Cours d’enzymologie

Plan du cours

Introduction

Nomenclature et classification des enzymes

Les cofacteurs et coenzymes (Organiques et métalliques), Rôle dans les réactions

enzymatiques.

Mécanisme des réactions enzymatiques utilisant les coenzymes (déshydrogénases, transfert de

groupes monocarbonés, aminés, de CO2 du groupe acétyl…)

Cinétique enzymatique à deux substrats

1
Introduction
Les enzymes sont des catalyseurs biologiques. Elles augmentent la vitesse des réactions
qu’elles catalysent sans pour autant subir de modifications. Les réactants des réactions
enzymatiques sont des substrats et chaque enzyme agit sur un substrat spécifique ou un groupe
de substrats pour former un produit
pro ou des produits particuliers.
Toutes les enzymes sont des protéines (à l’exception des ribozymes qui dérivent des acides
nucléiques). Cependant, plusieurs enzymes sont inactives lorsqu’elles ne sont pas associées à
un composé non protéique appelé cofacteur.. Quand c’est le cas, le composé protéique inactif
de l’enzyme prend le nom de apoenzyme ou apoprotéine,, et l’enzyme active qui inclut le
cofacteur est appelée holoenzyme.
holoenzyme
Le cofacteur peut être de nature organique (ou organométallique) ou minérale (ion métallique).
Lorsque le cofacteur est une molécule organique, il prend le nom de coenzyme. Certains
enzymes sont liéss très fortement à leurs
leur cofacteurs. Lorsque l’isolement
isolement de ces derniers
endommage l’enzyme, on les qualifie de groupement prosthétique.

2
 What is the difference between an
enzyme and a protein?

Protein Enzymes RNA

•All enzymes are proteins except some RNAs

• not all proteins are enzymes

Les différences fondamentales entre enzymes et catalyseurs chimiques sont les suivantes:
- Les enzymes ont une grande activité catalytique qui peut être 106 -1012 fois plus élevée
que celle des agents chimiques ;

Enzymes
Lower a
Reaction’s
Activation
Energy

- Elles agissent à des températures douces compatibles à la vie cellulaire à un pH

généralement neutre et sous une pression normale alors que les catalyseurs chimiques
agissent sous de forte température, de pH extrême et de pression élevée ;

3
 - Les enzymes sont spécifiques aux types de réactions qu’elles catalysent. Le plus
souvent, leur action est influencée par des effecteurs comme les substrats, les produits,
les activateurs et les inhibiteurs. De même, la synthèse enzymatique des protéines qui
nécessite plus de 1000 résidus d’acides aminés se déroule sans erreurs alors que la
synthèse chimique de peptides d’environs 100 aminoacides contiendrait quelques
erreurs ;

Enzymatic reaction steps

1. Substrate approaches active site

2. Enzyme-substrate complex forms
3. Substrate transformed into products
4. Products released
5. Enzyme recycled

- L’activité catalytique des enzymes varie avec la concentration en substrat ainsi que
celles d’autres effecteurs.

I-Nomenclature et classification des enzymes

I-1- Nomenclature

Plusieurs enzymes sont nommées en ajoutant le suffixe “-ase” sur le nom du substrat qu’elle
catalyse ou sur le nom ou de la phrase qui décrit leur activité. Ainsi, l’uréase catalyse
l’hydrolyse de l’urée et l’ADN polymérase la polymérisation des nucléotides pour former
l’ADN. D’autres enzymes ont été nommées par ceux qui les ont découverts sur la base de leur
fonction générale avant que la réaction spécifique qu’elle catalyse ne soit connue. Par exemple,
l’enzyme connue pour la digestion des aliments a été désignée pepsine (du Grec pepsis,
“digestion,”) et la lysozyme pour son habilité à la lyser les membranes bactériennes. D’autres
enzymes ont été désignées par rapport à leur origine : la trypsine, du Grec tryein,“ user,” est
obtenue en écrasant du tissu pancréatique avec la glycérine. Quelques fois, une même enzyme
peut avoir deux ou plusieurs noms et deux enzymes différents peuvent porter un même nom.
A cause de ces nombreuses ambigüités et du nombre impressionnant d’enzymes découvertes, la
Commission d’Enzyme (EC) a en 1956 statuée pour rationaliser la nomenclature et la
classification des enzymes. Ceci est guidé par des principes suivants :
(a) Les réactions et les enzymes qui les catalysent sont divisées en six classes majeures
comprenant chacune 4 à 13 sous-classes ;
(b) Chaque nom d’enzyme comporte deux parties : la première est celle du nom du ou des
substrats et la seconde se terminant par le suffixe «ase» indique le type de réaction
catalysée ;

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 (c) des informations additionnelles liées à la nature de la réaction, si elles existent, doivent
figurer entre parenthèses. Exemple, l’enzyme malate déshydrogénase catalyse la
réaction
Cette enzyme est désignée par le nom : L-malate : NAD oxidoréductase (décarboxylant).

