Ph.

Collas

Chapitre 1. Glucides
A lire : Le sucre, les sucres et les dulcorants , chapitres 9, 10, 11, 13 notamment.
Biochimie agro-industrielle , chapitres 10, 11, 12 notamment

I. Dfinitions, Classification

A. Dfinitions et proprits principales

1. Dfinition
glucides simples = monosides : polyalcools aldhyde en C1 / ctone en C2, srie D,
cycles
+ drivs
+ polymres : de petite taille (oligosides) ou au contraire de trs grande taille.

2. Biologie
Photosynthse / Glycolyse cycle de Krebs ou voie des Pentoses
Produits par les Vgtaux, dgrads par V et Animaux

3. Proprits gnrales
Solubilit importante des monosides : jusqu 3 M (3 x 180 = 540 g par litre)
Masse : 180 (glucose), 342 (Saccharose) faible par rapport aux polymres
Pouvoir rotatoire (donne son nom au sucre inverti)
Ractivit : estrification, liaison osidique, brunissement non enzymatique (voir cha-
pitre Protines)

B. Monosides
1. Pentoses
O O Ribose : acides nu-
O O O
O cliques
O O
O O Ribulose, xylulose :
O O O O
O intermdiaires mta-
D ribofuranose D arabinofuranose D arabinopyranose boliques
Xylose : libre dans
labricot

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Arabinose : pas trs important en tant que mtabolite, mais la base de deux types
de polymres : gommes arabiques et pectine.

2. Hexoses
D-glucose, D-mannose, D/L-galactose, D-fructose: les autres sont rares ou inconnus,
souvent sous forme de drivs
a. Glucose
le plus rpandu : rfrence pour dosage (sauf pour le lait)
poudre glucopyrannose; solution = 35% / = 65% / linaire 0,1%
dpart de la glycolyse: les autres oses doivent tre isomriss en G6P
Nombreux drivs: monoses et polyols; glycosamine: chitine par exemple, acides
glucuroniques: forme de dtoxication
L'hydroxyle du C2 est remplac par une amine: galactosamine, glucosamine, ou en-
core par NH-CO-CH2: N-actyl-glucosamine
Oxydation de la fonction alcool I en fonction carboxylique (et conservent fonction al-
dhyde): acide glucuronique (forme de dtoxication).
O
HO
O
HO
HO OH
OH
CH3 HO
HO N
H OH
O
O OH
N-actyl-D-glucosamine
Acide D glucuronique

b. D-mannose et L-rhamnose
Mannose libre trs rare, mais nombreux oligoholosides: mannanes et galactomanna-
nes, glycoprotines
rhamnose (6 dsoxymannose): parfois libre, souvent dans htrosides: oubane,
dans glycannes (pectines)
c. Galactose
forme L naturelles: glose des algues, mucilages des graines
fucose = 6 dsoxygalactose
D-galactose: 2me monose aprs D glucose, mais surtout prsent dans diholosides
(lactose) ou polymres, lipides complexes (crbrosides)

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galactosamine: mucopolysaccharides
acide galacturonique: pectines
d. D fructose ("lvulose")
vgtaux (fruits); miel (autant que de glucose) proviendrait du saccharose
animaux: peu, sauf dans le liquide sminal
combin: oligosides (surtout vgtaux); polyosides
pouvoir sucrant lev; trs soluble, cristallise mal et empche la cristallisation des
autres sucres consistance du miel (cas du sucre inverti)
CH2OH
3. Polyols
OH a. Alditols
OH CH2OH
HO non oses car pas de carboxyle, mais drivs des oses vg-
taux, fruits
OH
Sorbitol nom du glucide + "itol", mais noms triviaux trs usits ( plan-
tes)
sucrants; traitement du diabte, de l'obsit,
mtaboliss: glycolyse, Krebs, pentoses
Sorbitol
le plus rpandu avec le mannitol, son isomre
nombreux aliments, notamment les fruits
mme valeur nergtique que le glucose, mais non fermentescible
Avantages technologiques: remplacement du sucre inverti
fixation de l'eau leve (limite vaporation)
rsistance la temprature
retarde la cristallisation
peu sucrant
viscosit faible = travail facile
complexant des mtaux lourds conservateur des produits gras
Mannitol
vgtaux, notamment champignons
Xylitol
faible concentration dans de nombreux fruits; extrait des hmicelluloses
mme valeur nergtique, mme aspect, mme pouvoir sucrant que le saccharose,
mais non cariognique (ne dtriore pas les dents)

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20 80% transform lentement en glucose: effet retard

b. Cyclitols
Ne correspondent pas un monose, mais associs aux alditols
9 isomres C6H12O6 inositol: muscle, urine et sperme
combin P inositophosphates, acide phytique (sels insolubles de Ca, comme
pour l'acide oxalique)
Phytine (graines) sels de Ca et Mg

C. Diholosides et oligosides
1. Liaison osidique
elle associe le groupement rducteur d'un ose et un groupe OH, NH, SH formation
d'un actal non rducteur; possibilit d'associer deux oses
elle bloque la liaison en position ou

2. Saccharose
a. Proprits gnrales

Saccharose : LE SUCRE = D glycopyrannosyl (1 2) D

Dglucopyrannosyl (1-2)Dfructofurannose
fructofurannose
CH2OH OH
CH2OH hydrolyse acide facile
O
OH
hydrolyse enzymatique par glucosidases;
OH
HO O O
CH2OH fructofuranosidase = saccharase = invertase

OH mlange glucose + fructose = sucre inverti

trs rpandu, notamment dans les vgtaux
chlorophylliens
le seul aliment pur cristallis consomm; assimilation rapide
entre dans la composition des caramels
la solubilit du glucose et du saccharose s'additionnent: jusqu' 75% en solution

sirops l'abri de la cristallisation et de la fermentation

b. Drivs
sucralose: saccharose chlorin, pouvoir sucrant x 800, stable la temprature, faible
en calories

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sucre inverti: miel, abaisse aw conservation des produits alimentaires; effet sur
texture et protection microbiologique
sucroglycrides industriels: transestrification d'un lipide naturel (suif, palme) m-
lange de mono et diesters: mulsifiants, abaissement de la tension superficielle et
interfaciale
saccharose polyester: 6 8 esters d'acide gras, remplacement des corps gras dans
le traitement de l'obsit

3. Lactose
Lactose : lait uniquement: D galactopyrannosyl (1 4) D
Dgalactopyrannosyl (1-4)Dglucopyrannose
glucopyrannose ( / ) rducteur
CH2OH OH
peu soluble: sparation facile par cristallisation:
HO O O
OH polymorphisme des cristaux selon les conditions,
OH
O et en plus formes et cristallisent diffremment
OH CH2OH peu sucrant
hydrolyse chimique difficile
galactosidase: chez l'enfant / disparat chez l'adulte; chez certaines Levures (in-
dustrie: Kluyveromyces)
intolrance chez l'enfant par absence de hexose 1 puridyltransfrase (Gal Glu) par
accumulation de galactose (galactosmie)

4. Autres oligosides
a. Diholosides de glucose

Trhalose: trs rpandu dans la nature; possde une hydrolase trs spcifique
Maltose, cellobiose: amidon / cellulose: l'hydrolyse des polymres donne rarement
des monoses
b. Oligoholosides vgtaux drivs du saccharose

galactosides
Saccharose: Glucose - fructose
Raffinose: Gal - Glu - Fru
Stacchyose: Gal - Gal - Glu - Fru
Verbascose: Gal - Gal - Gal - Glu - Fru
Ajugose: Gal - Gal - Gal - Gal - Glu - Fru
Jusqu' 8 galactoses
Raffinose; associ au saccharose dans la mlasse sucre de betterave

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Levures: sans galactase, ne fermentent que fructose: reste mellibiose

Triholosides
divers
c. Oligoholosides animaux

divers; nombreux dans le lait des monogastriques plus de 30 (composs de 5 15

oses) chez la Femme
d. O-htrosides
Htrosides cyanogniques (2 glucoses + HCN)
Htrosides de phnols: flavonodes (i.e. benzne) d'orange et de citron, vicine (Vi-
cia favisme = anmie)
Htrosides de strols: solanine (insecticide), digitonine (cardiotonique)
Htrosides antibiotiques: streptomycine

D. Polymres
Grande taille: centaines milliers de rsidus; pas de polymres taille moyenne
Nombreux rsidus, nombreuses liaisons, mais gnralement quelques monoses + 1
ou 2 liaisons par polymre: beaucoup moins varis que les peptides
amidon: substance la plus consomme en Occident
glycogne: rserve animale
matire premire de nombreuses transformations
agents technologiques: paississants, glifiants,
parois vgtales / chitine des arthropodes
glycosaminoglycannes (anciennement mucopolysaccharides): conjonctif et fluides
des animaux

II. Amidons natifs et modifis

A. Amidons natifs
1. Composition
a. Amylose

chane (1 4) glucose; hlicodale stabilit

amidons "riches" en amylose (bl, pomme de terre): 20 - 30 % amylose max

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b. Amylopectine
beaucoup plus abondante: jusqu' 95 - 97%
(1 4) ramifis en (1 6) tous les 25 rsidus environ

c. Glycogne

mme structure de base que l'amylopectine, mais plus ramifi: tous les 10 -15 rsi-
dus
forme des particules sphriques

2. Origine et variations
a. Origines

Crales Tubercules Lgumes

Mas Pomme de Terre (Fcule) Pois
Mas cireux Manioc (Tapioca)
Bl
Riz
Riz cireux
b. Composition de diffrents amidons

Amidon % amylose % amylopectine

Mas standard 24 76
Mas cireux ( Waxy ) 0,8 99,2
A haute teneur en amylose 70 30
Pomme de terre 20 80
Riz 18,5 81,5
Tapioca 16,7 83,3
Bl 25 75

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3. Proprits physiques des amidons

Viscosit Eclatement : libration
amylose + amylopectine

Rarrangement
des molcules :
Rtrogradation

Dispersion
complte
Gonflement des
grains :
paississement
de la solution

Temprature de glatinisation

Chauffage Refroidissement
Tps
60C 120C 50C

liaisons H rsistance physique et absence de solubilit masses compactes cris-

tallises / rupture des liaisons solubilisation
insoluble dans l'eau froide / empois dans l'eau chaude: partir d'une certaine temp-
rature de glatinisation, dispersion irrversible (60 - 85C) / en dessous: rversible
Rtrogradation: cration de liens intercatnaires synrse = sparation du li-
quide d'un gel exsudation du liquide, diminution de la viscosit: exemples: gteau
non lev, crme "tourne", pain rassis sans schage,
Rtrogradation d'autant plus rapide que la proportion d'amylose linaire est leve

4. Proprits fonctionnelles
Proprit Mas Mas cireux Fcule Bl Tapioca
T glatinisation 75 72 65 85 72
Viscosit Bra- 1 100 2 000 3 200 400 non 1 900
bender cuit
Rtrogradation Consid- Faible Consid- Consid- Moyenne
rable rable rable
Clart du gel Opaque Claire, transpa- Claire Opaque Claire
rente
Texture Courte Trs longue Longue Courte Longue
Got Crales Neutre Neutre Crales Neutre
5. Applications
Fonctionnali- Procd Exemple Type

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t damidon
utilis
Apport de Prparations basse Charcuterie de Viande et Fcule de
viscosit temprature (<85C) de poisson ; Potages ins- pomme de
tantans terre
Prparations tempra- Sauces, ptes, crmes Amidon de
ture moyenne (> 85C) mas
Proprits Prparations froides gli- Crme ptissire, sauce Amidon de
glifiantes fies texture courte mas ou de
bl
Stabilit au Amidon de
froid mas cireux
Avec les amidons de mas natifs : pas de longue conservation, pas de traitement
thermique fort : utilisation limite.

