce à un système enzymatique

mitochondrial qui ampute les acides gras de deux atomes de carbones et donne
naissance à de l’acétyl-CoA.
Les réactions impliquées dans la transformation d’un acide gras en un dérivé
acide gras – CoA ayant deux atomes de carbone en moins et en une molécule
d’acétyl – CoA sont :
- Activation de l’acide gras

58
Au point de vue chimique, les acides gras sont relativement inertes. Leur
réactivité s’accroît lorsqu’ils sont transformés en thioesters. Ceux-ci possèdent
un potentiel de transfert élevé : ils sont riches en énergie.
Le groupement thiol est celui du coenzyme A lié à la cystéamine qu’il contient.
Ainsi, avant de pénétrer la mitochondrie, les acides gras doivent être activés par
combinaison avec le CoA. La formation de cette liaison thioester, riche en énergie,
consomme une molécule d’ATP et se déroule en deux étapes :
ATP PP CoASH AMP
R – COOH R – CO – AMP R – CO  S – CoA
Acide gras Acyl-adénylate Acyl-CoA
- Passage transmitochondrial des acides gras à longue chaîne. Il nécessite un

système particulier de transport : la carnitine qui, grâce à une transférase, fixe le
radical acyl de l’acyl-CoA, le transporrte dans la mitochondrie puis l’abandonne
de nouveau à un CoA-SH intramitochondrial
Intra carnitine + acyl CoA
Mitochondrial
CoASH + acylcarnitine
Extra
Mitochondrial acylcarnitine + CoASH
acyl-CoA + carnitine
O CH3
R - C  ScoA + H3C - +N - CH2 – CH - CH2 - COO-

Acyl CoA OH
CH3 carnitine
CH3
HSCoA + H3C - +N - CH2 – CH - CH2 - Coo-
CH3 O
C=O
R
Acyl-carnitine
Les acides gras à chaîne courte ou moyenne ne nécessitent pas un tel transport.
Une fois l’acide gras activé et transporté dans la mitochondrie, les quatre étapes
de la β-oxydation sont :
- Déshydrogénation de l’acyl-CoA
L’acyl-CoA est déshydrogéné par l’acyl-CoA déshydrogénase à FAD
FAD FADH2
R – CH2 – CH2 - CO SCoA R-CH2-CH = CH - CO SCoA

59
- Hydratation de la double liaison du déhydroacyl-CoA.

Le déhydroacyl-CoA fixe une molécule d’eau sous l’influence d’une hydratase
appelée crotonase pour donner le β-hydroxyacyl-CoA
H2O
R – CH2 – CH2= CH - CO SCoA R-CH2- CH – CH2 - CO SCoA
OH
Déhydroacyl-CoA β -hydroxyacyl-CoA
- Déshydrogénation du β -hydroxyacyl-CoA
La déshydrogénation du β-hydroxyacyl-CoA est catalysée par une enzyme à NAD+,
la β-hydroxyacyl-CoA déshydrogénase
NAD NADH+H+
R – CH2 – CH – CH2 - CO SCoA R-CH2-CO ScoA+ CH3-CO SCoA

β-hydroxyacyl-CoA β-cétoacyl-CoA
- Thiolyse du β -cétoacyl-CoA
L’enzyme qui catalyse cette réaction est la β -cétothiolase
CoA-SH
R – CH2 – C – CH2 - CO SCoA R-CH2-CO SCoA+ CH3-CO SCoA
β-cétoacyl-CoA Acyl-CoA (possedant Acétyl-CoA

Deux carbones de moins que le précédent
Bilan de la β -oxydation
Après un tour de β -oxydation on obtient un nouvel acyl-CoA ayant deux carbones de

moins que celui de départ et un acétyl-CoA à deux carbones. Le nouvel acyl-CoA
poursuit alors son cycle d’oxydation, par une nouvelle β-oxydation avec une nouvelle
molécule de CoA, et conduit à un acyl-CoA ayant encore deux carbones de moins et
d’autre part à un nouveau acétyl-CoA.
Lynen a représenté schématiquement la β-oxydation par une hélice dont chaque
ère
spire correspond à la formation d’un acétyl-CoA et au départ de 4H+ (1 et 3è étape
de la β -oxydation)
Prenons comme exemple la β -oxydation de l’acide palmitique à 16C

