I/ GENRALITES

1. DEFINITION
Un acide α – aminé (ou α – amino-acide) est un composé organique qui possède un groupe carboxyle
(-CO2H) et un groupe amino (-NH2) liés à un même atome de carbone (carbone en position 2 ou position
α du groupe -CO2H).
O

Leur formule générale est : R – CH – C

NH2 OH

2. NOMENCLATURE
➢ Dans la nomenclature systématique, les acides α – aminés sont nommés comme des acides
carboxyliques en désignant le groupe NH2 par 2- amino après le préfixe acide
➢ Les acides α – aminés naturels (présents dans les organismes vivants) sont désignés par leurs noms
usuels.
➢ Exemples :
• H – CH − COOH : Acide amino-éthanoïque ou Glycine (Gly)

NH2

• CH3 – CH − COOH : Acide 2 – amino propanoïque ou alanine (Ala)

NH2

• CH3 – CH – CH − COOH : Acide 2 - amino – 3 – méthyl butanoïque ou Valine (Val)

CH3 NH2

• CH3 – CH – CH2 − CH − COOH : Acide 2 – amino – 4 – méthyl pentanoïque ou Leucine (Leu)

CH3 NH2

• CH3 – CH2 – CH − CH − COOH : Acide 2 – amino – 3 – méthyl pentanoïque ou isoleucine (Ile)

CH3 NH2
3. STRUCTURE
3.1 CARBONE ASYMETRIQUE
3.1.1 DEFINITION
Un carbone asymétrique est un atome de carbone tétraédrique lié à quatre atomes ou groupes
d’atomes tous différents. On le note C*
A l’exception de la glycine, l’atome de carbone en position α (ou position 2) du groupe −COOH de
toutes les molécules d’acides α – aminés est un carbone asymétrique.
H

R − C *− COOH ; R ≠ H

NH2
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3.1.2 CHIRALITE
➢ Un objet est chiral s’il n’est pas superposable à son
image donnée par un miroir plan.
Beaucoup d’objets familiers sont chiraux, on peut citer
une main, un gant, une chaussure, etc… (L’image de la
main droite dans un miroir est une main gauche ; en
effet une main droite n’est pas superposable à une main
gauche).
➢ Toute molécule (ou ion) qui possède un seul atome de Main gauche et main droite
carbone asymétrique est chirale. Par contre une ne sont pas superposables
molécule possédant plusieurs atomes de carbone
asymétriques peut être chirale ou achirale.
A part la molécule de glycine, toutes les molécules d’acides α – aminés sont chirales.
3.1.3 ENANTIOMERES
➢ La configuration d’une molécule possédant un atome de carbone asymétrique est
déterminée par la façon dont sont disposés les quatre groupes d’atomes autour de l’atome
de carbone asymétrique. Il n’existe que deux configurations possibles pour toute molécule
chirale.
Pour passer d’une configuration à une autre de simples rotations ne suffisent pas, il faut
rompre deux liaisons pour échanger deux groupes d’atomes. On obtient alors deux entités
non superposables qui sont images l’une de l’autre dans un miroir
➢ Deux molécules images l’une de l’autre dans un miroir plan et non superposables sont des
énantiomères

Conventions de la représentation en perspective

(ou représentation de Cram) :
COOH HOOC
Un trait plein ( ) représente une liaison entre deux
atomes situés dans le plan de la figure
C* C* Un triangle allongé plein ( ) représente une liaison
entre un atome situé dans le plan de la figure (à la pointe du
R H H R triangle) et un atome situé au-dessus de ce plan (à la base
du triangle)

NH2 H2N Un triangle allongé hachuré ( ) représente une

liaison entre un atome situé dans le plan de la figure (à la
pointe du triangle) et un atome situé en arrière de ce plan (à
la base du triangle)
3.2 REPRESENTATION DE FISCHER D’UNE MOLECULE D’ACIDE α – AMINE
Conventions de Fischer :
▪ On place l’atome de carbone asymétrique dans le plan de la figure, la chaine carbonée suivante
(R − C* − COOH) étant disposée verticalement, le groupe COOH en haut et vers l’arrière et le
groupe R en bas et vers l’arrière ; l’atome d’hydrogène et le groupe NH2 sont disposés en avant
du plan de la figure.
▪ On projette alors les quatre liaisons dans le plan de la figure et on ne fait pas figurer l’atome de
carbone asymétrique
COOH COOH