Toutefois, après plusieurs réflexions sur la question de la nomenclature systématique et de la

nomenclature logique des enzymes, la Commission d’enzyme a finalement recommandée deux
dénominations : l’une systématique et l’autre trivial, ordinaireou commune.
Le nom systématique d’une enzyme est celui qui l’identifie spécifiquement de telle sorte qu’à
partir de ce nom, on peut écrire la réaction que cette enzyme catalyse.
Quant au nom commun, trivial ou ordinaire, c’est celui avec lequel l’enzyme est
vulgairement connue. Sa dénomination est plus courte que celle du nom systématique et se
termine généralement par le suffixe «ase» sur le nom du substrat ou de la réaction qu’elle
catalyse.
Néanmoins, il a été décidé de retenir le nom systématique comme base de la classification pour
des raisons suivantes :
- le numéro du code EC seul est utile pour l’identification d’une enzyme que lorsque l’on
est en possession de la liste détaillée du code alors que le nom systématique à lui seul
est très descriptif ;
- le nom systématique permet d’identifier le type de réaction alors que l’équation de la
réaction ne le permet pas ;
- le nom systématique peut facilement être attribué à des enzymes nouvellement
découvertes en appliquant les lois alors que le numéro de code ne peut être attribué par
un individu, mais par la commission d’enzymes ;
- Le nom courant des enzymes nouvellement découvertes est généralement issu de la
contraction du nom systématique. Le nom systématique peut donc discriminer les
enzymes qui ont en commun un même nom trivial et éviter des confusions.

L’Union Internationale de Biochimie et de Biologie moléculaire (IUMB)a donc décidé que les
enzymes doivent être classées sur la base de la nature chimique des réactions qu’elles
catalysent. Six classes ont donc été retenues :

Plan de classification des enzymes : généralisation du code EC

La première commission d’enzyme qui a siégée en 1961 a arrêté le système de classification

des enzymes basée leur code. Ce code, universellement reconnu est abrégé par EC et comprend
quatre nombres séparés par des points et se présente de la manière suivante :
E.C. X1.X2.X3.X4

- Le premier nombre indique à quelle classe parmi les six cette enzyme appartient ;

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 - Le second indique la sous-classe ;
- Le troisième la sous-sous-classe ;
- Et le quatrième indique le numéro de la série de la sous-sous-classe.
Exemple : E.C. 2.7.1.1 représente la classe 2 (une transférase), sous-classe 7 (transfert de
groupement phosphate), sous-sous-classe 1 (un groupement alcool comme accepteur
phosphate). Le dernier numéro indique l’enzyme, hexokinase ou ATP: D-hexose-6-
phosphotransferase. Cette enzyme catalyse le transfert du phosphate de l’ATP au groupement
hydroxyle du carbone 6 du glucose.

Classe I : les oxydoréductases

Cette classe comprend les déshydrogénase, les oxydases, les peroxydases, les hydroxylases, les
oxygénases etc…Ce groupe inclut les enzymes qui favorisent les réactions d’oxydation et de
réduction entre deux substrats, S et S’.

Ces enzymes catalysent plus précisément les réactions de transfert d’électrons. Dans cette
classe, on retrouve des enzymes qui catalysent les oxydoréductions des groupements CH—
OH, C=O, CH—CH, CH—NH2 et CH=NH

Le nom systématique des enzymes de cette classe obéit à la formule suivante :

Donneur : accepteur +oxydoréductase
Le nom trivial peut être une déshydrogénase ou un accepteur réductase ou encore une oxydase
dans le cas où l’oxygène est l’accepteur.

Cette classe comporte neuf sous-classes et les plus importantes sont les suivantes :

1-EC1.1 Enzymes agissant sur le groupe CH—OH du donneur d’électron.