B. Amidons modifis
1. Caractres gnraux
Proprit recher- Amidons modifis chimiquement ou physiquement
che
Solubilit froid Amidons prglatini- Amidons prglatini-
ss (ou prcuits) ss et rticuls et
Rsistance aux aci- Amidons rticuls Amidons rticuls et stabiliss
des, au cisaillement, stabiliss
au traitement thermi-
que
Stabilit (non- Amidons stabiliss
rtrogradation)
Fluidit chaud Amidons fluidifis
2. Amidons rticuls
Lagent de rticulation peut tre un phosphate ou un adipate : les molcules
damidon tablissent entre elles des liaisons.

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Phosphates
Amidon OH + POCl3 + OH- Amidon O P O Amidon + NaCl
O ONa

Amidon OH + Na3P3O3 + OH- Amidon O P O Amidon + Na2H2P2O7

O ONa
Adipate H 3C O
Amidon
O O O O

Amidon OH + (CH2)4 + OH- (CH 2)4

O O O O
Amidon
H 3C O

La rticulation rduit laugmentation du gonflement des grains damidon et entrane

une meilleure rsistance au cisaillement : la viscosit diminue peu avec le cisaille-
ment.

Augmentation du degr de
Volume de gonflement des grains

rticulation

70 90 100 120C

2500
Viscosit Brookfield (cP)

2000
A. natif
1500 A. rticul

1000

500
0 100 200 300
Gradient de cisaillem ent

La rticulation rduit aussi leffet du pH :

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Amidons rticuls
Viscosit Brabender (UB)
pH=6

pH=3

pH=6

Amidons natifs
pH=3

Monte en T 92C maintien 92C

Viscosit Brabender (UB)

1000
800
600
400
200
0
TC
natif 0,01% R 0,02% R

0,05% R 0,10% R

Leffet augmente avec le taux de rticulation.

3. Amidons stabiliss
Actylation O
indice d'actyle = 2,5 max : 1 groupe pour 10 50 glucoses
H 3C
Amidon OH + O + OH- Amidon O CH3 + CH3COONa
H 3C O
O
Hydroxypropylation 10% max d'oxyde de propylne : 1 groupe pour 5 10 glucoses
H
Amidon OH + H3C C CH2O + OH- Amidon O C CHOH
H2
O

Rticulation : tablissement de liaisons entre molcules damidon glification

stabilisation : blocage de fonctions OH par greffage de fonctions moins de ponts
hydrognes entre les molcules paississement
- gonflement une temprature plus basse
- moins de relargage deau lors de cycles conglation / dconglation

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T de gonflement 65

60

55

50
1 2 3 4 5 6 7 8
% agent de rticulation

50 A. natif
A. stabilis
40
Perte en eau

30

20

10

0
0 1 2 3
Nb cycles conglation / dconglation

A. hydroxypropyl
A. actyl
A. natif
Viscosit

Dgr de stabilisation

TC

C. Hydrolyse de l'amidon
On caractrise les produits obtenus par leur dextrose quivalent ou DE : pour-
centage de sucres rducteurs prsents dans le sirop par rapport la quantit globale
de glucides. Cette valeur peut reprsenter des ralits trs varies dans la composi-
tion des mlanges.

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1. Hydrolyse enzymatique
Maltose : 1) amylase (EC 3.2.1.1) liaisons (1 4)
Dglucopyrannosyl (1-4)Dglucopyrannose
oligosides + maltose; dite enzyme liqufiante
CH2OH CH2OH
production de maltodextrines :
O O
2) amylase (EC 3.2.1.2) maltose (d'o le
OH OH

HO O nom de amylase); bloque par les liaisons (1

OH OH 6) : n'agit pas sur les amidons natifs

3) Enzyme dramifiante: liaisons (1 6)
4) Amyloglucosidase (EC 3.2.1.3): liaisons (1 4) et (1 6) glucose; nombreu-
ses applications industrielles, notamment hydrolysats sous forme de sirops
5) Cyclodextrine glycosyl transfrase (EC 2.4.1.19): formation de cyclodextrines (6 -
8 glucoses) formant une cavit hydrophobe / extrieur hydrophile suppression de
gots amers, stabilisation d'armes, applications pharmaceutiques,

2. Hydrolyse chimique
l'acide dilu
progressive: amidon dextrines oligosides maltose glucose
rapide, mais problme de sels lors de la neutralisation

III. Fibres alimentaires

Cellobiose : Derrire cette appellation gnrale, on trouve
Dglucopyrannosyl (1-4)Dglucopyrannose
majoritairement des produits des parois vgta-
CH2OH OH
les et algales.
O O
OH
HO
OH
O
A. Cellulose et drivs
OH CH2OH
1. Cellulose
cellobiose, organise en polymres de grande
taille
paroi des vgtaux / non dgrade par les animaux: microorganismes de la flore in-
testinale
pure 98% dans la fibre de Gossypium (coton);
structure micro-cristalline dans le bois
inerte chimiquement; insoluble

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rigide mais non linaire; fibres de 3 000 glucoses MM = 500 000

O C CO O Na O CH3 2. Dri-
H2C H2
OH H2C OH vs :
O O O Carboxymthylcellulose:
O
OH OH
OH OH trs soluble agent de
HO O HO O
dispersion des jus de
OH CH2OH OH CH2OH
fruits; amliore la struc-
Carboxymthylcellulose Mthylcellulose
ture des glaces; permet
la conservation des farines
Mthylcellulose: soluble froid / glifie 50 - 90C (selon degr de substitution)

ajustement consistance des ptes boulangres, amliore (retarde) rassissement;

glification chaud des beignets, produits pans,

B. Pectines (E 440)
CH2OH Galactose 1. Structure
O Polygalaturonides estrifis (mthyls),
Pectine
O ...
O linaires en (1 4)
O OH O OMe
On distingue les pectines hautement m-
O O O thyles (HM : taux destrification > 50%)
...
des faiblement mthyles (LM = low)
O
O O
Degr de mthylation = % du rapport
O OMe CO - O - CH3 / CO - OH
Acides galacturoniques
70% gels en milieux trs sucrs et
peu acides: confitures !
< 50% gels en milieux peu sucrs et peu acides, en prsence de Ca
dmthylation gels moins cassants, moins de synrse
acides pectiques: compltement dmthyls insolubles, sauf dans sels alcalins
enzymes: pectine estrase, dpolymrases clarification des jus de fruits

2. Origine et obtention
Origine : marc de pomme (Europe), corces dagrumes (Etats Unis),
Procd dobtention :
Extraction par cuisson en milieu acide
Pressage, filtration

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Coagulation dans lalcool

Schage, broyage

C. Gommes
1. Guar (E 412)
Origine : Graines de Cyanomopsis tatragonolobus (Inde, Pakistan, USA)
Obtention : dcorticage des graines, sparation, broyage
Structure chimique : chane de -D-mannose avec branchement dunits -D-
galactose (1 Gal / 2 Man)

2. Carroube (E 410)
Origine : Graines de Ceratonia siliqua (Bassin mditerranen)
Obtention : dcorticage des graines, sparation, broyage
Structure chimique : chane de -D-mannose avec branchement dunits -D-
galactose (1 Gal / 4 Man)

D. Alginates et carraghnanes
1. Carraghnnanes (E 407)
H2 O
CH2OH C CH2OH H 2C SO 3

O O HO O O O
SO 3 O
O O
OH ... ... OH ...
O O O

OH O SO 3
OH O SO 3

carrabiose Carraghnanes carrabiose

Origine : algues rouges (Rhodophyceae Sud est asiatique ; Amrique du Sud ;

Atlantique nord)
Obtention :
Extraction par cuisson dans leau
Filtration
Coagulation dans lalcool
Schage, broyage
Structure chimique : Chane de D-galactose sulfat :
Kappa : 1 sulfate pour 2 galactoses

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Iota : 2 sulfates pour 2 galactoses

Lambda : 3 sulfates pour 2 galactoses

2. Alginates
Origine : algues brunes (Phaeophyceae Atlantique nord USA Norvge)
Obtention :
Extraction en milieu alcalin
Purification (flottation, filtration)
Coagulation lacide minral
Neutralisation la base organique
Schage, broyage
Structure chimique : chane dacides -D-mannuroniques et dacides -D-
guluroniques

E. Utilisations alimentaires
Les proprits les plus souvent recherches sont la viscosit et le pouvoir glifiant,
qui reposent sur le comportement des molcules en solution aqueuse, notamment
conformation et volume hydrodynamique.

1. Principaux types de conformation des hydrocollo-

des :
Conformation Hydrocollodes Conditions
Pelote : rpartition statistique Galactomannanes (Guar et
dans lespace ; volume en caroube)
fonction de la nature des liai- Pectines HM
sons osidiques, de la masse, Xanthane Temprature leve
et des interactions avec le carraghnannes
solvant et carraghnannes Temprature leve
Agar Temprature leve
Rigide tendue : flexibilit Alginates Prsence de calcium
de la chane limite Pectines LM Prsence de calcium
Pectines HM pH < 3, prsence de sac-
Xanthane charose
Basse temprature

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Hlice : les liaisons intermo- et carraghnannes Basse temprature

lculaires stables lemportent Agar Basse temprature

2. Solubilit
Nombreux hydroxyles = caractre hydrophile marqu
On distingue :
Molcules linaires neutres
Liaisons (1->4) : prsence de zones cristallines, peu accessibles leau = faible so-
lubilit (cellulose, amylose)
Molcules ramifies neutres
Prsence de rsidus latraux, flexibilit de la liaison (1->6) : augmentation de la so-
lubilit, notamment dans leau froide (plus de rsidus dans le guar : solubilit sup-
rieure celle du caroube)
Molcules charges ngativement (polylectrolytes)
En fonction de la charge et de la prsence de sels (calcium)

3. Rhologie
Aucune association entre les polymres : paississant pur, la viscosit dpend de
la masse molculaire
Deux types de comportement :
Newtonien : macromolcules trs ramifies ou globulaires
Pseudoplastique : macromolcules dplisses
Formation dun rseau tridimensionnel : gel
Les zones de jonction sont obtenues par assemblage de portions rgulires sous
forme de spirales ou de rubans plisss. Lnergie de la jonction dtermine le ca-
ractre rversible ou non.
Les zones irrgulires donnent des brins libres qui interrompent les zones de
jonctions et permettent la formation du rseau.
Cas des alginates : rle du calcium dans les jonctions entre molcules.

4. Synergies
Associations de plusieurs hydrocollodes :
Gomme de caroube : peu de galactoses, rpartis irrgulirement => association
des parties sans galactose avec les xanthanes => gels thermorversibles.
Gomme de guar : rpartition homogne, uniquement augmentation de la viscosit

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IV. Mthodes d'tude

Voir polycopi

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Chapitre 2. Peptides et
protines

I. Dfinition et classification

A. Acides amins
1. Dfinition
H Lacide porte une fonction amine primaire sur le carbone (sauf pro-
R COOH line et hydroxy-proline) Classement en fonction de la nature de la
NH2 chane latrale : poly
20 AA protinognes classiques, mais environ 150 connus : soit intermdiaires m-
taboliques, soit AA rares (mais parfois 2 3 % dune protine particulire), soit
AA spcifiques aux bactries, etc.