60

61
Chaque tour de β -oxydation fournira donc un NADH + H+ et un FADH2. Chaque NADH

+ H+ permet la formation de 3 ATP et le FADH2 fournit 2 ATP (cf potentiel
d’oxydoréduction plus loin). Chaque spire forme donc finalement 5 ATP par
l’oxydation phosphorylante des 4H+. L’acétyl-CoA libéré peut trouver dans les
mitochondries les enzymes du cycle de Krebs et il formera, par l’oxydation des
coeuzymes hydrogénés, 12 ATP (cf bilan du cycle de Krebs plus loin). Il y aura donc
au total productin de 17 ATP par spire.
Dans l’ensemble, la β -oxydation de l’acide palmitique à 16 carbones se fait par 7
spires et il reste 1 acétyl-CoA, soit : 8 CH3 COSCoA formés  96 ATP
+
7 fois 4H libérés  35 ATP
131 ATP
La formation du palmityl-CoA ayant consommé 1 ATP, le bilan énergétique global est

donc de 130 ATP.
L’importance physiologique et pathologique de la β -oxydation est capitale.

Sur le plan énergétique, la principale réserve se trouve dans les triglycérides
(exprimée en Kcal pour un homme de 70 Kg, on admet qu’il y a 100 000 Kcal sous
forme de triglycérides, 25 000 Kcal en protéines, surtout musculaires, 600 Kcal en
glycogène et 40 Kcal en glucose libre).
Sur le plan pathologique, le diabète conduit souvent à un emballement de cette voie
catabolique, donnant une cétose et une acidose grave. En effet, la cétogenèse est un

62
processus physiologique. Les corps cétoniques sont parfaitement utilisables par de

nombreux tissus et en particulier par les muscles et les myocardes. Cependant, dès
que le cycle cytrique fonctionne mal, la production énergétique cellulaire s’en ressent
et fait appel pour son maintien à la β -oxydation des acides gras, très énergétique
mais productrice de nombreux chaînons en C2. Ceux-ci risquent de s’accumuler si le
cycle cytrique, mal réapprovisionné par le pyruvate et donc par la glycolyse, ne tourne
pas bien (cf cycle de Krebs plus loint). L’accumulation des chaînons en C2 conduira
très vite à la cétose qui est, en fait, une acidocétose du fait du caractère très acide de
l’acétyl-acétate. C’est une complication du jeûne glucidique, mais surtout du diabète
par carence en insuline.
IV.2.3.3. Utilisation énergétique des acides aminés
Qu’ils proviennent de l’absorption intestinale ou de la dégradation des protéines
endogènes, les acides aminés, ne pouvant être mis en réserve, à la différence des
oses et des acides gras, subissent trois destinées possibles :
- Utilisation pour l’élaboration de nouvelles protéines (protéines spécifiques de

l’organisme) ;
- Décarboxylation en amines, pharmacologiquement actives, elles-mêmes
transformées par la suite en aldéhydes ;
- Transmination et désamination en acides cétoniques. Le groupement NH2
ainsi séparé sera excrété soit sous forme d’urée, soit sous forme d’ammoniac
tandis que la chaîne carboné s’intégrera, selon le cas, au métabolisme des
glucides (néoglucogènese) ou à celui des lipides (cétogenèse). Seul le sort de
cette chaîne carbonée nous intéresse ici dans le cadre du métabolisme
énergétique.
Au cours de l’utilisation de la chaîne carbonée des acides aminés, peuvent apparaître

les produits terminaux suivants : acétyl-CoA, acétoacétyl-CoA, pyruvate ou l’un des
intermédiaires du cycle de Krebs (voir plus loin).
Parmi les 20 acides aminés courants, seuls la leucine et la lysine sont strictement
cétogènes car ils ne fournissent qu’acétyl-acétate et acétate. Quatre acides aminés,
isoleucine, tryptophane, phenylalanine et Kirosine sont à la fois cétoformateurs et
glucoformateurs. Tous les autres sont exclusivement glucoformateurs car, au terme
de leur catabolisme, prend naissance un métabolite susceptible de remonter au
glucose (pyruvate, succinate, fumarate, oxaloacétate). Ainsi s’expliquera, lorsque le
bilan énergétique du cycle citrique aura été décrit, la fourniture énergétique par les
acides aminés.
Le sort du squelette carboné des acides aminés (Stryer, 1988).
Encadrés foncés : acides aminés glucogéniques – Encadrés clairs : acides aminés
cétogènes.
Les principales voies métaboliques des acides aminés sont représentées dans le
schéma précédent sur lequel on peut discerner trois grandes « familles » d’acides
aminés :
- Groupe du pyruvate
- Groupe de l’α-cétoglutarate, du succinyl-CoA et du fumarate

63
- Groupe des acides aminés cétoformateurs.

