Rappels Acides Aminã©s Protã©ines Master Agro 21

Rappels sur la structure des acides aminés et des protéines
Gel d’électrophorèse ou électrophoregramme ou
Courbe étalon
Année Universitaire 20/21 Page 1 Pr GHAILANI NOUROUTI NAIMA

RAPPELS SUR LA STRUCTURE DES

ACIDES AMINES ET DES PROTEINES

Plan
1) La composition des acides aminés
2) La classification des acides aminés
2.1) Selon la nature de la chaine latérale
2.1.1) Acides aminés à chaine latérale apolaire ou aliphatique
2.1.2) Acides aminés à chaine latérale polaire mais non chargée.
2..13) Acides aminés à chaine latérale polaire et chargée négativement,
2.1.4) Acides aminés à chaine latérale polaire et chargée positivement.
2.2.) classification selon la nature du groupement de fonction
2.2.1) Groupement alcool
2.2.2) Groupement aliphaique
2.2.3) Groupement acide
2.2.4) Groupement azotée
2.2.5) Groupement soufrée
2.2.6) Groupement aromatique
2.3) La classification des acides aminés selon leur point isoélectrique,
2. 3.1 ) Variation de la charge d’un ampholyte en fonction du pH du
milieu
3) La liaison peptidique
4) Les différentes structures des protéines
4.1) La structure primaire
4.2) La structure secondaire
4.2.1) Hélice alpha
4.2.2) Feuillet beta
4.2.3) Structure non définie
4.3) Structure tertiaire
4.3.1) Les liaisons covalentes : les ponts s-s
4.3.2) Les liaisons non-covalentes
4.3.2.1) Les interaction ioniques
4.3.2.2) les liaisons hydrogènes
4.3.2.3) Les liaisons hydrophobes
4.3.2.4) Les liaisons de van der waals
4.4) Structure quaternaire
5) Dénaturation des protéines
5.1) Définition :
5.2) Les types de dénaturations
5.3) L es différents agents dénaturants des protéines :
5.3.1) Définition
5.3.2) Les Agents physiques
5.3.2.1) La Chaleur :
5.3.3) Les Agents chimiques
5.3.3.1.) Le pH :
5.3.3.2 ) Présence de détergents :
5.3.3.3) La force ionique:
5.3.3.4) Les agents réducteurs:
5.3.3.5) Les solvants :
5.2.3.6.) Les agents chaotropiques
6) Notion d’affinité pour les protéines

1) La structure générale des acides aminés
Un acide aminé est formé d'un carbone dit asymétrique auquel sont liés les groupements suivants
Un groupement amine (NH2)
Un hydrogène (H)
Un groupement acide (COOH)
Une portion variable d'un acide aminé à l'autre (indiqué par la lettre R sur la molécule;
R pour radical) voir la figure 1.
Figure 1 : Formule générale d’un acide aminé

2.1) Selon la nature de la chaine latérale
2.1.1 ) Acides aminés à chaine latérale apolaire ou aliphatique

Ces acides aminés ne possèdent aucune charge résiduelle et ils ont la propriété d’être
très hydrophobe.
Figure 2 : Acides aminés non polaires et aromatiques

2.1.2) Acides aminés à chaine latérale polaire mais non chargée.
Ces acides aminés sont relativement hydrophiles.
Figure 3 : Acides aminés polaires mais non chargés

2.1.3) Acides aminés à chaine latérale polaire et chargée négativement,
Ils possèdent une 2ème fonction carboxylique. Ils sont faiblement polaires et hydrophiles.
Figure 4 : Acides aminés chargés négativement
2.1.4) Acides aminés à chaine latérale polaire et chargée positivement.
Ils sont faiblement polaires et hydrophiles.
Figure 5: Acides aminés chargés positivement

2.2) Classification selon la nature du groupement

2.2.1) Groupement azoté
Des acides aminés azotés. Lysine arginine,Asparagine, glutamine
Figure 6 : Types d’acides aminés à groupement azoté

2.2.2) Groupement aromatique
-Aromatiques comme tyrosine et la phénylalanine
Figure 7 : Types d’acides aminés à groupement aromatique
2.2.3) Groupement alcool

Des acides aminés à alcools en citant la sérine et la thréonine
Figure 8 : Types d’acides aminés à groupement alcool

