Biochimie

Pr. ERRAFIY Nadia

Chimie-Biochimie
Biochimie structurale

S1
2023-2024

www.um6ss.ma

www.um6ss.ma
 Biochimie ??

Qu’est ce que
la biochimie ?
Médecine

Chimie Biologie
 Biochimie ??

 La biochimie est la science qui s’intéresse à l’étude Etude de la

des réactions chimiques chez les êtres vivants. Ces composition des
réactions ont pour but de produire l’énergie organismes
essentielle à tout organisme vivant, afin d’assurer vivants
sa conservation, son évolution et sa reproduction.
 Malgré leur très grande diversité, tous les êtres
vivants possèdent une structure de base
identique. Les constituants de leurs cellules
appartiennent aux mêmes familles de molécules
(les glucides, les lipides, les protéines, les acides
nucléiques)
Biochimie ??

+
 Objectif de la biochimie

 C’est de comprendre ces molécules biochimiques; et de voir comment leur interactions

fabriquent des structures et initient les processus biologiques observés au cœur des
cellules

Etudie la structure Etudie le fonctionnement Etudie les interactions

Pr. Nadia ERRAFIY
Pourquoi étudier la biochimie en médecine?

Savoir les
Prescrire des
nouveaux
analyses
outils,
traitements Connaître
innovants l’organisme Quelle thérapie
utiliser?
sain,
Malade?
Quel est l’effet
du régime et le Comment
mode de vie ? fonctionnent les
médicaments ?

Pr. Nadia ERRAFIY


Biochimie
structurale
Etudie la composition
atomique précise des
molécules biologiques
(lipides, protéines, glucides,
acides nucléiques, etc.),
la façon dont ses atomes
s’assemblent et la structure
tridimensionnelle qui en
résulte
Biochimie
Biochimie
Métabolique
Etudie les différentes voies
métaboliques de la cellule, c’est-
à-dire toutes les réactions
chimiques qui assurent la
synthèse des molécules du vivant
(anabolisme) ou leur destruction,
productrice d’énergie
(catabolisme) qui se déroulent
de manière ininterrompue dans
la cellule, sous le contrôle
d’enzymes
Biochimie clinique
Traite de la biochimie
appliquée aux processus
physiopathologiques
humains en vue de
déterminer un diagnostic,
de suivre l’évolution de la
maladie de même que
l’efficacité du traitement.
 Biochimie structurale

 L’étude des molécules qui constituent les êtres vivants à savoir les protéines, les glucides et
les lipides, plus précisément l'étude de leur structure

Pr. Nadia ERRAFIY

 Acides aminés et protéines

Pr. ERRAFIY Nadia

Chimie-Biochimie
Biochimie structurale
Chapitre 1

S1
2023-2024

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 Plan
 Caractéristiques générales des protéines
 Acides aminés
• Importance biologique
• Classification
• Isomères
• Etat d’ionisation
 Liaison peptidique
 Structure des protéines
• Structure primaire
• Structure secondaire
• Structure tertiaire
• Structure quaternaire
 Classification des protéines
• Selon la fonction
• Selon la conformation
Pr. Nadia ERRAFIY
• Selon la composition
 Objectifs du chapitre
 Décrire les propriétés principales des protéines

 Définir ce que sont les acides aminés

 Recenser la diversité des fonctions assurées par les acides aminés

 Déterminer les critères de classification des acides aminés

 Etudier les principales propriétés physiques des acides aminés

 Déterminer la Liaison peptidique et ses caractéristiques

 Etudier les différents niveaux structuraux des protéines

Pr. Nadia ERRAFIY

 Caractéristiques générales des protéines

Les protéines :

