Diaporama Biologie JBD 2020

Université catholique de Louvain
Faculté de Pharmacie et des Sciences Biomédicales

Première année de baccalauréat
Biologie générale
Diaporama
Prof. Jean-Baptiste Demoulin

a iolo ie
c est l ét de d vivant
La biologie
1
2
é inition d i ant
e rod ction et
énéti e
r anisme ca a le de cro tre et de se re rod ire
en se maintenant dans n état éloi né de l é ili re

r ce n l contin d éner ie et de mati re
o rni ar l en ironnement
Ph siolo ie
constit é d ne o l sie rs cell les cell laire
tolo ie
Biochimie
hristian de e
ha itre
om osition chimi e des tres i ants
ntro les atomes
ea
es com osés car onés
2
3
ha itre ecti s
conna tre les ro riétés h sicochimi es des

rinci a com osés iochimi es
se amiliariser a ec le r str ct re
ntrod ction les atomes
3
4
ntrod ction les atomes
tomes d oids total homme
o ne
car one
h dro ne
a ote
a calci m
P hos hore
otassi m
S so re
a sodi m
l chlore
ma nési m
B r e n Se Si n traces
I.1
es atomes
o ne
car one
h dro ne
a ote
a calci m
P hos hore
otassi m
S so re
a sodi m
l chlore
ma nési m
4
5
I.1
es atomes
o ne
car one com osés car onés
h dro ne
a ote
a calci m
P hos hore
otassi m
S so re
a sodi m
l chlore
ma nési m
I.1
es atomes
tomes d oids total homme inéra a ions
o ne
car one
h dro ne
a ote
a calci m a
P hos hore hos hates
otassi m
S so re s l ates
a sodi m a
l chlore l
ma nési m
5
6
ea
r le essentiel s r terre
de la masse d n or anisme
sol ant réacti
liaison co alente de électrons arta és
an le
aires d électrons li res
6
7
aires d électrons li res
an le moléc le linéaire
éométrie tétraèdre
I.2
ea est n sol ant olaire
di érence d électroné ati ité entre et

liaison co alente olaire
7
8
Solubilisation des sels





Cl-
Na+


sol ilisation des ions a l
et com osés olaires h dro hiles
e cl sion des com osés h dro ho es
raisses
8
9
I.2
!!
Pont h dro ne
liaison de ai le éner ie
entre  et ne aire électroni e li re de l o ne
 
Formation d’un réseau qui explique la cohésion de l’eau
 




 





9
10
I.2
!!
Pont h dro ne et sol ilité
 tres moléc les

o

I.2
onsé ences de la ormation de
onts h dro ne
cohésion de l ea tem érat re de fusion/ébullition éle ée

S l sont des a
coe istence lace ea a e r s r erre
tension superficielle éle ée
solubilisation des com osés a ec les els l ea orme des onts

e les s cres certaines rotéines
densité de la lace celle de l ea
la str ct re de la lace est moins com acte

e celle de l ea
la lace lotte s r l ea
10
11
I.2
dans l ea
ea re
in l encé ar com osés acides et asi es
estomac
s de citron rine san mer
acide neutre basique
es li ides iolo i es sont le l s so ent ne tres et tam onnés
I.2
dans l ea et car onate
en me
pKa = 6.3
pKa = 10.3
am on
h dro énocar onate dih dro énocar onate car onate
11
12
I.2
dans l ea et hos hate
P P pKa = 2.1
P P pKa = 7.2
P P pKa = 12.1
tam on h dro éno hos hate dih dro éno hos hate
Phos hate re résenté ar Pi el e soit le
I.2
ea rés mé
Sol ilisation com osés h dro hiles

e cl sion des com osés h dro ho es
ohésion
ension s er icielle éle ée
hale r s éci i e de a orisation éle ée
ensité de l ea lace
éacti chimi e h drol ses
12
13
ha itre
La chimie du carbone
es l cides
es li ides
es rotéines
es acides n cléi es
es itamines
cides or ani es
tres
ha itre
a chimie d car one

es l cides
es li ides
es rotéines
es acides n cléi es
es itamines
cides or ani es
tres
13
14
I.3
es l cides
l cides s cres h drates de car one
ertains com osés ont n o t s cré
n m
orm le chimi e r te
I.3
es l cides

ne onction cétone o aldéh de
onctions alcool
o
et
Fonction aldéhyde Fonction cétone
o Neutre Fonction alcool

o Pas de propriété acide ou basique
o Soluble dans l’eau
14
15
I.3
es l cides

onctions alcool
Fonction aldéhyde
e em le
Fonction alcool
Fonction alcool
I.3
es l cides

onctions alcool
tr s sol les dans l ea
ertains com osés ont n o t s cré
n m
sides ol saccharides
S cres sim les oses monosaccharides
polymères de sucres simples
n m
n m
15
16
I.3
es onosaccharides o Oses
n n n
n=3 trioses l céraldéh de
n=4 tétroses
n=5 pentoses ri ose
n=6 hexoses l cose r ctose alactose
hexoses ne centaine d’isomères di érents

s i ant la osition de la onction cétone aldéh de
la con i ration de cha e car one
aldéh de
aldose cétone
cétose
16
17
Savoir la Isomères cycliques du D-glucose
différence
entre ces
deux
images
mais pas
nécessaire
ment de
les
dessiner
D-glucose
pour cyclique  D-glucose cyclique
D-glucopyranose D-glucopyranose
l’examen
D-glucose
I.3
ondensation des onosaccharides
en mes
éner ie
ol saccharide
o
oside
en mes
S
17
18
I.3
isaccharides
l cose r ctose saccharose
a tres e l cose alactose lactose dans le lait

l cose l cose maltose
I.3
es Pol saccharides ormés artir d l cose
amidon stoc a e d l cose lantes
l cose n
l co ne stoc a e d l cose anima
orme rami iée de l amidon
cell lose aroi cell laire lantes

orientation di érente des moléc les l cose 
les moléc les de cell lose orment des i res ri ides
18
19
I.3
es étérosides
Holosides ol m res ne contenant e des l cides
Hétérosides
rotéine glycoprotéines
o li ide glycolipides
n
l cide ar ois tr s com le e
c r ro es san ins
rotéines mem ranaires
matrice e tracell laire
I.3
es hos ho l cides
es l cides sont e réactionnels
cti ation so s orme de déri és hos hor lés

ermet la trans ormation des l cides
c r artie Ph siolo ie
e l cose hos hate
19
20
Chapitre 1
1.3- Les composés carbonés
Les glucides
Les lipides
Les protéines
Les acides nucléiques
Les vitamines
Acides organiques
Autres
I.3
Les Lipides
Famille hétérogène de composés carbonés apolaires et hydrophobes
acides gras et dérivés:
triglycérides (huile, graisse)
phospholipides
stéroïdes
cires
20
21
I.3.Lipides
Acides gras
CH3 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – COOH
Nombre d’atomes de carbone

n = 2 à 24, toujours pair
CH3 – [CH2]n-2 – COOH
COOH
I.3.Lipides
Acides gras
grande partie apolaire

fonction acide
liaisons C-C et C-H non polaires
Liaisons C-O et O-H polaires
pas d’interaction avec l’eau
Interaction avec l’eau
notamment par ponts hydrogène
hydrophobe
hydrophile
COOH
Chaînes longues: insoluble dans l’eau
21
22
Fonction acide carboxylique
chargée négativement à pH 7
HO
C O
H2O
Θ H3O+
O
C O
majoritaire à pH 7
I.3.Lipides
Acides gras
fonction acide
partie apolaire hydrophile
hydrophobe
Θ
CH3 – [CH2]n-2 – COO
forme ionisée fonction carboxylate
partiellement soluble dans l’eau très hydrophile
détergent (savon de Marseille)
22
23
!!
Acides gras saturés
liaisons simples entre carbones
flexible
Acides gras insaturés

une (ou plusieurs) liaison double
entre carbones :
monoinsaturés
polyinsaturés* angle rigide
COOH
* Certains sont essentiels : ils doivent se trouver dans notre alimentation
I.3
Lipides saponifiables
Triglycérides
Sels d’acides gras
Phospholipides
KOH = savon
23
24
I.3.Lipides
Triglycérides
HO-CH2
CH3 – [CH2]n-2 – COOH HO-CH glycérol
3 acides gras HO-CH2
3 H2O
CH3 – [CH2]n-2 – COO – CH2

triglycérides
CH3 – [CH2]n-2 – COO – CH
graisses, huiles
CH3 – [CH2]n-2 – COO – CH2 réserve d’énergie / isolant
(n=16 ou 18) hydrophobes
Triglycérides
Graisses saturées Huiles

solides végétaux, poissons
graisses animales liquides
(beurre, margarine)
Majorité d’acides gras saturés Acides gras mono- et polyinsaturés
24
25
Double liaison : rigide et plane
H H
C C H
H H
H C H
H
H C C H
(propène)
C H H
rotation dans l’axe
H H
(propane)
I.3.Lipides
Phospholipides
glycérol
2 acides gras
phosphate (-)
CH3 – [CH2]n-2 – COO – CH2
CH3 – [CH2]n-2 – COO – CH groupement aminé (+)
Θ
(n=16 ou 18) CH2-OPO3-R
partie hydrophobe partie hydrophile
(lécithine du jaune d’œuf)
25
26
I.3.Lipides
Stéroïdes
Ex: le cholestérol
fonction alcool
hydrophile
Squelette des stéroïdes:

3 cycles à 6 carbones +
1 cycle à 5 carbone
joints de manière caractéristique
I.3.Lipides
Dérivés des stéroïdes
Animaux: cholestérol
acides biliaires (bile)
hormones stéroïdiennes hormones sexuelles
cortisone
anabolisants
Végétaux - champignons
pas de cholestérol !
nombreux composés de structure similaire (phytostérols)
ex: LSD
26
27
I.3.Lipides
Les glycolipides
Animaux: sphingosides, cérébrosides

(structure et propriétés semblables aux phospholipides)
5 à 25 % des lipides membranaires
Végétaux
ex: digitoxine (stéroïde + glucide)

de la digitale pourpre
I.3.Lipides
Lipides tensioactifs
pôle hydrophobe pôle hydrophile
interface eau / graisses
graisse eau
27
28
I.3.Lipides
Composés tensioactifs
Ajout de tensioactifs
graisse
émulsion
eau
I.3.Lipides
Formation de micelles
eau graisse
dispersion eau dans graisses dispersion graisses dans l’eau

(mayonnaise) (eau de vaisselle)
28
29
I.3.Lipides
!!!
Membranes biologiques
bicouche lipidique
eau eau
barrière étanche
empêche le passage des composés hydrophiles
!!!
bicouche lipidique
eau eau
CH3 – [CH2]n – COO – CH2

CH3 – [CH2]n – COO – CH Θ +
OPO3-R
CH2
composant principal = phospholipides
29
30
!!!
Membranes biologiques animales
bicouche lipidique
eau eau
phospholipides + cholestérol
+ sphingolipides : structure analogue aux phospholipides
I.3.Lipides
Lipides tensioactifs = amphiphiles
Fortement tensioactifs:
• Acides gras sous forme de carboxylate (chargé négativement) = savons
• Acides biliaires (forme carboxylate) digestion
• Phospholipides
Faiblement tensioactifs:
• Acides gras sous forme neutre
• Cholestérol
30
31
I.3.Lipides
Résumé : les rôles des lipides
membranes cellulaires phospholipides, sphingolipides

cholestérol
cérébrosides, gangliosides
stockage d’énergie triglycérides

isolation thermique
Hormones stéroïdes
protection étanche des épidermes

cires végétales
sébum animal
31
32
Chapitre 1
Les glucides
Les lipides
Les protéines
Les vitamines
Acides organiques
Autres
I.3
Protéines
protéines = polymères d’acides aminés
fonction amine H2N – CH – COOH fonction acide carboxylique

(basique) |
R
Isomère L
en solution
+ Θ
H3N – CH – COO
|
R Forme majoritaire à pH neutre
32
33
I.3.Protéines
!!
Acides aminés
fonction amine + Θ
H3N – CH – COO
| fonction acide carboxylique
R
20 chaînes latérales R différentes
propriétés chimiques variées:

chargé – neutre
hydrophile – hydrophobe
aromatique
acide - base
glycine
fonction amine + Θ fonction acide carboxylique

H3N – CH – COO
|
H
R=H
symbole: GLY ou G
33
34
cystéine
+ Θ
fonction amine H3N – CH – COO fonction acide carboxylique
|
CH2
|
SH fonction thiol
symbole: CYS ou C
acide glutamique/glutamate
fonction amine + Θ
H3N – CH – COO
|
CH2
| 2 fonctions carboxylates
CH2
|
Θ
COO
symbole: GLU ou E
34
35
tyrosine
+ Θ
fonction amine H3N – CH – COO fonction acide carboxylique
|
CH2
|
cycle aromatique
|
OH
symbole: TYR ou Y
I.3.Protéines
!
Les 20 acides aminés
On retrouve les mêmes 20 acides aminés dans tous les organismes !
glycine gly G
tryptophane trp W
alanine ala A
proline pro P
valine val V
cystéine cys C
leucine leu L
méthionine met M
isoleucine ile I
asparagine asn N
phénylalanine phe F
glutamine gln Q
lysine lys K
sérine ser S
arginine arg R
thréonine thr T
histidine his H
tyrosine tyr Y
acide aspartique asp D
acide glutamique glu E
8 acides aminés essentiels pour l’homme

FLIKMWTV
(+ histidine pour les enfants)
35
36
I.3.Protéines
!!
Formation du lien peptidique
acides aminés
+ Θ + Θ
H3N – CH – COO H 3N – CH – COO
| |
R1 R2
H2O
+ Θ
dipeptide H3N – CH – CO - NH – CH – COO
| |
R1 R2
lien peptidique (fonction amide)
dipeptide acide aminé 3

+ Θ + Θ
H3N – CH – CO - NH – CH – COO H 3N – CH – COO
| | |
R1 R2 R3
H2O
extrémité N terminale
début + Θ
H3N – CH – CO - NH – CH – CO - NH – CH – COO
| | | extrémité C terminale
R1 R2 R3 fin
tripeptide
36
37
Résidus d’acide aminé
+ Θ
H 3N – CH – CO - NH – CH – CO - NH – CH – COO
| | |
R1 Ri Rn
n-2
Peptides : petit nombre d’acides aminés (n = 2 à ± 50)

Dipeptide 2
Tripeptide 3
Tétrapeptide 4
…
Décapeptide 10
…
Polypeptides : grands peptides (n = ± 40 à >1000)
Taille médiane des polypeptides humains: ± 400 aa
I.3.Protéines
Polypeptides
+ Θ
début H3N – CH – CO - NH – CH – CO - NH – CH – COO fin
| | |
R1 Ri Rn
n-2
propriétés en fonction…
du nombre d’acides aminés n
de la nature des groupements R
de l’ordre des acides aminés
SÉQUENCE des acides aminés
incroyable diversité… ex: décapeptide: 2010 = 1013 possibilités

>30 000 protéines humaines différentes
37
38
I.3.Protéines
!!
Séquence d’un polypeptide
début + Θ
H3N – CH – CO - NH – CH – CO - NH – CH – CO - NH – CH –… COO
| | | | fin
CH2 H CH3 CH2
| |
CH2
|
S - CH3
Méthionine – glycine – alanine – tyrosine… |

OH
Met-Gly-Ala-Tyr…
MGAY…
structure primaire
I.3.Protéines
Structure secondaire des polypeptides
Hélice  Feuillet 
structure stabilisée par ponts hydrogène

un même polypeptide peut contenir des zones  et 
38
39
I.3.Protéines
Structure tertiaire des polypeptides