2. Proprits chimiques gnrales

Ionisation : en fonction du pK des fonctions
solubilit dans leau ; notion de pHi
ractivit (enzymes ; liaisons inter et intra molculaires)

B. Polymres
1. Liaison peptidique
Les quatre atomes de la liaison C=O NH plus les deux C sont dans le mme plan :
40% des liaisons peptidiques sont sous la forme dune double liaison, donc la struc-
ture est en partie rigide, la rotation ne pouvant se faire quau niveau des carbones .
Les plans se succdent soit avec toujours le mme angle : formation dune hlice,
soit avec des angles qui alternent : formation de feuillets, soit sans agencement par-
ticulier : structure en pelote.

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2. Les diverses classifications

a. Classification selon la forme des molcules.
Protines fibreuses ou sclroprotines.
Pratiquement insolubles. Fibrones de la soie; collagnes (tissus conjonctifs trans-
formables par la chaleur en glatines); kratines.
Protines globulaires ou sphroprotines.
Forme gnrale sphrique ou ovode.
b. Classification selon la solubilit.
Albumines.
Solubles dans l'eau distille. Prcipitent par addition de sulfate d'ammonium entre 70
et 100% de la saturation. pHi < 7 (caractre acide).
Globulines.
insolubles dans l'eau pure, mais solubles dans les solutions salines dilues (NaCl
5%), prcipitent par addition de sulfate d'ammonium 50% de la saturation. Souvent
des glycoprotines ou lipoprotines.
Protamines et histones.
Solubles, taille petite (plutt polypeptides que protines); trs basiques (lysine et ar-
ginine) pHi lev.
Globines.
solubles dans l'eau.
Prolamines et glutlines
Protines vgtales insolubles dans l'eau, mais solubles dans les acides et les bases
dilus.
c. Classification selon la composition.
Holoprotines.
Elles ne sont constitues que d'acides amins.
Htroprotines.
Elles comportent une ou plusieurs chanes peptidiques associes (homoprotine)
lies par covalence un groupement prosthtique de nature non glucidique. La na-
ture de ce groupement est extrmement varie :
glucide glycoprotines
lipide lipoprotines
phosphate phosphoprotines
ion mtallique chromoprotines (hmoglobines, cytochromes)

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d. Alimentaires:
issues des 3 autres groupes, mais conomiquement favorises digestibles et sa-
voureuses

II. Les structures et leurs cons-

quences

A. Structure primaire et polymorphisme

Squence - liaison peptidique - nombreuses squences sont connues (bio. mol.)
Gntique - Ex.: Hb, casines (races de vaches protines du lactosrum diffren-
tes par rquilibrage quand l'une est sous reprsente)

B. Structure spatiale
1. Structure secondaire
q Hlice 3,6 3,7 AA / t
q Hlice 310 3 AA / t Hlice 4,4 AA / t Hlice 5,2 AA / t
q Feuillets
q Pelote statistique

2. Structure tertiaire quaternaire

q activit protique sites actifs, ex. tonneau 88 de l'-amylase, de la TP isom-
rase, de la Pyruvate kinase,
q repliement spontan, ou gouvern par d'autres enzymes
q orientation: extrieur hydrophile / intrieur hydrophobe, ou inversement, mais les
protines solubles sont les plus intressantes en IAA

3. Forces mises en jeu dans la structure protique

Ces forces peuvent agir soit dans un peptide donn pour le stabiliser (structure se-
condaire) soit entre deux peptides qui se trouvent alors associs (structure quater-
naire) : liaisons intramolculaires et intermolculaires.
Rgle gnrale : Q10 = 2, mais avec les protines, on peut avoir Q10 = 600 parce que
lnergie implique dans les interactions est faible

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a. Contraintes striques

Le volume des chanes latrales imposent des contraintes aux angles et autour
des carbones .

b. Interactions de Van der Waals

Interactions faibles, de type diple diple.
interaction en fonction de la distance : attractive dabord, rpulsive quand d diminue
lie aux angles de torsion
c. Interactions lectrostatiques
Protine = polylectrolyte cause des groupements ionisables : 30 50% des rsi-
dus
En fonction de lenvironnement, la valeur du pKa peut varier de plus dune unit
pHi : ce point, la charge nette est nulle, mais en ralit le nombre de charges est
maximal, donc les interactions lectrostatiques aussi. La protine tend se resserrer
sur elle-mme et expulse leau : la solubilit est minimale.
Principaux groupements impliqus : carboxyles et amines libres des chanes latra-
les, les ions associs aux protines : calcium (casines), mtaux
d. Liaison hydrogne
Entres atomes lectrongatifs et un H, par exemple entre C=O et H-N de deux liai-
sons peptidiques : rle important dans la stabilisation des hlices et des feuillets
e. Interactions hydrophobes
Elles sont dues la nature de la chane latrale (par exemple, un cycle).
En milieu aqueux : rpulsion masques / partie hydrophile lextrieur
Action forte sur la structure, dmasquage insolubilisation de la protine
f. Ponts disulfure
Entre deux cystines : 5 7 ponts pour 100 AA protine fortement stabilise

III. Dnaturation
Elle se produit sans rupture de la liaison peptidique, sous l'action de facteurs varia-
bles portant sur les liaisons faibles, avec pour consquence :
q la perte d'activit biologique
q une chute de solubilit par dmasquage des zones hydrophobes

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q une sensibilit accrue aux protases

q des problmes de cristallisation
nouvelle conformation, souvent dplissement ou droulement peut tre irrver-
sible (ex. blanc d'uf cuit)

A. Agents physiques
1. Chaleur
Facteur le plus souvent impliqu
La sensibilit dpend de nombreux facteurs : nature et concentration de la protine,
aw, pH,
Consquence frquente : dmasquage de zones hydrophobes do une migration
des protines vers les interfaces ou une agrgation de protines (floculation)

2. Froid
Inactivation denzymes
Agrgation et prcipitation ; dissociations doligomres ou rarrangements

3. Radiations
En fonction de , capte par les acides amins aromatiques, avec par exemple rup-
ture des ponts disulfure.

4. Traitements mcaniques
Le cisaillement peut entraner une dnaturation, par exemple des hlices .

5. Tension superficielle
Les protines linterface sont souvent dnatures de faon irrversible.
La dnaturation dbute lors de la migration de la protine linterface :
q interaction avec des molcules deau et rupture de nombreuses liaisons faibles
intramolculaires
q do un dplissement, et dmasquage de zones hydrophobes
q activation de la protine qui devient instable
q rpartition linterface avec dnaturation
Des protines sans zones fortement hydrophiles / hydrophobes ou trs stables
(ponts disulfure) ne migrent pas spontanment linterface

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B. Agents chimiques
1. Acides et bases
Action du pH : dnaturation aux valeurs extrmes ( ne pas confondre avec inactiva-
tion enzymatique)
Rpulsions lectrostatiques trs fortes dplissement.

2. Solvants organiques
La plupart sont dnaturants : modification de la constante dilectrique du milieu,
donc des forces qui stabilisent la protine ; modification des interactions hydropho-
bes

IV. Proprits fonctionnelles des

protines

A. Proprits dhydratation
1. Relations protine / eau
1. Eau de structure ou de constitution : liaisons H, stabilise la structure ;
non congelable (cf. les sels hydrats comme CuSO4 ou MgCl2, n H20) ; trs
faible quantit, mais son limination (difficile) entrane la dnaturation.
2. Eau de la couche molculaire : adsorbe par liaisons H ou lectrostati-
ques ; peu ou pas disponible pour les ractions ou la conglation ; 40 90 mg
/ g protine
3. Eau non congelable : inclut les deux prcdentes plus des couches suc-
cessives autour de la protine ; liaisons H et lectrostatiques ; 0.3 0.5 g / g
4. Eau dimbibition ou capillaire : eau incluse dans les pores des aliments
humides ; disponible comme solvant ou ractif ; limine par une forte ner-
gie ; mesure par le gonflement dune protine initialement sche ; jusqu 10
g/g
5. Eau dhydratation hydrodynamique : entoure les molcules, mais se com-
porte comme de leau libre ; agit sur la viscosit

2. Facteurs influenant lhydratation

- Labsorption augmente avec la concentration

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140
- le pH modifie la charge nette, donc
130 les relations avec leau ; au pHi, les
120
110
relations protine / protine sont
100 maximales (figure : capacit de r-
% eau

90
80
tention deau du muscle de buf /
70 dans ce cas, il y a une relation di-
60
50
recte avec la tendret de la viande)
40 - La fixation deau dcrot quand la
2 3 4 5 6 7 8 9 10 11
pH temprature augmente ; gnrale-
ment, le chauffage provoque une d-
naturation suivie dune agrgation, ce qui rduit le nombre de groupements dis-
ponibles ; dans certains cas (protines fortement compactes), la dnaturation
augmente au contraire le nombre de groupements disponibles.
- La concentration en sels agit sur la solubilit selon deux modalits, en fonction de
la comptition entre leau, les sels et les groupements latraux : faible concen-
tration, il y a une meilleure hydratation ( salting in ), mais forte concentration il
y a prdominance des relations sels / eau, au dtriment des relations protine /
eau, do une perte de solubilit ( salting out ). Exemples : polyphosphates et
protines du muscle (prise deau)

B. Viscosit
Le principal facteur est le diamtre apparent des molcules, qui dpende des
paramtres suivants :
- caractristiques intrinsques de la protine (taille, masse, charge, ) et des fac-
teurs extrieurs qui les influencent
- interactions protines / solvant, dfinies plus haut, et notamment celles de la
sphre dhydratation
- interactions protines / protines qui dterminent la taille des particules (notam-
ment forte concentration)
Le comportement rhofluidisant peut tre expliqu par les phnomnes suivants :
- orientation progressive des molcules dans la direction de lcoulement ;
- dformation de la sphre dhydratation
- rupture des liaisons faibles au sein des agrgats ;

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Quand la concentration est forte, les interactions protine protine sont fortes, il
faut une grande nergie pour rompre les liaisons et le comportement est plutt vis-
colastique.
Les paramtres qui agissent sur les liaisons inter et intramolculaires peuvent modi-
fier considrablement le comportement des protines (pH, temprature, sels, )

C. Glification
1. Gnralits
Il faut distinguer plusieurs types de structures des solutions protiques en fonction de
leur concentration et de leur degr de dispersion :
- association : modification au niveau sous-units ou molcule
- polymrisation ou agrgation : formation de complexes de grande taille
- prcipitation : agrgation conduisant la perte partielle ou totale de solubilit
- floculation : agrgation non ordonne sans dnaturation (souvent par suppression
des rpulsions lectrostatiques)
- coagulation : agrgation non ordonne avec dnaturation et prdominance des
interactions protine / protine sur les interactions protine / solvant
- formation dun rseau ordonn : glification
Les conditions pour obtenir un gel sont gnralement bien dfinies, mais pas tou-
jours facile remplir

2. Mcanisme de la glification
Il faut une dnaturation et un dplissement pralable puis une interaction ordonne
protine / protine
La formation du rseau rsulte de lquilibre entre les interactions protine / eau et
les interactions protine / protine, en fonction des forces attractives / rpulsives :
importance des conditions du milieu (pH, temprature, )
- Les interactions hydrophobes, lectrostatiques, les liaisons H et disulfure sont
attractives
- Les rpulsions lectrostatiques (surtout aux pH loigns du pHi), les interactions
protine / eau tendent maintenir spars les polypeptides
En fonction de la nature des liaisons principalement mises en jeu, les gels ont des
comportements diffrents :

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o Ponts disulfure (covalents) : gel thermiquement irrversible (ovalbumine,

lactoglobuline)
o Liaisons H : gels thermorversibles (glatine)
o Cas intermdiaires (protines de Soja)
Nombreux gels sous forme de structures fortement hydrates : 10 g eau / g protine
(jusqu 98% deau), plus des molcules piges dans le rseau
- rtention deau dans le rseau capillaire
- interactions hydrogne pigeage de leau libre
- dnaturation des liaisons peptidiques nouveaux groupes CO ou NH polariss
Lensemble augmenterait la couche deau autour des protines
Un gel correspond la mme concentration quune solution saline dilue, mais
a un comportement de solide.

