Mitochondrie

Mitochondrie
organite présent dans toutes les cellules de la plupart des

eucaryotes
Une mitochondrie est un organite, possédant toutes les

caractéristiques d'un organisme procaryote, entourée d'une double
membrane composée chacune d'une double couche
phospholipidique, et retrouvée chez la plupart des cellules
eucaryotes[1] (absente dans les érythrocytes matures et chez
certains parasites). Leur diamètre varie généralement entre 0,75 et
3 µm tandis que leur forme générale et leur structure sont
extrêmement variables[2]. On en retrouve jusqu'à 2 000 par cellule,
et elles sont localisées préférentiellement au niveau des zones
cellulaires consommatrices d'adénosine triphosphate (ATP). Elles
permettent la production d'ATP, de divers cofacteurs métaboliques
(NADH, FADH2) et sont impliquées dans différents processus tels
que la communication, la différenciation, l'apoptose et la
régulation du cycle cellulaire[3]. Les mitochondries sont aussi liées
à certaines maladies humaines telles que des retards mentaux[4],
des problèmes cardiaques[5] et jouent un rôle important dans le
processus de vieillissement.
Représentation d'une mitochondrie animale :
ATP synthase ;
espace intermembranaire mitochondrial ;
matrice mitochondriale ;
crêtes (cristae) ;
ribosomes ;
membrane mitochondriale interne ;
membrane mitochondriale externe ;
ADN mitochondrial.
Les mitochondries sont invisibles en microscopie optique

lorsqu'elles ne sont pas teintées par des colorants biologiques
(rhodamine 123 et vert Janus B). Leur étude détaillée fait appel au
microscope électronique qui possède une bien meilleure
résolution.
La théorie endosymbiotique explique[6] la présence de

mitochondries dans les cellules eucaryotes par l'incorporation ou
endocytose d'une α-protéobactérie dans une cellule hôte, il y a
plusieurs milliards d'années. L'ADN des mitochondries est ainsi
différent de celui du noyau, et transmis généralement par la mère.
Étymologie
Le terme mitochondrie provient du grec ancien μίτος (mitos) qui

veut dire « fil » et χόνδρος (chondros) qui signifie « granule ».
Fonction
Chaîne respiratoire des mitochondries

simplifiée.
Les mitochondries sont souvent décrites comme les « centrales

énergétiques » des cellules, dans la mesure où elles contribuent à
l'essentiel de la production d'ATP cellulaire à travers la
β-oxydation, le cycle de Krebs et la chaîne respiratoire dans le
cadre de la phosphorylation oxydative, l'ATP étant la molécule
énergétique ubiquitaire utilisée dans un très grand nombre de
réactions chimiques du métabolisme, et notamment de
l'anabolisme (biosynthèses). En outre, ils effectuent leur propre
biosynthèse d'acides gras (mtFASII), qui est essentielle pour la
biogenèse mitochondriale et la respiration cellulaire[7]. Outre leur
rôle dans le métabolisme énergétique cellulaire, les mitochondries
interviennent également dans la signalisation, la différenciation et
la mort des cellules, ainsi que dans le contrôle du cycle cellulaire
et de la croissance de la cellule[8]. Ces processus influencent en
retour la biogenèse des mitochondries[9],[10]. Elles ont par ailleurs
été associées à plusieurs maladies humaines, comme des
maladies mitochondriales[11] et diverses cardiopathies[5],[12].
Plusieurs propriétés des mitochondries en font des organites
particuliers. Leur nombre par cellule varie considérablement par
espèce, par tissu et par type cellulaire (l'ensemble des
mitochondries est appelé le chondriome). Ainsi, les globules
rouges du sang (hématies) sont totalement dépourvus de
mitochondries. Les plaquettes en contiennent très peu, tandis que
les cellules du foie et les cellules musculaires peuvent en contenir
plus de 2 000. Cet organite est composé de plusieurs
compartiments spécialisés dans plusieurs fonctions
physiologiques : la membrane mitochondriale externe, l'espace
intermembranaire mitochondrial, la membrane mitochondriale
interne, et la matrice mitochondriale. Les protéines
mitochondriales dépendent des espèces et des tissus considérés.
Chez l'homme, les mitochondries cardiaques contiennent au
moins 615 types de protéines différents[13], tandis qu'on en a
identifié 940 chez le rat[14] ; le protéome mitochondrial est régulé
de façon vraisemblablement dynamique[15].
Enfin, les mitochondries possèdent leur propre génome, dit

génome mitochondrial, dont l'ADN présente de nombreuses
analogies avec le génome des bactéries[16].
Mitochondries de poumon de mammifère
observées en microscopie électronique en
transmission apparaissant quasiment
circulaires.
Certaines mitochondries peuvent apparaître

très allongées.
Structure
Représentation des compartiments

mitochondriaux :
1 : membrane interne,
2 : membrane externe,
3 : espace intermembranaire,
4 : matrice.
On rencontre environ 300 à 2 000 mitochondries par cellule[17]. Les

mitochondries y ont un diamètre de 0,75 à 3 μm et une longueur
pouvant atteindre 10 µm. Elles se composent de deux
membranes, une membrane mitochondriale externe et une
membrane mitochondriale interne, qui délimitent trois milieux : le
milieu extra-mitochondrial (cytoplasme de la cellule), l'espace
intermembranaire mitochondrial, et la matrice mitochondriale.
Membrane externe
La membrane mitochondriale externe contient l'ensemble de

l'organite et a une épaisseur d'environ 6 à 7,5 nm. Son rapport
massique protéines/phospholipides est semblable à celui des
membranes plasmiques des cellules d'eucaryotes, généralement
voisin de 1:1.
Elle contient un grand nombre de protéines membranaires

intégrales appelées porines et formant des canaux aqueux
permettant aux molécules hydrophiles de moins de 5 kDa de
diffuser librement à travers la bicouche lipidique[18] : anions,
cations, acides gras, nucléotides. La membrane est cependant
imperméable aux ions H⁺.
Des protéines, plus massives, peuvent pénétrer dans la

mitochondrie lorsqu'une séquence signal est attachée à leur
extrémité N-terminale, permettant à ces protéines de se lier à une
translocase de la membrane externe, laquelle assure leur
transport actif à travers cette membrane[19].
La membrane externe contient également des enzymes

impliquées dans des activités aussi diverses que la biosynthèse
des acides gras (entrant notamment dans la constitution de la
plupart des lipides), l'oxydation de l'adrénaline (une hormone et un
neurotransmetteur) et la dégradation du tryptophane (un acide
aminé protéinogène). Il s'agit notamment de la monoamine
oxydase, de la NADH-cytochrome c réductase insensible à la
roténone, de la kynurénine 7,8-hydroxylase et de l'acyl-CoA
synthétase.
La rupture de la membrane externe permet aux protéines de

l'espace intermembranaire mitochondrial de se répandre dans le
cytosol, conduisant à la mort cellulaire[20]. Il s'agit notamment du
cytochrome C.
La membrane mitochondriale externe peut s'associer à la

membrane du réticulum endoplasmique en une structure désignée
par l'abréviation MAM (mitochondria-associated ER-membrane).
Cette structure joue un rôle important dans certaines voies de
signalisation cellulaire du calcium et intervient dans le transfert de
lipides entre le réticulum endoplasmique et les mitochondries[21].
Espace intermembranaire
L'espace intermembranaire mitochondrial, parfois appelé espace

périmitochondrial, est délimité par les membranes
mitochondriales externes et internes. Dans la mesure où la
membrane externe est perméable aux petites molécules, la
concentration d'espèces chimiques telles que les oses et certains
ions est essentiellement la même dans l'espace intermembranaire
que dans le cytosol.
Du fait de l'imperméabilité de la membrane externe aux ions H⁺,
l'espace inter-membranaire est saturé de protons provenant des
processus métaboliques ayant lieu dans la matrice. Des
procaspases et des cytochromes c[20], impliqués dans l'apoptose,
sont présents en quantité notable dans l'espace inter-
membranaire.
Les protéines qui portent une séquence spécifique de signalisation

peuvent être transportées à travers la membrane externe, de sorte
que la composition en protéines diffère dans l'espace
intermembranaire par rapport à celle du cytosol.
Membrane interne
Morphologie et composition
Article détaillé : Crête mitochondriale.
La membrane mitochondriale interne est structurée en crêtes

caractéristiques de la mitochondrie, invaginations lamellaires et
tubulaires dirigées vers l'intérieur de la matrice et observables en
microscopie électronique ou en microscopie par hybridation in situ
en fluorescence[22].
Elles abritent les enzymes de la chaîne respiratoire, l'ATP

