نايل h (2) -1

Remercîment
À mes confrères et consœurs ; ce livre c’est pour vous ;je

pose entre vos mains le fruit de mon humble expérience dans le module
de Biochimie .
Je prie mes chers enseignants ainsi que mes camarades et les

lecteurs de montrer leur collaboration en signalant toutes lacunes ou
erreurs rencontrées dans le document .
Ainsi ; je tiens à remercier tous ceux qui m’ont aidé

à créer ce livre ,mes parents et :
1-Le Professeur Hendel Abdellah
2-M.S Hidour Ilham
3-M.S Toual Abdelhamid
4-M.S Ahmida Hicham Nacer
Cordialement : Zitout Naiel.
Bon courage
SOMMAIRE :
1-Les Glucides…………………………………………………………………………………………..04
♦ Structure des glucides………………………………………………………………………………………………………04
♦Metabolisme des glucides ………………………………………………………………………………………………….….12
2-Les Acides Amines ; peptides et protéines…………………………………………….35

♦ Structure des acides amines……………………………………………………………………………………………35
♦ Metabolisme des acides amines……………………………………………………………………………………..56
3-Enzymologie………………………………………………………………………………………...66
4-Les Lipides……………………………………………………………………………………………86
5-Bioénergitique…………………………………………………………………………………...114
6-Intégration du métabolisme tissulaire……………………………………………….127
7-Les Acides Nucléaires………………………………………………………………………....133
Biochimie Page 3
01.Les Glucides Leader Copy
01. Structure des glucides :

QCU (Question à choix unique)
01. Les glucides ne différant que par la configuration d’un seul carbone sont dits : RJ
A. Des épimères.
B. Des anomères.
C. Des énantiomères.
D. Des isomères.
E. Des diastrioisomèrs.
A
commentaire :
→ Un anomère : est une forme cyclique d'un ose dans laquelle la structure du carbone portant la
fonction aldéhyde (dans la cas d'un aldose) ou la fonction cétone (dans le cas d'un cétose) est
asymétrique (donc chirale).
→Les énantiomères : 2 structures, images l’un de l’autre dans un miroir.
→ on parle d'isomérie : lorsque deux molécules possèdent la même formule brute mais ont des
formules développées ou stéréochimiques différentes donc l’isomère c’est un grand titre.
02. Les oses ou sucres simple a « n » carbones : RF
A. Sont des glucides non hydrolysables.

B. Sont les unités de base des glucides.
C. Possèdent une fonction carbonyle.
D. Possèdent « n » fonctions hydroxyle.
E. Peuvent être classés en fonction de la position des fonctions alcool.
D
commentaire :
→ Possèdent « n-1 » fonctions hydroxyle , n :nombre de carbone.
03. Deux oses épimères : RJ
A. Sont image en miroir.

B. Différent par la configuration de tous les carbones asymétriques.
C. Possèdent la même chaine carbonée mais groupement fonctionnel différents.
D. Ne diffèrent que par la configuration d’un seul carbone asymétrique.
E. Ne diffèrent que par la configuration d’un seul carbone hémiacétalique.
D
commentaire :
→Si les molécules ne sont pas image en miroir, et diffèrent que par la configuration absolue
d’un seul C*, on parle des Épimères.
Biochimie Page 4
04. L’interconversion du glucose produit : RJ
A. du galactose.
B. du fractose.
C. du mannose.
D. du sorbito.l
E. de l’acide glucuronique.
B
commentaire : Interconversion des oses c-à-d la transformation d’un cétone en aldose et vice
versa.
05. On trouve du glucose dans les substances suivantes : RF
A. Saccharose.
B. Galactose.
C. Maltose.
D. Lactose.
E. Glycogène.
B
commentaire : Sachez que :
→Saccharose=Glucose+Fructose
→Maltose=glucose+glucose
→Lactose=glucose+galactos
→Le glycogène est un glucide complexe ; il se constitue de plusieurs molécules de glucoses.
→Tandis que: le GALACTOSE est un ose simple différent que le glucose.
06. Le D-mannose et le D-glucose sont : RJ
A. Epimère en C4
B. Enantiomère
C. Cétohéxose
D. Liés par une liaison α (1-4) pour former le lactose.
E. Toutes les réponses sont fausses.
E
commentaire : Ils sont épimères en C2 (voir le schéma au dessous).
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07. Les oses :Cocher la RF
A. Ce sont des molécules organiques, dont les carbones sont porteurs d’une
fonction carbonyles : Aldéhyde ou Cétone.
B. Ils sont constitués de (n-1) fonctions hydroxyles.
C. Ils sont classés selon le nombre de leur atomes de carbone et la nature du
groupement carbonyle.
D. Leurs formule brute est : Cn(H2O)n /n≥3
E. Le carbone portant le groupement cétone a toujours le numéro 1.
E
commentaire :
→ Le carbone portant le groupement cétone a toujours le numéro 2.
→ Le carbone portant le groupement aldéhyde a toujours le numéro 1.
08. Concernant le glucose : RF
A. Est un hexose.
B. Est un aldose.
C. Adopte souvent la forme pyrane.
D. Est retrouvé dans l’isomaltose.
E. Est la source énergétique exclusive du cerveau.
E
commentaire : sachez que :
→Le cerveau est un organe gluco-dépendant ,mais il n’est pas exclusivement gluco-
dépendant ; car il consomme également les corps cétoniques (on les verra dans le chapitre
des lipides )
Biochimie Page 6
→ Isomaltose (Glucose + Glucose : deux résidus glucose unis par une liaison α(1-6)
glycosidique.
09. Le Dglucose et le Dgalactose sont : RJ
A. Des épimères.
B. Des énantiomères.
C. Des anomères.
D. Des aldopentoses.
E. Des cétohexoses.
A
commentaire :no comment XD SAUF qu’ils sont épimères en C4.
10. L’appartenance à la série D d’un ose : RJ
A. Le OH de l’avant dernier carbone peut être situé à droite ou à gauche.

B. L’ose sera systénatiquement dextrogyr.
C. L’ose peut dévier la lumière à droite ou à gauche.
D. Les triocétoses appartiennent tous à la série D.
E. L’énantiomère d’un ose de la série D n’appartient systématiquement à la série L.
C
commentaire :
→ Le OH de l’avant dernier carbone -d’un ose appartient à la série D- est situé forcément à
droite.
→ATTENTION: Ne pas confondre :
série D avec dextrogyre, et série L avec lévogyre !!!!!!!! AUTREMENT DIT : L’appartenance à
une série ne préjuge du sens du pouvoir rotatoire .
11. Le phénomène de la mutarotation : RJ
A. Est la conséquence de l’appartenance de l’ose à la série D ou L.

B. Peut être démontré dans la représentation linéaire de Fisher.
C. Est due à la présence de deux configurations α et β du OH du dernier carbone d’un
ose sous sa forme cyclique.
D. Explique pourquoi le pouvoir rotatoire d’un ose n’est pas lu instantanément sur un
polarimètre.
E. Est due à la présence de deux configuration α et β de tous les carbones d’un ose.
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D
commentaire :Il faut savoir que la mutarotation c’est Le passage d’une forme anomérique à une
autre se fait par ouverture du cycle sous forme hémiacétalique puis recyclisation.
Brièvement : le passage d’un anomère α à β et vice versa.
NB :→ Le carbone C2 est le carbone anomérique pour les cétoses
→le carbone c1 est le carbone anomérique pour les aldoses.
12. Un diholoside issu de la formation d’une liaison osidique entre les OH des deux
carbones anomérique :RJ
A. Est un sucre réducteur.

B. Est un sucre non réducteur.
C. Ne présente pas de phénomène de mutarotation.
D. a+c
E. b+c
E
commentaire :Un diholoside est dit non réducteurlorsqu’il n’y a pas d’un OH anomérique libre.
→sachez que : Les diholosides non réducteurs ne peuvent pas faire la mutarotation parce qu’ils
n’ont pas un carbone anomérique libre .
→Une i nformation supplémentaire : la mutarotation c’est -comme la réduction- une propriété
qui est liée à la présence d’un carbone anomérique libre.
13. Concernant la structure des glucides : RF
A. Dans la série D des oses on parle d’anomérie β si quelque soit l’ose le OH porté par
le C1 est situé au dessus du plan du cycle.
B. Le nombre de carbone asymétrique est le même pour un aldopentose et un
cetohexos.
C. Pour les cétohexoses la série est déterminée par le carbone 5.
D. IL y a un minimum de 1 carbone asymétrique pour les aldoses.
E. Un ose de série D ne dévie pas obligatoirement la lumière polarisée à droite.
A
commentaire : Dans la série D des oses on parle d’anomérie β si le OH porté par le C1 est situé
au dessus du plan du cycle pour les aldoses.
14. L’amidon : RF
A. Est compose de 80% d’amylopectine et 20% d’amylose.
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B. Est compose de liaisons α (1-4) et de branchements α (1-6).

C. Est situé dans les chloroplastes des plantes.
D. Est la réserve de sucre chez les plantes.
E. Ses ramifications sont moins longues que celles du glycogène.
C
commentaire : l’amyloplastec’est un plaste qui s’est spécialisé dans le stockage de l’amidon ; et

non pas les chloroplastes.
15. Le glucose : RJ
A. Ne peut pas être utilisé par les globules rouges.

B. A 4 carbones asymétriques.
C. Est stocké sous forme d’amidon chez les animaux.
D. Est oxydé pour former du glycérol.
E. Est un céto-hexose.
B
commentaire : →Les globules rouges sont gluco-dépendants (N’utilisent que le glucose).
→Le glucose c’est un aldo-héxose donc le nombre de carbone asymétrique est : 6-2=4.
→Le glucose est stocké sous forme d’amidon chez les végétaux.
→Il est oxydé pour former des acide :
-Oxydant doux (HNO3 dilué ; I2/OH- )→Acide aldonique.
-Oxydant fort (HNO3 concentré)→Acide aldarique.
-Fonction alcool primaire →Acide uronique.
16. Un sucre réducteur : RJ
A. Est capable de réduire des oxydants

B. Est capable d’oxyder des oxydants
C. L’extrémité réductrice est un OH porté par n’importe quel atome de carbone
D. Est à la base de la formation d’un précipité bleu CUO2
E. Le saccharose est un sucre réducteur
A
commentaire :
→Un sucre(oligoside) est dit
réducteur lorsqu’il possède un –OH
anomèrique libre (non engagé dans
une liaison osidique)
→Un sucre est dit non réducteur
lorsqu’il ne possède .aucun -OH
anomérique libre comme le
saccharose(glucose +fructose) :voie le
schéma suivant :
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QCM( question à choix multiple)
01. La liaison osidique: cocher les réponses justes
A. Se fait entre l’hydroxyle du groupement hémiacétalique du carbone

anomérique et le groupement hydroxylique d’un autre ose.
B. Permet uniquement la formation d’osides réducteurs.
C. Instable en milieu alcalin.
D. Facilement rompue par hydrolyse acide ou enzymatique
E. Se fait entre deux fonctions alcools.
AD
commentaire: →La liaison osidique est très stable en milieu alcalin mais elle est facilement
rompue par hydrolyse acide ou enzymatique.
→ Elle permet la formation d’osides réducteurs ET AUSSI des osides non réducteurs.
02. Le D-Glucose et le D-Fructose sont : RJ
A. Des hexoses ayant la même formule brute.

B. Des épimères
C. Des énantiomères.
D. Des isomères de fonction.
E. Des aldopentoses
AD
commentaire: Isomères de fonction :deux composés ayant la même formule brute mais ils se
diffèrent dans la fonction .
03. Lesquelles des propositions suivantes concernant la cellulose sont correctes :
A. Est une polyoside d’origine végétale.

