Résumé : le métabolisme des glucides :

I. généralités

CLASSIFICATION DES OSES SELON LE

NOMBRE DE CARBONE

Classification des glucides

TRANSPORTEURS DU GLUCOSE
Glycoprotéines de la famille GLUT (1 → 14): transporteurs membranaires
du glucose :
augmente l'affinité pour le glucose, passage possible en cas d’hypoglycémie

diminue affinité pour le glucose → entrée du glucose en cas d’hyperglycémie; hypoglycémie →

export sanguin du glucose

GLUT 1 :Les transporteurs GLUT 1 sont présents sur la membrane des hématies; leur forte affinité
pour le glucose permet le captage de celui-ci, même en cas d’hypoglycémie

GLUT2 : Les transporteurs GLUT 2 sont présents dans le foie et le pancréas; leur affinité est assez
faible, permettant le passage rapide du glucose en cas d’hyperglycémie, sans toutefois le permettre
lorsque la glycémie baisse; ces transporteurs renversent leur fonction et exportent le glucose dans le
sang en cas d'hypoglycémie.

GLUT3 : Dans le cerveau, le glucose traverse lentement les parois capillaires (la barrière hémato-
encéphalique) et pénètre ensuite rapidement dans les neurones, grâce aux transporteurs GLUT 3.

GLUT4 : Les transporteurs GLUT 4, localisés au niveau du muscle squelettique et du tissu adipeux,
sont contrôlés par l’insuline qui augmente leur synthèse et leur affinité pour le glucose, au cours des
périodes alimentaires.

II. Catabolisme des glucides :

1. Définition : Oxydation graduelle et partielle du glucose:

Glucose (C6H12O6)→ 2 acides pyruvique(CH3CO-COOH)

Lieu : à l'extérieur de la
mitochondrie, dans le
cytosol (matrice du
cytoplasme).
Importance : Gain énergétique: 2 ATP
Intermédiaires
(phospho-
dihydroxyacétone →
glycérol-3-P →
triglycérides, pyruvate →
ALA)
Produits  Cellules aérobies
(mitochondries, O2
finales : ): pyruvate → acétyl-
CoA + NADH → cycle
de Krebs + chaîne
respiratoire
mitochondriale →
augmentation ATP
 Cellules
anaérobies: pyruvate
→ lactate, sans gain
énergétique
supplémentaire
(régénération du
NAD+ → glycolyse)

Enzymes PFK-I, hexokinase,

régulatrice : pyruvate-kinase.
Investissement énergétique
GLUCOSE → 2 TRIOSES-PHOSPHATESGain
énergétiquePHOSPHOGLYCÉRALDÉHYDE

→ PYRUVATE

Dépense: 2 ATP / glucoseGain: 4 ATP + 2 NADH →

(phosphorylation au niveau du substrat).

1. phase préparatoire :
bilan énergétique : Dépense de 2 ADP
les enzymes
Glucokinase (foie, pancréas)
 Contrôle par l’insuline
 Diminution de l'affinité → glycolyse hépatique active
en périodes alimentaires (augmentation de la
glycémie)
 Pancréas: détecteur de la glycémie → contrôle de la
sécrétion d’insuline
Hexokinase (tissus périphériques)
 Augmentation de l'affinité → glycolyse active à des
diminution [glucose] intracellulaire.
 PHOSPHOFRUCTOKINASE I (PFK-I)
PHOSPHORYLATION DU FRUCTOSE-6-PHOSPHATE (C1)
ENZYME-CLÉ
Engagement du glucose → métabolisme
énergétique, réaction la plus lente

ALDOLASE
fructose 1,6-bisphosphate → 2 trioses
 C4, 5, 6 → phospho-glycéraldéhyde
 C1, 2, 3 → phospho-dihydroxyacétone

TRIOSE-PHOSPHATE-ISOMÉRASE
oxydoréduction intramoléculaire
 Phosphodihydroxyacétone →
phosphoglycéraldéhyde
 1 glucose → 2 phosphoglycéraldéhyde →
... 2 pyruvate.

2. Phase de gain énergétique :

Bilan énergétique :

Gain énergétique: 4 ATP

Synthèse: 2 NADH

Synthèse: 2 pyruvate
 Bilan énergétique net :
Gain énergétique: 2 ATP (+4 :2eme phase ; -2 :1ere phase)

Synthèse: 2 NADH

Importante quantité de chaleur

Remarque : les réactions 1,3 et 10 du glycolyse sont irréversibles.