synthase, des perméases, et les chaînes du transport des
électrons[23].
La morphologie des crêtes est sensiblement dépendante de la
présence d'ATP synthase, laquelle assure l'approvisionnement en
ATP de la cellule ; le nombre et la forme des crêtes varie selon
l'activité de la mitochondrie (besoins énergétiques importants,
oxydation des acides gras)[24],[25].
Elle est constituée de 3/4 de protéines et 1/4 de lipides. Sa

surface est jusqu'à 3 fois plus grande que celle de la membrane
externe, du fait des crêtes. La membrane interne contient plus de
151 polypeptides différents, elle héberge environ 1⁄8 de toutes les
protéines de la mitochondrie. De ce fait, la concentration en lipides
est moindre que celle de la bicouche externe et sa perméabilité
est moindre[26],[27].
La membrane interne possède notamment un phospholipide

double, la cardiolipine[28], substituée par quatre acides gras. La
cardiolipine est généralement caractéristique des membranes
mitochondriales et des membranes plasmiques bactériennes.
Dans le corps humain, elle est présente majoritairement dans les
régions à haute activité métabolique ou à haute activité
énergétique, comme les cardiomyocytes contractiles, dans le
myocarde[29],[22].
D'une bicouche de composition différente, majoritairement

protéique, les molécules, les ions et les complexes protéiques
passent majoritairement au travers de transporteurs
membranaires. Ainsi, des protéines sont transportées par les
complexes translocase de la membrane interne (en) (TIM) ou par la
protéine Oxa1[19],[30].
Fonction et métabolisme
Au contraire de la membrane externe, elle ne contient pas de

porines, mais des perméases, assurant le co-transport des ions
H+ et des molécules.
Ainsi, des protéines sont transportées par les complexes

translocase de la membrane interne (en) (TIM) ou par la protéine
Oxa1[19]. Ainsi, le complexe TIM 23 permet l'entrée de protéines
situées dans l'espace intra-membranaire dans la membrane
interne et dans la matrice mitochondriale. Le complexe TIM 22
permet l'insertion des protéines dans la membrane interne et
notamment des protéines à plusieurs domaines
transmembranaires. Les protéines Oxa permettent la sortie de la
matrice pour certaines protéines d'origine mitochondriale.
Les protéines de la membrane mitochondriale interne assurent de

nombreuses fonctions physiologiques :
1. L'antiport ANT (Adenine Nucleotide Translocase), il fait

passer l'ATP de la matrice vers l'espace inter-membranaire et
l'ADP de l'espace inter-membranaire vers la matrice ;
2. Le transporteur pyruvate-protons. Ces deux éléments
diffusent dans le même sens, il s'agit donc d'un symport ;
3. Le symport phosphate-protons ;
4. Le symport acide gras-protons ;
5. La Fo-F1 ATPase faisant passer les protons de l'espace inter-
membranaire à la matrice. Ce passage permet la production
d'ATP ;
6. Le transporteur UCP-1 venant s'ajouter en complément de la
Fo-F1 dans les cellules de la graisse brune. UCP-1 amène les
protons de l'espace inter-membranaire à la matrice tout
comme la Fo-F1. Cependant le passage de protons produira
de la chaleur au lieu d'ATP. En effet, l'adipocyte brun produit
de la chaleur, il est surtout présent chez les animaux qui
hibernent. Le nouveau-né humain en possède également, il
perdra ces cellules avec la croissance. Finalement, à l’age
adulte, il ne restera que quelques adipocytes bruns au niveau
cervical ;
réactions d'oxydoréduction de la phosphorylation oxydative ;
production d'ATP à partir d'ADP par l'ATP synthase ;
transporteurs membranaires assurant et régulant la circulation
des métabolites de et vers la matrice mitochondriale ;
système d'importation des protéines ;
dynamique mitochondriale : fusion (en) et fission des
mitochondries , l'équilibre entre ces deux processus étant
(en)
probablement un déterminant majeur du nombre de

mitochondries, de leur longueur et de l'importance de leurs
interconnexions[31].
Matrice
La matrice mitochondriale est l'espace inclus dans la membrane

mitochondriale interne. Elle renferme environ les deux tiers du
total des protéines de la mitochondrie. Elle joue un rôle
déterminant dans la production d'ATP avec l'aide de l'ATP
synthase incluse dans la membrane interne. Elle contient un
mélange très concentré de centaines d'enzymes différentes
(principalement impliquées dans la dégradation des acides gras et
du pyruvate), de ribosomes spécifiques aux mitochondries, d'ARN
de transfert et plusieurs copies de l'ADN du génome
mitochondrial.
C'est également dans la matrice que se déroule la synthèse

mitochondriale des acides gras[32], essentielle à la respiration
cellulaire et à la biogenèse mitochondriale[7]. Le produit final le
plus connu de la mtFASII est l'octanoyl-ACP (C8), qui constitue
également le substrat de départ de la biosynthèse de l'acide
lipoïque[33]. Par l'intermédiaire du cofacteur acide lipoïque, la
mtFASII agit sur des complexes enzymatiques importants du
métabolisme énergétique, tels que le complexe pyruvate
déshydrogénase, le complexe α-cétoglutarate déshydrogénase, le
complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase et le
système de clivage de la glycine (GCS)[34]. En outre, d'autres
acides gras produits par les mtFASII jouent un rôle dans la
traduction mitochondriale, la biogenèse des clusters fer-soufre et
l'assemblage des complexes de phosphorylation oxydative[33]. De
plus, les mtFASII et l'ACP acylée régulent les niveaux
mitochondriaux d'acétyl-CoA[33].
Les mitochondries possèdent leur propre génome ainsi que

l'équipement enzymatique nécessaire pour réaliser leur propre
biosynthèse des protéines. La séquence du génome mitochondrial
humain se compose de 16 569 paires de bases encodant
37 gènes[35] : 22 ARN de transfert, 2 ARN ribosomique et
13 polypeptides. Les 13 peptides mitochondriaux humains sont
intégrées à la membrane mitochondriale interne avec des
protéines encodées par des gènes situés dans le noyau de la
cellule.
Origine
Schéma d'une cellule animale type. Organites :

1. Nucléole ;
2. Noyau ;
3. Ribosomes ;
4. Vésicule ;
5. Réticulum endoplasmique rugueux (ou granuleux)
(REG) ;
6. Appareil de Golgi ;
7. Cytosquelette ;
8. Réticulum endoplasmique lisse ;
9. Mitochondries ;
10. Vacuole ;
11. Cytosol ;
12. Lysosome ;
13. Centrosome (constitué de deux centrioles) ;
14. Membrane plasmique.
Une[réf. nécessaire]
mitochondrie ne peut provenir que de la croissance et de la
division d'une autre mitochondrie déjà existante. Normalement,
avant la division cellulaire, la mitochondrie double sa masse puis
se scinde en deux. Cette division débute par l'apparition d'un sillon
de division sur la membrane interne. Elle a lieu pendant toute
l'interphase et nécessite l'intervention de la protéine DRP1 (voisine
de la dynamine). La réplication de l'ADN mitochondrial n'est pas
limitée à la phase S du cycle cellulaire. Le nombre de
mitochondries par cellule est régulé par l'activité cellulaire. Par
exemple, une cellule musculaire au repos contient 5 à 10 fois
moins de mitochondries qu'une cellule musculaire activée en
permanence.
Le fait que la mitochondrie possède son ADN propre, comme les

chloroplastes, indique une origine exogène. Les études
moléculaires montrent que les mitochondries proviennent de
l'endosymbiose, il y a environ 2 milliards d'années, d'une
α-protéobactérie de l'ordre des Rickettsiales, où l'on trouve de
nombreux parasites intracellulaires obligatoires comme les genres
Rickettsia (dont le groupe typhus) et Wolbachia (qui infecte des
arthropodes et des nématodes)[36]. La théorie endosymbiotique
de l'origine des mitochondries a été développée et argumentée par
Lynn Margulis dès 1966, puis elle a été appuyée par la découverte
de l'ADN spécifique des mitochondries en 1980. Il semble qu'au
cours de l'évolution l'ADN originel de la bactérie ait subi diverses
évolutions, perdu un grand nombre de gènes, parfois transférés
dans l'ADN de la cellule hôte. Parallèlement à ce report de la
synthèse de certaines protéines vers l'hôte, ce dernier a développé
un arsenal de translocases, enzymes permettant le transfert de
ces protéines vers la matrice mitochondriale.
Les scientifiques ont émis cette hypothèse car :
la membrane interne mitochondriale ressemble beaucoup à la

membrane des bactéries. En effet, celles-ci sont constituées
d'un phospholipide particulier : la cardiolipine tout comme chez
la mitochondrie.
les ribosomes des mitochondries (mitoribosomes) ressemblent
beaucoup aux ribosomes des bactéries. Dans les deux cas, ils
sont petits et vulnérables aux antibiotiques.
la membrane externe mitochondriale ressemble beaucoup à la
membrane d'une cellule eucaryote. Elle correspondrait à la
membrane de la cellule qui a assimilé la bactérie il y a
1,5 milliard d'années.
Une étude suggère qu'une symbiose entre Asgardarchaeota,

hétérotrophes et rejetant de l'hydrogène ainsi que d'autres
composés réduits, et α-protéobactéries spécialisées dans le
métabolisme de l'hydrogène aurait précédée l'endosymbiose[37].
Génome mitochondrial
Article détaillé : Génome mitochondrial.