3. Les tapes de la glification thermique

Dissociation rversible de la structure quaternaire obtention de monomres
Dnaturation irrversible des structures secondaires et tertiaires (dplissement sou-
vent partiel)
Lquation gnrale est : (PN)n n PN n PD
o PN est la protine native, PD la protine dnature et n un petit nombre connu.
Ltat glifi final correspond (PD)x mais on y parvient de deux manires :
- x PN (chauffage) (PN)x (chauffage) (PD)x
- x PN (chauffage) x PD (chauffage et / ou refroidissement) (PD)x
La premire quation sappliquerait la floculation et la seconde aux coagulations
grossires obtenues en conditions dnaturantes (pH, agents dnaturants type ure
ou dtergents, etc.)
Plus lagrgation est lente par rapport la dnaturation, plus les peptides peuvent
sorienter, et plus le gel sera structur (ordonn, homogne, lisse, expans, lasti-
que, transparent, stable vis--vis de la synrse et de lexsudation), tandis que les
gels forms de particules grossires sont opaques, peu lastiques et instables (syn-
rse et exsudation)
Gels par chauffage (70 100) de plasma bovin 5% de protines :
- la fermet mcanique des gels augmente avec la temprature
- la capacit de rtention deau diminue

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lagrgation est plus irrgulire forte temprature : plus gros agrgats (plus
grande fermet), mais aussi pores plus grands (moins bonne rtention de leau)
la temprature leve favorise les interactions protine / protine au dtriment des
interactions protine / eau
Dplissement des protines :
- dmasquage des zones hydrophobes augmentation des interactions protine /
protine : gels plus fermes avec des protines de masse leve et nombreux AA
hydrophobes
- les interactions hydrophobes sont favorises aux tempratures leves, les liai-
sons H ltant lors du refroidissement
- dmasquage de groupements thiols : formation accrue de ponts disulfure interca-
tnaires renforcement du rseau et gels plutt thermostables
- ponts calciques stabilisants

4. Effets du pH
Accroissement de la concentration largissement de la zone de pH permettant la
glification : les interactions protine / protine (liaisons hydrophobes et disulfure)
compensent la rpulsion lectrostatique
au pHi, moins de rpulsions formation dun gel moins expans, moins hydrat,
moins ferme
protines fort pourcentage dAA hydrophobes (> 31,5% : hmoglobine, catalase,
ovalbumine) : la zone de pH dpend fortement de la concentration protique
protines faible pourcentage (22 31,5% : globulines, chymotrypsine, albumi-
nes sriques) ne montrent pas de variation de la zone de pH avec la concentration

5. Quelques exemples
Protines myofibrillaires : agent liant des viandes haches, stabilisation de lmulsion
des saucisses. Caractristiques en fonction de la nature des protines, de leur main-
tien ltat natif, de la prsence de sels, etc. Il semble que lextraction partielle de la
myosine pas NaCl ( salting in ) soit ncessaire.
Coagulation des casines par action de la chymosine que la casine en prsence
de Ca2+ ou acidification du lait pH 4,6 : les micelles de casines sont trs thermos-
tables, surtout pH > 6, probablement du fait du faible nombre de structures tertiai-
res et secondaires ordonnes.

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Protines du lactosrum : plus de 5% et au-del de 70-85 : bonnes proprits gli-

fiantes gels moins fermes et moins lastiques que ceux dovalbumine p. ex. ; irr-
versibles probablement cause de nombreux ponts disulfure intermolculaires.

D. Proprits interfaciales des protines

Elles conditionnent les proprits mulsifiantes et foisonnantes.

1. Emulsions
Dispersion de deux phases non miscibles, gnralement un liquide polaire hydro-
phile et un liquide hydrophobe, avec en plus dans les mulsions alimentaires des
particules solides et des bulles de gaz. Une des phases est dispersante, lautre est
disperse.
La formation de gouttelettes disperses va de pair avec la cration dune surface
interfaciale importante. Cette surface augmente exponentiellement quand le diamtre
des gouttelettes diminue pour une mme masse de phase disperse et peut attein-
dre 1 m2.ml-1. La cration de cette surface demande une nergie importante, amene
notamment par laction mcanique de mlange.

2. Dstabilisation des mulsions

Une mulsion est instable en raison de 3 phnomnes principaux
Le crmage ou sdimentation d la force gravitationnelle qui rpond lquation
de Stokes :

2 2 g avec V : vitesse de chute ou de remonte de la gouttelette ; r : rayon de

V= r
9 la gouttelette ; g : gravit ; diffrence de densit entre les deux pha-
ses ; : coefficient de viscosit de la phase continue
La floculation des gouttelettes due la suppression des charges et donc des rpul-
sions, la suite dune modification de pH et/ou de force ionique. Les gouttelettes res-
tent spares par un film de phase continue. La floculation provoque une augmenta-
tion de la taille apparente des gouttelettes.
La coalescence ou fusion des gouttelettes, spontane thermodynamiquement,
conduit lapparition de deux phases spares par une interface de taille minimale.

3. Stabilisation des mulsions

Plusieurs phnomnes peuvent sopposer aux prcdents, et donc tendre stabiliser
les mulsions :
- Une faible tension interfaciale ;

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- La prsence dune couche interfaciale rsistante, par exemple un film protique

sopposant mcaniquement la coalescence des gouttelettes ;
- Des charges de mme signe : les gouttelettes sont alors entoures dune couche
de contre-ions ;
- Un petit diamtre des gouttelettes, par exemple d une agitation intense en
prsence dun tensioactif (rduction de la vitesse de crmage)
- Une forte viscosit de la phase continue (rduction de la vitesse de crmage)
Les agents mulsifiants permettent aussi la stabilisation :
- Electrolytes minraux
- Molcules tensioactives
- Matires insolubles linterface
- Macromolcules dissoutes (polysaccharides paississants)
De nombreux facteurs influencent les rsultats, et il ny a pas de mthode normali-
se.
- Il y a une corrlation positive entre la solubilit et la capacit mulsifiante ;
- le pH modifie laptitude former des mulsions :
o au pHi, les protines sont peu solubles et ne contribuent pas la
charge superficielle des gouttelettes (pas dattraction lectrostatique)
o au pHi, les protines sont compactes et ne se dplissent pas
o en revanche, les interactions hydrophobes avec les lipides sont les plus
importantes pour certaines protines rsultats contradictoires selon
les protines
- Le chauffage abaisse la viscosit et la rigidit du film protique, ce qui abaisse la
stabilit de lmulsion, mais la glification augmente la rigidit, donc stabilise
lmulsion

4. Proprits de surface des protines

La plus importante est laptitude diffuser vers linterface : les rsidus sorientent
vers la face de mme polarit queux, et lnergie libre du systme diminue. Lors de
ladsorption, les protines se dplissent et peuvent staler en couche monomolcu-
laire.
Les protines globulaires hydrophiles (protines du lactosrum, lysozyme, ovalbu-
mine) sont de mauvais agents mulsifiants. Au contraire, les casines, sans structure
spatiale et avec des zones hydrophiles et hydrophobes nettement spares, sont de
bons mulsifiants.

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V. Protolyse

A. Gastro-intestinale
Protines AA

1. Endopeptidases
4 principales:
pepsine A: stomacale, pH < 2
trypsine: pancratique, pH 8,0
chymotrypsine; idem
lastase: idem
sites d'attaque particuliers oligopeptides

2. Exopeptidases
carboxypeptidase (pancras) / aminopeptidase (intestin) AA

B. Protolyse technique
1. Enzymes animales
Chymosine: prsure / laiterie
Pepsine
Pancratine

2. Enzymes vgtales
papane bire, attendrissage de la viande, biscuiterie,

3. Enzymes microbiennes
protases neutres, alcalines, acides

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VI. Brunissement non enzymati-

que

A. Biochimie des ractions

1. Schma gnral de la raction de Maillard
glucide + AA glycosylamine rarrangement d'Amadori compos d'Amadori =
1-amino 1-dsoxy 2-ctose, puis 3 voies:
forte dshydratation furfurals et dshydrofurfurals, forms aussi la chaleur, non
caractristiques de la raction de Maillard
Scission molcules dont certaines sans azote; armes (non spcifique)
dshydratation modre substances rductrices = rductones, agissant sur les AA
dcarboxylation aldhydes = dgradation de Strecker armes spcifiques

2. Ractivit des constituants

les AA libres ont une raction uniforme / peptides et protines action des NH2 li-
bres, notamment -NH2 de Lys
glucides plus ractifs que les AA; pentoses > hexoses et aldoses > ctoses

3. Facteurs influenant la raction

T leve, mais pas indispensable: se dveloppe aussi pendant stockage
raction augmente avec pH, max pH 6 - 8
eau dilue les substrats et inhibe (action de masse: c'est un des produits)
minraux: Mn, Sn (+) / Cu, Fe (-)

B. Incidences en technologie alimentaire

1. Couleur
composs d'Amadori incolores condensation en mlanodines noirtres et char-
bonneuses

2. Arme et got
furfurals et rductones + aldhydes: en fonction des AA prsents favorables ou
dfavorables

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3. Pouvoir rducteur
d aux composs d'Amadori antioxydant des lipides, mais raction de Strecker
acclre.

VII. Mthodes dtude

A. Dosages fins
1. Fractionnement
Les diverses proprits physico-chimiques des protines sont utilises pour le frac-
tionnement, quil soit industriel ou de laboratoire. En particulier, la solubilit diffren-
tielle en fonction de la nature du solvant est mise contribution : prcipitation (aux
sels, aux acides, aux solvants) suivie dune solubilisation (dans des conditions neu-
tres : dilution du sels, neutralisation de lacide, etc.)

2. Dosages colorimtriques
Ils sont trs variables dans leurs rsultats. Par exemple tous les AA ne ragissent
pas de la mme manire la ninhydrine (10% de la proline est dose dans les condi-
tions standard).
Les dosages globaux de protines (Bradford, Lowry) au bleu de Coomassie ne sont
pas satisfaisants car toutes les protines ne ragissent pas de la mme manire.

3. Chromatographie
La chromatographie des AA est assez efficace, notamment quand on commence par
une sparation en fonction de la charge sur colonnes changeuses dions. En HPLC,
on peut utiliser une colonne de type Dionex suivie dune dtection dans lUV. La
chromatographie prparative est frquemment utilise pour sparer les protines,
notamment en fonction de leur masse.

