Introduction

Les AA sont les constituants de base des protéines (20AA) qui sont ainsi liés entre eux par des
liaisons covalentes (=L peptidiques).
Les protéines sont des macromolécules majoritaires des cellules (environ 50% du poids sec).
Elles sont essentielles à l’act biologique car elles interviennent en tant que régulateurs,
catalyseurs, transporteurs, élément de structure, récepteurs de messages….

Les Acides Aminés

Il existe 20 AA principaux constituant
les protéines.

La structure des AA est importante

car c’est eux qui donnent les
propriétés.
Leur masse molaire est de 110Da soit
110g/mol.

Les AA sont constitués d’un C central auquel sont liés

par L.Covalente 4 substituants :
- Fct carboxylate/ acide carboxylique COOH ou COO-, pka=2
- Fct amine primaire NH2 ou NH3+, pKa = 9-10
- Un hydrogène
- Une chaîne latérale (# à chaque fois) ou résidu R (= polaire ou apolaire,
ionisable ou non ionisable)
Au niveau de la conformation, les 4 L.Covalentes se placent selon une position tétraédrique
avec un angle de 109.5°.
Dans tous les AA (sauf Glycine) les 4 grp liés au
Calpha sont #, le Calpha est donc asymétrique ou
chiral. Ils peuvent être sous 2 formes de 2
isomères = énantiomères ou stéréoisomères qui
ont des configurations # dans l’espace. Ces 2
molécules sont l’image de l’une de l’autre dans
un miroir mais ne sont pas superposables.
Pour savoir si la configuration est L ou D :
- NH3+ à droite = série D ou de D-
AA
- NH3+ à gauche = série L ou de L-
AA
Pour Fischer :
- Lignes horizontales = liaisons à
l’avant
- Lignes verticales = liaisons à l’arrière

Tous les organismes vivants synthétisent des composés d’AA L.

Propriétés des chaînes latérales

Tous les AA possèdent une fct alpha-carboxyique et alpha-amine, ce qui les différencie ce sont
les chaînes latérales. Il y a ainsi 6 groupes différents :
- Aliphatiques (C et H)
Glycine, Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Proline

- Soufrés (C, H et S)
Cystéine, Méthionine

- Hydroxylés (alcool -OH)

Sérine, Thréonine

- Aromatiques (cycle)
Phénylalanine, Tyrosine, Tryptophane

- Dicarboxyliques et leurs amides (-COOH et CO-NH2)

Acides aspartiques et glutamique, Asparagine, Glutamine

- Dibasiques (chaine basique)

Arginine, Histidine, Lysine

On peut aussi les classifier selon leur comportement face à l’eau. Il y a ainsi 3 types :
- Non polaire = apolaires = hydrophobes + aromatiques
- Polaires non chargés
- Polaires et chargés (fct ionisable)

Les AA non polaires (apolires / hydrophobes)

- Ne contiennent pas de grp pouvant participer à des liaisons H : ces grp ne
contiennent pas d’H porté par un atome électronégatif O ou N
- Ne contiennent pas de grp ionisables (chargé + ou – selon le pH)
Ils contiennent une chaine Lat constituée de grp hydrophobes et établissent des L
hydrophobes avec d’autres molécules ou autres grp hydrophobes.

AA avec chaîne aliphatiques longues (Ala, Val, Leu, Ile), Pro, Met
et aromatiques sont hydrophobes car leurs chaînes est apolaire
(n’interagit pas avec l’eau).
Alanine le – hydrophobe et Leucine le +.

Les AA polaires non chargés

Possède des grp polaires qui échangent des

L.H avec l’eau ou d’autres molec polaires 
donc hydrophiles. Mais pas de fct ionisable.

Mais on peut rajouter dans ce grp : Glutamine et Asparagine.

Présentent 2 grp polaires.

Les AA polaires chargés

Présentent une fct ionisable, une fct
capable de capter ou céder un proton en
présence d’eau et en fct du pH.

- Cystéine : moyennement
hydrophile. Mais 2 Cys
peuvent former un pont
disulfure (L S-S)  très hydrophobes.

- Tyrosine : forme protonnée 

L.H et sous forme déprotonnée
 L électrostatique avec eau.
 - Dicarboxyliques ou diacides :
Protonée  peuvent se lier à l’eau
Déprotonée  L électrostatiques avec eau

- Dibasiques ou basiques : Fct ionisable basique.

Résumé :
Hydrophobe :
Ala, Ile, Leu, Val, Phe, Met, Trp, Pro, Cys, Gly
Le Alan Fait Tripper Valérie Mais Isole Pauline et
S’y Glisse.

Hydrophile :
Asp, Glu, Lys, Arg, Hi, Gln, Asn

AA essentielles :
Leu Thr Lys Trp Phe Val Met Ile His
Le très lyrique Tristan fait vachement marcher Yseult, quelle Histoire !

Ionisation et titration des AA

Sans chaîne latérale ionisable
Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp, Gly, Ser, Thr, Asn, Gln n’ont pas de grp ionisable.
Ionisation dépend du pH du milieu.
Lorsque le pH augmente progressivement,
Les déprotonations se font aussi progressivement
Calcul du degré d’ionisation en fct du pH :

Lorsque l’AA présente une charge nulle

 Zwitterion
Le pH pour lequel les AA sont électriquement neutres  point
isolélectrique, pHi ou pI. On fait la moyenne des 2 pKa.

AA ayant 3 fcts ionisables

Tyr, Cys, Asp, Glu, Lys, Arg et
His présentent 3 fcts
ionisables. On observe une
courbe avec 3 équilibres, donc
4 formes possibles.
Pour le pHi on calcule la moyenne des 2 pKa qui « encadrent » la forme zwitterion.
Propriétés spectrales des AA
Beaucoup de biomolécules absorbent la lumière à # longueurs d’ondes. Les AN abs à 260nm et
tous les AA dans l’ultra-violet à 230nm.
Les AA aromatiques abs en + entre 250 et 300nm.
Absorbance : Loi de Beer-Lambert

Réactivité des chaînes latérales des cystéines (pont disulfure)

Les 2 SH des 2 Cystéines s’oxydent à l’air libre et réagissent l’une avec l’autre
pour former un pont disulfure (liaison covalente)  Cystine.

Séparation des AA
Les AA ayant # grp ionisables (du à # pKa), on peut les séparer en fct de leur
charge par électrophorèse sur papier.