Selon la théorie endosymbiotique, les mitochondries
possèderaient une origine monophylétique unique. Une cellule de
procaryote primitive aurait intégré un endosymbiote il y a environ
1,5 à 2 milliards d’années, lorsque l’atmosphère primitive s’est
enrichie en oxygène[38],[39]. Les études phylogénétiques indiquent
que cet endosymbiote est apparenté aux alphaprotéobactéries, le
plus proche parent de la mitochondrie connu actuellement étant
Rickettsia prowazekii, un parasite intracellulaire obligatoire[38]
(c'est-à-dire une bactérie ne pouvant survivre, se développer et se
reproduire qu'à l'intérieur des cellules de son hôte, en utilisant les
ressources de ces dernières). Au cours de l’évolution, la majorité
des gènes de l’endosymbiote originel auraient été perdus ou bien
transférés vers le noyau de la cellule d'eucaryote hôte[39],[40]. En
effet, les nombreux pseudogènes mitochondriaux présents dans
le génome attestent d’un processus de transfert tout au long de
l’évolution[41],[42].
Le matériel génétique (ADN mitochondrial) de la mitochondrie (qui

est la seule partie des cellules animales à posséder son propre
ADN, en plus du noyau) est souvent utilisé dans les recherches
phylogénétiques. Le génome mitochondrial (ADNmt) humain est
circulaire, ne possède pas d'introns, et est composé de
16 569 paires de bases (génome de petite taille), dont 13 cistrons
codant des ARN messagers, 22 gènes codant des ARN de
transfert, et 2 gènes codant des ARN ribosomiques.
Le génome mitochondrial peut être très différent d'une espèce à
l'autre, il est extrêmement dynamique, et est souvent
hétéroplasmique, c'est-à-dire que différentes formes coexistent au
sein de la même cellule. Il peut être trouvé sous forme circulaire
ou linéaire, double ou simple brin. Ce génome présente 5 à
10 copies dans la mitochondrie. Ces différentes formes sont,
entre autres, les produits de la réplication du génome
mitochondrial par un mécanisme de cercle roulant, mais aussi d'un
mécanisme de réplication recombinaison-dépendant, similaire à la
réplication du phage T4. Les génomes mitochondriaux sont
habituellement représentés sous forme circulaire, le « cercle
maître » qui correspond à la molécule décrivant le mieux le
génome.
Les ribosomes mitochondriaux ou mitoribosomes sont différents

des ribosomes de la cellule : ils sont plus petits (70S au lieu de
80S).
Le code génétique employé pour la synthèse des protéines peut

être différent de celui utilisé dans les synthèses cytosoliques.
Chez les vértébrés 4 codons sur 64 ont une signification différente,
dont le codon UGA qui est transcrit dans le cytosol en codon stop
mais dans la matrice UGA est transcrit en tryptophane (Trp/W),
AGG et AGA codent un codon STOP au lieu d'une arginine (Arg/R)
et AUA code la méthionine (Met/M) au lieu de l'isoleucine (Ile/I).
L'ADN mitochondrial peut aussi se répliquer.
Chez les animaux, lors de la reproduction sexuée, les
mitochondries du spermatozoïde pourraient passer dans l'ovocyte,
mais le nombre de mitochondries ainsi transférées reste très
faible en comparaison de celles déjà présentes dans l'ovocyte.
Les mitochondries du spermatozoïde restent localisées sur le
flagelle qui sera détruit par autophagie lorsque le spermatozoïde
sera dans l'ovocyte. Autrement dit, la quasi-totalité des
mitochondries de la cellule-œuf provient du gamète femelle.
L'étude de l'ADN mitochondrial humain permet donc de retracer les
relations généalogiques entre les individus seulement selon la voie
maternelle. Certaines études ont ainsi pu décrire un génome
mitochondrial ancestral duquel descendraient tous les génomes
mitochondriaux de l'humanité. L'individu femelle supposé qui
portait ce génome a été dénommé Ève mitochondriale. Ce terme
biblique reste toutefois trompeur, il est en effet très peu probable
que l'humanité ait un unique ancêtre féminin et de récentes études,
prouvant le transfert de mitochondries provenant des
spermatozoïdes lors de la fécondation, remettent en cause cette
théorie[43],[44].
Le code génétique de la mitochondrie est différent de celui du

noyau. En effet, le codon AUA code une isoleucine dans le noyau
et une méthionine dans la mitochondrie. Le codon UGA est un
codon stop (qui arrête la traduction) mais code du tryptophane
dans la mitochondrie.
Chez les plantes vertes, l'ADN mitochondrial est bien plus grand et
de taille très variable, il code une soixantaine de protéines
connues, même si, chez les plantes comme chez les animaux, la
vaste majorité des protéines mitochondriales est codée dans le
génome nucléaire. Le génome mitochondrial ainsi que le génome
chloroplastique contiennent des introns de type II (group-II introns
(http://journal.frontiersin.org/article/10.3389/fpls.2014.00035/ful
l) [archive]). Les introns de type-II possèdent une origine évolutive
commune[45] avec le splicéosome. Ces introns de type-II
possèdent une séquence qui a dégénéré au cours de l’évolution et
beaucoup ont perdu la faculté de s'auto-épisser de manière
indépendante. Ils ont besoin de facteurs codés dans le noyau pour
être épissés et parfois également de facteurs codés à l’intérieur
de ces organites (appelés les maturases).
Protéome mitochondrial
Le protéome mitochondrial est l'ensemble des protéines présentes

dans les mitochondries d'une cellule eucaryote à un moment
donné. Le protéome est un ensemble dynamique défini dans le
temps (moment considéré : stade de développement, matin ou
soir) et dans l'espace (échantillon considéré : cellule, tissu,
organisme). Pour décrire l'ensemble des protéines pouvant être
présentes dans une mitochondrie à un moment quelconque de la
vie de l'organisme, on utilisera le terme de protéome total.
Le protéome mitochondrial est composé de protéines produites
dans les mitochondries et codées dans le génome mitochondrial,
et de protéines produites dans le cytoplasme et codées dans le
génome nucléaire. La plupart des complexes enzymatiques
(exemple : ATP-synthase) sont formés par la juxtaposition de
polypeptides synthétisés dans la mitochondrie et dans le cytosol
(le fluide interne de la cellule).
Bien que les mitochondries soient les descendantes de bactéries,

les protéines de leur protéome ne sont pas toutes d'origine
bactérienne. Ainsi, chez la levure 50 à 60 % des protéines
mitochondriales ont des homologues chez les procaryotes alors
que 40 à 50 % n’en ont pas[39].
Il est intéressant de noter que c'est grâce à des associations des

protéines de kinésine et de dynéine à des microtubules que la
mitochondrie est capable de mouvement.
Protéines mitochondriales codées par le génome

mitochondrial
Suivant les organismes 1 à 10 % des protéines mitochondriales

sont directement synthétisées dans la matrice par les
mitoribosomes, à partir de l'ADN mitochondrial.
Protéines mitochondriales codées par le génome nucléaire
Les protéines mitochondriales possédant un homologue

procaryote résultent probablement du transfert des gènes de
l’endosymbiote vers le nucléaire tandis que les protéines non
homologues à des protéines procaryotes résultent d’un
phénomène « d’enrichissement » du protéome mitochondrial par
de nouvelles protéines et donc de nouvelles fonctions[38].
Les protéines mitochondriales codées par le génome nucléaire (ou

protéines mitochondriales nucléaires) sont importées à l'intérieur
de la matrice mitochondriale par différents mécanismes
possibles :
des complexes d'importation (3 sur la membrane interne, 2 sur

la membrane externe) ; TOM (Transporter Outer Membrane) est
le complexe d'importation situé sur la membrane externe et TIM
(Transporter Inner Membrane) est le complexe d'importation
situé sur la membrane interne ;
un peptide signal (environ 15 à 30 acides aminés) de la protéine
qui permet sa reconnaissance et son importation dans la
mitochondrie[46],[47] ; il existe des signal-peptidase qui clivent
certains peptides signaux, particulièrement ceux situés sur le
côté N-terminal ;
grâce à un apport énergétique.
La différence de potentiel de part et d'autre de la membrane peut
provoquer le passage des protéines dans la matrice.
Chez l'homme
La taille du protéome mitochondrial humain est estimée à plus