Détermine la conformation d’un polypeptide dans l’espace
Interaction entre les chaînes latérales des acides aminés
>> repliement de la chaîne polypeptidique
I.3.Protéines
Pont disulfure
-NH – CH – CO- -NH – CH – CO-

| |
CH2 CH2
| |
SH 2 cystéines
S
pont disulfure
SH
| oxydation S
CH2 |
| CH2
-CO – CH – NH - |
-CO– CH – NH-
39
40
I.3.Protéines
Structure quaternaire des protéines
Association de plusieurs polypeptides en un complexe polypeptidique
Unité fonctionnelle
Mêmes types d’interactions que dans la structure tertiaire
ponts hydrogène
interactions entre acides aminés de charges opposées
interactions entre acides aminés hydrophobes
ponts disulfure
40
41
I.3.Protéines
!!
Résumé : Structure des protéines
Structure primaire séquence d’acides aminés
secondaire
forme tridimentionnelle
tertiaire
quaternaire association de plusieurs polypeptides

→ protéine
perte de la structure tertiaire = dénaturation

→ Perte de fonction
I.3.Protéines
Quelques modifications covalentes des protéines
Pont disulfure structure & fonction
Phosphorylation (phosphoprotéines)
régulation
Glycosylation (glycoprotéines) localisation

glycocalyx de la surface cellulaire
Couplage à des lipides (lipoprotéines)

(acides gras) ancrage membranaire
41
42
I.3.Protéines
Groupes prosthétiques
Partie non peptidique d’une protéine qui est nécessaire à sa fonction :
ex:
atome métallique : fer, zinc
hème : hémoglobine
I.3.Protéines
Solubilité des protéines
Dépend des chaînes latérales
Chargés à pH neutre:
Liaisons ioniques et ponts H Hydrophobes:
lysine lys K Liaisons de van des Waals
arginine arg R
acide aspartique asp D tryptophane trp W
acide glutamique glu E méthionine met M
alanine ala A
Hydrophiles: valine val V
Ponts H leucine leu L
asparagine asn N isoleucine ile I
glutamine gln Q phénylalanine phe F
sérine ser S Proline pro P
thréonine thr T
42
43
I.3.Protéines
Solubilité des protéines
Dépend des chaînes latérales dirigées vers l’extérieur
R ions
H 2O Protéines solubles dans l’eau:
R R
R Chaînes hydrophiles vers l’extérieur
R Chaînes hydrophobes vers l’intérieur
R
R
R R
R R H 2O
H 2O
R R
ions Protéines hydrophobes:
Chaînes hydrophobes vers l’extérieur
Solubles dans les membranes lipidiques
I.3.Protéines
Fonction des protéines
base de toutes les fonctions vitales
Protéines de structure ex: collagène, actine
Enzymes
Transporteurs hémoglobine
Certaines hormones insuline, hormone de croissance
Anticorps
43
44
I.3.Protéines
Les anticorps
I.3.Protéines
Les anticorps
Anticorps =
Immunoglobuline Partie variable
Antigène
Partie constante
44
45
I.3.Protéines
Les immunoglobulines: un complexe quaternaire
4 polypeptides 2 chaînes lourdes identiques (±450 aa)
2 chaînes légères identiques

(±210 aa) 150 kDa
I.3.Protéines
!!
Les immunoglobulines: complexe quaternaire
chaînes lourdes
chaîne légère
chaîne légère
ponts disulfures
polysaccharide
45
46
I.3.Protéines
Site de fixation Site de fixation

de l’antigène de l’antigène
I.3.Protéines
2 Chaines légères identiques
Site de fixation Site de fixation

de l’antigène de l’antigène
2 Chaines lourdes identiques
Feuillets β !
46
47
I.3.Protéines
Structure secondaire et tertiaire de l’hémoglobine
141 résidus d’aa

146 résidus d’aa
Image: Australian academy of science
I.3.Protéines
L’hémoglobine
Fixation de l’oxygène
Groupe prosthétique de l’hémoblobine: l’hème
47
48
I.3.Protéines
Structure quaternaire de l’hémoglobine
Chapitre 1
Les glucides
Les lipides
Les protéines
Les vitamines
Acides organiques
Autres
48
49
I.3
!
Acides nucléiques
Présents principalement dans le noyau cellulaire

Polymères de nucléotides (jusqu’à 100 000 000 unités !!)
Très solubles dans l’eau
OH
Θ
O P O
phosphate
O
base azotée
5’
CH2 O
4’ 1’
H H
H H
3’ 2’
OH OH sucre: ribose >> acide ribonucléique

ou
H ou désoxyribose >> acide désoxyribonucléique
OH
Θ
O P O
phosphate O
base azotée
5’
CH2 O
4’ 1’
H H
ribose H H
3’ 2’
OH OH
condensation
OH
Θ
O P O
phosphate O
base azotée
5’ CH
2 O
4’ 1’
H H
ribose H H
3’ 2’
OH OH
49
50
OH
Θ
phosphate O P O
O
base azotée
5’
CH2 O
4’ 1’
ribose H H
H H
3’ 2’
O OH
Θ
O P O
phosphate
O
base azotée
5’ CH
2 O
4’ 1’
H H
ribose
H H
3’ 2’
OH OH
Début Θ P
phosphate B
Carbone 5’ orientation:
sens de synthèse
Θ P phosphate >> ribose
B 5’ >> 3’
Θ P
B
Θ P
B
Θ P
B
Fin
ribose
Carbone 3’
50
51
I.3
Bases des nucléotides

structure cyclique aromatique plane
bases puriques bases pyrimidiques
R R
H ou CH3
N N
N
H
N N H
R N o
ribose ribose
adénine A thymine T (ADN)/ uracile U (ARN)

guanine G cytosine C
OH
Θ
O P O
phosphate
O
base azotée
5’
CH2 O
4’ 1’
H H
H H
3’ 2’
OH OH
Base
Adénine
Guanine Nomenclature des nucléotides
Uracile
Cytosine
51
52
OH
Θ
O P O
phosphate
O
base azotée
5’
CH2 O
4’ 1’
H H
H H
3’ 2’
OH OH
Base Nucléoside = ribose + base
Adénine Adénosine
Guanine Guanosine
Uracile Uridine
Cytosine Cytidine
I.3
OH
Θ
O P O
phosphate
O
base azotée
5’
CH2 O
4’ 1’
H H
H H
3’ 2’
OH OH
Base Nucléoside Nucléotide (NMP, NDP, NTP)
Adénine Adénosine Adénosine monophosphate (AMP)

Guanine Guanosine Guanosine monophosphate (GMP)
Uracile Uridine Uridine monophosphate (UMP)
Cytosine Cytidine Cytidine monophosphate (CMP)
52
53
I.3
OH
Θ
O P O
phosphate
O
base azotée
5’
CH2 O
4’ 1’
H H
H H
3’ 2’
OH H
Base Désoxynucléotide (dNMP, dNDP, dNTP)
Adénine Désoxyadénosine monophosphate (dAMP)

Guanine Désoxyguanosine monophosphate (dGMP)
Thymine Désoxythymidine monophosphate (dTMP)
Cytosine Désoxycytidine monophosphate (dCMP)
Θ P
G
Θ P
A
Θ P
C
Θ P
séquence:
C
GACCT
Θ P
T
53
54
I.3
!!
Appariement des bases
bases puriques
bases pyrimidiques
Thymine ou Uracile
Adénine
Cytosine
Guanine
ADN
[A] + [G] = [C] + [T]
54
55
séquence
Θ P C complémentaire:
G Θ P
AGGTC
Θ P T
A Θ P
Θ P G
C Θ P
Θ P G
séquence:
C Θ P
GACCT
Θ P
A
T Θ P
I.3
La double hélice d’ADN
Diffraction des rayons X par l’ADN
Rosalind Franklin
55
56
Découverte de la structure de l’ADN
Diffraction de rayons X par un cristal d’ADN
Film photographique
Source de rayons X
I.3
Découverte de la structure de l’ADN
Watson et Crick, Cambridge 1953
56
57
I.3
La double hélice d’ADN
hélice droite
1 tour = 10 nucléotides = 3,4 nm
Watson et Crick, 1953
Les sillons de l’ADN
coupe:
57
58
Unités de mesure de l’ADN
monocaténaire: bases (b)

bicaténaire: paires de bases (pb)
kilobase: kb = 103 (p)b
megabase: Mb = 106 (p)b
gigabase: Gb = 109 (p)b
Structure de l’ADN bacterien
grand (0,1 to 10 Mb): « chromosome bactérien»
ADN circulaire
petit (1 to 1000 kb): plasmides
58
59
Structure de l’ADN eucaryote
• très grandes molécules linéaires d’ADN bicaténaire :

chez l’homme, 50 to 250 Mb
• associées à des protéines: formation de la chromatine
Polypeptides d’histones
(structure tertiaire,
charges positives)
Association avec l’ADN:

Nucléosome
Octamère d’histones
(structure quaternaire)
R. Wheeler, Wikimedia
59
60
Histones
• Protéines chargées positivement
• Présentes chez tous les eucaryotes
• 5 familles: H1, H2A, H2B, H3, H4
• Polypeptides très conservés au cours de l’évolution
Conservation des histones au cours de l’évolution
Homo sapiens MARTKQTARKSTGGKAPRKQLATKAARKSAPATGGVKKPHRYRPGTVALREIRRYQKSTE

Tetraodon nigroviridis MARTKQTARKSTGGKAPRKQLATKAARKSAPATGGVKKPHRYRPGTVALREIRRYQKSTE
Caenorhabditis elegans MARTKQTARKSTGGKAPRKQLATKAARKSAPASGGVKKPHRYRPGTVALREIRRYQKSTE
Homo sapiens LLIRKLPFQRLVREIAQDFKTDLRFQSSAVMALQEASEAYLVGLFEDTNLCAIHAKRVTI

Tetraodon nigroviridis LLIRKLPFQRLVREIAQDFKTDLRFQSSAVMALQEASEAYLVGLFEDTNLCAIHAKRVTI
Caenorhabditis elegans LLIRRAPFQRLVREIAQDFKTDLRFQSSAVMALQEAAEAYLVGLFEDTNLCAIHAKRVTI
Homo sapiens MPKDIQLVSRIRGERA

Tetraodon nigroviridis MPKDIQLARRIRGERA
Caenorhabditis elegans MPKDIQLARRIRGERA
Histone H3
60
61
I.3
!!!
La chromatine
L’ADN s’enroule autour de protéines appelées histones
Nucléosome : ADN (1,65 tours)

Histone H1 + 2 x 4 histones : H2A
H2B
H3
H4
Chromatine
(eucaryotes) fibre de Ø ±30 nm
La chromatine
ADN
Histone H1
Nucléosome
61
62
Organisation de l’ADN en chromosomes
I.3
ADN humain : notre génome en chiffres
o ± 3,2 milliards de paires de bases (soit 0,9 m d’ADN au total)
o séquence identique à 99,9% entre individus
o divisé en 23 molécules différentes d’ADN (chromosomes)
o en double dans la plupart des cellules somatiques de l’organisme
(qui possèdent donc 46 molécules; 6,4.109 pb; 1,8 m d’ADN)
62
63
I.3
OH ARN et ADN !!!

Θ
O P O
O
base azotée
5
CH2 O
4 1
H H
H H
3 2
OH OH (ribose)
ou
H (désoxyribose)
Acide ribonucléique - ARN Acide désoxyribonucléique - ADN

sucre… ribose désoxyribose
bases… A, G, C, U A, G, C, T
stabilité… faible (fragile) élevée
longueur … 20 – 20000 nucléotides 104 – 108
structure… monocaténaire bicaténaire
fonction… synthèse des protéines génome
I.3
!!!
La synthèse des protéines
information génétique
ADN A, T, C, G
génome
copie ARN A, U, C, G
protéines 20 acides aminés
UNIVERSEL !!
63
64
ARN: structures secondaires
L’ARN peut former une double hélice comme l’ADN mais...
• Normalement monocaténaire dans la cellule

• Structures secondaires en « épingles à cheveux » = « tige-boucle »
Chapitre 1
Les glucides
Les lipides
Les protéines
Les vitamines
Acides organiques
Autres
64
65
I.3
Vitamines
composés organiques essentiels pour l’homme

présents en petites quantités
lipophiles
hydrophiles
cfr classe des lipides
BC ADEK
I.3
Vitamines hydrosolubles
B1 thiamine
B2 riboflavine
B3 niacine, nicotinamide (= vit PP)
B4 adénine*
B5 acide pantothénique
B6 pyridoxine
B8 biotine
B9 acide folique
B12 cobalamine
cofacteurs nécessaires à l’action de certaines enzymes du métabolisme

présents en quantités variables dans tous les êtres vivants
C acide ascorbique (antioxydant)
*la vit B4 n’est plus considérée comme une vitamine
65
66
I.3
Vitamines liposolubles
A rétinol vision, hormone

D calciférol hormone
E tocophérol antioxydant
K coagulation
rôles spécifiques pour certaines espèces
I.3
Acides organiques
Θ
HO O
C O C O
forme principale à pH 7
COOH
| COOH
ex: acide citrique acide lactique
CH2 |
| CH-OH
HOOC-C-OH |
| CH3
CH2
|
COOH
66
67
I.3
Et beaucoup d’autres…
intermédiaires métaboliques
composés spécifiques de certaines espèces
alcaloïdes ex: colchicine plantes
auxines (hormones) plantes
pigments, essences, résines…
antibiotiques ex: pénicilline moisissures
………….
Incroyable diversité chimique largement utilisée en phamacologie !
67
68
Chapitre 2
Cytologie
L’unité de base du vivant : la cellule
1 Introduction
2 La membrane plasmique
3 Le cytoplasme
4 Les organites
5 Le noyau
6 Paroi et matrice extracellulaire
7 Division cellulaire
8 Mort cellulaire programmée
II.1
Découverte de la cellule
Robert Hooke (1665): cellules « vides »
coupes de liège
69
II.1
Microscopie optique
Grossissement:
jusqu’ à 1000 X
coloration à l’hématoxyline
(racine de acinthe)
noyau
II.1
Eucaryotes vs procaryotes
noyau
Cellules végétales Cellules animales Bactéries
10-200 M 10-100 M 1-8 M
eucaryotes procaryotes
70
II.1
Microscopie électronique
Un faisceau d’électron remplace la lumière
Grossissement: jusqu’ à 100 000 X
II.1
Structure des procaryotes
vue au microscope électronique
bactérie Escherichia Coli
1 m
microscope à balayage
microscope à transmission
71
II.1
!
La cellule procaryote (bactérie)
cytoplasme
membrane plasmique paroi
ADN
ribosomes
flagelle bactérien pilus

(en option) 1–8 m
II.1
Structure des eucaryotes
vue au microscope électronique
NOYAU
ORGANITES
72
II.
Le Fractionnement cellulaire
> Séparation des organites pour en étudier les propriétés
II.1
La cellule eucaryote animale !!
centrioles
membrane plasmique
noyau cytosol
ribosomes
lysosomes,
peroxysomes,
exosomes &
endosomes
mitochondrie
Golgi
réticulum endoplasmique 10 – 100 m

cytosquelette
(en option: cils, flagelles)
73
II.1
La cellule eucaryote végétale
paroi noyau
membrane plasmique cytosol
ribosomes
lysosomes,
peroxysomes,
exosomes &
endosomes vacuole
Golgi mitochondrie
chloroplaste 10 – 200 m
réticulum endoplasmique cytosquelette
pas de centriole
II.
2- la Membrane plasmique
milieu extracellulaire
Phospholipides + cholestérol (animaux)

bicouche lipidique
8 nm
invisible au microscope optique !

cytoplasme
74
arrière imperméable, élastique et fluide
fluide:
mouvements latéraux
bicouche lipidique
imperméable
très peu de composés passent efficacement la bicouche lipidique
milieu extracellulaire !!
PROT IN S
M M RANAIR S
bicouche lipidique
cytosol
75
Membranes animales
milieu extracellulaire !!
Protéines
GLYCOCALY
bicouche lipidique
cytosol
II.2
Résumé : la Membrane plasmique (animaux)
LIPIDES (phospholipides, cholestérol) bicouche imperméable élastique
PROTEINES ancrées dans la membrane par un domaine hydrophobe

ou un groupement lipidique (lipoprotéine)
transport transmembranaire
récepteurs
enzymes
ancrage cellulaire
…
GLUCIDES couplés de fa on covalente aux protéines et lipides

sur la face externe de la membrane plasmique
forment le glycocalyx couche protectrice
reconnaissance cellulaire / adhérence
76
II.
3- Le cytoplasme
GEL colloïdal = CYTOSOL, contenant:
• de l’eau (± 80 %)
• des ions en solution:

