Université Amadou Hampaté BA / Faculté des Sciences de la Santé

Dakar - Sénégal / 2020 - 2021

UE : Histologie Embryologie, Biologie cellulaire et cytogénétique

Niveau d’études : L1S1 / Médecine 1

Module de BIOLOGIE CELLULAIRE :

LE CHONDRIOME

Pr Gualbert S. NTEME ELLA

MCA, DVM, PhD, DSB, DEA, MSc
Enseignant Chercheur du CAMES
EISMV de Dakar

G.S. NTEME ELLA / gusinte@yahoo.fr

1
 PLAN
I. Généralités :
Définition, Importance, Historique
II. Description morphologique
II.1 Microscopie optique
II.2 Microscopie électronique
III. le génome mitochondrial
IV. Fonctions des mitochondries
Conclusion
2
 Objectifs :
1. Savoir définir et localiser la mitochondrie
2.Décrire les différentes composantes de la mitochondrie
3.Donner les différences entre le génome nucléaire et
mitochondrial
4. Connaitre les principales fonctions de la mitochondrie

3
 I. GENERALITES
1. Définition et importance
• Le chondriome est l’ensemble des mitochondries d’une
cellule ou d’un tissu.
• Les mitochondries sont des organites cytoplasmiques à
double membrane
• Spécifique des cellules eucaryotes aérobies
• Présentes dans toutes les types de cellules sauf les
globules rouges.

4
 I. GENERALITES (2)
• Chaque cellule contient environ 1000 à 3000
mitochondries selon les types cellulaire.
• les cellules et les tissus qui contiennent beaucoup
de mitochondries sont, les cellules qui ont besoin d’énergie
ou qui en produisent beaucoup :
les cellules nerveuses, musculaires, adipeuses brunes, et
les cellules permettant des mécanismes de réabsorption
active de substance d’un milieu à un autre.
• Possèdent son propre génome
• Se déplacent grâce aux interactions avec le
cytosquelette.
5
 I. GENERALITES (3)
2. Historique :
• 1890 les progrès réalisés dans les techniques de
coloration en microscopie ont permis à R. Altmann de
montrer des structures qui apparaissaient comme des
filaments (en grec « mitos »).
• 1898 Ces observations ont conduit à la naissance du
terme « mitochondrie » proposé par C. Benda.

6
 I. GENERALITES (4)
• En 1932,, Bensley : isole les mitochondrie à partir du
foie de cobaye;
• De 1952-1953 Palade et Sjostrand, décrivent
l’organisation générale de la mitochondrie telle que nous la
connaissons actuellement, grâce a la microscopie
électronique.
• De 1964-1965, Schatz et Nass, mettent en évidence
l’ADN mitochondrial.
• En 1996, Liu et al, décrivent le rôle des mitochondrie
dans l’apoptose.

7
 II. DESCRIPTION MORPHOLOGIQUE
II.1. Aspect morphologique en microscopie optique
II.1.1. Moyens d’étude :
• Il est possible d’étudier les mitochondries sans
coloration, dans les cellules vivantes en culture, en utilisant
la microscopie en contraste de phase.

8
 II.1.1. Moyens d’étude (2)

• Le chondriome peut aussi être mis en évidence, en

microscopie optique par transmission, avec certains
colorants qui ont de l’affinité avec soit la chaîne de
phosphorylation oxydative (vert Janus) qui permet de
mettre en évidence le chondriome en bleu.
• Soit l’ADN, (l’hématoxyline ferrique) qui colore en bleus
foncés, les noyaux, mais aussi le matériel génétique
mitochondrial
• En microscopie en fluorescence, les mitochondries sont
mises en évidence par les colorants fluorescents comme la
rhodamine

9
 II.1.2. Morphologie
leurs formes peuvent être
 Globulaires:
0,5 à 1μm de diamètre
 Filamenteux: jusqu’à 10μm de long
• Nombre variable selon type cellulaire (et besoins
énergétiques)

10
Figure 1 : aspect des mitochondrie en M.O. G:X100
11
Figure 2 : Visualisation des mitochondries par immuno-marquage

12
 II.1.2. Morphologie (2)

• Cependant, la taille change avec l’activité de la cellule.

