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Matière : Génie Enzymatique

Semestre S2
Année universitaire 2023-2024

Dr. DEFFAR K
 I. Généralités et
nomenclature 2

Les enzymes : Acteurs de métabolisme

 Introduction 3

Avant 1961, appellation traditionnelle des

enzymes en ajoutant le suffixe –ase au nom du
substrat (exp. L’uréase).

Note : Quelques enzymes, le plus souvent parmi

les premières à avoir été décrites, ont reçu un nom
usuel (leurs noms n’ont aucun rapport avec leur
activité ou avec leur substrat) telles que : la
trypsine, et la pepsine.
I. Généralités: nomenclature 4
et classification des enzymes
Nom commercial
ou usuel (trivial
name)

Enzyme
Nom
systématique Code :
(systematic EC x1.x2.x3.x4
name)
 5

Nomenclature des
enzymes

Nomenclature Nomenclature
fonctionnelle officielle
 Nomenclature fonctionnelle:
Elle est très utilisée. Elle prend en compte le nom du substrat de l’enzyme
et le type de réaction catalysée. Pour désigner une enzyme on indique :

 d'abord le nom du substrat

 puis le type de réaction catalysée
 on ajoute enfin le suffixe -ase.

Exemple:
Glucose-6-phosphate isomérase

Lorsque l'enzyme utilise 2 substrats on les désigne tous les deux en

indiquant :
 le substrat donneur de radicaux
 puis le substrat accepteur du radical libéré
 le radical échangé
 le type de réaction
 on ajoute enfin -ase.

Exemple:
ATP: Glucose phosphotransférase
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Nomenclature officielle:
Depuis 1961, l'Union Internationale de Biochimie et de Biologie
Moléculaire (IUBMB)a codifié la nomenclature et la classification
des enzymes sous une nomenclature dite officielle.
Toutes les enzymes actuellement connues sont répertoriées sous un
numéro portant 4 nombres séparés par des points et précédés de
EC (enzyme commission) soit EC x .x .x .x
1 2 3 4

1er chiffre : classe de l’enzyme

(type de réaction catalysée). X1 : pouvant varier de 1-7
1 - Oxydoréductases
2ème chiffre : sous-classe 2 - Transférases
(mécanisme de réaction).
3- Hydrolases
3ème chiffre : nature des molécules 4- Lyases
impliquées. 5- Isomérases
6- Ligases
4ème chiffre : numéro d’ordre de 7- Translocases
l’enzyme.
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 1. Les oxydoréductases 8
Ce sont des enzymes qui catalysent des réactions d’oxydation ou de
réduction (transfert d’H, d’O2 ou des é). Existence de plusieurs sous-
groupes (déshydrogénase, oxydase, peroxydase, hydroxylase et
catalase).
Nécessitent un coenzyme (NAD, NADP, FAD ou FMN)

Déshydrogénases:
CH3- CHOH-COOH+ NAD+ CH3-CO-COOH + NADH + H+
L-lactate pyruvate
Par lactate déshydrogénase = L-lactate: NAD+ oxydoréductase (EC
1.1.1.27).
Oxydases:

Par D-amino acide oxydase = D-amino acide: oxygène oxydoréducatase

(EC 1.4.3.3).
 2. Les transférases 9
Ces enzymes qui transfèrent un groupement X (autre que H) d’un
substrat A sur un substrat B :
A-X +B A + B-X

Les transaminases: transfèrent les radicaux aminés -NH2 d’un AA à un acide

cétonique accepteur. Le coenzyme est le phosphate de pyridoxal (PLP).

Les phosphokinases ou kinases: transfèrent un P sur une molécule d’ATP. L’ion Mg++
est indispensable.
Ex: Glucokinase = ATP: D-glucose 6-phosphotransférase (EC 2.7.1.2)
ATP + Glucose ADP + Glucose 6-phosphate
Les transacétylases: transfèrent les radicaux acétyles (-CH2COOH), le coenzyme est
CoA.

