Fondements de biologie

Leçon 2 – Eau, molécules, membranes

Professeur DUJARDIN

“Biologie” RAVEN – JOHNSON – MASON – LOSOS – SINGER

Année académique 2019-2020

Xyliane
Synthèse Raven ....................................................................................................................................... 4
2.4. L’eau : un composé vital ............................................................................................................... 4
La structure de l’eau facilite la formation de liaisons hydrogène ................................................... 4
Les molécules d’eau sont cohésives ................................................................................................ 4
Les molécules d’eau sont adhésivent .............................................................................................. 4
2.5. Propriétés de l’eau ....................................................................................................................... 5
La chaleur spécifique élevée de l’eau aide à conserver la température ......................................... 5
La chaleur de vaporisation élevée de l’eau facilite le refroidissement ........................................... 5
L’eau solide est – dense que l’eau liquide ....................................................................................... 5
L’eau est un solvant permettant aux ions et aux molécules polaires de se mouvoir ..................... 5
L’eau organise les molécules apolaires ........................................................................................... 5
L’eau forme des ions ....................................................................................................................... 5
3.1. Le carbone, ossature des biomolécules ....................................................................................... 6
Les groupes fonctionnels rendent compte des ≠ propriétés des molécules ................................ 6
Les isomères ont la même formule moléculaire mais des structures ≠ .......................................... 7
Les macromolécules biologiques incluent les glucides, les acides nucléiques, les protéines et les
lipides .............................................................................................................................................. 7
3.2. Les glucides stockent l’énergie et constituent des matériaux de construction ........................... 9
Les monosaccharides sont des sucres simples ................................................................................ 9
Il existe de nombreux isomères des sucres ..................................................................................... 9
Les disaccharides servent de molécule de transport dans les plantes et d’aliments pour les
animaux ........................................................................................................................................... 9
Certains polysaccharides servent au stockage d’énergie, d’autres sont des composants de
structure .......................................................................................................................................... 9
3.3. Les acides nucléiques, molécules de l’information .................................................................... 11
Les acides nucléiques sont des polymères de nucléotides ........................................................... 11
L’ADN est détenteur du code génétique ....................................................................................... 12
L’ARN a plusieurs fonctions dans la cellule ................................................................................... 13
D’autres nucléotides sont des composants essentiels des réactions énergétiques ..................... 13
3.4. Les protéines, molécules aux structures et fonctions diverses .................................................. 14
Les protéines sont des polymères d’acides aminés..................................................................... 14
Les protéines présentent ≠ niveaux de structure.......................................................................... 15
Motifs et domaines sont des caractéristiques de structure complémentaires ............................ 16
Le processus de pliement des protéines fait intervenir des protéines chaperonnes ................... 16
Certaines maladies sont dues à des repliements incorrects ......................................................... 17
La dénaturation inactive des protéines ......................................................................................... 17
 3.5. Les lipides, molécules hydrophobes ........................................................................................... 18
Les triglycérides sont des polymères complexes formés d’acides gras fixés sur un glycérol ....... 18
Les triglycérides sont d’excellentes molécules de stockage d’énergie ......................................... 19
Les phospholipides forment des membranes ............................................................................... 19
5.1. La structure des membranes ...................................................................................................... 20
Le modèle de la mosaïque fluide présente des protéines insérées dans une bicouche fluide de
lipides ............................................................................................................................................ 20
Les membranes cellulaires comportent 4 groupes de composants.............................................. 20
La substructure des membranes est organisée ............................................................................ 21
La microscopie électronique confirme la structure proposée par le modèle de la mosaïque fluide
....................................................................................................................................................... 21
5.2. Les phospholipides, bases des membranes ............................................................................... 21
Les phospholipides forment spontanément des bicouches .......................................................... 21
La bicouche phospholipidique est fluide ....................................................................................... 21
La fluidité des membranes peut se modifier................................................................................. 21
5.3. Les protéines, composants aux fonctions multiples .................................................................. 22
Les protéines et les complexes protéiques exercent des fonctions essentielles .......................... 22
Les caractéristiques structurales des protéines membranaires sont liées à leurs fonctions........ 22
5.4. Transport passif à travers les membranes ................................................................................. 23
Certains transports se réalisent par simple diffusion.................................................................... 23
Des protéines assurent une diffusion sélective à travers les membranes .................................... 23
L’osmose est le mouvement de l’eau à travers les membranes ................................................... 24
5.5. Transport actif à travers les membranes ................................................................................... 25
Le transport actif utilise de l’énergie pour transférer des substances à l’encontre d’un gradient de
concentration ................................................................................................................................ 25
La pompe sodium/potassium emploie directement l’ATP ............................................................ 25
Les transports couplés utilisent l’ATP de manière indirecte ......................................................... 26
5.6. Transport de masse par endocytose et exocytose ..................................................................... 27
Le matériel concerné pénètre dans la cellule d’une vésicule ....................................................... 27
Le matériel peut quitter la cellule par exocytose .......................................................................... 27
Objectifs d’apprentissage ................................................................................ Erreur ! Signet non défini.
QCM....................................................................................................................................................... 28
Synthèse Raven
2.4. L’eau : un composé vital
La structure de l’eau facilite la formation de liaisons hydrogène
Les liaisons hydrogène sont des interactions faibles |e| un H partiellement positif d’une molécule et
un O partiellement négatif d’une autre molécule.

(Figure 2.12) Structure de la liaison hydrogène :

a. Liaison hydrogène |e| 2 molécules d’eau.

b. Liaison hydrogène |e| 1 molécule organique (le n-

butanol) et 1 molécule d’eau.