B. Est dégradée par les 𝛼-glucosidases.
C. Ne comporte que des liaisons osidique béta 1-4.
D. Est formée de longue chaine non-ramifiée de glucose.
E. N’est pas digérée en glucose dans le tube digestif chez l’homme.
ACDE
commentaire :→La cellulose est un polyoside linéaire qui représente 50 % du carbone végétal.
→Il est hydrolysé par une β glucosidase (cellulase) non présente dans le tube digestif chez
l’homme.
→ La cellulose n’est donc pas hydrolysée lors de la digestion chez l’homme.
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QCS (Question à choix simple-vrai/faux)

NB : ne pas être content ; ce genre de question est très raremet fréquenté XD.
01. Le L-glucose est l’énantiomère du D-glucose (faux)

02.Le glycogène et l’amidon sont des polymères de β(1-4)glucose (faux)
commentaire :- Ils sont des polymères de glucose liés en α(1-4)+

ramification α(1-6).
-la différence entre eux :→Le glycogène est plus ramifié que l’amylopectine(un type d’amidon)
→l’amidon chezles végétaux ;le glycogène chez les animaux.
03. La loi de pouvoire rotatoire est additive (vrai)
commentaire : Pour calculer le pouvoire rotatoire d’un mélange formé de deux oses , on
additionne les valeurs entre elles, c’est pourquoi cettes loi est dite additive.
04. Le nombre de carbone asymétrique (C*) d’un composé chiral :

-Pour les aldoses :n-2
-Pour les cétones :n-3 (« n » c’est le nombre des atomes de carbone)
(Vrai)
commentaire :
→Un composé chiral c’est un composé ne contient pas un axe symétrique ,donc
chiral=asymétrique.
→Un carbone asymétrique : c’est un carbone lié à quatre substituants de nature différentes.
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02. Métabolisme des glucides :

QCU (Qustion à choix unique)
01. Concernant la fermentation lactiques : RF
A. Se déroule dans la mitochondrie.

B. Se déroule en anaérobiose.
C. Se déroule dans le muscle en contraction rapide.
D. Permet la régénération du NAD+.
E. Catalysé par la lactate déshydrogénase.
A
commentaire :
→La fermentation lactique se fait en absence d’oxygène :
- pas de mitochondries (cas des hématies) ou
- conditions hypoxiques (muscle en contraction rapide).
02. Le cycle de Krebs : RF
A. Est mitochondriale.
B. Est une voie catabolique oxydative anaérobie.
C. Est constitué de 8 réactions.
D. L’isocitrate déshydrogénase.
E. A pour but de produire l’énergie et les intermédiaires métaboliques.
B
commentaire :
→ Le cycle de Krebs une voie catabolique oxydative aérobie, participe à la fois au
catabolisme et à l’anabolisme ,il est dit Amphibolique.
03. La glycolyse : RJ
A. Est un ensemble de 8 réactions qui transforme le glucose en pyruvate.

B. A lieu dans toutes les cellules de l’organisme.
C. Est mitochondriale
D. Est dérivés en 03 grandes phases
E. La phosphofructokinase 1 est la seule enzyme de régulation
B
commentaire :
→La glycolyse :
-est une série de 10 réactions enzymatiques catalysées par 10 enzymes, , Elle est divisée en
deux grandes phases :
♦ une 1ère phase consommatrice de l’ATP = phase d’investissement énergétique (5 réactions)
♦ une 2ème phase synthèse de l’ATP = phase de remboursement (5 réactions) *
-Elle a lieu dans toutes les cellules de l’organisme mais à des degrés divers. Les GR et le
cerveau sont des tissus glucodépendants (n’utilisent que le glucose).
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-A l’échèle cellulaire, elle se déroule entièrement dans le cytosol (extra-mitochondriale).
04. Les besoins en glucose sont couverts par: RF
A. L’alimentation.
B. La glycogénolyse.
C. La néoglucogenèse.
D. La voie de pentose phosphate.
E. Certains acides aminés.
D
commentaire:
→la VPP ne donne pas du glucose, en fait la voie des pentoses phosphates qui est appelée
aussi shunt des pentoses ou voie des hexoses monophosphates ; ou encore voie du 6-
phosphogluconate ou voie de Warburg-DickensHorecker, est une autre voie du catabolisme
oxydatif du glucose, qui dévie la glycolyse (Shunt) vers une finalité plus anabolique que
catabolique.
05. Le glucose 6-phosphate déshydrogénase : RF
A. Est une enzyme de régulation de la voie de pentoses phosphates.

B. Catalyse une réaction irréversible.
C. La concentration en NADP+ est le facteur régulateur le plus important.
D. Intervient au cours de la phase non-oxydative.
E. A comme produit le 6 phospho-glucono lactone.
commentaire :
→La glucose 6-phosphate déshydrogénase intervient au cours de la phase oxydative ,elle
catalyse la réaction suivante :
06. L’insuline : RF
A. Active la glycolyse
B. Inhibe la glycogénolyse
C. Inhibe la néoglucogenèse
D. Active la glycogénogénèse
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E. Active la glycogénolyse
E
commentaire :
→De manière générale ,l’insuline c’est une hormone hypoglycémiante qui active toute voie
sert à la disparation du glucose, et inhibe toute voie sert à la production du glucose
→La glycogénolyse c’est la dégradation du glycogène en glucose ,donc l’insuline inhibe cette
voie métabolique .
07. La glycogénogénèse : RF
A. Désigne la synthèse du glycogène.

B. De localisation cytoplasmique.
C. Consomme de l’ATP.
D. Son substrat est L’UDP glucose.
E. Activée par le glucagon.
E
commentaire :
→La glycogénogénèse est activée par l’insuline ,et inhibée par le glucagon et l’adrénaline.
08. Le glycogène : RF
A. Est un polymère de glucose.

B. Est une forme de stockage dans les cellules animales.
C. Est une structure arborescente moins compacte que l’amylopectine.
D. Formé par des unités de glucose liés par des liaisons α (1-4) et α (1-6).
E. Est abondant dans le foie et le muscle.
C
commentaire :
→Le glycogène est plus ramifié que l’amylopectine(un type d’amidon)
→L’amidon est une forme de stockage pour les végétaux .
09. Bilan énergétique de la glycolyse : pour chaque enzyme : RF
A. Hexokinase →+ATP.
B. Phosphofructokinase →-ATP.
C. G3P déshydrogénase →+2NADH,H+.
D. Phosphoglycérate kinase →+2ATP.
E. Pyruvate kinase →2ATP.
A
commentaire :
→La réaction catalysée par l’hexokinase c’est une réaction consommatrice d’une molécule
d’ATP .
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10. La néoglucogenèse : RF
A. Transforme les précurseurs non glucidiques en glucose.

B. Est une voie métabolique vitale.
C. Les lactates sont des précurseurs.
D. Les acides aminés sont des précurseurs.
E. Le glycérol n’est pas un précurseur.
E
commentaire :
Les précurseurs de la néoglucogenèse sont :
- Lactate qui provient du Pyruvate par la fermentation lactique dans les globules rouges et
des cellules musculaires
- Alanine et les acides aminés glucoformateurs qui proviennent de la dégradation des
protéines dans les cellules musculaires
- Glycérol qui provient du catabolisme des triglycérides dans le tissu adipeux .
A. Est une forme de réserve du glucose.

B. Les liaisons osidiques α (1→4) sont moins nombreuses que les liaisons α (1→6).
C. Est dégradé par le glycogène phosphorylase qui est l’enzyme de régulation.
D. Est un homo-polyoside.
E. Le glycogène est plus rapidement mobilisable que les lipides.
B
A. Est une voie de catabolisme oxydative aérobie de l’acétyl-CoA en CO2 et ATP.

B. Fournit des intermédiaires pour les biosynthèses.
C. Il participe à la fois au catabolisme et à l’anabolisme, il est amphibolique.
D. Le NADH traverse la membrane mitochondriale grâce à une perméase.
E. Est une suite coordonnée de 8 réactions qui catabolisent l’acétyl-CoA.
D
commentaire :
→ Le NADH,H+ cytosolique ne pouvant pas traverser la membrane mitochondriale. Un
système navettes permet de faire passer, le pouvoir réducteur porté par NADH, H+ du
compartiment cytosolique vers le compartiment mitochondriale.
→Deux systèmes navettes existent :
- La navette du glycérol 3 phosphate : dans les muscles et le cerveau.
13. La glycogénolyse nécessite 4enzymes : RF
A. La glycogène phosphorylase.
B. La transférase.
C. La α (1-6) glucosidase.
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D. La phospho-glucomutase.
E. L’enzyme branchante.
E
commentaire :
→L’enzyme branchante c’est une enzyme de synthèse du glycogène (glycogénogénèse).
14. La voie de pentose phosphate : RF
A. A pour but de produire du NADPH,H + et du ribose 5 phosphate.

B. Elle est ubiquitaire.
C. Dans les globules rouges a pour but la réduction du glutathion.
D. La voie de pentose phosphate est très active dans le muscle.
E. Le substrat de la voie de pentoses phosphates est le glucose 6phosphate.
D
commentaire :
→La voie des pentoses phosphates est ubiquitaire (se déroule dans toutes les cellules) mais
elle principalement dans les tissus à forte activité anabolique tels que :
-Le foie : synthèse des acides gras, du cholestérol et réactions de détoxification ;
- Le tissu adipeux: synthèse des acides gras ;
-Les tissus stéroïdogènes (corticosurrénales, testicules, ovaire et placenta) : synthèse des
hormones stéroïdes .
-Les globules rouges : réduction du glutathion.
15. Le pyruvate: RJ
A. Est synthétisé par la pyruvate kinase.

B. Est formé de 3 atomes de carbones.
C. Est le substrat de la fermentation lactique en anaérobiose.
D. Est le substrat de décarboxylation oxydative en acétyl-CoA en aérobiose.
E. Toutes les réponses sont justes.
E
commentaire :
→La réaction catalysée par la pyruvate kinase.
16. La glycolyse : RF
A. Consiste en une séquence de dix réactions dont 03 sont irréversibles.
Biochimie Page 16
B. les réactions de cette voie se déroulent dans le cytosol.

C. Est une source d’énergie.
D. Permet la dégradation du glucose en pyruvate.
E. Aboutit à un bilan énergétique de 5ATP.
E
commentaire : →Le bilan énergétique de la glycolyse est : 2ATP+ 2NADH,H+.
→Sachez que dans : 2NADH,H+. = 6ATP ou 4ATP, ça dépend le système navette.
-La navette du glycérol 3 phosphate : fournit 2ATP (dans le muscle et le cerveau)
-La navette Malate-Aspartate : fournit 3ATP (dans le cœur, le foie et les reins)
→Donc dans tous les cas le bilan énergétique n’est pas 5ATP.
17. La principale enzymes régulatrice de la glycolyse : RJ
A. Glucokinase.
B. Glyceraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase.
C. Phosphofructokinase (PFK1).
D. Pyruvate kinase.
E. Enolase.
C
commentaire : →Le PFK1 catalyse la réaction numéro3 qui présente l’étape d’engagement
vers la glycolyse donc évidemment il est la principale enzymes régulatrice.
→IL y a 3 enzymes limitantes dans la glycolyse :
-Hexokinase(HK),-Phosphofructokinase(PFK1),-Pyruvate Kinase(PK).
18. La dernière de la glycolyse : RF
A. Transforme la phosphoénolpyruvate en pyruvate.

B. Catalysé par le pyruvate kinase.
C. Le déficit en PK peut entraîner une anémie hémolytique.
D. Produit une molécule d’ATP.
E. Produit une molécule de NADH,H+.
E
commentaire : -Le déficit en PK dans les GR →diminution de la production de l’ATP
→Déformation de la membrane de GR →Anémie hémolytique

-Méthode de diagnostique : Le mesure de l’activité enzymatique de la PK et l’analyse par
biologie moléculaire.
19. Le pyruvate : RJ
A. Est synthétisé par le pyruvate kinase.