4. Electrophorse
La migration des acides amins et des protines en fonction de leur charge nette
un certain pH est en ralit assez peu utilise. Llectrophorse standard se fait dans
des conditions trs diffrentes.
Conditions dnaturantes : des composs de type SDS (dtergent anionique) ou
mercapto-thanol (rducteur des ponts disulfure) sparent les protines en leurs dif-

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frents peptides, leur confrent une charge nette ngative (migration vers lanode) et
provoquent un dplissement maximal.
Gels : ils peuvent tre dagarose (surtout pour les acides nucliques, assez peut
pour les protines) ou le plus souvent de polyacrylamide (SDS-PAGE). Dans ce cas,
le facteur discriminant est le rapport entre la taille des mailles et lencombrement ap-
parent des protines. Il y a une relation linaire entre la mobilit lectrophortique et le
logarithme de la masse molculaire (ME = f log [MM]) : voir TP.

B. Dosages AFNOR
Les dosages dazote total sont assez contests, car tous les acides amins ne r-
pondent pas de la mme manire dune part aux traitements chimiques dhydrolyse
(certains sont dtruits) et dautre part aux ractions colores mises en jeu. Les sp-
cialistes de telle ou telle source de protines ont chacun leur taux de conversion de
lazote total en protines totales.

VIII. Extraction et purification

A. Buts
Les protines enzymatiques ou hormonales sont extraites depuis longtemps, pas les
autres
Des constituants type glucides ou lipides sont purifis
Certaines protines ont des proprits technofonctionnelles intressantes, mais sont
encore mal perues du consommateur

1. Amlioration de la valeur nutritionnelle

limination de toxines
extraction de protines lies dautres substances, ou de substances lies aux
protines

2. Amlioration des caractres organoleptiques

limination des pigments (dcoloration du cruor1, des vgtaux), des armes (d-
sodorisation, dsamrisation)

1
sang = plasma + cruor

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amlioration enrichissement protique et changement conditions milieu, limina-

tion dlments indsirables: analogues de viandes labors partir de protines
vgtales

3. Valorisation
de productions non rentables quand elles sont traites par le circuit conventionnel
de la culture ou de llevage
de sous produits: rcupration de protines nobles et limitation des rejets

B. Mthodes dextraction
Protines = structures complexes, htrognes, en association stable avec
dautres polymres limitation des rendements dextraction
structures natives difficiles maintenir pertes de proprits fonctionnelles (ex.
solubilit, qui dpend de la mthode dextraction

1. Aptitude des protines lextraction: tat de la pro-

tine
a. Htrognit
Dans une mme matire premire, on peut avoir:
des protines trs solubles: albumines, globulines
des protines trs insolubles
trs structures: myofibrilles
engages dans des liaisons: polymres paritaux, tanins (phnols), pigments,
implique des traitements chimiques ou enzymatiques
b. Dnaturation
Altration en particulier de la structure spatiale souvent perte de solubilit
effet pH, tC, force ionique
Prcipitation irrversible textures variables en fonction du pH de prcipitation
c. Taille et forme molculaires
surtout importantes pour la filtration: micro, ultra, sur gel
les protines doivent tre les seules macromolcules pb avec les polymres pa-
ritaux des vgtaux, par exemple

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d. Polarit
dpend du nombre de groupes polariss par rapport aux chanes hydrophobes,
ainsi que de la structure spatiale
prcipitation en fonction de la force ionique ou du pH
change dions puis gradient de pH ou de salinit fractionnement (sang, lactos-
rum)
affinit: avec une enzyme ou avec des antignes

2. Nature et forme des extraits obtenus

Produit fini contient de 15-20% de protines (viandes spares mcaniquement)
90% (isolats)
farines: <70%; enrichissement par limination eau, amidon, lipides;
concentrats: 70 85% limination, en plus, des glucides, sels, azote non proti-
que
isolats: >85% isolement spcifique

3. Mthodes dextraction
a. Mthodes denrichissement (ngatives)

Quatre tapes principales

dispersion des diffrents lments par traitement mcanique (concassage, agita-
tion, ) pour faciliter le fractionnement
traitement thermique (50 140C, dure variable)
fluidification dune phase (fonte des graisses)
solidification dune phase (thermodnaturation protines coagula-
tion)
dshydratation ( concentration)
strilisationzzz
extraction proprement dite de la phase solide protique, phase liquide contenant
lipides fondus et eau, par pressage ou centrifugation
schage pour liminer leau et extraction solide - liquide des lipides
turbosparation: sparation par solvant organique directement sur la phase pulv-
rulente, sur un concentrat parfaitement dlipid
b. Mthodes disolement (positives)
Isolement industriel des protines de lactosrum, sang, lgumineuses (notamment
soja).

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Protines animales: cracking lait et lactosrum protines soit trs pures (casi-
nate, -lactoglobuline), soit associes du sel ou du lactose rsiduel. Surimi = pro-
tines de poisson.
Isolement
= mise en solution, puis extraction par
prcipitation et extraction solide / liquide
filtration en fonction de la taille molculaire
fixation sur support actif puis lution
Mthodes slectives et peu dnaturantes do grande quantit de sous produits
valoriser
Trois paramtres
rendement = masse protines extraites / masse protines extraire

souvent faible pour protines vgtales, sauf Soja qui contient des globulines
solubles
slectivit = degr de puret et dhomognit, rarement recherche en IAA
cot de lextraction, en fonction: de la vitesse (masse de protines / unit de
temps) et de la concentration de lextrait
Rendement et slectivit rarement compatibles. Protines rarement solubles (20%
dans cas poisson) amlioration par voie chimique ou enzymatique
Mise en solution par voie chimique
Quatre facteurs au moins, interviennent simultanment: pH, force ionique, tempra-
ture, Ca2+.
pH: pHi = 4,5 6 en gnral extraction meilleure pH alcalin, mais si pH > 9,
racmisation des AA formation de ponts divalents diminution de la digestibilit
force ionique: effet positif marqu sur solubilit prs du pHi ou de la neutralit, effet
ngatif aux pH extrmes
tempratures: basses moins dnaturantes, sans dveloppement microbien; mais
protines dos extraites 90C (non dnatures)
tenir compte du procd de rcupration, ex. solubilisation par pH / sels prsents
en prcipitation isolectrique
Mise en solution par voie enzymatique
Coteuse, intressante pour protines poisson ou vgtales, mais lhydrolyse ne
semble pas toujours bien contrle (hydrolysats amers) et il faut liminer ou inhiber
les enzymes

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Purification - rcupration par prcipitation

Prcipitation enzymatique:

coagulation du lait par la prsure = purification du casinate (caill de fromagerie)

coagulation du fibrinogne du sang par la thrombine = sparation naturelle des h-
maties
Prcipitation isolectrique des protines dnatures
une protine dnature prcipite presque quantitativement au pHi; rendement varia-
ble selon le prtraitement; utilisation sur lactosrum pour rincorporer les protines
dans le caill
proprits fonctionnelles souvent mdiocre, sauf aprs certains prtraitements
coprcipitation avec agents adsorbants, puis lution
Ncessite:
une utilisation toutes les concentrations de protine
une rcupration possible
aucun traitement ultrieur du produit
Agents de prcipitation:
hexamtaphosphate: prcipite plus de 90% des protines du lactos-
rum aprs dminralisation pH 3. Elimination phosphates par change
dions, filtration,
polythylne glycol (PEG): fractionnement protines du sang divers
pH (4,6; 6 et 7)
acide polyacrylique: concentr de protines du lactosrum ayant des
proprits proches de celles du blanc duf; prcipitation pH 4 en pr-
sence dacide, solubilisation pH 6,5 et limination acide par carbonate
de magnsium
Purification par ultrafiltration
Sparation des molcules selon leur taille par une membrane semi-permable (tami-
sage)
Deux phases
rtentat: macromolcules retenues, concentres
permat: grande partie de la phase aqueuse, petites molcules
les petites molcules sont la mme concentration dans le rtentat, le
permat et le milieu dalimentation
selon la porosit:

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microfiltration: trs grosses molcules retenues pouvant jouer un rle ul-

trafiltrant
ultrafiltration: macromolcules retenues et pouvant tre modifies; mem-
branes organiques ou minrales (oxyde de zirconium ou dalumine)
diverses configurations gomtriques
dbit en fonction de nombreux facteurs, avec interactions protines / support
polarisation limitation de le concentration du rtentat 25-30% environ. Pour
poursuivre, il faut diluer diafiltration
il faut que:
les mthodes de prcipitation ne conviennent pas
lextrait ne contienne pas de macromolcules non protiques: lactos-
rum, sang et isolats vgtaux
peu dacides amins et peptides: pas les hydrolysats
osmose inverse: permet de nliminer que leau (trs cher)
Purification par chromatographie dchange dions
Deux procds industriels
VISTEC: colonnes changeuses danions faibles; DEAE-cellulose (dithylamino-
thyle)
SPHEROSIL: silice greffe par changeurs de cations ou anions, forts ou faibles;
seule technique permettant une sparation fine des protines
inconvnients majeurs: contamination de lluat par des ions; ncessit dutiliser
deux changes pour les chantillons pH neutre.

C. Application aux principales sources de

protines
1. Protines animales
a. Protines myofibrillaires

Extraction sur viandes, sauf sous produits; difficile dobtenir des concentrats de
grande qualit car myoglobine facilement oxyde ( brunissement)
Poissons: farines souvent trs insolubles si on na pas dlipid auparavant.
Surimi: valorisation de poissons peu consomms ltat frais; concentr de proti-
nes = pte insipide, inodore, visqueuse, lastique, instable basse temprature

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(sauf en prsence de cryoprotecteur type sorbitol); par filage, on obtient un analogue

de chair de crustacs
b. Sang et cinquime quartier
Centrifugation plasma ( nutrition animale) + cruor; dcoloration cruor globine
blanche, proprits mulsifiantes et moussantes ( alimentation animale et humaine)
c. Protines du lait
Casine et casinates
Excellentes proprits mulsifiantes et liantes charcuterie, plats cuisins, mais
aussi colles, glues
Isolement par acidification (pH 4,6; acide minral ou organique: par fermentation) ou
par coagulation par la prsure (casinate de calcium). Un partie des protines peu-
vent provenir du lactosrum si le lait a subit un traitement thermique.
Lactosrum
Rcupration des protines par diverses techniques: ultrafiltration, change dions,
thermocoagulation, Selon le prtraitement et la mthode, on obtient toute une
gamme de concentrs aux proprits varies.

2. Protines vgtales
a. Protines de graines (Crales; Lgumineuses)

Protines de Lgumineuses
Soja et graines olagineuses
Extraction de lhuile (pressage ou hexane) tourteaux dshuils farines
Obtention disolat ou de concentrat par succession de:
prcipitations pH 4,5 et solubilisations pH neutre / alcalin;
prcipitations lalcool;
prcipitations la chaleur;
extraction de constituants solubles dans leau ou lalcool.
succdans de viandes aprs texturation; introduction dans produits carns
bonnes proprits de viscosit, glifiantes et liantes
parfois, substances antinutritionnelles (ex. colza, tournesol, coton) liminer
Fverole et autres protagineux non olagineux
Par prcipitation, mais rendements faibles; parfois turbosparation
coproduits riches en amidon, peu valoriss (alimentation animale)
substances antinutritionnelles (glucides fermentescibles, galactosides)

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concentrs excellentes proprits fonctionnelles, mais got amer

b. Protines de Crales
Extraction du gluten partir de la farine de bl: soit appauvrissement (dittique),
soit extraction de gluten pour amliorer la valeur boulangre de farines faibles (bls
tendres)
Extraction: pton (0,6 1 litre deau / kg farine), lav leau dure limination de
lamidon, qui doit tre valoris
Mas: le gluten est un co-produit de lextraction de lamidon.
c. Protines de feuilles

Luzerne presses avant schage: jus contenant des protines quil faut valoriser car
trs polluantes
Prcipitation par solvant et pH acide chaud; jus : 10 % MS, dont 30-40% de proti-
nes
d. Protines de microorganismes
Extraction difficile cause de la rsistance des parois (notamment levures): broyeurs
billes ou marteau, en association avec des traitements chimiques ou enzymati-
ques
Rendements trs faibles

3. Conclusion
Enrichissement ou extraction de protines co-produit devant tre valoris peu
dexemples, sauf celui du lactosrum
Questions se poser avant de se lancer dans lextraction:
Quel niveau denrichissement apporte un plus du point de vue nutritionnel ou fonc-
tionnel ?
Les co-produits sont-ils valorisables seuls, ou doit-on les traiter (et gnrer dautres
sous-produits) ?
Le concentr est-il concurrentiel par rapport aux protines quon dsire remplacer ?