Cette sous-classe contient des déshydrogénases qui agissent sur les alcools primaires,
secondaires et sur les hémiacétales.
Exemple :

EC1.1.1.1 Nom systématique: Alcohol : NAD+ oxidoreductase, nom commun, Alcool

déshydrogénase

2-EC1.2 Enzymes agissant sur les groupements aldéhydes ou cétoniques du donneur

Dans cette sous-classe, on distingue des enzymes qui oxydent les aldéhydes en leurs acides
correspondants. Cette sous-classe est dépendante du type d’accepteur.
Exemple : pyruvate + CoA +NADP+ AcéthylCoA + CO2 + NADPH

NC : Pyruvate déshydrogénase ; NS : Pyruvate : NADP+(CoA acétylant) : oxydoréductase

EC1.2.1.51

3-EC1.3 Enzymes agissant sur les groupements HC-CH du donneur

Cette sous-classe concerne tous les enzymes qui introduisent les doubles liaisons C-C dans
leurs substrats par déshydrogénation directe sur des liaisons C-C simples. Cette sous-classe est
basée sur la nature de l’accepteur d’électrons.
Exemple :
6
Succinate + NAD+ Fumarate + NADH + H+

NC: Succinate déshydrogénase

NS: Succinate: NAD+ oxydoréductase
EC: 1.3.1

4-EC1.4 Celles qui agissent sur les groupes HC-NH2 du donneur

Ce sont des déshydrogénases d’amino-acides et des amines oxydases. Mais l’imine qui est
formé est hydrolyser pour donner un groupe oxo et de l’ammoniac. Cette sous-classe est aussi
formée sur la base du type d’accepteur.
Exemple :
L-Glutamate + H2O + NADP+ 2-Oxo-Glutarate + NADPH+ H++NH3
NC: L-Glutamate déshydrogénase
NS: L-Glutamate: NADP+ oxydoréductase (désaminant, rôle de l’eau)
EC: 1.4.1.4

5-EC1.5 Enzymes agissant sur les groupes HC-NH du donneur

Ces enzymes initient la déshydrogénation du second amine en introduisant une double liaison
entre C et N.
Exemple :
5,6,7,8- tétrahydrofolate + NADP+ 7,8-dihydrofolate + NADPH + H+
NC: Dihydrofolate réductase
NS: 5,6,7,8- tétrahydrofolate : NADP+5,6 oxydoréductase
EC: 1.5.1.4

6-EC1.6 Enzymes agissant sur les NAD+et les NADP+

Le transporteur redox est un accepteur et ce transporteur peut être soit NAD ou NADP.
Exemple :
NADPH + NAD+ NADP+ + NADH + H+
NC: NADP+Trans-hydrogénase
NS: NADPH: NAD+ oxydoréductase
EC: 1.6.1.1

9- EC 1.9 Enzymes agissant sur les groupes donneurs d’électrons du type hème.
Exemple :
Cytochrome Créduit + O2 + 4H+ → cytochrome Coxydé+ 2H2O
NC: Cytochrome oxidase
NS: Cytochrome C : O2 oxidoreductase
EC 1.9.3.1

11- EC 1.11 Enzymes agissant sur H2O2 comme accepteur d’électrons.

Exemple :
H2O2 + H2O2 2H2O + O2
NC: Catalase
NS: H2O2 : H2O2 oxidoreductase
EC 1.11.1.6

Dans cette classe d’oxydoréductase, le troisième numéro représente le plus souvent la nature de
l’accepteur d’électrons :

No du 3ème chiffre Nature de l’accepteur d’électron

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1 NAD+ ou NADP+
2 Fe3+
3 O2
. .
. .
99 Accepteur non classé

Classe II : les Transférases

Ici, on retrouve les enzymes qui transfèrent un groupe G (autre que l’hydrogène) entre deux
paires de substrats.

Ce groupe inclut les enzymes qui catalysent le transfert de groupes d’un carbone, de résidus
aldéhyde ou cétonique, de groupements acyl, glycosyl, alkyl, phosphorique ou sulfuriques.
Formule du nom systématique : Donneur : accepteur, groupe transféré, transférase.
Formule du nom commun : Groupe accepteur, transférase ou groupe donneur transférase.
Dans plusieurs cas, le groupe donneur est un Coenzyme et ce dernier transporte le groupement
à transférer.