Un seul exemple sera pris dans chacun de ces 3 groupes.
a) Groupe du pyruvate
Exemple : alanine.
Très facilement, par désamination ou transamination, l’alanine se transforme
réversiblement en acide pyruvique :
- Désamination CH3-CH-COOH CH3 – CO – COOH + NH3
NH2
Alamine Acide pyruvique
- Transamination
CH3 – CH – COOH + COOH – CH2 – CH2 – CO – COOH
NH2
Alcanine acide
CH3 – CO – COOH + COOH – CH2 + CH2 – CH – COOH
NH2
Acide pyruvique acide glutomique
b) Groupe du succinyl-CoA et du propionyl-CoA
Exemple : méthionine
Plusieurs acides aminés sont catabolisés en acide propionique en C3 avant de
rejoindre le cycle citrique au niveau du succinyl-CoA. Tel est le cas de la méthionine.
- Le premier temps de la dégradation de la méthionine est la transméthylation
libérant l’homocystéine.
H3C – S – CH2 – CH2 – CH – COOH HS – CH2 – CH2 – CH - OOH
NH2
Méthionine Homocystéine
- Le deuxième temps consiste en la perte du soufre et de l’azote. Deux voies

sont possibles :
o Soit par une désulfhydrase qui libère SH2 et fait une dsamnation
oxydative

64
HC – S – CH2 – CH2 – CH – C00H SH2 – NH3 – CH3 – CH2 – C –

COOH
NH2 O
Homocystéine Acide α-cétobutyrique
o soit par une cystathionase qui agit sur la cystathionine créée par le
couplage homocystéine-sérine et qui en retire la cystéine. C’est la voie
de biosynthèse de la cystéine expliquant son caractère non
indispensable.

65
HOOC – CH – CH2 – CH2 – SH + CH – COOH HOOC – CH – CH2 – CH2 – CH – COOH
NH2 NH2 NH2 NH2
Cystathionase
SH
CH2 – CH – COOH
NH2
Cystéine
HOOC – CH – CH2 – CH2OH
NH2
Homosérine
HOOC – CO – CH2 – CH3
Acide d-cetobutyrique
- Le troisième temps est une décarboxylation oxydative avec intervention de

NAD+ et du coenzyme A
CH3 – CH2 – CO – COOH CH3 – CH2 – CO ~ SCoA

NAD+ NADH + H+
Acide α -cétobutyrique propionyl-CoA
- Le dernier temps est la transformation du propionyl-CoA en succinyl-CoA. Un

intermédiaire se crée par carboxylation : le méthylmalonyl-CoA :
HOOC-CH-CO ~ SCoA
Qui subit en fin l’action d’une isomérase à coenzyme B12 pour donner le succinyl-CoA.
O COOH COOH
CO2
CH3 – CH2 – C ~ SCoA CH – C ~ SCoA CH2
ATP
CH3 O CH2 – C ~ SCoA
Propionyl-CoA Méthylmalonyl-CoA Succinyl-CoA
On comprend ainsi que l’augmentation du méthyl-malonate dans les urines soit un

signe de carence en vitamine B12.
c) Groupe de l’acétylacétyl-CoA.
Exemple : phénylalanine (et tyrosine)
- La première étape du métabolisme de la phénylalanine est catalysée par la

phénylalanine hydroxylase et conduit à la tyrosine. Elle rend compte du
caractère non idispensable de la tyrosine. L’absence de la phénylalanine
hydroxylase entaîne une maladie métabolique congénitale appelée phényl-
cétonurie ou oligophrénie phénylpyruvique et qui va de pair avec l’imbecillisme
ou idiotie. Actuellement, le test de Guthrie permet de réaliser un dépistage
rapide et presque systématique de cette maladie dès la naissance, permettant

66
de supprimer en cas de positivité, la phénylalanine de l’alimentation.