H C* NH2 H NH2

R
R
(a) : représentation spatiale (b) : représentation de Fischer

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3.3 NOMENCLATURE D, L
La représentation de Fischer permet de nommer les deux énantiomères d’un acide α – aminé :
Un acide α – aminé a la configuration D, si le groupe NH2 figure à droite dans la représentation
de Fischer.
Un acide α – aminé a la configuration L, si le groupe NH2 figure à gauche dans la représentation
de Fischer.
Exemple : représentations de Fischer du couple d’énantiomères de l’alanine

COOH HOOC

H NH2 H2N H

CH3 CH3
(a) : D - alanine (b) : L - alanine

3.4 ACTIVITE OPTIQUE

▪ Lumière polarisée :
La lumière polarisée est obtenue en faisant passer de la lumière naturelle à travers un
polariseur. Un rayon de lumière polarisée est une onde électromagnétique qui se propage dans
une direction donnée. En chaque point du rayon lumineux un champ électrique 𝐸⃗ et un champ
magnétique 𝐵 ⃗ qui sont perpendiculaires vibrent en phase.
Les vecteurs 𝐸⃗ et 𝐵⃗ forment un plan (P) qui est perpendiculaire à la direction de propagation
du rayon lumineux ; le plan formé par 𝐸⃗ et la direction de propagation du rayon lumineux est
appelé plan de vibration
▪ Pouvoir rotatoire :
Toute substance qui, traversée par un rayon de lumière polarisée, provoque une rotation du
plan de vibration est une substance qui possède un pouvoir rotatoire ; on dit aussi que la
substance est optiquement active.
Pour un observateur qui reçoit le rayon lumineux dans l’œil :
Si la rotation du plan de vibration se fait dans le sens des aiguilles d’une montre (vers la
droite) la substance est dextrogyre ; elle est notée (+)
Si la rotation du plan de vibration se fait dans le sens trigonométrique (vers la gauche)
la substance est lévogyre ; elle est notée (−)
L’angle α de rotation du plan de vibration est appelé pouvoir rotatoire de la substance.

3.5 REMARQUES
• Deux énantiomères ont toujours des configurations différentes, si l’un a une
configuration L, l’autre aura une configuration D et vice versa.
• Les acides α – aminés naturels (c’est-à-dire synthétisés par les organismes vivants) ont
tous la configuration L, on dit aussi qu’ils appartiennent à la série L.
• Deux énantiomères ont toujours des activités optiques opposées, si le pouvoir rotatoire
de l’un est +α, celui de l’autre est –α.
• Un mélange racémique noté (±) est constitué en quantités égales de molécules de deux
énantiomères d’une substance ; son activité optique est nulle (α = 0).
• Il n’y a pas de relation entre la configuration D ou L d’un acide α – aminé et son caractère
dextrogyre ou lévogyre.

COLLECTION MOBAMA CHIMIE TERMINALE S Page 3 sur 13

II/ PROPRIETES CHIMIQUES DES ACIDE α – AMINES
1. PROPRIETES ACIDO - BASIQUES
1.1 CARACTERE AMPHOLYTE
Toute molécule d’acide α – aminé possède un groupe –COOH pouvant céder un proton H+ et un groupe
–NH2 pouvant fixer un proton H+ ; ces deux groupes liés au même atome de carbone sont très proches
l’un de l’autre, cela facilite le transfert intramoléculaire du proton H+ entre ces deux groupes suivant le
schéma : R – CH – COOH ⇄ R – CH − COO−
NH2 NH3+
Ion dipolaire

L’ion dipolaire ainsi formé est appelé amphion (noté A) ou zwitterion (noté Z)

1.2 COUPLES ACIDE/BASE

L’amphion est un ampholyte, il appartient aux deux couples suivants :
•
R – CH − COO− + H+ ⇄ R – CH − COOH Couple Cation/Amphion (A+/ A) ou (Z+/Z)
NH3+ NH3+ Si R = H, pKA (A+/ A) = 2,3
Amphion (A) Cation (A+)
•
R – CH − COO− ⇄ R – CH − COO− + H+ Couple Amphion/Anion (A/ A−) ou (Z/Z−)
NH3+ NH2 Si R =H, pKA (A/ A−) = 9,8
Amphion (A) Anion (A−)

