a) Structure théorique : n’existe pas en réalité b) Forme zwitterionique : présente

aux valeurs de pH physiologique

Fig. II-01 : Structure générale d’un acide α-aminé (sauf la proline).

Fig. II-02 : Stéréoisomérisme des α-amino acides.

Fig. II-03 : Classification et propriétés des acides aminés protéiques.
 Fig. II-04 : Structure chimique des 20 acides aminés protéiques.

Fig. II-05 : Formation réversible d'une liaison disulfure par oxydation

de deux molécules de cystéine.
 a) Protéiques

b) Non protéiques

Fig. II-06 : Acides aminés peu fréquents.

 Comportement acide

Comportement basique

Fig. II-07 : Propriété acido-basique (amphotérique) des acides aminés.

Fig. II-08 : Ionisation et titration des acides aminés.

 Fig. II-09 : Formation de la liaison peptidique.

Fig. II-10 : Séquence d’amino acide chez l’Insuline Bovine.

Fig. II-11 : Présentation schématique de quelques fonctions des protéines
membranaires.

Fig. II-12 : Caractéristique de la liaison peptidique.

 Fig. II-13 : Structure primaire des protéines.

Fig. II-14 : Structure secondaire des protéines, les hélices α.

Fig. II-15 : Hélices α de la Ferritine (protéine de stockage).

(A)

(B)

(C)

(D)

Fig. II-16 : Structure secondaire des protéines, les feuillets β.

A) présentation schématique des feuillets β, B) feuillets β antiparallèle, C) feuillets β
parallèle, D) feuillets β mixte.
 .

Fig. II-17: feuillets β d’une protéine.

Fig. II-18: Structure tertiaire des protéines.

(A : Ribonucléase, B : Myoglobine)

(A) (B)

Fig. II-19: Structure quaternaire des protéines.

(A: Protein Cro du bactériophage λ, B : Hémoglobine)
Fig. II-20: Les niveaux structuraux des protéines.

Fig. II-21: Principe de la dialyse.

Fig. II-22: Séparation électrophorétique des protéines sur gels de polyacrylamide.
.

Fig. II-23: Chromatographie d’affinité.

Fig. II-24: Chromatographie d’exclusion (filtration sur gel).
 Mélange de
protéines

Fig. II-25: Chromatographie d’échange d’ion.