[K+] 130 mM
[Na+] 5 mM
[Ca++] variable
phosphate, bicarbonate Tampon de pH neutre
• des composés organiques (sucres, lipides…)
• ARN
• des protéines (± 15 %) enzymes

cytosquelette
ribosomes
II.3
Les ribosomes
Visible seulement en microscopie électronique

Fonction : Synthèse des protéines
Sous-unité 60S
ARN ribosomal + protéines
Sous-unité 40S
NB: bactéries: plus petits (30S + 50S)
77
II.3
!
Le cytosquelette
assemblage de protéines en filaments
• charpente/squelette de la cellule ( forme)
• impliqué dans les mouvements intracellulaires (organites…)

et les mouvements des cellules
• contraction musculaire
• dynamique: allongement ou rétrécissement

par ajout de sous-unités aux extrémités
• particulièrement important dans les cellules animales
3 types: microfilaments
microtubules
filaments intermédiaires
Filaments intermédiaires
Cables de protéines fibreuses

ex: cytokératines
• mouvement / forme cellulaire

Fluorescence verte = filaments
Fluo rouge = noyau
• rôles spécifiques:
formation de la lamina nucléaire
10 nm
78
Microfilaments
ex: actine, myosine
contraction musculaire
charpente des microvillosités (actine)
filaments d’actine
!!
Microtubules
tubuline
Filament creux
section dans un faisceau de microtubules (m. él.)
fuseau mitotique et transport des organites
charpente des cils et flagelles
79
cil de paramécie
(propulsion)
vue en coupe
(micr. électronique)
cil de cellule de la trachée

(expulsion des particules)
Mouvements et microtubules
mouvement d’un
microtubule par rapport
à l’autre
mouvement d’un
organite sur un
microtubule
80
II.
!!!
4- Les organites
entités spécialisées séparées du cytosol par…
…une membrane …deux membranes
lysosomes,
peroxysomes, mitochondrie
exosomes &
endosomes
Plantes:
chloroplastes
Golgi
réticulum endoplasmique
II.4.organites
Le réticulum endoplasmique
réseau de tubes et de citernes interconnectés
RE lisse RE rugueux
synthèse du cholestérol associé à des ribosomes

& des phospholipides synthèse des protéines membranaires,
exportées & sécrétées
production des membranes cellulaires
81
II.4.organites
L’appareil de Golgi
82
II.4.organites
L’appareil de Golgi
L’appareil de Golgi : le centre de tri de la cellule
protéines en provenance du RER (par la face cis)
Glycosylation (sur certaines asparagines)
tri
Retour au RE
formation de vésicules (face trans)
Lysosomes membrane plasmique sécrétion (exocytose)
83
exocytose
Golgi vésicule sécrétoire sécrétion de protéines
membrane plasmique
cytosol
organite
réticulum endoplasmique rugueux
EXOCYTOSE
Vésicule
(exosome)
Cytosol
protéines transmembranaires
Membrane plasmique
Milieu extracellulaire
84
EXOCYTOSE
Vésicule
(exosome)
Cytosol
Protéines SNAREs
Membrane plasmique
Fusion des
Cytosol membranes
Membrane plasmique
85
Cytosol
Membrane plasmique
Cytosol
Membrane plasmique
86
II.4
L’endocytose
lysosome endosome
(enzymes digestives)
phagocytose (solide)
pinocytose (liquide)
endocytose via un récepteur
cytosol
membrane plasmique
digestion
Cfr III.3 nutrition
III.3.2
!!
Endocytose
Type : taille
Phagocytose solide > 1 µm
Pinocytose liquide variable
Endocytose par récepteur molécule 0,1 µm
lysosomes
digestion enzymatique et absorption des constituants
87
Phagocytose
ingestion d’un corps solide

formation de pseudopodes
puis d’une large vésicule > 1 µm
1 µm
ou phagosome
Pinocytose
ingestion de liquide
formation d’une vésicule
88
Endocytose par récepteur interposé
- fixation sur un récepteur spécifique

- formation d’une petite vésicule
tapissée de clathrine
0,1 µm
Exemples: -chez les mammifères, fer circule sous forme d’un complexe avec la transferrine
se fixe sur le récepteur de la transferrine
-lipides
II.4.organites
Les lysosomes
pH acide (≈ 5)
contiennent des enzymes digestives
 digestion des composés endocytés
 recyclage des organites cellulaires
 destruction des bactéries par certaines cellules immunitaires

(macrophages)
découverts à l’UCL par Christian de Duve, prix Nobel 1974
le dysfonctionnement des lysosomes est responsable de

maladies neurologiques graves
certaines vacuoles jouent le rôle de lysosomes chez les plantes 150 – 300 nm
89
Autophagie
1974 Christian de Duve

2016 Yoshinori Ohsumi
Recyclage des composants cellulaires
double membrane en formation
cible
Fusion avec
un lysosome
autophagosome
II.4.organites
Les peroxysomes
réactions enzymatiques d’oxydoréduction
ex: catalase:
2 H2O2 2 H20 + O2
0,5 – 1,5 µm
90
II.4.organites
Les mitochondries
double membrane
surface de la membrane interne >> externe
délimite un espace intermembranaire

et une matrice mitochondriale
0,5 – 2 µm
Les mitochondries (suite)
matrice mitochondriale
Matrice: espace intermembranaire

contient une petite quantité d’ADN et d’ARN
quelques ribosomes
roles: .
synthèse de quelques protéines
cycle de Krebs et réactions d’oxydation (lipides…) .
. .
Membranes interne et externe:

Contiennent peu de cholestérol et de sphingolipides (cytosol)
roles:
centrale énergétique de la cellule
chaîne de transport des électrons (respiration cellulaire)
91
Matrice mitochondriale
Membrane interne
Espace intermembranaire
Membrane externe
Cytosol
La division des mitochondries
.
.
.
. .. .
.
.
.
.
. .
. .
.
Cfr division des procaryotes
92
II.4.organites
Les chloroplastes
double membrane
+ thylakoïdes : sacs aplatis empilés en grana
photosynthèse:
absorption de CO2 et de lumière
pour produire des sucres et de l’oxygène
ADN, enzymes, chlorophylle
granum
0,5 – 2 µm
thylakoïdes
II.
!!!
5- Le noyau
nucléoplasme (matrice)
contenant la chromatine (ADN + protéines)
synthèse d’ARN messager
nucléole:
synthèse des ribosomes
(cytosol)
‫سيتوسول‬
enveloppe nucléaire
percée de pores
issue du RE rugueux
‫ الخام‬RE ‫مغلف نووي مثقوب بمسام من‬ 5 µm
93
‫ الخام‬RE ‫مغلف نووي مثقوب بمسام من‬
chromatine : euchromatine
hétérochromatine
enveloppe nucléaire
nucléole
RE rugueux
5-10 µm
!!! (coupe transversale dans l’enveloppe nucléaire)
ribosome
cytoplasme
membrane externe
noyau
membrane interne lamina

filaments intermédiaires
pore
94
!!!
Le pore nucléaire
Rôle: contrôle du trafic de macromolécules entre noyau et cytoplasme

(ARN, protéines)
laisse passer librement les petites molécules (nucléotides, ions…)
Complexe protéique
du pore Membrane externe
Cytosol
Enveloppe
nucléaire
Noyau
Membrane interne
Panier
lamina
!!!
Le pore nucléaire
Rôle: contrôle du trafic de macromolécules entre noyau et cytoplasme

(ARN, protéines)
laisse passer librement les petites molécules (nucléotides, ions…)
Vue du noyau Coupe transversale
95
Chapitre 2
Cytologie
1 Introduction et vue d’ensemble

3 Le cytoplasme
4 Les organites
5 Le noyau
6 Parois et matrice extracellulaire
II.
6- Espaces extracellulaires
Très grande variabilité entre règnes !
PAROI Bactéries
Végétaux
+ certains protistes et Champignons
MATRICE EXTRACELLULAIRE
Animaux vertébrés
96
II.6
Paroi cellulaire
fragilité de la membrane plasmique
couche continue de protection et de soutien
Bactéries Cellule végétale Cellule animale
paroi
(paroi absente)
II.6
La paroi cellulaire végétale
Robert Hooke (1665): cellules « vides »
coupes de liège
97
PAROI PRIMAIRE (> 200 nm) :
lamelle mitoyenne de pectine
fibrilles rigides de cellulose
matrice (gel de polysaccharides)
additions secondaires:
plus de cellulose
minéraux (SiO2, CaCO3)
lignine (bois)
imperméabilisant (ex: cire)
peut s’épaissir considérablement

(jusqu’à qq µm)
membranes plasmiques
± 8 nm
Fibres de cellulose d’une paroi végétale
polymère de glucose
résistant à l’hydrolyse
synthétisé sur place

(à l’extérieur des cellules)
98
Communications entre cellules végétales : les plasmodesmes
cellule 1 paroi cellule 2
réticulum endoplasmique lisse
membrane plasmique
continuité entre cytoplasmes et RE de cellules voisines
Rôles de la paroi des cellules végétales
SOUTIEN squelette rigide de la plante
COHESION colle les cellules entre-elles
PROTECTION de la plante (paroi des cellules épidermiques)
EQUILIBRE HYDRIQUE
effet « buvard » : contient eau, sels et nutriments
résistance des cellules en milieu hypotonique

(cfr partie Physiologie)
99
II.6
Espaces entre cellules animales
• pas de paroi continue autour des cellules !
• cellules animales accolées par des protéines de jonctions
ou séparées par une matrice extracellulaire

(glycoprotéines)
II.6
Matrice extracellulaire
fibres de collagène
Gel
cellule
100
Composition de la matrice extracellulaire
GLYCOPROTEINES fibres
collagène (50% des protéines humaines)
fibronectine
élastine
…
PROTEOGLYCANS solubles dans le liquide extracellulaire >> gel

glucides modifiés (95%) liés à des protéines (5%)
milieu extracellulaire
fibres de collagène
(gel)
protéoglycans
fibronectine
ou laminine
intégrines
cytosquelette
cytoplasme
101
Rôles de la matrice extracellulaire animale
COHESION colle les cellules entre-elles pour former des tissus
SOUTIEN normalement élastique

mais peut être rigidifiée (os, cartilage)
guide la MIGRATION des cellules

(cicatrisation, cellules immunitaires…)
baigne dans le liquide extracellulaire (nutriments, ions, eau)
Bactéries Plantes Animaux

vertébrés
paroi continue paroi continue matrice
extracellulaire
discontinue
polysaccharides glycoprotéines
COMPOSITION peptidoglycan cellulose (collagène)
protéoglycans
protection
soutien, cohésion
passage des nutriments
ROLES adhérence migration
cellulaire
forme cellulaire
résistance en milieu hypotonique (souple)
(rigide !)
102
Chapitre 2
Cytologie

3 Le cytoplasme
4 Les organites
5 Le noyau
6 Paroi et matrice extracellulaire
!!!
II. 7. La division cellulaire
1- Introduction
2- La Réplication de l’ADN
3- Comparaison procaryotes et eucaryotes
4- La Mitose
5- Les Chromosomes
103
Reproduction des organismes unicellulaires
Protistes unicellulaires
Procaryotes
Développement des organismes pluricellulaires
uf fécondé
Adulte
Entretien:
109 cellules / jour
1013 à 1014 cellules
1 cellule
104
1. La division cellulaire : intro
toute cellule provient d’une cellule
« cellule mère »
le défi: dupliquer l’information génétique (ADN)
« cellules filles »
La division des procaryotes
réplication de l’ADN (petite taille)

500 000 à 4000 000 pb
PARTITION
partage du cytoplasme
division
NB: Mécanisme similaire pour mitochondries et chloroplastes
105
Le cycle cellulaire eucaryote
Cellule au repos (« quiescente »)
Réplication de l’ADN
Division du noyau (« mitose »)
Division de la cellule (« cytocinèse »)
!
Le cycle cellulaire
G0
Phases:
Interphase:
Gap (hiatus) 1
Synthèse de l’ADN
Gap 2
Mitose
106
Variation de la quantité d’ADN par cellule
Molécules d’ADN par cellule
92-
46-
G1 S G2 M G1
Cycle cellulaire
!!!
P C
Θ Θ
G P
2. La réplication de l’ADN
Θ
P T Θ
A
P
P G
Θ
Θ
C P
P G
Θ
Θ
C P
P
Θ A Θ
T
P
P C
Θ Θ
G P
P T
Θ
Θ
A
Etape 1:
P
séparation des deux brins d’ADN

P G
Θ
Θ
C P
P G
Θ
Θ
C P
107
P P C
Θ Θ Θ
G G P
P T
Θ
Θ
A
P
P G
Θ
Θ
C P
Synthèse du 2e brin
P
en utilisant le 1er comme matrice
Θ G
& des nucléotides comme substrat
Θ
C P
P
Θ A Θ
T
P
P
P Θ
Θ C Θ
G P
P
Θ
P
P Θ
Θ G T Θ
A
P
P G
Θ
Θ
C Θ
P
P
P G P G
Θ
Θ
Θ
Θ
C P P
P C P C
Θ Θ Θ Θ
G P G P
P T P T
Θ Θ
Θ Θ
A A
P P
P G P G
Θ Θ
Θ Θ
C P C P
P G P G
Θ Θ
Θ Θ
C P C P
P P
Θ A Θ Θ A Θ
T T
P P
P C P C
Θ Θ Θ Θ
G P G P
P T P T
Θ Θ
Θ Θ
A A
P P
P G P G
Θ Θ
Θ Θ
C P C P
P G Θ P G
Θ Θ
Θ
C P C P
108
Propriétés de l’ADN polymérase
• fabrique de l’ADN bicaténaire à partir d’ADN monocaténaire (brin

matrice qui sert de modèle) en respectant la complémentarité des
bases
• allonge l’extrémité 3’: travaille de 5’ vers 3’ uniquement
• a besoin d’un amorce
• utilise des dNTP: désoxynucléotides (dTTP, dATP, dGTP, dCTP)
• énergie: hydrolyse du PPi libéré par le transfert du dNMP
109
Bilan de la réplication de l’ADN
ADN + x dATP + x dTTP + y dCTP + y dGTP 2 ADN + (2x+2y) PPi
enzyme : ADN polymérase
Semi-conservative: chaque molécule d’ADN est constituée d’un brin original qui
sert de matrice pour la synthèse du nouveau brin
toute molécule d’ADN est synthétisée à partir d’ADN (réplication)
exception : les rétrovirus (ex: virus du SIDA) : ADN synthétisé à partir d’ARN
UNIVERSEL !!
!!
Réplication de l’ADN bactérien
ADN circulaire
départ : toujours du même endroit

(= origine de réplication)
propagation: dans les deux directions

fourches de réplication
(endroit où travaille l’ADN polymérase)
ADN (E. Coli)
110
nouveaux brins
réplicon
ADN bactérien circulaire

« chromosome bactérien »
Fourche de
réplication nouveaux brins
réplicon
111
1- déroulement de l’ADN et apparition de fourches de réplication
3’
3’
ADN hélicase
5’
fourche de réplication
ADN
5’
2- synthèse des amorces d’ARN (enzyme = primase)
3’
5’
3’
3’
5’
5’ 3’
ADN
5’
112
3- synthèse de l’ADN
3’
fourche de réplication 5’
3’ 3’
5’
5’
ADN 3’
ADN polymérases 5’
trajet de l’enzyme
synthèse nouveau brin

5’ 3’
nouveau cycle 3’
5’
ADN polymérase
3’
ADN hélicase
5’
ADN
synthèse nouveau brin 3’

