Catabolisme des acides aminés

Dr BENAISSA S. A.
safiben@live.com

Vue d’ensemble

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 Vue d’ensemble
Le catabolisme des AA se fait en deux (02) temps:
1. Enlèvement de l’azote aminé et son élimination sous forme d’urée et NH4+
2. Catabolisme du radical carboné

Vue d’ensemble

A. Le catabolisme du groupement α-aminé

Le catabolisme du groupement α-aminé se fait en deux temps :
1. Enlèvement de l’azote aminé soit par double transamination, soit par
transdésamination oxydative; l’azote ensuite est véhiculé dans le sang par l’alanine et
le glutamine.
2. Élimination de l’azote aminé sous forme de NH4+ ou sous forme d’urée.

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 Vue d’ensemble
B. Le catabolisme du squelette carboné :
Après l’élimination du groupement α-aminé, le catabolisme du radical carboné (acide a-cétonique)
est aussi varié que le radical lui-même, on peut distinguer :
 Glucoformateur si le produit obtenu est un substrat de la néoglucogénèse hépatique (pyruvate ou
l’un des intermédiaire du cycle de Krebs).
 Cétoformatuer, si le produit formé est un corps cétonique ou un précurseur des corps cétoniques,
(leucine est le seul AA cétoformateur pur).
 Mixte cétoglucoformateur .
 Le squelette carboné est catabolisé surtout au niveau du foie, un peu dans le muscle et les reins.

Catabolisme du groupement α-aminé

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 Catabolisme du groupement α-aminé
1. Enlèvement de l’azote aminé
a. Double transamination
Transamination: Transfert réversible d’un groupement aminé d’un AA vers un acide α-
cétonique catalysée par une transaminase

Catabolisme du groupement α-aminé

1. Enlèvement de l’azote aminé
a. Double transamination
Lieu : intestin, muscle et foie
1ére transamination
Transfert de la –NH2 de l’AA qui devient un acide a cétonique sur l’acide a
cétoglutarate qui devient l’acide glutamique
Enzyme : aminotransférase cytosolique

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 Catabolisme du groupement α-aminé
1. Enlèvement de l’azote aminé
a. Double transamination
Lieu : intestin et muscle
2éme transamination
Transfert de la –NH2 de l’acide glutamique
qui redevient un acide a cétonique sur l’acide
pyruvique qui devient l’alanine
Enzyme : alanine aminotransférase (ALAT)
cytosolique

Catabolisme du groupement α-aminé

1. Enlèvement de l’azote aminé
a. Double transamination
Lieu : foie
2éme transamination
Transfert de la –NH2 de l’acide glutamique
qui redevient un acide a cétonique sur
l’acide oxaloacétique qui devient l’aspartate
Enzyme : aspartate aminotransférase
(ASAT) cytosolique

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 Catabolisme du groupement α-aminé
1. Enlèvement de l’azote aminé
a. Double transamination
Au terme de la double transamination le –NH2 de départ se retrouve :
Dans l’alanine qui quitte l’intestin et le muscle à destination du foie
Dans l’aspartate substrat de l’uréogenèse hépatique

Catabolisme du groupement α-aminé

1. Enlèvement de l’azote aminé
b. Transdésamination
Lieu : muscle et foie

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 Catabolisme du groupement α-aminé
1. Enlèvement de l’azote aminé
b. Transdésamination
L’AA subit la première transamination par une aminotransférase cytosolique spécifique,
puis une glutamate déshydrogénase mitochondriale à coenzyme NAD+ catalyse la
désamination oxydative du glutamate formé et production du NH4+.

Catabolisme du groupement α-aminé

Au final :
L’alanine issu de la double transamination (muscle et intestin) gagne le foie, subit soit une
double transamination pour donner l’aspartate qui entre dans le cycle d’urée ou bien une
désamination oxydative.
L’aspartate issu de la double transamination (foie) entre dans le cycle de l’urée.
Le NH3 issu de la désamination oxydative va :
Dans le foie : rejoint l’aspartate pour entrer dans le cycle de l’urée.
Dans le muscle : se combine au glutamate par une glutamine synthétase pour donner la
glutamine qui gagne le rein où elle va libérer ses deux groupement aminé pour être
éliminé sous forme d’ammoniac (NH4+) dans les urines, c’est l’ammoniogenèse.

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 Catabolisme du groupement α-aminé
Remarque
L’alanine et la glutamine sont des formes atoxiques de transport de l’ammoniac dans le
sang.

Catabolisme du groupement α-aminé

Ammoniogenèse

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 Catabolisme du groupement α-aminé

Cycle de l’urée
Cycle de l’urée (ou cycle de l’ornithine)
 C’est le cycle de la synthèse de l’urée (uréogenèse),
comprend 04 réactions.
 But : élimination de l’ammoniaque toxique sous forme
d’urée ( forme non toxique)
 Urée : petite molécule hydrosoluble qui est éliminée à 90%
par les reins dans les urines et à 10 % dans ma sueur et la
salive
 Lieu : foie (mitochondrie + cytoplasme)

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 Cycle de l’urée

Cycle de l’urée

Synthèse du carbamoyl phosphate (mitochondrie)

 Catalysée par carbamoyl phosphate synthétase.
 Synthèse du carbamoyl-phosphate à partir du bicarbonate et NH4+.
 Consomme 2 molécules d’ATP.
 Irréversible.
 Limitante (étape de régulation).

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 Cycle de l’urée
1ére réaction : Introduction du 1er atome d’azote dans le cycle (mitochondrie)
 Catalysée par ornithine transcarbamoylase.
 Transfert du groupement carbamoyl sur l’ornitine pour donner la citrulline.

 La citrulline ensuite quitte la mitochondrie pour gagner le cytosol

Cycle de l’urée
2ème réaction : Introduction du 2éme atome d’azote dans le cycle (cytosolique)
 Catalysée par argininosuccinate synthétase.
 Condensation de la citrulline avec l’aspartate pour donner l’argininosuccinate.
 Consomme une molécule d’ATP.

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 Cycle de l’urée
3ème réaction (cytosol)
 Hydrolyse de l’argininosuccinate en fumarate et l’arginine
 Catalysée par argininosuccinate lyase.

Cycle de l’urée
4ème réaction (cytosol)
 Catalysée par arginase.
 Hydrolyse de l’arginine pour donner l’urée et l’Ornithine.

L’ornithine retourne dans la mitochondrie pour recommencer un autre cycle

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 Cycle de l’urée
Le bilan énergétique du cycle de l’urée :
• La synthèse de l’urée qui permet l’élimination de 2 atomes d’azotes, consomme 3
molécules d’ATP.

Cycle de l’urée
Régulation de l’uréogenèse :
• La réaction catalysée par carbamoyl phosphate synthétase (CPS) est une réaction
limitante régulée d’une façon allostérique par N-acetyl-glutamate ( effecteur positif).
• N-acetyl-glutamate est synthétisé à partir de acetyl CoA et glutamate quand la
concentration de ce dernier est élevée lors de la protéolyse des protéines alimentaires.
• Cette synthèse est elle-même stimulée par l’arginine.

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 Cycle de l’urée
Régulation de l’uréogenèse :

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