3. Le devenir du pyruvate :
2 VOIES DIFFÉRENTES: AÉROBIE ET ANAÉROBIE

Action de la PDH : pyruvate

déshydrogénase :
pyruvate → acétyl-CoA (surface matricielle de
la membrane mitochondriale interne)
reaction : 2 CH3CO-COO- + 2 NAD+ + 2 HSCoA
→2 CH3CO-SCoA + 2 NADH + 2 CO2
 La voie anaérobie : fermentation :

Cycle du lactate (cycle de Cori)

Le lactate issu de la glycolyse anaérobie
est libéré dans la circulation, capté par
les tissus aérobies et converti en
pyruvate par la réaction inverse de la
LDH, afin d’alimenter le cycle de Krebs.
Le cycle du lactate (cycle de Cori) décrit
le recyclage du lactate produit au cours
de la contraction musculaire prolongée:
l’acide lactique capté par le foie sera converti en glucose, par la voie de la
néoglucogenèse; le glucose qui en résulte sera libéré dans la circulation, capté
à nouveau par les muscles squelettiques et utilisé pour alimenter la glycolyse.
 La voie anaérobie : le cycle de krebs
(cycle de l’acide citrique= cycle des acides
tricarboxyliques)
Localisation : matrice mitochondriale, cellules pourvues
de mitochondries

Voie amphibolique : catabolisme de l'acétyl-CoA en

CO2

synthèse à partir des différents intermédiaires du cycle

importance du cycle de krebs :

a) Production d’ énergie :

oxydation de l’acétyl-CoA

– Synthèse d’un GTP

– Réduction NAD+, FAD → NADH, FADH2 → réoxydation

dans la chaîne respiratoire → ATP

b) Synthese des intermédiaires : anabolisme

Précurseurs :
 ACÉTYL-COA (OXYDATION → ÉLECTRONS → RÉDUCTION
NAD+, FAD) : Oxydation de tous les carburants:
glucides, lipides, acides aminés, alcool,
corps cétoniques
 Pyruvate (issue de la glycolyse) :

Subit 2 transformations :

 PDH: conversion en acétyl-CoA

 Pyruvate-carboxylase: conversion en
oxaloacétate

Complexe enzymatique de la PDH :

E1: pyruvate-déshydrogénase →
décarboxylation oxydative du pyruvate

E2: lipoamide (dihydrolipoyl)-transacétylase →

libération de l’acétyl-CoA

E3: lipoamide (dihydrolipoyl)-déshydrogénase →

oxydation de l’acide lipoïque.
  Oxaloacétate :

 MDH: régénération finale dans le cycle de Krebs

 ASAT: transamination de l’acide aspartique
 Pyruvate-carboxylase: carboxylation du pyruvate.

Synthèse et oxydation de
l’isocitrate

 Citrate-
synthétase: acétyl-CoA +
oxaloacétate → citrate

 Aconitase: citrate →
isocitrate

 Isocitrate-
déshydrogénase: NAD+
→ NADH + H+

Décarboxylation de l’alpha-
cétoglutarate

 alpha-cétoglutarate-
déshydrogénase →
succinyl-CoA; NAD+ →
NADH + H+

 Succinate-thiokinase:
GDP → GTP
(phosphorylation au
niveau du substrat)

Oxydation du succinate → régénération de l’oxaloacétate

 Succinate-déshydrogénase: FAD → FADH2

 Fumarase: fumarate → malate

 Malate-déshydrogénase: NAD+ → NADH + H+ .

bilan énergétique : 12 liaisons riches en énergie.

3 coenzymes réduits NADH : Chaîne respiratoire → = 9 ATP

1 coenzyme réduit FADH2 : Chaîne respiratoire → = 2 ATP

Succinate-thiokinase :

Phosphorylation au niveau du substrat → GTP

GTP + ADP → GDP + ATP

BILAN ÉNERGÉTIQUE DE L'OXYDATION TOTALE DU GLUCOSE EN PRÉSENCE D'O2

Navette glycérol-
phosphate

Navette malate aspartate :

 Régénération des intermédiares :

mécanismes de régulation :
A. Régulation de la glycolyse :
1. Régulation de la PFK-1
NÉCESSITÉS ÉNERGÉTIQUES :
Contrôle du flux des intermédiaires
Effecteurs allostériques :
 Inhibiteurs: ATP, citrate (surplus énergétique)
 Activateurs: AMP, ADP (déficit énergétique)
 Activateur: fructose-2,6-bisphosphate (synthèse stimulée par l’insuline)

FOIE :PHOSPHO FRUCTOKINASE II - FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATE PHOSPHATASE (PFK-II) :

 Synthèse/dégradation du fructose-2,6-bisphosphate

 Régulation en fonction de la glycémie.