Le test microbiologique de Guthrie consiste à inhiber la croissance du Bacillus
subtilis par un analogue de la phénylalanine, le β-2-thiényl-alanine. Si l’on ajoute de la
phénylalanine ou de l’acide phénylpyruvique (apportés par le sérum du nourrisson)
l’inhibition est levée.
Dans la carence congénitale, le catabolisme de la phénylalanine est déviée
exclusivement vers les composés suivants trouvés dans les urines.
Phénylalanine  acide phényl-pyruvique  acide phényl-lactique
CO2
Acide phényl-acétique
Conjugaison avec la glutamine
Phényl-acétyl-glutamine
L’acide phényl-pyruvique prédomine et rend compte de la phénylcétonurie. Cet acide

excrété dans les urines, donne une coloration verte avec le Fe Cl3
- A partir de la deuxième étape, le catabolisme s’effectue sur la tyrosine et ses
divers temps sont présentés dans le schéma suivant :
CH2 – CH – COOH
NH2
O2,NADPH,H
H2O+NADP+
HO CH2 – CH - COOH
NH2
-cétoglutarite
glutamate
HO CH2 - COOH
O2
CO2
CH2 - COOH
HO
Acide acétoacétique Acide fumarique

67
On obtient à la fin de l’acide funarique et de l’acide acétylacétique, ce qui

explique le caractère à la fois glucoformateur et cétoformateur de la phénylalanine et
de la tyrosine.
L’organisme vivant n’a généralement pas le pouvoir de synthétiser les composés
aromatiques (fonction anabolique manquante). C’est pourquoi la phénylalanine fait
partie du groupe des acides aminés essentiels. En revanche, les plantes et les
microorganiones élaborent le cycle aromatique à partir du sucre.
Les troubles congénitaux du métablisme de la phénylalanine et de la tyrosine sont
repris dans le schéma ci-dessous.
Hormones thyroïdienne
Phénylalanine Tyrosine Dopa Mélanine
Acide P. hydroxyphényl
Pyruvique
Acide homogentisique
(Alcaptine)
Acide acétoacétique
Erreurs congénitales du métabolisme des acides aminés aronatiques.
IV.2.4. LE SORT DES SUBSTRATS TERMINAUX : PYRUVATE-ACETATE
Considérant toujours comme modèle le fonctionnement d’une automobile, nous

avons maintenant l’essence disponible (pyruvate-acétate). Elle doit être « préparée »
par mélange avec l’air ambiant dans le carburateur.

68
IV.2.4.1. Catabolisme de l’acide pyruvique
a) Catabolisme aérobie
Trois voies s’ouvrent devant cet acide cétonique en C3 issu du métabolisme
glucidique et protidique :
- Décarboxylation oxydative  C2, principale destinée énergétique en aérobiose ;
- Carboxylation en C4  l’oxaloacétate ;
- Transmination vers l’alanine. Cette dernière voie sera étudiée plus loin avec
les réactions de transanination.
a.1. Décarbosylation oxydative du pyruvate
Elle conduit à l’acétyl-CoA sous l’influence d’un système enzymatique utilisant quatre
coenzymes principaux : TPP, acide lipoïque, CoA et NAD+. Les réactions sont les
suivantes :
- décarboxylation et fixation sur le TPP et obtention du radical acétaldéhyde

activé.
Mg++
CH3 – C – COOH + TPP CH3 – CH – TPP + CO2
- Oxydation de l’acétaldéhyde en acétyl et transfert sur l’acide lipoïque.

- Transfert du groupe acétyl de l’acide acétyl-lipoïque sur le coeuzyme A
- Réoxydation de l’acide dihydrolipoïque en acide lipoïque par le NAD+
Trois enzymes, la pyruvate déshydrogénase, la dihydrolipoyl transcétylase, la

dihydrolipoyl déshydrogénase, et quatre coenzymes sont donc finalement associés
en un complexe multienzymatique mitochondrial fonctionnant en présence
d’oxygène. Les produits finaux sont l’acétate actif ou acétyl-CoA et un NADH + H+
a.2. Carboxylation
Deuxième destinée du pyruvate, la carboxylation aboutit à des diacides en C4 :
l’oxaloacétate et le malote.
Ces deux diacides sont des éléments du cycle de Krebs et participeront donc au
métabolisme énergétique cellulaire en rechargeant le cycle chaque fois qu’il sera
nécessaire (voir cycle de Krebs plus loin).
- Carboxylation directe du pyruvate avec formation de l’oxaloacétate. Wood et
werkman ont été les premiers à montrer que les plantes n’étaient pas seules
capables d’assimiler le gaz carbonique et que la cellule animale pouvait aussi
fixer et utiliser le CO2. La carboxylation directe du pyruvate passe par deux
étapes et est catalysée par la pyruvate carboxylase :
Acétyl CoA
Enzyme-biotine + ATP + HCO3 CO2  biotine – enzyme + ADP + Pi
Mg++
C O-
Enzyme C ENZYME
Biotine + C=0 C=O +

