Base de données QCM Biochimie métabolique FPA3

Année universitaire 2020-2021

Pr TELLAL

1- A propos des coenzymes :

A- Le coenzyme est une molécule non protéique
B- Les groupements prosthétiques sont faiblement liés à l’apoenzyme
C- Le coenzyme est responsable de l’activité catalytique
D- Les transaminases fonctionnent avec un coenzyme de type co-substrat

2- Concernant la classification et la nomenclature (EC W.X.Y.Z) des

enzymes :
A- Les lyases catalysent l’addition de groupes à des liens doubles ou
l’inverse
B- Les ligases catalysent le transfert de groupes dans une même molécule
pour produire des formes isomères
C- W indique la réaction catalysée
D- Y Indique le substrat spécifique ou le coenzyme

3- Concernant la structure chimique suivante :

A- Il s’agit du phosphate de pyridoxal

B- C’est un coenzyme de transfert de groupements
C- Ce coenzyme dérive de la vitamine B9
D- C’est un cosubstrat

4- Soit le coenzyme suivant :

A- Il s’agit de la Flavine Mono Nucléotide

B- Il s’agit de la Thiamine pyrophosphate
C- C’est un coenzyme d’oxydo-réduction
D- C’est le coenzyme des carboxylases

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5- Le coenzyme A :
A- Dérive de la vitamine B1
B- Est un coenzyme de transfert de groupements
C- Est le coenzyme des décarboxylases
D- Intervient dans la biosynthèse du cholestérol

6- Concernant la vitamine B12

A- C’est un coenzyme d’oxydo-réduction
B- C’est un coenzyme de transfert de groupements
C- Elle intervient dans les réactions de transméthylation
D- Elle intervient dans la régénération de la méthionine à partir de
l’homocystéine

7- A propos des coenzymes nicotiniques :

A- Cette structure chimique est celle du NADP+

B- Ils dérivent de la Niacine
C- Ce sont des coenzymes d’oxydo-réduction
D- La forme oxydée absorbe la lumière à 340nm

8- Le Tetrahydrofolate :
A- Dérive de la vitamine B9
B- Est un coenzyme d’oxydo-réduction
C- Est un coenzyme de transfert de groupements monocarbonés
D- Intervient dans la synthèse de S-adénosylméthionine

9- Les coenzymes nicotiniques :

A- Sont des coenzymes de transfert de groupements monocarbonés
B- Sont des coenzymes d’oxydo-réduction
C- Dérivent de la vitamine B3
D- Sont de type co-substrat

10- A propos des coenzymes :

A- Le coenzyme est une molécule non protéique
B- Les coenzymes sont toujours des groupements prosthétiques
C- Les trancétolases fonctionnent avec la Biotine
D- Les transaminases fonctionnent avec la pyrophosphate de thiamine

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 11- Soit le coenzyme suivant :

A- Il s’agit du NAD
B- C’est un coenzyme de transfert de groupement
C- C’est un coenzyme d’oxydo-réduction
D- Il dérive de la vitamine B2

12- Le phosphate de pyridoxal :

A- Est un coenzyme de transfert de groupements

B- Est un coenzyme des trancétolases
C- Dérive de la vitamine B2
D- Sa structure est la suivante :

13- Soit le coenzyme :

A- C’est un coenzyme de transfert de groupements

B- C’est un groupement prosthétique
C- C’est un cosubstrat
D- C’est un coenzyme de la pyruvate déshydrogénase

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 14- Dans la structure du coenzyme A on trouve :
A- L’adénosine 3'phosphate
B- Le pyrophosphate
C- La vitamine B1
D- la cystéamine

15- Concernant la vitamine B12

A- C’est un coenzyme d’oxydo-réduction
B- C’est un coenzyme de transfert de groupements
C- Elle intervient dans les réactions de transméthylation
D- Elle intervient dans la régénération de la méthionine à partir de
l’homocystéine

16- Le tétrahydrofolate :
A- Est un coenzyme d’oxydo-réduction
B- Il dérive de la vitamine B9
C- Il participe à la synthèse de l’homocystéine à partir de la méthionine
D- Il participe à la synthèse de la glycine à partir de la sérine

17- Concernant le coenzyme suivant :

A- Il s’agit de la Thiamine pyrophosphate

B- Il dérive de la vitamine B5
C- C’est un co-substrat
D- Il intervient dans des réactions d’activation de groupement acyl

18- Cocher le ou les coenzymes qui sont des groupements prosthétiques :

A- Le phosphate de pyridoxal
B- Le NAD+
C- La Thiamine pyrophosphate
D- La Biotine

19- Cocher le ou les coenzymes de transfert de groupement :

A- Le NAD+
B- Le FAD
C- Le FMN
D- Le tetrahydrofolate

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 20- Cocher le ou les coenzymes d’oxydoréduction :
A- La vitamine H
B- Le Flavine Adénine Dinucléotide
C- La thiamine pyrophosphate
D- L’acétyl CoA

21- Considérons le NADP+

A- Sa structure est

B- Il fonctionne avec la glucose 6 phosphate déshydrogénase

C- Il fonctionne avec la 6phosphogluconate déshydrogénase
D- Il a des propriétés spectrales

22- Soit le coenzyme suivant :

A- Il fonctionne avec les décarboxylases

B- Il fonctionne avec les carboxylases
C- C’est un groupement prosthétique
D- Il intervient dans la réaction de transformation du Propionyl CoA en méthyl
malonyl CoA

23- Au cours de la transformation du pyruvate en lactate :

A- Le coenzyme est le NADH, H+
B- Le coenzyme est le NADPH, H+
C- Le coenzyme est de type co-substrat
D- Le coenzyme dérive de la vitamine B6

24- Concernant les coenzymes flaviniques :

A- La structure suivante est celle du FAD

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B- Ils dérivent de la vitamine B2
C- Ce sont des coenzymes de transfert de groupements
D- Ils interviennent dans des réactions à deux substrats

25- A propos de la structure chimique suivante :

A- C’est le coenzyme A
B- C’est l’acide dihydrolipoïque
C- C’est la FMN
D- C’est la vitamine H

26- Le THF intervient:

A- Dans le transfert de groupements dicarbonés
B- Dans l’Interconversion de groupements monocarbonés
C- Dans la synthèse de la Glycine à partir de la Serine
D- Dans la synthèse de la Méthionine à partir de l’homocystéine

27- La vitamine B12 :

A- Est le coenzyme de la méthyl malonyl CoA mutase
B- Intervient dans les réactions de transméthylation
C- Fonctionne avec les carboxylases
D- Fonctionne avec les trancétolases

28- La structure suivante représente :

A- Le FAD
B- La TPP
C- L’ATP

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D- Le NAD+

29- A propos de la Thiamine pyrophosphate :

A- Elle dérive de la vitamine B1
B- C’est un coenzyme des trancétolases
C- C’est un coenzyme de la pyruvate décarboxylase
D- C’est un coenzyme d’oxydoréduction

30- Concernant le tétrahydrofolate :

A- Il dérive de la vitamine B12
B- Il est produit par la dihdrofolate réductase partir du dihydrolfolate
C- Cette voie métabolique est essentielle pour la synthèse de novo des purines
D- Ce coenzyme est essentiel aux réactions de transméthylation

31- Cette molécule :

