1- comme il s’agit d’un peptide, certains groupement -NH2 et -COOH sont engagés dans la liaison

peptidique, ils perdent donc la capacité à se protoner. C’est le cas de l’alanine, du glutamate et du
groupement -NH2 de la glycine et le -COOH de l’histidine. Le tableau ce dessous se simplifie donc
comme suit :

A pH=1 tous les groupes sont protonés :

Rappel : la forme acide des groupement -COOH ( chaîne latérale du glutamate et carboxyle lié au
carbone alpha de la glycine) n’a pas de charge.

La charge nette du tétrapeptide à pH=1 est donc de +2

A pH=5 : le groupement -NH2 de l’histidine est très majoritairement sous forme protonée (forme
acide conjugué) et la forme prédominante du groupement imidazole de l’histidine est également la
forme protonée car son pKR est de 6 et donc à pH=5 c’est cette forme acide conjugué qui est
prédominante. Les groupements -COOH du glutamate (chaîne latérale) et du groupe carboxyle
terminal (glycine) sont cependant tous les deux déprotonés car cette valeur du pH est supérieure à
leur pKc (glycine) et pKR (glutamate). Donc on trouve que, à pH=5, une majorité des molécules du
tétrapeptide aura une distribution de charges comme suit :

La charge nette est donc +2-2=0.

A pH=7.5 : la forme non protonée du groupe imidazole de l’histidine prédomine sur la forme chargée
car 7.5 > 6 qui est le pKR de l’histidine, cependant la fonction amine terminale du tétrapeptide
(groupement -NH2 de l’histidine) reste majoritairement sous sa forme protonée (acide conjugué) car
7.5< 9.17. Donc on trouve que, à pH=7.5, une majorité des molécules du tétrapeptide aura une
distribution de charges comme suit :

La charge nette à pH=7.5 est donc +1-2= -1

A pH=10 : la forme non protonée ( -NH2) du groupement amine liés au carbone alpha des résidus
histidine terminaux prédominent vis-à-vis de la forme acide conjugué (-NH3) car 10 > 9.17. Donc on
trouve que, à pH=10, une majorité des molécules du tétrapeptide aura une distribution de charges
comme suit :

La charge nette à pH=10 sera donc de -2.