2.2.4) Groupement acide

- Des acides aminé acide aspartate, glutamate
Figure 9 : Types d’acides aminés à groupement acide
2.2.5) Groupement soufré

- Des acides aminés soufrés methionine, cysteine
Figure 10 : Types d’acides aminés à groupement soufré
2.2.5) Groupement aliphaique
Figure 11 : Types d’acides aminés à chaine aliphatique
3) Classification des acides aminés selon leur pH isoélectrique,
pHi ou pI d'une molécule (la plupart du temps une protéine ou un peptide) est défini
comme le pH pour lequel la charge globale de cette molécule est ou molécule est
électriquement neutre (forme zwitterionique ou ion mixte ).

A pHi,
La charge globale est donc nulle car les charges des extrémités N-terminale (amine) et
C-terminale (acide carboxylique) ainsi que celles éventuellement présentes sur les chaînes
latérales s'équilibrent.
Figure 12 : Variation de la charge globale en fonction du pH du milieu
Si le pH du milieu est< au pI d’ acide aminé alors la charge globale est positive
Si le le pH du milieu est= au pI d’acide aminé alors la charge globale est nulle ou neutre
Si le le pH du milieu est> pId acide aminé alors la charge globale est négative
3.1 ) Variation de la charge d’un ampholyte en fonction du pH du milieu
Figure 13 : Variation de la charge globale en fonction du pH du milieu et de pI

Figure14 : Courbe de titration représentant la variation de la charge d’acide amine

(protéine) en fonction du point isoélectrique
Selon le pI Les acides aminés sont classés en trois cétégoris
Les acides aminés acides : Asparagine et acide glutamique (glutamate).

Les acides aminés basiques : Lysine, arginine, et histidine.
Les acides aminés neutres : les autres aminoacides.
4) Liaison peptidique
C’est une liaison covalente qui résultat de l’association entre deux acides aminés avec
la libération de la molécule d’eau. C’est la fonction carboxylique d’acide aminé 1 qui
interagit avec l’hydrogène du groupement amine d’acide aminé suivant
Figure 15: Illustration de la liaison peptidique

4) Les différentes structures de protéines
Les protéines possèdent 4 types de structures
- La structure primaire
- La structure secondaire
- La structure tertiaire
- L a structure quaternaire.
4.1) La structure primaire
La suite des acides aminés d'une protéine constitue sa structure primaire.
Le premier acide aminé de la séquence est celui qui détient une extrémité amine libre
(extrémité N-terminale).
Le dernier acide aminé est celui qui présente une extrémité carboxyle libre (C-
terminale).
Les protéines ne restent pas sous la forme de structure primaire, elles se transforment
en se tordent pliant pour avoir des structures plus complexes.
Figure 16 : Succession des acides aminés de la structure primaire

4.2) La structure secondaire
La structure secondaire des protéines, est présentée par des parties enroulées ou
pliées de manière répétitive. Ceci deux de manière soit en d'hélice alpha , , feuillet beta ou
indéfini en pelote statistique non périodique
4.2.1) Helice alpha
C est quand le squelette carboné de la protéine adopte un repliement hélicoïdal

périodique (un fil de téléphone), on parle d'hélice alpha. Des liaisons hydrogène (en vert sur
la figure qui suit) permettent le maintien de la structure secondaire. Les chaînes latérales des
acides aminés sont localisées en périphérie de l'hélice et pointent vers l'extérieur
Figure 17 Structure secondaire type hélice alpha
4.2.2) Feuillet beta
Lorsque certaines régions de la chaîne polypeptidique se replient de manière parallèle

en formant des régions planes pliées en accordéon,
Les feuillets plissés bêta peuvent être
parallèles (les deux brins de la chaîne sont parallèles et dans le même sens).
antiparallèles (les deux brins de la chaîne polypeptidique sont parallèles et de

sens opposés)
ou
Les feuillets sont maintenus en place grâce à des liaisons hydrogènes.

Figure 18 : Structure secondaire type feuillet beta
4.2.3) Structure secondaire non définie
Lorsque la conformation d'une partie de la protéine n'est ni une hélice alpha, ni un

brin bêta , on dit qu'elle adopte une conformation en pelote statistique non périodique
Figure 19 : Structure secondaire non définie
4.3) Structure tertiaire
La structure tertiaire d'une protéine correspond à sa structure tridimensionnelle

dans l'espace. Qui est maintenue par différentes interactions et liaisons.