1- E.C. 2.1 Enzymes transférant un groupement monocarboné

Cette sous-classe regroupe les méthyl et hydroxyméthyl transférases, les carbamoyl-
transférases, les carboxyl-transférases, les formyl-transférases, les imidines transférases etc…

Exemple: S- adénosyl-L-méthionine + cathécol S-adénosyl, L- homocystéine

NC: Cathécol-O-méthyl transférase

NS: S- adénosyl-L-méthionine : Cathécol-O-méthyl transférase
EC2.1.1.6

2- E.C. 2.2 Enzymes transférant des résidus aldéhydes ou cétones

Ce groupe contient une seule sous-sous-classe qui peut être soit une transaldolase ou une
transcétolase
Exemple: Sedoheptulose-7-phosphate + D-GAP D-ribose-5-phosphate +D-xylose
NC: Transcétolase
NS: Seduheptalose-7-phosphate: D-GAP glycoaldéhyde transférase
EC2.2.1.1

3- E.C. 2.3 Enzymes transférant des groupements acyls

Ces enzymes transfèrent les groupements acyls pour former des esters ou des amides.
Exemple: Acetyl-CoA + cholineCoA + O-acetylcholine
NC:Choline acetyltransferase
NS : Acetyl-CoA : choline O-acetyltransferase
EC2.3.1.6

4- E.C. 2.3 Enzymes transférant des groupements glycosyles

Elles transfèrent les groupes glycosyles. Elles se subdivisent en fonction de la nature du groupe
transféré. On peut donc avoir des hexoses ou des pentoses transférases.

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Exemple:(α-1, 4-Glucosyl)n + orthophosphate (α-1, 4-Glycosyl)n–1 + α-D-
glucose-1-phosphate
NC:Phosphorylase
NS :α -1, 4-Glucan : orthophosphate glycosyl transférase
EC2.4. 1.1

5- E.C.2.7.Enzymes transférant des molécules contenant des groupements phosphates

Celles-ci transfèrent des groupements phosphates, diphosphates et des résidus nucléotidyls.
Exemple : ATP + D-hexose ADP + D-hexose-6-phosphate
NC:Hexokinase
NS : ATP : D-hexose-6-phosphotransferase
EC2.7.1.1

Classe III : les Hydrolases

Elles catalysent l’hydrolyse de leurs substrats en ajoutant les constituants de l’eau sur des
liaisons qu’elles rompent. Parmi ces substrats, on distingue ceux qui ont des groupes esters,
glycosyles, éther, peptide, des liaisons acide –anhydre, C-C, halide et P-N.
Le schéma de classification est substrat+groupement hydrolysé+hydrolase
Les sous-classes les plus représentatives sont les suivantes :

1- Enzymes agissant sur des liaisons esters

Ces dernières peuvent se repartir en esters carboxyliques, en thioesters, en monophosphate
esters etc…
Exemple : A triglyceride + H2O A diglyceride + a fatty acid
NC: Lipase
NS :Glycerol ester hydrolase
EC. 3.1.1.3

2- Les glycosidases
On les subdivisent en O-glycosyl, N-glycocsyl et S-glycosyls.
Exemple : A β-D-galactoside + H2O An alcohol + D-galactose
NC:β -galactosidase ou lactase
NS :β -D-galactoside galactohydrolase
EC. 3.2.1.23

3- Enzymes agissant sur des liaisons éthers

Exemple : Epoxyde + H2O glycol
NC:Epoxyde hydrolase
NS :Epoxyde hydrolase
EC ?

4- Enzymes agissant sur des liaisons peptidiques

Ici, les noms communs des enzymes (pepsine, trypsine, thrombine, plasmine etc.) sont toujours
en vigueur grâce à leur usage commune et aussi de leur spécificité ce qui rend la nomenclature
systématique impraticable à ce jour.
Toutefois, on distingue les exopeptidases et les endopeptidases. Un exemple est la
propylaminopeptidase qui catalyserait la réaction dans laquelle la proline N-terminale est
libérée du peptide.