L’hydrogène du n-butanol forme 1 liaison hydrogène

avec l’oxygène de l’eau. Ce type de liaison hydrogène
est possible chaque fois qu’un H se lie à un atome +
électronégatif.

Les molécules d’eau sont cohésives

La cohésion est la tendance des molécules d’eau à s’attirer les unes les autres pas des liaisons
hydrogène. La cohésion est responsable de la tension de surface de l’eau.

(Figure 2.13) Cohésion :

Certains insectes, comme ce patineur d’eau, se déplacent à la

surface de l’eau. Étant donné que la tension superficielle de l’eau
est + élevée que la force d’une patte, le patineur glisse à la surface
de l’eau et ne coule pas. Cette tension superficielle est due aux
liaisons hydrogène qui se forment |e| les molécules d’eau.

Les molécules d’eau sont adhésivent

L’adhésion est l’association de molécules d’eau avec d’autres molécules polaires. La capillarité résulte
de l’adhésion des molécules d’eau à la surface interne de tubes étroits, associée à sa cohésion.

(Figure 2.14) Adhésion :

L’eau s’élève dans un tube de verre étroit, par action capillaire.

L’adhésion de l’eau à la surface du verre, qui « tire » l’eau vers le haut, est supérieure
à la force de gravité qui tend, elle, à faire descendre l’eau.
+ étroit est le tube, + grande est la surface de verre assurant l’adhésion pour un volume
donné d’eau et + élevé est le niveau atteint par l’eau.
 2.5. Propriétés de l’eau
La chaleur spécifique élevée de l’eau aide à conserver la température
La chaleur spécifique de l’eau est élevée parce que la rupture de liaisons hydrogène exige une Q
importante d’énergie.

La chaleur de vaporisation élevée de l’eau facilite le refroidissement

La rupture des liaisons hydrogène nécessaire à la transformation d’eau liquide en vapeur requiert une
grande Q d’énergie. De nombreux organismes éliminent leurs excédents de chaleur par
refroidissement lié à l’évaporation, en particulier par la transpiration.

L’eau solide est – dense que l’eau liquide

Les liaisons hydrogène maintiennent les molécules d’eau + écartées les unes des autres en phase solide
qu’en phase liquide. Il en résulte que la glace flotte.

L’eau est un solvant permettant aux ions et aux molécules polaires de se mouvoir
La polarité de l’eau en fait un bon solvant pour les substances polaires et les ions. Les molécules
polaires et les fragments de molécules sont attirés par l’eau (ils sont hydrophiles). Les molécules
apolaires sont repoussées par l’eau (elles sont hydrophobes). L’eau provoque l’agrégation de
molécules apolaires.

(Figure 2.15) Pourquoi le sel se dissout-il

dans l’eau ? Quand un cristal de sel de
cuisine se dissout dans l’eau, les ions Na- et
Cl- qui se détachent du réseau cristallin sont
entourés de molécules d’eau :

Les molécules d’eau entourant un ion Cl-

orientent leur pôle positif vers celui-ci ; c’est
au contraire leur pôle négatif qu’elles dirigent
vers l’ion si celui-ci est l’ion Na+. Ainsi isolés
dans les coquilles d’hydratation, les ions Na+
et Cl- ne peuvent plus réintégrer le réseau
cristallin.

L’eau organise les molécules apolaires

Les molécules apolaires évitent l’eau en s’agglutinant, ce qui permet à l’eau de maximiser ses liaisons
hydrogène. Cette exclusion hydrophobe affecte la structure de l’ADN, des protéines et des membranes
biologiques.

L’eau forme des ions

L’eau peut se dissocier en H+ et OH-. La concentration de H+ (représentée [H+]) dans l’eau pure est de
10-7 mol/L.
 3.1. Le carbone, ossature des biomolécules
Le carbone (C), squelette de toutes les biomolécules, peut former 4 liaisons covalentes et réaliser de
longues chaînes. Les hydrocarbures sont constitués de carbone (C) et d’hydrogène (H) ; les liaisons
qu’ils comportent stockent de grandes Q d’énergie.

Les groupes fonctionnels

rendent compte des ≠
propriétés des molécules
Les groupes fonctionnels sont
des atomes ou des groupes
d’atomes qui confèrent des
caractéristiques chimiques
spécifiques aux molécules qui
les portent.

Carbone et hydrogène
possèdent des
électronégativités très
semblables, de sorte que les
liaisons C-H sont apolaires.
L’électronégativité de
l’oxygène et de l’azote est +
élevée, ce qui donne lieu à des
liaisons polaires.

(Figure 3.2) Les groupes

chimiques fonctionnels
primaires :

Les groupes ont tendances à

agir comme des unités lors de
réactions chimiques et
confèrent aux molécules qui les
contiennent des propriétés
chimiques spécifiques. Un
groupe amine, par exemple,
rend la molécule basique alors
qu’un groupe carboxyle la rend
acide. Il faut noter que ces
groupes fonctionnels ne se
limitent pas aux molécules
mentionnées dans la 4ème
colonne de la figure ; ils sont
largement présents dans les
biomolécules.
Les isomères ont la même formule moléculaire mais des structures ≠
Les isomères de structure sont des molécules ayant la même formule mais des structures ≠ ; les stéréo-
isomères diffèrent par la localisation de leurs groupes fonctionnels. Les énantiomères sont des images
spéculaires d’un de l’autre.

(Figure 3.3) Molécules chirales :

Lorsque le carbone est associé à 4 groupes ≠, la

molécule qui en résulte est dite chirale (du grec
‘cheir’, main). Une molécule chirale peut exister sous
forme de 2 stéréo-isomères, images spéculaires l’une
de l’autre. Les 2 molécules illustrées possèdent les 4
mêmes groupes mais elles ne peuvent se superposer,
au même titre que nos 2 mains. Ces types de stéréo-
isomères sont dénommés énantiomères.