A- Est la biotine
B- Est la FAD
C- Est le tétrahydrofolate
D- Est le coenzyme A

32- La Flavine adénine nucléotide :

A- Est un coenzyme de transfert de groupements
B- C’est le coenzyme de la D-acide aminé oxydase
C- C’est un groupement prosthétique
D- FADH2 est une forme oxydée

33- Concernant le NAD

A- Il intervient dans le métabolisme comme transporteur d'électrons dans
les réactions d’oxydoréduction
B- Le NAD+ est la forme oxydée
C- Il peut être synthétisé in vivo à partir du tryptophane
D- Il dérive de la vitamine B1

34- Concernant la vitamine B12 :

A- La méthylcobalamine permet la conversion de l'homocystéine en méthionine
B- La méthylcobalamine permet la conversion du méthyltétrahydrofolate en
tétrahydrofolate
C- Une carence en vitamine B12 engendre une anémie mégaloblastique
D- Une carence en vitamine B12 engendre une anémie microcytaire

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 35- Le pyrophosphate de thiamine :
A- Est la forme active de la vitamine B3
B- Intervient dans les réactions de décarboxylation oxydative des céto-acides
C- Intervient dans les réactions de trancétolisation
D- Une carence profonde entraine une accumulation du pyruvate converti
ensuite en acide lactique

36- Cocher les réponses exactes à propos des structures des

coenzymes :
A- La structure suivante est celle du NAD (Non : FAD)

B- La structure suivante est celle du phosphate de pyridoxal (Non)

C- La structure suivante est celle de la thiamine pyrophosphate : V

D- La structure suivante est celle de l’acide dihydrolipoique : V

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 37- Le mécanisme d’action du NAD implique certaines étapes parmi les
suivantes. Lesquelles ?
A- C’est un dinucléotide.
B- Il peut capter deux ions hydrogène.
C- Il participe à la bêta-oxydation des acides gras
D- Sa forme phosphorylée est dénommée NADP

38- - Parmi les affirmations relatives aux vitamines du groupe B,

lesquelles sont exactes ?
A- La pyridoxine est impliquée dans les réactions de trancétolation
B- La vitamine B1 participe aux réactions de décarboxylation des acides -
cétoniques
C- Des groupements formyle peuvent être transférés par l’acide folique
D- La vitamine B8 participe aux réactions d’oxydoréduction

39- Quelle est la condition à remplir pour tester un inhibiteur compétitif ?

A- Concentration d’enzyme faible
B- Concentration de substrat faible
C- Concentration d’enzyme élevée
D- Concentration d’inhibiteur élevé

40- Cocher les propositions exactes :

A- En présence d’un inhibiteur compétitif, Vmax inchangée et KM augmente
B- En présence d’un inhibiteur non compétitif, Vmax diminue et KM inchangé
C- En présence d’un inhibiteur non compétitif, Vmax diminue et KM diminue
D- En présence d’un inhibiteur incompétitif , Vmax et KM diminuent

41- Choisir l'information correcte concernant l'activité d'une enzyme :

A- Une unité internationale est la quantité d’enzyme qui transforme une micromole
de substrat en une minute
B- Une unité internationale est la quantité d’enzyme qui transforme une micromole
de substrat par seconde
C- Le Katal est la quantité d’enzyme qui transforme une mole de substrat par
seconde
D- Le Katal est la quantité d’enzyme qui transforme une mole de substrat par
minute

42- Les enzymes :

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A- Sont toujours actives à 37°C
B- Sont des biocatalyseurs qui réalisent un seul type de réaction
C- sont des biocatalyseurs qui peuvent utiliser de nombreuses molécules
différentes
D- sont des biocatalyseurs qui ralentissent les réactions pour éviter des dégâts
cellulaires

43- Le site actif

A- est de la même forme que le substrat, ce qui explique la spécificité d’action
B- est complémentaire d’un substrat, ce qui explique la spécificité d’action
C- est complémentaire d’un substrat, ce qui explique la spécificité de substrat
D- est de la même forme que le substrat, ce qui explique la spécificité de substrat

44- Une enzyme

A- transforme un substrat en produit sans former de complexe avec le substrat
B- transforme un produit en substrat sans former de complexe avec le substrat
C- transforme un substrat en produit en formant un complexe enzyme substrat
D- transforme un produit en substrat en formant un complexe enzyme substrat

45- La vitesse d’une réaction enzymatique :

A- augmente si la concentration en substrat augmente
B- reste constante tout au long de la réaction
C- diminue si la concentration en enzyme augmente
D- est toujours forte quand la concentration en enzyme est forte

46- Au sein du site actif :

A- les acides aminés structuraux sont à l’origine de la spécificité d’action
B- les acides aminés structuraux sont à l’origine de la spécificité de substrat
C- les acides aminés catalytiques sont à l’origine de la spécificité de substrat
D- les acides aminés catalytiques sont à l’origine de la spécificité d’action

47- Choisir l’information fausse concernant les enzymes:

A- Une enzyme présente une spécificité absolue pour un type de réaction
B- Les enzymes sont codées par le génôme
C- Une enzyme ne se lie qu’à un seul substrat
D- Les enzymes ne peuvent pas rendre possible une réaction endergonique

48- Choisir l’information vraie :

A- La catalyse enzymatique permet d’accélérer la cinétique d’une réaction en
abaissant l’énergie d’activation
B- La catalyse enzymatique provoque des changements sur le bila
thermodynamique de la réaction catalysée
C- Les enzymes ne peuvent catalyser qu’une seule fois la réaction substrat
produit sans se dégrader
D- Pour assurer une catalyse efficace, les enzymes doivent être présentes dans
des quantités voisines de celles du substrat

49- Concernant la constante de Michaelis :

A- KM est une grandeur sans unité
B- Plus KM est élevé plus l’affinité de l’enzyme pour le substrat est grande
C- KM est la constante de dissociation du complexe ES

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D- KM est la concentration en substrat qui permet d’atteindre la moitié de la
vitesse maximale de la réaction

50- Concernant la cinétique enzymatique :

A- L’équation fondamentale est : V= Vmax x [S] / KM + [S]
B- KM est la constante de formation du complexe ES
C- KM = [E] x [S] / [ES]
D- La transamination est une réaction avec formation d’un complexe binaire

51- En présence d’un inhibiteur non compétitif :

A- L’activité catalytique est maintenue
B- KM augmente
C- Vmax est augmentée
D- Un excès de substrat ne lève pas l’inhibition

52- Concernant les enzymes allostériques :

A- Elles donnent une courbe de type michaelien lorsqu’on mesure V en
fonction de [S]
B- Elles possèdent un site actif qui se combine au régulateur
C- Elles présentent deux conformations, T et R, en équilibre
D- L’inhibiteur allostérique est le produit final de la voie métabolique

53- Concernant les enzymes allostériques :

A- Le site régulateur se combine au substrat
B- Elles présentent deux conformations, T et R, en équilibre
C- Le substrat et l’activateur déplacent l’équilibre vers la forme R
D- L’inhibiteur allostérique est le produit final de la voie métabolique

54- Concernant la mesure des activités enzymatiques :