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 5- Enzymes agissant sur des liaisons C-N autres que les liaisons peptidiques
Ces enzymes hydrolysent les liaisons amides anhydres.
Exemple1 : L-arginine + H2O L-ornithine + urea
NC: Arginase
NS : L-arginine ureohydrolase
EC 3.5.3.1

Exemple2 : Urée + H2O CO2 + 2NH3

NC: uréase
NS :urée :aminohydrolase
EC 3.5.1.5

Classe IV : les lyases (=desmolases)

Cette classe d’enzymes clive les liaisons C-C, C-O et C-N par élimination avec formation de
doubles liaisons ou de cyle ou inversement, ajoute des groupements sur des doubles liaisons. Le
2ème numéro de cette classe indique le type de liaison rompue. Ces réactions sont différentes des
réactions d’hydrolyse et d’oxydation. Deux substrats sont nécessaires dans un direction mais
seulement un seul intervient dans l’autre direction. Quand ces enzymes agissent sur un seul
substrat, il y a élimination avec apparution d’insaturation.

Le nom systématique obéit à la formule : «substrat-groupe-lyase

Le trait d’union est très important pour le nom de l’enzyme et ne doit pas être omis afin d’éviter
certaines confusions.

1- EC.4.1 Carbon-carbon lyase

Ici on trouve ; Décarboxy-lyases ; Aldéhyde-lyase ; et oxoacide-lyase

Exemple :α ketose-1-phosphate Dihydroxyacetone phosphate + an aldehyde

NC: Aldolase
NS : Ketose-1-phosphate aldehyde-lyase
EC 4.1.2.7

Dans la classe des lyases, le 3ème chiffre indique le type de liaison éliminée.
Exemple, pour les C-C lyases, si le 1er chiffre est 1, le groupe hydrolysée est un groupe
carboxyle.

3ème chiffre Liaison c-C hydrolysée

1 Groupe carboxyle (-CO2)
2 Groupe aldéhyde (HC--O)
3 Groupe céto-acide (O- -C-COOH)

2- EC.4.2 Carbon-oxygène lyase

Ces enzymes catalysent les liaisons C-O avec formation de produits insaturés

Exemple 1 : L-malate Fumarate + H2O

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NC: Fumarase
NS : L-malate hydro-lyase
EC 4.2.1.2

Exemple2 : L-sérine + H2O Pyruvate + NH3

NC: L-sérine déshydratase
NS : L-sérine hydro-lyase (sérine désaminant)
EC 4.2.1.13

3- EC.4.3 Carbon-azote lyase

Les enzymes de cette sous-classe agissent en éliminant l’ammoniac avec formation de doubles
liaisons.
Exemple 1 : L-aspartate + Fumarate + NH3
NC: Aspartate ammonialyase
NS : L-Aspartate ammonia-lyase
EC 4.3.1.

Exemple 2 : L-histidine Urocanate + NH3

NC: Histidase
NS : L-histidine ammonia-lyase
EC 4.3.1.3

4- EC.4.4 Carbon-sulfure lyase

Ces enzymes enlèvent le sulfure d’hydrogène ou leurs dérivés.
Exemple : D-cystéine + H2O H2S+ NH3+ Pyruvate
NC: D-cystéine désulfite hydrase
NS :D-cystéine sulfite-lyase (désaminant)
EC 4.4.x.x

Classe V : les Isomérases

Ces enzymes catalysent les inter-conversions des isomères optiques, géométriques ou de
positions par des arrangements intramoléculaires d’atomes ou de groupes d’atomes. Les sous-
classes les plus importantes sont :

1- EC.5.1 les racémases ou épimérase

Ces enzymes catalysent des réactions d’épimérisation ou de racémisation au niveau du centre
de chiralité (carbone asymétrique). Ici, les noms communs et systématiques de l’enzyme sont le
plus souvent similaires.
Exemple1: L-alanine D-alanine
NC: Alanine racemase
NS : Alanine racemase
EC 5.1.1.1

Exemple2: UDP-glucose UDP-galactose

NC: UDP-glucose 4-épimérase
NS :UDP-glucose 4-épimérase
EC 5.1.3.1


2- EC.5.2 les Cis-trans isomérases

Elles réarrangent la géométrie au niveau des doubles liaisons
Exemple : All trans-retinene 11-cis-retinene
11
NC: Retinene isomérase
NS : Retinene isomérase
EC 5.2.1.3

3- EC.5.3 les oxydoréductases intramoléculaires

Ces enzymes permettent au même moment la réduction et l’oxydation au sein de deux parties
différentes de la même molécule.
Exemple : D-glucose-6-phosphate D-fructose-6-phosphate
NC: Glucosephosphate isomérase
NS :D-glucose-6-phosphate céto-isomérase
EC 5.3.1.9

4- EC.5.4 les transférases intramoléculaires (les mutases)

