Frataxin, Une Protéine Anti Tumorale, Active Le Métabolisme Oxydatif

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Journal britannique des soins de santé et de la recherche médicale Vol. 11, n ° 1

Date de publication : 25 février 2024
DOI :10.14738/bjhmr.111.16527.
Israël, M., Berg, E. et Tenenbaum, G. (2024). Frataxin, une protéine antitumorale, active le métabolisme oxydatif au détriment de la cétolyse,
régulation de SCOTOXCT1. Journal britannique des soins de santé et de la recherche médicale, Vol 11(1). 290297.
Frataxin, une protéine antitumorale, active le métabolisme oxydatif au

détriment de la cétolyse, régulation de SCOTOXCT1
Maurice Israël
Institut Alfred Fessard CNRS 2 Av.,
Terrasse 91190 GifsurYvette, France
Éric Berg
4501 Ford Ave., Alexandria, VA 22302, ÉtatsUnis
Guy Tenenbaum
5558 E Leitner Drive Coral Springs, FL 33067, ÉtatsUnis
ABSTRAIT
L'ataxie de Friedreich est une maladie génétique provoquée par une mutation du gène (chromosome
FXN 9). Il s’agit d’une répétition excessive du codon GAA, qui empêche l’expression de la protéine
frataxine. Cette protéine assure le fonctionnement des complexes respiratoires des mitochondries,
en leur fournissant les amas fer/soufre dont elles ont besoin pour conduire les électrons vers
l'oxygène et assurer le métabolisme oxydatif.
La Frataxine active également l'aconitase dans le cycle de Krebs, qui agit ainsi comme un
interrupteur pour le citrate dirigé vers le cycle et la production d'énergie, ou vers le cytosol et la
synthèse des acides gras. Sous sa forme inactive, l'aconitase intervient alors dans la mobilisation
du fer. La stimulation du métabolisme oxydatif par la frataxine a un effet anticancéreux, car le
métabolisme oxydatif met au repos la cétolyse et le SCOT, dans les cellules devenues dépendantes
de cette unique source d'acétylCoA. A l'inverse, la baisse de la frataxine dans l'ataxie est
cancérigène, car la baisse du métabolisme oxydatif initie la cétolyse, dans les cellules devenues
dépendantes du SCOT, notamment si OXCT1 produit suffisamment de SCOT, pour compenser la
protéolyse accélérée du SCOT, due à la diminution de la frataxine. , qui se lie au SCOT et le
protège du protéasome.
Mots clés : Métabolisme du cancer, Frataxine, Amas de fer et de soufre, Complexes respiratoires,
SCOTOxct1,
INTRODUCTION
Bien qu’abondants dans les sols rouges de notre environnement, le fer ferrique et ses oxydes peu solubles ont une
biodisponibilité relativement faible. Or, ce fer est indispensable au développement des êtres vivants. Pour
incorporer ce fer, les bactéries et microorganismes vont sécréter des chélateurs du fer, des sidérophores, ayant
une forte affinité pour le fer, qui sera ainsi absorbé. La compétition sélective entre microorganismes favorisera
ceux qui sécrètent des sidérophores ayant la plus grande affinité. Lors d'une infection bactérienne la recherche du
fer se poursuit à l'intérieur de l'hôte, les cellules immunitaires sécrètent un sidérophore ayant une affinité pour le
fer plus élevée que celle de la bactérie, qui, privée de fer, se développe plus difficilement. L'une des conséquences
métaboliques résultant de la faible biodisponibilité du fer est l'ensemble des mécanismes mis en place pour
recycler le fer de
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de SCOTOXCT1. Journal britannique des soins de santé et de la recherche médicale, Vol 11(1). 290297.
les hèmes, ou les groupes fer/soufre (Fe/S) d'enzymes, d'aconitase et de complexes respiratoires.