d’un millier de protéines, dont environ 1 % codées par le génome
mitochondrial (13 protéines)[48], dont actuellement la moitié est
identifiée[49],[50]. Seules 13 protéines sont codées par l’ADN
mitochondrial, vestige du génome de l’endosymbionte. Toutes les
autres protéines sont codées par le génome nucléaire.
Fonctionnement
Elle est considérée comme la « centrale énergétique » de la

cellule, car c'est là que se déroulent les dernières étapes du cycle
respiratoire qui convertit l'énergie des molécules organiques
issues de la digestion (glucose) en énergie directement utilisable
par la cellule (l'ATP). En cas d'absence d'oxygène la cellule utilise
la fermentation dans le cytoplasme pour produire l'énergie
nécessaire à son fonctionnement, mais c'est un système bien
moins efficace, qui dégrade le substrat de façon incomplète.
L'augmentation de la concentration en ions H+ dans les cellules
musculaires est une des raisons de la fatigue après une activité
intense. En effet, ces ions H+ changent le pH intracellulaire et
modifient de fait les conditions de fonctionnement enzymatiques
de la cellule qui ne peut plus travailler correctement.
C'est dans la mitochondrie que se déroulent les deux dernières

phases de la respiration cellulaire : le cycle de Krebs (dans la
matrice) et la chaîne de transport d'électrons (au niveau de la
membrane interne). En effet, la production d'ATP comporte
3 principales étapes :
1. La glycolyse est la première étape. Elle se déroule dans le

cytoplasme cellulaire.
2. La deuxième étape est la production d'Acétyl-CoA dans la
mitochondrie.
3. La troisième et dernière étape est la phosphorylation
oxydative.
Au cours de ces 3 étapes, via le cycle de Krebs (donc en condition

d'aérobiose), la mitochondrie permet, à partir d'une molécule de
glucose, la production théorique de 36 ou 38 molécules d'ATP
(cela dépend de la navette utilisée pour transporter le NAD de la
glycolyse) — en pratique, le rendement est un peu moins élevé,
voisin d'une trentaine de molécules d'ATP par molécule de glucose
oxydée, certaines études donnant la valeur de
29,85 ATP/glucose[51].
L'Acétyl-CoA peut aussi être obtenues par transformation de

l'acétoacétyl-CoA issu de la transformation de corps cétoniques
produits par le foie à partir d'acides gras (jeûne, régime
cétonique). Dans le cas du cerveau, cette filière d'apport
énergétique présente l'avantage de passer la barrière hémato-
encéphalique sans adjuvant (insuline ou protéines spécifiques)
pouvant la modifier à terme et pourrait éviter des mécanismes
d'inflammations consécutifs à la mauvaise qualité de
l'alimentation [52]. De plus, l'apport en énergie est plus rapide et
plus efficace (meilleur disponibilité, pas de glycolyse)[53].
Les mitochondries participent à l'apoptose (mort cellulaire) avec

le cytochrome c. De plus, elles ont aussi une fonction de
concentration et de stockage des ions calcium, sodium et
potassium où ils sont stockés sous forme de granules opaques.
On trouve également de l'or, du fer et de l'osmium.
Température
Les résultats d'une étude de chercheurs de l'INSERM publiée en

2018[54],[55] suggèrent que les mitochondries peuvent approcher
une température de 50 °C[56], soit au moins 10° de plus que la
température de l'organisme, ce qui pourrait ouvrir des pistes
prometteuses pour lutter contre certaines maladies[57].
Cependant, les hétérogénéités de température à l'intérieur de la
cellule sont habituellement considérées comme impossibles, de
précédentes études ayant suggéré un écart de température entre
la cellule et les mitochondries d’à peine un millième de degré[58].
Une lecture critique de l'étude de l'INSERM suggère que l'existence
d'une différence de température de 10 °C à travers quelques
microns entrainerait une consommation d'énergie déraisonnable
pour la cellule[59]. Enfin, ces résultats controversés pourraient être
dus à une mauvaise interprétation de la sonde moléculaire
fluorescente dont le degré de fluorescence dépend de la
température mais aussi d'un mouvement[60].
Poisons mitochondriaux
Cibles des poisons Poisons
Complexe I rot énone, barbit uriques, dérivés mercuriels
Complexe II malonat e (acide malonique), SDHI (pest icide)
Complexe III ant imycine, st robilurine (pest icide)
Complexe IV monoxyde d'azot e, cyanure, monoxyde de carbone
Complexe V (F0/F1ATPase) oligomycine, aurovert ine
Échangeur ATP/ADP at ract yloside, acide bongkrékique (en)
Perméabilit é de la membrane int erne dinit rophénol, valinomycine
Dans l'agriculture, la mitochondrie est la cible préférée des

pesticides, la roténone tout d'abord, utilisée puis interdite car elle
est reliée à la maladie de Parkinson. Actuellement ce sont les
SDHI, des inhibiteurs de la succinate déshydrogénase qui sont très
utilisés dans le but d'éliminer les moisissures. Certains poisons
ont pour rôle non pas d'empêcher les différents complexes de
fonctionner, c'est-à-dire que les transferts d'électron de la chaîne
respiratoire sont effectués mais ces protéines, les découplants ou
UCP vont court-circuiter le complexe V (ATP synthase) en créant
un canal à travers la membrane interne. Ce pore permet aux
protons de passer de l'espace intermembranaire vers la matrice
dans le sens de leur gradient, ce qui se traduit par un dégagement
de chaleur mais aucune production d'ATP. On peut citer ici
l'exemple du dinitrophénol.
Maladies mitochondriales
Article détaillé : Maladie mitochondriale.
Les mitochondries, dès le stade fœtal ont rôle essentiel

(notamment pour le métabolisme intermédiaire, le développement
neurologique périnatal, l'immunité, la bioénergétique, le
métabolisme des neurotransmetteurs). Tout dysfonctionnement
mitochondrial (DM) peut donc avoir des effets délétères pouvant
notamment induire des maladies neurologiques (ou y contribuer)
ou pouvant aggraver les conséquences et la morbidité d'autres
anomalies (autisme ou schizophrénie par exemple)[61].
En outre, au cours de la vie, l’accumulation de dommages

mitochondriaux contribue au vieillissement et aux maladies
neurodégénératives[61].
myopathies ;
maladies neurodégénératives ;
ataxie de Friedreich : maladie touchant la frataxine (Protéine
mitochondriale contribuant à l'imperméabilité des membranes
au fer) ;
neuropathie optique de Leber ;
atrophie optique type I (maladie de Kjer) ;
hypotonie musculaire ;
leucodystrophie ;
microcéphalie ;
paraplégie spastique ;
Leucoencéphalophatie
Ataxie
MERRF, MELAS, Kearns-Sayre ;
Encéphalophatie, Leigh ;
hypothyroïdie ;
insuffisance hépatocellulaire, Alpers ;
neuropathie périphérique ;
retard de croissance ;
diabète, insuffisance pancréatique ;
cardiomyopathie hypertrophique ;
stéatose hépatique ;
paragangliomes ;
surdité neurosensorielle ;
déficit en hormone de croissance ;
anémie sidéroblastique, syndrome de Pearson ;
trichothiodystrophie[62].
Maladie de charcot-Marie tooth
Chondrosarcome
Cancer colorectal
Glioblastome
Phéochromocytomes
Cancers du rein
Syndrome de Cowden
Leucémie myéloide sévère[63]
Autisme ? (ou forme plus "sévère" de l'autisme dans certains
cas d'anomalie de l'ADN mitochondrial)[61]
Schizophrénie ? (ou forme plus "sévère" de schizophrénie dans
certains cas d'anomalie de l'ADN mitochondrial)[61].
Historique
Mitochondries dans un macrophage.
En 1857, Kölliker décrit les aspects de la mitochondrie dans le

muscle. En 1890, Altmann décrit une technique de coloration des
mitochondries qu'il appelle bioblastes et postule leur autonomie
métabolique et génétique. Mais c’est le microbiologiste et
endocrinologue Carl Benda qui, reprenant ces observations sur
des préparations colorées au cristal violet, propose en 1898
d’appeler ces structures mitochondria.
En 1937, un scientifique allemand, Hans Adolf Krebs, élabore un

