CHAPITRE 1

INTRODUCTION

Historique, Classification des enzymes,

Propriétés générales
 1. Historique
Années 1950 :
- Accroissement rapide du nombre d’enzymes connues
- Pas de nomenclature harmonisée
- Mêmes enzymes nommées différemment par différents groupes
- Même nom donné à des enzymes différentes
- Noms donnés peu informatifs sur la nature de la réaction catalysée

Nécessité d’harmoniser la nomenclature au niveau mondial afin de faciliter la

communication entre spécialistes.
Création en 1955 d’une commission internationale sur les enzymes chargée
d’établir une nomenclature des enzymes
 2. LES DIFFÉRENTES CLASSES D’ENZYMES

Classification établie par la commission des enzymes de l'Union

Internationale de Biochimie et de Biologie Moléculaire (sigle anglais
"IUBMB") basée sur des critères de spécificité.
La nomenclature des enzymes s'écrit de manière générale sous la forme :
E.C. X.X.X.X. (E.C. : "Enzyme Commission").

1er chiffre : Type de réaction catalysée

2ème Chiffre : Nature du groupe du donneur d’électrons sur lequel l’enzyme
agit
3ème Chiffre : Nature du groupe accepteur d’électrons sur lequel l’enzyme
agit
4ème Chiffre : substrat sur lequel l’enzyme agit
E.C.1 LES OXYDORÉDUCTASES
 Rappels d’oxydoréduction

· Oxydant : espèce chimique pouvant capter un ou plusieurs électrons e-capter.

· Réducteur : espèce chimique pouvant donner un ou plusieurs électrons e-.
· couple oxydant / réducteur : constitué d’un oxydant et d’un réducteur, reliés par la demi-
équation électronique : oxydant + n e- = réducteur
En donnant des électrons, un réducteur subit une oxydation (perte d’électrons).
En recevant des électrons, un oxydant subit une réduction (gain d’électrons).
Toute réaction d'oxydoréduction fait intervenir l'oxydant d'un couple oxydant 1 /réducteur
1 qui reçoit un ou plusieurs électrons donnés par le réducteur d’un autre couple oxydant 2
/ réducteur 2 :
oxydant 1 + n e- = réducteur 1
réducteur 2 = oxydant 2 + n e-
Soit globalement :
oxydant 1 + réducteur 2 = réducteur 1 + oxydant 2
Les oxydo-réductases catalysent les réactions d’oxydo-réduction en
transférant des ions H+ et des électrons. Elles sont associées à des
coenzymes d'oxydoréduction (NAD, FAD, FMN...).

Les principales enzymes de cette classe sont les :

❖ Oxydases : utilisent le dioxygène (O2) comme accepteur d’électrons

Interviennent dans l’oxydation de nombreuses substances (acides aminés,

amines, glucose…)
Exemple : la glucose oxydase
❖ Réductases : Enzymes renfermant un cofacteur fermement lié
réduit au cours de la réaction (flavine, centre Fer-Soufre…)

L’enzyme une fois réduite transfère ses électrons à un accepteur final

qui peut être une protéine (cytochrome, ferrédoxine) ou un ion
minéral comme le nitrate
Exemple : la nitrate réductase Enzyme permettant aux plantes de
réduire le nitrate (source d’azote)
❖Peroxydases : Enzymes renfermant généralement un hème, qui
catalysent des réactions d’oxydation électron par électron à partir
de H2O2 ou peroxyde lipidique comme substrat principal
Exemple : La glutathion peroxydase Enzyme constituée de 4 sous-
unités. Chaque sous-unité contient une sélénocystéine : résidu
catalytique. Catalyse la réaction:
2 GSH + H2O2 GSSG + 2H2O
- impliquée dans la défense de l’organisme contre les peroxydes
❖ Oxygénases : Enzymes introduisant un dioxygène dans les protéines
(Protéines du métabolisme microbien (Pseudomonas…) qui contribuent à la
dépollution de l’environnement (recyclage de composés aromatiques).
Exemple : 4-hydroxybenzoate hydroxylase

❖ Déshydrogénases : Enzymes qui catalysent le transfert de :