Ces enzymes transfèrent les groupes acyls, phosphoryls, amines et autres de la position 1 à une
autre position de la même molécule.
Exemple : α-D-glucose-1-phosphate α-D-glucose-6-phosphate
NC: PhosphoGlucomutase
NS :α-D-glucose-1-phosphomutase
EC 5.4.2.2

Le 3ème numéro de la classe des isomérases décrit le type de réaction intervenant dans
l’isomérisation.
3ème chiffre Substrat
1 Acides aminés
2 Acides hydroxyliques)
3 Hydrates de carbone (glucides)

Classe VI : les Ligases ou synthétases

Ce sont des enzymes qui catalysent la liaison de deux molécules utilisant l’énergie fournie par
la rupture simultanée d’une liaison pyrophosphate de l’ATP ou d’un nucléoside triphosphate.
Cette catégorie inclut les enzymes qui catalysent les réactions formant les liaisons C—O, C—S,
C—N et C—C.

Le nom systématique obéit à la formule suivante : S1 : S2 ligase (ADP formant ou AMP

formant).
Le terme ligase est usuellement employé pour désigner le nom commun. Ces réactions sont de
type :
- S1 + S2 + ATP S1—S2 + ADP + Pi
- S1 + S2 + ATP S1—S2 + AMP + PPi

1- EC 6.1 Enzymes catalysant la formation de liaisons de type Carbone-oxygène

Les enzymes appartenant à cette sous-classe favorisent l’acétylation de l’ARNt avec son acide
aminé correspondant.
Exemple : ATP + L-tyrosine + ARNt AMP + PPi + L-tyrosyl-ARNt
NC: tyrosine ARNt ligase
NS :L-tyrosine : ARNt ligase (AMP formant)
EC 6.x.x.x

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 2- EC 6.2Enzymes catalysant la formation de liaisons de type Carbone-soufre
Ces enzymes synthétisent des dérivés acylCoa
Exemple : ATP + acetate + CoA AMP + PPi + acetyl-CoA
NC: Acetyl-CoA synthetase
NS : Acetate : CoA ligase (AMP formant)
EC 6.2.1.1

3- EC 6.3 Enzymes catalysant la formation de liaisons de type Carbone-azote

Ces enzymes favorisent la synthèse des amides, des peptides ainsi les hétérocycles.

Exemple : ATP + L-glutamate + NH3 ADP + orthophosphate + L-glutamine

NC: Glutamine synthetase
NS : L-glutamate : ammonia ligase (ADP formant)
EC 6.3.1.2

4- EC 6.4 Enzymes catalysant la formation de liaisons de type Carbone-carbone

Ce sont des enzymes carboxylantes
Exemple : ATP + acetyl-CoA + CO2 + H2O ADP + orthophosphate + malonyl-CoA
NC: Acetyl-CoA carboxylase
NS : Acetyl-CoA : CO2 ligase (ADP formant)
EC 6.4.1.2

5- EC 6.5 Enzymes catalysant la formation de liaisons esters

Ces enzymes incluent celles qui restaurent les liaisons diesters rompues dans les acides
nucléiques.
Exemple : ATP + (ADN)m + (ADN)n + H2O AMP + PPi + (ADN)m+n
NC: ADN ligase
NS :(Polydioxyribonucléotide)m : (Polydioxyribonucléotide)n (AMP formant)
EC 6.4.1.2

Aujourd’hui, environ 20.000 enzymes différent sont connues parmi lesquelles prédominent les
oxydoréductases, les transférases et les hydrolases.

ISOENZYMES OU ISOZYMES
Plusieurs enzymes se présentent sous plus d’une forme moléculaire au sein d’une même espèce,
d’un même tissu ou alors d’une même cellule. Dans ce cas, les différentes formes de l’enzyme
catalysent la même réaction mais, puisqu’elles possèdent des propriétés cinétiques différentes
et une composition en acides aminés différente, elles peuvent être séparées par des techniques
appropriées comme l’électrophorèse. De telles formes multiples de l’enzyme sont appelées
isoenzymes ou isozymes.
Exemple : la lactate déshydrogénase, LDH, (E.C. 1.1.1.27) est une enzyme qui existe sous cinq
formes moléculaires possibles dans plusieurs organes des vertébrés. La LDH catalyse la
réaction d’oxydoréduction réversible suivante: Lactate + NAD+ Pyruvate + NADH + H+

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