Figure 20 : les différents types de liaisons et ou interactions impliquées dans

l’établissement de la structure tertiaire
Liaisons covalentes (ponts disulfures)

et
Interactions ou liaisons de faibles énergie comme :
Les interactions électrostatiques (liaisons ioniques),
Les liaisons hydrogènes
Les interactions de Van der Waals
4.3.1) Les liaisons covalentes : les ponts s-s
Elles maintiennent la cohésion des polypeptides, le pont disulfure entre deux cystéines, le
pont SS n’est pas forcement présent dans toutes les protéines car pas toutes les cystéines
forment de pont S-S.
4.3.2) Les liaisons non-covalentes
Nous distinguons 4 types :Les interactions ioniques, les liaisons hydrogènes, les liaisons
hydrophobes et les force de Van Der Waal.
4.3.2.1) Les interaction ioniques
Elles s’établissent entre ions de charge opposée (type électrostatique) voir la figure 20 . La
force de ces liaisons est extrêmement variable en fonction de l’environnement dans lequel
s’établit la liaison. Change en fonction du pH

4.3.2.2) les liaisons hydrogènes
Elles se forment quand un atome d’hydrogène est lié à un atome électronégatif se trouve à
proximité d’un atome électronégatif porteur d’un électron libre. Cette liaison s’établie entre
H et O Et H et N voir la figure 20
4.3.2.3) Les liaisons hydrophobes
Elles résultent de la tendance des chaines latérales des acides aminés apolaires
à s’associer les unes aux autres quand elles sont en milieu aqueux. Même si la force de ces
liaisons hydrophobes est faible, elles représentent le moteur principal responsable du
repliement compact des protéines.
4.3.2.4) Les liaisons de van der waals
Elles sont de type électrostatique de courte distance, qui s’établie entre atomes non chargés
dont les nuages électroniques s’influence mutuellement. Elles sont extrêmement faibles (100
fois plus faibles qu’une liaison covalente) mais très nombreuses
4.4) Structure quaternaire
Ceci quand une protéine est constituée de plusieurs sous-unités polypeptidiques
Les sous-unités peuvent être liées soit
Par des liaisons non covalentes (liaison H, liaison ionique, interactions

hydrophobes)
et ou covalentes parfois des ponts disulfures.
Figure 21 : Type de structure quaternaire d’un hétéro di peptide NB Des S-S

intra et inter chaines peptidiques

Figure 22 : Structure quaternaire, une protéine formée de trois sous unités

identiques
5) Dénaturation des protéines
5.1) Définition :
La dénaturation se traduit par l’altération de la conformation ou la structure native de la

protéine. Il en découle :
- La diminution de la solubilité ou l’insolubilisation de la protéine due à l’agrégation
en amas. Ceci résulte des modifications de la distribution des groupements polaires et
apolaires.
- L’élévation de la viscosité des solutions protéiques.
- Une augmentation de la sensibilité aux attaques enzymatiques
La conséquence de la dénaturation est la perte des propriétés biologiques spécifiques comme
l’activité: enzymatiques, hormonales, de transport , de structure et immunologiques ;
5.2) Les types de dénaturations

Il faut souligner qu il existe des dénaturations réversibles et des dénaturations
irréversibles
Lors d’une dénaturation réversible :
Si les modifications structurales sont discrètes, sous certaines conditions, la
dénaturation pourra être réversible et la protéine reprendra sa structure tertiaire

Figure 23 : Type de dénaturation réversible sur la structure tridimensionnelle de

la protéine
Lorsqu'une dénaturation est irréversible,
Si la protéine est incapable de reprendre sa conformation native et sa structure
tertiaire la dénaturation est irréversible et ne peut être fonctionnelle surtout si le site actif est
affecté
Figure 24: Type de dénaturation irréversible sur la structure tridimensionnelle

de la protéine
5.2) L es différents agents dénaturants des protéines :
5.2.1) Définition
Les agents dénaturants des protéines correspondent à tous les facteurs capables
d’entraîner la rupture des liaisons hydrogènes et hydrophobes. La dénaturation n’altère pas la
structure primaire de la protéine : les liaisons peptidiques sont conservées.
A noter que les agents dénaturants sont soit de nature physique ou chimique. Nous allons citer
quelque uns