Exemple dans les cellules sécrétoires très actives (cellules
glandulaires),la taille des mitochondries se modifie au cours
du cycle sécrétoire; le diamètre varie alors entre 0,2 et 2 μm
au maximum pendant la phase sécrétoire.

13
Figure 3 : variation morphologique des mitochondries
dans le temps

14
 II.1.3. distribution
La répartition des mitochondries est différente selon le
type cellulaire, et fonction des besoins locaux en énergie.
• Dans les cellules hépatiques, elles se répartissent d’une
manière uniforme dans le cytoplasme.
• Dans le muscle strié squelettique, elles se disposent
en face des disques A des myofibrilles;
• Dans les tubes excréteurs du rein, elle sont situées dans
la région basale de la cellule.

15
Figure 4 : représentation schématique de la distribution des mitochondrie dans le
muscle cardiaque et le flagelle

16
II.2. Aspect morphologique en microscopie
électronique
• La mitochondrie est constituée par une enveloppe
et une matrice (ou chambre interne).
• l’ enveloppe, ou paroi mitochondriale, comprend :
 une membrane externe uniforme et continue
 une membrane interne plissée vers l'intérieur et forme
des crêtes.
• entre les deux membranes on a l'espace
intermembranaire (ou chambre externe).

17
Figure 5 : aspect d’une mitochondrie en ME

18
Figure 6 : représentation schématique d’une mitochondrie

19
II.2. Aspect morphologique en microscopie
électronique
II.2.1. La membrane externe :
• C’est une bicouche lipidique, perméable, d’une épaisseur
de 5-7nm;
• Sa composition chimique est proche de celle de la
membrane plasmique avec un feuillet hydrophobe compris
entre deux feuillets hydrophiles;
• Le feuillet moyen est occupé par des protéines dont le
diamètre varie 5-10nm.

20
Figure 7 : Structure de la membrane plasmique

21
 II.2.1. La membrane externe (2)
• composée d’environ 60 % de protéines et 50% de lipides
• Elle contient :
 Des porines (30 kDa):
o protéines transmembranaire, regroupées autour d’un
pore d’un diamètre de 2 à 3 nm.
o Permettent le transport passif de molécules dont le
poids moléculaire est inférieur ou égal à 10 kDa
o Elles ont la propriété de se lier avec les MAP2
(microtubule-associated protein).

22
 II.2.1. La membrane externe (3)

 Des pores anioniques voltage-dépendants (VDCA) :

o Constituent des canaux dont l’ouverture dépend de la
différence de potentiel entre la face externe et la face
interne de la membrane externe;
o Site de liaison de l’hexokinase et de la glycérokinase.

23
 II.2.1. La membrane externe (4)
 Des récepteurs d’importation Tom (translocase of the
outer membrane) 37, 70,20,22, 5 :
• Qui reconnaissent les séquences d’adressage des
protéines d’origine cytoplasmique destinées à la
mitochondrie.
 Des complexes d’importation des protéine à destination
mitochondriale Tom 40, associé à trois petites protéines
Tom 5, 6, et 7, qui constituent un canal
transmembranaire.

24
II.2.1. La membrane externe (5)

 Autres constituants :
o Une acyl-CoA synthétase (transforme les acides gras en
acyl-CoA)
o Molécules de monoamine oxydase (catalyse la
désamination oxydative des amines).
o La protéine blc-2 (B cell lymphoma; lymphome à cellule
B) dont la surexpression bloque l’apoptose.

25
II.2. Aspect morphologique en microscopie
électronique
II.2.2. L’espace intermembranaire
• D’une épaisseur variable de 4 à 7nm
• Sa composition en ions et petites molécules est proche
de celle du hyaloplasme,
• Il renferme :
 Des protons H+ issues de la chaîne respiratoire, jouent un
rôle capital dans la phosphorylation de l’ADP.