1.3 DOMAINES DE PREDOMINANCE

En solution aqueuse, un acide α – aminé peut exister sous quatre formes :

❖ La forme moléculaire R – CH – COOH , cette forme est toujours négligeable quel que soit la valeur
du pH de la solution
NH2

❖ La forme cationique R – CH − COOH , le cation est l’espèce prédominante si 0 <pH< pKA (A+/ A)

NH3+

❖ La forme amphionique R – CH − COO−, est l’espèce prédominante si pKA (A+/ A) <pH< pKA (A/ A−)

NH3+

❖ La forme anionique R – CH − COO− , est l’espèce prédominante si pKA (A/ A−) <pH< 14
NH2

Ces résultats sont traduits par le diagramme de prédominance suivant :

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 0 pKA (A+/A) pKA (A/A−) 14
pH

R – CH − COOH R – CH − COO− R – CH − COO−

NH3+ NH3+ NH2

1.4 pH ISOELECTRIQUE
▪ Définition

Une solution aqueuse d’acide α – aminé est dite isoélectrique si le cation et l’anion sont équimolaire
[𝐴+ ] = [𝐴− ] son pH est appelé pH isoélectrique noté pHi
▪ Expression de pHi
Posons : 𝐾𝐴 (𝐴+ /𝐴) = 𝐾𝐴1 𝑒𝑡 𝐾𝐴 (𝐴/𝐴− ) = 𝐾𝐴2 donc 𝑝𝐾𝐴 (𝐴+ /𝐴) = 𝑝𝐾𝐴1 𝑒𝑡 𝑝𝐾𝐴 (𝐴/𝐴− ) = 𝑝𝐾𝐴2
o Première méthode :
[𝐻3 𝑂 + ].[𝐴] 𝐾𝐴1 [𝐴+ ] [𝐻3 𝑂 + ].[𝐴− ] 𝐾𝐴2 [𝐴]
𝐾𝐴1 = [𝐴+ ]
⇔ [𝐻3 𝑂+ ] = [𝐴]
; 𝐾𝐴2 = [𝐴]
⇔ [𝐻3 𝑂+ ] = [𝐴− ]

𝐾𝐴1 [𝐴+ ] 𝐾𝐴2 [𝐴] [𝐴+ ]

[𝐻3 𝑂+ ]2 = . [𝐴−] = 𝐾𝐴1 . 𝐾𝐴2 , si pH = pHi ⇔ [𝐴+ ] = [𝐴− ] ⇔ [𝐻3 𝑂+ ]2 = 𝐾𝐴1 . 𝐾𝐴2
[𝐴] [𝐴− ]

1
D’où [𝐻3 𝑂+ ] = √𝐾𝐴1 . 𝐾𝐴2 ⇔ 𝑝𝐻𝑖 = −𝑙𝑜𝑔[𝐻3 𝑂+ ] = −𝑙𝑜𝑔√𝐾𝐴1 . 𝐾𝐴2 = − (𝑙𝑜𝑔𝐾𝐴1 + 𝑙𝑜𝑔𝐾𝐴2 )
2
𝟏
Finalement : 𝒑𝑯𝒊 = (𝒑𝑲𝑨𝟏 + 𝒑𝑲𝑨𝟐 )
𝟐
o Seconde méthode :
[𝐴] [𝐴− ] [𝐴] [𝐴− ]
𝑝𝐻 = 𝑝𝐾𝐴1 + log ([𝐴+ ]) ; 𝑝𝐻 = 𝑝𝐾𝐴2 + log ( [𝐴] ) d’où 2𝑝𝐻 = 𝑝𝐾𝐴1 + 𝑝𝐾𝐴2 + log ([𝐴+ ]) + log ( [𝐴] )

[𝐴][𝐴− ] [𝐴− ]
2𝑝𝐻 = 𝑝𝐾𝐴1 + 𝑝𝐾𝐴2 + log ([𝐴+ ][𝐴]) ⇔ 2𝑝𝐻 = 𝑝𝐾𝐴1 + 𝑝𝐾𝐴2 + log ([𝐴+ ])