5’ 3’ 5’
113
3’
5’
ADN polymérase
3’
amorce d’ARN (primase)
5’
ADN

5’ 3’ 5’
3’
5’
ADN polymérase
3’
5’
ADN

5’ 3’ 5’
114
3’
ADN polymérase 5’
3’
5’
ADN

5’ 3’ 5’
3’
brin avancé
3’
5’
ADN
brins retardés
fragments d’Okasaki

5’ 3’ 5’
115
3’
brin avancé
3’
5’
ADN
brins retardés

5’ 3’ 5’
3’
brin avancé
3’
5’
ADN
brins retardés
Remplacement
de l’amorce d’ARN

5’ 3’ 5’
116
3’
5’
brin avancé
3’
5’
ADN
brin retardé
ADN ligase
lie les brins d’Okazaki entre eux 3’
5’
Réplication du génome eucaryote
mécanisme: comme chez les bactéries
…sauf:
 départs multiples (± 20000 chez l’homme)

car génomes eucaryotes beaucoup plus grands !
milliers de réplicons qui finissent par fusionner
 synthèse de nouvelles histones pour reconstituer la chromatine
117
4. La mitose
Cellule au repos (« quiescente »)
 Réplication de l’ADN Etapes:
1- Prophase
2- Métaphase
Division du noyau (« mitose »)
3- Anaphase
4- Télophase
Division de la cellule (« cytocinèse »)
!!!
La mitose : le défi
ADN dupliqué Noyau

2 x 1,8 m (homme) 5-10 µm
2 x 6,4 109 bp
en 2 x 46 morceaux
à partager en 2 héritages identiques

sans faire de nœuds !
la solution : condenser l’ADN en chromosomes
118
Les molécules d’ADN identiques restent associées après la réplication
cohésine
chromatine
(ADN + histones)
Condensation de l’ADN
cohésine
chromatine core
(ADN + histones)
119
Condensation de l’ADN 2 chromatides
cohésine
centromère
chromatine chromosome
(ADN + histones) 1-10 µm
Fin de l’interphase
cinétochore
microtubule
polymère de tubuline
rigide
dynamique
noyau
120
Fin de l’interphase
centrosome
cinétochore
chromosome
2 centrioles
noyau
microtubule
Interphase – G2 Prophase
Duplication du
centrosome chromosome
• condensation de l’ADN en chromosomes

microtubule • formation du fuseau mitotique
121
Interphase – G2 Prophase
cinétochore
centrosome
chromosome
• condensation de l’ADN en chromosomes

microtubule • formation du fuseau mitotique
• disparition du noyau
Prophase Métaphase Anaphase
cinétochore
Chromosomes:
séparation des chromatides
fixation au fuseau au centre
migration
122
Le fuseau mitotique
3 types de fibres fusoriales:

centrosome
aster ancrage du fuseau
continues maintien de la distance entre les pôles

+ étirement du fuseau
2 microtubules
chromosomiques migration des chromatides
cinétochore
La migration des chromosomes
cinétochore
centrosome microtubule
chromatide
123
Télophase
Cytocinèse
étranglement équatorial
partage des organites
Mitoses dans la moelle osseuse
prophase
124
métaphase
anaphase
125
télophase et cytocinèse
Mitoses dans l’intestin
(cryptes de Lieberkühn)
126
Cellules végétales
Mitose Cytocinèse
vésicules golgiennes
plaque cellulaire
paroi
pas de centrosome
!!!
5. Les chromosomes
Caryotype :
Etalement des chromosomes

d’une cellule bloquée en
métaphase
Coloration révélant l’architecture

de chaque chromosome
centromère (c)
127
5. Les chromosomes
Pour les cellules somatiques

d’une espèce donnée:
nombre pair et constant = 2n
(homme: n = 23)
n paires de chr. homologues
un lot de n chr. ♂
un lot de n chr. ♀
= 2n (diploïdie)
5. Les chromosomes
chromosomes homologues
structure constante
position du centromère
quantité d’ADN
taille
bandes
Nombre, nature et position des gènes
Séquence identique à 99,9%
exception:
chr. sexuels (X et Y)
128
Chaque cellule hérite d’un patrimoine génétique identique !
Métaphase
Anaphase
paire de chromosomes homologues
Cartographie des chromosomes

télomère
bandes chromosomiques
bras court (p)
centromère
bras long (q)
télomère
129
Les chromosomes
Caryotype réalisé au départ d’une cellule en métaphase
Application:
dépistage de maladies génétiques
ex: trisomie 21
Identification des chromosomes par fluorescence
130
!
Anomalies chromosomomiques
Aneuploïdie : nombre anormal de chromosomes. Ex: trisomie
Délétion : perte d’un fragment de chromosome
Duplication / Amplification d’un fragment

qui s’insère juste à côté ou dans un autre locus
trisomie partielle
Inversion : retournement d’un fragment
Translocation simple : transfert d’un fragment d’un chr. vers un autre

réciproque : échange de fragments entre 2 chr.
Modification des gènes situés aux points de rupture

Effets de position
!
Anomalies chromosomomiques
germinale
peut être transmise (héréditaire)
Ex: trisomie 21
Peuvent survenir dans une cellule
somatique
non héréditaire
csq pour la cellule et ses descendantes
Ex: cancer
131
Altération des chromosomes d’une cellule cancéreuse
Cancer et mitose
prolifération anarchique des cellules

nombreuses mitoses visibles en histologie
132
Cancer et mitose
prolifération anarchique des cellules

nombreuses mitoses
mélanome
Mitoses anormales
cancer
irradiation
agents anti-mitotiques
Arrêt mitotique ou cellules filles anormales
133
Un agent antimitotique : le taxol
extrait de l’if
fixation aux microtubules
Chapitre 2
Cytologie

3 Le cytoplasme
4 Les organites
5 Le noyau
6 Matrice extracellulaire
134
II.8
8. Mort cellulaire
NECROSE : destruction de la cellule suite à une atteinte des fonctions vitales

(ex: infection, toxique)
libération de son contenu dans le milieu extracellulaire
APOPTOSE « mort cellulaire programmée », « suicide cellulaire »
organismes pluricellulaires uniquement

destruction organisée/programmée de la cellule au bénéfice de l’organisme
maintien de l’intégrité membranaire
rôles: développement embryonnaire

élimination de cellules inutiles
ou dangereuses (infectées par un virus)
Apoptose
B-C
digestion des protéines cellulaires
cytosquelette
protéines d’adhérence
fragmentation de l’ADN
D
fragmentation en corps apoptotiques
qui seront phagocytés
par une autre cellule
135
Apoptose et développement
disparition de
la queue du tétard
formation
des doigts (souris)
136
Chapitre 3
Physiologie cellulaire
1 Flux d’énergie et thermodynamique
2 Enzymes
3 Catabolisme et production d’énergie
4 Anabolisme
5 Du gène à la protéine
1- Flux d’énergie du vivant
Apports:
Energie chimique
Lumière (plantes)
Organisme
vivant
Dépenses:
Croissance
Stockage : Reproduction
Energie chimique Mouvements
(sucres, lipides) Chaleur
…
137
III.
Thermodynamique du vivant : I
étude des transformations d’énergie
1ere loi : Conservation de l’énergie :
L’énergie n’est ni créée ni détruite mais seulement transformée
Energie cinétique
(mouvement)
Energie lumineuse Energie chimique
Energie thermique
(chaleur)
III.
Thermodynamique du vivant : II
2e loi : Augmentation du désordre lors d’une transformation d’énergie :
Tout échange d’énergie augmente l’entropie de l’univers
les organismes vivants constituent des systèmes ouverts :

la création d’ordre dans le vivant est compensée par du désordre
dans l’environnement
Molécules de haute Chaleur

énergie chimique Déchets
Gaz
138
III.
Prévision des réactions : l’énergie libre
Evolution spontanée de tout système vers un état

plus stable
de plus faible énergie libre G
(énergie utilisable pour réaliser un travail)
G= – T.S d’entropie S plus élevée (« désordre »)
d’enthalpie plus faible (énergie chimique)
à une température T donnée
Détermine si une réaction biochimique se produit ou non:

G produits G réactifs ou G 0
réactifs
G
réaction exothermique
produits
réaction équilibrée
G
réactifs produits G proche de 0
ex: CO2 + 2O 2CO3
fructose-6-phosphate glucose-6-phosphate
139
réaction endothermique
ex: acides aminés protéine

produits
G
INTERDIT !
réactifs
Couplage avec une réaction productrice d’énergie:
le plus souvent: hydrolyse de l’ATP
Bilan global:
ATP+ 2O
G G réactifs +ATP + 2O
-7.3 kcal/mol produits + ADP +Pi
ADP + Pi
III.
L’ATP: une source d’énergie chimique
« prête à l’emploi »
Adénosine triphosphate (nucléotide)
N base azotée
2
adénine
3 phosphates
N
N
O O O
O P O P O P O N N
OΘ OΘ OΘ C 2 O
Liaisons riches en énergie

ribose
O O
140
ADP
+
Catabolisme
Photosynthèse phosphate
Pi
Energie
Energie
ATP Anabolisme
Mouvements
Ensemble de toutes les réactions biochimiques = métabolisme
III.
Vue d’ensemble du métabolisme
réaction catalysée par une enzyme intermédiaire métabolique
141
!!
2- Les enzymes
Contraintes du métabolisme cellulaire :
- Respect des lois de la thermodynamique (énergie)
- Contrôle de la vitesse de réaction (cinétique)
Problème : les réactions biochimiques sont en général très lentes

ex: saccharose glucose + fructose (G=-29 k /mol)
Réactions nécessitant une énergie d’activation (Ea) élevée
III.2
Enzymes
état de transition
G
Ea
réactifs
G
produits
décours de la réaction
enzymes :
accélèrent les réactions (catalyse) 1000 à 1016 x
en diminuant l’énergie d’activation Ea
pas d’influence sur G (et donc sur l’équilibre)
positionnent les réactifs correctement
142
Enzymes !!
substrats
spécifiques !
Enzyme
(protéine) saccharase
site actif = site catalytique
glucose
fructose
produits
III.2
!!
Spécificité des enzymes
Spécifiques d’une seule réaction / un seul substrat

pas de produits contaminants ou secondaires
rendement nettement aux réactions chimiques en labo
d à la conformation du site de fixation du substrat
Toutes les réactions biochimiques sont catalysées par des enzymes

Orientation du métabolisme
seules les réactions catalysées par une enzyme se produisent in vivo
(quelques exceptions : réactions acide-base…)
B
x
A enz C
x
D
Equilibre de la réaction inchangé: catalyse dans les deux directions
A B
143
III.2
Coenzymes
Molécules organiques non protéiques qui participent aux réactions enzymatiques:
ATP, GTP, UTP énergie chimique
NAD+/NAD donneurs/accepteurs d’électrons

NADP+/NADP réactions d’oxydoréduction
FAD/FAD 2
Coenzyme A (CoA) transporteur d’acide gras

précurseurs = vit B5 et ADP
vitamines B
Le Nicotinamide Adénine Dinucléotide:

un coenzyme transporteur d’électrons
base azotée:
nicotinamide
ribose vitamine B3
phosphate
base azotée:
phosphate adénine
ribose
144
Ethanol Acétaldéhyde
Oxydation C 3-C 2-O C 3-C=O
2 e- + 2 +
Réduction NAD+ NAD + +

Réduction 1/2 O2 2O
2 e- + 2 +
Oxydation NAD + + NAD+
145
2 électrons
2 protons +
NAD+ NAD + +
(NADP+) (NADP + +)
III.2
!!
Facteurs qui influencent l’activité d’une enzyme
Température
p : en général neutre
mais enzymes digestives (estomac, lysosomes): p acide
Concentration en substrat : l’enzyme peut être saturée !
Expression de l’enzyme (quantité d’enzyme par cellule)

niveaux de contrôle :
le gène qui code pour l’enzyme
la stabilité de la protéine (durée de vie)
la stabilité de l’ARN qui code pour l’enzyme
Régulateurs de l’activité de l’enzyme (pouvoir catalyseur)

modification covalente (ex: phosphorylation)
inhibiteurs / activateurs
146
Fixation de l’inhibiteur sur le site catalytique (compétition avec le substrat)
Fixation de l’inhibiteur sur un autre site
147
ou
Fixation irréversible de l’inhibiteur (sur le site catalytique ou ailleurs)
Activation de l’enzyme par fixation sur un site régulateur
148
III.2
Inhibition des enzymes:
applications pharmacologiques
De nombreux médicaments agissent en inhibant une enzyme
ex:
antibiotiques:
pénicilline: inhibiteur d’une enzyme nécessaire
pour la synthèse de la paroi bactérienne
certains hypocholestérolémiants:
inhibition d’une enzyme de la synthèse du cholestérol
…
III.2
Nomenclature des enzymes
Ancienne :
nom choisi par le chercheur qui découvre l’enzyme
suffixe « -ase »
ex: saccharase, kinase…
encore très utilisée
Nouvelle :
rationnelle, basée sur les classes d’enzymes et le substrat
149
III.2
6 classes d’enzymes
1 - Oxydoréductases réactions d’oxydoréduction (transfert d’électrons)
coenzymes : NAD+, NADP+, FAD
2 - Transférases transfert d’un groupement chimique

ex: kinase, transfert d’un phosphate (coenzyme: ATP)
3 - Hydrolases rupture d’une liaison par l’eau : AB + H2O A-H + B-OH

ex: saccharase
4 - Lyases rupture/formation d’une liaison avec réarrangement interne

A + B C
5 - Isomérases changement intramoléculaire : A B

transformation d’une molécule en son isomère
6 - Ligases liaison de 2 molécules : A + B + ATP C + ADP + Pi

énergie fournie par l’ATP
ex: ADN ligase
III.2
Nomenclature rationnelle des enzymes
Nom classique Nom rationnel

Glucokinase = ATP, glucose phosphate transférase
Classe d’enzyme
Substrats
Groupe tranféré
150
Met…Ala-Lys-Arg-Thr + H2O Met…Ala + Lys-Arg-Thr
2 H2O2 2 H20 + O2
Pyruvate + NADH+ H+ Lactate + NAD+

COO- COO-
| |
CO CH-OH
| |
CH3 CH3
III.
3- Métabolisme et production d’énergie
3.1 - Catabolisme du glucose (1ère partie) : la glycolyse
3.2 - Catabolisme du glucose (suite) : la respiration
3.3 - Catabolisme des lipides
3.4 - Catabolisme des acides aminés
3.5 - Catabolisme des acides nucléiques
151
III.
3.1 Métabolisme du glucose : la glycolyse
[glucose]sang = 1 g/l
Transport passif
glucose
énergie
glycogène
acides aminés,
Oses (frutose, ribose…)
lipides…
III
Activation du glucose
Transport passif
glucose
ATP
hexokinase
ADP
glucose-6-phosphate
Buts: (1) - rendre le glucose plus réactif

(2) - diminuer [glucose] dans le cytoplasme pour faciliter le transport
152
III
Activation du glucose
Transport passif
glucose
ATP
hexokinase
ADP Glycolyse
glycogène glucose-6-phosphate
Acides aminés
ribose Acides gras
Cholestérol…
énergie
III.
La Glycolyse
153
La glycolyse : 1 activation du glucose
ATP
ADP
hexokinase
KINASE (phosphate-transférase):
enzyme qui phosphoryle un substrat
La glycolyse : 2
ISOMERASE
Glucose-6-phosphate isomérase
154
La glycolyse : 3 phase d’activation (suite)
ATP
ADP
KINASE
La glycolyse : 4-5 scission du fructose-diphosphate
LYASE
aldolase
Glycérol x2
triose phosphate
isomérase
ISOMERASE
155
Phase d’activation
Investissement d’énergie
- 2 ATP
Libération d’énergie
La glycolyse : 6 oxydoréduction
NAD+ NADH + H+
Pi
DEHYDROGENASE (oxydoréductase)
(phosphoglycéraldéhyde déhydrogénase)
156
La glycolyse : 7 phosphorylation d’ADP
ADP ATP
KINASE
(phosphoglycérate kinase)
La glycolyse : 8-9
ISOMERASE
phosphoglycérate
mutase
H2O LYASE
énolase
157
La glycolyse : 10 phosphorylation d’ADP
ADP ATP
pyruvate kinase
KINASE
BILAN :
Phase d’activation
Investissement d’énergie
- 2 ATP
Libération d’énergie
+ 2 x 2 ATP
+ 2 NADH
2 ATP
2 NADH
158
III.
Rôle central de la glycolyse dans le métabolisme
Glucose
Ribose-phosphate His
Nucléotides
Glycérol
Ser, Cys, Gly
Ala Pyruvate Acétyl-CoA
Acides gras, cholestérol
III.
Glycolyse
réaction catalysée par une enzyme intermédiaire métabolique
159
Fermentation Respiration
III.
!!
La glycolyse anaérobie ou Fermentation
But: produire de l’ATP en absence d’oxygène
2 ADP 2 ATP
Glucose GLYCOLYSE 2 pyruvates