modèle de voie métabolique connu sous le nom de cycle de Krebs
qui se déroule, chez les eucaryotes, dans les mitochondries. En
1940-1943, Claude isole les mitochondries dans des cellules du
foie. En 1948-1950, Kennedy et Lehninger (en) montrent que le cycle
de Krebs, la β-oxydation et la phosphorylation oxydative ont tous
lieu dans les mitochondries. En 1978, Peter Mitchell obtient le prix
Nobel pour sa théorie chimiosmotique. En 1981, Anderson et son
équipe découvrent la structure génétique de l’ADN mitochondrial
humain. Finalement, Boyer et Walker obtiennent également le prix
Nobel pour leurs études sur la structure et le fonctionnement de
l'ATP synthase.
En 2016, on ne connaissait qu'un seul eucaryote ayant perdu

toutes ses mitochondries : Monocercomonoides (en) sp. PA203[64].
Mobilité des mitochondries dans les cellules
Le réseau de microtubules permet aux mitochondries de se

déplacer rapidement là où la cellule a besoin d'énergie. Dans la
cellule du tissu musculaire strié squelettique, elles seront
disposées près du matériel contractile.
Les mitochondries sont cependant immobiles dans le
spermatozoïde car elles sont disposées autour de l'axonème
(structure qui compose le flagelle).
Elles le sont également dans les cardiomyocytes et lorsque la

cellule est en mitose.
Mobilité des mitochondries en dehors des

cellules
En 2020, Alain Thierry, directeur de Recherche Inserm à l’Institut de

recherche en cancérologie de Montpellier publie dans la revue
scientifique FASEBW[65] les résultats de ses recherches
concernant la découverte de mitochondries extra-cellulaires.
Pendant sept ans, il a analysé avec son équipe une centaine
d'échantillons de plasma sanguin, dans laquelle ils ont détecté
des mitochondries libres. Cette découverte permet d'envisager de
nouvelles pistes thérapeutiques concernant les diagnostics et les
réponses immunitaires du corps. Une nouvelle hypothèse sur la
communication entre les cellules est aussi envisagée grâce à
cette découverte[66].
Notes et références
1. (en) Katrin Henze1 et William Martin, « Evolutionary biology:

essence of mitochondria », Nature, vol. 426, no 6963,‎
13 novembre 2003, p. 127-128
(PMID
14614484 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14614484)
,
DOI 10.1038/426127a (https://dx.doi.org/10.1038/426127a) ,
lire en ligne (http://www.nature.com/nature/journal/v426/n696
3/full/426127a.html) [archive]).
2. (en) Lyle Wiemerslage et Daewoo Leeb, « Quantification of
mitochondrial morphology in neurites of dopaminergic
neurons using multiple parameters », Journal of Neuroscience
Methods, vol. 262,‎15 mars 2016, p. 56-65
(PMID
,
DOI
10.1016/j.jneumeth.2016.01.008 (https://dx.doi.org/10.1016/j.jneum
, lire en ligne (http://www.sciencedirect.com/science/article/pi
i/S0165027016000091) [archive]).
3. (en) Heidi M. McBride, Margaret Neuspiel et Sylwia Wasiak,
« Mitochondria: more than just a powerhouse », Current
biology: CB, vol. 16, no 14,‎25 juillet 2006, R551–560
(ISSN 0960-9822 (https://portal.issn.org/resource/issn/0960-9
822) ,
PMID
,
DOI
10.1016/j.cub.2006.06.054 (https://dx.doi.org/10.1016/j.cub.2006.0
, lire en ligne (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1686073
5) [archive], consulté le 14 novembre 2017).
4. (en) Ann Gardner et Richard Boles, « Is a "Mitochondrial
Psychiatry" in the Future? A Review », Current Psychiatry
Reviews, vol. 1, no 3,‎31 octobre 2005, p. 255–271
(DOI
10.2174/157340005774575064 (https://dx.doi.org/10.2174/15734
, lire en ligne (https://dx.doi.org/10.2174/15734000577457506
5. (en) Edward J. Lesnefsky, Shadi Moghaddas, Bernard Tandler et
Janos Kerner, « Mitochondrial Dysfunction in Cardiac Disease:
Ischemia–Reperfusion, Aging, and Heart Failure », Journal of
Molecular and Cellular Cardiology, vol. 33, no 6,‎juin 2001,
p. 1065-1089
(PMID
,
DOI
10.1006/jmcc.2001.1378 (https://dx.doi.org/10.1006/jmcc.2001.13
, lire en ligne (https://dx.doi.org/10.1006/jmcc.2001.137
6. [1] (https://www.futura-sciences.com/sante/definitions/medeci
ne-mitochondrie-197/) [archive]
7. (en) Alexander J. Kastaniotis, Kaija J. Autio, Juha M. Kerätär et
Geoffray Monteuuis, « Mitochondrial fatty acid synthesis, fatty
acids and mitochondrial physiology », Biochimica et
Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids,
vol. 1862, no 1,‎janvier 2017, p. 39–48
(DOI
10.1016/j.bbalip.2016.08.011 (https://dx.doi.org/10.1016/j.bbalip.2
, lire en ligne (https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S138
8198116302311) [archive])
8. (en) Heidi M. McBride, Margaret Neuspiel et Sylwia Wasiak,
« Mitochondria: More Than Just a Powerhouse », Current
Biology, vol. 16, no 14,‎25 juillet 2006, R551-R560
(PMID
,
DOI
, lire en ligne (http://www.cell.com/current-biology/abstract/S0
960-9822%2806%2901781-7) [archive]).
9. (en) Teresa Valero, « Editorial (Thematic Issue: Mitochondrial
Biogenesis: Pharmacological Approaches) », Current
Pharmaceutical Design, vol. 20, no 35,‎octobre 2014, p. 5507-
5509
(PMID
,
DOI
10.2174/138161282035140911142118 (https://dx.doi.org/10.2174
, lire en ligne (http://www.ingentaconnect.com/content/ben/cp
d/2014/00000020/00000035/art00001) [archive]).
10. (en) Fabian Sanchis-Gomar, Jose Luis Garcia-Gimenez, Mari
Carmen Gomez-Cabrera et Federico V. Pallardo,
« Mitochondrial Biogenesis in Health and Disease. Molecular
and Therapeutic Approaches », Current Pharmaceutical
Design, vol. 20, no 35,‎octobre 2014, p. 5619-5633
(PMID
,
DOI
10.2174/1381612820666140306095106 (https://dx.doi.org/10.217
, lire en ligne (http://www.ingentaconnect.com/content/ben/cp
d/2014/00000020/00000035/art00007) [archive]).
11. (en) Ann Gardner et Richard G. Boles, « Is a "Mitochondrial
Psychiatry" in the Future? A Review », Current Psychiatry
Reviews, vol. 1, no 3,‎2005, p. 255-271
(DOI
10.2174/157340005774575064 (https://dx.doi.org/10.2174/15734
, lire en ligne (http://www.eurekaselect.com/79589/articl
e) [archive]).
12. (en) Gerald W. Dorn II, Rick B. Vega et Daniel P. Kelly,
« Mitochondrial biogenesis and dynamics in the developing
and diseased heart », Genes & Development, vol. 29, no 19,‎
octobre 2015, p. 1981-1991
(PMID
,
PMCID
4604339 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/4604339)
,
DOI
10.1101/gad.269894.115 (https://dx.doi.org/10.1101/gad.269894.
, lire en ligne (http://genesdev.cshlp.org/content/29/19/1981.f
ull.pdf+html) [archive]).
13. (en) Steven W. Taylor, Eoin Fahy, Bing Zhang, Gary M. Glenn, Dale
E. Warnock, Sandra Wiley, Anne N. Murphy, Sara P. Gaucher,
Roderick A. Capaldi, Bradford W. Gibson et Soumitra S. Ghosh,
« Characterization of the human heart mitochondrial
proteome », Nature Biotechnology, vol. 21, no 3,‎mars 2003,
p. 281-286
(PMID
, DOI 10.1038/nbt793 (https://dx.doi.org/10.1038/nbt793) , lire
en ligne (http://www.nature.com/nbt/journal/v21/n3/full/nbt79
3.html) [archive]).
14. (en) Jun Zhang, Xiaohai Li, Michael Mueller, Yueju Wang,
Chenggong Zong, Ning Deng, Thomas M. Vondriska, David A.
Liem, Jeong-In Yang, Paavo Korge, Henry Honda, James N.
Weiss, Rolf Apweiler and Peipei Ping, « Systematic
characterization of the murine mitochondrial proteome using
functionally validated cardiac mitochondria », Proteomics,
vol. 8, no 8,‎8 avril 2008, p. 1564-1575
(PMID
,
PMCID
,
DOI
10.1002/pmic.200700851 (https://dx.doi.org/10.1002/pmic.200700
, lire en ligne (http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/pmic.
200700851/abstract) [archive]).
15. (en) Jun Zhang, David A. Liem, Michael Mueller, Yueju Wang,
Chenggong Zong, Ning Deng, Thomas M. Vondriska, Paavo
Korge, Oliver Drews, W. Robb MacLellan, Henry Honda, James
N. Weiss, Rolf Apweiler et Peipei Ping, « Altered Proteome
Biology of Cardiac Mitochondria Under Stress Conditions »,
Journal of Proteome, vol. 7, no 6,‎juin 2008, p. 2204-2214
(PMID
,
PMCID
,
DOI
10.1021/pr070371f (https://dx.doi.org/10.1021/pr070371f) ,
lire en ligne (http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/pr070371
f) [archive]).
16. (en) G. E. Andersson, Olof Karlberg, Björn Canbäck et Charles G.
Kurland, « On the origin of mitochondria: a genomics
perspective », Philosophical Transactions B, vol. 358, no 1429,‎
29 janvier 2003, p. 165-177
(PMID
,
PMCID
,
DOI
10.1098/rstb.2002.1193 (https://dx.doi.org/10.1098/rstb.2002.119
5) [archive]).
17. Nedjma Ameziane, Marc Bogard et Jérôme Lamoril, Principes
de biologie moléculaire en biologie clinique, Elsevier Masson,
2005 (lire en ligne (https://books.google.com/books?id=cwxYe
hzAoz8C) [archive]), p. 68.
18. Pierre Cau, Raymond Seïte et Andrée Robaglia-Schlupp, Cours
de Biologie cellulaire, Ellipses, 1999.
19. (en) Johannes M. Herrmann et Walter Neupert, « Protein
transport into mitochondria », Current Opinion in Microbiology,
vol. 3, no 2,‎avril 2000, p. 210-214
(PMID
,
DOI
10.1016/S1369-5274(00)00077-1 (https://dx.doi.org/10.1016/S136
i/S1369527400000771) [archive]).
20. (en) J. E. Chipuk, L. Bouchier-Hayes et D. R. Green,
« Mitochondrial outer membrane permeabilization during
apoptosis: the innocent bystander scenario », Cell Death and
Differentiation, vol. 13, no 8,‎août 2006, p. 1396-1402
(PMID
,
DOI
10.1038/sj.cdd.4401963 (https://dx.doi.org/10.1038/sj.cdd.440196
, lire en ligne (http://www.nature.com/cdd/journal/v13/n8/abs/
4401963a.html) [archive]).
21. (en) Teruo Hayashi, Rosario Rizzuto, Gyorgy Hajnoczky et Tsung-
Ping Su, « MAM: more than just a housekeeper », Trends in
Cell Biology, vol. 19, no 2,‎février 2009, p. 81-88
(PMID
,
PMCID
,
DOI
10.1016/j.tcb.2008.12.002 (https://dx.doi.org/10.1016/j.tcb.2008.1
i/S0962892408002845) [archive]).
22. Cours de Biologie Cellulaire, Pr Stéphane Delbecq, UFR
médecine, Montpellier.
23. Pierre Cau et Raymond Seïte, Cours de biologie cellulaire,
Ellipses, 21 août 2002, 560 p. (ISBN 978-2-7298-1138-9, lire en
ligne (https://books.google.fr/books?id=2X4nAAAACAAJ&dq=
pierre+cau+biologie) [archive]).
24. Administrator, « Facbio.com - Structure (http://www.facbio.co
m/content/index.php?option=com_content&task=view&id=3
1) [archive] », sur www.facbio.com (consulté le
7 novembre 2017).
25. « Index of /media/paces/Grenoble_1112 (http://unf3s.cerime
s.fr/media/paces/Grenoble_1112/) [archive] », sur
unf3s.cerimes.fr (consulté le 7 novembre 2017).
26. (en) Jiamei Shen, Tingting Du, Xue Wang et Chunli Duan, « α-
Synuclein amino terminus regulates mitochondrial membrane
permeability », Brain Research, vol. 1591,‎3 décembre 2014,
p. 14–26 (ISSN 1872-6240 (https://portal.issn.org/resource/is
sn/1872-6240) ,
PMID
,
DOI
10.1016/j.brainres.2014.09.046 (https://dx.doi.org/10.1016/j.brainr
27. (en) Divya Padmaraj, Rohit Pande, John H. Miller et Jarek Wosik,
« Mitochondrial membrane studies using impedance
spectroscopy with parallel pH monitoring », PloS One, vol. 9,
no 7,‎2014, e101793 (ISSN 1932-6203 (https://portal.issn.org/r
esource/issn/1932-6203) ,
PMID
,
PMCID
PMC4091947 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC409
,
DOI
10.1371/journal.pone.0101793 (https://dx.doi.org/10.1371/journal.p
28. (en) Jeanie B McMillin et William Dowhan, « Cardiolipin and
apoptosis », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular
and Cell Biology of Lipids, vol. 1585, nos 2-3,‎
30 décembre 2002, p. 97-107
(PMID
,
DOI
10.1016/S1388-1981(02)00329-3 (https://dx.doi.org/10.1016/S138
i/S1388198102003293) [archive]).
29. Abraham L. Kierszenbaum, Histologie et biologie cellulaire :
Une introduction à l'anatomie pathologique, De Boeck
Supérieur, 31 mai 2006, 619 p. (ISBN 978-2-8041-4910-9, lire
en ligne (https://books.google.fr/books?id=iR0g_41022sC&pri
ntsec=frontcover&dq=biologie+cellulaire) [archive]).
30. Daniel Boujard, Bruno Anselme, Christophe Cullin et Céline
Raguenes-Nicol, Biologie cellulaire et moléculaire : Tout le
cours en fiches 2e édition : 200 fiches de cours, 400 schémas,
160 QCM et site compagnon, Dunod, 13 mai 2015, 520 p.
(ISBN 978-2-10-072892-3, lire en ligne (https://books.google.f
r/books?id=JjT7CAAAQBAJ&printsec=frontcover&dq=biologie
+cellulaire) [archive]).
31. Gerald Karp, Janet Isawa et Wallace Marshall, Biologie
cellulaire et moléculaire, De Boeck Supérieur, 2018 (lire en
ligne (https://books.google.com/books?id=nR9aDwAAQBA
J) [archive]), p. 169-170.
32. (en) Alexander J. Kastaniotis, Kaija J. Autio et Remya R. Nair,
« Mitochondrial Fatty Acids and Neurodegenerative
Disorders », The Neuroscientist, vol. 27, no 2,‎avril 2021,
p. 143–158 (ISSN 1073-8584 (https://portal.issn.org/resourc
e/issn/1073-8584) et 1089-4098 (https://portal.issn.org/reso
urce/issn/1089-4098) ,
DOI
10.1177/1073858420936162 (https://dx.doi.org/10.1177/1073858
, lire en ligne (http://journals.sagepub.com/doi/10.1177/10738
58420936162) [archive])
33. (en) Sara M. Nowinski, Jonathan G. Van Vranken, Katja K. Dove et
Jared Rutter, « Impact of Mitochondrial Fatty Acid Synthesis