69
O O- CH3 CH2
C
O O
Pyruvate Oxaloacétate
La somme est donc : ATP + CO2 + pyruvate + H20 Oxaloacétate + ADP +

Pi
- Carboxylation et réduction du pyruvate en acide malique. C’est une voie qui a

été décrite pour la première fois par Ochoa. L’enzyme malique d’origine
cytoplasmique a un double rôle : hydrogéner et carboxyler. L’acide malique
formé rentrera dans la mitochondrie.
CH3 – CO – COOH + NADPH + H+ + CO2 COOH + CH2 – CHOH – COOH + NADP +
La malicodéshydrogénase mitochondriale catalyse ensuite le passage à

l’oxaloacétate
Malate + NAD+ oxaoacétate +NADH+H+
b) Catabolisme anaérobie
Alors que la voie aérobie est celle du cycle de Krebs, la fermentation lactique et
alcoolique constituent le terme anaérobie du métabolisme de l’acide pyruvique.
b.1. Fermentation lactique
C’est le processus qui s’observe en particulier au cours de la contraction musculaire

anaérobie. La fermentation de l’acide pyruvique en acide lactique est catalysée par la
lacticodéshydrogénase dont le coenzyme est le NAD.
CH3 CH3
CO + NADH + H + CHOH + NAD+
COOH COOH
(acide pyruvique) (acide lactique)
Le NADH2 provient de la réduction de NAD+ lors de l’oxydation des trioses.
b.2. Fermentation alcoolique.
On sait depuis Pasteur que la transformation du glucose en alcool éthylique et CO2

par les enzymes de la levure se fait à l’abri de l’air.

70
Le passage de l’acide pyruvique en alcool éthylique se fait en deux temps :

- La décarboxylation du pyruvate en acétaldéhyde est catalysée par une
décarboxylase dont le coenzyme est le TPP.
CH3 CH3
CO C = O + CO2
COOH H
Acide pyruvique acétaldehyde
- La réduction de l’acétaldéhyde en alcool éthylique nécessite, comme dans la

fermentation lactique, l’intervention du NADH2 et doit être couplée avec
l’oxydation des trioses. L’enzyme responsable de la réaction est l’alcool-
déshydrogénase.
NADH2 NAD+
CH3 CH3
CHO CH2OH
Acétaldéhyde Alcool éthylique
IV.2.4.2. Métabolisme de l’acétate
a) Cycle citrique
- Le cycle citrique, encore appelé cycle de Krebs ou cycle des acides

tricarboxyliques, dégrade les produits terminaux des oses, des acides gras et
de nombreux acides aminés en fournissant, avec les chaînes mitichondriales,
la plus grande partie de l’énergie dont la cellule a besoin.
Il se comporte en effet, au niveau de la matrice mitochondriale, comme le principal
fournisseur d’hydrogène (sous forme de coenzymes réduits) destiné ensuite aux
systèmes transporteurs d’électrons de la membrane interne. Ainsi, l’hydrogène est
transporté par plusieurs coenzymes appropriés et introduit dans la chaîne
respiratoire où il entre en réaction avec l’oxygène.
Le rôle de « préparation » assuré par le cycle ressemble à celui du carburateur d’un
moteur à explosion : vaporisation de l’essence dans un flux d’air en vue de la
combustion.
- Le carburant fondamental du cycle citrique est l’acétyl-CoA qui est totalement

dégradé selon la réaction globale :
CH3 – CO  SCoA + 3H2O 2CO2 + 4H2

71
- La signification biologique du cycle citrique réside dans le fait que la molécule

d’acide acétique, introduite sous la forme d’acétyl-CoA, est décomposée en
CO2 et H :
CH3 COOH + 2H2O 2CO2 + 4 H2
- En conclusion, le cycle de Krebs est la plaque tournante du métabolisme

intermédiaire car non seulement il constitue l’oxydation finale des substances
nutritives mais aussi il est le point de départ de diverses synthèses
biologiques
Etapes du cycle citrique
- Synthèse du citrate : le citrate est formé à partir d’oxaloacétate et d’acétyl-CoA.
CH2 – COOH
CO – COOH
+ CH3 – CO  SCoA HO – C – COOH + CoASH
CH2 – COOH CH2 - COOH
Oxoloacétote acetyl – CoA Citrate