5.2.2) Les Agents physiques

Sont nombreux comme la chaleur, radiations UV et radiations ionisantes et
autres mais nous allons citer que les plus courants
pH extrêmes : rupture de liaisons électrostatiques et hydrogène (précipitation

par les acides)
5.2.2.1) La Chaleur :
L’ augmentation de la température peut provoquer la rupture des liaisons hydrogènes
impliquées dans l’établissement de la structure de la protéine et désorganise ainsi la
structure de la protéine. En effet, l'intérieur hydrophobe interagit avec le milieu aqueux et
provoque l'agrégation et la précipitation de la protéine
5.2.3) Les agents chimiques
Sont nombreux mais nous allons présenter quelques uns comme le pH, les détergents,
la force ionique, les agents réducteurs, les solvants organiques
5.2.3.1.) Le pH :
Le pH affecte la charge électrique des groupes acides et basiques des chaînes latérales
des acides aminés des protéines.
Cette altération de la charge de surface des protéines élimine les interactions
électrostatiques qui stabilisent la structure tertiaire et provoque souvent sa précipitation et la
formation d'agrégats .
L'acidité ou l'alcalinité extrême perturbent les interactions ioniques qui stabilisent les
protéines Il faut noter que la solubilité d'une protéine est minimale à son point isoélectrique,
car sa charge nette ou globale est nulle.

Figure 25: Variation de la solubilité de la protéine en fonction du pH

5.2.3.2 ) Présence de détergents :
Les détergents sont des molécules amphiphiles, dotées

d'une partie hydrophile (chargée ou non)
Et
d'une partie hydrophobe, cette partie est constituée d’une chaîne hydrogéno- carbonée
plus ou moins longue.
Figure 26 : Structure générale des détergents

Certains détergents sont chargés négativement ou anionique comme Dodécyl sulfate de
sodium (SDS)

Figure 27 : Structure d’un détergent anionique SDS

Certains détergents sont chargés positivement ou cationique comme bromure de
cetrylmethylammonium (CTAB)
Figure 28 : Structure d’un détergent cationique CTAB
Certains détergents sont non chargés ou zwitterionique comme sulfobétaine ou triton X-100
Figure 29 : Structure d’un détergent non chargé
Les détergents par leur propriété amphiphile, ils se lient d'une part aux parties
hydrophobes des polypeptides (portion apolaire) et d'autre part la phase aqueuse ou polaire
des protéines.

5.2.3.3) La force ionique:

Est définit comme la concentration en sel dissous dans une solution. Son unité est
identique à celle de la concentration. La formule de la force ionique est ci-dessous.
De cette formule, nous déduisons que la force ionique dépend :

De la nature « i » de l’ion cation (+) et ou anion (-)
De sa concentration molaire « c »
De sa charge « q »
Exemple de calcule de la force ionique
Pour des solutions de forces ioniques élevées, la solubilité diminue avec la

concentration en sel, la précipitation des protéines est dite saline
Quand la force ionique est faible il ya solubilisation des protéines
Quands la Force ionique est élevée la forte concentration d’ions minéraux diminuent la
disponibilité des molécules d'eau dans la solution ce qui conduit à la diminution d’
hydratation des protéines, l’augmentation des interactions hydrophobes et leur précipitation.

5.2.3.4 ) Les agents réducteurs:
Pour rappel, les ponts disulfures S-S sont formés entre deux cystéines. La réaction
réversible et du type d’oxydo-réduction voir la figure cidessous
Figure 30 : Formation des ponts S-S entre deux cystéines. Réaction réversible
d’oxydo-réduction
Les agents réducteurs sont des produits chimiques qui coupent les ponts disulfures,
nous citons le betamercaptoéthanol ou dithiotréitol (DTT).
Figure 31 : Structure chimique de deux agents réducteurs
Le dithiothréitol (DTT) aussi appelé réactif de Wallace Cleland, réduit les ponts
disulfures. Des Cystéines qui sont accessibles au réactif