A- La vitesse de réaction est toujours mesurée à l’aide de réactions
indicatrices couplées
B- La mesure de l’activité ALAT nécessite une réaction indicatrice catalysée
par la LDH
C- Il faut opérer dans les conditions de vitesse initiale
D- Le coenzyme nicotinique est utilisé dans la mesure des activités
enzymatiques parce qu’il possède des propriétés spectrales

55- L’inhibiteur compétitif :

A- A une structure qui ressemble à celle du substrat
B- Se fixe au complexe ES
C- Occupe la place du substrat sur le site actif
D- Augmente l’affinité de l’enzyme pour le substrat

56- En présence d’un inhibiteur non compétitif :

A- L’activité catalytique est maintenue
B- L’affinité de l’enzyme pour son substrat est modifiée
C- La Vmax est diminuée
D- Un excès de substrat ne lève pas l’inhibition

57- Parmi les propositions suivantes concernant les modifications des

constantes cinétiques lors de l'inhibition non compétitive d'une enzyme,
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 indiquer la réponse exacte.
A- Km et Vm diminuent
B- Km diminue et Vm reste inchangé
C- Km reste inchangé et Vm diminue
D- Km augmente et Vm diminue

58- Quel est l'inhibiteur qui se fixe uniquement sur la forme d'enzyme
complexée avec le substrat :
A- Inhibiteur compétitif
B- Inhibiteur incompétitif
C- Inhibiteur non compétitif
D- Inhibiteur allostérique

59- Concernant les enzymes allostériques :

A- Elles possèdent uniquement un site régulateur qui se lie à l’effecteur
B- Elles présentent deux conformations, T et R, en équilibre
C- Le substrat et l’activateur déplacent l’équilibre vers la forme R
D- L’inhibiteur allostérique est le produit final de la voie métabolique

60- Concernant les enzymes allostériques :

A- La désensibilisation résulte de l’inactivation du site actif
B- La désensibilisation résulte de l’inactivation des sites régulateurs
C- L’activateur déplace l’équilibre vers la forme Tense
D- La courbe est sigmoïde lorsqu’on mesure V en fonction de [S]

61- Concernant une réaction enzymatique :

A- L’affinité de l’enzyme pour son substrat est donnée par 1/KM
B- L’équation de Michaelis – Menten est : V = KM + [S]/ Vmax x [S]
C- Au cours des réactions avec formation d’un complexe ternaire, l’ordre de
fixation est toujours « séquentiel ordonné »
D- La transamination est une réaction avec formation d’un complexe binaire

62- A propos des réactions de transamination :

A- Les transaminases utilisent la biotine comme coenzyme
B- L’- α cétoglutarate est toujours l’accepteur de l’azote aminé.
C- la réaction de transamination est irréversible
D- L’oxaloacétate est l’ α cétoacide de l’aspartate

63- A propos de la désamination oxydative :

A- Il s’agit d’une réaction de transfert du groupement -aminé
B- Elle fait intervenir la biotine
B- La glutamate déshydrogénase permet la régénération de l’ α
cétoglutarate à partir du glutamate
C- La glutamate déshydrogénase est inhibée par l’ATP

64- A propos de la désamination oxydative :

A- Il s’agit d’une réaction de transfert du groupement -aminé
B- Elle fait intervenir des coenzymes d’oxydoréduction
C- La glutamate déshydrogénase intervient dans la désamination oxydative

12
D- La glutamate déshydrogénase permet la régénération de l’ α cétoglutarate
à partir du glutamate

65- Concernant la glutamine :

A- Sa structure est la suivante :

B- Elle fournit l’azote 3 et l’azote 9 des bases puriques

C- Elle fournit l’azote 1 des bases pyrimidiques
D- Elle transporte l’ammoniac au foie et au rein

66- La glutamine :
A- Sa structure chimique est la suivante :

B- Elle transporte l’ammoniac au foie et au rein

C- Elle fournit l’azote 1 et l’azote 7 des bases puriques
D- Elle ne participe pas à la synthèse des bases pyrimidiques

67- Concernant l’uréogenèse :

A- La structure de l’urée est :

B- Toutes les réactions sont mitochondriales

C- La synthèse du carbamylphosphate consomme 2 ATP
D- La concentration de la citrulline plasmatique augmente lorsqu’il y a un
déficit en ornithine transcarbamylase

68- A propos des acides aminés glucoformateurs :

A- La leucine est un acide aminé glucoformateur
B- L’ASAT permet la conversion de l’alanine en pyruvate
C- La phénylalanine et la tyrosine sont glucoformateurs via le fumarate
D- L’aspartate est glucoformateur via l’oxaloacétate

69- A propos des acides aminés cétoformateurs :

A- La phénylalanine et la tyrosine sont cétoformateurs
B- La leucine est un acide aminé cétoformateur
C- L’isoleucine est cétogène et glucoformateur
D- L’alanine est cétoformateur

70- A propos des activités particulières des acides aminés :

A- Les catécholamines sont produites après hydroxylation du tryptophane.
B- Tous les neurotransmetteurs sont synthétisés à partir du glutamate.
C- Parmi les acides aminés, seule l’Arginine intervient dans la

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 synthèse de la Créatine
D- Parmi les acides aminés, seule la tyrosine permet la synthèse des
hormones thyroïdiennes

71- Concernant la synthèse de l’hème :

A- Les précurseurs sont le succinyl Coenzyme-A et l’aspartate
B- La synthèse est uniquement mitochondriale
C- La première étape est catalysée par l’ALA synthase
D- Le fer est incorporé à la dernière étape

72- A propos du tryptophane :

A- Sa structure est la suivante

B- C’est un acide aminé indispensable, glucoformateur et cétoformateur
C- La maladie de Hartnup est un trouble héréditaire de réabsorption tubulaire
du Tryptophane
D- Le tryptophane permet la synthèse de la sérotonine

73- A propos du tryptophane :

A- C’est un acide aminé non indispensable
B- Il est glucoformateur via le pyruvate
C- Le déficit dans la voie du métabolisme du tryptophane qui conduit à la
synthèse d'acide nicotinique entraîne la pellagre
D- Il permet la synthèse de la mélatonine

74- A propos de la Méthionine :

A- La méthionine est un acide aminé essentiel glucoformateur
B- La méthionine peut transférer son groupement méthyle directement à un
accepteur.
C- La S-adénosylméthionine est le principal donneur de groupe méthyle
dans la cellule
D- La Cystéine est synthétisée à partir de la Méthionine

75- A propos du métabolisme des acides aminés soufrés

A- La méthionine est donneur de souffre
B- Dans le cadre de la synthèse de la cystéine, la méthionine est
décarboxylée en homocystéine
C- La cystéine et l’alpha cétobutyrate sont formés par hydrolyse de la
cysthationine
D- Une hyperhomocystéinémie peut être liée à une carence en vitamine B12

76-A propos des acides aminés soufrés

A- La cystéine est un acide aminé glucoformateur
B- La cystéine est formée à partir de la cystathionine
C- Le déficit en cystathionine synthase est responsable d’une diminution de
l’homocystéine dans le sang
D- Une carence en folates entraine une hyperhomocystéinémie

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 77- Concernant les pathologies touchant le catabolisme de la
phénylalanine :
A- L’alcaptonurie est due au déficit en homogentisate oxydase
B- La phénylcétonurie est de transmission autosomique récessive
C- Le déficit en dihydrobioptérine réductase entraine une augmentation de la
tétrahydrobioptérine
D- La tyrosinémie hépato-rénale est liée au déficit en fumaryl-acétoacétate
hydrolase