 Sont formés d'acides aminés reliés par des

liaisons peptidiques

 Sont les biomolécules les plus abondantes

 Composition élémentaire : C, H, O, N et S

 Certaines protéines peuvent contenir : P, Fe, Zn

et Cu

Pr. Nadia ERRAFIY

 Acides Aminés

 Unités élémentaires constitutives des protéines

 Sont des molécules possédant à la fois une
fonction acide carboxylique et une fonction
amine portées par l’atome de carbone α
 Diffèrent par la nature de la chaîne latérale R
 Sont amphotères, ils agissent comme des acides
(donneurs de protons) ou des bases (récepteurs
de protons) en fonction de l'environnement
 La glycine est l’acide aminé le plus simple de la
famille composé de 20 acides aminés, constituant
le seul acide aminé achiral
 Nomenclature des carbones d’une chaîne

Pr. Nadia ERRAFIY

 Importance biologique des acides aminés

 Le rôle des acides aminés est multiple :

Structural : monomères des protéines

Energétique : substrats énergétiques, dernier ressort dans le cas d’un jeûne non
physiologique

Métabolique : précurseurs de la synthèse d’autres molécules

Fonctionnel : participent à la transmission synaptique : glutamine

Pr. Nadia ERRAFIY

 Acides aminés

 Différents acides aminés : 20 acides aminés standards

ESSENTIELS NON ESSENTIELS

Méthionine (Met, M)
Leucine (Leu, L)
Valine (Val, V)
Lysine (Lys, K)
Isoleucine (Ile, I)
Phénilalanine (Phe, F)
Tryptophane (Trp, W)
Histidine (His, H)
Thréonine (Thr, T)
Arginine (Arg, R)
Alanine (Ala, A)
Proline (Pro, P)
Glycine (Gly, G)
Sérine (Ser, S)
Cysteine (Cys, C)
Asparagine (Asn, N)
Glutamine (Gln, Q)
Tyrosine (Tyr, Y)
Acide aspartique (Asp, D)
Acide glutamique (Glu, E)

Pr. Nadia ERRAFIY

 Classification des acides aminés

Selon la structure de la chaîne latérale

Aliphatique Cyclique

 Hydrocarbonée (Gly, Ala, Val, Leu, Ile)

 A fonction alcool (Ser, Thr)
 A fonction soufrée (Cys, Met)
 Aromatique (Phe, Tyr, Trp)
 A fonction acide et amide correspondant
 Hétéro-cyclique (Pro)
(Asp, Asn, Glu, Gln)
 A fonction basique (Lys, Arg, His)

Pr. Nadia ERRAFIY

 Classification des acides aminés

Acides aminés aliphatiques à chaine hydrocarbonée

(Gly ou G) (Ala ou A) (Val ou V) (Leu ou L) (Ile ou J)

Pr. Nadia ERRAFIY

Classification des acides aminés

Acides aminés aliphatiques à fonction alcool

(Ser ou Pr.
S) Nadia ERRAFIY (Thr ou T)
 Classification des acides aminés

Acides aminés aliphatiques à fonction soufrée

Pr. Nadia ERRAFIY

(Cys ou C) (Met ou M)
 Classification des acides aminés

Acides aminés aliphatiques à fonction acide et leurs amides

Pr. Nadia ERRAFIY

 Classification des acides aminés

Acides aminés aliphatiques à fonction basique

Noyau imidazole

(Arg ou R) (Lys ou K) (His ou H)

Pr. Nadia ERRAFIY

 Classification des acides aminés

Acides aminés cycliques

Indole = phényl + pyrrole

Noyau Pyrrolidine

(Phe ou f) (Tyr ou Y) (Trp ou W) (Pro ou P)

Aromatiques Acide α-iminé

Pr. Nadia ERRAFIY

 Classification des acides aminés

Selon la polarité de la chaîne latérale

Les acides aminés polaires Les acides aminés non polaires

Non ionisables Ionisables (Gly, Ala, Val,

(Ser, Thr, Asn, (Asp, Glu, Leu, Ile, Met,
Gln, Cys, Tyr) Lys, Arg, His) Phe, Trp, Pro)
Pr. Nadia ERRAFIY
 Classification des acides aminés