Bilan net:
2 ATP / glucose
Lactate déshydrogénase
2 NADH + H+
2 NAD+
ou
régénération du NAD+
2 éthanol + 2 CO2
2 lactates
160
La Fermentation
Fermentation lactique
mammifères : muscles en effort violent

bactéries : yogourt et fromage
1 glucose + 2 ADP + 2 Pi 2 acide lactique + 2 ATP
Fermentation alcoolique
1 glucose + 2 ADP + 2 Pi 2 éthanol + 2 CO2 + 2 ATP
levures : bière, vin
III.
3.2 La Respiration
161
Transformation du pyruvate en acétyl-coenzyme A
Cycle de Krebs
= H2O
cycle du citrate
162
Cycle de Krebs
=
cycle du citrate
ADP + Pi
Pyruvate FAD + 4 NAD+ + 2 H2O
Oxydoréduction
3 CO2 FADH2 + 4 NADH + 3 H+
Phosphorylation
au niveau du substrat
ATP
La synthèse d’ATP dans la mitochondrie !
½O2 + 2 H+
NADH + H+
Oxydoréduction
Chaîne
de transport
d’électrons
=
NAD+
Chaîne respiratoire H2O
énergie
ATP
3 ADP + 3 Pi synthétase 3 ATP +3H2O
Phosphorylation oxydative
163
accumulation de protons
dans l’espace intermembranaire
cytoplasme
H+ H+ H+ H+ H+ H+
espace H+ H+ H+ H+
intermembranaire H+ H+ H+ H+
H+
matrice mitochondriale
H+ ADP
H+ ATP
NADH
O2
NAD+ H2O H+
ATP synthétase
chaîne de transport d’électrons
utilise le gradient de
-transfert des électrons sur l’oxygène protons comme source d’énergie
-récupération de l’énergie
sous forme d’un gradient de protons
Espace intermembranaire
H+
(= chaine respiratoire)
NADH + H+ + ½O2
Pompe
Turbine
(= ATP synthétase)
NAD+ + H2O
3 ATP
H+ Matrice
164
Bilan énergétique du catabolisme aérobie du glucose
Par molécule de glucose:
Glycolyse -2 ATP
+4 ATP
2 NADH +6 ATP
transport -2 ATP
Krebs +2 ATP
8 NADH +24 ATP
2 FADH2 +4 ATP
4 ATP 32 ATP
Phosphorylation d’ATP au niveau du substrat ou oxydative
III.
Bilan énergétique du catabolisme aérobie du glucose
oxydoréduction
D-Glucose + 6 O2 6 CO2 + 6 H2O
C6H12O6
(180 Da)
G = -686 kcal/mol 4 Kcal/g
ADP + Pi 36 ATP + H2O
7.3 kcal/mol . 36 = 262 kcal

rendement : 38%
165
III.
Le catabolisme des lipides et des protéines
passe aussi par des réactions de la glycolyse

et par Krebs
III.5.5
!!
3.3 - Le catabolisme des acides gras
Mitochondrie
Triglycérides
glycérol Acides gras acétyl-CoA CO2 + H2O

-oxydation Krebs
Phospholipides
NADH + H+ NADH + H+
FADH2 FADH2, ATP
Contenu énergétique très important : 9 Kcal/g

Catabolisme uniquement aérobie et mitochondrial
>> Idéal pour le stockage d’énergie à long terme
166
III.5.5
!!
3.4 Le catabolisme des acides aminés
O2
CO2 + H2O
Protéines Acides aminés
protéases urée
ATP
NADH + H+
contenu énergétique = glucides < lipides

Beaucoup d’acides aminés sont dégradés en pyruvate
acétyl-CoA ou
intermédiaires du cycle de Krebs
l’azote est éliminé sous forme d’ammonium (relativement toxique)
ou d’urée
III
!!
3.5 Le catabolisme des acides nucléiques
ADN, ARN Nucléotides ATP

Nucléases
(hydrolases)
Ribose CO2
Bases puriques acide urique
Bases pyrimidiques urée
NB:
la goutte = précipitation d’acide urique dans les articulations
167
III.5.5
!!
3.4 Le catabolisme des acides aminés
O2
CO2 + H2O
Protéines Acides aminés
protéases urée
ATP
NADH + H+
contenu énergétique = glucides < lipides

Beaucoup d’acides aminés sont dégradés en pyruvate
acétyl-CoA ou
intermédiaires du cycle de Krebs
l’azote est éliminé sous forme d’ammonium (relativement toxique)
ou d’urée
III
!!
3.5 Le catabolisme des acides nucléiques
ADN, ARN Nucléotides ATP

Nucléases
(hydrolases)
Ribose CO2
Bases puriques acide urique
Bases pyrimidiques urée
NB:
la goutte = précipitation d’acide urique dans les articulations
167
III.
Rôle central de la glycolyse dans le métabolisme
Glucose
Ribose-phosphate
Nucléotides
Pyruvate Acétyl-CoA
CO2
III.
4 - L’anabolisme
4.1 Synthèse du glucose chez les mammifères
4.2 Photosynthèse
4.3 Synthèse des acides gras et du cholestérol
NB: Synthèse de l’ADN : voir mitose !
Synthèse de l’ARN et des protéines : chap suivant
168
III.
4.1 Synthèse du glucose chez les mammifères
muscle
acides aminés
Glycogène
foie
Glucose Néoglucogenèse pyruvate acétyl-coA acides gras
tissus
adipeux
cerveau
le glucose est essentiel pour le fonctionnement du cerveau
produit à partir du glycogène,
puis des acides aminés
production au départ de graisses impossible !
4.2 Production de glucose chez les plantes

chloroplastes
CO2 Photosynthèse
Cycle de Calvin
Energie
graines
Amidon acides aminés
Glucose Néoglucogenèse pyruvate acétyl-coA acides gras
graines
Krebs
peroxysomes
cellulose
mitochondrie
Energie
en présence de lumière, produit par photosynthèse
obscurité et graines : lipides ou amidon
169
III.
4.3 - Le métabolisme des lipides
Glycérol
Acides gras Triglycérides
Phospholipides
Acétyl-CoA
Cholestérol Stéroïdes
Acides biliaires
III.
!
4.3 Anabolisme des acides gras
certains acides aminés
glycolyse Cytoplasme !
glucose pyruvate
CO2
acétyl-CoA acides gras
glycérol R.E. lisse
Phospholipides
Triglycérides
170
III.
Synthèse des acides gras
1 acétyl-CoA 2C CH3 – CO-CoA

2 butyryl-CoA 4C
3 6C
CH3 – [CH2](n-2) – CO-CoA
4 8C n = nombre de C
5 10C
6 12C
7 14C
8 palmityl-CoA 16C
9 stéaryl-CoA 18C
Energie et coenzymes : ATP, NADPH et coenzyme A
Métabolisme du cholestérol
Apport alimentaire
acétyl-CoA Cholestérol Acides biliaires digestion
Stéroides hormonaux
Vitamine D3
médicaments hypocholestérolémiants
Le cholestérol ne peut pas être retransformé en acétylCoA !!
171
IIIe Partie - Physiologie
5- Du gène à la protéine
Intro: du gène à la protéine

5.1 – Code génétique
5.2 – Mécanisme de synthèse
5.3 – Lieux de production et trafic
5.4 – Dégradation des protéines
5.5 – Contrôle de l’expression des gènes
5.6 – Comparaison procaryotes – eucaryotes
5.7 – Virus
Définition du gène
segment d’ADN de séquence déterminée
qui contient l’information nécessaire à la production

Homme:
d’un ARN de transfert ou ± 500
ribosomal ou
messager → un polypeptide ± 20 000
long non-codant (pas de polypeptide)
± 10 000
localisation précise sur un chr. donné = locus
172
III.6
ADN, ARN et synthèse des protéines
ADN (gènes)
Transcription
ARN t
ARN r
NOYAU ARN prémessager
Maturation
ARN messager
RIBOSOMES Traduction
polypeptide
5.1- le code génétique
Protéines ADN ARN
20 acides aminés A A
T U
G G
C C
1 nucléotide → 4 possibilités
2 nucléotides → 16 possibilités
3 nucléotides → 64 possibilités
173
le code génétique
Protéines ADN ARN
T U
G G
C C
1 acide aminé 3 bases = 1 triplet 1 codon
ex: met ATG AUG
ala GCA GCA

GCC GCC
redondance ! GCG GCG
GCT GCU
le code génétique
Protéines ADN ARN
T U
G G
C C
1 acide aminé 3 bases = 1 triplet 1 codon
Départ = met ATG AUG
STOP TGA UGA

TAG UAG
TAA UAA
174
le code génétique
A Ala Alanine GCA, GCC, GCG, GCU
C Cys Cystéine UGC, UGU
D Asp Ac. aspartique GAC, GAU
E Glu Ac. glutamique GAA, GAG
F Phe Phenylalanine UUC, UUU
G Gly Glycine GGA, GGC, GGG, GGU
H His Histidine CAC, CAU
I Ile Isoleucine AUA, AUC, AUU
K Lys Lysine AAA, AAG
L Leu Leucine UUA, UUG, CUA, CUC, CUG, CUU
M Met Méthionine AUG
N Asn Asparagine AAC, AAU
P Pro Proline CCA, CCC, CCG, CCU
Q Gln Glutamine CAA, CAG
R Arg Arginine AGA, AGG, CGA, CGC, CGG, CGU
S Ser Sérine AGC, AGU, UCA, UCC, UCG, UCU
T Thr Thréonine ACA, ACC, ACG, ACU
V Val Valine GUA, GUC, GUG, GUU
W Trp Tryptophane UGG
Y Tyr Tyrosine UAC, UAU
Z Stop UAA, UGA, UAG
le code génétique
ADN ARN Protéines
A A 20 acides aminés
T U
G G
C C
3 bases = 1 triplet 1 codon 1 acide aminé
TRANSCRIPTION TRADUCTION
« recopiage » « langage » différent
175
III.6
2. Mécanisme: transcription, traduction
ADN (gènes)
Transcription
ARN t
ARN r
NOYAU ARN prémessager
Maturation
ARN messager
RIBOSOMES Traduction
polypeptide
La transcription: synthèse de l’ARN
ADN
176
Gène 1
L’ARN polymérase
• fabrique de l’ARN à partir d’un brin d’ADN (= brin matrice, non codant,
anti-sens) en respectant la complémentarité des bases (U remplace T)
• travaille de 5’ vers 3’ uniquement
• (pas besoin d’amorce)
• utilise des NTP: nucléotides triphosphates (ATP, UTP, GTP, CTP)
• énergie: hydrolyse du PPi libéré par le transfert de NMP
177
Maturation de l’ARN
(eucaryotes)
exon 1 intron 1 exon 2 intron 2 exon 3

ARN prémessager
5’ 3’
Epissage
ARN messager
5’ 3’
coiffe (G modifié) queue (poly-A)

ARN prémessager
5’ 3’
Epissage
ARN messager
5’ 3’
AUG Stop
cadre de lecture
protéine
parties non traduites :
178
La traduction: synthèse des protéines
Ribosome : 2 sous unités

protéines + ARN ribosomal (ARNr)
produit au niveau du nucléole
(chez les eucaryotes)
60S
40S
Structure du ribosome
50S 2 ARNr + 31 polypeptides
2 sous unités
ARNt
1 ARNr + 21 polypeptides
30S
ribosome de bactérie (cristallographie + RX)

sédimentation = 70 S
masse totale = 2520 kD (66% ARN, 34% protéines)
plus d’ARN que de protéines !
179
60S
ARN de transfert
acide aminé
5’
± 80 nucléotides
structure secondaire en trèfle
homme: 48 ≠
reconnaissent un ou plusieurs codons
spécifiques d’un acide aminé
anticodon
180
Phase d’initiation:
assemblage du ribosome et d’un ARNt
sur un codon AUG
Le début de l’ARNm n’est pas traduit !
Phase d’élongation:
fixation de l’ARNt suivant
181
transpeptidation
N-terminus
182
translocation du ribosome
3 sites portant un ARNt dans le ribosome:
site P
« peptide »
site E site A
« exit » « acide aminé »
183
fixation de l’ARNt suivant
Phase de terminaison:
recrutement de facteurs de terminaison
184
hydrolyse du polypeptide
N-terminus
C-terminus
La fin de l’ARNm n’est pas traduite
dissociation du complexe
l’ARNm peut être relu plusieurs fois
185
Pour lire les triplets : partir du centre
Exemple: traduction du gène de l’insuline
186
Exons
Exemple: l’insuline
1,43 kb
Exon 1 Exon 2 Exon 3
Exon 1
AGCCCTCCAGGACAGGCTGCATCAGAAGAGGCCATCAAGCAG
Exon 2
ATCACTGTCCTTCTGCCATGGCCCTGTGGATGCGCCTCCTGCCCCTGCTGGCGCTGCTGG
CCCTCTGGGGACCTGACCCAGCCGCAGCCTTTGTGAACCAACACCTGTGCGGCTCACACC
TGGTGGAAGCTCTCTACCTAGTGTGCGGGGAACGAGGCTTCTTCTACACACCCAAGACCC
GCCGGGAGGCAGAGGACCTGCAGG
Exon 3
TGGGGCAGGTGGAGCTGGGCGGGGGCCCTGGTGCAGGCAGCCTGCAGCCCTTGGCCCTGG
AGGGGTCCCTGCAGAAGCGTGGCATTGTGGAACAATGCTGTACCAGCATCTGCTCCCTCT
ACCAGCTGGAGAACTACTGCAACTAGACGCAGCCCGCAGGCAGCCCCACACCCGCCGCCT
CCTGCACCGAGAGAGATGGAATAAAGCCCTTGAACC
Brin « sens » « codant »
Complémentaire au brin matrice
187
1,43 kb
ARNm
coiffe-AGCCCUCCAGGACAGGCUGCAUCAGAAGAGGCCAUCAAGCAG
(exon2)
AUCACUGUCCUUCUGCCAUGGCCCUGUGGAUGCGCCUCCUGCCCCUGCUGGCGCUGCUGG
CCCUCUGGGGACCUGACCCAGCCGCAGCCUUUGUGAACCAACACCUGUGCGGCUCACACC
UGGUGGAAGCUCUCUACCUAGUGUGCGGGGAACGAGGCUUCUUCUACACACCCAAGACCC
GCCGGGAGGCAGAGGACCUGCAGG
(exon 3)
UGGGGCAGGUGGAGCUGGGCGGGGGCCCUGGUGCAGGCAGCCUGCAGCCCUUGGCCCUGG
AGGGGUCCCUGCAGAAGCGUGGCAUUGUGGAACAAUGCUGUACCAGCAUCUGCUCCCUCU
ACCAGCUGGAGAACUACUGCAACUAGACGCAGCCCGCAGGCAGCCCCACACCCGCCGCCU
CCUGCACCGAGAGAGAUGGAAUAAAGCCCUUGAACCAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA
AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA.......
1,43 kb
Exon 1
Exon 2
ATCACTGTCCTTCTGCCATGGCCCTGTGGATGCGCCTCCTGCCCCTGCTGGCGCTGCTGG
CCCTCTGGGGACCTGACCCAGCCGCAGCCTTTGTGAACCAACACCTGTGCGGCTCACACC
TGGTGGAAGCTCTCTACCTAGTGTGCGGGGAACGAGGCTTCTTCTACACACCCAAGACCC
GCCGGGAGGCAGAGGACCTGCAGG
Exon 3
TGGGGCAGGTGGAGCTGGGCGGGGGCCCTGGTGCAGGCAGCCTGCAGCCCTTGGCCCTGG
AGGGGTCCCTGCAGAAGCGTGGCATTGTGGAACAATGCTGTACCAGCATCTGCTCCCTCT
ACCAGCTGGAGAACTACTGCAACTAGACGCAGCCCGCAGGCAGCCCCACACCCGCCGCCT
188
1,43 kb
Exon 1
Exon 2
ATCACTGTCCTTCTGCCATGGCCCTGTGGATGCGCCTCCTGCCCCTGCTGGCGCTGCTG
M A L W M R L L P L L A L L
GCCCTCTGGGGACCTGACCCAGCCGCAGCCTTTGTGAACCAACACCTGTGCGGCTCACAC
A L W G P D P A A A F V N Q H L C G S H
CTGGTGGAAGCTCTCTACCTAGTGTGCGGGGAACGAGGCTTCTTCTACACACCCAAGACC
L V E A L Y L V C G E R G F F Y T P K T
.. .. ..
1,43 kb
… CGCCGGGAGGCAGAGGACCTGCAGG
… R R E A E D L Q V
Exon 3
TGGGGCAGGTGGAGCTGGGCGGGGGCCCTGGTGCAGGCAGCCTGCAGCCCTTGGCCCTG
G Q V E L G G G P G A G S L Q P L A L
GAGGGGTCCCTGCAGAAGCGTGGCATTGTGGAACAATGCTGTACCAGCATCTGCTCCCTC
E G S L Q K R G I V E Q C C T S I C S L
TACCAGCTGGAGAACTACTGCAACTAGACGCAGCCCGCAGGCAGCCCCACACCCGCCGCCT
Y Q L E N Y C N Stop
189
5- Du gène à la protéine
Intro: du gène à la protéine