26
 II.2.2. L’espace intermembranaire

 Des molécules d’une taille inférieure à 10 kDa

 Des molécules de cytochrome C, jouent un rôle dans
l’apoptose et dans le transfert des électrons entre les
complexes 3 et 4 de la chaîne oxydative
 D’autres composants impliqués dans l’apoptose :
o Caspases 2, 3;
o AIF (apoptosis inducing factor ;facteur induisant
l’apoptose).

27
 II.2. 3. La membrane interne
• Bien qu’ayant la structure d’une bicouche lipidique,
l’organisation de la membrane interne diffère
complètement de celle de la membrane externe;
• Elle contient 80 % de protéines et 20 % de lipides.
• Dépourvue de cholestérol mais riche en
phosphatidylcholine et en cardiolipine responsable de la
forte imperméabilité de cette membrane aux ions, y
compris les H+ et petites molécules.

28
 II.2. 3. La membrane interne (2)
II.2. 3. 1. Les crêtes mitochondriales :
• La membrane interne s’invagine profondément dans
la matrice et forment des structures appelées crêtes
mitochondriales;
• Ces crêtes augmentent considérablement la surface
la membrane et favorisent l’existence supplémentaire
d’unités de phosphorylation oxydative.

29
 II.2. 3. 1. Les crêtes mitochondriales (2)
• La base d'une crête est souvent constituée par une
structure tubulaire étroite appelée tube de jonction de
crête qui établit une communication entre l'espace
intérieur de la crête et l'espace intermembranaire
• Le nombre des crêtes est proportionnel à l’activité de la
Cellule;

30
Figure 8 : représentation schématique d’une crêtes
31
 II.2. 3. 1. Les crêtes mitochondriales(3)
• La forme varie avec les fonctions et l’activité de la cellule.
Elles peuvent être :
 Lamellaires : dans les mitochondrie à haute activité
cellulaire. Exemple dans les cellules musculaires;
 Arciforme : dans la graisse brune
 Tubulaire : dans les cellules de Leydig
 Prismatiques dans les astrocytes
 Sacculaire : dans le muscle
• Ces différentes formes peuvent coexister dans la même
mitochondrie et évoluer avec le temps

32
 II.2. 3. 2. Composition protéique

• Cytochromes P450: ancrés dans la membrane interne,

son site actif est localise dans la matrice, enzymes de la
synthèse des hormones stéroïdes.
• Adrénodoxine et adrénodoxine réductase,
interviennent dans le transports des électrons entre le
NADPH (nicotinamide adénine dinucléotide phosphate
réduit) et le cytochrome P450

33
 II.2. 3. 2. Composition protéique (2)

• Les antiports ATP/ADP ou ANT(Adénine nucléotide

translocase) : assurent le passage de l’ADP de la chambre
externe à la matrice et la sortie de l’ATP matriciel vers la
chambre externe;
• Les antiports malate/Pi, transfère de malate d’origine
matricielle vers l’espace intermembranaire;
• La navette malate aspartate: formé par la perméase
malate/a-cetoglutarate et aspartate/glutamate. Elle
transfère le malate en direction la matrice

34
 II.2. 3. 2. Composition protéique (3)

• La navette glycérol-phosphate: elle transfère les

électrons du NADH+ a l’ubiquinone (CoQ) situe dans la
membrane interne
• Des symports métabolites/H+ qui assurent le transport
actif du pyruvate, des acides gras et le phosphate
• Des canaux ioniques Na, K, Ca.

35
 II.2. 3. 2. Composition protéique (4)

• PTP (permeability transition pore; pores de transition

de perméabilité) ou mégacanaux, qui s’ouvrent sous
l’influence de facteurs apoptotiques;
• L’ATP synthase produit de l’ATP a partir de la
phosphorylation de l’ADP;
• Carnitine acyl-transférase I et II et une translocase qui
interviennent dans le transfert des acyl-coA à travers la
membrane interne.