Acides aminés aliphatiques à chaine hydrocarbonée

Les acides aminés non polaires

(Gly ou G) (Ala ou A) (Val ou V) (Leu ou L) (Ile ou J)

Pr. Nadia ERRAFIY

 Classification des acides aminés

Acides aminés aliphatiques à fonction alcool

Les acides aminés polaires non
ionisables

(Ser ou S) (Thr ou T)

Pr. Nadia ERRAFIY

 Classification des acides aminés

Acides aminés aliphatiques à fonction soufrée

AA polaire non ionisable

AA non polaire
(Cys ou C) (Met ou M)

Pr. Nadia ERRAFIY

 Classification des acides aminés

Acides aminés aliphatiques à fonction acide et leurs amides

AA polaires ionisables

AA polaires non
ionisables
Pr. Nadia ERRAFIY
 Classification des acides aminés

Acides aminés aliphatiques à fonction basique

AA polaires ionisables

Noyau imidazole

(Arg ou R) (Lys ou K) (His ou H)

Pr. Nadia ERRAFIY

 Classification des acides aminés

Acides aminés cycliques

Aromatiques Acide α-iminé

Indole = phényl + pyrrole

(Phe ou f) (Tyr ou Y) (Trp ou W) (Pro ou P)

Non polaire Polaire non ionisable Non polaire Non polaire

Pr. Nadia ERRAFIY

 Classification des acides aminés

 Les acides aminés à chaîne latérale polaire non ionisable

 Les acides aminés à chaîne latérale polaire ionisable

 Les acides aminés à chaîne latérale non polaire

Pr. Nadia ERRAFIY

 Acides Aminés

 Principales propriétés physiques des acides aminés

Isomérie optique

 L-alanine et D-alanine sont des énantiomères

 En règle générale, les acides aminés naturels présents dans les protéines appartiennent à
la série L, mais les exceptions ne sont pas rares, tant chez les eucaryotes que chez les
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procaryotes.
 Acides Aminés
 Principales propriétés physiques des acides aminés
Ionisation

pH alcalin
pH acide

AH2+ AH+- A-

 A pH acide, l’acide aminé a une charge totale nette moyenne positive

 A pH basique, l’acide aminé a une charge totale nette moyenne négative
 A pH neutre, la charge globale de l’acide aminé est nulle, on le nomme Zwiterrion.
Pr. Nadia ERRAFIY
 La forme non ionisée de l’acide aminé ne peut exister à aucun pH
 Acides Aminés
Point isoélectrique PHi ou PI
Tous les acides aminés possèdent un point isoélectrique ou PI
 Le point isoélectrique (PI) est défini comme le pH auquel le nombre de charges positives
est égal au nombre de charges négatives apportées par les groupes ionisables d'une
molécule.
 L’acide aminé apparait à ce PH comme étant neutre (alors qu’il a au moins deux charges
intra moléculaires réalisant un zwittérion).
Zwittérion

pHi =Pr.(pKa 1 + pKa2)/2

Nadia ERRAFIY
 Acides Aminés
Courbe de titration de la glycine

Forme protonée Forme déportonée

pH acide à pH basique
AH2+ AH+- A-

Forme Isoélectrique
à pHi
Zwittérion
AH+- = A-

AH+-

pI = (pK1 + pK2)/2 = 5,97

AH2+ = AH+-

AH2+

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 Acides Aminés
Courbe de titration de l’acide glutamique
Zwittérion

AH3+ AH2+- AH+-- A--

AH+-- = A--

AH2+- = AH+--

pI = (pK1 + pKR)/2 =
(2,19 + 4,25)/2 = 3,22 AH3+ = AH2+-

AH3+

Pr. Nadia ERRAFIY

 Acides Aminés
Courbe de titration de l’histidine
Zwittérion

AH3++ AH+- A-
AH2++-

A-

AH+- = A-

AH2++- = AH+-

pI = (pKR + pK2)/2 =
(6 + 9,17)/2 = 7,58 AH3++ = AH2++-

AH3++

Pr. Nadia ERRAFIY

 Acides Aminés
Comportement des acides aminés en électrophorèse

 À un pH donné, les Aa chargées électriquement

peuvent exister en solution comme cations (+) ou
anions (-).
 Un dépôt de l’Aa est placé au milieu du papier
absorbant (humecté par une solution tampon).
 Le papier est connecté à deux électrodes (- et +).
 Lorsque le courant électrique est établi :
o Les cations se déplacent vers la cathode (-)
o et les anions se déplacent vers l’anode (+).

