Maria Jose IZQUIERDO DOZA

Activité nº 15: Les propriétés des enzymes

On sait que la réaction enzymatique permet de déterminer les caractéristiques spécifiques

de chaque enzyme. La vitesse de réaction dépend de conditions environnementales comme
le pH, la température et la concentration en substrat, et cela reflète ainsi le mode d’action
des enzymes.

1.1) Étude d’une réaction enzymatique:

la courbe V=f(s):

On peut voir que plus on augmente la quantité de substrat, la vitesse de la courbe arrive à
son point maximale, c'est-à-dire que tous les enzymes travaillent à 100%. On a une vitesse
maximale de 2,5. En plus on voit que plus il y a de la lactose, plus on va produire plus
rapidement de la glucose et de la galactose. On calcul donc le Vmax/2, qui est égale à 1,25,
et il définit un KM de 40. Ce qui représente la finalité d’une enzyme par ses substrats.

1.2) Étude des facteurs faisant varier la réaction enzymatique:

V= f (T):

Dans un première temps, sur ce graphique on peut voir que plus la température augmente
dans un intervalle de 10º C et 30º C, plus la vitesse augmente aussi. On trouve que la
vitesse des enzymes pour trouver les substrats dépend aussi de la température. Ensuite, on
peut voir quand on arrive à 60º C la vitesse diminue jusqu’à cero. On dirait donc que si la

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température est très haute, les enzymes ne réagissent pas, elles s'altèrent à cause des
hautes températures, donc elles n’arrivent pas à trouver les substrats. De plus, on peut voir
que si la température commence par être très haute et après on la diminue, les enzymes ne
vont pas réagir n’ont plus. C'est-à- dire que les enzymes après être altérées à une
température élevée, elles ne vont plus réagir, même si on baisse la température.

V= f (pH)

Dans ce graphique on peut voir comment la vitesse de réaction des enzymes commence en
0, après elle augmente, et quand elle a une pH de 7 la vitesse baisse. Alors on peut déduire
que la vitesse de réaction va être la plus grande quand le pH est neutre (pH= 7). On peut
voir aussi qu’au moment où le pH est très haut ou très bas la vitesse est nulle, c'est-à-dire
que les enzymes s'altèrent et elles n’arrivent pas à trouver les substrats.

1.3) Etude de l’influence d’un inhibiteur:

Résultats de l’enzyme lactase à 10 unités et son substrat lactose à 50 unités avec un pH=7 et 38º:

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Résultats de l’enzyme lactase à 10 unités et son substrat lactose et thiolactate à 50 unités et de la

avec un pH=7 et 38º:

Dans ce graphique on peut voir que les enzymes prennent plus de temps à transformer le
lactose en galactose et glucose. La cause de cette phenomene et la somme de la
thiolactone un subtract qui est identique à la lactose et qui dans ce cas sert de distraction a
les enzymes.

Un principe de médicament pour empêcher les enzymes bactériennes de fonctionner et de

distraire les enzymes bactériennes avec des subtract très similaires à celles qu' elles
cherchent pour diminuer la production de ces bactéries et de cette manière avoir une baisse
de production de bactéries.

2. Les enzymes et la spécialisation cellulaire:

Les différences observées selon les types cellulaires est que la seule cellules qui a activé
toutes les Gênes est la cellule hépatique et la cellules musculaires qui à différence de les
hépatiques à inactif la Glucose-6-phosphatase. C’est grâce au graphique qu'on peut déduire
que les voies de dégradation du glycogène est la responsable de cette inactivité dans les
Cellules adipeuses et nerveuses des différentes gênes à escepcion de la Glucokinase que
est le première gêne à être dégradé dans cette voie.