[𝐴− ]
Si pH = pHi ⇔ [𝐴+ ] = [𝐴− ] ⇔ log ([𝐴+ ]) = 𝑙𝑜𝑔1 = 0 , ainsi 2𝑝𝐻𝑖 = 𝑝𝐾𝐴1 + 𝑝𝐾𝐴2

𝟏
Finalement : 𝒑𝑯𝒊 = (𝒑𝑲𝑨𝟏 + 𝒑𝑲𝑨𝟐 )
𝟐

2. REACTION DE CONDENSATION ENTRE ACIDES α - AMINES

2.1 OBTENTION DES DIPEPTIDES

▪ Définition
La condensation entre deux molécules d’acides α - aminés est une réaction au cours de laquelle
une molécule d’eau (H2O) est éliminée entre le groupe carboxyle (COOH) de l’une des molécules
et le groupe amino(NH2) de l’autre molécule

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 Dipeptide
▪ Equation générale

H2N – CH – C – OH + H − N – CH – C − OH → H2N – CH – C – NH – CH – C −OH + H2O

R1 O H R2 O R1 O R2 O
Liaison peptidique
Le composé organique ainsi formé est un dipeptide, il est caractérisé par la présence d’une liaison
peptidique.
On appelle liaison peptidique le groupe amide − C – NH − qui relie les deux molécules

O
▪ Exemples de dipeptide

Dipeptide glycyl-alanine ou Gly-Ala : H2N – CH2 – C – NH – CH – C −OH

O CH3 O

Dipeptide alanyl-glycine ou Ala-Gly : H2N – CH –C – NH – CH2 – C −OH

CH3 O O

Dipeptide alanyl-valine ou Ala-Val : H2N – CH – C – NH – CH – C −OH

H3C O CH O
H3C CH3
2.2 OBTENTION D’UN POLYPEPTIDE

A partir d’un dipeptide on peut poursuivre la condensation de part et d’autre de la chaine ; on obtient
ainsi un tripeptide, puis un tétrapeptide etc…, un polypeptide qui est caractérisé par la présence de
plusieurs liaisons peptidiques.
Pour désigner un polypeptide, on nomme successivement tous les acides α – aminés à partir desquels il
est obtenu en commençant par l’extrémité de la chaine qui porte le groupe –NH2 libre (acide α – aminé
N terminal) et en progressant jusqu’à l’extrémité portant le groupe –COOH libre (acide α – aminé C
terminal)
Application
On considère le tripeptide suivant : H2N─CH─C─NH─CH─C─NH─CH2─COOH
⃓ ⃓⃓ ⃓ ⃓⃓
H2C O H3C O
⃓
H3C─CH─CH3
a) Donner les noms des acides α – aminés qui le constituent ? En déduire le nom de ce tripeptide en
utilisant les abréviations.
b) Quels sont les formules des réactifs qu’il a fallu mettre en présence pour synthétiser ce tripeptide ?
Combien y a-t-il de possibilités d’associer ces trois molécules d’acides α – aminés ?
c) Quelles sont celles qui sont chirales ? Justifier, puis dessiner leurs représentations de Fischer. Sous
combien de configurations différentes ce tripeptide peut-il exister ?
Solution
a) Ce tripeptide est constitué à partir de la leucine, de l’alanine et de la glycine. Le nom du tripeptide est :
Leu-Ala-Gly
b) Leucine : CH3 – CH – CH2 − CH − COOH ; alanine CH3 – CH − COOH ; Glycine : NH2 – CH2 − COOH

CH3 NH2 NH2

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 Le nombre de tripeptides différents que l’on peut obtenir à partir de ces trois molécules d’acides α –
aminés est égal au nombre de permutations possibles dans un ensemble de trois éléments,
Soit : 3! = 3 × 2 = 6
c) La leucine et l’alanine sont chirales car elles possèdent chacune un carbone asymétrique