B. Est formé de 03 atomes de carbone.
C. Est le substrat de la fermentation lactiique en anaérobiose.
D. Est le substrat de décarboxylation oxydative en acétyl-CoA en aérobiose.
Biochimie Page 17
E
commentaire :Devenir du pyruvate :
1)En aérobiose (Présence de l’oxygène) :dans la mitochondrie ,Une décarboxylation
oxydative →Cycle de Krebs .+++énergie
2)En anaérobiose (Absence de l’oxygène) :dans le cytosol ,être transformé en Lactate ou en
éthanol,autrement dit ,il y aura une fermentation lactique ou bien une fermentation
alcoolique .+énergie.
20. La pyruvate déshydrogénase: RF
A. Complexe multienzymatique.
B. De localisation mitochondriale.
C. Catalyse une réaction irréversible.
D. Catalyse la décarboxylation oxydative du pyruvate en acétyl-CoA.
E. Produit une molécule d’ATP
E
commentaire :- La réaction globale de la décarboxylation oxydative est :
Pyruvate+CoA-SH+NAD+ →Acétyl-CoA +CO2 +NADH,H+
-NB : le pyruvate est composé de 3atomes de carbone,après la décarboxylation oxydative il
y aura 02atomes de carbone ,par conséquent il se transforme en Acétyl-CoA. Donc DO NOT
MEMORIZE !!!
La décarboxylation c’est l’enlèvement d’un atome de carbone .
21. L’un des produits suivants ne traverse pas la barrière mitochondriale : RJ
A. Malate.
B. Citrate.
C. Pyruvate
D. Glycérol 3 phosphate.
E. NADH2
E
+
commentaire : Le NADH, H cytosolique ne pouvant pas traverser la membrane
mitochondriale .Un système navette permet de faire passer .
22. Bilan énergétique de la glycolyse totale dans la mitochondrie : RF
A. 8NADH2,2FADH2 et 2ATP
B. 30ATP
C. 24ATP dans le cycle de krebs et 6ATP dans la décarboxylation oxydative
D. 6NADH2,4FADH2 et 4ATP.
E. La réponse A et C sont justes.
D
commentaire : → La glycolyse totale dans la mitochondrie = La décarboxylation oxydative×
𝟐 +2tours du cycle de Krebs
Biochimie Page 18
→La décarboxylation oxydative : 2NADH2≡ 𝟔𝑨𝑻𝑷

→2tours du cycle de Krebs :2GTP+6NADH2+2FADH2≡ 𝟐𝟒𝑨𝑻𝑷
A. Séquence de 08 réactions enzymatiques.

B. Permet la synthèse de l’acétyl-CoA.
C. Produit du guanosine triphosphate (GTP)
D. La présence de l’oxygène est indispensable à son déroulement
E. Oxydation d’un acétyl-CoA s’accompagne avec la libération de l’équivalent de
12ATP.
B
commentaire : GTP peut facilement se transformer en ATP sous l’action d’une adénosine
diphosphokinase : ADP+GTP ⟺ATP+GDP.
24. Le bilan énergétique de l’oxydation complète d’une molécule de Glucose dans le

globule rouge est : RJ
A. 2lactate +2ATP.
B. 2pyruvate+6ATP.
C. 36ATP.
D. 38ATP.
E. 36/38ATP.
A
commentaire :Le pyruvate formé par la glycolyse va entrer dans une fermentation lactique ,
parce que le globule rouge est une cellule dépourvue de mitochondrie .
25. Concernant le métabolisme des glucides : RF
A. La glycolyse est cytosolique.

B. Le cycle de Krebs est mitochondriale.
C. La néoglucogenèse est cytosolique et mitochondriale
D. La décarboxylation oxydative est cytosolique et mitochondriale.
E. La voie de pentose phosphate est cytosolique
D
commentaire : → La décarboxylation oxydative n’est pas cytosolique mais mitochondriale, car
elle nécessite la présence de l’oxygène .
→ La néoglucogenèse a lieu également dans le RE (Réticulum endoplasmique).
26. Concernant le métabolisme des glucides : RF
A. La glucokinase et cytosolique.
B. L’iso citrate déshydrogénase est mitochondriale.
C. Le fructose 1-6 biphosphatase est cytosolique et mitochondriale.
D. Le pyruvate déshydrogénase est cytosolique et mitochondriale
E. Le glucose 6 phosphate déshydrogénase est cytosolique
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D
commentaire : →La glucose 6 phosphate déshydrogénase est une enzyme nécessaire dans la voie
de pentose phosphate (VPP), elle catalyse la déshydrogénation du glucose-6-P en 6-
phosphogluconate.
→La fructose 1-6 biphosphatase est une enzyme catalyse une réaction irréversible dans la
néoglucogenèse.
27. La glycolyse : RJ
A. La voie du catabolisme oxydatif aérobie du glucose en pyruvate.

B. Est constituée par l’enchainement de 10 réactions réversibles.
C. Se produit uniquement dans le globule rouge .
D. Est composée de 5 réactions cytosolique et 5 réactions mitochondriales.
E. Le bilan métabolique : 02 pyruvates+2ATP+2NADH,H+ .
E
commentaire : →La glycolyse est ubiquitaire(se déroule dans toutes les cellules) mais à des degrés
divers.
28. Parmi ces précurseurs, lequel ne donne pas de glucose par

néoglucogenèse(NGG) :RJ
A. L’alanine
B. Le pyruvate
C. Le lactate
D. Le glycérol
E. L’acétyl CoA
E
commentaire : Les sources de ces précurseurs :

-Pyruvate→Lactate
-Acides aminés glucoformateurs→Alanine
-Triglycérides(Tissu adipeux)→Glycérol
29. La néoglucogenèse : RJ
A. Toutes les enzymes de cette voie sont cytosolique.

B. Elle est ubiquitaire.
C. Fortement activée en situation de jeûne.
D. Très active au niveau musculaire pour permettre la contraction.
E. Elle est régulée réciproquement avec la glycogénolyse.
C
commentaire : →La néoglucogenèseest régulée réciproquement avec la glycolyse pour
empêcher des cycles futiles qui gaspillent de l’énergie.
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A. Est la voie de synthèse du glucose à partir du galactose et fructose

B. N’a lieu que dans le foie.
C. Emprunte les réactions inverses de la glycolyse, c’est une glycolyse inversée..
D. Contribue au maintien de la glycémie.
E. Consomme 2ATP et 2NADH,H + par molécule de glucose formé.
D
commentaire : → Lanéoglucogenèseest assurée par :
-Le foie (90% du glucose néoformé)
-et moindre degré par le rein (10%)
→ Lanéoglucogenèse : permet d’obtenir du glucose à partir de substrats non-glucidiques.
31. La néoglucogenèse à partir du pyruvate : RF
A. A lieu dans le foie et le rein.

B. Est stimulée par un jeûne prolongé.
C. Produit 4ATP+2GTP+2NADH,H+.
D. Est activée par le glucagon.
E. Un niveau d’ATP élevé l’active.
C
commentaire :ATTENTION ! La néoglucogenèse est énergétiquement coûteuse(consomme
de l’énergie) ,pour la synthèse du glucose à partir du pyruvate ,l’équivalent de 6ATP sont
dépensées , alors que 2ATP seulement sont produites par dégradation d’une molécule de
glucose .
32. La néoglucogenèse à partir de l’alanine : RJ
A. Fait intervenir le muscle uniquement.

B. Fait intervenir le lactate déshydrogénase.
C. Transforme le pyruvate en lactate.
D. Porte le nom de cycle de Felig.
E. Porte le nom de cycle de Cori.
D
commentaire : → Lanéoglucogenèsefait intervenir le muscle et le foie aussi.
→La néoglucogenèse à partir du lactate porte le nom du cycle de Cori (cycle glucose-lactate)
33. La glucose-6-phosphatase: RJ
A. Débranche le glycogène.
B. Permet l’établissement d’une ramification du glycogène.
C. Permet la néoglucogenèse et l’exportation du glucose dans le sang
D. Termine la glycogénolyse
E. N’existe pas dans le foie.
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C
commentaire : C’est vrai que la glucose-6-phosphatasetermine la glycogénolyse dans le
foie ; MAIS tans que c’est un QCU on doit choisir la proposition qui est plus juste .
34. L’hexokinase : RF
A. Phosphoryle le glucose pour l’engager dans le métabolisme.

B. Se rencontre dans la plupart des tissus de l’organisme.
C. A une faible affinité pour le glucose.
D. Catalyse une réaction irréversible de la glycolyse.
E. Est inhibée allostériquement par son produit : glucose-6-phosphate.
C
commentaire : → L’hexokinase a une forte affinité pour le glucose (Km↓).
→Souvenez-vous :-Tout ce qui est substrat active l’enzyme.
-Tout ce qui est produit inhibe l’enzyme.
35. Le métabolisme du galactose : RF
A. La galactokinase ubiquitaire catalyse la réaction de phosphorylation du

galactose.
B. Le galactose est obtenu par hydrolyse du lactose.
C. L’UDP est un intermédiaire nécessaire au transfert entre galactose et glucose
D. Rejoint la glycolyse par le biais au galactose-6-phosphate.
E. La galactosémie congénitale est due au déficit en galactose -1-phosphate uridyl
transférase.
D
commentaire : →Le métabolisme du galactose rejoint la glycolyse par le biais au glucose-6-
phosphate. .
→La galactosémie congénitale est une maladie métabolique qui touche souvent les
nouveaux nés.
A. Appelée aussi shunt d’hexose monophosphate.

B. Produit du ribose-5-phosphate.
C. Source de NADPH,H +.
D. Nécessite de l’ATP.
E. Le C1 du glucose est éliminé avec le CO2
D
commentaire : →Le bilan énergétique de la voie de PP est 0ATP (pas de consommation ni
production d’ATP)
→Information supplémentaire : La VPP est appelée aussi la voie du 6-phosphogluconate ou
voie de Warburg-Dickens-Horecker
37. La glucose-6-phosphate-déshydrogénase : RJ
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A. Enzyme mitochondriale.
B. Enzyme importante d’une voie métabolique aboutissant à l’ATP.
C. Se trouve seulement dans les hépatocytes.
D. Permet l’oxydation du glucose en glucose-6-phosphate.
E. Produit une molécules de NADPH,H+.
E
commentaire : →Cette enzyme est cytosolique.
→Elle est ubiquitaire (le foie-hépatocytes-, le tissu adipeux, le tissu stéroïdogènes, les GR …)
38. Le métabolisme du galactose : RJ
A. Est éssentiellement hépatique.

B. Rejoint la glycolyse au niveau du glucose-6-phosphate.
C. Nécessite l’activation du galactose sous forme de l’UDP galactose.
D. Des déficits enzymatiques héréditaires sur la voie du métabolisme du galactose
sont responsables de la galactosémie congénitale.
E
commentaire : Traitement pour la galactosémie congénitale :
→Exclure du régime le galactose et les aliments qui en contiennent et particulièrement le
lait.
A. Est très active dans le tissu adipeux.

B. Produit 2NADPH, H+ par glucose 6phosphate.
C. Est cytosolique.
D. Tous ses intermédiaires sont phosphorylés.
E. Produit de l’érythrose, un pentose nécessaire à la synthèse des acides aminés
aromatques.
E
commentaire : →Elle produit l’érythrose4-phosphate qui est un tétrose (4C) phosphorylé et
non pas un pentose (5C).
40. La voie de pentose phosphate : RJ
A. Est appelée également voie d’EMBDEN MYERHOFF-PARNAS.

B. Est localisée dans la mitochondrie.
C. Comporte 3 étapes successives.
D. Est inhibée par une augmentation du rapport NADP/NADPH,H +.
E. Sa première réaction est catalysée par la glucose-6-phosphate déshydrogénase.
E
commentaire : → La voie d’EMBDEN MYERHOFF-PARNAS c’est laglycolyse.
→La VPP est cytosolique.
→Elle comporte 2 étapes successive qui sont :
-La phase oxydative (Irréversible)
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-La phase non oxydative (Réversible)

→Est inhibée par une augmentation du rapport NADPH,H +/NADP.
41. La voie de pentose phosphate RF :
A. Se déroule surtout dans le tissu adipeux.

B. Fournit du ribose.
C. Fournit du NADH,H+.
D. Tous les intermédiaires de cette voie sont phosphorylés.
E. Fournit de l’érythrose pour les acides aminés aromatiques.
C
+ +
commentaire : →La VPP fournit du NADPH, H et non pas le NADH,H .
→La différence entre NADH, H+ et NADPH, H+ :
-Le NADH, H+ intervient dans la production énergétique par la phosphorylation oxydative
→Catabolisme
-Le NADPH,H+ ; sa production ou sa consommation n’est pas pour des buts énergétique ;
ça va servir plutôt soit à la protection de la cellule contre l’oxydation ou bien l’intervention
dans des réactions d’oxydoréduction au cours de la synthèse de molécules d’intérêt
biologique.→Anabolisme
42. L’acétyl-CoA : RJ
A. Provient uniquement de la décarboxylation du pyruvate.