Assurer l’homéostasie du fer prévient l’anémie, assure la fonction respiratoire, la respiration cellulaire, la production
d’énergie ou la défense immunitaire. La complexité de ces systèmes ne fait pas l'objet de ces travaux, axés sur un objectif
plus restreint, le métabolisme tumoral, car il sera affecté par des complexes respiratoires et des enzymes nécessitant du
fer. Nous avions précédemment suggéré que la nutrition des cellules tumorales dépendait nécessairement des corps
cétoniques [1]. La cétolyse du bêtahydroxybutyrate (BHB) et de l'acétoacétate fournira aux cellules tumorales l'acétylCoA
mitochondrial dont elles ont besoin pour leur métabolisme oxydatif et énergétique. L'enzyme clé de la cétolyse est :
SuccinylCoA : oxoacide CoA transférase (SCOT), produit du gène OXCT1. Or, le SCOT est régulé par une protéine
Frataxin dont la mutation provoque une maladie neurologique et cardiaque : l'ataxie de Friedreich. La Frataxine est
impliquée dans la formation d'amas Fe/S, qu'elle délivre à l'aconitase et aux protéines du complexe respiratoire pour
assurer leur flux électronique jusqu'à la réduction de l'oxygène. Dans ce qui suit, nous décrirons les effets de la frataxine
sur l'activation de l'aconitase et des complexes respiratoires dans le cancer.
ACÉTYLCoA DE CELLULES TUMORALES

On sait que les cellules tumorales sont obligées d'absorber une grande quantité de glucose pour pallier un dysfonctionnement
de la glycolyse, dans sa dernière étape enzymatique : la pyruvate kinase (PK M2), qui reste phosphorylée et inhibée,
comme dans une situation de synthèse du glucose, tandis que la glycolyse est activé ici. La même anomalie concerne la
Pyruvate déshydrogénase (PDH) à l'entrée du cycle de Krebs, interrompant ou réduisant fortement la source glycolytique
d'acétylCoA mitochondriale. Dans ces conditions, l'excès de pyruvate accumulé en amont de la PDH va se transformer en
acide lactique : effet Warburg. L'autre source d'acétylCoA mitochondrial provient de la dégradation des acides gras par
bêtaoxydation ; or, on sait qu'une cellule qui doit synthétiser des acides gras pour produire de nouvelles membranes
lipidiques arrêtera automatiquement la dégradation des acides gras. En effet, la voie de synthèse des acides gras dans le
cytoplasme reçoit le flux mitochondrial de citrate qui est converti en acétylCoA, par l'ATP citrate lyase, puis en malonyl
CoA, « via » l'enzyme acétylCoA carboxylase (ACC). Le malonylCoA produit par l'ACC inhibe le transporteur d'acides
gras mitochondriaux, qui interrompt la dégradation des acides gras par bêtaoxydation lorsque leur synthèse est activée.
Ainsi, si la cellule synthétise des acides gras dans le cytoplasme, elle interrompt leur dégradation mitochondriale en acétyl
CoA. Les deux principales sources d'acétylCoA mitochondrial (glycolytique et acide gras) de la cellule tumorale étant
fermées, il ne restera plus que la cétolyse pour synthétiser cet acétylCoA, aidée par l'apport d'acides aminés cétogènes
(leucine isoleucine et valine). L'enzyme SCOT, spécifique de la cétolyse, devient un point vulnérable des tumeurs,
incapable d'utiliser le glucose pour synthétiser l'acétylCoA, comme le feraient les cellules normales. Les cellules tumorales
pourraient certes initier la dégradation des acides gras, mais cela interromprait la synthèse des acides gras nécessaires à
la formation de nouvelles membranes mitotiques. Cette interruption pourrait alors déclencher leur différenciation ou
conduire à leur apoptose.
EFFETS DE LA FRATEXINE SUR LE MÉTABOLISME TUMORAL

On sait que la frataxine fait partie d'une superstructure regroupant plusieurs protéines dont l'objectif est de synthétiser des
clusters Fe/S, nécessaires au fonctionnement des complexes respiratoires et des enzymes comme l'aconitase du cycle de
l'acide citrique. Cette superstructure est composée d'une protéine matricielle (IscU), d'une cystéine désulfurase dépendante
du pyridoxal (NSF1), de ferrédoxine et de frataxine (FXN). Fraraxin est une protéine de transport Fe/S. Ce transport de Fe/
S vers les complexes respiratoires a été mis en évidence grâce à une technique particulièrement intéressante. En bref,
deux anticorps primaires, l'un contre le complexe respiratoire, l'autre contre la frataxine, sont utilisés, et
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URL : http://dx.doi.org/10.14738/bjhmr.111.16527.