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Chapitre 3. Lipides

I. Rappels

A. Lipides
glycrolipides glycrol
sphingolipides sphingosine
crides alcool MM leve esters ou amides d'AG + al-
cool
strides strol
tholides acides - alcools

B. Lipodes
lipodes isopnoques (carotnodes et quinones)
strols libres
hydrocarbures

II. Acides gras

Dfinition: acides carboxylique chane aliphatique de 4 carbones au moins.

A. Enchanement
1. Chane non polaire
a. Sature

AG linaires: solubles 4 10 C / insolubles plus de 10 C

AG ramifis: iso / antiso / autres
AG cycliques
b. Insature
Monones
Polynes conjugus / non conjugus

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2. Chane polaire
acides alcools
acides ctoniques
autres

B. Prdominance
plus de 150 AG naturels (GC/MS), mais certains prdominent nettement:
palmitate C16 CH3-(CH2)14-COOH
starate C18 CH3-(CH2)16-COOH
olate C18 CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH
linolate C18 CH3-(CH2)4-CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)7-COOH

C. Proportions
Doc n1 tab. p. 57 / Abrg
Nombreuses variations nombreux mlanges
Huiles: acides gras insaturs, liquides / graisses: acides gras saturs (fusion tem-
prature leve)
distillation: limine les AG lgers / enrichit en AG longue chane
fractionnement spare AG chane longueur # ou insaturation # demande de frac-
tions pures 92 - 98%

III. Proprits physiques

A. Configuration
linaire ? pas sr dans matire vivante rotation possible autour des liaisons sim-
ples
insaturation rigidit cis / trans: sauf exception, surtout formes cis (angle de 30)

B. Fusion
mme temprature () pour un AG et son triglycride
T augmente avec longueur chane
T diminue avec nombre d'insaturations

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hydrognation catalytique durcit les corps gras ( margarine)

C. Structure
polaire: carboxyle / apolaire: chane
plus polaire quand nombre de C augmente // dissociation du COOH diminue
prdominance de la chane sur le carboxyle
AG courte chane: lait des ruminants et certaines huiles vgtales

IV. AG insaturs

A. Position de la liaison
numrote partir du carboxyle: C18:29,12, ou partir du mthyle: C18:2 6,9
olate: animaux et huiles de graines et fruits
linolate, linolnate: vgtaux verts
acide rucique: Brassicaces toxique pour animaux de laboratoire Colza "0"

B. Essentialit
points de dpart de la synthse des prostaglandines (rgulation sanguine)
fonctionnement de la rtine, croissance cellules nerveuses,
enzymes de la synthse des AGPI acceptent les AG du rgime alimentaire et les AG
endognes comptition ncessit d'quilibre dans l'apport

C. Indice d'iode
plus il est lev, plus le nombre d'AG insaturs est grand

D. Lipides de poisson
composition particulire, notamment en AGPI acide clupanodonique (abaisse taux
de cholestrol et triglycrides sanguins)

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V. Acylglycrols

A. Triacyglycrols
(ex triglycrides)
trs prdominants sur les mono et diacylglycrols
les trois positions sont diffrentes; l'htrognit serait une rgle conteste

B. Analyse directe
permet d'tablir la relation proprits physique / composition des corps gras
acides courts surtout en position 3 / acides longs en position 1 dans le lait de vache

C. Lipolyse
Lipase: libre AG + 2 monocaylglycrols
inactive en milieu aqueux l'interface huile / eau d'une mulsion
les monoacylglycrols peuvent passer la muqueuse intestinale

D. Liaison ester
saponification R-CO-O-Na
Alcoolisation R-CO-O-R'
Transestrification: rarrangements ex. butyrate mthyle / triacyglycrols du lait

VI. Phospholipides
Doc n 2 p. 66 / Abrg
structure membranes partout, mais faible quantit, sauf jaune d'uf et tissus ner-
veux (beaucoup)

A. Phosphoacylglycrols
1,2 diacyglycrol + P en position 3 + srine / choline / thanolamine
AG longue chane souvent starate (C18) en 1 et olate (C18:1) en 2
Lcithine sens strict = Phosphatidyl choline # Cphalines = P -srine et P- thanola-
mine, mais les 3 = lcithines sens large

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2 fonctions dissociables: acide et amine amphiphiles micelles et bicouches; no-

tion de concentration micellaire critique = CMC
insolubles dans l'actone ( la diffrence des autres lipides)

B. Sphingomylines
sphingosine (base diffrente du glycrol) + 1 AG longue chane + ester P de choline
lies aux lcithines, proprits comparables

VII. Crides
Monoesters d'AG / alcool, les 2 longue chane (jusqu' 40 C)
Gnralement AG saturs
blanc de baleine: cire presque pure, dont 90% palmitate de ctyle
(C15H31COOH; C16H33OH mme longueur)
cire d'abeille: mlange complexe
"huile" de jojoba: en ralit une cire

VIII. Lipodes, carotnodes et

strodes
pas de liaison ester ni amide; insolubles dans l'eau; polyprniques = isoprnodes
membranes, os; photorception; reproduction

A. Carotnodes
origine vgtale; demi-molcule = rtinol = vitamine A ( lait; ufs, foie)
synthse complexe nombreux drivs ( xanthophylles, )
action vitaminique en fonction du cycle en bout de chane

B. Strides
drivent de l'isoprne qualne (foie de poisson)
substitution sur C3 alcool = vitamines / ctone = hormones
Cholestrol

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IX. Oxydation des lipides

elle produit des composs volatils, odeur dsagrable, mme dans les aliments
ayant moins de 1% de lipides
elle agit surtout sur AG non saturs, surtout sur AG libres

A. Mcanisme gnral
Inititation: formation de radicaux libres ou de peroxydes / favorise par T leve,
lumire et certains mtaux
Propagation: par O2 nergie d'activation faible,accumulation de peroxydes
Arrt par association de radicaux libres

B. Consquences
nombreux composs: aldhydes et ctones de faible MM got rance, ex. hexa-
nal, 2-dcnal: got ds quelques g.L-1
favorise la raction de Maillard
oxydation des armes
perte d'activits vitaminiques, diminution de la valeur nutritive

C. Facteurs influenant l'oxydation

une rduction de la pression partielle O2 freine les tapes initiales
pro-oxydants: hmes Hb, mtaux, hmes de la LOX (lipoxygnase)
anti-oxydants naturels: tocophrol (vit. E; terpnode), acide ascorbique (vit. C);
des AA et des complexants des mtaux
aw: activit des mtaux / dispersion des lipides

D. Quelques exemples de lipides

H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2
C C C C C C C C COOH
Acide starique: C 18
H3C C C C C C C C C
H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2

H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2
C C C C C C C C
Acide olique: C 18:1
H3C C C C C C C C C COOH
H2 H2 H2 H H H2 H2 H2

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CH3 Sphingomyline :
(CH 2)12 liaison amide
H2C O C R1 (-NH-C=O-)
Choline CH et phosphoryle
R2 C O CH estrifi par
CH 3 CH
C O P O C C N+ CH3 une choline.
H2 H2 H2 CH OH
CH 3
CH N C R
Phosphatidyl choline H O

(Les flches indiquent les liaisons susceptibles

C O P Choline
d'tre hydrolyses par des enzymes.) H2

Cholestrol
H2C
C C CH2
H
H3C

isoprne
HO

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Chapitre 4. Leau

I. Activit de leau

A. Etats de leau
Tissus vivants: leau est disponible ou lie, fortement: ltat de leau a autant
dimportance que la teneur totale
Eau libre: 80% de leau totale des tissus vgtaux, facilement vaporable, donc dis-
ponible pour jouer un rle de vecteur ou dagent chimique;
Eau lie: 20% de leau totale, elle est retenue par les liaisons faibles, et demande
gnralement un traitement thermique pour tre limine;
Eau de constitution: ex. (ZnSO4, 7 H2O), protines: elle ne peut tre enleve sans
crer de dommages, voire la dnaturation des protines.

B. Activit de l'eau
Ce qui importe, ce nest pas la concentration ( thorique) de leau, mais sa disponi-
bilit, exprime par son activit (dans certains calculs, on fait lapproximation que les
deux valeurs sont gales).
P
aw = o : pression partielle en vapeur d'eau l'quilibre avec la solution ou avec
P

P = 1 pour l'eau pure (alors aw = 1)

solution idale: le solut n'affecte pas l'association des molcules du solvant, mais
agit comme un diluant inerte, et ceci rciproquement.
Les constituants fixent partiellement leau, et limitent sa capacit ragir et se va-
poriser. Pour les solutions biologiques, l'activit de l'eau s'exprime par: aw = w . Nw;
le coefficient reflte la dviation par rapport au coefficient idal ( = 1). Il dpend
fortement de lhydratation du solut: plus lhydratation est forte, plus est infrieur
1; les interactions hydrophobes augmentent la valeur de (>1).
A lquilibre, il y a galit entre aw et la pression partielle exerce par cette solution
dans une atmosphre close (mais lquilibre ne serait jamais atteint dans le cas des
aliments)

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Loi de Raoult: P = X P, avec X = fraction molaire (nombre de moles du compos sur

le nombre de moles total), donc aw = Xw, ou encore:
nw
a w = Nw =
n s + nw

La plupart des espces chimiques abaissent aw plus que ne le prvoit la thorie:

comportement non idal d des associations molculaires, dissociation com-
plte,
Tableau: Molalits (mol.kg-1) de divers soluts correspondant diverses valeurs de
aw 25C
aw Molalit idale NaCl CaCl2 Saccharose Glycrol
0,995 0,281 0,150 0,101 0,272 0,277
0,990 0,566 0,300 0,215 0,534 0,554
0,980 1,13 0,607 0,418 1,03 1,11
0,960 2,31 1,20 0,87 1,92 2,21
0,940 3,54 1,77 1,08 2,72 3,32
0,920 4,83 2,31 1,34 3,48 4,44
0,900 6,17 2,83 1,58 4,11 5,57
0,850 9,80 4,03 2,12 5,98 8,47
0,800 13,9 5,15 2,58 11,5
0,750 18,9 3,00 14,8
0,700 23,8 3,40 18,3
0,650 30,0 3,80 22,0
Tableau: Activits de leau, 20C, de solutions satures de NaCl et de quelques
sucres
% (P/P) aw
NaCl 26 0,75
Glucose 47 0,92
Fructose 75 0,63
Saccharose 67 0,86

Thoriquement, aw ne dpend pas de la temprature, mais en fait il y a une dpen-

dance

C. Potentiel hydrique
potentiel de leau: w = w + RT ln aw + VwP, avec:
w = potentiel de leau dans la solution / w potentiel chimique de leau pure
Vw = volume molaire de leau
w ow RTlna w
do: = +P
Vw Vw

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o
w w RTln a w
on dfinit: = = + P, ce qui est rapprocher de la loi de Nernst:
Vw Vw

PV = nRT, cest dire P = nRT / V

est la pression osmotique, dont on admet quelle a trois composantes: la pression
des soluts, la pression matricielle et la pression hydrostatique ou de paroi:
= s + m + p

p est une force quilibrant la force de pression dans les systmes clos comme les
cellules vivantes; elle est pratiquement nulle dans les systmes ouverts;
m dpend de la nature de la matrice, en particulier de lexistence ou non de forces
de capillarit, dinteraction faibles, etc.
s correspond la pression due la concentration en soluts, notamment si les
deux autres composantes sont soit nulles, soit constantes, alors le potentiel ne
dpendra plus que de s; elle est quivalente la force ionique dune solution.