36
 II.2. 3. 2. Composition protéique (5)
• Des transporteurs d’électrons et de protons ou
complexes de la chaîne respiratoire:
 Complexe I ou le NADH- déshydrogénase
 Complexe II ou succinate- déshydrogénase
 Complexe III ou cytochrome c oxydoréductase
 Complexe IV ou cytochrome oxydase

Les complexes d’importation de la membrane interne TIM;

37
 II.2. 3. 2. Composition protéique (6)

• Les protéines de découplage (UCP): permettent le

passage des protons H+ de la chambre externe vers la
matrice et inhibent ainsi la formation d’un gradient de
potentiel;

38
Figure 9 : composition protéique de la membrane
interne
39
 II.2. 4. La matrice mitochondriale

• Elle occupe la chambre interne. Légèrement dense en

microscopie électronique et finement granuleuse.
Elle renferme :
 Des molécules d’ADNmt (ADN mitochondriale) circulaire
 Des molécules d’ARNmt et des ARNt (ARN de transfert);

40
 II.2. 4. La matrice mitochondriale (2)

 Des mitoribosomes plus petite que les ribosomes

cytoplasmique et plus sensible à l’action
d’antibiotiques (chloramphénicol, érythromycine)
 Toutes les enzymes impliquées dans la réplication, la
transcription et la traduction de l’ADNmt
 Des granulations denses formées par l’accumulation
de cations, calcium et magnésium;

41
 II.2. 4. La matrice mitochondriale (3)

 Des enzymes impliquées dans l’oxydation de l’acide

pyruvique, dans la béta-oxydation des acides gras;
 La succinate déshydrogénase impliquée dans le cycle du
Krebs, et des NADH et NADPH mt: transports des
électrons.;

42
 III. LE GENOME MITOCHONDRIAL

III. 1. L’ADN mitochondrial (ADNmt)

• Contenue dans la matrice
• Bicaténaire , circulaire,
• contient seulement 37 gènes, codant pour 13 protéines.
• Longueur : 16,5 kilobases chez l’homme
• ADNmt est associé à une histone mitochondriale.

43
 III. 1. L’ADN mitochondrial (2)
• Environ 5 à 10 copies par mitochondrie avec parfois une
hétéroplasmie mitochondriale, c'est-à-dire la présence
dans un même tissu, et peut-être même dans une même
cellule, de molécules d'ADN mt de structures différentes
avec répétition ou délétion de certaines séquences.

• Transmission du génome mitochondrial est strictement

maternelle.

44
 III. 2. Les gènes

Le génome contient 16569 pb (paires de bases) et les

gènes ne possèdent pas d’introns,
• Le brin lourd ou H code pour:
o 12 polypeptides, sous-unités de la chaîne respiratoire
o 2 ARN ribosomaux
o 14 ARN de transfert.

45
 III. 2. Les gènes (2)

• Le brin léger ou L contient 9 gènes:

o Un gène code pour un seul polypeptide, sous-unités du
complexe I de la chaîne respiratoire;
o 8 autres gènes codant les ARNt (ARN de transfert),

Les protéines codées par l’ADN mitochondrial restent toujours

dans la mitochondrie,

46
 III. 2. Les gènes (3)

• Les autres polypeptides de la chaîne respiratoire, ainsi

que les protéines impliquées dans la réplication, la
transcription et la traduction du génome mitochondrial,
sont codés par l'ADN nucléaire, synthétisés dans le cytosol
et importés dans la mitochondrie par l'intermédiaire ou non
de transporteurs membranaires.

47
 III. 2. Les gènes (4)
Le génome mitochondrial ne fonctionne pas comme celui
du noyau:
 Le code génétique est différent, le même codon ne
codent pas les mêmes acides aminés;
 Les ARNm (ARN messager) ne possèdent ni séquence
initiale, ni séquence terminale;
 Il n’existe qu’un seul promoteur par brin d’ADN.