COOH HOOC COOH HOOC

H NH2 H2N H ; H NH2 H2N H

CH CH CH3 CH3
CH3 CH3 CH3 CH3 D - alanine L - alanine
D - leucine L - leucine

Ce tripeptide ne possédant que deux (2) centres de chiralité peut exister sous 22 = 4 configurations
Différentes.
2.3 LES PROTEINES
Les protéines sont des macromolécules naturelles constituées de l’enchainement d’un très grand
nombre d’acides α – aminés ; elles renferment dans leur structure plusieurs liaisons peptidiques.
Leur masse molaire est en général supérieure à 10.000 g.mol-1.
Les protéines sont des polypeptides qui peuvent être représentés par le schéma suivant :
O O O
− NH – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C –

R1 R2 R3

L’ordre des groupes R1 , R2 , R3 , etc… , appelés résidus par les biochimistes, est rigoureusement défini
pour chaque protéine.
Les protéines ont des conformations très particulières ; elles peuvent par exemple être enroulées en
hélices et elles sont alors très stables.
Les protéines jouent des rôles essentiels et très divers dans les organismes

2.4 SYNTHESE SELECTIVE D’UN DIPEPTIDE

Si on réalise la condensation à partir d’un mélange équimolaire de deux acides α – aminés, il se formera
quatre dipeptides différents mélangés dans le milieu réactionnel.
Exemple : à partir d’un mélange équimolaire de glycine et d’alanine, on aura les dipeptides suivants

▪ H2N – CH2 –C – NH – CH –C −OH Gly-ala

O H3C O

▪ H2N – CH– C – NH – CH2 –C −OH Ala-gly

H3C O O

▪ H2N – CH2 –C – NH – CH2 –C −OH Gly-gly

O O

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 ▪ H2N – CH –C – NH – CH –C −OH Ala-ala

H3C O H3C O
A partir d’un mélange équimolaire de deux acides α – aminés, si on veut qu’un seul dipeptide se
forme, il faut faire une synthèse sélective.
Cela consiste à :
Bloquer les groupes –COOH et –NH2 qui sont libres dans le dipeptide à synthétiser, en les
transformant respectivement en groupe ester et en groupe amide
Activer le groupe –COOH qui doit participer dans la formation de la liaison peptidique, en le
transformant en groupe chlorure d’acide ou en groupe anhydride d’acide.
Former la liaison peptidique, en réalisant la réaction de condensation (élimination de HCl)
Régénérer les groupes initialement bloqués en réalisant une réaction d’hydrolyse.
Exemple : synthèse sélective du dipeptide Gly-Ala
▪ Blocage du groupe – NH2 de la glycine
O O O O
R – C – Cl + H2N – CH2 – C –OH → HCl + R –C – HN – CH2 –C –OH

▪ Activation du groupe –COOH de la glycine :

O O O O
R – C −HN – CH2 – C – OH + SOCl2 → HCl + SO2 + R –C − HN – CH2 – C –Cl

▪ Blocage du groupe –COOH de l’alanine

H2N – CH– C −OH + R’ – OH → H2N – CH – C –O – R’ + H2O

H3C O H3C O

▪ Formation de la liaison peptidique : c’est à ce stade qu’on mélange les deux solutions
O O H3C O O O CH3 O
R – C – HN – CH2 – C –Cl +H2N – CH – C –O – R’ → HCl + R –C – HN – CH2 –C – HN – CH – C –O – R’

▪ Régénération (ou déblocage) des groupes

O O H3C O O CH3 O
R –C – HN – CH2 –C – HN – CH – C –O – R’ + 2 H2O → R –COOH + R’ – OH + H2N−CH2−C−NH− CH−C−OH

Gly - Ala
Les groupes bloqués sont représentés en bleu et le groupe activé est en rouge

Stéréochimie
Lors de la synthèse peptidique, la configuration des atomes de carbone asymétriques en position α n’est pas
modifiée.
A partir d’acides α – aminés naturels, donc de configuration L, on obtient des dipeptides de configuration L-L.
Par contre, si l’on utilise des acides α – aminés de synthèse qui sont des mélanges racémiques (50% de L et
50% de D), on obtient un mélange de quatre dipeptides de configurations différentes : L-L ; L-D ; D-L ; D-D