Les transméthylases: transfèrent les radicaux méhyles (-CH3), d’une molécule à une
autre, le coenzyme est l’acide tétrahydrofolique.
 3. Les hydrolases
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Ces enzymes qui hydrolysent (par addition d’une molécule d’eau) différentes
liaisons chimiques.
C - X + H2O C - OH + X - H
Exemples : les phosphatases, les peptidases (ex: carboxypeptidases,
aminopeptidases), les nucléases (endonucléases, exonucléases…) les
protéinases (ex : pepsine, trypsine..).
Les estérases (EC 3.1): hydrolysent les esters en acides gras et en
alcool.
RCOO-CH2-R’ + H2O RCOOH + R’CH2OH
Les lipases : hydrolysent les glycérides en glycérol et en acides gras.
 11

Les osidases: hydrolysent les osides exp. glucosidase, galactosidase

(EC 3.2.1.23)

Les enzymes protéolytiques: hydrolysent les liaisons peptidiques

R-CO-NH-R’ + H2O RCOOH + NH2-R’

Exemple : La trypsine (EC 3.4.21.4)

4. Les lyases 12
Ce sont des enzymes qui détachent certains groupements par d’autres
mécanismes que l’hydrolyse et forment de nouvelles liaisons (très
souvent des doubles liaisons) indépendamment d’hydrolyse de l’ATP
exemple, les décarboxylases :
R-COOH R-H + CO2
Les décarboxylases d’acide cétonique:
R-CO-COOH R-CHO + CO2

Les décarboxylases d’acide aminé :

 13
Exemple: Histidine décarboxylase = L-histidine carboxy-lyase
(EC 4.1.1.22) (transformation de L-histidine en histamine).
 5 . Les isomérases ou mutases 14
Elles permettent le transfert d’atomes ou de groupements dans une
même molécule c-à-d elle catalyse l’inversion stéréochimique dans
les biomolécules.
A-B–X X-A-B
Les épimérases, racémases: provoquent les interconversions des oses,
des acides aminés...
Galactose Glucose
Les mutases: catalysent le transfert d’un groupe fonctionnel entre deux
positions d’une même molécule.

Méthylmalonyl-CoA mutase

(EC 5.4.99.2)
Méthylmalonyl-CoA Succinyl-CoA
6. Les ligases ou synthétases
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A + B + ATP A-B + ADP + Pi/ ou AMP + PPi
Enzymes qui participent aux réactions de synthèse entre :

C-O : les aminoacyl-ARNt synthétases

C-S : acide-thiol synthétases
C-N : amides synthétases comme la glutamine synthétase
C-C : carboxylase à biotine comme la pyruvate carboxylase qui
catalyse la formation d’oxaloacétate à partir du pyruvate + ATP.

Acétate –CoA ligase (EC 6.2.1.1)

 7. Les translocases 16
Une nouvelle classe EC 7: des translocases a été ajoutée en 2018.
Ces enzymes catalysent la translocation ‘du côté 1 au côté 2’ des
hydrons (nom générale de H+, EC 7.1), des cations (EC 7.2) et anion
(EC 7.3) inorganiques, des AA et des peptides (EC 7.4), des hydrates de
carbone et leurs dérivés (EC 7.5) et d’autres composés (EC 7.6).

Donc elles aident à déplacer une molécule donnée, généralement à

travers une membrane cellulaire ou la séparation des molécules à
l'intérieur des membranes.

Exp: L’ATP translocase de la membrane interne de la mitochondrie

permet le transport de l’ADP de l’espace intermembranaire vers la
matrice.
 Bases de données des enzymes : 17

ExplorEnz, IntEnz, et brenda.

https://www.enzyme-database.org/
https://www.ebi.ac.uk/intenz/
https://enzyme.expasy.org/
https://www.brenda-enzymes.org/
https://www.genome.jp/kegg/annotation/enzyme.html
https://www.ebi.ac.uk/thornton-
srv/databases/enzymes/
https://www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/
 18
Résumé

 7. Les translocases : aident à déplacer une

molécule donnée
EC 1.X2.X3 19

 X2: Le donneur des équivalents de réduction (H, é).

 X3: L’accepteur d’H ou d’é.