5.1 – Code génétique
5.2 – Mécanisme de synthèse
5.3 – Lieux de production et trafic
5.4 – Dégradation des protéines
5.5 – Contrôle de l’expression des gènes
5.6 – Comparaison procaryotes – eucaryotes
5.7 – Virus
III.
!!!
5.3 Trafic des protéines
CYTOSOL
Mitochondries translocation via pores nucléaires

chloroplastes
NOYAU
Réticulum endoplasmique
via vésicules
Lysosomes Golgi
lieu de synthèse
Sécrétion membranes
190
Peptide signal
peptide/séquence signal : signal d’exportation vers le RER

± 20 AA hydrophobes, N-terminaux
complexe de
translocation
Reconnaissance du peptide signal par un complexe de protéines
191
complexe de
translocation
(protéines)
•translocation de la protéine dans le réticulum au cours de la synthèse

•la protéine adopte sa forme tridimensionnelle
clivage de la séquence signal
192
III.
!!!
CYTOSOL
Mitochondries translocation via pores nucléaires

chloroplastes
NOYAU
Réticulum endoplasmique
via vésicules
Lysosomes Golgi
lieu de synthèse
Sécrétion membranes
III.
!!!
SYNTHESE TRI Destination:

Départ:
Cytosol Cytosol
Noyau (sauf enveloppe)
Protéines membranaires
Si peptide signal:
RER Lysosomes
Golgi Protéines sécrétées
Mitochondrie Mitochondries
193
5.4. Dégradation des protéines
Recyclage des protéines inutiles ou dénaturées

problèmes lors de la synthèse (1 erreur / 10 000)
protéines abîmées
Contrôle du niveau d’expression des protéines régulatrices

ex: contrôle du cycle cellulaire
Production de peptides présentés aux cellules du système immunitaire

vérifier que la cellule ne produit pas de protéines virales
Dégradation des protéines : le protéasome
localisé dans le cytosol et le noyau

abondant: représente 1% des protéines cellulaires
hydrolyse des liens peptidiques
protéine à dégrader
reconnaissance et
dénaturation
hydrolyse
protéasome
protéases
cytoplasmiques
peptides acides aminés
194
5.5 - Contrôle de l’expression des gènes
gène = information nécessaire à la synthèse d’un ARN/une protéine :
segment d’ADN qui code pour un ARN (prémessager, t, r)

+ séquence régulatrice = promoteur
contrôle l’expression du gène (la quantité d’ARN qu’il produit)
indique le point de départ de l’ARN
ARN polymérase
facteurs de transcription
ARN prémessager
GENE (ADN)
promoteur exon 1 intron 1 exon 2 intron 2 exon 3

+ 5’ 3’
- 3’ brin matrice = séquence complémentaire 5’
Transcription
ARN prémessager 5’ 3’
Maturation
ARN messager 5’ 3’
AUG Stop
Traduction
N C
protéine
Met
195
Gène de l’insuline
Promoteur
Contrôle de l’expression des gènes:

les hormones stéroïdiennes
transporteur
Cytoplasme
Récepteur spécifique
ARN polymérase
Noyau
Gène cible
196
5.6 - Synthèse des protéines chez les procaryotes
 même code universel
 mécanisme quasi identique sauf:

pas de maturation de l’ARN messager (pas d’introns)
ARNm polycistroniques : codent pour plusieurs protéines
 structure des acteurs (polymérase, ribosome, protéasome…) similaire

mais pas identique:
ribosomes plus petits

application: antibiotiques
ex: tétracyclines (inhibition spécifique du ribosome bactérien)
 Taille un peu plus petites: 300 aa (vs 400 aa pour polypeptides eucaryotes)
la séquence ADN – ARN – protéines est la base de toute vie sur Terre
5.7 - Détournement de la synthèse des protéines :

les VIRUS
 incapables de se reproduire seuls

ne sont pas des êtres vivants mais des « parasites cellulaires »
 infectent des cellules cibles spécifiques

utilisent la machinerie cellulaire (ribosomes…) pour se reproduire
provoquent la mort de la cellule infectée
taille ± 0,1 µm
contiennent un petit génome (ARN ou ADN) qui code pour:

- les protéines de la capside (protection du génome)
- des protéines qui interfèrent avec les fonctions cellulaires
en option : une enveloppe (membrane) lipidique
197
virus de la
adénovirus virus de la grippe bactériophage T4
mosaïque du tabac
Cycle de reproduction d’un virus à ADN
ADN
réplication
infection ADN
assemblage
transcription
traduction
lyse
ARN
protéines de
capside
198
IVe Partie
Reproduction et Génétique
1 – Introduction: gène, génome, hérédité
2 – Reproduction, fécondation et méiose
3 – Polymorphisme
4 – Hérédité : lois de Mendel et applications en génétique humaine
5 – Hérédité : cas particuliers
6 – Génétique des populations
7 – Bricolage génétique, clonages et OGM
Intro
Génétique : définitions
science de l’hérédité
transmission des caractères d’une génération à la suivante
support: gènes
segment d’ADN qui contient l’information
nécessaire à la production d’un ARN/d’une protéine
génome : ensemble des gènes d’un individu/d’une espèce
199
Génomes et règnes
Organisme Taille du génome Nb de gènes bases / gène

(une copie)
Bactéries 4000 kb 4 000 1000
Eucaryotes:
Levure 12000 kb 6 000 2000
Drosophila 137 Mb 14 000 10000
Riz 466 Mb 40 000
Mammifères 3 Gb 30 000
Homo sapiens 3 Gb 30 000 100 000
Blé 15 Gb 100 000
Génomes et règnes
Mammifères
Gène 1 Gène 2
Bactéries
Gène 7
Gène 1 Gène 2 Gène 3 Gène 4 Gène 5 Gène 6 Gène 8
Promoteur Exon Région intergénique Intron
200
Seule une petite partie du génome humain est
transcrite et traduite
Séquences intergéniques Introns ( 19%)

( 33%)
Gènes
Exons ( 1,5%)
Séquences répétitives ( 46%)

→ Hétérochromatine
http:// .ncrna.org/statgenome
Le génome humain
± 3,2 milliards de paires de bases (soit 0,9 m d’ADN)
répartis en 23 molécules d’ADN (qui forment les chromosomes de la mitose)
± 30 000 gènes différents, dont 20000 encodent des polypeptides
Cellules somatiques : 2 copies
euchromatine : séquence connue à 99% (depuis 2004)

riche en gènes
hétérochromatine : séquences répétitives

peu de gènes
201
Fonction des gènes humains
2. La Reproduction
Sexuée:
Asexuée: deux parents
un seul parent
« clonage »
202
Reproduction des procaryotes
parent
• division cellulaire
• réplication du génome à l’identique
• tours les individus sont génétiquement

identiques (clone)
Reproduction des procaryotes
sources de variation génétique :
• mutations
• échange d’ADN:
voir cours de Microbiologie
203
Reproduction des eucaryotes
Reproduction sexée :
Reproduction asexuée:
deux parents
un parent
produisent des individus différents
produits des individus
génétiquement identiques (clone)
Reproduction asexuée
des eucaryotes unicellulaires
parent
• mitose
• réplication des chromosomes
• tous les individus sont génétiquement

identiques (clone)
• seule source de variation: mutations
204
Reproduction asexuée
• un seul individus oue le rôle de parent unique
• progéniture: génétiquement identique
• groupe d’individus ayant un génome identique = clone
• basé sur la division cellulaire et la mitose
• commune chez eucaryotes unicellulaires (protistes)

animaux inférieurs
plantes (stolons, boutures, certaines spores…)
pas chez les animaux les plus évolués
2.2 Reproduction sexuée
• deux parents
• progéniture génétiquement différente
• existe chez tous les eucaryotes
• seul mode de reproduction chez les animaux supérieurs
• permet une grande variation génétique entre individus
• moteur de l’évolution
205
IV.2
Reproduction sexuée : eucaryotes

!!!
parent 1
parent 2 2n chromosomes (état diploïde)
réduction compensatoire de la quantité de matériel g.

lors de la formation des gamètes = méiose
gamètes
n chromosomes (haploïde)
fusion des gamètes = fécondation

la quantité de matériel génétique par cellule double
uf = zygote 2n chromosomes (diploïde)
mitoses
pas de changement de la quantité de matériel g./cellule
organisme
multicellulaire
!!!
La méiose
1 cellule diploïde INTERPHASE réplication de l’ADN
PROPHASE 1
METAPHASE 1
Méiose 1 ANAPHASE 1
TELOPHASE 1 et CYTOCINESE
Méiose 2 PROPHASE 2
METAPHASE 2
ANAPHASE 2
TELOPHASE 2 et CYTOCINESE
4 cellules haploïdes
206
Interphase Prophase 1
apparition et appariement
réplication de l’ADN des chromosomes homologues
(une seule paire illustrée)
échanges de segments
Prophase 1
5 étapes:
Leptotène condensation de l’ADN : apparition des chromosomes
Zygotène appariement des chromosomes homologues

gr ce aux protéines du complexe synaptonémal
Pachytène crossing-over/en ambement des chromosomes
Diplotène séparation des chromatides, sauf au niveau des chiasmas

(disparition du complexe synaptonémal)
pause à ce stade chez la femme
Diacinèse dernière étape de condensation des chromosomes

disparition du nucléole et dispersion de l’enveloppe nucléaire
formation du fuseau
207
!!!
Les chromosomes homologues en prophase 1
Leptotène
Zygotène
Pachytène
Diplotène Diacinèse
chromatine
En ambement chiasmas
centromères
complexe synaptonémal = Crossing-over
En ambement des chromosomes
microscopie électronique
3 chiasmas
Tétrade de chr.
homologues
Alberts et al
208
Métaphase 1 Anaphase 1 Télophase 1
séparation des
alignement des tétrades
chr. homologues
de chromosomes
Cytocinèse
Prophase 2 Métaphase 2 Anaphase 2
séparation des chromatides s urs

(comme mitose)
209
Télophase 2
&
cytocinèse
4 cellules filles aux génomes différents !
Assortiment indépendant des chromosomes pendant la méiose
paternel Exemple: deux paires de chromosomes

maternel
En métaphase 1:
2 possibilités
Métaphase 2
Combinaison 1 Combinaison 2 Combinaison 3 Combinaison 4
210
Assortiment indépendant des chromosomes pendant la méiose
1 paire de chromosomes: 2 combinaisons possibles dans les gamètes
2 paires de chromosomes : 4 combinaisons différentes
3 paires de chromosomes : 8 combinaisons différentes
...
n paires de chromosomes : 2n combinaisons différentes
23 paires de chromosomes : 223 = 8 388 608 possibilités
Variation génétique et reproduction
A chaque génération, une variation génétique est créée par:
• l’assortiment indépendant des chromosomes paternels et maternels
• les crossing over
• la sélection aléatoire des gamètes lors de la fécondation
+ Nouvelles mutations
211
Chromosomes maternels Chromosomes paternels
(homme : 23)
Méiose
Vie foetale
Gamétogenèse ♀
Ovocyte primaire
Méiose 1:
Arrêt en diplotène
Après puberté Ovocyte secondaire
Méiose 2:
Arrêt en métaphase 2
Globules polaires
Fin de la méiose induite

Ovule
Par la fécondation
212
II.8
Aneuploïdie suite à une méiose anormale
Nombre anormal de chromosomes suite à une non-disjonction

d’une paire de chromosomes lors de la méiose.
Fécondation
Méiose normale chez le second parent:
Seule une paire de chromosomes est représentée !