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III/ APPLICATIONS
Exercice 1
1. Ecrire la formule semi-développée de l’acide 2-amino propanoïque (ou alanine). Une solution aqueuse
d’alanine a un pH = 2,0. Ecrire la forme ionisée prépondérante de l’alanine présente dans la solution.
On fait varier le pH de la solution (en ajoutant de la soude par exemple). Ecrire la formule de la forme ionisée
prédominante de l’alanine lorsque le pH = 6,0 et lorsque le pH = 11,0.
On donne pKA1 = pKA (A+/A) = 2,3 et pKA2 = pKA (A/A−) = 9,9
2. «Tous les acides α – aminés entrant dans la composition des êtres vivants appartiennent à la série L. Après la
mort de l’individu, une racémisation se produit et il est possible de dater un échantillon archéologique en
comparant le taux de racémisation avec celui d’un échantillon d’âge connu. »
2.1 Donner la représentation de Fischer de la L-alanine
2.2 Expliquer les concepts : « mélange racémique » et « racémisation »

Solution de l’exercice 1
1. La formule de l’alanine est : CH3 – CH − COOH
NH2

Les couples acide/base présents dans une solution d’alanine sont :

CH3 – CH − COOH /CH3 – CH − COO− , pKA1 = 2,3 et CH3 – CH – COO− /CH3 – CH − COO− , pKA2 = 9,9
NH3+ NH3+ NH3+ NH2

• pH = 2,0 <pKA1 le cation CH3 – CH − COOH est la forme ionisée prédominante

NH3+

• pKA1< pH = 6,0 < pKA2 l’amphion CH3 – CH − COO− est la forme ionisée prédominante
NH3+

• pH = 11,0 > pKA2 l’anion CH3 – CH − COO− est la forme ionisée prédominante
NH2
COOH

2.1 Représentation de Fischer de la L-alanine :

H2N H

CH3
2.2 Un mélange racémique est un mélange équimolaire de deux énantiomères d’un acide α - aminé
La racémisation est la transformation progressive d’une partie de l’énantiomère L sous forme
d’énantiomère D.

Exercice 2
1. On considère la valine, acide α – aminé A1 de formule : CH3 – CH – CH − COOH

CH3 NH2
1.1 Rappeler la définition d’un acide α – aminé. Donner le nom de cet acide A1 dans la nomenclature
systématique.
1.2 La molécule A1 est-elle chirale ? Justifier.
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 2. Soit un autre acide α – aminé A2 de formule : R – CH − COOH où R est un groupe alkyle
NH2

2.1 Ecrire la formule semi-développée des deux dipeptides P1 et P2, isomères de position, obtenus par la
réaction entre A1 et A2. Rappeler la définition de la liaison peptidique, la représenter en l’encadrant
dans chaque dipeptide.
2.2 Déterminer R sachant que la masse molaire du dipeptide est M = 188 g.mol-1.
3. On désire préparer seulement le dipeptide pour lequel A1 est l’acide α – aminé N terminal. Quel est le
principe du procédé ?

Solution de l’exercice 2
1.1 Un acide α – aminé est un composé organique qui renferme un groupe carboxyle (−COOH) et un groupe
amino (−NH2) liés à un même atome de carbone (carbone en position α du carbone fonctionnel).
L’acide A1 est la valine, son nom systématique est : acide 2−amino−3−méthylbutanoïque.
1.2 La molécule de valine possède un carbone asymétrique donc elle est chirale.
2.1 Les deux dipeptides P1 et P2 obtenus par la réaction de condensation entre A1 et A2 ont pour formule :

H2N – CH– C – NH – CH –C −OH et H2N – CH– C – NH – CH –C −OH

CH O R O R O CH O
CH3 CH3 Liaison peptidique CH3 CH3

La liaison peptidique est le groupe amide (encadré)qui relie les deux molécules

2.2 R est un groupe alkyle, sa formule générale est CnH2n+1 donc la formule brute du dipeptide est :
188−174
Cn+7H2n+14O3N2 ; ainsi sa masse molaire est : M = 14n+174 = 188 g.mol-1 ⟺ 𝑛 = 14
=1
Le groupe R est donc le groupe méthyle CH3

3 Le dipeptide que l’on veut obtenir est le Val-Ala, il faut faire une synthèse sélective qui consiste à :
• Bloquer le groupe amino de la valine, en le transformant en groupe amide ;
• Activer le groupe carboxyle de la valine, en le transformant en groupe chlorure d’acide ;
• Bloquer le groupe carboxyle de l’alanine, en le transformant en groupe ester ;
• Former la liaison peptidique, en réalisant la réaction de condensation ;
• Régénérer les groupes initialement bloqués par hydrolyse.