Figure 31 : Effet du DTT, agent réducteur sur les ponts S-S
5.2.3.4) Les Solvants :
La constante diélectrique d’un solvant détermine l’influence du solvant sur les

interactions électrostatiques inter-protéines.
A noter que l'eau est un solvant de forte constante diélectrique qui réduisent les interactions
électrostatiques et la tendance à l’agrégation, nous pouvons dire que l’eau possède un effet
solubilisant.
Par contre les solvants organiques, c est en fonction de leur constante diélectrique qu
ils affectent les interactions électrostatiques et la solubilisation des protéines. Par exemple,
Si nous ajoutons de l’éthanol ou de l’acétone à faible constante diélectrique, ils augmentent
les ↑interactions électrostatiques et aboutissent à la formation d’agrégat insolubles. De ce fait,
Les solvants organiques comme l’éthanol et l’acétone sont d’excellents agents de
précipitation des protéines.
En résumé, Les solvants organiques perturbent la structure tertiaire des protéines,
provoquant sa dénaturation et sa précipitation.
5.2.3.5) Les agents chaotropiques
comme l’urée ou le chlorure de guanidinium. Utilisés à des concentrations élevées (6 à 8
mol.L–1 ). L’urée fragilise fortement les liaisons hydrogène (principales liaisons de faibles
énergies responsables du maintien des structures secondaires, tertiaires et quaternaires des
protéines).
Figure 32 : Structure de deux agents chaotropiques

6) Notion d’affinité pour les protéines
En ce qui concerne les protéines, l’ affinité peut désigne la force d interaction non-covalente
et spécifique entre certaines molécules.
Trois types d'affinités sont utilisées en biologie :
Affinité enzyme-substrat
Affinité ligand-récepteur
Affinité antigène-anticorps

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RAPPELS SUR LA STRUCTURE DES

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1) La structure générale des acides aminés

Figure 1 : Formule générale d’un acide aminé

2.1.1 ) Acides aminés à chaine latérale apolaire ou aliphatique

Figure 2 : Acides aminés non polaires et aromatiques

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2.1.2) Acides aminés à chaine latérale polaire mais non chargée.

Ces acides aminés sont relativement hydrophiles.

Figure 3 : Acides aminés polaires mais non chargés

Figure 4 : Acides aminés chargés négativement

2.1.4) Acides aminés à chaine latérale polaire et chargée positivement.

Ils sont faiblement polaires et hydrophiles.

Figure 5: Acides aminés chargés positivement

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2.2) Classification selon la nature du groupement

Figure 6 : Types d’acides aminés à groupement azoté

Figure 7 : Types d’acides aminés à groupement aromatique

2.2.3) Groupement alcool

Figure 8 : Types d’acides aminés à groupement alcool

2.2.4) Groupement acide

Figure 9 : Types d’acides aminés à groupement acide

2.2.5) Groupement soufré

Figure 10 : Types d’acides aminés à groupement soufré

2.2.5) Groupement aliphaique

Figure 11 : Types d’acides aminés à chaine aliphatique

3) Classification des acides aminés selon leur pH isoélectrique,

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Figure 12 : Variation de la charge globale en fonction du pH du milieu

Si le pH du milieu est< au pI d’ acide aminé alors la charge globale est positive

3.1 ) Variation de la charge d’un ampholyte en fonction du pH du milieu

Figure 13 : Variation de la charge globale en fonction du pH du milieu et de pI

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Figure14 : Courbe de titration représentant la variation de la charge d’acide amine

Selon le pI Les acides aminés sont classés en trois cétégoris

Les acides aminés acides : Asparagine et acide glutamique (glutamate).

Figure 15: Illustration de la liaison peptidique

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4) Les différentes structures de protéines

Les protéines possèdent 4 types de structures

Figure 16 : Succession des acides aminés de la structure primaire

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4.2) La structure secondaire

4.2.1) Helice alpha

C est quand le squelette carboné de la protéine adopte un repliement hélicoïdal

Figure 17 Structure secondaire type hélice alpha

4.2.2) Feuillet beta

Lorsque certaines régions de la chaîne polypeptidique se replient de manière parallèle

Les feuillets plissés bêta peuvent être

antiparallèles (les deux brins de la chaîne polypeptidique sont parallèles et de

Les feuillets sont maintenus en place grâce à des liaisons hydrogènes.

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Figure 18 : Structure secondaire type feuillet beta

4.2.3) Structure secondaire non définie

Lorsque la conformation d'une partie de la protéine n'est ni une hélice alpha, ni un

Figure 19 : Structure secondaire non définie

4.3) Structure tertiaire

La structure tertiaire d'une protéine correspond à sa structure tridimensionnelle

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