Les macromolécules biologiques incluent les glucides, les acides nucléiques, les protéines et les
lipides
La majorité des macromolécules biologiques sont des polymères, longues chaînes d’unité monomères.
Ces polymères sont formés par élimination d’eau (H et OH) lors de chaque liaison d’un nouveau
monomère (réaction de déshydratation). La rupture de ces liaisons consomme une molécule d’eau (la
réaction d’hydrolyse).

(Figure 3.4) Polymères :

Les 4 familles de macromolécules

biologiques sont illustrées.
Polysaccharides, acides nucléiques
et protéines sont des polymères
dont les monomères sont illustrés
ici. Quant aux lipides, ils ne se
conforment pas à cette relation
simple polymère-monomère. Ils
sont en effet constitués de glycérol
et d’acides gras (+ encore d’autres
composants pour certains). Les 4
types de macromolécules sont
présentés dans leur contexte
cellulaire.
 (Figure 3.5) Synthèse et décomposition de
macromolécules.

a. Les macromolécules biologiques sont des

polymères de monomères liés |e| eux par
réaction de déshydratation ; celle-ci libère
une molécule d’eau par monomère ajouté.
b. La rupture de la liaison |e| sous-unités est réalisée par hydrolyse, réaction inverse de la
déshydratation, impliquant l’addition d’une molécule d’eau.
 3.2. Les glucides stockent l’énergie et constituent des matériaux de construction
La formule générale des glucides est Cm(H2O)n. Où m ≥ n. Les glucides servent de molécules de stockage
d’énergie et de matériaux de structure.

Les monosaccharides sont des sucres simples

Les sucres simples comportent de 3 à 7 carbones. Citons le glycéraldéhyde (3C), le ribose (5C) et le
glucose (6C).

(Figure 3.6) Monosaccharides :

Les monosaccharides, ou sucres simples, contiennent 3 à 7 carbones ; ils servent souvent de briques de
construction pour former des molécules + grande. Le ribose, sucre à 5C, et un dérivé de celui-ci, le
désoxyribose, sont des constituants des acides nucléiques.

Il existe de nombreux isomères des sucres

La formule moléculaire des sucres à 6 carbones est C6H12O6, dont il existe de nombreux isomères. Les
systèmes vivants disposent souvent d’enzymes capables de convertir les isomères en d’autres
isomères.

(Figure 3.9) Mécanisme de formation des disaccharides :

Certains disaccharides sont utilisés comme transporteurs du glucose d’une région à l’autre de
l’organisme ; le saccharose (a.), présent n grande Q dans la canne à sucre, en est un exemple. Un autre
disaccharide, le maltose (b.), est produit lors de l’hydrolyse partielle de l’amidon de certaines graines.

Les disaccharides servent de molécule de transport dans les plantes et d’aliments pour les
animaux
Les plantes transforment le glucose en saccharose, un disaccharide servant au transport dans
l’organisme. Les femelles de mammifères produisent un autre disaccharide, le lactose, pour nourrir
leurs jeunes.

Certains polysaccharides servent au stockage d’énergie, d’autres sont des composants de

structure
Le glucose sert à la synthèse de 3 polymères importants : le glycogène, chez les animaux et les
champignons, l’amidon et la cellulose chez les plantes.
La chitine est un composant de structure des arthropodes et de nombreux champignons, proche de la
cellulose.

(Figure 3.10) Polymères du glucose - l’amidon et le glycogène :

a. L’amidon est un polymère de molécules d’α-glucose liées par liaisons glycosidiques α-(1→4) ; dans
certains cas se forment + des liaisons α-(1→6) .
b. L’amidon, produit par les plantes, est insoluble dans l’eau ; il est composé d’amylose, linéaire, et
d’amylopectine, ramifiée ; les grains d’amidon des cellules végétales sont constitués d’un mélange de
2 formes.
c. Le glycogène, + ramifié que l’amylopectine et insoluble comme elle, se trouve dans des cellules
animales sous forme de granules.
(Images obtenues par microscopie électronique.)

(Figure 3.12) La chitine :

La chitine est le principal constituant

structural du squelette externe de nombreux
arthropodes, comme ce homard.
 3.3. Les acides nucléiques, molécules de l’information
L’acide désoxyribonucléique (ADN) et l’acide ribonucléique (ARN) sont des polymères de nucléotides.
Ils sont utilisés par des cellules pour le stockage et le transfert de l’information.

(Figure 3.13) Images d’ADN :

a. Micrographie d’ADN en microscopie à

effet tunnel (fausse couleur ; 2 000 000 x)
figurant environs 3 tours de double hélice.

b. Modèle compact correspondant.

Les acides nucléiques sont des polymères de nucléotides

Les acides nucléiques sont composés de 4 nucléotides : adénine, guanine, cytosine et thymine dans
l’ADN, la thymine étant remplacée par l’uracile dans l’ARN.

(Figure 3.14) Structure d’un

nucléotide :

Les nucléotides, sous-unités de

l’ADN et l’ARN, sont composés de
3 éléments : 1 sucre à 5 carbones
(ribose ou désoxyribose), une base
organique azotée (représentée
par l’adénine sur la figure) et un
groupe phosphate. On notera que
toutes les numérotations sur le
sucre sont suivies d’une
apostrophe (1’, 2’ , …) pour les
distinguer de la numérotation sur
les cycles des bases.
(Figure 3.15) Structure d’un acide nucléique et de ses bases organiques azotées.

a. Les nucléotides des acides nucléiques sont liés |e| eux par l’intermédiaire de liaisons phosphodiester,
formées |e| le phosphate d’un nucléotide et le sucre du nucléotide suivant ; on parle du cytosquelette
sucre-phosphate. Les bases organiques sont rejetées sur le côté de ce squelette. Les deux extrémités de
celui-ci sont respectivement dénommées 5’phosphate et 3’hydroxylae (correspondant aux
numérotations des sucres).

b. Les bases azotées organiques sont de 2 types, purine et pyrimidine. Thymine et uracile interviennent
respectivement dans l’ADN et dans l’ARN.