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 Les vingt principaux acides α – aminés
Le tableau ci-dessus donne, pour chacun d’eux, le nom biochimique, l’abréviation correspondante, la
formule mettant en évidence le résidu et le pouvoir rotatoire spécifique α0 de l’énantiomère L en solution
aqueuse à 25°C

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Les protéines sont les macromolécules communément appelées polypeptides qu’on peut obtenir par des réactions de
condensation des acides α-animés. Elles jouent un rôle fondamental en biologie en assurant des fonctions diverses.
Certaines d’entre elles ont une fonction hormonale, d’autres une fonction enzymatique c’est-à dire catalytique dans
l’évolution de certaines synthèses biologiques.
Dans ce qui suit, on étudie un exemple de réaction de condensation d’acides -aminés.
1 La leucine est un acide α-aminé de formule semi-développée : CH3 – CH – CH2 – CH – COOH
1.1 Donner, en nomenclature systématique, le nom de la leucine.
1.2 Cette molécule de la leucine est-elle chirale ? (Justifier la réponse).
CH3 NH2
1.3 Donner les représentations de Fischer des deux énantiomères de la leucine.
1.4 Ecrire la formule semi-développée de l’Amphion correspondant à la molécule de la leucine.
2 On fait réagir la leucine avec un acide -aminé A de formule : R-CH(NH2)-COOH ; où R est un radical alkyle ou un atome
d’hydrogène.
Dans cette réaction la leucine est N-terminale (son groupement amine est bloqué). On obtient un dipeptide P dont la
masse molaire est égale à 188 g.moL-1.
2.1 Ecrire, à l’aide des formules semi-développées ci-dessus, l’équation-bilan de la réaction de condensation qui se
produit.
2.2 Déterminer R puis la formule semi-développée et le nom, en nomenclature officielle, de l’acide α-aminé A.

La sérine est un acide α-aminé de formule HO-CH2-CH-(NH2)-COOH. La fonction alcool présente dans la molécule ne
modifie pas les propriétés acido-basiques de l’acide α-aminé.
1.1. Donner le nom systématique de la sérine.
1.2. Montrer que la molécule de sérine est chirale, puis représenter ses énantiomères et les nommer.
1.3. Montrer que la molécule de sérine se transforme en solution aqueuse en un ion dipolaire. Ecrire les équations
chimiques des deux réactions de cet ion dipolaire dans l’eau, donner ses deux couples acido- basiques.
1.4. On dispose des solutions aqueuses de sérine, d’acide chlorhydrique et de soude de même concentration molaire
C = 0,1 molL-1
1.4.1. On prélève 5 mL de la solution de sérine que l’on mélange avec 2,5 mL de la solution d’acide chlorhydrique ; le pH
du mélange obtenu est 2,4. Sachant que le pH isoélectrique de la sérine vaut 6 déterminer les valeurs de pK A1 et
pKA2 des deux couples acide/base.
1.4.2. Quel est le pH d’un mélange constitué de 5 mL de la solution de sérine et 2,5 mL de la solution de soude ?
1.5. On considère le dipeptide D de masse molaire 190 g.mol -1, obtenu par condensation d’une molécule de sérine et
d’une molécule d’un autre acide α-aminé X. Déterminer la formule et le nom de X sachant que X ne comporte que les
éléments C, H , O et N. Donner les différentes formules possibles pour D.