2. Régulation de la pyruvate kinase :

Effecteurs allostériques :

Inhibiteurs: ATP, acétyl-CoA (feed-back) Activateur: fructose-1,6-bisphosphate (feed-forward)

 Foie : Modification
covalente (selon la
glycémie) + contrôle de la
transcription → arrêt de la
glycolyse en cas
d’hypoglycémie

B. Régulation du cycle de
krebs :
 PDH :
Pdh kinase – pdh phosphatase :
PDH phosphorylée (inactive)
PDH déphosphorylée (active)
– Insuline, Ca2+ → activation de la
PDH-phosphatase → activation de
la PDH
– ADP → inhibition de la PDH-
kinase → activation de la PDH
PRODUITS (ACÉTYL-COA, NADH):
Inhibiteurs.
SUBSTRATS (PYRUVATE, HSCOA,
NAD+): Activateurs.
 Cycle de krebs :
Les étapes irréversibles du cycle de Krebs peuvent être régulées : étape de la citrate synthase,
de l'isocitrate déshydrogénase et du complexe α-cétoglutarate déshydrogénase :

1. la citrate synthase est activée par l'ADP mais inhibée par le NADH, l'ATP et le citrate. Elle est
donc respectivement inhibée par le pouvoir réducteur, la charge énergétique et le produit de
la réaction qu'elle catalyse.
2. l'isocitrate déshydrogénase est activée par le calcium et l'ADP, et est inhibée par le NADH et
l'ATP.
3. le complexe α-cétoglutarate déshydrogénase est activé par le calcium et inhibé par le NADH,
l'ATP et son produit de réaction, la succinyl-CoA.
MESSAGERS QUI INFORMENT SUR LE TAUX D’UTILISATION DE L’ATP:

 [ATP] / [ADP]
 [NADH] / [NAD+]

Anomalies
 III. L’anabolisme des glucides

1. La néoglucogenèse :
Synthèse du glucose à partir des
précurseurs non-glucidiques (acides
aminés, lactate, glycérol, propionyl-CoA).
Se déroule dans le fois et la corticale
rénale.
Localisation intracellulaire : mitochondries
(1ère étape), cytoplasme (oxaloacétate →
glucose-6-phosphate), RE (dernière étape)
Voie opposée à la glycolyse: 2 pyruvate →
glucose
 Équilibre des réactions favorable à la
glycolyse (glucose → pyruvate)
 Enzymes spécifiques: transformations
opposées aux réactions irréversibles
de la glycolyse

Néoglucogenèse et glycolyse :
La néoglucogenèse est la synthèse de
glucose à partir de molécules non-
glucidiques (pyruvate, lactate etc..).
Cette voie métabolique n'est pas
l'inverse de la glycolyse, comme on
pourrait le penser, car certaines
réactions de la glycolyse sont
irréversibles.
Réaction 10
Pyruvate-carboxylase: pyruvate →
oxaloacétate (mitochondries)
Phosphoénolpyruvate-carboxykinase
(PEPCK): oxaloacétate → PEP (cytoplasme)
 Réaction 3
Fructose-1,6-bisphosphate-phosphatase (fructose-bisphosphatase): fructose-1,6-
bisphosphate → fructose-6-phosphate (cytoplasme)
Réaction 1
Glucose-6-phosphate-phosphatase (glucose-6-phosphatase): glucose-6-phosphate →
glucose (RE) + export dans la circulation

Importance :
Ce sont des réactions inverses aux transformations irréversibles de la glycolyse
C'est une source de glucose au cours du jeûne
– Consommation permanente du glucose: cerveau, tissus anaérobies
– Foie: libération du glucose dans le sang → maintien de la glycémie, après épuisement
du glycogène (après environ 10-18 H de jeûne)
– Rein: utilisation locale du glucose; après environ 15 jours de jeûne → export sanguin du
glucose → maintien de la glycémie

Circonstance d’activation :
– Jeûne (environ >10 heures)
– Stress (stimulation par l’adrénaline)
– Effort physique prolongé (augmentation du lactate), diète riche en protéines
(augmentation des acides aminés)
– Inactivation de la glycolyse (cercle vicieux); disponibilité des précurseurs, régulation
des enzymes-clé → sélection du flux des intermédiaires.