L’ADN est détenteur du code génétique

L’ADN présente sous forme de 2 hélices appariées par des bases spécifiques : adénine et thymine,
guanine et cytosine. C’est la séquence de ces nucléotides dans l’ADN qui constitue le code génétique.

(Figure 3.16) Structure de l’ADN :

L4ADN est constitué de 2 chaînes de polynucléotides

disposées antiparallèlement et enroulées autour d’un
même axe. C’est par la formation de liaisons
hydrogène (pointillés) |e| bases organiques, appelées
appariement de bases, que les 2 brins du duplex d’ADN
sont associés en une double hélice.
L’ARN a plusieurs fonctions dans la cellule
L’ARN est une copie de l’ADN ; il transfère l’information contenue dans l’ADN, est un constituant des
ribosomes, peut agir comme enzyme et affecter l’expression des gènes.

(Figure 3.17) Comparaison de l’ADN et de

l‘ARN :

L’ADN forme une double hélice, le sucre de

ses montants sucre-phosphate est le
désoxyribose et une de ses bases est la
thymine. L’ARN est habituellement simple
brin, son sucre, le ribose et il utilise l’uracile
à la place de la thymine.

D’autres nucléotides sont des composants essentiels des réactions énergétiques

L’adénosine triphosphate (ATP) est le fournisseur d’énergie dans les cellules ; le NAD+ et le FAD sont
des transporteurs d’électrons lors des activités cellulaires.

(Figure 3.18) L’ATP :

L’adénosine triphosphate (ATP

est composée d’adénine, d’un
sucre à 5 carbones et de 3
groupes phosphates.
 3.4. Les protéines, molécules aux structures et fonctions diverses
Les protéines sont des polymères d’acides aminés
Les acides aminés s’associent par des liaisons peptidiques pour former des polypeptides. Les 20 acides
aminés habituels se distinguent par leurs groupes R, qui déterminent leurs propriétés respectives.

(Figure 3.19) La liaison peptidique :

Elle résulte de la rencontre de l’extrémité aminé
d’un acide aminé et de l’extrémité carboxyle d’un
autre acide aminé. Les groupes amine et carboxyle
qui entrent dans la réaction sont figurés en rouge,
ceux qui n’interviennent pas sont surlignés en vert.
On notera que le dipeptide résultant de la réaction
possède à son tour une extrémité amine et une
extrémité carboxyle. Étant donné la nature de la
liaison peptidique, partiellement double, la chaîne
du peptide ainsi formé n’est pas libre de pivoter au
niveau de la liaison.

(Figure 3.20) Les 20 acides

aminés communs :
Tous les acides aminés
intervenant dans la
constitution des protéines ont
une structure de base
commune ; ils ne diffèrent que
par leur groupe latéral R. 7 de
ces acides aminés sont
apolaires parce que leur
groupement R est
essentiellement de -CH2 et de -
CH3. 2 d’entre eux possèdent
une structure cyclisée où les
liaisons simples et doubles
alternent, çàd de type
aromatique. 5 acides aminés
sont polaires car leurs chaînes
latérales comportent de
l’oxygène ou un groupe -OH ;
ces acides aminés qui ne sont
pas chargés, diffèrent |e| eux
par leur degré de polarité. 5
autres acides aminés polaires
peuvent se charger en
s’ionisant. Les 3 derniers
acides aminés ont des
propriétés chimiques qui leur
permettent de former des
liens |e| segments ou
d’assurer des repliements au
sein d’une protéine.
Les protéines présentent ≠ niveaux de structure
On peut définir la structure selon une certaine hiérarchie :

- Primaire → La séquence des acides aminés ;

- Secondaire → Les modes de réalisation des liaisons hydrogène ;
- Tertiaire → Le repliement tridimensionnel ;
- Quaternaire → L’association |e| 2 ou +sieurs polypeptides.

(Figure 3.21) Interactions au sein des protéines contribuant à leur

conformation :
Outre les liaisons |e| acides aminés qui assurent la structure primaire de la
protéine, +sieurs autres forces, + faibles, entrent en jeu pour déterminer la
conformation de la protéine.
a. Des liaisons hydrogène peuvent se réaliser |e| résidus d’acides aminés.
b. Des ponts disulfure, relativement forts, peuvent se former |e| chaînes
latérales d’acides aminés cystéine.

b. Des ponts disulfure, relativement forts, peuvent se former |e| chaînes latérales d’acides aminés cystéine.
c. Des liaisons ioniques peuvent également se réaliser |e| groupes de charges opposées.
d. Des forces de Van der Waals se développent ; il s’agit d’attractions faibles |e| atomes dont les nuages
d’électrons sont inversement polarisés.
e. Des portions polaires de la protéine tendent à se disposer en périphérie de la protéine et à interagir avec l’eau,
alors que les portions hydrophobes de la protéine, formées des chaînes d’acides aminés apolaires, s’orientent vers
le centre.
(Figure 3.22) Les niveaux de La structure primaire d’une protéine est
structure des protéines : sa séquence d’acides aminés. La
structure secondaire résulte de liaisons
hydrogène |e| acides aminés proches ;
celles-ci peuvent produire 2 types de
structure : feuillets plissés β et hélices α.
LA structure tertiaire est la forme
tridimensionnelle finale de la protéine.
Elle est produite par des repliements
supplémentaires dans l’espace de
certaines régions de structure
secondaire. La structure quaternaire est
propre aux protéines formées de +sieurs
polypeptides ; la structure finale de
telles protéines provient de la disposition
dans l’espace des polypeptides
constitutifs.
Motifs et domaines sont des caractéristiques de structure complémentaires
Les motifs sont des éléments de structure semblables présents dans des protéines ≠ ; ils créent des
plis, des crêtes ou des « tonneaux ». Les domaines sont des sous-unités fonctionnelles au sein d’une
structure tertiaire.