Fécondation
Méiose normale chez le second parent:
Seule une paire de chromosomes est représentée !
213
II.8

Chez l’homme : en général létal sauf :
trisomie 21 (syndrome de Down) 1enfant /800

trisomie 13, 18 ou 22: mortelles
XXY (syndrome de Klinefelter) 1 garçon /1000, stérile

XYY 1 garçon /1000, normal
trisomie X 1 fille /1000, souvent stérile
monosomie X (syndrome de Turner) 1 fille /5000, stérile
Exemple d’aneuploïdie: le syndrome de Turner
Monosomie X
1 fille /5000
Absence de développement des ovaires, stérilité

Œdèmes
Nombreux autres problèmes
214
!!
La méiose : conclusion
• réduction du nombre de chromosomes homologues

(production de cellules haploïdes)
• source de variation génétique

redistribution des chr. homologues
enjambements
• se produit uniquement lors de la maturation des gamètes

dans les organes sexuels
• mécanisme à différencier de celui de la mitose
IVe Partie
3 – Polymorphisme
215
!!!
3. Polymorphisme et allèle
polymorphisme : variation normale de la séquence d’ADN au sein d’une même espèce
homme : 99,9% commun, ± 0,1% polymorphique

- variations d’1 nucléotide sur 1000 (SNP)
soit > 106 SNP / génome
- petites insertions, délétions, duplications
différencie les chromosomes homologues

base génétique des différences entre individus
allèles : formes différentes d’un même gène

résultant d’un ou plusieurs polymorphisme(s)
SNP = « single nucleotide polymorphism »
!!!
Chromosomes homologues en métaphase de mitose
Mêmes gènes, différences alléliques, polymorphismes
Séquence identique à 99,9 %
Chromatides sœurs
Séquences identiques à 100%
216
GENE (ADN)

5’
* 3’
3’
* brin codant = séquence complémentaire 5’

ARN prémessager 5’
* 3’
ARN messager 5’
AUG
* Stop
3’
protéine
N
Met
* C
Départ Stop
ADN ATG GCA TGC GAC TTC GGA GGA ..TAG

(gène) TAC CGT ACG CTG AAG CCT CCT ..ATC
ARNm AUG GCA UGC GAC UUC GGA GGA ..UAG
Protéine Met Ala Cys Asp Phe Gly Gly ..Fin
217
Mutation ponctuelle (SNP)

ADN ATG GCA TGC GAA TTC GGA GGA ..TAG

muté TAC CGT ACG CTT AAG CCT CCT ..ATC
ARNm AUG GCA UGC GAA UUC GGA GGA ..UAG

Glu
Mutation non-sens: introduction d’un arrêt prématuré

ADN ATG GCA TGC GAC TTC TGA GGA ..TAG

muté TAC CGT ACG CTG AAG ACT CCT ..ATC
ARNm AUG GCA UGC GAC UUC UGA GGA ..UAG

Fin
protéine tronquée
218
Mutation ponctuelle silencieuse

ADN ATG GCA TGC GAT TTC GGA GGA ..TAG

muté TAC CGT ACG CTA AAG CCT CCT ..ATC
ARNm AUG GCA UGC GAU UUC GGA GGA ..UAG
GAC et GAU codent tous les deux pour Asp !
GENE (ADN)

5’
* 3’
3’
* brin matrice = séquence complémentaire 5’

ARN prémessager 5’
* 3’
ARN messager 5’
* AUG Stop
3’
N C
protéine
Met
219
Mutation ponctuelle : remplacement d’une paire de bases de l’ADN par une autre
dans un exon – partie traduite : changement d’un codon
• changement de la séquence de la protéine

protéine mutée
• introduction d’un STOP : protéine tronquée
• mutation silencieuse, protéine normale
promoteur, parties non traduites de l’ARN, introns
conséquences plus difficilement prévisibles

peut changer l’expression de la protéine
Insertion en phase

ADN ATG GCA TGC GTA GAC TTC GGA GGA ..TAG
muté TAC CGT ACG CAT CTG AAG CCT CCT ..ATC
insersion d’un multiple de 3 nucléotides
ARNm AUG GCA UGC GUA GAC UUC GGA GGA ..UAG
Protéine Met Ala Cys Val Asp Phe Gly Gly ..Fin
un acide aminé supplémentaire
220
Insertion induisant un décalage du cadre de lecture

ADN ATG GCA TGC G GAC TTC GGA GGA ..TAG

muté TAC CGT ACG C CTG AAG CCT CCT ..ATC
ARNm AUG GCA UGC GGA CUU CGG AGG A...
Protéine Met Ala Cys Gly Leu Arg Arg...

séquence différente à partir de l’insertion
longueur de la protéine différente !!
Délétion en phase

ADN ATG GCA TGC TTC GGA GGA ..TAG

muté TAC CGT ACG AAG CCT CCT ..ATC
délétion d’un multiple de 3 nucléotides
ARNm AUG GCA UGC UUC GGA GGA ..UAG
un acide aminé en moins
221
Délétion induisant un changement du cadre de lecture

ADN ATG GCA TGC AC TTC GGA GGA ..TAG

muté TAC CGT ACG TG AAG CCT CCT ..ATC
ARNm AUG GCA UGC ACU UCG GAG GA...
Protéine Met Ala Cys Thr Ser Gly...

séquence différente à partir de la délétion
longueur de la protéine différente !!
Insertion/délétion dans la séquence de l’ADN
dans un exon – partie traduite
• insersion/délétion d’acide(s) aminé(s)

• décalage du cadre de lecture
promoteur, parties non traduites de l’ARN, introns
conséquences plus difficilement prévisibles

peut changer l’expression de la protéine
222
Conséquence d’une mutation d’un gène
• Conséquence pour la structure primaire du polypeptide:
Selon le code génétique
• Conséquence pour la structure tertiaire/quaternaire:

l’expression:
la fonction:
Prédictions bioinformatiques ou expérimentales
Polymorphisme
Variation de séquence
(mutation, insertion, délétion)
abolition de l’expression
ou de la fonction de la protéine
Variation anormale
effets partiels sur l’expression pathologique
ou la fonction de la protéine
mutations silencieuses
Variation normale, physiologique

entre individus
223
Apparition de nouvelles mutations/délétions/insertions
Causes: • Rayonnements ionisants : UV, X, radioactivité
• Produits toxiques
• Mutations spontanées suite à des erreurs de l’ ADN polymérase
Conséquences:
Si cette modification survient dans la lignée germinale,

elle peut devenir héréditaire (sauf si létale)
→ sélection naturelle / évolution
Si elle survient dans une cellule non germinale (somatique),

elle ne sera pas héritée
→ mutation somatique
peut avoir des conséquences graves : cancer
Bœuf blanc-bleu-belge
mutation naturelle d’une protéine musculaire: la myostatine
224
Mutation du même gène (myostatine) chez un enfant:
Hypertrophie musculaire
Schuelke et al, NEJM 2004, vol 350, p 2682-8.
Moteurs de l’évolution des eucaryotes
Modifications génétiques
 Méiose : redistribution des allèles à chaque génération
 Mutations qui créent de nouveaux allèles au sein d’une population
 Création de nouveaux gènes

(duplications, translocations… cfr chromosomes)
et modifications plus profondes du génome:
création de nouvelles espèces
Sélection
Élimination des modifications délétères
Sélection des modifications qui donnent un avantage
225
IVe Partie
3 – Polymorphisme
4 – Hérédité : lois de Mendel

applications en génétique humaine
4. Lois de Mendel
Gregor Mendel: moine travaillant vers 1860 dans l’abbaye de Brunn (Tchéquie)
Etude de la transmission des caractères

chez les petits pois
Expériences de fertilisation contrôlée
226
Variétés pures:
P (parents) fleurs mauves × fleurs mauves
F1 (1ère génération) fleurs mauves
Variétés pures:
P (parents) fleurs blanches × fleurs blanches
F1 (1ère génération) fleurs blanches
caractère: couleur de la fleur
phénotype: mauve ou blanc
227
caractère: couleur de la fleur
P (parents) fleurs mauves × fleurs blanches phénotype: mauve ou blanc
F1 (1ère génération) fleurs mauves
dominance
F2 (2e génération) 705 fleurs mauves (75,9%)

224 fleurs blanches (24,1%)
P (parents) fleurs violettes × fleurs blanches caractère: couleur de la fleur

VV vv
1 gène
2 allèles: violet V dominant

gamètes: V v
blanc v récessif
F1 (1ère génération) fleurs violettes
Vv
gamètes: V (50%) v (50%)
F2 (2e génération) 75% fleurs violettes

25% fleurs blanches
VV Vv Vv vv
228
Génération F2
Parent 1
Génotype Probabilité Phénotype
Gamètes V v VV 1/4 mauve

1/2 1/2
Vv 2/4 mauve
V VV Vv
Parent 2
1/2 1/4 1/4 vv 1/4 blanc
v Vv vv
1/2 1/4 1/4 VV et vv : homozygotes
Vv : hétérozygote
Mendel obtient des résultats identiques pour 7 caractères de petit pois:

(Campbell, © Pearson)
229
Gene A sur un chromosome donné
Deux allèles différents: V and v
V Loi de la ségrégation
réplication
gamètes
V 50%
V
v
MEIOSE v 50%
Les lois de Mendel s’appliquent
aux maladies humaines (phénotypes)
qui sont liées à un seul gène
230
Maladies génétiques humaines liées à un seul gène
Récessives (>1000 répertoriées)
albinisme absence de pigmentation (peau, yeux)

mucoviscidose trop de mucus, trop visqueux
anémie falciforme = drépanocytose
Dominantes
chorée de Huntington dégénérescence cérébrale vers 40 ans

achondroplasie nanisme
ostéogenèse imparfaite maladie des os de verre
Maladies génétiques humaines liées à un seul gène
www.onim.org
231
La mucoviscidose
gène = CFTR, un canal ionique

2 allèles: normal (« sauvage », « wild-type »)
muté (par ex, délétion phe508) → inactivation du canal (récessif)
population caucasienne: 4% d’hétérozygotes

très rare dans les populations asiatiques et africaines
les enfants malades proviennent de parents hétérozygotes:
♂ wt/mut × ♀ wt/mut
gamètes : ½ wt ½ wt
½ mut ½ mut
wt/wt 25% sains

wt/mut 50%
mut/mut 25% malades
L’anémie falciforme
gène = hémoglobine
2 allèles: normal (« sauvage », « wild-type »)
muté (récessif): a tendance à polymériser
populations africaines: 10% d’hétérozygotes (plus résistants à la malaria ?)

très rare dans les populations asiatiques et caucasiennes
♂ wt/mut × ♀ wt/mut
gamètes : ½ wt ½ wt
½ mut ½ mut
wt/wt 25% sains

wt/mut 50%
mut/mut 25% malades
232
La maladie de Huntington
• Maladie dégénérative du cerveau (rare)

démence, troubles moteurs…
• Déclenchement entre 10 et 60 ans (médiane : 35 ans)
• Mutation dominante dans le gène huntingtin
Huntington
Normal
Maladie de Huntington
Huntingtin
67 exons
ARNm: 13472 pb
Protéine: 3141 résidus
233
Huntington disease
Huntingtin
67 exons Allèle sauvage <36 Q
ARNm: 13472 nt Huntington: 37-100 Q
Protéine: 3141 aa
1 GCTGCCGGGACGGGTCCAAGATGGACGGCCGCTCAGGTTCTGCTTTTACCTGCGGCCCAG
............................................................
61 AGCCCCATTCATTGCCCCGGTGCTGAGCGGCGCCGCGAGTCGGCCCGAGGCCTCCGGGGA
............................................................
Exon 1
121 CTGCCGTGCCGGGCGGGAGACCGCCATGGCGACCCTGGAAAAGCTGATGAAGGCCTTCGA
.........................-M--A--T--L--E--K--L--M--K--A--F--E
181 GTCCCTCAAGTCCTTCCAGCAGCAGCAGCAGCAGCAGCAGCAGCAGCAGCAGCAGCAGCA
12 --S--L--K--S--F--Q--Q--Q--Q--Q--Q--Q--Q--Q--Q--Q--Q--Q--Q--Q
241 GCAGCAGCAGCAGCAACAGCCGCCACCGCCGCCGCCGCCGCCGCCGCCTCCTCAGCTTCC
32 --Q--Q--Q--Q--Q--Q--P--P--P--P--P--P--P--P--P--P--P--Q--L--P
301 TCAGCCGCCGCCGCAGGCACAGCCGCTGCTGCCTCAGCCGCAGCCGCCCCCGCCGCCGCC
52 --Q--P--P--P--Q--A--Q--P--L--L--P--Q--P--Q--P--P--P--P--P--P
Première loi de Mendel: la ségrégation
1 gène (caractère) phénotype
Deux copies:
une sur chaque chromosome homologue
> Génotype:
Même allèle : homozygote
2 allèles différents : hétérozygote

dominance : un allèle (dominant) l’emporte sur l’autre (récessif)
co-dominance : les deux allèles s’expriment
234
Cas particulier : mutation létale
Allèle normal « wt » (+)

Allèle mutant (-) récessif
Si les embryons -/- ne se développent pas (avortement spontané) :
Parents : ♂ +/- × ♀ +/-
Œufs fécondés: 25% +/+ enfants 33,3% +/+

50% +/- 66,7% +/-
25% -/- létal
Analyse du lignage d’une famille
Transmission d’un caractère dans une famille
Génération 1
(grand-parents)
Légende:
Génération 2
(parents, oncles, tantes)
Couple:
♂ ♀
Génération 3
(enfants) Phénotype:
Sain
Atteint
235
Dominant ou récessif ?
Le caratrère est transmis par un

parent qui est lui-même atteint
Probablement dominant
doit être confirmé par l’analyse
d’autres familles présentant le même
Phénotype: caractère.
Sain: deux allèles normaux
Atteint: hétérozygotes
Dominant ou récessif ?
Le caractère peut être transmis par

un individu non atteint
(porteur sain)
Probablement récessif
doit être confirmé par l’analyse
d’autres familles.
Phénotype:
Sain: au moins un allèle normal (dominant)
Atteint: deux allèles mutés
236
Caractère récessif et consanguinité
Phénotype:
Sain: homozygote ou hétérozygote pour l’allèle normal
Atteint: homozygote pour l’allèle muté
!!
Les groupes sanguins
oligosaccharides à la surface des globules rouges

N-acétylgalactosamine
type A
lipide ou
protéine
galactose
type O
enzyme type B
Gène:
allèle A (co-dominant)
allèle B (co-dominant)
allèle O (récessif)
237
Phénotype Génotype
Groupe A AA ou AO
Groupe B BB ou BO
Groupe AB AB
Groupe O OO
gène du système ABO

allèle A
allèle B
Génotype: AB hétérozygote
Phénotype: groupe AB
238
Parents : ♂ AA × ♀ OO ♂ AO × ♀ AO
gamètes: A O ½A ½A
½O ½O
Enfants: AO AA 25% groupe A dominant

groupe A AO 50%
OO 25% groupe O récessif
♂ AB × ♀ AB
½A ½A
½B ½B
AA 25% groupe A
AB 50% groupe AB
BB 25% groupe B
codominance
Groupes sanguins
Système ABO Système Rhésus
1 gène 1 gène RHD

3 allèles: A, B, ou O 2 allèles: Rh+, Rh-
239
Parents : ♂ Rh+Rh- × ♀ Rh+Rh-
gamètes: Rh+ Rh+
Rh- Rh-
Enfants: Rh+Rh+ 25% 75% groupe +

Rh+Rh- 50%
Rh-Rh- 25% 25% groupe -
Groupes sanguins
Système ABO Système Rhésus
1 gène 1 gène
3 allèles: A, B, ou O 2 allèles: Rh+, Rh-
9q34 1p36
gènes localisés sur 2 chromosomes différents

transmission indépendante
240
Parents : ♂ AA Rh-Rh- × ♀ OO Rh+Rh+ homozygotes
gamètes: A Rh- O Rh+ pour les deux allèles
Enfants: AO Rh+Rh- hétérozygotes

groupe A+ pour les deux allèles
Parents : ♂ AO Rh+Rh- × ♀ BO Rh+Rh-
Quelle est la probabilité qu’un enfant soit AB+ ?
probabilité que l’enfant soit AB : ¼ (génotype AB)
probabilité que l’enfant soit Rh+ : ¼ (génotype +/+) ¾

+ ½ (+/-)
probabilité que l’enfant soit AB+ : ¼ . ¾ = 3/16
valable pour des gènes transmis de façon indépendante
241
Parents : ♂ AO Rh+Rh- × ♀ BO Rh+Rh-
Génotype des enfants Phénotype probabilité

A Rh+ A Rh- O Rh+ O Rh-
groupe AB+ 3/16
Gamète
groupe AB- 1/16
B Rh+ AB AB BO BO
Rh+/+ Rh+/- Rh+/+ Rh+/- groupe A+ 3/16
groupe A- 1/16
B Rh- AB AB BO BO
Rh+/- Rh-/- Rh+/- Rh-/- groupe B+ 3/16
O Rh+ AO AO OO OO groupe B- 1/16