Précurseurs :
Libération dans le sang → foie, rein → néoglucogenèse

1. lactate : cycle de cori :

Orientation du lactate (tissus anaérobies) → néoglucogenèse hépatique: LDH (NAD+)
 2. acides aminés glucoformateurs :

Acides aminés standard (sauf LYS et

LEU) → néoglucogenèse

Intermédiaires du cycle de Krebs →

malate ou oxaloacétate →
oxaloacétate cytoplasmique.

(navette du malate oxaloacétate :

orientation de l’oxaloacétate
mitochondrial → néoglucogenèse.)

Cycle glucose-alanine

Orientation de l’ALA
musculaire (protéolyse, glycolyse +
conversion du pyruvate)

→ néoglucogenèse hépatique: ALAT

(PLP)

3.alanine des muscles :

• L’azote aminé des AA
catabolisés (lors d’un jeûne
prolongé) se trouve à l’issue
d’une transamination (en

présence du pyruvate) converti

en alanine grâce à l’ALAT
(Alanine Amino-transférase)
musculaire.

• L’alanine libérée dans la

circulation sanguine, rejoint le
foie où elle est reconvertie en
pyruvate grâce à

l’ALAT hépatique.

4.glycérol :
Lipolyse périphérique

triglycérides → glycérol → foie →

néoglucogenèse
 Glycérol-kinase: phosphorylation (dépense 2 ATP)

 Glycérol-3-phosphate-déshydrogénase → phosphodihydroxy-acétone + NADH + H+

 Triose-phosphate-isomérase: phosphoglycéraldéhyde

 Aldolase: fructose-1,6-bisphosphate.

5.propionyl-coA :
VAL, THR, ILE, MET,
acides gras à nombre
impair de C

→ propionyl-CoA →
méthyl-malonyl-CoA →
succinyl-CoA
étapes de la néoglucogenèse :
étape mitochondriale:
Transformations

– Transport du pyruvate (dérivé du lactate, acides aminés glucoformateurs) dans les mitochondries

– Carboxylation pyruvate → OAA

– Export cytoplasmique de l’OAA, via le malate / l’ASP

Navette malate-oxaloacétate
– Régénération de l’OAA cytoplasmique

La pyruvate carboxylase :

 Importance de la réaction

– Orientation pyruvate +
composés glucoformateurs qui le
précèdent (lactate, acides aminés)
→ néoglucogenèse
– Réaction anaplérotique du
cycle de Krebs.

Augmentation de l'acétyl-CoA (beta-

oxydation des acides
gras): activation de la pyruvate-
carboxylase, inhibition de la PDH.

La malate déhydrogénase :

 MDH mitochondriale

– oxaloacétate → malate (transporteur mitochondrial)

 MDH cytoplasmique : malate → oxaloacétate

– Synthèse du NADH + H+

Export de l’oxaloacétate: action de l’ASAT

Aspartate-aminotransférase (coenzyme PLP)

ASAT mitochondriale OAA → ASP (transporteur ASP-GLU)

ASAT cytoplasmique régénération de l’OAA.

Etape cytoplasmique :
PEP-CK :

2 PEP → glucose-6-phosphate

Dépense énergétique :

2 ATP (phosphoglycérate-kinase)

Fructose-1,6-bisphosphate-
phosphatase :

Fructose 1,6-bisphosphate →
fructose-6-phosphate

Etape microsomale :
 Localisation: citernes du RE

 Glucose-6-phosphate translocase: glucose-6-

phosphate → RE, export Pi → cytoplasme

 Réaction: glucose-6-phosphate → glucose

 Foie et/ou rein: export sanguin du glucose →

glycémie constante.