on Mitochondrial Biogenesis », Current Biology, vol. 28, no 20,‎
octobre 2018, R1212–R1219
(PMID
,
PMCID
,
DOI
0982218310674) [archive])
34. (en) Zeinab Wehbe, Sidney Behringer, Khaled Alatibi et David
Watkins, « The emerging role of the mitochondrial fatty-acid
synthase (mtFASII) in the regulation of energy metabolism »,
Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell
Biology of Lipids, vol. 1864, no 11,‎novembre 2019, p. 1629–
1643
(DOI
10.1016/j.bbalip.2019.07.012 (https://dx.doi.org/10.1016/j.bbalip.2
8198119301349) [archive])
35. (en) S. Anderson, A. T. Bankier, B. G. Barrell, M. H. L. de Bruijn, A.
R. Coulson, J. Drouin, I. C. Eperon, D. P. Nierlich, B. A. Roe, F.
Sanger, P. H. Schreier, A. J. H. Smith, R. Staden et I. G. Young,
« Sequence and organization of the human mitochondrial
genome », Nature, vol. 290, no 5806,‎9 avril 1981, p. 457-465
(PMID
7219534 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7219534) ,
DOI
10.1038/290457a0 (https://dx.doi.org/10.1038/290457a0) ,
Bibcode
1981Natur.290..457A (https://ui.adsabs.harvard.edu/abs/1981Natu
, lire en ligne (http://www.nature.com/nature/journal/v290/n58
06/abs/290457a0.html) [archive]).
36. (en) Nico M. van Straalen, Dick Roelofs, An Introduction to
Ecological Genomics, OUP Oxford, 2012 (lire en ligne (https://b
ooks.google.com/books?id=VUAfAQAAQBAJ) [archive]),
p. 61.
37. Elucidating the metabolism of members of the Asgard archaea
to help updating models on the origin of the eukaryotic cell (htt
ps://naturemicrobiologycommunity.nature.com/users/210315-
anja-spang/posts/47499-elucidating-the-metabolism-of-memb
ers-of-the-asgard-archaea-can-help-to-update-models-on-the-o
rigin-of-the-eukaryotic-cell) [archive]
38. (en) S.G. Andersson, A. Zomorodipour, J.O. Andersson, T.
Sicheritz-Ponten, U.C. Alsmark, R.M. Podowski, A.K. Naslund,
A.S. Eriksson, H.H. Winkler & C.G. Kurland, « The genome
sequence of Rickettsia prowazekii and the origin of
mitochondria », Nature, vol. 396, no 6707,‎novembre 1998,
p. 133–140
(PMID
DOI 10.1038/24094 (https://dx.doi.org/10.1038/24094) ).
39. (en) M.W. Gray, G. Burger & B.F. Lang, « The origin and early
evolution of mitochondria », Genome Biology, vol. 2, no 6,‎
5 juin 2001, reviews1018.1–1018.5
(PMID
,
DOI
10.1186/gb-2001-2-6-reviews1018 (https://dx.doi.org/10.1186/gb-2
).
40. (en) C.G. Kurland & S.G. Andersson, « Origin and evolution of the
mitochondrial proteome », Microbiology and Molecular
Biology Reviews, vol. 64, no 4,‎décembre 2000, p. 786–820
(PMID
).
41. (en) Y. Tourmen, O. Baris, P. Dessen, C. Jacques, Y. Malthiery, & P.
Reynier, « Structure and chromosomal distribution of human
mitochondrial pseudogenes », Genomics, vol. 80, no 1,‎
juillet 2002, p. 71–77
(PMID
,
DOI
10.1006/geno.2002.6798 (https://dx.doi.org/10.1006/geno.2002.67
).
42. (en) Woischnik, M. & C.T. Moraes, « Pattern of organization of
human mitochondrial pseudogenes in the nuclear genome »,
Genome Research, vol. 12, no 6,‎juin 2002, p. 885–893
(PMID
,
DOI
10.1101/gr.227202 (https://dx.doi.org/10.1101/gr.227202) ).
43. M. N. C., « Mitochondries héritées du père », Pour la science,
no 496,‎février 2019, p. 16.
44. (en) Shiyu Luo, C. Alexander Valencia, Jinglan Zhang, Ni-Chung
Lee, Jesse Slone et al., « Biparental Inheritance of
Mitochondrial DNA in Humans », PNAS, vol. 115, no 51,‎
18 décembre 2018, p. 13039-13044
(DOI
10.1073/pnas.1810946115 (https://dx.doi.org/10.1073/pnas.18109
).
45. (en) Mensur Dlakić et Arcady Mushegian, « Prp8, the pivotal
protein of the spliceosomal catalytic center, evolved from a
retroelement-encoded reverse transcriptase », RNA, vol. 17,‎
1er mai 2011, p. 799-808 (ISSN 1355-8382 (https://portal.issn.
org/resource/issn/1355-8382) et 1469-9001 (https://portal.is
sn.org/resource/issn/1469-9001) ,
PMID
,
PMCID
,
DOI
10.1261/rna.2396011 (https://dx.doi.org/10.1261/rna.2396011)
, lire en ligne (http://rnajournal.cshlp.org/content/17/5/79
46. (en) Rusch, S.L. & D.A. Kendall, « Protein transport via amino-
terminal targeting sequences: common themes in diverse
systems », Molecular Membrane Biology, vol. 12, no 4,‎
octobre 1995, p. 295–307
(PMID
DOI
10.3109/09687689509072431 (https://dx.doi.org/10.3109/096876
).
47. (en) G. Schatz & B. Dobberstein, « Common principles of protein
translocation across membranes », Science, vol. 271, no 5255,‎
mars 1996, p. 1519–1526
(PMID
DOI
10.1126/science.271.5255.1519 (https://dx.doi.org/10.1126/scienc
).
48. (en) M.F. Lopez, B.S. Kristal, E. Chernokalskaya, A. Lazarev, A.I.
Shestopalov, A. Bogdanova, & M. Robinson, « High-throughput
profiling of the mitochondrial proteome using affinity
fractionation and automation », Electrophoresis, vol. 21, no 16,‎
octobre 2000, p. 3427–3440
(PMID
).
49. (en) C. Andreoli, H. Prokisch, K. Hortnagel, J.C. Mueller, M.
Munsterkotter, C. Scharfe, & T. Meitinger, « MitoP2, an
integrated database on mitochondrial proteins in yeast and
man », Nucleic Acids Research, vol. 32, no Database issue,‎
janvier 2004, D459–D462
(PMID
,
DOI
10.1093/nar/gkh137 (https://dx.doi.org/10.1093/nar/gkh137)
).
50. (en) D. Cotter, P. Guda, E. Fahy, & S. Subramaniam,
« MitoProteome: mitochondrial protein sequence database
and annotation system », Nucleic Acids Research, vol. 32,
no Database issue,‎janvier 2004, D463–D467
(PMID
,
DOI
10.1093/nar/gkh048 (https://dx.doi.org/10.1093/nar/gkh048)
).
51. (en) P. R. Rich, « The molecular machinery of Keilin's respiratory
chain », Biochemical Society Transactions, vol. 31, no Pt 6,‎
décembre 2003, p. 1095-1105
(PMID
,
DOI
10.1042/BST0311095 (https://dx.doi.org/10.1042/BST0311095)
, lire en ligne (http://www.biochemsoctrans.org/bst/031/bst03
11095.htm) [archive]).
52. Emily E. Noble, Ted M. Hsu et Scott E. Kanoski, « Gut to Brain
Dysbiosis: Mechanisms Linking Western Diet Consumption,
the Microbiome, and Cognitive Impairment », Frontiers in
Behavioral Neuroscience, vol. 11,‎30 janvier 2017 (ISSN 1662-
5153 (https://portal.issn.org/resource/issn/1662-5153) ,
DOI
10.3389/fnbeh.2017.00009 (https://dx.doi.org/10.3389/fnbeh.2017
, lire en ligne (https://dx.doi.org/10.3389/fnbeh.2017.0000
9) [archive], consulté le 5 novembre 2019)
53. Joseph C. LaManna, Nicolas Salem, Michelle Puchowicz et
Bernadette Erokwu, « Ketones Suppress Brain Glucose
Consumption », dans Advances in Experimental Medicine and
Biology, Springer US (ISBN 9780387859972, lire en ligne (http
s://dx.doi.org/10.1007/978-0-387-85998-9_45) [archive]),
p. 301–306
54. (en) Dominique Chretien, Paule Benit, Hyung-Ho Ha et Susanne
Keipert, « Mitochondria Are Physiologically Maintained At
Close To 50 C », bioRxiv,‎2 mai 2017, p. 133223
(DOI 10.1101/133223 (https://dx.doi.org/10.1101/133223) ,
lire en ligne (https://www.biorxiv.org/content/early/2017/05/0
2/133223) [archive], consulté le 17 novembre 2018).
55. (en) Dominique Chrétien, Paule Bénit, Hyung-Ho Ha et Susanne
Keipert, « Mitochondria are physiologically maintained at
close to 50 °C », PLOS Biology, vol. 16, no 1,‎25 janvier 2018,
e2003992 (ISSN 1545-7885 (https://portal.issn.org/resource/i
ssn/1545-7885) ,
PMID
,
PMCID
,
DOI
10.1371/journal.pbio.2003992 (https://dx.doi.org/10.1371/journal.p
, lire en ligne (https://journals.plos.org/plosbiology/article?id=1
0.1371/journal.pbio.2003992) [archive], consulté le
17 novembre 2018).
56. « Les mitochondries travaillent dans la cellule à près de 50 °C
(https://www.cnrs.fr/insb/recherche/parutions/articles2018/p-
rustin.html) [archive] », sur le site du CNRS.
57. « Au cœur de nos cellules, la température n’est pas de 37 °C
(http://sante.lefigaro.fr/article/au-coeur-de-nos-cellules-la-tem
perature-n-est-pas-de-37degc/) [archive] », sur Le Figaro,
19 mai 2017.
58. (en) Guillaume Baffou, Hervé Rigneault, Didier Marguet et
Ludovic Jullien, « A critique of methods for temperature
imaging in single cells », Nature Methods, vol. 11, no 9,‎
septembre 2014, p. 899–901 (ISSN 1548-7091 (https://portal.i
ssn.org/resource/issn/1548-7091) et 1548-7105 (https://port
al.issn.org/resource/issn/1548-7105) ,
DOI
10.1038/nmeth.3073 (https://dx.doi.org/10.1038/nmeth.3073)
, lire en ligne (https://www.nature.com/articles/nmeth.307
59. (en) Dominique Chrétien, Paule Bénit, Hyung-Ho Ha et Susanne
Keipert, « Mitochondria are physiologically maintained at
close to 50 °C », PLOS Biology, vol. 16, no 1,‎25 janvier 2018
(ISSN 1545-7885 (https://portal.issn.org/resource/issn/1545-7
885) ,
DOI
10.1371/annotation/51c92619-8dc5-43a1-8117-05c19db159f5 (htt
, lire en ligne (https://journals.plos.org/plosbiology/article/com
ment?id=10.1371/annotation/51c92619-8dc5-43a1-8117-05c
19db159f5) [archive], consulté le 17 novembre 2018).
60. « Nos mitochondries seraient beaucoup plus chaudes qu'on
ne le croyait (https://www.maxisciences.com/mitochondrie/no
s-mitochondries-seraient-beaucoup-plus-chaudes-qu-on-ne-le-c
royait_art40241.html) [archive] », sur maxisciences.com,
30 janvier 2018.
61. Rose, S., Wong, S., & Giulivi, C. (2016). Mitochondrial DNA
Damage in Autism. In Biochemistry of Oxidative Stress
(p. 327-343). Springer, Cham (résumé (https://link.springer.co
m/chapter/10.1007/978-3-319-45865-6_21) [archive]).
62. S.Loublier et al., Les maladies mitochondriales : une médecine
à part ? 2009 DOI 10.1016/j.immbio.2009.08.002 (https://dx.d
oi.org/10.1016%2Fj.immbio.2009.08.002)
63. P.Bénit et al., Pathologies liées aux déficits du cycle de Krebs.
Revue Francophone des laboratoires No 501 2018
64. (en) Anna Karnkowska, Vojtěch Vacek, Zuzana Zubáčová,
Sebastian C. Treitli, Romana Petrželková, Laura Eme, Lukáš
Novák, Vojtěch Žárský, Lael D. Barlow, Emily K. Herman, Petr
Soukal, Miluše Hroudová, Pavel Doležal, Courtney W. Stairs,
Andrew J. Roger, Marek Eliáš, Joel B. Dacks, Čestmír Vlček et
Vladimír Hampl, « A Eukaryote without a Mitochondrial
Organelle », Current Biology, vol. 26, no 10,‎23 mai 2016,
p. 1274-1284
(PMID
,
DOI
, lire en ligne (http://www.cell.com/current-biology/abstract/S0
960-9822(16)30263-9) [archive]).
65. «Blood contains circulating cell‐free respiratory competent
mitochondria», The FASEB Journal, 19 janvier 2020 (https://onli
nelibrary.wiley.com/doi/full/10.1096/fj.201901917R
R) [archive]
66. «La découverte d'un nouveau composant du sang», Le Journal
des Sciences, France Culture, 22 janvier 2020 (https://www.fra
nceculture.fr/emissions/le-journal-des-sciences/le-journal-des-
sciences-du-mercredi-22-janvier-2020) [archive]
Voir aussi
Articles connexes
ATP synthase
Découplage mitochondrial
Théorie endosymbiotique
Respiration cellulaire
Chaîne respiratoire
Section Production d'énergie dans électrophysiologie
Génome mitochondrial
Génome mitochondrial humain
Ève mitochondriale
Liens externes
«Mitochondrie, de l’énergie plein la cellule», La Méthode