B. Est un inhibiteur allostérique de la pyruvate déshydrogénase.
C. Est un inhibiteur allostérique de la pyruvate carboxylase.
D. Peut donner de glucose par néoglucogenèse.
E. Toutes les réponses sont justes
B
commentaire : →L’acétyl-CoA a plusieurs origines, il provient de :
-La décarboxylation oxydative du pyruvate.
-la 𝜷-oxydation des acides gras.
-La dégradation de certains acides aminés.
→La pyruvate, est celui qui peut donner du glucose par néoglucogenèse .
43. L’acétylCoA : RJ
A. Il pénètre à l’intérieur de la mitochondrie grâce à une perméase.

B. Provient uniquement de la décarboxylation oxydative.
C. Catabolisé à travers 08 réactions carbonnées
D. Sa synthèse est assurée par la pyruvate kinase.
E. Toutes ces réponses sont fausses.
C
commentaire : →Sachez que : La mitochondrie possède une double membrane-
interne/externe (enveloppe mitochondriale).
→Le pyruvate passe par la membrane externe via des porines ; puis il se trouve donc dans
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l’espace inter-membranaire, il traverse alors la membrane interne grâce à un transporteur

de type « symport » en couplant son entrée avec un cation H + .Le pyruvate donc se fait
convertir en « Acétyl-CoA »
→La synthèse de l’acétyl-CoA est assurée par le pyruvate déshydrogénase.
44. Á proposdu cycle de Krebs RJ
A. Est purement catabolique.

B. Toutes les enzymes sont situées dans la matrice mitochondriale.
C. Son bilan énergétique est plus faible que celui de la glycolyse.
D. Produit du GTP, NADH2 et FADH2.
E. Se déroule en deux compartiments celluaires.
D
commentaire : →Le cycle de Krebs participe à la fois au catabolisme et à l’anabolisme ,il est
dit Amphibolique .
→Elle se déroule :
-Dans la mitochondrie chez les eucaryotes .
-Dans le cytosol chez les procaryotes.
45. Á proposdu cycle de Krebs: RJ
A. Est purement catabolique.

B. Toutes les enzymes sont situées dans la matrice mitochondriale.
C. Son bilan énergétique est plus faible que celui de la glycolyse .
D. Son produit final est l’oxaloacétate.
E. Se déroule en deux compartiments celluaires
D
46. Á proposdu cycle de Krebs : RF
A. Il débute par l’intégration de l’acétyl-CoA.

B. Son produit final est l’oxaloacétate.
C. Se déroule dans la mitochondrie.
D. Trois NADH,H+ sont formés par molécule du glucose.
E. A un rôle énergétique et anabolique.
D
commentaire : Six NADH,H sont formés par une molécule du glucose ; tandis que 3 NADH,H+
+
seulement formés pour un tour du cycle de Krebs.
47. Le bilan énergétique de l’oxydation complète de lactose en anaérobiose est : RJ
A. 4ATP + 4NADH,H+.
B. 16ATP.
C. 2ATP + 4NADH,H+.
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D. 4ATP + 2NADH,H+.
E. 12ATP.
A
commentaire : → Lactose=glucose+galactos.
→sachez que: Le métabolisme de galactose peut rejoindre la glycolyse par le biais du
glucose-6-phosphate.
→Donc le bilan énergétique de l’oxydation complète de lactose est équivalent de deux
molécules de glucose.
→On sait que une le bilan énergétique de l’oxydation complète d’une seule molécule de
glucoseen anaérobiose est: 2ATP + 2NADH, H+.
48. Le passage d’une molécule d’Acétyl-CoA dans le cycle de Krebs produit : RJ
A. 6ATP.
B. 11ATP.
C. 12ATP.
D. 18ATP.
C
commentaire : →Un tour du cycle de Krebs va nous donner :
-1GTP→1ATP
-3NADH, H+→9ATP ≡ Donc il y aura 12ATP.
-1FADH2→2ATP
49. Le nombre de NADH, H+ et de FADH2 après dégradation d’une molécule de glucose

dans la mitochondrie est : RJ
A. 5NADH, H+ et 1FADH20.
B. 5NADH, H+ et 2FADH2.
C. 4NADH, H+ et 2FADH2.
D. 8NADH, H+ et 2FADH2.
E. 10NADH, H+ et 2FADH2.
D
commentaire :-Une molécule de glucose →2Pyruvate (glycolyse cytoslique)
-2Pyruvate→2acétyl-CoA→2NADH,H+(Décarboxylation oxydative)
-2tours de cycle de Krebs →6NADH,H+ et 2 FADH2
Donc il y a 8NADH,H+ et 2FADH2.
50. Le bilan énergétique d’une molécule de saccharose est de: RJ
A. 38 ATP
B. 36 ATP
C. 76 ATP
D. 78 ATP
E. les propositions C et D justes.
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E
commentaire : →Saccharose=Glucose+Fructose
→Saccharose⇔2Glucoses.
→Une molécule de glucose donne 36 ATP, 37ATP ou 38ATP(ça dépend le système navette).
51. Le glucose-6-phosphate participe au precessus suivant: RF
A. Glycolyse
B. Glycogénolyse
C. Glycogénogénèse
D. Cycle de Krebs
E. Néoglucogenèse.
D
commentaire : → Leglucose-6-phosphate participe aussi à la voie de pentose phosphate
(VPP).
→Tous les intermédiaires du cycle de Krebs ne contiennent que 3carbones.
A. Renferme deux types de liaisons glycosidiques 𝛼(1-4) et 𝛼(1-6)

B. Le glycogène musculaire est une réserve pour la synthèse de l’ATP.
C. Le glycogène hépatique est utilisé pour maintenir la glycémie à un niveau stable.
D. Sa dégradation est assurée uniquement par le glycogène phosphorylase.
E. Sa synthèse et sa dégradation sont sujettes à une régulation hormonale.
D
commentaire : La dégradation du glycogène est assurée par :
-5 enzymes chez les hépatocytes.
-4 enzymes chez les cellules musculaires (Voir le cours).
53. L’insuline : RF
A. Active la glycolyse.
B. Inhibe la glycogénolyse.
C. Inhibe la néoglucogenèse.
D. Active la glycogénogenèse.
E. Active la glycogénolyse.
E
commentaire : →L’insuline est une hormone hypoglycémiante qui provoque une diminution de
la quantité de glucose dans le sang..
→Le glucagon est une hormone hyperglycémiante qui provoque une
augmentation de la quantité de glucose dans le sang.
Le rôle commun : maintenir l’équilibre du taux de glucose contenu dans le sang.
-Donc : le glucagon :
-Inhibe la glycolyse.
-active la glycogénolyse.
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-active la NGG.
-Inhibe la glycogénogenèse.
54. La glycogène phosphorylase : RJ
A. Est une enzyme de la glycogénogenèse.

B. Elle assure une attaque phosphorolytique de glycogène à partir de l’extrémité non
réductrice et libère le glucose-1-phosphate.
C. Elle assure une attaque phosphorolytique de glycogène à partir de l’extrémité non
réductrice et libère le glucose-6-phosphate.
D. Elle assure une attaque phosphorolytique de glycogène à partir de l’extrémité non
réductrice et libère le glucose.
E. Elle est inhibée par la protéine kinase A.
B
commentaire : Sachez bien que :
→La glycogène phosphorylase est active sous forme phosphorylée.
Le glucagon et l’adrénaline activent la protéine kinase qui phophoryle la phosphorylase kinase,
qui phosphoryle et active le glycogène phosphorylase →ACTIVATION de la glycogénolyse.
→La glycogène synthase est active sous forme déphosphorylée.
L’insuline active la protéine phosphatase qui déphosphoryle le glycogène synthase ce qui l’active
→ACTIVATION de la glycogénogenèse.
55. La glycogénolyse : RF
A. À lieu au niveau du foie et du muscle.

B. Produit du glucose ; qui est libéré par le muscle et le foie dans la circulation
sanguine.
C. Le glycogène phosphorylase libère des molécules de glucose-1-phosphate.
D. Se produit en périod de jeûne ou lors d’une activité musculaire intense.
E. Est une voie métabolique dont la régulation est hormono-dépendante.
B
commentaire :
→La glycogénolyse hépatique (le foie) a pour but d’alimenter les tissus périphériques en
glucose et de maintenir un taux constant et physiologique de glucose sanguin(Proche de
1g/L)
→La glycogénolyse musculaire produit du glucose qui va être consommé sur place .
56. La glycogénolyse : RF
A. A lieu au niveau du foie et du muscle.

B. Nécessite l’UTP.
C. Le glycogène phosphorylase libère des molécules de glucose-1-phosphate.
D. Se produit en périod de jeûne ou lors d’une activité musculaire intense.
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E. Sa régulation est hormono dépendante.

B
commentaire : →La glycogénogenèse qui nécessite l’UTP.
QCM (questions à choix multiple)

01. La glycolyse ; la voie du catabolisme oxydative anaérobiedu glucose en pyruvate : RJ
A. Concerne l’enlèvement d’atomes d’hydrogène du glucose vers NAD+.

B. Est une voie ubiquitaire cytosolique.
C. Est constituée de 10 réactions dont 4 sont irréversibles.
D. Est une voie non productrice d’énergie.
E. Est régulée par l’hexokinase, la PFK-1 et le pyruvate kinase.
ABE
commentaire : →La glycolyse est constituée de 10 réactions dont 3 sont irréversibles.
→Elle est une voie productrice d’énergie (2ATP+2NADH, H+).
02. Le pyruvate : RJ
A. Est le substrat de lactate déshydrogénase en anaérobiose.

B. En aérobiose ; il subit une réaction de décarboxylation oxydative en acétyl-CoA
au niveau cytosolique.
C. Précurseur de la néoglucogenèse.
D. Sa carboxylation par la pyruvate-carboxylase donne le phosphenolpyruvate
(PEP).
E. Produit terminal de la glycolyse.
ACE
commentaire: → En aérobiose ;le pyruvate subit une réaction de décarboxylation oxydative en
acétyl-CoA au niveau mitochondriale.
→ Sa carboxylation par la pyruvate-carboxylase donne l’oxaloacétate, ce dernier transforme en
PEP sous l’action de l’enzyme «PEP carboxykinase ».
03. Le pyruvate déshydrogénase : RJ
A. Complexe multienzymatique formé de 03 enzymes et fonctionnant avec 05 co-

enzymes.
B. De localisation cytosolique.
C. Catalyse la réaction de décarboxylation oxydative du pyruvate en acétyl-CoA.
D. Catalyse la première réaction du cycle de l’acide citrique.
E. Catalyse la réaction de carboxylation du pyruvate en acétyl-CoA.
AC
commentaire:→Cycle de l’acide citrique =Cycle de Krebs.
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04. La glucose-6-phosphate déshydrogénase (G6PD) : RJ
A. Est l’enzyme clé de la régulation de la voie de pentose phosphate.

B. Catalyse une réaction réaction réversible.
C. Produit une molécule de NADH, H+
D. Est l’enzyme déficiente dans le favisme.
E. Catalyse la réaction de phosphorylation du galactose sur le carbone 6.
AD
+ +
commentaire : → La G6PD produit une molécule de NADPH,H et non pas NADH,H .
→Elle catalyse la transformation de glucose-6-phosphate en 6-phosphogluconate.
→Le déficit de G6PD provoque une anémie hémolytique qui peut être déclenchée par l’ingestion
des fèves (favisme).
05. La régulation de la glycolyse par la phosphofructokinase1 (PFK1) : RJ
A. Elle est stimulée par un rapport ATP/AMP faible.

B. Elle est régulée par phosphorylation/déphosphorylation sous l’action des hormones,
glucagon et l’insuline.
C. Elle est activée par le fructose-6-phosphate.
D. Elle est stimulée par le citrate.
E. Elle activée par le glucagon et l’adrénaline.
AC
commentaire :→ Le rapport ATP/AMP est dit faible lorsque la quantité de l’AMP est
beaucoup plus que la quantité d’ATP.Donc évidemment la proposition A est juste .
→La PFK1 est inhibée par le citrate, le glucagon et l’adrénaline.
06. La pyruvate déshydrogénase : RJ
A. Est une enzyme mitochondriale

B. Est une enzyme cytosolique
C. Est activée par phosphorylation sous l’action du glucagon.
D. Est un complexe multienzymatique qui possède trois activités enzymatiques.
E. Elle est activée par déphosphorylation sous l’action du glucagon.
AD
commentaire : →La pyruvate déshydrogénase est activée par déphosphorylation sous
l’action de l’insuline.
A. Emprunte les réactions inverses de la glycolyse : Glycolyse inverse.