L’enzyme permettant la réaction est la citrate synthétase ; l’énergie est fournie par
l’hydrolyse de la liaison riche.
 Isomérisation du citrate en isocitrate : la réaction s’effectue en deux temps ;

d’abord départ d’une molécule d’eau, ensuite fixation de cette molécule d’eau
en un endroit différent de la molécule.
CH2 – COOH CH2 – COOH H2O CH2
HO - C – COOH C + COOH CH – COOH
CH2 – COOH CH – COOH CHOH - COOH
Citrate Cis-aconitase
Isocitrate
L’enzyme catalysant la réaction est l’aconitase. Citrate, cis-aconitate et isocitrate ont
trois groupements carboxyles (triacides) ; d’où le nom de cycle des acides
tricarboxyliques.
- Déshydrogénation et décarboxylation de l’isocitrate eux α-cétoglutarate
L’isocitricodéshydrogénase catalyse cette réaction. C’est une enzyme allostérique
+ +++
activée par ADP, NAD et Mg
CH2 – COOH CH2 – COOH CH2 – COOH
CH – COOH CH – COOH CH2

+ +
NAD NADH+H CO2
CHOH – COOH CO – COOH CO – COOH

72
Isocitrate Oxalosuccinate α-cétoglutarate
Cette réaction n’est pas totalement irréversible. La carboxylation associée à la

réduction de l’acide α-cétoglutarique en acide isocitrique est possible avec le
NADPH2.
- décarboxylation oxydative de l’ α -cétoglutarate et formation du succinyl-CoA.
La décarboxylation oxydative de l’&-cétoglutarate a lieu grâce au système
multienzymatique de l’α-cétoglutarate déshydrogénase comprenant les quatre
coenzymes suivants : TPP acide lipoïque, CoASH, NAD+  NADH + H+  3
ATP
CH2 – COOH
CH2 – COOH
+
CH2 + NAD +CoASH CO2 +
CH2 – CO  SCoA
α – cétogluttarate Succinyl – CoA
La réaction est identique à celle de la décarboxylation oxydative du pyruvate.

H-C-COOH
H20
HOOC – C – H HCOH – COOH
Fumarate Malate
- Déshydrogénation du malate en oxaloacétate
La fonction alcool du malate est oxydée en fonction cétone par la

malicodéshydrogénase dont le coenzyme habituel est le NAD+, mais qui peut aussi
utiliser le NADP comme accepteur.
+ +
HC OH – COOH NAD NADH+H CO-COOH
║ ║
CH2-COOH CH2-COOH
Malate Oxalocacétate
La réaction fonctionne bien dans les deux sens. Cette dernière réaction ferme le
cycle puisque l’oxaloacétate peut recommencer à se condenser avec une nouvelle
molécule d’acide citrique.
Bilan du cycle citrique.

Dans un tour de roue du cycle de Krebs, il y a oxydation complète de l’acétyl – CoA.
Le bilan est le suivant :

73
Les hydrogènes arrachés au substrat en C2 (acétyl – CoA ou acétale actif)

apparaissent donc sous forme de coenzymes réduits. Nous verrons que leur
transfert sur les chaînes cytoplasmiques (chaîne respiratoire) permet la récupération
d’énergie sous forme d’ATP. Ainsi, dans le bilan énergétique, chaque NADH, H+
donne trois ATP et chaque FADH2 deux ATP. Le bilan énergétique global du cycle
citrique est donc :
3 (NADH, H+)  3 x 3 ATP

1 FADH2  2 ATP
1 GTP formé  1 ATP
Total : 12 ATP
Intimement lié dans la mitochondrie aux transporteurs d’électrons, le cycle citrique

est donc partie intégrante de l’oxydation biologique et son rôle est absolument
fondamental. Mais son rôle est aussi d’alimenter tout le métabolisme cellulaire en
métabolites. Ainsi, l’α-cétoglutarate et l’oxaloacétate pourront être retirés du cycle
pour former par transamination du glutamate et de l’aspartate. L’oxoloacétate
servira à la néoglucogenèse. Le succinyl –CoA sera utilisé pour la synthèse des
porphyrines.
Le départ de maillons du cycle ne permettrait plus le bouclage s’il n’y avait les
réactions de carboxylation du pyruvate qui réalimentent le cycle en son catalyseur
fondemental, l’oxaloacétate.