(Figure 3.23) Motifs et domaines :

Des éléments de structure secondaire peuvent se
combiner en formant des plis ou sillons dénommés
motifs. Des motifs identiques se trouvent dans des
protéines différentes, ce qui permet de prédire leur
fonction. Les protéines comportent de + des séquences
+ grandes, correspondant à des parties
fonctionnellement différentes de la protéine.

Le processus de pliement des protéines fait intervenir des protéines chaperonnes

Les chaperonnes aident au repliement des protéines. Les protéines de choc thermique sont des
chaperonnes.

(Figure 3.24) Schéma de fonctionnement d’un type de chaperonne :

Cette protéine en forme de tonneau fait partie de la famille de chaperonnes appelée GroE. Elle est
constituée de 2 anneaux identiques composés chacun de 7 sous-unités identiques, elles-mêmes ayant
3 domaines distincts. Une protéine mal pliée pénètre dans une chambre du tonneau où elle est confinée
après qu’un couvercle ait refermé la chambre. De l’énergie fournie par l’hydrolyse d’ATP permet alors
à la chambre de subir une modification de structure, qui la transforme d’hydrophobe en hydrophile.
Cette altération permet à la protéine de se replier. Peu après la protéine est éjectée, qu’elle soit ou non
repliée, et le cycle peut se répéter.
Certaines maladies sont dues à des repliements incorrects
Certains types de fibrose cystique et la maladie d’Alzheimer sont associées à des repliements de
protéines défectueux.

La dénaturation inactive des protéines

Le dépliement de leur structure tertiaire, ou dénaturation, désactive généralement les protéines.
Certaines protéines dénaturées peuvent retrouver leur fonction si les conditions reviennent à la
normale ; ceci implique une forte influence de la structure primaire sur la structure tertiaire.

La dissociation est la séparation des sous-unités de protéines comportant une structure quaternaire,
séparation qui n’affecte pas la structure tertiaire.

(Figure 3.25) Dénaturation

d’une protéine :

Des modifications de
température, de pH ou d’autres
facteurs de l’environnement
peuvent provoquer le
déploiement d’une protéine ; ce
changement de conformation,
dénommé dénaturation,
entraîne l’inactivation de la
protéine.
 3.5. Les lipides, molécules hydrophobes
Les lipides sont insolubles dans l’eau car ils possèdent de très nombreuses liaisons C-H, apolaires.

Les triglycérides sont des polymères complexes formés d’acides gras fixés sur un glycérol
De nombreux lipides sont des triglycérides, formés de 3 acides gras associés à un glycérol.

Les acides gras saturés sont ceux qui contiennent le nombre maximum d’atomes d’hydrogène.

Les acides gras insaturés contiennent 1 ou +sieurs liaisons doubles |e| atomes de carbone.

(Figure 3.27)
Triglycérides saturés et
insaturés :
a. Un triacylglycérol saturé
est composé de 3 acides
gras saturés, çàd
dépourvus de liaisons
doubles et portant donc le
nombre maximum
d’atomes d’hydrogène fixés
à sa chaîne carbonée. La
plupart des triglycérides
animaux sont saturés ; ils
sont solides à température
ordinaire et on les appelle
graisses.

b. Un triglycéride insaturé comporte des acides gras insaturés, çàd possédant 1 ou +sieurs liaisons doubles ; leur
chaîne carbonée ne porte dont pas le nombre maximum d’atomes d’hydrogène ; l’exemple ci-dessus comporte un
acide gras mono-insaturé et 2 acides gras poly-insaturés. Les triglycérides des plantes sont typiquement
insaturés ; les coudes formés par des liaisons doubles de leurs acides gras les empêchent de s’aligner étroitement,
ce qui les rend liquides à température ordinaire ; on parle d’huiles.

(Figure 3.28) Autres lipides :

a. Certains pigments, comme la
chlorophylle et le rétinal, sont des terpènes.

b. Les stéroïdes ont des fonctions

importantes comme constituants des
membranes et comme constituants d’une
classe d’hormones impliquées dans les
communications chimiques.
Les triglycérides sont d’excellentes molécules de stockage d’énergie
L’énergie stockée dans leurs liaisons C-H rend les triglycérides 2x + riches en énergie que les glucides :
9kcal/g au lieu de 4kcal/g ; c’est pourquoi les excédents de glucides sont convertis en triglycérides pour
le stockage.

Les phospholipides forment des membranes

Les phospholipides sont constitués de 2 acides gras et d’un phosphate, liés à un glycérol. Dans les
bicouches de phospholipides des membranes, les groupes phosphates, hydrophiles, se disposent sur
les 2 faces de la membrane, tandis que les queues hydrophobes se tournent vers le centre.

(Figure 3.29) Les

phospholipides :

Le phospholipide
dénommé
phosphatidylcholine
est représenté de 4
manières :
a. Schéma.
b. Formule
développée.
c. Modèle compact.
d. Icône utilisée
dans les
représentations des
membranes.