B. Permet la synthèse du glucose à partir du pyruvate et lactate.
C. Est la voie de synthèse de glucose à partir du galactose et fructose.
D. A lieu dans le foie et le rein.
E. Coûteuse sur le plan énergétique.
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BDE
commentaire :→ La néoglucogenèse est une voie consistant en la biosynthèse de glucose à
partir de précurseurs non glucidique ;DONC la proposition C est fausse .
→La néoglucogenèseutilise les réactions de la glycolyse en sens inverse ;SAUF les 3 réactions
irréversibles : la 1ère ,la 3ème et la 10ème réactions ;Ces réactions sont contournées dans la
néoglucogenèse par d’autres réactions.
08. La glucose-6-phosphatase : RJ
A. Débranche la glycogène.
B. Permet l’établissement d’une ramification du glycogène.
C. Permet l’exportation du glucose dans le sang.
D. Est une enzyme participe dans la néoglucogenèse.
E. N’existe pas dans le muscle.
CDE
commentaire :→L’enzyme débranchante (𝜶(1-6) glucosidase) qui débranche la glycogène .
→L’enzyme branchante qui assure les ramifications du glycogène.
09. L’hexokinase : RJ
A. Phosphoryle le glucose pour l’engager dans le métabolisme.

B. Se rencontre dans la plupart des tissus de l’organisme.
C. A une faible affinité pour le glucose.
D. Catalyse une réaction irréversible de la glycolyse.
E. Est activée par son produit.
ABD
commentaire : →L’hexokinase a une forte affinité pour le glucose ,son Km est très faible
NB :Km : un constant , on le verra dans le chapitre d’enzymologie.
→Elle est inhibée par son produit , activée par son substrat.
A. Est très active dans le tissu adipeux.

B. Produit 2NADPH,H + par glucose-6-phosphate.
C. Produit de l’énergie.
D. Tous ses intermédiaires sont phosphoryles.
E. Produit de l’érythrose, un pentose nécessaire de la synthèse des acides aminés
aromatique.
CE
commentaire : → Le bilan énergétique de la VPP est nul.
→La VPP produit de l’érythrose-4-P (Un tétrose phophorylé).
11. L’acétyl co-enzyme-A : RJ
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A. Provient uniquement de la décarboxylation oxydative du pyruvate.

B. Catabolisé à travers le cycle de l’acide citrique.
C. Sa condensation avec l’oxaloacétate forme le citrate.
D. Métabolisé au niveau du cytoplasme.
E. Sa synthèse est assurée par la pyruvate-kinase
BC
commentaire : →Sa synthèse est assurée par la pyruvate déshydrogénase dont son substrat
est : les pyruvate .
→ L’acétyl-CoA a plusieurs origines, il provient de :
-La décarboxylation oxydative du pyruvate.
-la 𝜷-oxydation des acides gras.
- La dégradation de certains acides aminés.
12. Le cycle de Krebs : RJ
A. La voie du catabolisme oxydative aérobie du pyruvate.

B. Est formé par la succession de 8réactions catalysées par des enzymes
cytosoliques.
C. La dernière réaction régénère l’acétyl-CoA.
D. Il est commun au métabolisme des glucides, des lipides et des acides aminés.
E. Une seule réaction produit directement un nucléoside triphosohate(GTP).
DE
commentaire :→ Le cycle de Krebs est une voie de catabolisme oxydative aérobie de
l’acétyl-CoA .
→.La dernière réaction régénère l’oxaloacétate
13. Concernant le cycle de Krebs : RF
A. Une voie de catabolisme oxydative anaérobie de l’acétyl-CoA en CO2.

B. Est de localisation mitochondriale.
C. Est constitué de 03 réactions irréversibles, sites majeurs de régulations.
D. Le bilan énergétique est de 9ATP.
E. Est appelé également « Cycle de l’acide citrique ».
AD
commentaire : →Le cycle de Krebs est voie oxydative aérobie.

→Le bilan énergétique est de 12ATP.
14. Le glycogène : RJ
A. Renferme deux types de liaisons intra-chaine :𝛼(1→4) et inter-chaine : 𝛼(1→6).

B. Produit par la néoglucogenèse.
C. L’enzyme clé de sa synthèse est l’UDP glucose pyrophosphorylase.
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D. Sa dégradation est assurée uniquement par la glycogène-phosphorylase.

E. Sa synthèse et sa dégradation sont sujettes à une régulation hormonale.
ACE
commentaire : → La dégradation du glycogène est assurée par :
-5 enzymes chez les hépatocytes.
-4 enzymes chez les cellules musculaires (Voir le cours).
→Produit par la glycogénogenèse.
→Il est activé par l’insuline, inhibé par le glucagon et l’adrénaline.
15. Le glycogène : RJ
A. Est un homopolysaccharide linéaire.

B. Est la forme de mis en réserve du glucose chez les animaux.
C. Permet de libérer rapidement le glucose entre les repas.
D. Présent dans toutes les cellules de l’organisme.
E. Est formé par association de plusieurs unités par des liaisons 𝛼(1-4) et 𝛼(1-6).
BCE
commentaire : →Le glycogène est un homopolysaccharide ramifié.
→Il est présent surtout dans : le foie et le muscle(squelettique).
16. La glycogène synthase : RJ
A. Démarre la synthèse du glycogène directement à partir de plusieurs molécules

de l’UDP-glucose libre.
B. Catalyse le rajout d’un résidu glycosyl à partir de l’UDP-glucose à l’extrémité non
réductrice sur une glycogénine.
C. Active sous forme déphosphorylée sous l’action de l’insuline.
D. Active sous forme phosphorylée sous l’action du glucagon.
E. Catalyse également la formation des ramifications en créant des liaisons
𝛼(1→6).
BC
commentaire :→La synthèse du glycogène –de novo à partir du glucose- est initiée par
intervention d’une protéune spécifique :La glycogénine .
-La glycogénine autocatalyse l’addition de quelques unités de glucose au premier résidu
glucosyl provenant de l’UDP-glucose avec des liaison 𝜶(1→4) .
-Ce petit polymère, de huit unités glucose ,constitue une amorce ou un primer à la synthèse
du glycogène .Il sera donc allongé par la « Glycogène synthase. ».Donc évidemment la
proposition A est fausse .
→L’enzyme branchante qui catalyse la formation des ramifications en créant des liaisons
𝜶(1→6).
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QCS (Question à choix simple-vrai/faux)
01. Le glucose produit par le foie provient exclusivement de la néoglucogenèse. (faux)

→commentaire :→Il peut être provenir de la glycogénolyse.
02. La dégradation du glycogène commence à partir de son éxtrimité réductrice. (faux)

→Son extrimité non-réductrice.
03. L’uridyldiphosphate (UDP) est un intermédiaire métabolique entre le glucose et la

galactose (vrai)
04. L’oxydation des trioses en pyruvate lors de la glycolyse fournit l’énergie. (vrai)
→commentaire : →Deux trioses formés par une molécule du glucose va fournir 4ATP.
05. Le glucose oxydase est une enzyme utilisée pour la détermination de la concentration
du glucose dans le sang. (vrai)
06.En cas de jeûne ; la glycogénolyse et la néoglucogenèse se déclenchent simultanément.

(faux)
→commentaire:→La glycogénolyse se déclenche rapidement.
07. Le muscle ne peut pas synthétiser le glucose car il est dépourvu de glucose-6-
phosphatase. (vrai)
08. Le pyruvate déshydrogénase, la pyruvate kinase et la glycogène synthase sont

stimulées par l’insuline. (vrai)
09. Citarte, Isocitrate et malate sont des intermédiaires de cycle de Krebs. (vrai)
10.Lors de la glycogénolyse ; l’enzyme débranchante libère le glucose non phosphorylé.

(vrai)
11.L’oxaloacétate (OAA) est le produit du cycle de Krebs. (vrai)
12.La phosphofructokinase (PFK1) est l’enzyme de régulation importante de la glycolyse.

(vrai)
Biochimie Page 34
02. Les Acides Amines ; Peptides et Protéines Leader Copy
01. Structure des acides amines :

QCU (Qustion à choix unique)
01. Parmi les propositions suivantes, laquelle s’applique à la phénylalanine : RJ
A. Polaire.
B. Non chargées à ph neutre.
C. Acide iminé à chaîne latérale cyclique.
D. Acide amine non indispensable.
E. Il présente un pic d’absorption dans le visible.
B
commentaire
→La phénylalanine :
-AA indispensable
-AA non polaire
-Absorbe dans UV(ultra-violet) 260nm
02. Les protéines absorbant les rayon UV (280nm), contiennent les AA suivants :RJ
A. Glycine, Sérine.
B. Tryptophane, Tyrosine et Phénylalanine.
C. Valine, Proline
D. Alanine, Glycine.
E. Leucine, Isoleucine.
B
commentaire : →Les AA aromatiques absorbent dans UV :
-proche de 280 nm pour la tyrosine et le tryptophane.
- 260 nm pour la phénylalanine.
→Les acides aminés aromatiques :
-Non-aliphatique : Phényalanine, tryptophane, tyrosine et histidine.
-Aliphatique : Proline.
03. Soit l’acide aminé « Le tryptophane » : RF
A. C’est un acide aminé basique.

B. C’est un acide aminé aromatique.
C. Il présente un pic d’absorption de la lumière dans l’UV.
D. Est détruit par l’hydrolyse acide. .
E. Il fait partie des acides aminés essentiels chez l’homme.
A
commentaire :
→Les acides aminés basiques : Arginine - Lysine - Histidine (ALH)
→Les acides aminés acides : Acide aspartique(Aspartate)-Acide glutamique (Aspartate).
Biochimie Page 35
04. Indiquer l’acide aminé essentiel : RJ
A. Arginine.
B. Leucine.
C. Alanine.
D. Proline.
E. Sérine.
B
commentaire :
→Les acides aminés essentiels :leucine , isoleucine , lysine , tryptophane ,phénylalanine ,
méthionine ,thréonine , valine, 8AA).
05. Soit les pK suivants de l’acide glutamique : PkCOOH : 2.19, pK NH2 :9.67, pKR : 4.25 le
pHi de l’acide glutamique est de : RJ
A. 3.22.
B. 6.71.
C. 2.01.
D. 7.11.
E. 5.68.
A
commentaire :
→Pour calculer le pHi des AA : on distingue 03 cas différents :
-Les AA neutre :pHi =(pka+pkb)/2
-Les AA acide : pHi =(pka+pkr)/2
-Les AA basique :pHi =(pkb+pkr)/2
→L’acide glutamique c’est un AA acide donc : (2.19+4.25)/2=.3.22
06. Un mélange d’acides aminés sur un gel d’électrophorèse : Valine pHi=6 Aspartate
pHi=2.9 et arginine, pHi=10.07, l’AA(ou les) qui migre (ent) vers la cathode est (sont) : RJ
A. Arginine et acide aspartique

B. Valine
C. Acide aspartique
D. Arginine
E. Valine et acide aspartique
D
commentaire :
→La cathode attire l’AA chargé positivement ,et l’Arginine c’est un AA basique qui sera
chargé positivement lorsqu’on le met sur le gel
→Voir qcm 12 (plus de détails)
Biochimie Page 36
07. Un des acides aminés suivants est cétogène : RJ
A. Alanine
B. Leucine
C. Sérine
D. Arginine.
E. Glutamate
B
commentaire :
→Les acides aminés cétoformateurs (Cétogéniques) :Leucine , Lysine.
08. Ce peptide est constitué de 4 acides aminés indispensables : RJ
A. Leu-Trp-Val-Lys
B. Met-Ile-Ala-Thr
C. Val-Phe-Lys-Asn
D. Asp-Cys-Pro-Tyr
E. Ser-Trp-Ala-Glu
A
commentaire : La nomenclature des AA est à retenir !(voir le cours)
09. Pour l’isoleucine ; le nombre de centre de chiralité est de : RJ
A. 0.
B. 1.
C. 2.
D. 3.
E. 4.
C
commentaire : La structure des acide aminés est également à retenir ( POUR GAGNER LE
20/20 LOL ).
10. Un acide aminé donnant de l’acétoacétyl-CoA est considéré : RJ
A. Glucoformateur
B. Cétoformateur
C. Glucoformateur et cétoformateur
D. Essentiel
E. Non essentiel.
B
commentaire : →L’acétoaétyl-CoA est un corps cétonique .
→ Les AA donnant les corps cétoniques sont cétoformateurs .
→Les corps cétonique : -l’acétoacétate , acétone et 𝜷-hydroxybutyrate.
Biochimie Page 37
11. Lequel des AA suivants à une charge négative nette à ph physiologique (≈7.4 ) :RJ
A. Acide glutamique
B. Histidine
C. Lysine
D. Aspargine
E. Glutamine
A
commentaire:
→Le glutamate est un AA acidique , son pHi est inférieur au ph physiologique ; donc il forme
un ion négatif (anion).
→NB : Le point isoélectrique (pHi) :est le pH où un AA se trouve dans sa forme neutre , il est
spécifique à chaque AA.
→En générale :
-À un pH supérieur au pHi →Il y aura des anions (-)
-À un pH au inférieur au pHi →il y aura des cations(+)
12. Propriétés acido-basique des acides aminés : RJ
A. Les AA ont un caractère fortement acide .