(CONCOURS SANTE MILITAIRE 2012)

Dans des circonstances normales, l’organisme produit de la L-glutamine dont il a besoin pour fabriquer ses protéines.
Selon certains nutritionnistes, un stress de longue durée comme celui causé par l’infection du VIH peut faire en sorte que les
besoins en glutamine de l’organisme excèdent sa capacité à la
produire. Il s’en suit alors une fonte musculaire. O O
Pour prévenir et renverser cet effet, un apport en glutamine
est nécessaire. H2N—CH—C—NH—CH—(CH2)2—C—NH2
Il faut donc utiliser des préparations susceptibles de libérer
de la glutamine dans l’organisme. C’est le cas du dipeptide R COOH
alanine-glutamine.
1. L’alanine est un acide α-aminé comportant trois atomes de carbone.
1.1 Déterminer la formule semi-développée de l’alanine et préciser son nom dans la nomenclature officielle.
1.2 La molécule d’alanine est-elle chirale ? Justifier la réponse. Donner les représentations de Fischer des configurations L
et D de l’alanine.
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1.3 L’alanine existe à l’état solide et en solution aqueuse sous la forme d’un ion dipolaire appelé amphion.
a) Ecrire la formule semi-développée de cet amphion.
b) L’amphion intervient dans deux couples acide/base. Ecrire ces couples acide/base
c) Sachant que le pH du point isoélectrique (la concentration de l’acide associé à l’amphion est égale à celle de la base
conjuguée associée à l’amphion) d’une solution aqueuse d’alanine est 6,1 et que le pKa d’un de ces couples est 2,3, en
déduire le pka de l’autre couple acide/base
2. La formule semi-développée du dipeptide alanine-glutamine est donnée ci-contre. Dans cette formule du dipeptide, R est
un radical alkyle à déduire de la formule de l’alanine
2.1 Ecrire la formule semi-développée de la glutamine puis entourer et nommer les fonctions chimiques qui sont présentes
dans sa molécule.
2.2 Pourquoi la glutamine peut-elle être qualifiée d’acide α-aminé ?
2.3 Rappeler ce qu’on appelle un atome de carbone asymétrique et dites le nombre d’atome (s) de ce type que possède la
glutamine.
2.4 Seule la L-glutamine est nécessaire à la synthèse de protéine. Représenter en projection de Fischer la L-glutamine.
3. Des essais cliniques ont montré que la prise journalière d’une masse m 1 = 40 g de L-glutamine conduirait à une
augmentation du poids corporel.
3.1 Ecrire l’équation-bilan de la réaction d’hydrolyse du dipeptide alanine-glutamine conduisant à la formation de la
glutamine.
3.2 Déterminer la masse minimale de ce dipeptide à absorber journalièrement conduisant à une augmentation du poids
corporel en admettant que le rendement de cette réaction d’hydrolyse est 75%.

Les acides α aminés jouent un rôle important dans la vie, en particulier en biochimie. Ce sont les éléments
constitutifs des protéines.
1. L’acide α aminé A, de formule semi-développée CH3-CH(CH3)- CH(NH2)-CO2H fait partie des vingt principaux acides α
aminés des organismes vivants.
1.1 Donner, dans la nomenclature officielle, le nom de l’acide α aminé A.
1.2 Donner la représentation de Fischer des deux énantiomères de cet acide α aminé.
2 . On réalise la réaction de condensation d’un acide α aminé B de formule semi-développée R-CH(NH2)-CO2H sur l’acide
α aminé A (R est un radical alkyl ou un atome d’hydrogène).
On ne tiendra pas compte, dans cette question, de l’isomérie optique et on ne considèrera que les réactions possibles entre
A et B.
2.1. Combien de dipeptides peut-on alors obtenir ? Ecrire les équations des réactions mises en jeu.
2.2. Encadrer la liaison peptidique pour chaque dipeptide obtenu.
2.3. Sachant que chaque dipeptide a une masse molaire M = 174 g.mol-1, déterminer la formule semi-développée et le nom
de l’acide α aminé B.
3. L’acide α aminé B ressemble beaucoup, quand il est pur, à un corps à structure ionique. Il se présente en effet
sous la forme d’un ion bipolaire (Amphion ou Zwitterion).
3.1. Ecrire la formule semi développée de cet ion bipolaire. Justifier son caractère amphotère. En déduire les couples
acide/base qui lui sont associés.
3.2. Les pKa de ces couples acide/base ont pour valeur pKa 1 = 2,3 et pKa2 = 9,6.
a). Associer à chaque couple acide/base un pKa.
b). Compléter le diagramme ci-dessous en y indiquant les espèces acido-basiques majoritaires de l’acide α aminé B pour
chaque domaine de pH.
pH
2,3 9,6

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