- un ion hydrure et un proton (H- + H+)
- 2 protons et 2 électrons (2 H+, 2e-)
- un proton et un électron (H+, e-)
Exemple : lactate déshydrogénase
E.C.2 LES TRANSFÉRASES
-Enzymes qui catalysent le transfert de groupe fonctionnel d'une
molécule (D donneur) à une autre (A accepteur) de manière
spécifique.
- Elles sont classées selon le principe ‘donneur ou accepteur groupe
transférase’.
EC 2.1 Transfert de groupe monocarboné
EC 2.2 Transfert d’aldéhyde ou de cétone
EC 2.3 Acyltransferases
EC 2.4 Glycosyltransferases
EC 2.6 Transfert de groupe azoté
EC 2.7 Transfert de groupe contenant P
- Le donneur est souvent un cofacteur (coenzyme) qui porte le
groupement à transférer.
Les principales enzymes de cette classe sont les :

❖ Méthyltransférases (E.C. 2.1.) : transfèrent un groupement méthyle

❖ Kinases (E.C. 2.7.) : transfèrent un groupement phosphate d'une molécule à une

autre, souvent en jouant un rôle activateur ou inhibiteur.
Participent aux mécanismes de phosphorylation-déphosphorylation et régulation
de l'activité de la cellule (signalisation cellulaire)
Parmi les protéines kinases mobilisées par les récepteurs membranaires et
intervenant dans la transduction du signal, on peut citer les PKA, les PKC, les MAPK,
les JAK, sérine, thréonine et tyrosine
❖ Transaminases (E.C. 2.6.1.) : transfèrent un groupement amine
(-NH2) entre un acide aminé et un acide-α-cétonique
- Utilisent le pyridoxal phosphate comme coenzyme
- présentes dans tous les tissus
- Dans les pathologies du myocarde (infarctus) ou du foie
(nécrose, hépatite), elles arrivent à la circulation et leurs niveaux
sériques sont augmentés.
E.C.3 LES HYDROLASES
-Les hydrolases catalysent les réactions d‘hydrolyse de nombreuses
liaisons (esters, liaisons peptidiques et liaisons osidiques).
-Elles ne nécessitent en général pas de coenzyme
-Elles sont activables par des cations
-Elles sont généralement classées selon le principe ‘substrat-ase

Exemple :
EC 3.1 Hydrolyse d’ester Acétylcholine estérase 3.1.1.7
EC 3.2 glycosylases DNA-3-methyladenine glycosylase I 3.2.2.20
EC 3.4 Hydrolyse de peptide Chymotrypsine 3.4.4.5
EC 3.5 C-N autre que peptide Uréase 3.5.1.5
EC 3.6 Hydrolyse d’anhydride Pyrophosphatase 3.6.1.1
E.C.4 LES LYASES
-brisent diverses liaisons chimiques (C-C, C-O, C-N…) par d'autres voies que l‘hydrolyse
et l’oxydation.
- diffèrent des autres enzymes par le fait que 2 substrats sont impliqués dans une
direction mais 1 seul dans l’autre direction:
Réaction: A <-> B + C
- Lorsqu’Elles agissent sur 1 seul substrat, 1 molécule est éliminée et il y a formation
d’une nouvelle double liaison ou d’un nouveau cycle.
- Elles sont généralement classées selon le principe ‘substrat groupe-lyase’ ou ‘groupe-
ase’
Exemple :
EC 4.1 Sur liaison C-C Glutamate décarboxylase 4.1.1.15
EC 4.2 Sur liaison C-O Citrate déshydratase 4.2.1.4
EC 4.3 Sur liaison C-N Aspartate ammoniac lyase 4.3.1.1
EC 4.6 Sur liaison P-O Adénylate cyclase 4.6.1.1
 E.C.5 LES ISOMÉRASES

Catalysent les changements au sein d'une molécule, souvent par

réarrangement des groupements fonctionnels et conversion de la
molécule en l'un de ses isomères.
Isomères : même formule brute mais formule développée
différente (isomère de fonction, de position, stérique, optique)
E.C.6 LES LIGASES
- catalysent la jonction de deux molécules ("ligation" ou « coller entre elles ») par de
nouvelles liaisons covalentes avec hydrolyse concomitante de l‘ATP ou d'autres
molécules similaires (GTP).
-de nombreuses ligases sont connues sous le nom de « synthases » ou « synthétases »
car elles synthétisent de nouvelles molécules.

Exemple :
EC 6.1 Forment C-O Alanyl-ARNt-synthétase 6.1.1.7
EC 6.2 Forment C-S Acétyl-coenzyme A synthétase
EC 6.3 Forment C-N Glutamine synthétase 6.3.1.2
EC 6.4 Forment C-C Pyruvate carboxylase 6.4.1.3
EC 6.5 Forment esters phosphoriques ADN ligase (ATP) 6.5.1.1