48
Tableau 1 : exemples de variations

49
Figure 10 : génome mitochondrial
50
 III. 3. Les mitoribosomes
• Deux sous-unités:
 Petite ss-u: 25 à 33 S
 Grande ss-u: 35 à 45 S
La quasi totalité des protéines des mitoribosomes, est
synthétisée dans le cytoplasme.

51
III. 4. Importation des protéines cytosoliques
• La majorité des protéines mitochondriales sont codées
par le génome nucléaire et puis adressée à la mitochondrie.

• Les protéines matricielles sont synthétisées, dans le

cytoplasme, sous la forme de précurseurs comportant, le
plus souvent en N-terminal, une séquence d’adressage à la
mitochondrie.

52
III. 4. Importation des protéines cytosoliques
• Dès que chacune des préprotéines émerge du ribosome,
elle se lie à :
- une protéine chaperonne cytosolique MSF (facteur
mitochondrial d’activation de l’importation) et
- Hsp 70, proteine de choc thermique;
Elles forment des complexes avec elle et les maintiennent
dans un état replié et non agrégé.
Deux complexes de translocation agissent ensuite de
concert : les complexes TOM et TIM.

53
III. 4. Importation des protéines cytosoliques
Les TOM:
-Tom(70, 22 et 20) reconnaissent le précurseur protéique;
- Tom (40, 5, 6 et 7) forment des pores à travers la
membrane externe permettant le passage du précurseur.
Ce dernier est ensuite pris en charge par Tim (50, 23, 21 et
17) puis transloqué.

54
III. 4. Importation des protéines cytosoliques
• Les préproteines, qui viennent de pénétrer dans la
matrice mitochondriale, ne se replient qu’après clivage de la
séquence d’adressage par une protéase.
• Les chaperonnes Hsp60 et Hsp10 interviennent alors
pour replier les protéines qui, en fonction de leur nature,
elles pourront soit séjourner dans la matrice, soit s’insérer
dans la membrane interne, soit passer dans l’espace
intermembranaire.

55
Figure 11 : Importation des protéines cytosoliques
56
Figure 12 : Protéine du complexe TOM et TIM

57
 III. 5. Division – fusion et mort des mitochondries
La taille du chondriome évolue en fonction des besoins
énergétiques de la cellule et résulte de la balance entre la
fusion et la division mitochondriale.

58
III. 5. Division – fusion et mort des mitochondries

III. 5 . a . Division des mitochondries (fission) :

 La duplication de l’ADN mitochondrial : elle peut aboutir
à la formation d’ une centaine de copies;

 La mitochondriodiérèse qui est comparable à la

cytodiérése avec formation d’une crête, puis striction au
niveau de la crête néoformée aboutissant la formation de 2
mitochondries filles.

59
Figure 13: division d’une mitochondrie
60
III. 5. Division - fusion et mort des mitochondries

III. 5 . b . La fusion
Elle correspond à l’assemblage de deux mitochondries en
une seule plus grande;
Elle participe à la restauration et la réparation des
mitochondries;
C’est un mécanisme complexe et mal compris.

61
 III. FONCTIONS DES MITOCHONDRIES

III.1 RESPIRATION CELLULAIRE :

• La respiration cellulaire comprend une série de réactions
chimiques assez complexes qui consistent à extraire
l'énergie des molécules complexes (glucides, lipides et
protéines) et à les convertir en ATP.