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marqué par deux anticorps secondaires portant deux brins d'oligonucléotides (en sens opposés). Si les
deux protéines (complexe respiratoire et frataxine) sont en contact, les brins nucléotidiques portés par les
anticorps secondaires peuvent s'hybrider en présence d'une ligase, à des brins complémentaires opposés,
formant alors une petite structure annulaire. Celuici sera ensuite amplifié par une polymérase en présence
de nucléotides fluorescents complémentaires (un des brins nucléotidiques associé à l'anticorps secondaire
servira d'amorce à la polymérase). Le point de contact entre la frataxine et le complexe respiratoire est
ainsi multiplié puis devient visible sous forme de points fluorescents. Cette technique : Duolink PLA
(proximity ligation assay) a montré le contact entre la frataxine et les complexes respiratoires I, II et III, et
son altération dans l'ataxie de Friedreich [2]. Revenons sur l'influence de la frataxine sur le métabolisme
tumoral (figure 1).
Figure 1 : Frataxin contrôle le métabolisme oxydatif : effets sur les cellules tumorales.
Dans les cellules tumorales, les sources d'acétylCoA glycolytiques et d'acides gras sont désactivées,
leur acétylCoA est formé essentiellement par cétolyse. Frataxin fournit des amas Fe/S au complexe
respiratoire I, à l'aconitase et au complexe II, les changements attendus dans le métabolisme oxydatif et la cétolyse
sont représentés respectivement par les bandes marron, bleue et verte. Les effets de la frataxine diminuent
la cétolyse et favorisent le métabolisme oxydatif en ouvrant la source d'acides gras de l'acétylCoA. La
synthèse des acides gras diminue. Les goulots d'étranglement de la pyruvate kinase (PK) et de la pyruvate
déshydrogénase (PDH) et la libération de lactate sont indiqués. La mutation cancérigène du Complexe II
qui se nourrit de succinylCoA, de cétolyse et de SCOTOXCT1, l'enzyme cétolytique, est représentée
(piste rouge). L'effet antitumoral de la frataxine est associé à l'activation du métabolisme oxydatif au
détriment de la cétolyse et à la diminution de la synthèse des acides gras nécessaires aux cellules
mitotiques, tandis que la dégradation des acides gras s'opère.
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La synthèse du citrate dans le cycle de Krebs est inhibée par un NADH élevé. L'activation du
Complexe Respiratoire I : (NADH : coenzyme Q réductase) par la frataxine et les amas fer/soufre
qu'elle apporte, entraîne une baisse du NADH et une augmentation de la production de citrate, qui va
alimenter le flux sortant de citrate et la synthèse. d'acides gras, ce qui interrompt leur dégradation et
leur bêtaoxydation en acétylCoA, rendant la cellule tumorale dépendante de SCOTOXCT1 (figure 1
bande brune). Si l'aconitase du cycle de Krebs est activée par les amas Fer/Soufre apportés par la
frataxine, il y aura une tendance à détourner une partie du flux sortant de citrate vers le cycle de
Krebs et l'isocitrate déshydrogénase, (Figure 1 bande bleue), ce qui diminue la synthèse des acides
gras et du malonylCoA, dans le cytosol, et rend possible la dégradation des acides gras, la tumeur
devient moins dépendante du SCOT. Enfin, si le complexe II (succinodéshydrogénase) est activé par
la frataxine Fe/S, le succinate formera du fumarate et le succinyl CoA sera consommé par le
complexe II, ce qui détournera le succinyl CoA du SCOT et réduira davantage l'activité du SCOT
(Figure 1 voie verte). Le rôle respectif des complexes respiratoires dans le métabolisme du cancer a
été récemment étudié en référence [3]. La figure 1 rappelle que la mutation SDH du complexe II (voie
rouge) est cancérigène (cancers de la triade de Carney) ; en effet, la mutation SDH –complexe II
dirige le flux de succinylCoA vers SCOT OXCT1, assurant ainsi le développement de tumeurs [4].