⁕
Classification systématique des enzymes selon la commission des
enzymes (IUBMB)
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Classes Sous-classe Sous-sous-classe
1. Oxydoréductases Donneurs (hydrogène ou Accepteurs (hydrogène
électron) ou électron)
1. CH-OH (alcool) 1. NAD+, NADP+
2. CHO ou CO ou 2. Cytochrome
COOH 3. Oxygène
3. CH-CH 4. Disulfure (S-S)
4. CH-NH2 5. Quinone
5. CH-NH 7. Protéine Fe-S
6. NADH ou NADPH 99. Autres accepteurs
7. Autres composés
azotés
8. Groupes soufrés
9. Groupe Hématinique
(Hème)
10. Diphénols
12. Hydrogène
17. CH2

⁕
EC 2.X2.X3 21

 X2: Le type grpt transféré

 X3: Le grpt transféré

⁕
Classification systématique des enzymes selon la commission des
enzymes (IUBMB) 22
Classes Sous-classe Sous-sous-classe
2. Transférases Le type du grpt transféré Le grpt transféré
1. Groupe monocarboné 1. Méthyltransférases
2. Hydroxyméthyl-, formyltransférases
3. Carboxyl- et carbamyltransférases
4. Amidinotransférases
2. Résidu aldéhydique ou
cétonique
3. Résidu acyle 1. Acyltransférases
2. Aminoacyltransférases
4. Résidu glycosyl 1. Hexosyltransférases
2. Pentosyltransférase

6. Grpt contenant de l’azote 1. Transaminases (aminotransférases)

7. Grpt contenant du phosphate 1. Alcool
2. Carboxyle
3. Azote
4. Phosphate
6. Diphosphotransférases
7. Nucléotidyltransférases
8. Grpt soufré 1. Sulfurtransférases
2. Sulfotransférases
3. CoA-transférases
⁕
EC 3.X2.X3 23

 X2: Le type de la liaison hydrolysée

 X3: La nature de liaison hydrolysée

⁕
Classification systématique des enzymes selon la commission des
enzymes (IUBMB)
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Classes Sous-classe Sous-sous-classe
3. Hydrolases Type de liaison clivé par l’H2O Nature de liaison
1. Liaison ester (estérase) 1. Carboxylestérase
2. Thioestérase
3. Phosphomonoestérase
4. Phosphodiestérase
5. Triphosphoestérase
6. Sulforylestérase
7. Diphosphomonoestérase
2. Liaison glycoside (glucosidases) 1. Liaison O-glycosyl
2. Liaison N-glycosyl
3. Liaison S-glycosyl
3. Liaison éther 1. Thioéther
2. Éther hydrolase
4. Liaison peptidique (peptidases) 11. Aminopeptidases
13. Dipeptidases
16. Serine-type-carboxypeptidases
17. Métallocarboxypeptidases
18. Cystéine-type carboxypeptidase
21. Serine endopeptidase
22. Cystéine endopeptidase
5. Liaison Amide C-N 1. Amides linéaire
2. Amides cycliques
3. Amidines linéaires
4. Amidines cycliques
5. Nitriles
7. Liaison C-C 1. Cétone
9. Liaison P-N
10. Liaison S-N
11. Liaison CP
12. Pont S-S
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EC 4.X2.X3 25

 X2: La liaison cassée

 X3: Le type du grpt éliminé (métabolisé)

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26

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EC 5.X2.X3 27

 X2: Le type de réaction

 X3: Le type de molécule qui subit l’isomérisation

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28

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EC 6.X2.X3 29

 X2: Le type de liaison synthétisée

 X3: La nature du grpt chimique métabolisé

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Code, nom usuel et nom fonctionnel :

1e chiffre: 1, cette enzyme appartient de la classe 1, des oxydoréductases.
2ème chiffre: 1, le donneur de l’H est un alcool.
3ème chiffre: 3, l’accepteur est l’oxygène.
Code: EC 1.1.3.4
Nom usuel : la glucose oxydase.
Nom fonctionnel: β-D-glucose: oxygène 1-oxydoréductase
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Références:

1. BENKAHOUL M. Enzymologie fondamentale (Support pédagogique destiné aux

étudiants de niveau Licence (L3), spécialité « Microbiologie»), Université des Frères
Mentouri Constantine, Faculté des Sciences de la Nature et de la Vie, Département
de Microbiologie, chapitre 7: p44-54, 2017-2018.

2. DELLAA A. La cinétique enzymatique. Université 7 Novembre, Carthage, 2009-

2010.

3. DJENANE N. Cours d’enzymologie.

https://fmedecine.univ-setif.dz/ProgrammeCours/Cours%20enzymologie.pdf

4. Trevor Palmer. Understanding enzymes (third edition), 398 pages, 1985.

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Merci pour
votre
attention