62
 III.1 RESPIRATION CELLULAIRE(2)

III.1.1. Sources d’énergie de la mitochondrie :

III.1.1. 1. Les glucides subissent la glycolyse :
• la glycolyse est une série de réactions enzymatiques,
se déroulant dans le cytosol conduisant à la
dégradation d’une molécule de glucose pour fournir
2molécules de pyruvate, 2 NADH, 2 protons et 2
molécules d’ATP.
C6H12O6 + 2 NAD+ + 2 ADP + 2Pi → 2CH3CO COOH + 2NADH + 2H+ +2 ATP

63
 III.1.1.1. Les glucides (2)

• Le pyruvate pénètre dans la matrice mitochondriale grâce

au symports pyruvate/protons H+
• Il subit une décarboxylation oxydative, qui le transforme
en acétyl-CoA, grâce a l’intervention du coenzyme A et du
pyruvate déshydrogénase en présence NAD+

64
 III.1.1.1. Les glucides (3)
• Le radical acétyle du acétyl-CoA est lié à l'oxaloacétate
pour produire le citrate;
Ainsi commence un cycle essentiel, le cycle de Krebs,
suivant une séquence organisée de réactions enzymatiques,
avec l’oxaloacétate comme substrat initial et terminal.

Ces réactions aboutissent à la production de 2molécules de

CO2, 8atomes d’hydrogène(H+), et 8 électrons(e-).

65
 III.1.1.1. Les glucides (4)
• Les H+ et les e- libérés à chaque cycle réduisent NAD+
matriciel et FAD++(flavine adénine dinucléotide)
• Ces coenzymes agissent comme agents de transfert
d’hydrogéne et d’électrons en vertu d’une oxydation et
d’une réduction réversible.

66
Figure 14 : source d’énergie des mitochondries
67
Figure 15 : Cycle de Krebs
68
 III.1.1.1. Les glucides (5)

Au total pour une molécule de glucose on a 36ATP:

o Le cycle de Krebs produit 2 ATP, plus les 2ATP de la
glycolyse, cela fait 4 ATP.
o Les 4 NADH contiennent également de l'énergie qui sera
transformée en 3 ATP chacun (soit 24 ATP)
o FADH2 capable d'en produire 2 (4ATP).
o les 2 NADH de la glycolyse entrent dans la mitochondrie
consomme 1 ATP, ils n'en produisent que 4 ATP.

69
Figure 16 : bilan de la dégradation d’une molécule de glucose

70
 III.1.1. Sources d’énergie de la mitochondrie
1.1.2. Les lipides
sont transformés en acides gras et glycérol sous l’influence
des lipases;
• Le glycérol est converti en pyruvate ou en glucose dans le
foie;
• Les acides gras sont activés au niveau de la membrane
externe aboutissant à la formation de molécules d’acyl-CoA
à longue chaine.
Acide gras + ATP + CoA-SH → acyl-CoA + AMP + PPi

71
 1.1.2. Les lipides (2)
• L’acyl-CoA pénètre dans la matrice, après conjugaison à
la carnitine (acylcarnitine), grâce à une translocase
• L’acyl est rendu au CoA sous l’action de la carnitine acyl-
transférase;
Dans la matrice cette acyl-CoA subit la béta oxydation, qui
regroupe une succession de réactions enzymatiques (hélice
de Lynen).

72
 1.1.2. Les lipides (3)

• À chaque étape, l’acyl-coA perd un groupement

bicarboné sous forme d’acétyl-CoA avec production d’une
molécule de NADH(3ATP) et de FADH2(2ATP).
• L’acétyl-CoA est ensuite oxydé par le cycle de Krebs avec
formation de 12ATP.

73
Figure 17 : Importation des acides gras
74
 1.1.3. Les Acides aminés
• Les acides aminés n’apportent que 10% des besoins
énergétiques;
• Ils aboutissent, après désamination et dégradation de la
chaine carbonnée, à la formation de 7 molécules donnant
accès à 7points d’entrée du cycle de Krebs:
 Alanine, cystéine, sérine → pyruvate

75
 1.1.3. Les Acides aminés (2)
 Isoleucine, leucine, tryptophane →acétyl-CoA
 leucine, tyrosine → acétoacétyl-CoA,
 Asparate, asparagine → oxaloacétate
 Phénylalanine, tyrosine →fumarate
 méthionie, valine →succinyl-CoA
 Arginine,histidine, glutamine, proline →acide a-
cétoglutarique
Les fonctions amines des acides aminés en excès sont
transformées en urée.