78- A propos des transaminations :

A- Les transaminases utilisent la pyridoxine comme coenzyme
B- L’alanine est toujours le donneur de l’azote aminé.
C- La réaction de transamination est réversible
D- Le pyruvate est l’ α cétoacide de l’alanine

79- Concernant la glutamine :

A- C’est un acide aminé essentiel
B- Elle fournit l’azote 1 des bases puriques
C- Elle fournit l’azote 3 des bases pyrimidiques
D- Elle transporte l’ammoniac au foie et au rein

80- Concernant l’uréogenèse :

A- La structure de l’urée est :

B- L’uréogenèse est exclusivement hépatique

C- La synthèse du carbamylphosphate consomme 1ATP
D- La réaction catalysée par l'ornithine carbamyltransférase est
mitochondriale

81- A propos du cycle de l’urée :

A- la transformation de l’ammoniaque en urée nécessite deux ATP.
B- le cycle de l’urée hépatique permet la synthèse de l’arginine pour le reste
de l’organisme.
C- le cycle de l’urée est bicompartimenté : matrice mitochondriale et cytosol.
D- la concentration de la citrulline plasmatique augmente lorsqu’il y a un
déficit en ornithine transcarbamylase.

82- A propos des acides aminés glucoformateurs :

A- La leucine est un acide aminé glucoformateur
B- L’ASAT permet la conversion de l’alanine en pyruvate
C- La phénylalanine et la tyrosine sont glucoformateurs via le fumarate
D- L’aspartate est glucoformateur via l’oxaloacétate

83- A propos des acides aminés aromatiques :

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A- La structure chimique de la phénylalanine est la suivante :

B- La tétrahydrobioptérine est essentielle dans la conversion de la thyrosine

en p-hydroxyphénylpyruvate
C- La phénylcétonurie est due à une diminution de l’activité de la
phénylalanine hydroxylase
D- La tyrosinemie de type II est due au déficit en tyrosine aminotransférase

84- A propos des acides aminés cétoformateurs :

A- La phénylalanine et la tyrosine sont cétoformateurs
B- La leucine est un acide aminé cétoformateur
C- L’isoleucine est cétogène et glucoformateur
D- L’alanine est cétoformateur

85- Concernant les métabolismes particuliers impliquant des acides

aminés :
A- Les catécholamines sont produites après hydroxylation de la tyrosine.
B- L’aspartate, la glycine et la glutamine participent à la synthèse des bases
puriques
C- Uniquement la glycine intervient dans la synthèse de la créatine
D- Parmi les acides aminés, seule la tyrosine permet la synthèse des
hormones thyroïdiennes

86- A propos du tryptophane :

A- Sa structure est la suivante :

B- Il est glucoformateur via le pyruvate

C- Le déficit dans la voie du métabolisme du tryptophane qui conduit à la
synthèse d'acide nicotinique entraîne la pellagre
D- Il permet la synthèse de la dopamine

87- A propos de la synthèse des acides aminés non indispensables :

A- L’alanine est synthétisée à partir de l’oxaloacétate
B- La proline est synthétisée à partir de la glycine
C- La tyrosine est synthétisée par hydroxylation de la phénylalanine
D- La cystéine est synthétisée par condensation de la sérine avec
l'homocystéine

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 88- A propos des pathologies touchant le métabolisme des acides
aminés :
A- Le déficit en Cystathionine synthase entraîne une accumulation de la
cystéine
B- La tyrosinémie de type 1 est due au déficit en fumaryl-acétoacétate
hydrolase
C- La maladie de Hartnup concerne le métabolisme du tryptophane
D- Le déficit en dihydrobioptérine réductase est responsable d’une
hyperphénylalaninémie

89- Parmi ces pathologies, laquelle ou lesquelles touchent le

métabolisme des acides aminés à chaine ramifiée :
A- L’Acidémie isovalérique
B- La Phénylcétonurie
C- La Maladie du sirop d’érable
D- La porphyrie cutanée tatdive

90- Le tryptophane :
A- Est un acide aminé à chaine ramifiée
B- Est un acide aminé indispensable
C- Est un acide aminé glucoformateur
D- Est un acide aminé cétoformateur

91- La maladie de Hartnup :

A- Est une maladie héréditaire du métabolisme de la tyrosine
B- Est une maladie héréditaire du métabolisme du tryptophane
C- Le déficit touche le transport de l'acide aminé au niveau du tubule
rénal
D- Cette maladie s’appelle aussi la tyrosinémie de type 1

92- Cocher la proposition exacte :

A- La tétrahydrobioptérine est indispensable à la synthèse de la tyrosine
B- La glutamine est indispensable à la biosynthèse des bases
pyrimidiques
C- L’alanine est indispensable à la biosynthèse de l’hème
D- La méthionine est indispensable à la biosynthèse de la créatine

93- Soit la molécule suivante :

17
A- Il s’agit de l’acide urique
B- Il s’agit de l’arginine
C- Il s’agit d’un déchet métabolique
D- La S-Adénosyle Méthionine est indispensable à la biosynthèse de cette
molécule

94- Le déficit en fumaryl-acétoacétate hydrolase :

A- Est une maladie transmise sur le mode autosomique dominant
B- Est une maladie qui touche le métabolisme de la Méthionine
C- Il s’agit de la tyrosinémie hépato-rénale
D- Des crises neurologiques de type porphyrique peuvent survenir chez
les maladies

95- A propos de la transamination :

A- L’ALAT est la GOT
B- Le pyruvate est le cétoacide de l’alanine
C- La biotine est le coenzyme des transaminases
D- La tyrosinémie de type II est due au déficit héréditaire en Tyr
transaminase hépatique

96- La glutamine :
A- Participe à la synthèse des bases puriques
B- Sa synthèse est uniquement hépatique
C- Elle apporte l’azote en position 1 du noyau pyrimidique
D- Subit une désamination dans la cellule tubulaire

97- À propos des activités particulières des acides aminés :

A- en dehors du cycle de l’urée et de la synthèse des protéines, l’arginine
permet uniquement la synthèse de la créatine
B- la glycine est un donneur de radicaux monocarbonés
C- la méthionine peut transférer son groupement méthyle directement à un
accepteur.
D- les catécholamines sont produites après hydroxylation du tryptophane

98- Parmi les coenzymes suivants, indiquer celui qui est nécessaire au
fonctionnement des transaminases: ALAT (alanine aminotransférase)
et ASAT (aspartate aminotransférase) :
A- Acide tétrahydrofolique

18
B- Thiamine pyrophosphate
C- Phosphate de pyridoxal
D- NAD

99- Cocher la ou les propositions exactes :

A- La tyrosine et l’alanine sont des acides aminés essentiels
B- Les réactions de transamination sont des réactions irréversibles
C- Les réactions de transamination permettent d'échanger une fonction
amine d'un acide aminé contre le groupement cétone d'un alpha-
cétoacide
D- Les différentes transaminases sont associées à des coenzymes
différents