Nous avons émis l’hypothèse que le SCOT et la cétolyse doivent assurer le développement des
cellules tumorales, devenues dépendantes du SCOT, en raison du câblage métabolique particulier
de ces cellules cancéreuses. Il s'ensuit que la surexpression de la frataxine ou sa diminution dans
l'ataxie de Friedreich devraient respectivement réduire, ou au contraire accentuer, le développement
du cancer. En 2006, Schulz et al. avaient montré que la surexpression de la frataxine dans les cellules
tumorales du côlon transfectées pouvait effectivement bloquer le développement des tumeurs [5]. La
figure 2 A explique l'effet antitumoral de la frataxine, elle induit un métabolisme oxydatif, en activant
les complexes respiratoires et l'aconitase, munis d'amas S/Fe. Ainsi, « le cycle de Krebs s'inverse »
et prive le SCOT de ses substrats, ce qui réduit le flux de citrate vers la synthèse des acides gras, et
la lipogenèse, et ouvre la voie de dégradation des acides gras, par son action sur le complexe I et
l'aconitase. De plus, Dong et al. 2022 a montré que la frataxine contrôlait la régulation et la cétolyse de SCOTOXC
La frataxine semble interagir avec le SCOT, qu'elle protège de la protéolyse par le système ubiquitine
protéasome. [6].
293
Figure 2 : Métabolisme tumoral : A augmentation de la frataxine, B diminution de la frataxine (ataxie de Friedreich).
La figure rappelle les goulots d’étranglement de la pyruvate kinase PK et de la pyruvate déshydrogénase PDH,
coupant l’approvisionnement en acétylCoA glycolytique. Dans A , la frataxine active l'aconitase et les complexes
respiratoires I et II. Le cycle de Krebs s'inverse, la synthèse des acides gras diminue, ce qui altère la formation
des membranes lipidiques des cellules mitotiques. La dégradation des acides gras s'opère, la cétolyse diminue.
L'enzyme cétolytique SCOT est protégée par la frataxine du protéasome, mais elle est au repos privée de ses
substrats, la tumeur régresse. En B, la frataxine diminue dans l'ataxie de Friedreich, le complexe I est servi en
premier avec des amas Fe/S, tandis que l'aconitase et le complexe II sont ralentis, le SCOT reçoit ses substrats,
la cétolyse forme de l'acétylCoA, l'efflux de citrate alimente la synthèse des acides gras et la formation de
membranes mitotiques, la tumeur se développe, en particulier si le gène OXCT1 forme davantage de SCOT
pour compenser la perte protéasomale de SCOT, non protégée par un faible taux de frataxine.
Cependant, si la protéolyse SCOT est supérieure à sa production par OXCT1, l'incidence du cancer diminue.
Ainsi, la protéine SCOT est préservée par la frataxine, mais privée de ses substrats par l'activation du
métabolisme oxydatif par la frataxine, ce qui atténue le flux de citrate vers la synthèse des acides gras et la
lipogenèse nécessaire aux cellules mitotiques, et explique l'action antitumorale observée. effet. La préservation
du SCOT est sûre tant que ses substrats sont détournés par le métabolisme oxydatif induit par la frataxine et
que les corps cétoniques ne sont pas fournis aux cellules tumorales. La figure 2B analyse la situation inverse,
dans le cas de l'ataxie de Friedreich avec diminution de la frataxine, l'étude concerne également des souris
modèles murins (KIKO), où son expression peut être désactivée. La diminution de

la frataxine et le transport des amas Fe/S vers les complexes respiratoires n'est pas homogène car c'est le complexe
respiratoire I, qui sera desservi en priorité, voir (Davide D et al. réf [2].
Ceci entraîne une baisse du NADH et une activation de l'enzyme citrate synthétase, tandis que la baisse de l'activité de
l'aconitase privée de Fe/S, augmente le flux sortant de citrate vers la synthèse des acides gras et clôture leur dégradation.
De plus, l'activité dropin du Complexe II détourne le flux de succinate vers le succinylCoA et le SCOT, qui reçoit ainsi ses
substrats, pour assurer « via » l'ACAT1thiolase, la synthèse mitochondriale de l'acétylCoA, conduisant à une tumeur. un
métabolisme de type dépendant de l'apport en cétone. Cette situation est fonctionnellement équivalente à la mutation
cancérigène SDH (triade de Carney). Des cas de cancer sont en effet associés à l'ataxie de Friedreich [7].