(Figure 3.30) Les lipides forment spontanément

des micelles ou des bicouches dans l’eau :
En milieu aqueux, les molécules de lipide s’orientent
d’une manière telle que leurs têtes polaires
(hydrophiles) se situent dans el milieu polaire constitué
par l’eau et que leurs queues apolaires (hydrophobes)
soient écartées de l’eau
a. Des gouttelettes, appelées micelles, peuvent se
former.

b. Des molécules de phospholipides peuvent se

disposer en 2 couches ; dans les 2 cas, les têtes
hydrophiles s’orientent vers l’extérieur, les queues
hydrophobes vers l’intérieur. Le second exemple
représente ce qu’on appelle une bicouche de
phospholipides.
 5.1. La structure des membranes
Le modèle de la mosaïque fluide présente des protéines insérées dans une bicouche fluide de
lipides
Les membranes sont des feuillets constitués de bicouches de lipides associées à des protéines. Les
régions hydrophobes de la membrane sont orientées vers l’intérieur et les régions hydrophiles vers
l’extérieur de la membrane. Selon le modèle de la mosaïque fluide, les protéines sont disposées sur ou
dans la bicouche lipidique.

(Figure 5.3) Le
modèle de la
mosaïque
fluide :
Des protéines
intrinsèques font
saillie sur les faces
de la membrane
plasmique ; leurs
régions apolaires
sont attachées à
l’intérieur,
hydrophobe, de la
membrane. Les
portions
extracellulaires de
ces protéines
portent souvent
des chaînes de
glucides, ce qui en
fait des glycoprotéines. Des protéines périphériques sont associées à la surface de la membrane. Les
phospholipides peuvent être modifiés par addition de glucides, ce qui en fait des glycolipides. À l’intérieur de la
cellule, des microfilaments et des filaments intermédiaires interagissent avec des protéines de la membrane. Les
cellules animales possèdent souvent une matrice extracellulaire complexe composée principalement de
glycoprotéines.

Les membranes cellulaires comportent 4 groupes de composants

Les membranes des cellules eucaryotes sont faites de 4 composants :

- Une bicouche de phospholipides ;

- Des protéines transmembranaires → protéines intrinsèques ;
- Un réseau de protéines internes ;
- Des marqueurs de surface.

Le réseau des protéines internes est constitué de filaments du cytosquelette et de protéines

intrinsèques, qui sont associées, mais non intégrées aux membranes. Les surfaces des membranes
contiennent des glycoprotéines et des glycolipides qui agissent comme marqueurs d’identité des
cellules.
La substructure des membranes est organisée
Cholestérol et sphingolipides peuvent s’associer pour former des microdomaines dans la membrane
plasmique, dont les 2 faces ne sont par ailleurs pas identiques.

La microscopie électronique confirme la structure proposée par le modèle de la mosaïque

fluide
Les microscopies électroniques à transmission et à balayage confirment la structure proposée par le
modèle de la mosaïque fluide.

5.2. Les phospholipides, bases des membranes

Les phospholipides sont constitués de 2 acides gras et d’1 groupe phosphate liés au glycérol, molécule
à 3 carbones.

Les phospholipides forment spontanément des bicouches

Le groupe phosphate du phospholipide est polaire et hydrophile ;

Les acides gras y sont apolaires et hydrophobes et s’écartent de la tête polaire.

La région interne apolaire de la bicouche fait barrière au passage de l’eau et des substances solubles
dans l’eau.

La bicouche phospholipidique est fluide

Les liaisons hydrogène des molécules d’eau maintiennent l’organisation en bicouche de la membrane ;
les phospholipides et les protéines membranaires sont cependant relativement libres de mouvement
dans le plan de la bicouche.

La fluidité des membranes peut se modifier

La fluidité des membranes dépend de la composition des acides gras qui les composent. S’ils sont
insaturés, la fluidité de la membrane tend à ↗, en raison des coudes produits par leurs doubles liaisons
C=C. La fluidité est également affectée par la température. Certaines bactéries possèdent des enzymes
qui compensent l’effet des changements de température en modifiant la composition des acides gras
des phospholipides.
 5.3. Les protéines, composants aux fonctions multiples
Les protéines et les complexes protéiques exercent des fonctions essentielles
Les transporteurs sont des protéines intrinsèques transférant des molécules spécifiques de part et
d’autre des membranes.

 Des enzymes sont souvent présentes sur la face interne des membranes.
 Des récepteurs cellulaires de surface répondent à des messages chimiques externes en
provoquant des modifications dans le milieu interne.
 Des marqueurs cellulaires de surface permettent aux cellules de se reconnaître entre elles.
 Des protéines d’adhérence lient les cytosquelettes de cellules voisines.

(Figure 5 .6) Fonctions des

protéines membranaires :

Les protéines
membranaires agissent
comme transporteurs,
enzymes, récepteurs de
surface, ou encore elles
sont responsables de
l’adhérence de cellules aux
cellules voisines ou de la
fixation du cytosquelette à
la membrane.

Les caractéristiques structurales des protéines membranaires sont liées à leurs fonctions
Les protéines de surface sont fixées sur la membrane par des régions polaires s’associant à des régions
polaires des phospholipides.

Les protéines transmembranaires traversent la bicouche une ou +sieurs fois ; chacune des régions
traversant la membrane étant dénommée domaine transmembranaire.

Des domaines sont composés d’acides aminés hydrophobes, le + souvent organisés en hélice α.
Dans certaines protéines cependant, des feuillets β forment dans la membrane un passage dont la
surface est polaire ; les porines en sont un exemple.

(Figure 5.7) Domaines transmembranaires :

Des protéines intrinsèques possèdent au – un

domaine transmembranaire hydrophobe (en
bleu) qui ancre la protéine dans la
membrane.

a. Récepteur de surface possédant 7

domaines transmembranaires.

b. Protéine à un domaine unique.