100- Choisir l'information vraie concernant le métabolisme des acides

aminés
A- Une molécule d'urée permet de transporter 3 molécules d'ammoniac
B- L'uréogenèse est une voie hépatique
C- L’uréogenèse permet de transformer l'ammoniac toxique en urée
D- L’urée est éliminée par voie intestinale

101- Choisir l'information fausse concernant le cycle de l'urée :

A- Le flux d’ammoniac qui arrive au niveau du foie est pris en charge
par le cycle de l’urée
B- La glutamine synthase, enzyme ubiquitaire, permet la fixation d’un
ammoniac sur le glutamate
C- Le transport de l’ammoniac par le glutamate est le système
majoritaire mis en oeuvre au niveau des muscles
D- Dans le muscle, l’ammoniac peut être pris en charge par une
transaminase, ce qui évite la consommation d'une molécule d'ATP

102- Choisir l'information fausse concernant le transport

plasmatique de l'ammoniac :
A- Les deux atomes d’azotes de l’urée proviennent de la même
glutamine
B- L’uréogénèse est activée par la présence de N-acétyl-glutamate
C- La formation du carbamyl-phosphate est très fortement
endergonique et nécessite l’hydrolyse de 2 ATP
D- L’uréogénèse est exclusivement hépatique du fait de l’absence de
l’ornithine-carbamyl transférase dans les autres cellules

103- Choisir l'information vraie concernant le cycle de l'urée

A- La synthèse de Carbamyl Phosphate nécessite l'hydrolyse de 2
liaisons phosphoanhydres apportées par une molécule d'ATP
B- L'arginine est un effecteur allostérique négatif de l'enzyme qui
catalyse la condensation du glutamate et de l'Acétyl-CoA
C- L'ornithine transcarbamylase est une enzyme qui n'est présente
qu'au sein des mitochondries de l'hépatocyte
19
 D- Seul le foie est capable d'effectuer l'uréogenèse

104- Parmi les enzymes du catabolisme des acides aminés, quelle est
celle ayant pour coenzyme le phosphate de pyridoxal ?
A- La carbamyl-phosphate synthétase
B- La phénylalanine hydroxylase
C- Alanine aminotransférase
D- La glutamate déshydrogénase

105- Parmi les acides aminés suivants lequel est précurseur de la

sérotonine ?
A- Valine
B- Sérine
C- Tryptophane
D- Glycine

106- Parmi les composés suivants lequel est la principale forme de transport
d'ions ammonium ?
A- Asparagine
B- Glutamine
C- Histidine
D- N-acétylglutamate

107- Parmi les aminoacidopathies ci-après, laquelle se caractérise par une

élévation du taux sérique des acides aminés ramifiés ?
A- Leucinose
B- Phénylcétonurie
C- Alcaptonurie
D- Homocystinurie

108- Parmi les aminoacides suivants, lequel est synthétisé à partir de la

phénylalanine?
A- Alanine
B- Glutamate
C- Sérine
D- Tyrosine
E- Aspartate

109- Parmi les aminoacides suivants, lequel n'est pas essentiel?

A- Arginine
B- Sérine
C- Thréonine
D- Valine

20
110- Parmi les aminoacides suivants, lequel est synthétisé à partir d'un acide
aminé essentiel ?
A- Glutamate
B- Sérine
C- Tyrosine
D- Aspartate

111- Le test de Guthrie sert au diagnostic de l'une des affections suivantes :

laquelle ?
A- Leucinose
B- Alcaptonurie
C- Phénylcétonurie
D- Albinisme

112- Parmi les acides aminés cétogènes suivants, lequel n'est pas essentiel ?
A- Leu
B- Lys
C- Tyr
D- Ile

113- Parmi les acides aminés glucoformateurs suivants, lequel n'est pas
essentiel ?
A- Ile
B- Phe
C- Tyr
D- Pro

114- Concernant la carbamyl -phosphate synthétase I, indiquer la proposition

inexacte
A- La carbamyl -phosphate synthétase I est activée par N-acétyl-glutamate
B- La carbamyl-phosphate synthétase I catalyse la synthèse du carbamyl-
phosphate
C- La carbamyl -phosphate synthétase I est une enzyme mitochondriale
D- La carbamyl -phosphate synthétase I assure la transamination de la
glutamine sur un ion bicarbonate

115- Parmi les acides aminés suivants, lequel n'est pas cétogène ?

A- Ile
B- Arg
C- Trp
D- Lys

21
116- Concernant la régulation du catabolisme azoté des acides aminés, une des
propositions suivantes est fausse, laquelle ?
A- le foie est l'organe central de la régulation
B- le foie possède trois possibilités d'élimination de l'ammoniac
C- En période alimentaire le catabolisme des aliments entraîne une augmentation
des bicarbonates
D- En période alimentaire le catabolisme alimentaire entraîne une alcalose

117- Parmi les acides aminés suivants lesquels sont précurseurs de la créatine ?
A- Alanine
B- Glycine
C- Valine
D- Arginine

118- Parmi les aminoacides suivants lesquels sont glucoformateurs ?

A- Leu
B- Lys
C- Phe
D- Tyr

119- Les acides aminés concernés par la transamination au niveau du muscle sont
les suivants :
A- Leu
B- Pro
C- Arg
D- Val

120- Parmi les aminoacides suivants lesquels sont essentiels et cétogènes?

A- Leu
B- Lys
C- Ile
D- Val

121- La biosynthèse de l'hème s'effectue

A- Dans la mitochondrie
B- Dans les ribosomes
C- Dans le cytosol
D- Dans le noyau cellulaire

122- L'azote de l'urée provient des composés suivants :

A- Glu
B- Asp
C- Gln
22
D- NH4+

123- Concernant le cycle de l'urée, indiquer les réponses justes

A- L'urée est éliminée au niveau des reins
B- L'urée est synthétisée au niveau des reins
C- Le cycle de l'urée est régulé lors de sa phase mitochondriale
D- La formation de l'urée ne nécessite pas d'énergie

124- Cochez la ou les bonne (s) réponse (s):

A- La proline est synthétisée à partir de l'acide glutamique

B- La tyrosine est le précurseur de la dihydroxyphénylalanine.

C- Les acides aminés ramifiés sont tous des acides aminés cétogènes et
glucoformateurs.

D- La mélatonine est synthétisée à partir de la tyrosine

125- Cochez la ou les bonne (s) réponse (s):

A- Le traitement diététique de la phénylcétonurie associe un régime alimentaire
sans phénylalanine et sans tyrosine tyrosine
B- la tyrosine est un acide aminé synthétisé à partir du tryptophane
C- Le cycle de l'urée est lié au cycle au cycle de Krebs
D- Le cycle de l'urée et le cycle de Krebs ont en commun l'oxalo-acétate

126- Concernant la phényl-cétonurie:

A- il s'agit d'une affection d'origine génétique
B- elle n'atteint que les garçons
C- elle évolue en l'absence de traitement vers une arriération mentale
D- elle nécessite un régime alimentaire particulier

127- Les 5' nucléotidases puriques catalysent l'hydrolyse :

A- De l’AMP en adénine
B- De l’AMP en inosine
C- De l’IMP en xanthine
D- Du GMP en guanosine

128- A propos du métabolisme des nucléotides puriques :