 pH = pHi (l’acide aminé Ala) : pas de migration

 pH > pHi (l’acide aminé Asp ) : migration vers l’anode
Pr. Nadia ERRAFIY
 pH < pHi (l’acide aminé Lys ) : migration vers la cathode
 Acides Aminés
Principales réactions des acides aminés

Pr. Nadia ERRAFIY

 Protéines
Liaison peptidique
 Liaison peptidique : résulte de la réaction du R1 H H
groupement carboxylique d’un acide aminé + -
3N C C OH + H N C COO
avec le groupement aminé d’un acide aminé
suivant, permet de former un amide H O R2
secondaire avec élimination d’une molécule
d’eau H2O
 Un peptide: molécule comprenant au moins
deux résidus d‘acides aminés R1 H H
 Oligopeptide : nombre d’acides aminés < 10
H3N+ C C N C COO-
 Polypeptide : nombre d’acides aminés < 100
 Protéine : nombre d’acides aminés > 100 N-terminal H O R2 C-terminal

Pr. Nadia ERRAFIY

 Protéines
Caractéristiques de la liaison peptidique

 La liaison peptidique est une liaison qui a les

caractéristiques d’une double liaison partielle,
ce qui a trois conséquences (stable, rigide et
plane)
 La libre rotation autour de la liaison C-N est
impossible (importance pour la conformation
des protéines).
 Les atomes qui participent à cette liaison (les 6
atomes Cα, C, O, N, H et Cα) se trouvent dans
un même plan avec une disposition trans.

Pr. Nadia ERRAFIY

 Protéines
Nomenclature des peptides

 Un acide aminé incorporé dans une chaîne peptidique est appelé résidu d’acide aminé
 Désigné par ajout du suffixe « yl » à la racine du nom
 Seul le dernier acide aminé est désigné sous son nom inchangé
 Exemple : Leucyl-glycyl-alanine

Pr. Nadia ERRAFIY

 Protéines
Exemple de peptides ayant une importance biologique

 Insuline : hormone hypoglycémiante

 Comporte 2 chaînes ; une chaîne de 21 aa et une chaîne de 30 aa
 Il y a 3 ponts disulfures : 2 ponts interchaînes et 1 pont intrachaîne

Insuline
Pr. Nadia ERRAFIY
 Protéines

Structure des protéines

Primaire Secondaire Tertiaire Quaternaire

Pr. Nadia ERRAFIY

 Protéines

Structure primaire

 Enchainement des acides aminés constitutifs d’une protéine, reliés entre eux par des
liaisons peptidiques
 Caractérisée par la nature des acides aminés ainsi que l’ordre d’enchainement

Pr. Nadia ERRAFIY

 Protéines

Structure secondaire
 Premier degré de repliement de la chaîne polypeptidique
 due aux relations dans l’espace des résidus proches les uns des autres dans la chaîne
polypeptidique
 Stabilisée par des liaisons hydrogènes entre les –CO et –NH peptidiques
 La chaîne latérale ne participe pas dans cette structure

Hélice α Feuillet β

Pr. Nadia ERRAFIY

 Protéines

Hélice α

 la structure secondaire la plus

fréquemment rencontrée dans les
protéines
 Enroulement de la chaîne polypeptidique
sous forme cylindrique (spirale, hélice)
 Se caractérise par la formation de liaisons
hydrogènes parallèles à l’axe de l’hélice,
entre le groupement carbonyle –CO d’un
résidu et le groupement amine –NH d’un
autre résidu