II. Activit de leau et conglation

Dans une solution dilue (cas des aliments), law de la phase liquide rsiduelle ne
dpend que de T et non de la concentration initiale
Ds que la conglation commence, il se forme des cristaux de glace pure, do
concentration des soluts qui se trouvent exclus de cette phase:
P constante, la pression de vapeur deau est uniquement dtermine par T (rela-
tion de Clapeyron - Clausius; cf. infra)
La conglation tant en quilibre thermodynamique, la pression partielle de la so-
lution rsiduelle doit tre en quilibre avec celle de la glace: si la temprature dimi-
nue, la pression partielle de la glace diminue, donc la pression partielle de leau doit
diminuer, donc (daprs la loi de Raoult), la concentration en soluts augmente, par
conglation dune fraction supplmentaire deau pure
Point eutectique: la concentration en solut devient suprieure sa solubilit et le
solut prcipite (sauf dans certains cas comme les sucres, o il y a sur-
concentration)

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100
Teneur en eau
III. Isother-
(g / 100 g MS)

mes de

10
aw
sorption
0,2 0,4 0,6 0,8 1,0
A. Dfinition
Le terme gnral de sorption dsigne lensemble constitu de ladsorption et la d-
sorption. On reprsente le phnomne par une courbe donnant, lquilibre et
temprature constante, la quantit deau retenue par une solution (un aliment).

Technique
aliment teneur en eau connue dans un rcipient clos, sous vide atteinte dun
quilibre, mesure de la pression deau (manomtre, hygromtre, CPG,)
chantillon (sec ou humide) dans rcipient humidit constante (solutions salines
concentres) dtermination des teneurs en eau (pese, mthode Karl Fischer,)
si on part dun aliment sec: adsorption / aliment humide: dsorption
figure 1: les 2 courbes ne sont pas identiques

a/M(1-a)
B. Interprtation thori-
que

Aucune ne permet de reproduire lisotherme in-
tg = (C-1)/M 1C
tgralement
1/M 1 C
Modle de Brunauer, Emmett et Teller (iso-
therme BET):
Qs
a 1 C 1
= +a C = Ke RT
M (1 a ) M 1C M 1C

avec a = aw; M = teneur en eau du produit (g / 100 g MS); M1 teneur en eau de la

couche monomolculaire (g / 100 g MS); C: cf. supra, avec Qs = chaleur
dadsorption, considre comme constante
M et a exprimentaux calcul de M1 et C (figure 2)

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cette relation nest valable que pour aw < 0,5, mais elle est suffisante car elle donne
le poids de la couche monomolculaire et permet de connatre Qs.

C. Isothermes et tats de leau

1. Eau fortement lie
Secteur A de la courbe: de 0 0,2 - 0,3
La couche monomolculaire est fixe sur les groupements polaires: NH3+, COO-,
hydroxyles des amidons, et eau de cristallisation des sels et des sucres
3 10 g / 100 g MS non lipidique
Cette eau ne serait pas congelable

2. Eau faiblement lie et eau libre

couches fixes sur la premire par liaisons hydrogne: majeure partie de la sphre
dhydratation des soluts
eau condense dans les pores (aw diminue dautant plus que le diamtre est faible)
diverses mthodes de mesure existent, mais leurs rsultats divergent
malgr des aw faibles, cette eau prsente des proprits habituelles: disponible en
tant que solvant ou ractif
Il ny aurait donc pas / peu de diffrence entre eau faiblement lie et eau libre, et il y
a vraisemblablement des changes entre les 2
cette eau libre ne sort cependant pas spontanment des tissus; elle se trouve sou-
vent sous forme de gels; rtention fortement influence par pH et force ionique
la capacit de rtention deau des viande leur donne leur tendret

D. Hystrsis des isothermes

Hystrsis: non-concidence des 2 courbes lquilibre de dsorption stablit une
pression partielle infrieure la valeur de ladsorption, notamment dans la zone o
leau serait faiblement lie
Il serait d la condensation de leau dans les pores des tissus; il y a relation entre
la pression partielle dune part et dautre part langle de contact et la diamtre du
pore (quation de Kelvin)
angle de contact liquide - solide plus grand quand le liquide mouille une surface
sche (adsorption) que quand il se retire dune surface humide (dsorption)

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diamtre souvent plus faible lorifice des pores quen profondeur: la pression par-
tielle ncessaire au remplissage est plus leve

E. Variation des isothermes avec la tempra-

ture - Chaleur de sorption
la variation de pression partielle en fonction de la temprature est donne par
lquation de Clapeyron - Clausius:
d lnP
= , avec = chaleur latente de vaporisation
1 R
d( )
T
d lnP + Qs
pour un aliment: = , avec Qs = chaleur dadsorption
1 R
d( )
T

comme aw = P/P, et en admettant que et Qs sont constantes, on obtient:

d lna w Q
= s donne approximativement les isothermes exprimentales;
1 R
d( )
T

connaissant aw, on peut calculer Qs

+Qs; kcal/mol
Quand on calcule Qs en fonction de
la teneur en eau, on voit quelle aug-
25
mente considrablement eu dessous
de la zone de la couche monomol-
culaire: lors de la dshydratation, la
10
vaporisation des dernires traces
deau demande une chaleur (temp-
couche mono- teneur en eau rature) leve, ce qui peut se faire au
molculaire
dtriment de la qualit du produit

F. Intrt des isothermes

permettent de calculer le nombre de sites actifs ou la surface effective dun produit
permettent de prvoir law de mlanges plus ou moins humides
permettent de prvoir le comportement lors dun traitement dans des conditions
autres que celles tudies exprimentalement
q exemple de lentreposage

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prvision de linfluence de la variation dhumidit ambiante sur un produit non pro-

tg
prvision de leffet de lhystrsis lors de la rhydratation: aw trop leve si un
point optimum de la courbe est dpass; surtout vrai pour les fruits et lgumes riches
en sucres et en sels
prvision de linfluence de la variation de temprature sur aw
sur un produit dans un emballage tanche (humidit relative constante)
si lhumidit relative nest pas constante, quand la temprature augmente,
law diminue dautant plus que lhumidit diminue elle aussi
prvision de la quantit deau adsorbe au cours du temps si lemballage est per-
mable la vapeur influence rciproque de la dure de conservation et du choix
de lemballage
influence sur la vitesse de dtrioration des aliments (cf. infra)

G. Influence de la composition et de ltat

physique de laliment sur la fixation de leau
la fixation de leau et lallure des isothermes varie considrablement en fonction de la
nature des constituants chimiques
exemple des amidons et protines qui retiennent davantage deau dans la zone
infrieure des isothermes que les sucres et les lipides
Ltat physique (cristallin, amorphe, intermdiaire) dpend beaucoup du traitement
appliqu, et selon sa nature, les isothermes peuvent varier
exemple: le chauffage dun amidon le fait passer dune structure cristalline, imper-
mable, un tat amorphe = glatinis, retenant leau
pH et force ionique modifient la rtention deau cause des charges lectrostatiques
exemple: le rapprochement des chanes des protines dans un gel expulse leau
libre et leau adsorbe, qui scoule ou svapore; rtention minimale au pHi; gonfle-
ment aux valeurs extrmes (rpulsion des chanes charges) tendret de la viande
exemple: sucres au dessus dune certaine teneur en eau, la forme amorphe hy-
groscopique recristallise et relche de leau; cette transition peut se produire au
cours de lentreposage dissolution des molcules externes / cristallisation des mo-
lcules internes prise en masse
il peut y avoir relocalisation de leau sur dautres molcules

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exemple: sur les protines du lait en poudre; on lvite en induisant une cristallisa-
tion du lactose (instantanification)
sauf dans ce cas, on obtient gnralement la forme amorphe des sucres; les subs-
tances aromatiques restant alors retenues, tandis que lapparition dune structure
cristalline permet la perte des composs volatils.

Produit alimentaire aw
Viande frache 0,99
Pt de foie, fromage point 0,95
Saucisses de Francfort 0,93
Jambon de Paris 0,91
Ptisseries fraches 0,89
Porc fum 0,87
Confitures 0,86
Saucisson sec (28-34% humidit) 0,84
Lait concentr sucr 0,83
Aliments congels 0,81
Jus de fruits concentrs 0,79
Cake aux fruits 0,78
Miel 0,74
Viandes sches (15-16% humidit) 0,72
Sirops sucrs 0,70
Ptisseries sches 0,69
Crales 0,66
Fruits secs, glaces 0,65