A- L’APRTase (adénine phosphoribosyl transférase) catalyse le catabolisme de
l’AMP
B- L’APRTase a pour substrat PRPP et adénine
C- L’HGPRTase (hypoxanthine-guanine phosphoribosyl transférase) catalyse la
synthèse de GMP
D- L’HGPRTase catalyse la synthèse d’IMP

23
129- Concernant la régulation de la synthèse de novo des nucléotides puriques

A- La PRPP glutamyl-amino transférase est régulée négativement par les

nucléosides puriques monophosphates
B- L’adénylosuccinate synthétase est régulée négativement par l’AMP et
positivement par l’ATP
C- L’IMP déshydrogénase est régulée négativement par le GMP et positivement
par le GTP
D- La PRPP synthétase est inhibée par les nucléosides puriques mono et
diphosphates

130- A propos des pathologies liées au métabolisme des nucléotides :

A- L’hypo-uricémie est consécutive à une suractivité de la xanthine oxydase

B- La « goutte » est consécutive à une hyperuricémie
C- La goutte est la conséquence d’un déficit en adénosine désaminase (ADA)
D- Un déficit en HGRPTase se traduit par une augmentation de la production
d’acide urique

131- A propos de l'acide urique

A - C’est le produit du catabolisme des bases puriques

B- L’augmentation de son taux dans le plasma peut être responsable du dépôt
extracellulaire de cristaux insolubles
C- Il est produit par la xanthine décarboxylase
D- L’hypo-uricémie se traduit par une élévation de l’excrétion de xanthine et
d’hypoxanthine

132- Soit le composé suivant :

A- Il s’agit de l’acide urique

B- Il s’agit de la créatinine
C- Il s’agit de l’homocystéine
D- Il participe à l'entrée des acides aminés dans les cellules

133- au cours du métabolisme de la méthionine :

A- La condensation de la sérine avec l'homocystéine donne la S-
adénosylméthionine
B- La cysthationine est hydrolysée en Cysthéine et a-cétobutyrate
C- Le déficit en homocystéine-méthyl transférase est responsable
d’hperhomocystéinémie
D- S-adénosylméthionine est le principal accepteur de groupe méthyle dans la
cellule

24
134- Concernant la biosynthèse des acides aminés non indispensables :
A- La sérine est synthétisée à partir du 3- phosphoglycérate
B- La proline est synthétisée à partir de la sérine
C- La tyrosine est synthétisée à partir du tryptophane
D- L’aspartate est synthétisé à partir de l’oxaloacétate

135- Le tryptophane :
A- Est uniquement glucoformateur
B- Est synthétisé à partir de la phénylalanine
C- Permet la synthèse des catecholamines
D- Permet la synthèse de la sérotonine

136- Le NAD+ :
A- Est un coenzyme de transfert de groupement
B- Dérive de la vitamine B3
C- Est synthétisé à partir du tryptophane
D- Est synthétisé selon la voie de la kynurénine

137- Considérons la structure suivante :

A- Il s’agit de la Lysine
B- C’est un acide aminé glucoformateur
C- C’est un acide aminé cétogène
D- C’est un acide aminé essentiel

138- L’acide aminé suivant :

A- Est l’histidine
B- N’est pas protéinogène
C- Est essentiel pou l’enfant
D- Est glucoformateur via l’α-cétoglutarate

139- A propos des acides aminés :

A- La leucine et la lysine sont exclusivement cétoformateurs
B- La phénylalanine est exclusivement glucoformateur
C- Le tryptophane est cétoformateur et glucoformateur

25
D- La méthionine est glucoformateur via le succinyl CoA

140- A propos du déficit en fumaryl-acétoacétate hydrolase :

A- Il touche le métabolisme de la méthionine
B- I est transmis sur le mode autosomique récessif
C- Il s’appelle la phénylcétonurie
D- Il entraine une accumulation du fumarylacéto-acétate et du
maléylacétoacétate

141- A propos de la Tyrosine :

A- Sa structure chimique est la suivante

B- C’est un acide aminé essentiel

C- Il permet la synthèse de la mélanine
D- Il permet la synthèse de la mélatonine

142- Soit l’acide aminé Arginine :

A- Il est glucoformateur via l’oxaloacétate
B- Il est glucoformateur via l’α-cétoglutarate
C- L’arginase le convertit en ornithine
D- Il est essentiel chez le nourrisson

143- La proline :
A- Est un acide aminé glucoformateur
B- Est un acide aminé cétoformateur
C- Est métabolisé en glutamate en passant par la pyrroline 5- carboxylate
D- Sa structure est la suivante :

144- L’ornithine :
A- Est un acide aminé protéinogène
B- Est formé à partir de l’arginine chez les animaux
C- Permet d’éliminer l’excès d’azote
D- Sa structure est la suivante :

26
145- Concernant l’acide aspartique :
A- Il est glucoformateur via l’oxaloacétate
B- Il s’agit d’un acide aminé apporté exclusivement par l’alimentation
C- C’est un substrat de l’ALAT
D- Sa structure est :

146- A propos des acides aminés ramifiés :

A- Ce sont les premiers acides aminés dégradés lors d'un effort musculaire
B- La Leucine est glucoformateur et cétogène
C- la conversion de l'isovaléryl-CoA en 3-méthylcrotonyl-CoA est la
troisième étape du métabolisme de la Leucine
D- La leucinose est liée à un déficit en déshydrogénases des alpha-céto-
acides à chaîne ramifiée

147- A propos de la biosynthèse des bases puriques :

A- L’aspartate est impliqué dans cette synthèse
B- La glutamine apporte l’azote 1
C- La glycine n’intervient pas dans cette synthèse
D- La synthèse de l’IMP nécessite 11 réactions

148- Concernant la biosynthèse des bases pyrimidiques :

A- Le glycocolle intervient dans cette synthèse
B- La glutamine intervient dans cette synthèse
C- Le ribose -5-P est ajouté à la pyrimidine formée
D- La première étape permet la synthèse du carbamyl phosphate

149- A propos de la biosynthèse des catécholamines :

A- Le passage de la noradrénaline à l’adrénaline nécessite une méthy
transférase
B-La tétrahydrobioptérine est essentielle au fonctionnement de la DOPA
décarboxylase
C-La SAM intervient dans la dernière étape de cette synthèse
D-La structure chimique de l’adrénaline est :

150- A propos de la glycine :

A- Sa structure chimique est :

27
B- Elle intervient dans la synthèse des bases puriques
C- Elle intervient dans la synthèse des bases pyrimidiques
D- Elle intervient dans la synthèse de l’hème

151- A propos des porphyries :

A- Ce sont des maladies héréditaires dans lesquelles existe une accumulation
de catabolites intermédiaires dans la synthèse de la créatine
B- La porphyrie aigue intermittente est liée au déficit en hydroxyméthylbilane
synthétase
C- La protoporphyrie dominante liée à l’X est liée au déficit en ALA –
synthétase
D- La porphyrie erythropoïétique congénitale est liée au déficit en ALA-
Déshydratase

152- Concernant la synthèse de l’hème :

A- L’étape catalysée par l’ALA déshydratase est mitochondriale
B- L’étape d’incorporation du fer est mitochondriale
C- L’étape de synthèse de l’ALA est cytosolique
D- L’alanine est un précurseur de synthèse