76
III.1.2. La chaîne respiratoire ou unité d’oxydation

• A partir des coenzymes réduites (NADH et FADH2)

issues du métabolisme énergétique mitochondrial, un flux
d'électrons est généré et transféré grâce au quatre
complexes de la chaîne respiratoire et deux navettes
(ubiquinone CoQ et cytochrome C) jusqu'à l'oxygène
moléculaire.

77
Figure 18 : Transport d’électron sur membrane interne mitochondriale

78
III.1.2. La chaîne respiratoire ou unité d’oxydation(2)

Les complexes I, III, et IV, en plus d'être des transporteurs

d'électrons, sont également des pompes à protons qui font
sortir des H+ de la matrice vers l'espace intermembranaire,
créant ainsi à la fois un gradient de protons et un potentiel
de membrane mitochondrial.

79
III.1.2. La chaîne respiratoire ou unité d’oxydation(3)

Le complexe V ou ATP synthétase permet de convertir cette

force protonmotrice en ATP en faisant entrer les protons
dans la matrice.
ATP synthétase appartient aux pompes de type F avec 2
domaines F0 et F1:
 F1 est constitué de 3 sous-unités a, 3 β et les sous-unités
γ,δ, ε.
 F0 constitué par des sous-unités«c» disposées en
couronne formant une sorte de rotor.

80
III.1.2. La chaîne respiratoire ou unité d’oxydation(4)
• Le passage des ions H+ entraîne la rotation de la sous-
unité « c ».
Ce mouvement transfère l'énergie du flux de protons à la
synthèse de l'ATP à partir d’ADP et d’une Phosphate.

81
Figure 19 : Pompe de protons / d’électron-Chaine
respiratoire

82
III.1.2. La chaîne respiratoire ou unité d’oxydation(6)
• Le transport, dans le cytosol, de l’ATP est assuré par le
système Adénine nucléotide translocase ANT (ADP/ATP
translocase) qui couple la sortie d’une molécule d’ATP
matriciel à l’entrée d’une molécule d’ADP de la chambre
externe.
• Ce système évite l’engorgement de la mitochondrie et
règle le flux d'ATP et d'ADP.

83
Figure 20 : La chaîne respiratoire mitochondriale
84
 III.2. Autres fonctions des mitochondries

III.2. 1. Dans la thermogenèse :

• La protéine UCP (thermogénine) constitue des pores,
dans la membrane interne, qui assurent le passage des
protons de l’espace intermembranaire en direction de la
matrice.
• Le gradient de protons disparait, la synthèse de l’ATP n’
est donc plus possible.

85
 III.2.1. Dans la thermogenèse (2)
Par contre l’énergie qui provient du catabolisme se
transforme en chaleur.
• Exemple : la graisse brune chez le nouveau-né synthétise
de grandes quantités de protéines UCP.
A la naissance, une rapide activation de l’UCP produit une
augmentation importante de la production de chaleur par
le nouveau-né.

86
 III.2.2. La régulation du calcium cytosolique
• La mitochondrie joue un rôle important dans le stockage
et l’homéostasie du calcium.
Elle est dotée de mécanismes de transport du calcium,
localisés dans la membrane interne.

87
III.2.2. La régulation du calcium cytosolique (2)

a-Mécanismes d’entrée du calcium dans la matrice:

o L’uniport calcique mitochondrial : la force protomotrice
conduit le calcium à entrer dans la mitochondrie (inhibé
par les nucléotides triphosphates ATP GTP…);
o Le RaM (Rapid Mode) :ce qui le différencie de
l’uniport, c’est sa vitesse de captation du calcium qui
s’effectue très rapidement (inhibé par le calcium,
ruthénium).