On pourrait objecter que la réduction de la frataxine devrait augmenter la protéolyse du SCOT par le protéasome, et si tel
était le cas, on aurait un effet anticancéreux, surtout si l'augmentation de l'expression de OXCT1 observée pour certains
cancers, ne parvenait pas à compenser la destruction protéosomale du SCOT, non protégé par la diminution de la
frataxine. En effet, d'autres auteurs ont étudié l'incidence des cancers dans les maladies génétiques, où une répétition
excessive de triplets CAG (polyglutamine) ou GAA (polyglu) perturbe l'expression de la protéine, dans les maladies de
Huntington et d'Ataxie, et ont rapporté une baisse des cancers. fréquence [8].
Cependant, cela pourrait dépendre du niveau d’expression de OXCT1. L'augmentation de son expression a été observée
dans le cancer colorectal par exemple, l'analyse des selles a permis d'identifier OXCT1 parmi les gènes surexprimés [9].
En résumé, augmenter la frataxine protégerait contre le cancer, en privant la SCOT de ses substrats, alors que la
diminution de la frataxine n'est cancérigène que si l'expression de la SCOT compense la protéolyse de la SCOT, induite
par la diminution de la frataxine. Il est intéressant de noter que la coenzyme Q10 et la nicotinamide augmentent l'expression
de la frataxine ; ils ont été proposés pour traiter l'ataxie de Friedreich. Notons enfin que la dyclonine, un anesthésique
local, semble inhiber la perte de frataxine dans les modèles animaux d'ataxie de Friedreich [10].
SIDÉROPHORES ET SCOT
L'acide acétohydroxamique est un inhibiteur du SCOT introduit par Pickart et Jencks (1979) [11], il a été utilisé en clinique
contre les calculs vésicaux causés par des infections bactériennes. C'est un sidérophore, qui complexe le fer ainsi que
d'autres métaux comme le nickel. Lors d'une infection, ces bactéries alcalinisent un environnement qui leur est hostile,
grâce à leur uréase, qui facilite la production de calculs dans la vessie. En complexant le nickel de l'uréase, l'acide
acétohydroxamique inactive l'enzyme de la bactérie qui est ainsi éliminée. L'acétohydroxamate, et d'autres sidérophores
chélateurs du fer : lithothamne, lactoferrine, ferrichrome, pimozide, mélatonine, mitokétoscines, pourraient inhiber le
SCOT et la cétolyse et entraîner une diminution de la production mitochondriale d'acétylCoA des cellules tumorales et
bloquer leur développement. Cet effet pourrait être accentué en limitant l'entrée des corps cétoniques dans les cellules
tumorales (inhibiteurs de leur transporteur MCT2/4). Il convient également de conserver l'effet de signalisation bénéfique
du bêtahydroxybutyrate sur le récepteur HCA2. Ce récepteur étant également activé par la niacine ou la nicotinamide.
Cette dernière a également la capacité d’augmenter la frataxine, dont l’effet anticancéreux a été évoqué. Il est également
essentiel de compléter ces actions anticancéreuses en inhibant l'apport direct d'acétate exogène, la voie de synthèse
cytosolique de l'acétylCoA, de l'allicine et de l'acide orotique du lait, inhibe l'acétylCoA synthétase du cytosol. On peut
également agir sur la synthèse des acides gras comme nous l'avons évoqué dans des articles précédents [2, 12, 13].
295
La liaison du fer à un sidérophore de type acétohydroxamate est une indication que ce sidérophore sera capable de
se lier au centre actif du SCOT. Comme proposé par Pickart et Jencks [11], la liaison de l'acétohydroxamate se fait
sur le complexe Enzyme – Substrat du SCOT, avec un acide glutamique dans le centre actif. La CoA serait alors
déplacée du complexe enzymesubstrat par l'acétohydroxamate, l'inhibition étant réversible si la CoA est augmentée.