Pr. Nadia ERRAFIY

 Protéines

Hélice α

 Exemple : kératine (cheveux, ongle, plume,

cornes
 Sous-unités de l’hémoglobine

Pr. Nadia ERRAFIY

 Protéines
Feuillet β
 Les liaisons hydrogènes des atomes d’oxygène –CO et d’hydrogène –NH d’une liaison
peptidique
 Structure à plat, étirée et étalée

Pr. Nadia ERRAFIY

 Protéines
Feuillet β
 Feuillet β parallèle et antiparallèle

Pr. Nadia ERRAFIY

 Protéines
Feuillet β

 Exemple : Fibroïne (ver à soie, araignée)

Pr. Nadia ERRAFIY

 Protéines

Structure tertiaire
 Due aux relations dans l’espace des
résidus éloignés les uns des autres
dans la chaîne polypeptidique
 Stabilisée par des liaisons hydrogène,
de van der Waals, hydrophobes,
ioniques et des ponts disulfures entre
les chaînes latérales des résidus

Pr. Nadia ERRAFIY

 Protéines
Structure quaternaire
 Due aux relations dans l’espace de différentes chaînes polypeptidiques qui composent
une même protéine
 Stabilisée par les mêmes liaisons que la structure tertiaire, à l’exception des ponts
disulfures

Pr. Nadia ERRAFIY

 Protéines
 Protéines : du simple au compliqué

Pr. Nadia ERRAFIY

 Classification selon la fonction
 Protection ou défense : anticorps

 Régulation : facteurs de transcription

 Mouvement : contraction musculaire (Actine et

Myosine)
 Transport : l’hémoglobine transporte l’O2, les
lipoprotéines plasmatiques

 Energie : les protéines sont des réserves d’acides

aminés en tant que substrats énergétiques Ex :
ovalbumine des œufs

 Influx nerveux : la rhodopsine

 Enzymes : catalyseurs des réactions biochimiques
Pr. Nadia ERRAFIY
 Structure : le collagène, la kératine
 Classification selon la conformation

Protéines fibreuses :

 Rapport axial est supérieur à 10, sont filiformes

 Sont des chaînes disposées parallèlement autour
d'un axe
 Forment de longues fibres
 Sont insolubles dans l’eau
 Remplissent des fonctions structurales ou
protectrices
 Exemples : collagène (os, cartilage), kératine
(cheveux, angles et plumes)

Collagène
Pr. Nadia ERRAFIY
 Classification selon la conformation

Protéines globulaires :

 Rapport axial est inférieur à 10

 constituées de chaînes pliées de forme sphérique
 Sont solubles dans l’eau
 Sont les plus étudiées car à cette catégorie
appartiennent les enzymes, les hormones, les
anticorps

Protéines mixtes :

 Mi-globulaires mi-fibreuses, ex. : la myosine

Pr. Nadia ERRAFIY

 Classification selon la composition

Holoprotéines :

 Composées que d’acides aminés

 Peuvent être fibreuses ou globulaires
 Collagène, Insuline
Insuline
Hétéroprotéines :

 Comportent en plus d’acides aminés, une partie

non protéique appelée groupement prosthétique
 Le groupement prosthétique peut être : glucides,
lipides, acides nucléiques, ions métalliques, etc.
 Sont globulaires
 Hémoglobine Groupement hème de
Pr. Nadia ERRAFIY
l’hémoglobine
 Hétéroprotéines

Classification Groupement prosthétique Exemple

Nucléoprotéines Ac. nucléique Nucléosomes de la

chromatine, ribosomes

Lipoprotéines Lipides HDL, LDL, VLDL

Glucoprotéines Glucides Immunoglobuline G

Phosphoprotéines Phosphate Caséine

Hémoprotéines Hème (porphyrine de fer) Hémoglobine

Métalloprotéines Fe, Cu ferritine, cytochromes

Pr. Nadia ERRAFIY