Dépense énergétiques :
Dépense: 6 liaisons riches en énergie (oxydation des acides gras)
– 2 ATP: pyruvate-carboxylase
– 2 GTP: PEPCK
– 2 ATP: phosphoglycérate-kinase
– 2 NADH + 2 H+: GA-3-PDH (MDH /glycérol-3-phosphatedéshydrogénase
cytoplasmiques)
Initiation à partir du glycérol: 2 ATP (glycérol-kinase).
Régulation :
1) Hormonale :

Glucagon, adrénaline, cortisol :

activatrices de la néoglucogenèse →
blocage de la glycolyse

Absrorption intestinale :augmentation

glycolyse, diminution néoglucogenèse

Jeûne : augmentation néoglucogenèse,

diminution glycolyse hépatique

– Glucagon → protéine-kinase A
→phosphorylation → activation (jeûne)

– Insuline → déphosphorylation
→inhibition

2) Disponibilité des précurseurs :

A- Régulation allostérique: Enzymes clés de la néoglucogenèse 

Pyruvate carboxylase: - Activateur: acétyl CoA. 

 Fructose-1, 6 bisphosphatase: -Activateurs: ATP, Citrate. -Inhibiteur: AMP, fructose 2,6
biphosphate.

Inhibition compétitive: fructose 2,6-bisphosphate

Anomalies :
-conséquences des déficiences enzymatiques :

– Hypoglycémie au cours du jeûne

– Intolérance à l’effort physique

– Anomalies du développement neurologique (enfants)

-diabète sucré :

Diminution insuline/glucagon → augmentation néoglucogenèse + glycogénolyse

→ amplification de l’hyperglycémie
- Hypoxie, maladies mitochondriales :

Augmentation [lactate] > conversion en glucose → acidose lactique

-alcoolisme :

Augmentation NADH (CH3CH2OH → CH3CH=O) ➔ conversion pyruvate → lactate (LDH) + diminution

MDH, glycérol-3-phosphate-déshydrogénase cytoplasmiques → acidose lactique, diminution
[pyruvate] →inactivation de la néoglucogenèse → hypoglycémie (jeûne)

2.glycogénogenèse :
localisation : toutes les celules.

Précurseurs : glucose-6-phosphate, glucose-1-

phosphate

Structure finale : nombreuses branches

– Derniers résidus à l’extrémité des branches

→ premiers enlevés ultérieurement.

Phosphorylation du glucose

glucose → glucose-6-phosphate

– ATP → énergie, Pi

Phosphoglucomutase

glucose-6-phosphate  glucose-1-phosphate
UDP-glucose-pyrophosphorylase :
donneur d’énergie + UMP → UDPG → activation du C1 du glucose (réactions de polymérisation)

UTP + glucose-1-phosphate → UDPG + PPi

Réaction irréversible.

Glycogène-synthétase (enzyme-clé) :

Synthèse des liaisons O-glycosidiques alpha-1,4

UDPG → radical glucosyle (extrémité non-réductrice d’une branche) → polymère linéaire de glucose

Action répétitive → rallongement des branches

(minimum 11 résidus).

Enzyme branchant (amylo-4:6-transférase)

 Activation lorsque la chaîne linéaire atteint 11-

20 unités

– Transfert des derniers 6-8 résidus → C6 → liaison O-

glycosidique alpha-1,6 → nouvelle branche

 Glycogène-synthétase: prolongement des

branches.

 Dépenses :
2 liaisons riches en énergie (ATP, UTP) / glucose.

 Modification covalente
(phosphorylation des SER)

– Glucagon / adrénaline → AMPc → protéine-kinases A → inactivation de la glycogène-synthétase

(phosphorylation)

– Insuline → phosphoprotéine-phosphatase → activation de la glycogène-synthétase

(déphosphorylation)

3.glycogénolyse :
Stockage du glycogène:

cellules dépendantes de la glycolyse 

Réserves élevées: foie, muscles, reins

Produits : glucose-1-phosphate + glucose

Circonstances d’activation :
– Hypoglycémie (jeûne), nécessités élevée (stress) → foie, reins

– Diminution [ATP], augmentation [Ca2+] → muscles

– Inactivation de la glycogénogenèse.
 foie :
Export sanguin du glucose → glycémie constante

rein :
Utilisation locale du glucose; plusieurs journées de
jeûne → export sanguin

Tissus périphériques :
– Absence de la glucose-6-phosphatase

– Glucose-6-phosphate → glycolyse / voie des pentoses-phosphates (économie d’une liaison riche

en énergie).

