Kul Anastasia

Résumé des sécrétions salivaires

1. Alpha-amylase salivaire

• Endoenzyme qui hydrolyse les liaisons alpha-1,4 de l’amidon (amylose et amylopectine)

=> maltose, maltotriose et dextrines.

• Activité enzymatique de l’a-amylose salivaire identique à la pancréatique => peut

digérer jusque 75% de l’amidon ingéré.

• pH optimum : 7 => dégradé à un pH acide.

• L’a-amylase salivaire joue un rôle important chez le nouveau né dont la fonction

pancréatique est immature et qui ne peut assurer correctement la digestion de
l’amidon.
• Chez l’adulte, en absence d’a-amylase salivaire, il n’y a pas de mal digestion de
l’amidon: la digestion de l’amidon est intégralement assurée par l’a-amylase
pancréatique, sécrétée en quantités su santes.

2. La lipase linguale

• Sécrétée par les glandes accessoires linguales séreuses de Von Ebner.

• Hydrole les TG à chaînes longues et moyennes en diglycréides et 1 AG libre

• Action identique à la lippes gastrique mais di érente de la pancréatique ( 2 AG libre et 1

monoglycéride)

• pH optimum acide

• Rôle mineur

3. IgA

• Immunité acquise 

ffi
ff
 Kul Anastasia
Résumé des sécrétions gastriques de l’estomac

1. Pepsinogène et pepsine

• Proenzyme appartenant aux aspartates protéases.

• Stocké sous forme de grains de zymogènes sous apicaux et libéré par exocytose.

• Pepsine formé faiblement au niveau de l’estomac lorsque le pH intra-gastrique est entre

3 et 5, activent leur propre formation lorsque le pH intragastrique devient < 3.

• Pepsine = endopeptidases réalisant une digestion incomplète des protéines en les

clivant en larges peptides appelés peptones.

• Peuvent digérer 10-15% des protéines mais ne sont pas indispensable à leurs digestion
qui est aussi assurée par les protases pancréatiques.

2. Barrière de mucus

• Formée par la sécrétion de mucus et de bicarbonate par les cellules muqueuses et la

présence de jonctions serrées au niveau de l’épithélium gastrique.

• Assure la protection de l’épithélium contre l’acidité extrême gastrique.

• Mucus adhérent à l’épithélium et mucus soluble qui lubri e le chyme.

3. Facteur intrinsèque (FI)

• Mucoprotéine sécrétée par les cellules pariétales probablement par exocytose

• Résiste à l’acidité et à l’action des pepsines.

4. Lipase gastrique

• Secrété par les cellules principales.

• Hydrolyse des TAG en diglycéride et 1 AG libre.

• Action incomplète qui assure la digestion de +- 15% des graisses.

• Résiste à l’action des pepsines.

fi
 Kul Anastasia
Résumé des sécrétions pancréatique

1. Protéases

• Stocké sous forme de précurseurs inactifs ou proenzymes dont le trypsinogène est le

principal constituant.

• Endopeptidases : trypsine, chymotrypsine, élastase

• Exopeptidases : carboxypeptidases A et B

2. A-amylase pancréatique

• Endoenzyme qui hydrolyse les liaisons alpha-1,4 de l’amidon (agit au niveau de

l’amylose et de l’amylopectine qui sont les 2 formes de l’amidon) et produit du maltose,
du maltotriose et des dextrines

• Assure la digestion intégrale de l’amidon

• Activité enzymatique identique à la salivaire (mais action + importante)

3. Lipase pancréatique

• Enzyme d’interface eau-lipide qui hydromel les TG en monoglycéride et 2 AG libres

• Attention, la salivaire -> 1 diglycéride et 1 AG libre

• Optimum à un pH 8-9

• Redondance fonctionnelle

• Digestion des TAG quasi complète au niveau du jéjunum proximal

• Inhibée par les acides biliaires et les phospholipides qui recouvrent les gouttelettes des
TAG et empêchent la xation de la lipase.

• Activée par la colipase

- cofacteur sans propriété lypolytique intrinsèque mais indispensable pour l’activité de la

lipase.

- Produite sous forme de proenzyme, activée par la trypsine

- Formation du complexe lipase - colipase

4. Esterase non-spéci que

• Lipase hydrolysant une grande quantité d’Esters

- Esters de cholesterol; TAG, monoglycérides, Phospholipids, Esters de vitamines

liposolubles

• Activée par les sels biliaires

fi
fi