 (Figure 5.8) Une protéine de pore :

La porine, une protéine transmembranaire

bactérienne, crée de grands tunnels ouverts,
appelés pores, dans la membrane externe d’une
bactérie. La porine comporte 16 segments en
feuillets plissés β disposés antiparallèlement au
sein de la membrane, y créant une structure en
tonnelet β caractéristique. Le pore permet le
passage d’eau et d’autres molécules.

5.4. Transport passif à travers les membranes

Certains transports se réalisent par simple diffusion
La diffusion simple est le passage passif d’une substance le long d’un gradient chimique ou électrique.

Les membranes biologiques représentent une barrière pour les molécules polaires, hydrophiles, alors
qu’elles permettent le libre passage de substances hydrophobes.

(Figure 5.9) Diffusion :

Si on dépose une goutte d’encre

dans un verre d’eau (a), ses
molécules se dissolvent (b), et
diffusent (c). La diffusion aboutit
progressivement à une
distribution homogène des
molécules d’encre dans l’eau (d).

Des protéines assurent une diffusion sélective à travers les membranes

Les ions, de même que les molécules hydrophiles d’une certaine taille, ne peuvent traverser la
bicouche lipidique, si ce n’est à l’aide de protéines ; on parle dès lors de diffusion facilitée. Ces
protéines peuvent se présenter sous forme de canaux ou de transporteurs.

Les canaux permettent la diffusion d‘ions à travers la membrane sur base de leur gradient de
concentration et de leur charge ; ils forment un pore aqueux mais sont néanmoins spécifiques
pour chaque espèce d’ion.

Les protéines transporteuses fixent les molécules qu’elles transportent, un peu comme le font
les enzymes ; la vitesse de transport par ces protéines est limitée par le nombre de celles-ci
dans la membrane.
(Figure 5.10) Diffusion facilitée :
La diffusion peut être facilitée par des protéines membranaires.
a. Illustration du mouvement d’ions à travers un canal ; à gauche, la concentration externe est + élevée que celle
du cytosol et les ions migrent vers celui-ci ; à droite la situation est inversée. Dans les 2 cas, le transport se poursuit
jusqu’à ce que les concentrations interne et externe soient égales ; àpd ce moment, les ions continuent à se
déplacer dans les 2 directions, mais sans modification du mouvement net.
b. Une protéine transporteuse fixe spécifiquement la molécule qu’elle transporte. Ici, la concentration initiale est
supérieure dans le milieu externe, de sorte que c’est à la surface externe de la membrane que la protéine fixe la
molécule. La conformation de la protéine change, permettant à la molécule de traverser la membrane. Ce
processus est réversible de sorte que le mouvement se poursuit jusqu’à égalisation des concentrations externe et
interne.

L’osmose est le mouvement de l’eau à travers les membranes

La direction du mouvement de l’eau dans le contexte de l’osmose dépend de la concentration de
soluté de part et d’autre de la membrane.

Les solutions peuvent être isotoniques, hypotoniques ou hypertoniques. Des cellules placées dans une
solution isotonique s’y trouvent en équilibre osmotique ; plongées dans une solution hypotonique,
les cellules absorbent de l’eau, tandis que dans une solution hypertonique, elles en perdront.

Les aquaporines sont des canaux facilitant la diffusion de l’eau.

(Figure 5.11) Osmose :

Des ≠ces de concentration de molécules chargées
ou polaires qui ne peuvent pas traverser une
membrane à perméabilité sélective entraînent un
mouvement d’eau qui, elle, peut traverser la
membrane.

Les molécules d’eau forment des liaisons hydrogène

avec les molécules chargées ou polaires, créant une
coquille d’hydratation autour de ces dernières dans
la solution. Une concentration + élevée de
molécules polaires (Ici l’urée) dans le compartiment
de gauche entraîne l’agglutination de molécules
d’eau autour de chaque molécule d’urée. Celles-ci
ne sont plus libres de diffuser à travers la
membrane : le soluté polaire a réduit la
concentration en eau libre, ce qui crée un gradient. Ce gradient a pour conséquence un mouvement net de l’eau
par diffusion du compartiment de droite vers celui de gauche, ce qui élève le niveau du liquide à gauche et
l’abaisse à droite.
 (Figure 5.12) Création d’une pression
osmotique par les solutés :
Plongée dans une solution hypertonique, une cellule
se contracte suite à la diffusion vers le milieu
extérieur d’une partie de l’eau qu’elle contient. Dans
une solution isotonique, la vitesse de diffusion est
identique dans les 2 directions et le volume cellulaire
ne varie donc pas. Dans une solution hypotonique, il
y aura un mouvement net de l’eau du milieu extérieur
vers la cellule. La direction et la Q du déplacement de
l’eau sont figurées par des flèches bleues. C’est en
raison de la pression osmotique due à la
concentration en solutés élevée à l’intérieur de la
cellule que l’eau pénètre dans celle-ci. La pression
osmotique est mesurée comme une force nécessaire
pour arrêter l’osmose. Dans les cellules végétales, la
paroi résistante peut supporter la pression
hydrostatique et empêcher la rupture des cellules ; ce
n’est pas le cas pour les cellules animales.

5.5. Transport actif à travers les membranes

Le transport actif utilise de l’énergie pour transférer des substances à l’encontre d’un gradient
de concentration
Le transport actif fait appel à des protéines transporteuses spécialisées qui couplent le transport à une
source d’énergie. On les classe en fonction du nombre de molécules transportées et de la direction du
transport. Les uniports transfèrent une substance donnée dans une direction, les symports transfèrent
2 substances dans la même direction, les antiports en transportent également 2 mais dans des
directions opposées.