Rh+/+ Rh+/- Rh+/+ Rh+/-
groupe O+ 3/16
O Rh- AO AO OO OO groupe O- 1/16

Rh+/- Rh-/- Rh+/- Rh-/-
Exercice
Tyrosinémie de type I
Mutation dans le gène de la fumaryl-acétoacétate hydrolase
Tyrosine Fumaryl-acétoacétate Acétyl-CoA
Problèmes hépatiques, rénaux et neurologiques
Type de transmission ?
Génotype Marie ?
Francine ?
Michel ?
Robert ?
242
IVe Partie
3 – Polymorphisme
5 – Hérédité : cas particuliers gènes sur le même chromosome

gènes sur un chr. sexuel
gènes mitochondriaux
!!
Liaison entre gènes
Gènes A et B situés sur le même chromosome
Gène A Gène B
allèle A1 allèle B1
allèle A2 allèle B2
243
Gènes situés sur le même chromosome gamètes
A1 B1 50%
A1 B1
A2 B2
MEIOSE A2 B2 50%
Gène A lié au gène B
Gènes situés sur le même chromosome gamètes
A1 B1
A1 B1
MEIOSE
A2 B2
B1 A2 B2
A1
A2 A1
B2
B2
B1
recombinaison par enjambement des chr.
A2
244
Gènes situés sur des loci adjacents
gamètes
A1 B1
50 %
A1B1
A2 B2
50 %
A2 B2
MEIOSE
A1
B2
Très rares
enjambements des chr. très rares
B1
A2
Fréquence de recombinaison par enjambement
proportionnelle à la distance entre les deux gènes
très rare entre gènes contigus → gènes fortement liés
fréquente entre gènes éloignés :

atteint 50% pour des gènes situés à des extrémités opposées
équivalent à la distribution de gènes situés sur des chr. ≠
unité de mesure : 1 centimorgan = 1 unité Morgan = 1%
50 % -
Détermination de la
Fréq. localisation d’un gène
en la comparant à un autre
qui sert de référence
0-
Distance physique sur le chr.
245
Gènes situés sur des loci distants du même chromosome
gamètes
A1 B1 25%
A1 B1
MEIOSE
A2 B2
25%
B1 A2 B2
A1
recombinaison: 50%
A2 A1
B2 25%
B2
enjambements fréquents
B1
Éventuellement multiples 25%
A2
Exercice de crossing-over
On croise deux types de souris homozygotes de laboratoire qui portent les

allèles mutés a et b, respectivement. Si les gènes A et B sont situés sur le
même chromosome à 20 centimorgans l’un de l’autre, quelle est la probabilité
d’obtenir des souris homozygotes pour les deux mutations en F2 ?
246
Chromosomes sexuels
chromosomes humains
autosomes
chromosomes sexuels
Idem pour mammifères XY
Systèmes de détermination du sexe

oiseaux, certains insectes et poissons: ZW
c’est l’ovocyte qui détermine le sexe, pas le spermatozoïde
sauterelles: X / zéro abeilles et fourmis
un seul chromosome sexuel Pas de chromosomes sexuels:

les femelles sont issues d’un oeuf fécondé diploïde
les males d’un oeuf non fécondé haploïde
247
!
Caractères liés au sexe
gènes déterminant le sexe
chromosomes sexuels gènes liés au sexe :

X et Y non impliqués dans la détermination du sexe
mais présents sur un seul des 2 chr. sexuels:
uniquement X (le plus fréquent)
uniquement Y (holandrique)
gènes communs entre X et Y

régions pseudo-autosomiques
hérédité : comme autosomes
Caractères liés au sexe
ex: daltonisme confusion des couleurs

myopathie de Duchenne affaiblissement musculaire mortel
hémophilie trouble de la coagulation
gènes sur le chromosome X (et pas sur Y)
♂ XA Y × ♀ XA Xa
femme porteuse (hétérozygote):
transmet la maladie à 50% de ses fils
XA XA 25%
XA Xa 25% sains
XA Y 25%
hémizygotes
Xa Y 25% malades
248
si ♂ Xa Y peut se reproduire :
♂ Xa Y × ♀ XA XA
malade saine
le père transmet un allèle muté à toutes ses filles
XA Xa 50% sains
XA Y 50%
♂ Xa Y × ♀ XA Xa probabilité de rencontre beaucoup + faible

malade saine
XA Xa 25%
XA Y 25% sains
Xa Xa 25% seul cas où les femmes (50%) sont atteintes
Xa Y 25% malades
Transmission de l ’hémophilie dans la descendance de la reine Victoria
♀ ♂
249
Hérédité mitochondriale
chromosomes humains
génome mitochondrial
Hérédité mitochondriale
mitochondries : génome de ± 16 000 bases (homme)

ARNt et ARNr mitochondriaux
13 gènes sans introns
mammifères:
beaucoup plus de mitochondries dans un ovule que dans un spermatozoïde
→ transmission des caractères mitochondriaux par les femmes

hérédité maternelle
ex: maladies humaines rares comme la myopathie mitochondriale
250
Hérédité mitochondriale : exemple
Neuropathie optique de Leber

Mutation d’une protéine de la chaine électronique
Mutant
Normal
Hérédité complexe
Mendel est tombé sur des caractères transmis selon des règles simples :
chaque caractère est contrôlé par un seul gène,

pour lequel il n’existe que deux allèles,
l’un étant complètement dominant et l’autre complètement récessif
Les lois de Mendel n’expliquent pas tout en génétique !
251
Hérédité complexe
La transmission de beaucoup de caractères est bien plus compliquée:
gènes multiples
avec des allèles multiples
dominance partielle
gènes liés
pénétrance incomplète
influence de l’environnement et du mode de vie
...
Exemple: couleur de la peau (min 3 gènes)

diabète
Pénétrance
Pénétrance : % d’individus atteints parmi les individus ayant un génotype donné
Soit l’allèle a récessif responsable d’un maladie…
Pénétrance = 100%
Tous les individus aa sont malades
Pénétrance faible x %
Les individus aa ont un risque
d’être malade de x %
NB: dans les exercices, si rien n’est précisé, la pénétrance est de 100%
252
Neuropathie optique de Leber
Mutation d’une protéine de la chaine électronique
Mutant malade
Mutant sain
Normal
Pénétrance : % d’individus malades parmi les mutants
ici : 50%
Exemple 2: le cancer familial
• Le cancer est causé par des mutations somatiques.
• Les facteurs environnementaux sont très importants: tabac, alcool,

alimentation, virus...
• Dans la grande majorité des cas, non héréditaire.
• Cependant, des cas de cancers familiaux existent.
253
Exemple 2: les mutations de BRCA et le cancer
• Les gènes BRCA1 et BRCA2 encodent des protéines impliquées dans la

réparation de l’ADN
• Ce sont des gènes suppresseurs de tumeurs
• Des mutations de BRCA1 ou 2 conduisant à une perte de fonction

sont à l’origine de cancers du sein et de l’ovaire
• Les mutations de BRCA1/2 sont dominantes:
les hétérozygotes sont atteints

les porteurs transmettent le caractère à 50% de leurs enfants
• Pénétrance incomplète:
une femme porteuse d’une mutation de BRCA1
a un risque de 60% de cancer du sein
et un risque de 40% de cancer de l’ovaire
(comparé à 12% et 1%, respectivement, pour une femme normale)
254
Pour une femme atteinte de cancer du sein précoce liée à une mutation BRCA,
quelle est la probabilité que sa fille soit atteinte ?
Loi de Mendel
La fille a une probabilité de 50%
? de porter la mutation BRCA1
Si elle porte la mutation,

elle présente un risque de 60% de développer un
cancer du sein
Pénétrance incomplète
Pour une femme atteinte de cancer du sein précoce liée à une mutation BRCA,
quelle est la probabilité que sa fille soit atteinte ?
La fille a une probabilité de 50%
? de porter la mutation BRCA1
Si elle porte la mutation,

elle présente un risque de 60% de développer un
cancer du sein
La probabilité d’être porteuse de la mutation

et de développer un cancer du sein
= 0.6 x 0.5 = 0.3 = 30%
255
Le fils a aussi une probabilité de 50%

de porter la mutation BRCA1
S’il porte la mutation,

il présente un risque accru de développer un cancer (sein, prostate...)
Les hommes peuvent transmettre la mutation (50%)
256
IVe Partie
3 – Polymorphisme
6. Génétique des populations
Une population est un groupe d’individus

de la même espèce
qui vivent dans la même région
et se reproduisent entre eux.
257
OO BB
BO
AO AO
AA OO Population humaine
AO
Caractère : groupes sanguins
OO
AB
AO
Quel sera le génotype et le phénotype des enfants d’un couple pris au hasard
dans cette population ?
?
+ ?
Ensemble O
OO BB
d’allèles B
O
BO
AO A A
AO O
O
=
A
O B
OO O
AA O
AO
O B O
B
A
AO OO
AB A O
A O O
?
+ ?
Génotype d’un enfant du couple:
prendre deux allèles au hasard
→ probabilités
258
Loi de Hardy – Weinberg :

calcul des fréquences d’allèles et de génotypes dans une population
Dans une population à l’équilibre,

la proportion des allèles est constante d’une génération à la suivante
conditions:
croisements entre individus au hasard

population infiniment large
pas de sélection naturelle
population fermée
pas de mutations
méiose normale
Soit A et a, les 2 allèles d’un gène
si la fréquence d’individus AA est x (x + y + z = 1)

Aa y
aa z
alors la fréquence p de l’allèle A est

2x + y
p=
2
et la fréquence q de l’allèle a est

2z + y
q= et p+q=1
2
259
Soit A et a, les 2 allèles d’un gène
si la fréquence des allèles A est p p+q=1

a q
alors la fréquence d’homozygote AA est x = p2
aa est z = q2
d’hétérozygote Aa est y = 2.p.q
et x + y + z = 1
Exemple 1
Groupe Rhésus: dans la population caucasienne: 85% Rhésus +
Fréquence des allèles + et - ?
260
Exemple 2
Mucoviscidose: dans la population caucasienne: 4% d’hétérozygotes +/-

très rare dans les populations asiatiques et africaines
Quelle est la fréquence de la maladie ?
Modifications de la loi de Hardy – Weinberg :
Dans une population à l’équilibre,

la proportion des allèles est constante d’une génération à la suivante
conditions:
croisements entre individus au hasard

population infiniment large
modifie fréq de génotype
pas de sélection naturelle
population fermée
pas de mutations modifie fréq des allèles rares
méiose normale
sélection des génotypes qui

donnent un avantage reproductif
influence de l’immigration/émigration
apparition de nouveau allèles
261
IVe Partie
3 – Polymorphisme
Reproduction asexuée artificielle des mammifères:

le clonage
Premier mammifère cloné : Dolly, 1997
262
Clonage par transfert du noyau d’une cellule somatique
Mère génétique Cellule somatique parentale

cultivée in vitro
fusion par choc électrique

Œuf cloné
Œuf non fécondé
Donneur élimination
d’ovocyte du noyau
mitoses in vitro
Embryon
Agneau cloné :
Dolly
Mère porteuse
Le clonage humain
Création artificielle d’un « vrai jumeau »
Problèmes éthiques: statut de l’embryon humain

unicité de chaque individu
respect de la nature humaine
Problèmes techniques: méthode actuelle peu efficace

1 succès sur 400
ne fonctionne pas chez le singe
animaux clonés malades ?
Problèmes juridiques: la science avance plus vite que la loi

internationalisation de la recherche :
interdit en Belgique mais pas dans tous les pays
263
Le clonage humain à visée médicale:
production de cellules souches
Patient
(peau) Transfert de noyau
Îlots pancréatiques
Cellules sanguines Cellules humaines

Embryon
humain cloné Cellules cardiaques
différenciées
= « pièces de rechange »?
e Hépatocytes
Neurones
Cellules souches
embryonnaires
Tachibana et al, Cell 153, 1228–1238 (Juin 2013)
Production de cellules souches sans clonage
Patient
(peau)
introduction de 4 gènes
à l’aide d’un rétrovirus
Îlots pancréatiques
Cellules sanguines Cellules humaines

Cellules cardiaques
différenciées
= « pièces de rechange »?
Hépatocytes
Neurones
Cellules souches
induites
Shinya Yamanaka (2007)
Prix Nobel 2012
264
Organismes génétiquement modifiés « OGM »
Organisme qui possède une modification génétique héréditaire introduite

artificiellement par « génie génétique ».
En pratique : modification d’un gène existant (inactivation, mutation…)

« knock-out »
ou ajout d’un nouveau gène (« transgénique »)
Industrie alimentaire:
plantes résistantes à un insecte particulier
plantes résistantes à un pesticide
saumons géants
Recherche:
souris de laboratoire mutantes
OGM : le débat
un gène et donc une protéine en plus ou en moins…
Santé: pas de problème connu, sauf peut-être allergies
analyse au cas par cas :

augmentation ou diminution des pesticides
les OGM sont surtout utilisés pour nourrir le bétail
Environnement:
dissémination d’espèces modifiées au détriment des
espèces naturelles
transmission du gène à des espèces naturelles (maïs)
développement de résistance aux pesticides
Impact économique
productivité augmentée (+20% ?)
brevets et monopoles
265
Bœuf blanc-bleu-belge
(n’est pas un OGM)
mutation naturelle de la myostatine (protéine musculaire)
CRISPR‐CAS9
Cas9 = Enzyme bactérienne

CRISPR = système de défense des bactéries contre l’ADN étranger
Application en génie génétique:
o Introduit une mutation dans un gène de façon contrôlée grâce à un ARN guide
o Permet de corriger des mutations ou d’inactiver un gène
o Champs d’applications immense
o Premiers essais cliniques en cours
o Considérations éthiques
266
CRISPR‐CAS9: principe
Nucléase Cas9
+
guide ARN
Gène cible
Knock out Mutation
267
E E IE E
Introduction
I Composition chimique des tres i ants
1 Introduction : les atomes 4

2 L’eau 7
3 Les composés carbonés 14
II Cytologie l’unité de base du i ant la cellule
1 Introduction 69
2 La membrane plasmique 74
3 Le cytoplasme 77
4 Les organites 81
5 Le noyau 93
6 Paroi et matrice extracellulaire 96
7 Division cellulaire 103
8 Mort cellulaire programmée 134
III Physiologie cellulaire
1 Flux d’énergie et thermodynamique 137

2 Enzymes 142
3 Métabolisme et production d’énergie 151
5 Anabolisme 168
6 Du gène à la protéine 172
I eproduction et Génétique
1 Introduction 199
2 Reproduction, fécondation et méiose 202
3 Polymorphisme 215
4 Hérédité: lois de Mendel 226
5 Hérédité: cas particuliers 243
6 Génétique des populations 257
7 Clonage et bricolages génétiques 262

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Université catholique de Louvain

Faculté de Pharmacie et des Sciences Biomédicales

Prof. Jean-Baptiste Demoulin

en se maintenant dans n état éloi né de l é ili re

om osition chimi e des tres i ants

ntro les atomes

es com osés car onés

conna tre les ro riétés h sicochimi es des

ntrod ction les atomes

tomes d oids total homme

tomes d oids total homme

tomes d oids total homme

tomes d oids total homme inéra a ions

liaison co alente de électrons arta és

aires d électrons li res

ea est n sol ant olaire

di érence d électroné ati ité entre et

sol ilisation des ions a l

et com osés olaires h dro hiles

e cl sion des com osés h dro ho es

Formation d’un réseau qui explique la cohésion de l’eau

 tres moléc les

cohésion de l ea tem érat re de fusion/ébullition éle ée

tension superficielle éle ée

solubilisation des com osés a ec les els l ea orme des onts

densité de la lace celle de l ea

la str ct re de la lace est moins com acte

in l encé ar com osés acides et asi es

acide neutre basique

es li ides iolo i es sont le l s so ent ne tres et tam onnés

dans l ea et car onate

h dro énocar onate dih dro énocar onate car onate

dans l ea et hos hate

Phos hate re résenté ar Pi el e soit le

Sol ilisation com osés h dro hiles

éacti chimi e h drol ses

es com osés car onés

es com osés car onés

a chimie d car one

l cides s cres h drates de car one

ertains com osés ont n o t s cré

l cides s cres h drates de car one

o Neutre Fonction alcool

l cides s cres h drates de car one

l cides s cres h drates de car one

ertains com osés ont n o t s cré

n=5 pentoses ri ose

n=6 hexoses l cose r ctose alactose

hexoses ne centaine d’isomères di érents

ondensation des onosaccharides

l cose r ctose saccharose

a tres e l cose alactose lactose dans le lait

es Pol saccharides ormés artir d l cose

amidon stoc a e d l cose lantes

cell lose aroi cell laire lantes

Holosides ol m res ne contenant e des l cides

es l cides sont e réactionnels

cti ation so s orme de déri és hos hor lés

e l cose hos hate

1.3- Les composés carbonés

Famille hétérogène de composés carbonés apolaires et hydrophobes

acides gras et dérivés:

triglycérides (huile, graisse)

Nombre d’atomes de carbone