scientifique, France Culture, 24 juin 2019 (https://www.francecult
ure.fr/emissions/la-methode-scientifique/la-methode-scientifiq
ue-emission-du-lundi-24-juin-2019) [archive]
«La découverte d'un nouveau composant du sang», Le Journal
des sciences, La Méthode scientifique, France Culture, 22 janvier
2019 (https://www.franceculture.fr/emissions/le-journal-des-sci
ences/le-journal-des-sciences-du-mercredi-22-janvier-202
0) [archive]
[vidéo] (27 minutes) : La génétique de la mitochondrie chez les
paramécies (http://www.cerimes.fr/le-catalogue/genetique-des-
mitochondries-chez-la-paramecie.html) [archive]
[vidéo] (4 minutes) : Cours : La mitochondrie (https://www.dailymoti
on.com/video/xkci4u_cours-les-mitochondries-biologie-cellulair
e-et-moleculaire_tech) [archive]
Les mitochondries - eBiologie.fr (http://www.ebiologie.fr/cours/
s/18/les-mitochondries) [archive]
Portail de la biologie cellulaire et moléculaire

Ce document provient de « https://fr.wikipedia.org/w/index.php?
title=Mitochondrie&oldid=206928632 ».
La dernière modification de cette page a été faite le 14 août 2023 à 14:16. •

Le contenu est disponible sous licence CC BY-SA 4.0 sauf mention contraire.

Mitochondrie - Wikipédia

Transféré par

Informations du document

Titre original

Copyright

Formats disponibles

Partager ce document

Partager ou intégrer le document

Options de partage

Avez-vous trouvé ce document utile ?

Ce contenu est-il inapproprié ?

Droits d'auteur :

Formats disponibles

Mitochondrie - Wikipédia

Transféré par

Droits d'auteur :

Formats disponibles

organite présent dans toutes les cellules de la plupart des

Une mitochondrie est un organite, possédant toutes les

espace intermembranaire mitochondrial ;

membrane mitochondriale interne ;

membrane mitochondriale externe ;

Les mitochondries sont invisibles en microscopie optique

La théorie endosymbiotique explique[6] la présence de

Le terme mitochondrie provient du grec ancien μίτος (mitos) qui

Chaîne respiratoire des mitochondries

Les mitochondries sont souvent décrites comme les « centrales

Enfin, les mitochondries possèdent leur propre génome, dit

Certaines mitochondries peuvent apparaître

Représentation des compartiments

On rencontre environ 300 à 2 000 mitochondries par cellule[17]. Les

La membrane mitochondriale externe contient l'ensemble de

Elle contient un grand nombre de protéines membranaires

Des protéines, plus massives, peuvent pénétrer dans la

La membrane externe contient également des enzymes

La rupture de la membrane externe permet aux protéines de

La membrane mitochondriale externe peut s'associer à la

L'espace intermembranaire mitochondrial, parfois appelé espace

Les protéines qui portent une séquence spécifique de signalisation

Article détaillé : Crête mitochondriale.

La membrane mitochondriale interne est structurée en crêtes

Elles abritent les enzymes de la chaîne respiratoire, l'ATP

Elle est constituée de 3/4 de protéines et 1/4 de lipides. Sa

La membrane interne possède notamment un phospholipide

D'une bicouche de composition différente, majoritairement

Au contraire de la membrane externe, elle ne contient pas de

Ainsi, des protéines sont transportées par les complexes

Les protéines de la membrane mitochondriale interne assurent de

1. L'antiport ANT (Adenine Nucleotide Translocase), il fait

probablement un déterminant majeur du nombre de

La matrice mitochondriale est l'espace inclus dans la membrane

C'est également dans la matrice que se déroule la synthèse

Les mitochondries possèdent leur propre génome ainsi que

Schéma d'une cellule animale type. Organites :

Le fait que la mitochondrie possède son ADN propre, comme les

Les scientifiques ont émis cette hypothèse car :

la membrane interne mitochondriale ressemble beaucoup à la

Une étude suggère qu'une symbiose entre Asgardarchaeota,

Article détaillé : Génome mitochondrial.

Le matériel génétique (ADN mitochondrial) de la mitochondrie (qui

Les ribosomes mitochondriaux ou mitoribosomes sont différents

Le code génétique employé pour la synthèse des protéines peut

Le code génétique de la mitochondrie est différent de celui du

Le protéome mitochondrial est l'ensemble des protéines présentes

Bien que les mitochondries soient les descendantes de bactéries,

Il est intéressant de noter que c'est grâce à des associations des

Protéines mitochondriales codées par le génome

Suivant les organismes 1 à 10 % des protéines mitochondriales

Les protéines mitochondriales possédant un homologue

Les protéines mitochondriales codées par le génome nucléaire (ou

des complexes d'importation (3 sur la membrane interne, 2 sur

La taille du protéome mitochondrial humain est estimée à plus

Elle est considérée comme la « centrale énergétique » de la

C'est dans la mitochondrie que se déroulent les deux dernières

1. La glycolyse est la première étape. Elle se déroule dans le

Au cours de ces 3 étapes, via le cycle de Krebs (donc en condition

L'Acétyl-CoA peut aussi être obtenues par transformation de

Les mitochondries participent à l'apoptose (mort cellulaire) avec

Les résultats d'une étude de chercheurs de l'INSERM publiée en