La pompe sodium/potassium emploie directement l’ATP

La pompe sodium/potassium transporte Na+ hors de la cellule et K+ dans celle-ci à l’encontre de leurs
gradients de concentration. Lors de chaque cycle, 3 ions Na+ sortent de la cellule, tandis que 2 ions K+
y entrent. Cette pompe semble omniprésente dans les cellules animales.
(Figure 5.13) La pompe sodium/potassium :
Le transporteur dénommé pompe sodium-potassium transporte les ions sodium et potassium à travers
la membrane plasmique. Pour 3 ions Na+ quittant la cellule, il y a 2 ions K+ qui entrent. C’est l’hydrolyse
de l’ATP qui alimente la pompe en énergie/ L’affinité de la pompe pour Na+ et pour K+ est modifiée par
l’addition ou la soustraction du groupe phosphate (P), qui change la conformation de la protéine.

Les transports couplés utilisent l’ATP de manière indirecte

On parle de transport couplé lorsque l’énergie libérée par une molécule qui diffuse est récupérée pour
transporter une autre molécule à l’encontre de son gradient de diffusion. On distingue 2 catégories de
transports couplés :
- Les symports, qui transportent les 2 substances dans la même direction ;
- Les antiports qui les transportent dans des directions opposées.

(Figure 5.14) Transport couplé (Ici, un symport) :

Une protéine transmembranaire transporte Na+

dans la cellule en suivant son gradient de
concentration ; simultanément, elle introduit une
molécule de glucose dans la cellule. C’est le gradient
provoquant l’entrée de Na+ qui permet
l’introduction du glucose à l’encontre de son
gradient propre. Le gradient de Na+ quant à lui est
maintenu par la pompe Na+/K+. ADP = adénosine
diphosphate ; ATP = adénosine triphosphate ; Pi =
phosphate inorganique.
 5.6. Transport de masse par endocytose et exocytose
Le transport en vrac transfère de grandes Q de substances incapables de traverser les membranes.

Le matériel concerné pénètre dans la cellule d’une vésicule

Dans le processus d’endocytose, la membrane plasmique s’invagine, entourant du matériel du milieu
extérieur ; elle l’isole dans une vésicule, qu’elle libère dans le cytoplasme. Dans le cas d’endocytose
médiée par récepteur, ce sont des molécules spécifiques qui se fixent sur des récepteurs de la
membrane plasmique.

(Figure 5.15) Endocytose :

La phagocytose (a) et la pinocytose (b) sont 2 formes
d’endocytose. Dans l’endocytose médiée par
récepteur (c), la membrane plasmique présente des
puits recouverts sur leur face interne d’une protéine, la
clathrine ; la membrane y comporte également des
protéines transmembranaires, les récepteurs. C’est à
ce niveau que le processus d’endocytose est initié
lorsque les récepteurs se sont liés à leurs molécules
cibles. Illustrations photographiques obtenue en MET
(des fausses couleurs ont été ajoutées pour mieux
comprendre les structures) :
a. Phagocytose d’une bactérie, ‘Rickettsia
tsutsugamuchi’ par une cellule mésothéliale du
péritoine d’une souris. La bactérie entre par
phagocytose dans le cytoplasme de la cellule de l’hôte
où elle se multipliera.
b. Pinocytose dans une cellule de muscle lisse.
c. Apparition d’une dépression de la membrane plasmique d’un œuf en développement ; la surface interne de la
dépression est couverte d’une assise de protéines. Lorsque la dépression est suffisamment chargée, son
invagination s’accentue jusqu’à se refermer sur elle-même en formant une vésicule.

Le matériel peut quitter la cellule par exocytose

Dans l’exocytose, du matériel cellulaire est enclos dans une vésicule et déchargé dans le milieu
extérieur lors de la fusion de la vésicule avec la membrane plasmique.

(Figure 5.16) Exocytose :

a. Des protéines ainsi que d’autres molécules sont sécrétées par des cellules dans des vésicules dont la membrane
fusionne avec la membrane plasmique, libérant ainsi leur contenu dans le milieu externe.
b. Micrographie (MET) montrant (en fausses couleurs) un phénomène d’exocytose.
QCM
1) Pour donner sa forme à une protéine, il faut :
→ des protéines chaperonnes contrôlant le repliement des protéines sur elles-mêmes.

2) Les 2 brins d’ADN formant une double hélice sont associés l’un à l’autre :
→ par des liaisons hydrogène |e| bases azotées complémentaires.

3) Les molécules d’eau qui humectent une paroi végétale à l’intérieur d’une feuille développent,
avec la paroi, des forces :
→ d’adhésion.

4) Dans les membranes, on ne peut pas trouver :

→ de la chitine.

5) On peut considérer comme une diffusion :

→ le passage de molécules d’eau à travers une membrane par osmose.

6) Parmi les conséquences de la polarité d’une molécule d’eau, il y a :

→ les liens de cohésion |e| molécules d’eau intervenant dans le phénomène de capillarité.

7) L’importance de la molécule d’eau dans le fonctionnement du vivant est notamment liée à :

→ son utilisation comme réactif par des réactions biochimiques dites d’hydrolyse.

8) Plusieurs propriétés physiques de l’eau ont une importance particulière pour les êtres vivants :
→ son affinité pour des molécules polaires, produisant le phénomène de capillarité déplaçant l’eau
contre es forces de gravité.

9) C’est une réaction d’hydrolyse qui permet :

→ de libérer de l’énergie de l’ATP.

10) La chitine est :

→ Aucune des propositions (protéine enzymatique ; protéine constitutive de l’exosquelette des
crustacés, forme d’acide nucléique)
Pour rappel, la chitine est un composant de structure des arthropodes et de nombreux champignons,
proche de la cellulose.