Réactions :
Glycogène-phosphorylase : clivage des
liaisons O-glycosidiques alpha-1,4

 phosphorolyse de la liaison O-
glycosidique alpha-1,4 →
glucose-1-phosphate

Enzyme débranchant : Transférase +

alpha-1,6-glucosidase → glucose

 alpha-1,6-glucosidase: hydrolyse
de la liaison O-glycosidique
alpha-1,6 → 1 glucose /point de
branchement

Phosphoglucomutase : Glucose-1-
phosphate → glucose-6-phosphate

Glucose-6-phosphatase (foie, rein) :

glucose-6-phosphate → glucose + Pi

Glycogénolyse lysosomale :

– Glycogène cytoplasmique → fusion

avec la membrane lysosomale
– alpha-1,4-glucosidase acide (maltase
acide): glycogène → glucose
Bilan et régulation
Glycogène-phosphorylase hépatique: modification covalente (phosphorylation SER) →
activation par la phosphorylase-kinase
– Glucagon, adrénaline: activation de la
phosphorylase-kinase → activation de la
glycogène-
phosphorylase (phosphorylation)
– Insuline: inactivation de la
phosphorylase-kinase → inactivation de
la glycogène-
phosphorylase (déphosphorylation)
Glycogène-phosphorylase musculaire:
régulation allostérique
– Activateurs: AMP, Ca2+-calmoduline
– Inhibiteurs: ATP, glucose, glucose-6-phosphate.
Régulation des hormones hépatiques :

Glucagon : jeûne :
– Récepteur → protéines G → AMPc →
protéine-kinases A → phosphorylation de la
glycogène-synthétase et de la phosphorylase-
kinase → phosphorylation de la glycogène-
phosphorylase → inhibition de la
glycogénogenèse, activation de la
glycogénolyse

Insuline: absorption des nutriments

– Récepteur → phosphoprotéine-
phosphatase → déphosphorylation de la
glycogène-synthétase et de la phosphorylase-
kinase → déphosphorylation de la glycogène-
phosphorylase → activation de la
glycogénogenèse, inhibition de la
glycogénolyse

Adrénaline : stress
– Récepteurs béta-adrénergiques → action similaire à celle du glucagon

– Récepteurs alpha-adrénergiques → phospholipase C-beta → DAG + IP3 → augmentation [Ca2+] →

→ complexe Ca2+-calmoduline → activation de la glycogénolyse, inhibition de la glycogénogenèse.

4. Voie des pentoses phosphate :
Définition : Il s'agit d'une oxydation
alternative pour donner le glucose-6-
phosphate

Localisation intracellulaire : cytoplasme

Voie opposée à la glycolyse: 2 pyruvate

→ glucose

 Équilibre des réactions favorable

à la glycolyse (glucose →
pyruvate)
 Enzymes spécifiques:
transformations opposées aux
réactions irréversibles de la
glycolyse

Régulation:
la réaction catalysée par la glucose-6-
phosphate déshydrogénase

Etapes :
1.Étape oxydative

Glucose 6-phosphate-
déhydrogènase

 Enzyme-clé;

 Activation par NADP+, inhibition par NADPH;

 Insuline: induction du gène (périodes alimentaires).

2 : Conversion du ribulose-5-
phosphate :

Récap :
La voie des pentoses phosphate :
 Elle fonctionne quand on a besoin
de pouvoir réducteur et non pas de
l'énergie pour la biosynthèse
 Elle n'a pas besoin de l'oxygène
 Voie ubiquitaire
 Réactions :
C5+C5 -> C3+C7: transcétolase (2C)
C3+C7 -> C4+C6: transaldolase (3C)
C5+C4 -> C6+C3: transcétolase (2C)
 Transcétolase ou transaldolase:
toujours transfert de
groupement cétone (Le cétose
est toujours donneur et l'aldose
est toujours accepteur)
Coenzyme NADPH
Production du NADPH
 Voie des pentoses phosphates
 Enzyme malique et isocitrate déshydrogénase cytoplasmique
 NAD/NADP transhydrogénase
Importance du NADPH
Coenzyme des réactions de synthèse

 Acides gras, cholestérol, neurotransmetteurs, nucléotides..

Stabilisation
 hémoglobine, fonctions SH des protéines
Neutralisation des radicaux libres
 H2O2, radicaux peroxydiques
Cofacteur des cytochromes P450
• hydroxylation des substrats
R-H + O2 + NADPH + H+ → R-OH + H2O + NADP+
• Cytochromes mitochondriaux → hormones stéroïdiennes, acides biliaires, vitamine D
• Cytochromes du RE (foie) → solubilisation → élimination des médicaments, polluants,
carcinogènes...
Synthèse du monoxyde d'azote (NO)
 vasodilatateur, antiagrégant plaquettaire, activateur des macrophages,
neurotransmetteur...