153- La pellagre :
A- Elle atteint les populations pauvres dont l'alimentation contient peu
de phénylalanine et de vitamine B12
B- C’est un trouble nutritionnel causé par une carence en vitamine B3 ou son
précurseur (tryptophane)
C- Elle se manifeste uniquement par des signes digestifs
D- Elle se traite par une supplémentation en acide nicotinique

154- Cocher la ou les propositions justes concernant la biosynthèse de la

créatine :
A- La guanidoacétate méthyl transférase est une enzyme hépatique
B- La créatine kinase est une enzyme musculaire
C- Le tryptophane est impliqué dans cette synthèse
D- La méthionine intervient directement dans cette synthèse

155- Soit la structure chimique suivante :

A- Il s’agit d’un acide aminé glucoformateur et cétoformateur

28
B- Il est impliqué dans la synthèse des catécholamines
C- Il est impliqué dans la synthèse des hormones thyroïdiennes
D- Son accumulation entraine la phénylcétonurie

156- Concernant la biosynthèse des hormones thyroïdiennes :

A- La PTH active les étapes de synthèse et de libération des hormones
thyroïdiennes
B- L’iode est capté sous forme d’iodure par la thyroïde
C- La MIT et la DIT sont libérées dans la circulation sanguine
D- Les hormones thyroïdiennes en excès exercent un rétrocontrôle négatif sur
la synthèse de TRH

157- L’alcaptonurie :
A- Est un déficit héréditaire touchant le métabolisme du tryptophane
B- Se caractérise par une accumulation de l’acide homogentisique
C- Se caractérise par une accumulation de l’ALA
D- Se caractérise par une accumulation de l’homocystéine

158- Cocher la ou les réponses exactes :

A- L’ALAT est la GOT
B- L’ASAT est la GOT
C- La glutamine synthétase existe dans toutes les cellules
D- La glutamine transporte l’ammoniac au foie et au rein

159- A propos des étapes du cycle de l’ornithine :

A- Ce cycle a lieu dans le foie et le rein
B- La première étape est cytosolique
C- La première étape consomme 2 ATP
D- Le carbamylphosphate est synthétisé au cours de la première étape

160- A propos du cycle de l’ornithine :

A- La synthèse de la L-citrulline est mitochondriale

B- La synthèse de l’argininosuccinate est cytosolique
C- La synthèse de l’argininosuccinate consomme une ATP
D- L’urée est obtenue par hydrolyse de l’ornithine

161- Concernant les structures chimiques de quelques acides aminés :

A- La structure de l’alanine est :

B- La structure de la Méthionine est :

29
 C- La structure de la cystéine est :

D- La structure de la proline est:

162- La décarboxylation oxydative du pyruvate:

A- Est une réaction irréversible
B- Fait intervenir le complexe pyruvate déshydrogénase
C- Fait intervenir l’acide lipoïque
D- Fait intervenir la biotine

163- La 5-méthyltétrahydrofolate-homocystéine méthyltransférase:

A- Catalyse la biosynthèse de l’homocystéine à partir de la méthionine
B- Assure la production de méthionine à partir de l’homocystéine
C- Fonctionne avec le THF
D- Fonctionne avec la vitamine B12

164- Concernant les acides aminés aromatiques :

A- Cette structure est celle du tryptophane

B- La tyrosinémie se distingue de la phénylcétonurie par le niveau élevé de
tyrosine dans le plasma
C- L’alcaptonurie est provoquée par un déficit en homogentisate oxydase,
enzyme impliquée dans le métabolisme de la tyrosine

30
D- La pellagre peut être due à un déficit en tryptophane

165- Concernant les acides aminés :

A- L’alanine est un acide aminé essentiel
B- La leucine est un acide aminé essentiel
C- L’isoleucine est un acide aminé essentiel
D- La phénylalanine est un acide aminé essentiel

166- Concernant les acides aminés :

A- Le tryptophane est un acide aminé essentiel
B- La proline est un acide aminé essentiel
C- La glycine est un acide aminé essentiel
D- La sérine est un acide aminé essentiel

167- Concernant les acides aminés :

A- La tyrosine est un acide aminé essentiel chez les phénylcétonuriques
B- L’arginine est un acide aminé essentiel chez le pmématuré
C- L’acide aspartique est un acide aminé essentiel
D- L’acide glutamique est un acide aminé essentiel

168- Une carence d’absorption du tryptophane entraine :

A- Un déficit de synthèse d’adrénaline
B- Un déficit de synthèse de NAD
C- Un déficit de synthèse de l’hème
D- Un déficit de synthèse de la sérotonine

169-Concernant les maladies héréditaires du métabolisme :

A- La phénylcétonurie est un trouble du métabolisme de la tyrosine
B- L’albinisme est un trouble du métabolisme du tryptophane
C- La leucinose est un trouble du métabolisme des acides aminés à chaine
ramifiée
D- Le déficit en fumaryl-acétoacétate hydrolase est un trouble du métabolisme de
la tyrosine
170- L’acidémie méthymalonique:
A- Est causée par un déficit complet ou partiel en méthylmalonyl-CoA mutase
B- Est causée par un défaut dans le transport ou la synthèse de l’adénosyl-
cobalamine
C- touche le métabolisme de la valine
D- touche metabolisme de la phénylalanine

171- A propos de la propionyl-CoA carboxylase :

A- Un déficit en son activité entraine l’acidemie propionique :
B- Son coenzyme est le pyrophosphate de thiamine
31
 C- Elle intervient dans le métabolisme de la thréonine
D- Elle intervient dans le métabolisme de l’isoleucine

1- 172- A propos de la méthionine :

A- C’est un acide aminé glucoformateur
B- Elle est métabolisée en propionyl CoA puis en méthylmalonyl CoA puis en succinyl CoA
C- La vltamine B12 intervient dans ce métabolisme
D- La biotine n’intervient pas dans cette voie métabolique

173- A propos de la thréonine :

A- Sa structure chimique est :

B- Elle est métabolisée en propionyl-CoA puis en méthylmalonyl CoA

C- Cet acide aminé est glucoformateur via le succinyl CoA
D- La Biotine intervient dans cette voie métabolique
2-
174- A propos de la sérine : '
:
A- Sa structure chimique est :

B- C’est un acide aminé glucoformateur

C- C’est un acide aminé non essentiel
D- Il donne le pyruvate après désamination

175- La citrulline :
A- Est un acide aminé protéinogène
B- elle est un intermédiaire du cycle de l’urée
C- Sa synthèse est catalysée par l’ornithine carbamoyl transférase
D- L’arginosuccinate synthétase la convertit en arginosuccinate

176- L’ornithine :

A- Est un acide aminé qui n'entre pas dans la composition des protéines
B- Elle est formée à partir du L- glutamate chez les plantes, et de la L-arginine chez les
animaux
C- Chez les animaux, l'ornithine est un des produits de l'action de
l'arginase sur la L-arginine pour former l’urée.
D- Sa structure chimique est la suivante:

32
177- L'ornithine carbamoyltransférase :

A- Est une enzyme qui existe dans toutes les cellules de l’organisme
B- Elle catalyse la condensation du carbamyl-phosphate avec l’ornithine
C- Elle permet la synthèse de la la citrulline
D- Elle intervient dans la voire métabolique de biosynthèse de l’arginine chez la plupart des
organismes

178 - Concernant le fumarate :