B. Il ne peuvent pas capter des protons en milieu aqueux.
C. Ce sont des molécules amphotères
D. Les AA sont caractérisés par un nombre de charge stable quelque soit le pH du
milieu .
E. Les AA ont un caractère acide , il migrent donc toujours vers l’anode .
C
commentaire:
→Les acides aminés sont dits amphotères parce qu’ils peuvent agir comme des acides et
comme des bases.
→ Les acides aminés peuvent être acides à ce moment là il migreront à pH physiologique
vers l’anode (+) ;et ils peuvent être basiques ;à ce moment ils migreront à pH physiologique
vers la cathode .(-)
→ATTENTION :Ne pas confondre : un cation avec la cathode et un anion avec l’anode !!! .
-On appelle ANODE l'électrode reliée à la borne positive du générateur (‫القطب الموجب‬.(
-Et CATHODE celle reliée à la borne négative du générateur.)‫( القطب السالب‬
13. La coupure intrachaîne peptidique utilise :RJ
A. Les exopeptidases
B. Bromure de cyanogène
C. Le mercapto-éthanol
D. Les carboxypeptidases
E. Utilise uniquement des coupures chimiques
B
commentaire :
Biochimie Page 38
→On utilise le mercapto-éthanol pour la rupture des ponts disulfures

→Les carboxypeptidases sont des exopeptidases qui coupent les extrémités N-ter et C-ter
14. Tous les acides aminés ci-dessous sont hydrophobe sauf un :
A. Alanine
B. Valine
C. Leucine
D. Phénylalanine
E. Sérine
E
commentaire :
→Les AA hydrophobes :
Glycine /alanine/valine/Leucine/Isoleucine /Méthionine/Proline
/Phénylalanine/Tryptophane
→Les AA hydrophiles :
Sérine/Thréonine /Tyrosine /Asparagine/Glutamine/Cystéine /Aspartate/Glutamate
15. Nommer le peptide suivant : Arg-val-met-pro
A. L’arginine –Valine-Méthionine-Proline
B. L’asparagine-Valine-Méthionine-Proline
C. L’arginyl-Valyl-Méthionyl-Proline
D. L’arginyl-Valyl-Méthionyl-Prolyl
E. Aucune réponse n’est juste
C
commentaire :
→La nomenclature des peptides :
-Par convention, le nom du peptide commence toujours par la gauche, c'est-à-dire par
l'extrémité N terminale
-Pour chaque acide aminé on ajoute le suffixe -yl, sauf pour le dernier qui garde son nom
complet, sans suffixe.
16. Un AA chargé positivement à pH neutre polaire donnant naissance a un médiateur

chimique par décarboxylation : RJ
A. Lysine
B. Arginine
C. Histidine
D. Sérine
E. Thréonine
C
commentaire :
→L’Histidine c’est un AA basique
Biochimie Page 39
→La décarboxylation de l’histidine donne de l’Histamine qui un vaso-dilatateur puissant
17. Le point isoélectrique (pHi) d’un acide aminé : RF
A. C’est le pH pour lequel la charge globale de l’acide aminé est nulle

B. A ce pH l’AA sera le plus soluble
C. La forme globalement neutre est dite : switerrionique
D. Il est caractéristique pour chaque acide aminé
E. A ce PH, l’AA existe presque exclusivement sous la forme dipolaire
B
commentaire :
→Le zwittérion : possède autant de charges positives que de charges négatives,
→A ce pH(pHi) ,l’AA sera le moins soluble à cause de l’absence de charges électrique !
18. Le 1-fluoro 2,4 dinitrobenzène (FDNB) : RJ
A. Réagit avec les fonctions carboxylées pour former un dérivé-2,4-dinitrophénylé

B. Réagit avec les fonctions aminées pour former un dérivé N-2,4-dinitrophénylé
C. Réagit avec les radicaux R des AA pour former un dérivé N-2,4-dinitrophénylé
D. Donne un produit violet pour les amines primaires
E. EIle est utilisé dans le séquençage d’Edman
B
commentaire :
→Le 1-fluoro-2,4-dinitrobenzen (FDNB) est appelé aussi le réactif de SANGER
→Le 1-fluoro-2,4-dinitrobenzene (FDNB) réagit en milieu alcalin et à chaud avec les
fonctions amines des aminoacides pour former un dérivé N-2,4-dinitrophénylé coloré en
jaune.
19. Les propriétés physiques des peptides sont les suivantes :RF
A. Leur solubilité est fonction des acides aminés qui les constituent
B. Plus ils sont petits plus ils sont solubles dans l’eau
C. Leur charge est fonction de leur extrémité N-terminal et C-terminal
D. Se comporte comme un ion dipolaire et peuvent migrer dans un champ
électrique
E. Il absorbent la lumière dans l’ultraviolet
C
commentaire :→Il faut prendre en considération la charge de chaînes latérales des AA !
20. Les acides aminés induisant la formation de corps cétoniques et de glucose sont : RJ
A. Leucine, lysine, cystéine, méthionine.

B. Phénylalanine, tyrosine, isoleucine, tryptophane
C. Tyrosine , leucine , lysine , histidine , valine
D. Arginine , proline , thréonine ,sérine
Biochimie Page 40
E. Glutamine , alanine asparagine , proline

B
commentaire :
→LES ACIDES AMINÉS CETOFORMATEURS (CETOGÉNIQUES) : leur dégradation aboutit à un
corps cétonique ou à un précurseur des corps cétoniques : - leucine – lysine
→LES ACIDES AMINÉS MIXTES (à la fois cétoformateurs et glucoformateurs) : -
phénylalanine - tyrosine - tryptophane – isoleucine
→LES ACIDES AMINÉS GLUCOFORMATEURS (GLUCOGÉNIQUES) : leur dégradation fournit
des intermédiaires pouvant produire du glucose par néoglucogenèses. : le reste des AA
21. Les acides aminés portant une fonction hydroxyle :RJ
A. Phénylalanine ,proline , tryptophane

B. Sérine , thréonine , tyrosine
C. Méthionine , cystéine , leucine
D. Phénylalanine , tyrosine , tryptophane
E. Leucine , alanine , glycine
B
commentaire
→Les AA portant une fonction alcool(hydroxyle).
22. Les AA aromatiques : RF
A. Ont tous une forme cyclique

B. sont tous essentiels donc doivent être apportés par l’alimentation
C. Ils absorbent vers 280nm
D. Ils englobent la phénylalanine, la tyrosine et la tryptophane
E. Sont des AA neutres
B
commentaire
→La phénylalanine et la tryptophane sont des AA essentiels alors que le tyrosine n’est pas
essentiel mais plutôt semi-essentiel
→la tyrosine et la cystéine sont dits semi essentiels parce qu’ils sont produits a partir de la
Biochimie Page 41
phénylalanine et la méthionine respectivement qui eux sont essentiels.
23. Le point isoélectrique (pHi) : RJ
A. Est le pH de demi dissociation de la fonction COOH.

B. Est le pH de demi dissociation de la fonction NH2
C. Est un pH où l’acide aminé se trouve sous sa forme anionique .
D. Est calculé en faisant la moyenne des pK de la fonction carboxylique ,aminée et
celui de la chaine latérale.
E. À ce pH, l’acide aminé ne migre pas lorsqu’il soumit à un champ électrique .
E
commentaire :
→Pka : est le pH de demi dissociation de la fonction COOH de la chaine principale .
→Pkb : est le pH de demi dissociation de la fonction NH 2 de la chaine principale .
→Pkr : est le pH de demi dissociation de la fonction NH 2 ou COOH (spécifique aux AA acides
et basiques.)
→Pour calculer le pHi des AA : on distingue 03 cas différents :
-Les AA neutre :pHi =(pka+pkb)/2
-Les AA acide : pHi =(pka+pkr)/2
-Les AA basique :pHi =(pkb+pkr)/2.
24. On soumet un mélange d’Alanine Valine et de Glycine à une électrophorèse à pH

neutre Quel sera le sens de leur migration ? RJ
A. Vers la cathode .
B. Vers l’anode
C. Restent au niveau du dépôt .
D. Deux des acides aminé vont migrer vers l’anode et l’autre vers la cathode.
E. Aucune réponse n’est juste .
C
commentaire :Tous les AA mentionnés sont neutres ; donc c’est très évident que la « C » est
juste.
25. La liaison peptidique possède toutes les caractéristiques suivantes sauf une : RJ
A. Stable.
B. Rigide.
C. Plan.
D. La libre rotation autour de la liaison C-N est possible.
E. Elle a les caractéristiques d’une double liaison partielle.
D
commentaire : l’explication de ces caractéristiques :
- Stable : la distance entre les atomes de C et de N sont plus petite que dans une liaison
simple, mais plus grande que dans une vraie double liaison.
- Rigide : La libre rotation autour de la liaison C-N est impossible (importance pour la
Biochimie Page 42
conformation des protéines).

- Plane : les atomes qui participent à cette liaison (les 6 atomes Cα, C, O, N, H et Cα) se
trouvent dans un même plan avec une disposition trans.
26. Parmi les propriétés des AA liées à leur fonction amine :RF
A. Formation d’imine « base de schiff ».

B. Estérification par un alcool.
C. N-acétylation .
D. Action du 1-fluro 2,4 dinitrobenzène.
E. La carbamylation
B
commentaire : Il y a 3 propriétés liées à la fonction carboxylique :
-Estérification par un alcool (Acide + Alcool = Ester + H 2O).
-Formation d’amide (Liaison peptidique)
-Réaction de décarboxylation.
Les autres propriétés sont liées à la fonction amine telle que :
-Formation d’imine « base de Schiff » réaction avec un aldéhyde
-N-Acylation
- N-Arylation : réaction avec le 1-fluoro 2,4- dinitrobenzéne
- Dansylation
- Carbamylation : réaction avec le phénylisothiocyanate
- Désamination, transamination
- Réaction avec la ninhydrine : désamination oxydative .
27. Séparation d’un mélange de protéines par gel filtration :les quatre protéines d’un
mélange ont les caractéristique suivantes quel sera leur ordre d’élution sur une
chromatographie de gel filtration :RJ
Protéine PM
Pepsine 35500
Sérumalbumine 96000
Myoglobine 16900
Ribonucléase 13600
A. Pepsine ,Sérumalbumine Myoglobine ,Ribonucléase
B. Ribonucléase, Myoglobine, Sérumalbumine, Pepsine
C. Sérumalbumine, Pepsine ,Myoglobine , Ribonucléase
D. Ribonucléase, Myoglobine, Pepsine, Sérumalbumine
E. Aucune réponse n’est juste .
C
commentaire :→La chromatographie de gel filtration (d’exclusion) :
la séparation est basée sur la taille des protéines.
→Ce gel est composé de billes avec des orifices de différents diamètres; les petites
Biochimie Page 43
molécules pénètrent dans les trous et sortent tardivement et les grandes sont exclus et
sortent (éluées) les premières.
28. La chromatographie échangeuse de cations :RF
A. Est une variante de la chromatographie liquide sur colonne.