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Index
acide amin, 19, 20, 21, 22, 28, 31, 32, 33, 37, 39, 47 dextrine, 13
acide gras, 5, 42, 43, 44, 45, 46, 47 dextrose, 12
acide nuclique, 1, 34 diholoside, 2, 4, 5
acide pectique, 14 Dionex, 33
acide phytique, 4 diple, 22
acide uronique dosage, 33, 34
ac. guluronique, 16 eau, 3, 8, 11, 15, 17, 19, 20, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 32,
ac. mannuronique, 16 36, 39, 40, 41, 45, 46, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55
acide galacturonique, 3 lectrophorse, 33
acide glucuronique, 2 empois, 8
Agar, 16, 17 mulsifiant, 5, 30
agarose, 34 mulsion, 28, 29, 30, 45
agrgat, 25, 28 enzyme, 19, 23
agrgation, 23, 25, 26, 27, 28 enzyme dramifiante, 13
ajugose, 5 paississant, 6, 30
albumine, 20 quation de Stokes, 29
aldhyde, 1, 2 estrification, 1, 14
aldose, 32 exsudation, 8, 27
alginate, 15, 16, 17 extraction, 14, 15, 16, 28, 34, 35, 36, 37, 39, 40, 41
Amadori, 32, 33 fermentation, 4, 40
amidon, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 36, 40, 41, 53, 55 fermentescible Voir fermentation
amine, 22 feuillet, 19, 22
amyloglucosidase, 13 floculation, 23, 26, 27, 29
amylopectine, 7 fructose, 2, 3, 4, 5, 6
amylose, 6, 7, 8, 17 galactosamine, 2, 3
animaux, 3, 6, 13, 44 galactose, 2, 5, 15, 16, 17
arabinose, 2 galactosmie, 5
arginine, 20 gel, 8, 14, 17, 26, 27, 28, 29, 35, 53, 55
aw, 5, 23, 47, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56 glatine, 20
brunissement non enzymatique, 1, 32 glatinisation, 8
calcium, 16, 17, 22, 28, 37, 40 glifiant, 6
carboxyle, 22 glification, 11, 14, 26, 27, 28, 30
caroube, 16, 17 gels, 27, 34
carraghnanne, 16, 17 globines, 20
carraghnnane, 15 globulines, 20
carroube, 15 glucide, 1, 3, 12, 20, 32, 34, 36, 40
casine, 21, 22, 28, 30 glucosamine, 2
catalase, 28 glucose, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 13, 14, 50
cellobiose, 5, 13 glucopyrannose, 2, 5
cellulose, 5, 13, 17, 39 glutline, 20
carboxymthylcellulose, 14 glycogne, 6, 7
mthylcellulose, 14 glycoprotine, 2, 20
crale, 7, 8, 40, 41, 56 glycosamine, 2
crbrosides, 2 gomme, 15
ctone, 1, 46 gomme arabique, 2
ctose, 32 groupement prosthtique, 20
chane latrale, 19, 22 guar, 15, 16, 17
chane peptidique, 20 hlice, 17, 19, 21, 22, 23
charge, 17, 22, 25, 29, 30, 33, 34, 55 hmoglobine, 28
chromatographie, 33, 39 htroprotine, 20
chromoprotine, 20 hexose, 2, 32
chymosine, 28 histone, 20
cisaillement, 9, 10, 23 holoprotine, 20
coagulation, 26 homoprotine, 20
coalescence, 29, 30 hydrophile, 13, 17, 21, 22, 29
collagne, 20 hydrophobe, 13, 21, 29
conformation, 16, 23 inositol, 4
conglation, 11, 24, 51 interaction lectrostatique, 22
contrainte strique, 22 interaction hydrophobe, 22
crmage, 29, 30 interactions, 16, 21, 22, 24, 25, 26, 27, 28, 30, 39, 49
cristallisation, 3, 4, 5, 23, 53, 55, 56 interfaciale, 5, 29, 30
cyclodextrine, 13 invertase Voir saccharase
cystine, 22 kratine, 20
dconglation, 11 lactose, 2, 37, 56
dmasquage, 22, 23, 28 lactosrum, 29
dnaturation, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 35, 49 lait, 2, 5, 6, 28, 37, 38, 40, 44, 45, 46, 56
dplissement, 23, 24, 26, 27, 34 lgume, 7
dstabilisation, 29 lvulose, 3
dtergent, 27 liaison H, 8, 11, 22, 24, 26, 28

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liaison osidique, 1 raffinose, 5

Liaison osidique, 4 rpulsion, 26, 28, 29
liaison peptidique, 19, 21, 22, 27 rseau, 17, 26, 27, 28
linolate, 43, 44 rseau tridimensionnel, 17
lipide, 5, 20, 42, 44 rticulation, 9, 10, 11
lipoprotine, 20 rtrogradation, 9
lysine, 20 Rtrogradation, 8
maltodextrine, 13 rhamnose, 2
maltose, 5, 13 rhofluidisant, 25
mannitol, 3 ribose, 1
mannose, 2, 15 ribulose, 1
masse, 16, 17, 25, 28, 29, 32, 33, 34, 37, 55 saccharase, 4
mlasse, 5 saccharose, 1, 3, 4, 5, 16, 50
micelle, 28, 46 salting in, 25, 28
miel, 3, 5 salting out, 25
monose, 2, 4, 5, 6 sclroprotine, 20
monoside, 1 SDS-PAGE Voir polyacrylamide
N-actyl-glucosamine, 2 sdimentation, 29
Newtonien, 17 squence, 21
olate, 43, 44, 45 solubilisation, 8, 33, 37, 38
oligoholoside, 2 solubilit, 1, 4, 8, 9, 17, 19, 20, 22, 25, 26, 30, 33, 35, 37,
oligoholosides, 5, 6 51
oligoside, 1, 3, 4, 5, 13 solvant, 16, 24, 25, 26, 33, 36, 41, 49, 53
ose, 2, 3, 4, 6 sorbitol, 3
ovalbumine, 27, 28, 29, 30 sphre dhydratation, 25, 53
palmitate, 43, 46 sphroprotine, 20
pectine, 2, 3, 14, 16 amylase, 13
pelote, 16, 19 galactosidase, 5
pentose, 1, 3, 32 stabilisation, 11, 13, 22, 28, 29, 30
peptide, 6, 21, 27, 32, 34, 39 stacchyose, 5
pH, 10, 16, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 35, starate, 43, 45
36, 37, 38, 39, 40, 41, 53, 55 Strecker, 32, 33
pHi, 19, 20, 22, 25, 26, 28, 30, 37, 38, 55 structure, 21, 26, 27, 28, 35
pK, 19 structure primaire, 21
pKa, 22 structure secondaire, 21
phase, 29, 38 structure spatiale, 21
phosphoprotine, 20 structure tertiaire, 21
phytine, 4 sucre inverti, 1, 3, 4, 5
pigment, 34, 35 sulfate, 15, 16, 20
plantes Voir Vgtaux surface, 29, 30, 53, 54
polaire, 29, 42, 43, 44 synrse, 8, 14, 27
polyacrylamide, 34 temprature, 3, 4, 8, 9, 11, 16, 17, 25, 26, 27, 28, 37, 39,
polylectrolytes, 17 43, 50, 51, 52, 54, 55
polygalaturonide, 14 Texture, 8
polymre, 1, 2, 5, 6, 13, 17, 19, 35 trhalose, 5
polymrisation, 26 triholoside, 6
polyol, 3 tubercule, 7
polyols, 2 UV, 33
polyoside, 3 Van der Waals, 22
pont disulfure, 22, 23, 27, 28, 29, 33 vgtaux, 3, 4, 5, 13, 34, 35, 39, 44, 49
prcipitation, 23, 26, 33, 35, 36, 37, 38, 39, 40 verbascose, 5
prolamine, 20 viscolastique, 26
proline, 19, 33 viscosit, 3, 8, 9, 10, 16, 17, 24, 25, 29, 30, 40
proprits dhydratation, 24 xanthane, 16, 17
proprits technofonctionnelles, 34 xylitol, 3
Protamine, 20 xylose, 1
protine, 1, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, xylulose, 1
31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 49, 55, 56 zone hydrophobe, 22, 23, 28
Pseudoplastique, 17 amylase, 13
purification, 34, 38

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Table des matires

Chapitre 1. Glucides ................................................................................................. 1
I. Dfinitions, Classification...................................................................................... 1
A. Dfinitions et proprits principales........................................................................................ 1
B. Monosides............................................................................................................................. 1
C. Diholosides et oligosides ....................................................................................................... 4
D. Polymres ............................................................................................................................. 6
II. Amidons natifs et modifis................................................................................... 6
A. Amidons natifs....................................................................................................................... 6
B. Amidons modifis .................................................................................................................. 9
C. Hydrolyse de l'amidon ......................................................................................................... 12
III. Fibres alimentaires ........................................................................................... 13
A. Cellulose et drivs ............................................................................................................. 13
B. Pectines (E 440).................................................................................................................. 14
C. Gommes ............................................................................................................................. 15
D. Alginates et carraghnanes ................................................................................................. 15
E. Utilisations alimentaires ....................................................................................................... 16
IV. Mthodes d'tude............................................................................................. 18
Chapitre 2. Peptides et protines .......................................................................... 19
I. Dfinition et classification ................................................................................... 19
A. Acides amins ..................................................................................................................... 19
B. Polymres ........................................................................................................................... 19
II. Les structures et leurs consquences ............................................................... 21
A. Structure primaire et polymorphisme.................................................................................... 21
B. Structure spatiale................................................................................................................. 21
III. Dnaturation..................................................................................................... 22
A. Agents physiques ................................................................................................................ 23
B. Agents chimiques ................................................................................................................ 24
IV. Proprits fonctionnelles des protines ........................................................... 24
A. Proprits dhydratation....................................................................................................... 24
B. Viscosit.............................................................................................................................. 25
C. Glification .......................................................................................................................... 26
D. Proprits interfaciales des protines .................................................................................. 29
V. Protolyse ......................................................................................................... 31
A. Gastro-intestinale ................................................................................................................ 31
B. Protolyse technique ........................................................................................................... 31
VI. Brunissement non enzymatique....................................................................... 32
A. Biochimie des ractions....................................................................................................... 32
B. Incidences en technologie alimentaire.................................................................................. 32
VII. Mthodes dtude............................................................................................ 33
A. Dosages fins........................................................................................................................ 33
B. Dosages AFNOR................................................................................................................. 34
VIII. Extraction et purification................................................................................. 34
A. Buts..................................................................................................................................... 34
B. Mthodes dextraction.......................................................................................................... 35
C. Application aux principales sources de protines ................................................................. 39
Chapitre 3. Lipides.................................................................................................. 42
I. Rappels .............................................................................................................. 42
A. Lipides................................................................................................................................. 42
B. Lipodes............................................................................................................................... 42
II. Acides gras........................................................................................................ 42
A. Enchanement ..................................................................................................................... 42
B. Prdominance ..................................................................................................................... 43

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C. Proportions.......................................................................................................................... 43
III. Proprits physiques........................................................................................ 43
A. Configuration ....................................................................................................................... 43
B. Fusion ................................................................................................................................. 43
C. Structure ............................................................................................................................. 44
IV. AG insaturs .................................................................................................... 44
A. Position de la liaison ............................................................................................................ 44
B. Essentialit.......................................................................................................................... 44
C. Indice d'iode ........................................................................................................................ 44
D. Lipides de poisson............................................................................................................... 44
V. Acylglycrols ..................................................................................................... 45
A. Triacyglycrols .................................................................................................................... 45
B. Analyse directe.................................................................................................................... 45
C. Lipolyse............................................................................................................................... 45
D. Liaison ester........................................................................................................................ 45
VI. Phospholipides................................................................................................. 45
A. Phosphoacylglycrols .......................................................................................................... 45
B. Sphingomylines ................................................................................................................. 46
VII. Crides............................................................................................................ 46
VIII. Lipodes, carotnodes et strodes ............................................................... 46
A. Carotnodes....................................................................................................................... 46
B. Strides............................................................................................................................... 46
IX. Oxydation des lipides....................................................................................... 47
A. Mcanisme gnral ............................................................................................................. 47
B. Consquences .................................................................................................................... 47
C. Facteurs influenant l'oxydation........................................................................................... 47
D. Quelques exemples de lipides ............................................................................................. 47
Chapitre 4. Leau ..................................................................................................... 49
I. Activit de leau .................................................................................................. 49
A. Etats de leau....................................................................................................................... 49
B. Activit de l'eau ................................................................................................................... 49
C. Potentiel hydrique................................................................................................................ 50
II. Activit de leau et conglation .......................................................................... 51
III. Isothermes de sorption ..................................................................................... 52
A. Dfinition ............................................................................................................................. 52
B. Interprtation thorique........................................................................................................ 52
C. Isothermes et tats de leau................................................................................................. 53
D. Hystrsis des isothermes................................................................................................... 53
E. Variation des isothermes avec la temprature - Chaleur de sorption .................................... 54
F. Intrt des isothermes ......................................................................................................... 54
G. Influence de la composition et de ltat physique de laliment sur la fixation de leau ............ 55
Index ........................................................................................................................ 57
Table des matires.................................................................................................. 59

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