Protéines alimentaires

(suite et fin)
Protéines Végétales

I- Les protéines du Soja

II- Le Gluten
Protéagineuse (soja)
 Soja

Glycine max Vigna radiata

Protéines de soja Cuisine chinoise
 I- Protéines du Soja

Glycinines (40% des prot.)

Conglycinines (35% des prot.)
Protéines de soja solubles à pH acide ou basique mais pas à pH=7
 Glycinines

6 ss U acides (A)
6 ssU basiques (B)

B A
A
B A
A

-S-S-

-S-S-
-S-S- A
B B
A B
B

MM=300-320 kDa
 β-Conglycinines

3 ssU acides unies par des liaisons faibles

Pas de pont diSS

MM= 140-170 kDa

Glycosylée (Xyl, Ara, Rha)
Comportement des glycines dans le milieu

Liaisons hydrophobes
Comportement des glycines et β-conglycinines dans le milieu
 Formation de gel

Gel glycinines > gel β-conglycinines

Glycinines dénaturées à 80-90°C

β-conglycinines dénaturées à 75°C

La fermeté du gel est fonction de

la force ionique et de la T°C de dénaturation

Les protéines de soja ne peuvent être stérilisées thermiquement

Transformation du Soja
 Lactobacillus acidophilus ≠ bulgaricus
« lait » de soja + Streptococus thermophilus yaourts
Ø Lactose + 1% de glucides
+ extrait de levure
 ~80-90°C

Tourteaux ~Nigari
Alimentation
animale
 « Lait » de soja
Okara

Tourteaux de soja Tofu

 O OH

OH
OH
OH
H 2O
OH
Glucono ∆ lactone
OH
O O
Ac. gluconique
OH

HO OH

TOFU stérile dans son emballage OH

Comparaison « lait de soja » / Lait
 ( emballages comestibles
(= substitut de lait) Épaississant soupe miso)
Facteurs anti-nutritionnels

• Sucres de flatulence
• Phytates
• Inhibiteurs de protéases
• Lectines (hémaglutinines)
• Substances goîtrigènes
 Sucres de flatulence

Gal (α 1, 6) Glc (α 1, 2) Fru

Saccharose

Raffinose
Gal (α 1, 6) raffinose = stachyose

Gal (α 1, 6) stachyose = Verbascose

Abs de galactosidase intestinale digestion par flore intestinale

CO2, méthane

Solution : germination du Soja s’accompagne d’α galactosidases + ajout MO

 (monogastriques)
ac. Phytique
Hexaphospho-Inositol
 Inhibiteurs de protéases
Peptide de Kunitz inhibe la trypsine CUD

Lectines
hémaglutinine

Substances goîtrigènes

Solution : dénaturation par chauffage

 TEMPEH (Indonésie)

1- Nettoyage des graines de soja

2- Elimination des téguments par voie sèche ou humide
3- Hydratation en milieu acide
4- Cuisson partielle (10 min à 3h)
5- Séchage et égouttage
6- Inoculation par Rhizopus oligosporus (106 spores / 100g)
7- Fermentation à l’obscurité
T°C = 32°C, HRE = 75 – 78%, durée 20 à 22 heures
8- Récupération et stockage teneur finale en eau 2 – 4%
9- Ecologie: développement de Bactéries et Levures
arômes du TEMPEH
Tempeh
 Caractéristiques du Tempeh

1- Augmentation des protéines solubles (protéolyse) (13 à 28%)

2- Augmentation du taux des acides aminés libres Lys, Met, Trp (x80)

3- Diminution du taux des sucres de flatulence

Saccharose – 85%
Raffinose – 50%
Stachyose – 65%

4- Diminution du taux d’acide linolénique (C18:3, ω3)

Production d’un anti-oxydant protège les lipides insaturés

5- Augmentation des minéraux disponibles sauf K+

6- Production de vitamines du groupe B

ATTENTION AUX CONTAMINATIONS BACTERIENNES!!!!!!!!