88
 III.2.2. La régulation du calcium cytosolique (3)

b-Mécanismes de sortie du calcium

o Efflux de calcium sodium-dépendant (NCE) :
Cet échangeur sodium/calcium, transporte 3 Na+ pour 1
Ca2+ et utilise la force protomotrice pour fonctionner
(inhibé par la clonazepam, vérapamil)
o Efflux de calcium sodium-indépendant (NICE)
Il transporte les ions Ca2+depuis la matrice vers l’espace
intermembranaire contre le gradient électrochimique
calcique (inhibé par la cyanure).

89
Figure21 : les différents canaux calcique de la membrane interne
90
 III.2.2. La régulation du calcium cytosolique (4)
b-Mécanismes de sortie du calcium(2)
o Le pore de transition de perméabilité (PTP) : -
Habituellement fermés lorsque le taux de calcium est trop
élevé, les PTP s’ouvrent et libèrent d’importantes
quantités de calcium qui peuvent provoquer l’apoptose
(inhibé par la cyclosporine).

91
III.2.3. Le calcium dans le fonctionnement mitochondrial

a- Effets sur la morphologie mitochondriale :

une augmentation de la concentration du calcium matriciel
entraîne la translocation de la protéine Drp1(Dynamin-
related Protein ou dynamine ) initiant la fission.
b- Effets sur le métabolisme mitochondrial
Active trois enzymes du cycle de Krebs:
 pyruvate déshydrogénase,
 isocitrate déshydrogénase
 a cétoglutarate déshydrogénase.

92
III.2.3. Le calcium dans le fonctionnement mitochondrial(2)

c- Effets sur les mécanismes apoptotiques :

la mitochondrie joue un rôle central dans l’induction et
l’amplification des processus menant à l’apoptose.

La phase effectrice de l’apoptose se caractérise par

l’ouverture des PTP mitochondriales : ce qui provoque.
 L’augmentation massive du calcium cytosolique par fuite
du calcium.

93
III.2.3. Le calcium dans le fonctionnement mitochondrial(3)

c- Effets sur les mécanismes apoptotiques (2)

 La chute du potentiel transmembranaire
 Le gonflement mitochondrial
 La libération de cytochromeC de la mitochondrie dans
le cytosol,
 L’arrêt de la phosphorylation oxydative
 La libération des protéines apoptogènes
mitochondriales comme: le cytochrome c, les caspase 3
et 9 et le facteur AIF (apoptosis inducing factor).

94
 III.2. 3. La fonction de synthèse

• Les mitochondries participent, avec le réticulum

endoplasmique à la biosynthèse des hormones
stéroïdiennes à partir du cholestérol grâce à des
cytochrome P450 mitochondriaux.
• Production des précurseurs des acides aminés non
essentiels.

95
 Conclusion
La mitochondrie est un organite spécifique des
eucaryotes, leur ensemble forme un chondriome.
Elle contient son propre ADN qui est d’origine
maternelle.
Elle a comme fonction principale la transformation de
l’énergie, libérée par le catabolisme des glucides, des
lipides et des protéines, en ATP par phosphorylation
de l’ADP, grâce à un mécanisme complexe qui se
déroule dans la membrane interne, en présence
d’oxygène.
Son dysfonctionnement affecte la survie de la cellule.
96
 Bibliographie
• B.Albert, A.Johnson, J.Lewis, M.Raff, K.Roberts,
P.Walker ; biologie moléculaire de la cellule;
Medecine-Sciences Flammarion; 4e édition avril
2007
• Le Marc Maillet; Biologie cellulaire; Masson; 9e
édition septembre 2004
• G Karp, Biologie cellulaire et moléculaire ; De
Boeck ; 2e édition avril 2004.

97
 Bibliographie
• J.C Callen; Biologie cellulaire des molécules
aux organismes; Dunod; 2e édition; 2005
• http://www.uvp5.univparis5.fr/WIKINU/docvi
deos/Grenoble_1011/rachidi_walid/rachidi_w
alid_p02/rachidi_walid_p02.pdf consulté le
17/04/14

98
MERCI
POUR VOTRE
ATTENTION
PARTICULIERE

99