A- La tyrosine est un acide aminé glucoformateur via le fumarate
B- Dans le cycle de l’urée, le fumarate est obtenu à partir de l’argininosuccinate
C- Le fumarate n’est pas synthétisé au cours de l’uréogenèse
D- Le fumarate libère de l’énergie en se transformant en oxaloacétate via le malate

179- A propos de l’ion ammonium :

A- Les ions ammonium produits par le catabolisme des acides aminés dans toutes les
cellules sont fixés par transamination sur l’a-cétoglutarate
B- La glutamine synthétisée à partir du glutamate, porte 3 atomes d’Azote
C- La glutamine diffuse dans la circulation d’où elle est captée uniquement par le foie
D- L’uréogenèse est la seule voie d’élimination de l’ion ammonium

180- A propos du succinyl CoA :

A- L’isoleucine et la valine sont des précurseurs métaboliques du succinyl CoA

B- La Méthionine n’est pas un précurseur du succinyl CoA
C- La Thréonine est un acide aminé glucoformateur via le succinyl CoA
D- Le succinyl CoA est obtenu à partir du propionyl CoA

181- Concernant l’urée :

A- Sa biosynthèse consomme 2 ATP
B- Sa biosynthèse fait intervenir des enzymes toutes mitochondriales
C- Elle est éliminée dans la bile
D- 1 des atomes d’azote provient du carbamoyl phosphate

182- A propos du cycle de l’urée

A- C’est une voie exclusivement hépatique
B- La formation du carbamoyl phosphate nécessite l’hydrolyse de 2 ATP
C- L’ornithine carbamyl transférase catalyse la formation d’argininosuccinate
D- I y a libération d’aspartate

183- A cours du cycle de l’urée, l’étape d’hydrolyse de l’arginine :

A- Est une étape mitochondriale
B- Elle boucle le cycle
C- Elle permet de former l’urée

33
 D- Elle permet de formerla citrulline

184- La carbamoyl phosphate synthétase :

A- Catalyse la quatrième étape du cycle de l’urée
B- Elle fait intervenir le CO2
C- Elle fait intervenir NH3
D- Elle consomme 2 ATP

185- L’argininosuccinate synthétase :

A- Est une enzyme cytosolique
B- Son substrat est le fumarate
C- Elle utilise la citrulline et l’aspartate
D- Elle consomme de l’énergie

186- Au cours du cycle de l’urée :

A- L’argininosuccinate lyase libère du fumarate et de l’arginine
B- Il s’agit de la troisième étape de ce cycle
C- Le fumarate obtenu passera dans la mitochondrie pour être transformé en oxaloacétate
via le malate
D- Cette transformation du fumarate produit de l’énergie

187- Concernant l’ammoniaque :

A- Il est produit au cours de la dégradation des protéines
B- B- Il est transformé en urée dans le foie, pour être éliminé de l'organisme via l’urine
C- Il est le substrat de l’ornithine carbamyl transférase
D- L’encéphalopathie hépatique est liée à une hypoammoniémie

188- A propos du pyruvate :

A- Sa structure est :

B- C’est l’alpha cétoacide de l’aspartate

C- La cystéine peut être convertie en pyruvate
D- La pyruvate carboxylase convertit le pyruvate en oxaloacétate

189- Concernant les catécholamines :

A- La sérotonine est une catécholamine
B- L’hydroxylation de la tyrosine est la première étape de synthèse des catécholamines
C- La tyrosine-3-hydroxylase utilise un cofacteur, la tétrahydrobioptérine (qui est oxydée
en dihydrobioptérine)
D- La structure ci-dessous est celle de l’adrénaline

34
190- L’arginine :
A- Est un acide aminé essentiel chez l’adulte
B- Elle peut être synthétisée à partir du glutamate
C- Elle est décomposée en ornithine et en urée
D- Elle participe à la synthèse de la créatine

191- Parmi les acides aminés non protéinogènes, on trouve:

A- La taurine
B- L’ornithine
C- La L-arginine
D- L’homocystéine

192- Cocher la ou réponses exactes :

A- L’homocystéine est un acide aminé incorporé dans les protéines
B- L’homocystéine peut être métabolisée selon la voie de la transsulfuration, qui conduit à
la formation de cystéine
C- La seconde possibilité pour l’homocystéine est la reméthylation en méthionine, qui
constitue un système de conservation de celle-ci
D- Les hyperhomocystéinémies peuvent être provoquées par des anomalies soit de la
transsulfuration, soit de la reméthylation

193- Concernant le métabolisme des acides aminés :

A- La proline est synthétisée à partir de l'acide glutamique

B- La thyrosine est le précurseur de la dihydroxyphénylalanine
C- C- la méthionine remplit des fonctions de transfert de groupements soufrés par
l’intermédiaire du PAPS
D- Les acides aminés ramifiés sont tous cétogènes et glucoformateurs

194- Concernant le Glutathion :

A- Il s’agit d’un petit peptide de seulement 4 acides aminés
B- Il est formé par la condensation d'acide glutamique, de cystéine, de glycine V
C- Il peut exister sous forme oxydée et sous forme réduite V
D- Pratiquement toutes les cellules en contiennent une concentration élevée V

195- A propos de la cystinurie :

A- C’est une maladie rare concernant le transport tubulaire rénal de la cystine
B- Il s’agit d’une réduction de la réabsorption rénale tubulaire proximale de la cystine et
d'une augmentation de sa concentration urinaire
C- Elle est due à des mutations dans deux gènes exprimés au niveau des tubules
proximaux rénaux et du tube digestif

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D- Le traitement repose sur une restriction des apports liquidiens

196- A propos de l’intolérance aux protéines dibasiques (IPD):

A- C’est une anomalie du transport épithélial d’arginine, ornithine et lysine
B- L’absorption intestinale de ces acides aminés est diminuée
C- La réabsorption tubulaire rénale de ces acides aminés est augmentée
D- Le diagnostic est évoqué devant une diminution plasmatique de ces acides aminés,
avec une excrétion urinaire augmentée de ces mêmes acides aminés

197- La cystinose :
A- Est une maladie métabolique caractérisée par une accumulation de cystine dans les
lysosomes
B- Est causée par une anomalie du transport de la cystine hors des lysosomes
C- La transmission génétique est autosomale dominante
D- Elle affecte plus souvent les reins et peut évoluer vers une insuffisance rénale

198- L’urée :
A- Est un déchet azoté issu de la dégradation hépatique des protéines
B- Est basse dans l’insuffisance hépatique sévère
C- Est basse en cas de déshydratation
D- Est basse dans l’insuffisance rénale

199- Concernant l’acide urique :

A- C’est le produit d'élimination des purines
B- C’est le produit de dégradation des pyrimidines
C- Le syndrome de lyse tumorale s'accompagne d'une hyperuricémie
D- Il est augmenté dans l’insuffisance rénale chronique

200- Cocher la ou les propositions exactes :

A- La Thymidylate synthase catalyse la formation de TMP par méthylation dUMP
B- Dans cette réaction, le donneur de méthyle est le 5,10-méthylènetétrahydrofolate
C- La dihydrofolate réductase convertit le dihydrofolate en tétrahydrofolate
D- La synthèse du THF à partir de l’acide folique comporte deux réductions par des
déshydrogénases à FAD

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