B. Repose sur le principe d’ionisation des protéines .
C. La colonne est imprégnée de résine de charge opposés aux ions à séparés.
D. L’élution se fait par gradient de pH.
E. Les acides aminés basiques se décrochent toujours en premier.
E
commentaire :
→Dans la chromatographie échangeuse de cations ; Les acides aminés dont le pHi est le plus
bas (les plus acides ) sont élués en premier → Dans la chromatographie échangeuse
d’anions ;Les acides aminés dont le pHi est le plus élevé (les plus basiques) sont élués en
premier.
29. Soit l’oligopeptide suivant : Cys-Trp-Lys-Ala-Met : RF
A. Ce oligopeptide absorbe la lumière à une longueur d’onde =280nm.

B. La trypsine n’a aucun effet sur ce peptide.
C. Le bromure de cyanogène n’a aucun effet sur ce peptide.
D. Il peut former un pont disulfure inter-chaine.
E. Réagit avec le réactif de Biuret
B
commentaire :
→La trypsine a un effet après :le C des AA basique :Lys et Arg (Histidine n’est pas inclus )
→ Le bromure de cyanogène(BRcN) a un effet en le C terminale de méthionines (dans le cas
précédent ; le Met est situé en dernier donc il n’y aura aucun effet ) .
→Le pont disulfure est formé entre deux « cystéine »
→Le réactif de coloration biuret réagit avec les peptides contenant plus de 4 acides aminés
et donne une coloration bleu.
30. La lysine est un acide aminé fondamentale ses pH de demi dissociation sont
(pKa=2.16 ; pKb=9.06 ;pKr=10.54) quel est son pH ? RJ
A. pHi=5.61
B. pHi=2.85
C. pHi=9.8
D. pHi=6.35
E. pHi=7.25
C
commentaire :
→La lysine est un acide aminé basique donc :
pHi=pkr+pkb/2 .
Biochimie Page 44
-AN : pHi=(10.54+9.06)/2=9.8
31. Concernant les acides aminés : RF
A. Ont tous une fonction amine et une fonction acide liées au carbone alpha.
B. Tous sont reconnus par le code génétique aux cours de la traduction cellulaire.
C. Sont des molécules amphotères .
D. Diffèrent entre eux par leurs chaine latérale R.
E. Peuvent être dégradés dans l’organisme pour produire de l’énergie.
B
commentaire :
→Il existe pour le moment 300 acides aminés inventoriés.
→Seulement 20 sont protéinogènes ou bien reconnus par la machinerie de la traduction
cellulaire. Ce sont les AA fondamentaux (Standards).
32. La proline :RJ
A. Est un acide aminé non protéinogène.

B. Est un acide aminé cyclique, avec une fonction alpha imine.
C. Est un acide aminé aromatique avec une fonction alpha imine.
D. Fait partie des acides aminés basiques.
E. Fait partie des acides aminé essentiels.
B
commentaire :
→Une fonction imine c’est une fonction amine secondaire.
→La proline est un acide aminé aliphatique cyclique
33.Concernant la structure des protéines : RJ
A. La fonction biologique d’une protéine est indépendante de sa structure

tridimensionnelle.
B. La dénaturation d’une protéine correspond à la perte de sa structure primaire .
C. Une seule chaine protéique ne peut pas se replier en une structure quaternaire .
D. Les hélices 𝛼 et les feuillets 𝛽 sont des structures tertiaires.
E. La myoglobine est un exemple de protéines à structure quaternaire.
C
commentaire :
→Une déformation de la structure tridimensionnelle provoque la perte de la fonction
biologique de la protéine.
→ Dénaturation: c’est la modification de la structure tridimensionnelle sans modification de
la structure primaire.
→ Les hélices 𝜶 et les feuillets 𝜷 sont des structures secondaires.
→ La myoglobine est un exemple de protéines à structure tertiare.
Biochimie Page 45
34. La trypsine est une hydrolase spécifique des liaisons peptidiques qui coupe après des :
RJ
A. Acides aminés basiques .

B. Acides aminés acides.
C. Acides aminés aromatiques.
D. Acides aminés alcools
E. À côté de petits résidus d’acides aminés
A
commentaire :
NB : Les acides aminés basiques inclus sont :Arginine et Lysine .
L’histidine n’est pas incluse !!! .(Voir le tableau au dessous )
35.Á propos de la classification des protéines :RF
A. Une holoprotéine ne contient pas de groupement prosthétique .

B. Les protéines fibreuse sont des protéines de structure .
C. Le collagène est une protéine globulaire .
D. Une protéine globulaire a une forme sphérique .
E. Les protéines globulaires sont généralement solubles.
C
commentaire :
→Le collagène est une protéine globulaire.
→Les protéines peuvent être classées selon leur forme globale :
-Les protéines globulaire : myoglobine.
-Les protéines fibreuses : fonctions structurales ou protectrice (kératine, collagène.)
→Comparaison entre les deux types :
Biochimie Page 46
Protéines fibreuses Protéines globulaires

-Forme allongée et mince -Forme globulaire.
-Insoluble dans la cellule. -Soluble dans le plasma ou dans la
-Fonction mécanique et structurale. phase lipidique des membranes.
EX :Kératine , fibroïne , collagène -Agents principaux de l’activité
élastine . biologique de la cellule.
-Enzyme (catalyseurs
biologique),transporteurs plasmatique
,hormones ,récepteurs des hormones
intégrées au membrane plasmique.Ig….
36. La structure quaternaire des protéines : RF
A. Est la structure adoptée par les protéines structurales de l’organisme .

B. Il s’agit d’un polymère ,issu de l’association de différentes chaîne
polypeptidiques .
C. Chacune des sous unités adopte obligatoirement une conformation tertiaire .
D. Les enzymes régulatrices du métabolisme intermédiaires sont actives s’ils
adoptent cette conformation.
E. Un ion métallique solidifie en générale ll’édifice moléculaire de la structure.
A
commentaire :
→La structure tertiaire qui est la structure adoptée par les protéines structurales
de l’organisme .
37. Propriétés physique et chimique des protéines :RJ
A. Une protéine a une solubilité maximale au pH correspondant à son pHi.

B. Une protéine est soluble à très forte concentration en sels.
C. Les protéines sont des molécules stable quel que soit la température
D. Les protéines absorbent dans le visible .
E. Les protéines interagissent avec le biuret pour donner une coloration violette
(bleu),cette propriété est utilisés pour le dosage.
E
commentaire :
→Une protéine a une solubilité minimal au pH correspondant à son PHi.
→Pour bien comprendre pourquoi la proposition B est fausse ,il faut comprendre l’influence
de la concentration en électrolyte :
-Plus on augmente la concentration du sel ;plus la solubilité de la protéine augmente ce qu’on
appelle l’effet dissolvant, jusqu'à arriver à une certaine concentration de ce sel qui est
optimale qui va donner une solubilité maximale.
-Au-delà de cette concentration optimale , la solubilité de cette protéine va diminuer et à ce
moment il va y avoir une précipitation de la protéine ; ce qu’on appelle l’effet relargant (Voir
les courbes au dessous)
Biochimie Page 47
→Chaque protéine a une température optimale qui va stabiliser sa structure .

→Les protéines absorbent de la lumière en UV :
-Absorption à 200 nm (liaison peptidique)
-AA aromatiques (absorption à 280 ou 260 nm)
38. L’acide aminé qui contient un groupement sulfhydrile(SH) est :RJ
A. Glycine
B. Proline
C. Glutamate
D. Cystéine
E. Méthionine
D
commentaire :
→Groupement sulfhydrile = Groupement thiol
→La méthionine contient un groupement thioéther (S)
39. Trouvez la technique de séparation des polypeptides la plus performante : RJ
A. Précipitation au sulfate d’ammonium.

B. Chromatographie d’exclusion.
C. Focalisation isoélectrique
D. Chromatographie d’affinité.
E. Ultracentrifugation.
D
commentaire :
→Il y a une condition concernant la chromatographie d’affinité :
-Il faut avoir un ligand pour la protéine recherchée, en d’autres termes ;elle nécessite la
reconnaissance de la protéine par un ligand porté par la phase solide .
40. Tous les acides aminés suivants sont indispensables sauf : RF
A. Tryptophane
B. Histidine
Biochimie Page 48
C. Tyrosine
D. Isoleucine
E. Méthionine.
C
commentaire :
→Les acides aminés indispensables : - leucine - thréonine - lysine - tryptophane -
phénylalanine- -valine - méthionine - isoleucine Une phrase →Pour les retenir : « Le Très
Lyrique Tristant Fait Vachement Méditer Iseult»
→Cette phrase n’a aucun sens hhhhh
41. Un des acides aminés suivants est symbolise par la lettre « G » :RJ
A. Glutamine
B. Glycine
C. Glutamate
D. Arginine
E. Méthionine.
D
commentaire :
→Les codes des AA à 1lettre et à 3 lettres sont à retenir.
→Voici le tableau :
42. Concernant la cystéine : RJ
A. Est fabriqué à partir du métabolisme de la sérine .

B. n’est pas détruite après hydrolyse alcaline totale
C. Est fabriquée à partir du métabolisme du 3 phosphpglycérate.
D. Est un acide aminé cétogène .
E. Est un acide aminé glucoformateur
E
commentaire :
→Les AA cétoformateurs : Leucine , Lysine
→ Les AA mixte (Glucoformateurs et cétoformateur à la fois) : Phénylalanine-Tyrosine-
Biochimie Page 49
Tryptophane-Isoleucine
→Les AA glucoformateurs : le reste .
→Dans l’hydrolyse totale alcaline : Détruit :La sérine ;l’Arginine ;la Thréonine et la Cystéine .
→Dans l’hydrolyse totale acide : Détruitle Tryptophane et Transformela Glutamine en
Glutamate et l’Asparagine en Aspartate
43. Concernant les méthodes de séparation et de purification des protéines : RF
A. Dans la chromatographie d’exclusion, les protéines de faible poids moléculaire

sont éluées en dernier .
B. L’électrophorèse en gel de polyacrylamide(PAGE) aves SDS , sépare les protéines
en fonction de leur poids moléculaire.
C. L’isoélectrofocalisation sépare les protéines en fonction de leur affinité avec le
gel électrophorétique .
D. La chromatographie gel filtration est une chromatographie sur colonne .
E. Toutes les méthode électrophorétique se basent sur l’application d’un champ
électrique pour séparer les protéines.
C
commentaire :
→ L’isoélectrofocalisation :La migration est effectuée dans un gradient de pH; chaque
protéine migre jusqu'à l'endroit où le pH est égal à son pHi.
44. Concernant la séquençage des protéines : RJ
A. Est la procédure qui permet de déterminer la structure tridimensionnelle de la

protéine.
B. C’est le réactif d’EDMAN=le fluoro-2,4-dinitrobenzène, qui est utilisé pour
réaliser le séquençage.
C. Le chlorure de dansyle est utilisé pour déterminer l’acide aminé N-terminal.
D. La stratégie du séquençage repose sur deux étapes : l’hydrolyse complète de la
protéine, et le séquençage directe de la protéine .
E. L’hydrolyse totale de l’acide détruit la phénylalanine, la glutamine et
l’asparagine.
C
commentaire :
→Le séquençage des protéines : est la détermination de la séquence polypeptidique. Elle est
destinée à connaître le nombre, la nature chimique et l'ordre de tous les résidus d'acides
aminés dans un polypeptide.
→ C’est le réactif de SANGER=le fluoro-2,4-dinitrobenzène, qui est utilisé pour réaliser le
séquençage.
Biochimie Page 50
→ La stratégie du séquençage repose sur trois étapes :
QCM (Question à choix multiple)

01. Parmi les acides aminés ; certains sont polaires et ionisables à la fois : RJ
A. Sérine
B. Acide aspartique
C. Histidine
D. Cystéine
E. Leucine
BC
commentaire :
→On distingue deux types des acides aminés polaire(hydrophile) :
-AA polaires non ionisable :Ces acides aminés contiennent dans leur chaine latérale les
fonctions : alcool (-OH), amide (-CONH2) et thiol (-SH)
(Sérine ,Thréonine ,Tyrosine , Asparagine , Glutamine ,Cystéine)
-AA polaire ionisable :Ces acides aminés contiennent dans leur chaine latérale les fonctions :
acide (-COOH) et amine (-NH2)
(Glutamate , Aspartate , Histidine , Lysine ,Arginine)
02. Les caractéristiques structurales d’une protéine sont multiples ; identifier les RF :
A. Les acides aminés constitutifs sont de la série L.