74
BIBLIOGRAPHIE
BABADY B. Ph. : Principes fondamentaux de la Chimie organique. Unisciences,

Université de Kinshasa, 2001
BETTELEIM F.A., MARCH J. : Introduction to organic biochemistry. Saunders College
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HARPER H.A., RODWELL V.W., MAYES P.A.: Précis de biochimie. Presse de
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VALDIGUIE P. : Constituants moléculaires simples de la cellule. Librairie Armand
COLIN, France, 1976
VANCE D.E., VANCE J.E. : Biochemistry of lipids, lipoproteins and membranes.
Elsevier, Netherland, 1996
WEINMAN S., MEHUL P. : Toute la biochimie. DUNOD, France, 2004


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UNIVERSITE NOUVEAUX HORIZONS

Lubumbashi, Décembre 2017

Biochimie spéciale Par le Prof.Dr NDIBUALONJI BB Victor

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Thiamine – pyrophosphate (TPP.)

Le TPP est également le coenzyme de la transcétolase, une enzyme qui

I.2.2. Vitamine B2 (Lactoflavine, riboflavine)

H CH2 – CH(OH) – CH(OH) – CH(OH) –

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spécifiques, participent aux oxydations cellulaires.

CH2 – CH(OH)2 – CH2 – O – P = O

CH2 – ( CHOH )3 – CH2

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Pyridoxine (Forme Pyridoxal (Forme aldéhydel) Pyridoxamine (Forme

c) Symptôme de carence : si on maintient des jeunes animaux à un régime

La phosphate de pyridoxal et de pyridoxamine sont des coenzymes de nombreux

I.2.4. Vitamine PP (Nicotinamide, Niacine, Amide nicotinique)

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b) Structure chimique : dérivée de la pyridine, la nicotinamide est l’amide de

c) Symptômes de carence : la vitamine PP est synthétisée par les animaux

O – PO3H2, on obtient le NADP

Les coenzymes NAD et NADP peuvent fixer réversiblement de l’hydrogène sur le

que l’on peut écrire :

H+ correspond à l’hydrogène qui a cédé son électron à N+.

I.2.5. Acide pantothénique

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HOCH2 – C – CH – CO – NH – CH2 – CH2 – COOH

c) Symptômes de carence : sans aucun doute, la ration alimentaire moyenne

Acide pantothénique Thioéthanolamine

O = P – O - CH2 – C – CHOH – CO – NH – CH2 – CH2 – CO – NH – CH2 – CH2 –

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I.2.6. Biotine (vitamine H)

H2C CH – (CH2)4 – COOH

c) Symptômes de carence : dans les conditions d’alimentation habituelle, il n’y a

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d) Rôle biologique : la biotine participe aux réactions de transfert du CO2,

I.2.7. Acide folique (Vit Bc, Vit. B10 ; Vit M).

N CH2 – NH CO – NH – CH – (CH2)2 – COOH

c) Symptômes de carence : les symptômes dominants sont l’anémie et les

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traitement des leucémies.

I.2.8. Vitamine B12 (cyanocobalamine, érythrotine).

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NH – CO – CH2 – CH2 N CH2 – CH2 – CONH2

e) Rôle physiologique : la vitamine B12 est un aliment

HOOC – CH – CO ~ S – CoA  HOOC – CH2 – Co ~ S-

En plus, la vitamine B12 participe à la biogénèse de la méthionine à partir de

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l’homocystéine. Par ailleurs, elle intervient dans la conversion du ribose en

I.2.9. Acide lipoïque (acide thioctique)

a) Sources : l’acide lipoïque se rencontre dans une grande variété de

c) Symptômes de carence : La nécessité de l’acide thioctique dans

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au transfert des radicaux d’acides gras activés de l’extérieur à l’intérieur des

I.2.11. Acide p – aminobenzoïque (PABA)

Il faut noter que PABA entre dans la constitution de l’acide folique

c) Symptômes de carence : la carence en méso-inositol provoque chez le

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une diathèse exsudative.

I.2.13. Vitamine C (acide L-ascorbique)

CHO CH2OH CH2OH CH2OH

CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH

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