L’action antitumorale de nombreux sidérophores (lactoferrine du lait [14] ou ferrichrome du lait fermenté, ou encore
lithothamne d’algues rouges) est probablement liée à l’inhibition du SCOT et de la cétolyse [13] dans les cellules
tumorales devenues dépendantes du SCOT pour synthétisent leur acétylCoA mitochondrial.
CONCLUSION
Nous avons évoqué ici une régulation essentielle du métabolisme tumoral par la frataxine, qui contrôle d'une part
les complexes respiratoires et augmente le métabolisme oxydatif, au détriment de la cétolyse. L'enzyme SCOT est
au repos, privée de ses substrats. D'autre part, la frataxine interagit avec le SCOT et le protège de la protéolyse
protéasomale [6]. Cette situation dans laquelle le SCOT est présent mais privé de ses substrats a un effet anti
tumoral [5].
Dans l'ataxie de Friedreich, la diminution de la frataxine affecte le métabolisme oxydatif, et la cétolyse prend le
relais, si OXCT1 forme davantage de SCOT pour compenser la protéolyse du SCOT, non protégé du protéasome
par le faible taux de frataxine, la situation est cancérigène [7,9]. Cependant, si la protéolyse SCOT est supérieure à
sa production d’OXCT1, une incidence réduite du cancer est finalement observée [8].
Les références
[1]. Israël, M., L. Schwartz, L'inhibition de l'apport d'acétylCoA cétolytique aux tumeurs pourrait être leur « talon d'Achille ».
Int. J. Cancer, 2020, 147 : p17551757.
[2]. Davide, D., et al., La frataxine humaine, la protéine déficiente de l'ataxie de Friedreich, interagit avec les mitochondries
chaîne respiratoire. Mort cellulaire et maladie, 2023, 14 : (805)
[3]. Israël, M., E. Berg et G. Tenenbaum, Le complexe respiratoire II et SCOTOxct1 rivalisent pour le succinylCoA dans les tumeurs
dépendantes des cétolytiques. Journal britannique des soins de santé et de la recherche médicale, 2024, 11(1) : p 93101.
[4]. Israël, M., L. Schwartz, SCOT est une enzyme vitale pour les tumeurs : en référence aux cancers de la triade Carney et au régime
cétogène. Tendances en résolution., 2020, 3 : p 12.
[5]. Schulz, TJ et al., L'induction du métabolisme oxydatif par la Frataxine mitochondriale inhibe la croissance du cancer. Otto Warburg
revisité. Journal de chimie biologique, 2006, 261(2) : p 977981.
[6]. Dong, YN et coll. Frataxin contrôle le métabolisme du corps cétonique grâce à la régulation d'OXCT1. PNAS Nexus, 2022,
1(3) : p114.
[7]. Misiakos; EP, et al., Léiomyome utérin massif chez une patiente atteinte d'ataxie de Friedreixh : existetil un risque
association? Case Reports in Medicine, 2011, article ID 648217 : p 14.
[8]. Ji, J., Sundquist, K. et J. Sundquist. Incidence du cancer chez les patients atteints de maladies polyglutamines : une population
étude basée en Suède. Lancet Oncol., 2012, 13(6) : p. 642648.
[9]. Lee, CL., et al., Découverte de gènes provenant des matières fécales en corrélation avec la progression du cancer colorectal.
Oncol. Lett. 2016, 12(5) : p. 33783384.

[dix]. Sahdeo, S., et al. La dyclonine sauve le déficit en frataxine dans les modèles animaux et les cellules buccales de patients
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Chem., 1979, 254 : 91209129. 91209129.
[12]. Israël, M., E. Berg et G. Tenenbaum, Métabolisme du cancer : réinitialisation du jeûne, Le paradoxe céto et médicaments pour
perte. Journal de médecine clinique, 2023. 12 : 15891602.
[13]. Abolhassani, R., et al., L'inhibition du SCOT et de la cétolyse diminue la croissance tumorale et l'inflammation dans le
modèle du cancer de Lewis. Journal japonais d'oncologie et de résolution clinique, 2022, 3 : p 201213.
[14]. Kosu, T., et al., Effet de la lactoferrine bovine administrée par voie orale sur la croissance des polypes colorectaux adénomateux
dans un essai clinique randomisé contrôlé par placebo. Précédent Cancer. Rés., 2009, 2 (11) : p 975983.
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