 II- Les protéines du blé
DEUX TYPES DE PROTEINES

Prolamines (= Gliadines)
Gluténines
 Solubilité

seul le blé contient le gluten

dans grains de ble il y as l albumen amylacéles, téguments, germe...
grain entier lipides et minéraux plus important que l
albumen
En fait Gln
 S= soufre

haute MM (70 kDa)

riches en S
α-gliadines
basse MM (40 kDa) β-gliadines
γ-gliadines

il y as enormement de gliadines différents

Gliadines
=prolamines

pauvres en S faible MM (50-75 kDa) ω-gliadines

zone interminal spécifique en violet
NR séquence non repétitif contient la cysteine et R répetitif contient la proline
Zone Q zone glutamine PolyGln

Gln disperse, Pro, AA hdrophobes qq Cys, hélice α

Nt
 condensation
pH<5 pH>5
globulaire

Filament de gliadine

Structure spatiale des gliadines

extensibilité
Les gluténines
En fait Gln
retenu la structure du resol élasticité

effet de gluten

biscuit en besoin d une bon extensibilité et pour le pain une bonne élasticité et une bonne
extensibilité
 Modèle de Bushuk

Liaisons diSS Liaisons hydrophobes

deux types de blé panifiable et non panifiable (utilisé pour les pates ..)
 Panification
bon pain différent alvéoles de différent tailles
 L’hydratation entraîne la destruction des interactions
protéine/protéine
L’hydratation favorise les interactions glutamine/eau
par ponts hydrogènes
La déformation est limitée par la présence des
ponts disulfures
Modèle en Boucle et Train taille des alvéoles augmente

l incorporation de l eau dans les réseu dans pétrissage

HMW gluténine avant extension

HMW gluténine après extension

Pétrissage =˃ orientation des protéines et oxydation ponts SS

 Alvéographe de Chopin

Farine + 44% eau pâton test

Alvéographe Chopin
y as pas de croute dans pain hamburger
Appréciations P G W

insuffisant < 40 < 20 < 150

moyen 40-60 20-22 150-180

bon 60-80 22-24 180-220

élevé > 80 > 24 > 220

 connaitre seulement les ingredients

Pain boulanger

+
Pain industriel

pour plus fermenté

pour pain viennois
eviter le rancissement et le raciment
conservateur antimoisissures
bien décrit et documenté ces étapes
Etapes de panification

1° Pétrissage (10 à 20 min)

2° Fermentation (2 à 3 h) sur deux fois

3° cuisson (20 à 40 min à 230-250°C) en atmosphére humide

4° Ressuage (refroidissement)
 1° Pétrissage

• Rotation rapide et énergique puis lente

=> orientation gliadines/gluténines
Piégeage de l’air => oxydation (favorisée par la vit C ou les lipoxygénases)
=> remodelage des ponts –S-S-
=> baisse des lipides par oxydation et interactions hydrophobes
avec le gluten

amidon
 Pétrissage

coulissement

Protéines + grains d’amidon

 Emulsifiant (Lécithine)
Leu
Leu

protéine Gln Gln protéine

NH3+
Lys Phosphate - Lys

Glu Leu
Lys

protéine
 Action des thioredoxines

-Cys-Gly-Pro-Cys- -S-S-
S S
H H

thiredoxine gluten

-Cys-Gly-Pro-Cys- -SH HS-

S S

Transforme des farines non-panifiables en farines panifiables

 2° fermentation

• Repos 1h : pointage, augmentation du volume

• Façonnage puis repos 1h

•Scarification
 3° Cuisson

20-40 min à 230-250°C sous atmosphère humide

• Levures détruites dès 55°C

• Protéines commencent à se dénaturer dès 75°C
• EtOH s’évapore à 70°C
• Gélatinisation de l’amidon
• Réseau protéique se dénature à 100°C dans la mie (mie/croûte)
• 45% d’eau emprisonné dans la mie grâce à la croûte
• Formation de la croûte par brunissement non-enzymatique
 4° Ressuage

Atmosphère contrôlée pour éviter la déssication

Évaporation 1-2% max
Rassissement et Rétrogradation de l’amidon
 Autres produits: biscuits et pâtes alimentaires

• Biscuit : forte extensibilité, faible élasticité

• Pâtes alimentaires : farine de blé dur (Prot + élevée)

à 65% d’extraction (téguments élevés), 25-30 % d’eau
Extrusion 130 bar et séchage pour atteindre11-13% d’eau

La cuisson : reprise x2 de la masse en eau et volume x2 à x4

 Modifications du gluten

Nécessaire car peu soluble, amer et coloré

Action des protéases sur l ’alvéographe
optimum
modification chimique de gluten il faut seulement savoir les modification sans
deffinition
La maladie coeliaque
Action de la transglutaminase & maladie coeliaque

QPFPQPQLPYPQPQ

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La maladie coeliaque
La maladie coeliaque