B. Les configurations L sont systématiquement lévogyres
C. L’unité structurale du collagène est représentée par un motif en hélice 𝛼
D. L’hélice 𝛼 favorisée par la formation des liaisons hydrogènes.
E. Les liaisons hydrogènes ,ioniques et hydrophobes caractérisent les structures
secondaires.
Biochimie Page 51
BE
commentaire :
→Il n’y a aucune relation entre l’activité optique et le type de la série (comme on a fait dans
les glucides) , Il ne faut pas confondre entre eux .
→Seulement les liaisons hydrogènes qui caractérisent les structures secondaires.
→ Les liaisons hydrogènes, ioniques, hydrophobes et les ponts disulfures caractérisent les
structures tertiaires.
03. Le calcul du pHi d’une protéine :RF
A. Est utilisé pour la séparation des protéines par technique électrophorétique .

B. Il repose sur la propriété de solubilité des protéines.
C. Le pHi est calculé après avoir établi l’équilibre d’ionisation en allant d’un pH
alcalin à un pH acide .
D. Il s’agit de la moitié des sommes de pK avoisinant le zwitterion.
E. Peut établir cet équilibre d’ionisation ,on ne prend en considération que les
groupements ionisable des carbones alpha des acides aminés constitutifs
BE
commentaire :
→La solubilité qui repose sur le pHi où elle devient minimale.
→ Le zwittérion possède autant de charges positives que de charges négatives.
→ Peut établir cet équilibre d’ionisation ,on prend en considération :
▪ Le groupement carboxylique chargé négativement
▪ Le groupement aminé, chargé positivement
▪ Les groupements ionisables de leurs chaines latérales
04. La ninhydrine est la réaction colorimétrique la plus connue des acides aminé : RF
A. Réagit avec les acides aminés par leur groupement carboxyle.

B. Les amines primaires donnent une couleur violette
C. Les amines secondaires ne réagissent pas avec ce colorant.
D. Révèle les différents acides aminés au cours de la CCM.
E. Toutes les propositions sont vraies .
ACE
commentaire :
→ La ninhydrine réagit avec les acides aminés par leur groupement amine.
→Les amines secondaires réagissent avec la ninhydrine donnant une couleur jaune
→CCM : Chromatographie sur couche mince.
05.À propos des acides aminés : RJ
A. Ils contiennent tous une fonction carboxylique.

B. Ils contiennent tous une fonction imine.
C. Ils sont tous optiquement actif
D. Le carbone alpha est toujours asymétrique.
Biochimie Page 52
E. l’unité fondamentale des protéines.

AE
commentaire :
→Seulement la proline qui contient une fonction imine(amine secondaire)
→Ils sont tous optiquement actif à l’exception de la glycine .

→La glycine ;son carbone alpha n’est pas asymétrique .
06. La ou les techniques de séparation des peptides suivantes sont basées sur la charge :
RJ
A. Filtration sur gel

B. Isoélectrofocalisation
C. Chromatographie d’affinité
D. Précipitation au sulfate d’ammonium.
E. Electrophorèse
BE
commentaire :
→La filtration d’exclusion (Filtration sur gel) : la séparation est basée sur la taille des
protéines
→Chromatographie d’affinité : la séparation est basée sur l’intégration lignad-protéine.
→Précipitation au sulfate d’ammonium : Est une méthode de séparation basée sur la
solubilité des protéines.
07. Structure quaternaire : RJ
A. Est composée d’une chaine polypeptide repliée sur elle-même dans l’espace .
B. Toutes les liaisons qui stabilisent cette structure sont des liaisons faibles.
C. Est une association de structures tertiaires.
D. L’hémoglobine est une protéine qui possède une structure quaternaire.
CD
commentaire :
→La structure quaternaire : Correspond l’association de plusieurs chaînes peptidiques pour
donner un complexe stable et actif.
→L’association des différentes chaînes se fait via des liaisons faibles et parfois aussi via des
ponts disulfures.
08. La glycine est : RJ
A. Optiquement inactive
B. Hydrophile ,basique et chargée
C. Hydrophobe
D. Hydrophile ,acide et chargée
E. Aromatique
Biochimie Page 53
AC
commentaire :
-La glycine est l’acide aminé le plus simple ,sa structure est comme ceci
09. La chromatographie d’exclusion : RJ
A. Est une méthode de dosage des protéines.

B. Est une méthode de purification des protéines.
C. Est une méthode de séparation basée sur la taille des protéines.
D. Est une méthode de séparation basée sur la charge et la solubilité des protéines
E. Toutes ces propositions sont inexactes
BC
commentaire:
→La méthode de dosage des protéinesc’est « le réactif de coloration biuret. »
10. Le pHi : RJ
A. Est un pH où l’acide aminé se trouve neutre non chargé

B. Est un pH où l’acide aminé se trouve sous sa forme zwitterion.
C. Est spécifique pour chaque acide aminé.
D. Au-dessus de leur pHi les acides aminés sont anioniques.
E. Est obtenu lorsque les acides aminés sont en solution basique
BCD
commentaire :
→À pHi l’acide aminé est chargé nais le totale de ces charges est égale à 0.
→Au-dessous de leur pHi les acides aminés sont des cations.
11. La structure des protéines est caractérisés par : RF
A. Les liaisons hydrogènes sont retrouvées dans les hélices alpha entre les groupes
C=O et N-H .
B. Les ponts disulfures sont retrouvés dans les hélices alpha.
C. Le béta-mercaptoétahnol permet de rompre les ponts disulfures des protéines
oligomériques.
D. Les acides aminés des protéines sont de série D
E. L’hémoglobine a une structure de type « alpha2-béta2 »
BD
commentaire :
Biochimie Page 54
→ Les ponts disulfures sont retrouvés entre deux « cystéine »

→ Les acides aminés des protéines sont de série L.
QCS (Quetion à choix simple)

01.La chromatographie d’affinité est la méthode de séparation des protéines la plus
spécifique. (vrai)
02.L’insuline possède des ponts disulfures intracaténaires et intercaténaires .(vrai)

commentaire :
→L’insuline c’est une hormone formée de 51 acides aminés ,contient deux chaines
peptidiques reliées par deux ponts disulfures .
03. La technique d’EDMAN permet le séquençage des protéines peptidiques à partir de

l’extrémité N-terminale (vrai)
commentaire :
→le séquençage d’Edman ne peut être utilisé que sur des petits fragments de 40 à 60 AA ;
c’est pourquoi il faut fragmenter la protéine !
04. Le préfixe « allo » est affecté à l’épimère d’AA non retrouvé dans les protéines ( vrai)
05.La proline forme une imine « bas de Schiff » en réagissant avec un aldéhyde. (faux)
commentaire :
→La proline a déjà une fonction imine donc il ne peut pas réagir avec un aldéhyde.
Biochimie Page 55
02. Métabolisme des acides amines :

QCM+QCU
01. Toutes ces proposition concernant le cycle de l’urée sont juste sauf une : RF
A. Est une voie de synthèse de l’urée au niveau hépatique

B. Toutes les enzymes catalysent ce cycle sont cytosoliques
C. Le cycle de l’urée est fortement consommateur en énergie
D. Deux atomes d’azote sont éliminés par cycle
E. Il fait intervenir : Ornithine ,Citrulline ,L’Argininosuccinate et Arginine
B
commentaire
→Certaines enzymes du cycle de l’urée sont mitochondriales
→Cycle de l’urée =Uréogenèse hépatique=Cycle de l’ornithine
02. Le transporteur d’azote entre les différents organes est : RJ
A. Glutamine
B. Alanine
C. Acide glutamique
D. A+B
E. A+B+C
D
sans commentaire
03. L’alanine aminotransférase : RJ
A. Est appelée également Transaminase Glutamo-pyruvique (TGP)

B. Catalyse une réaction irréversible
C. De localisation uniquement hépatique
D. Catalyse une réaction de désamination oxydative
E. Assure les échanges d’azote entre deux acides aminés
A
commentaire :
→ L’alanine amino-transférase :
-Catalyse une réaction de transamination qui est réversible, se déroule dans le cytoplasme :
→ La transamination concerne tous les AA sauf la lysine
Biochimie Page 56
04. L’ammoniogénèse : RJ
A. Utilise le glutamate déshydrogénase comme enzyme

B. Le NH3 libéré à partir de l’acide glutamique s’associe avec H+ pour former
l’ammonium
C. C’est la voie principale de l’élimination de l’azote dans l’organisme
D. C’est la biosynthèse d’ammoniac par les cellules hépatiques
E. L’ammoniac provient de la glutamine sous l’action de la glutaminase
E
commentaire :
→ Ammoniogenèse rénale :
- Responsable de l’élimination de 1/5 de l’ammoniac des acides aminés
- Transformation de NH3(PROVENU du glutamine) en ion ammonium (NH4 + ) à partir de H+
au niveau des cellules des tubules rénaux.
-Les ions H+ sont fournies à partir de l’acide carbonique
-L’intérêt de l’élimination de NH4 + est double :
♦ Débarrasser l’organisme de l’ammoniac toxique
♦ Réguler le pH sanguin en éliminant l’excès de H+ (équilibre acido-basique)
05. Le cycle de l’urée :RF
A. Se déroule dans le foie.

B. Est la voie majeure d’élimination du NH3.
C. Permet la formation de l’urée qui est un indicateur de la fonction rénale.
D. Est une voie métabolique à localisation mitochondriale et cytosolique.
E. La formation d’une seule molécule d’urée consomme 4 molécules d’ATP
E
commentaire :
→ La formation d’une seule molécule d’urée consomme 3 molécule d’ATP.
→Le cycle de l’urée =Uréogenèse hépatique :à partir de son appellation ;c’est très évident
qu’il déroule dans le foie .
→4/5 de NH3 est éliminé par l’uréogenèse (la voie majeur )
→1/5 de NH3 est éliminé par l’amoniogenèse rénale .
→NB :-Puisque l’urée est éliminé par le rein, on peut la doser comme indicateur de
l’insuffisance rénale et non pas comme indicateur de fonctionnement du cycle de l’urée.
→Après la formation de la « citruline » dans la mitochondrie ;il quitte vers le cytoplasme
grâce à un transporteur spécifique .
06. Le métabolisme des acides aminés : RJ
A. Est exclusivement hépatique.

B. Est la source d’énergie pour les cellules.
C. Tous les acides aminés produits par la dégradation des protéines tissulaire et
alimentaires sont catabolisés.
D. L’azote aminé est éliminé sous forme d’urée au niveau du foie et de NH4+ au
niveau du rein.
Biochimie Page 57
E. L’urée est synthétisée au niveau hépatique par le Cycle de Krebs.

D
commentaire :
→Les voies du métabolisme des acides aminés sont diverses et leur localisations sont
également diverses (le foie ;le rein ….. )
→Parmi les acides aminé catabolisés :
- Protéinogènes : Glutamine – Glutamate – Alanine – Aspartate..
-Non-protéinogènes : Ornithine, Citrulline et argininosuccinate
→ l’urée est synthétisée au niveau hépatique par le Cycle de l’urée
07. Concernant le NH3 : RF
A. Est un produit neurotoxique.

B. Formé par transamination
C. Formé par désamination.
D. 1/5 éliminé par uréogenèse.
E. 1/5 éliminé par amniogenèse.
D
commentaire :
→NH3 : Ammoniac →Toxique
→NH4+ : Ammonium →Atoxique .
→L’ammoniac est transformé afin d’être éliminer en urée ou NH4+.
08. Dans le catabolisme des acides aminés : RF
A. Le catabolisme des AA commence d’abord par l’enlèvement de leur fonction

carboxyle .
B. Les deux premières réactions de l’uréogenèse hépatique sont mitochondriale .
C. Le cycle de l’ornithine est une voie métabolique consommatrice d’énergie sous
forme d’ATP.
D. La glutamine et l’alanine sont les formes de transport atoxique de l’ammoniac
issu des acides aminés
E. La transamination intervient dans l’enlèvement de la fonction amine des acides
aminés
A
commentaire :
→ Le catabolisme des AA commence d’abord par l’enlèvement de l’azote aminé.
→Les deux réactions mitochondriales de l’uréogenèse sont :
- L’étape préliminaire : La formation de la « Carbamoyl phosphate »
-La première réaction du cycle de l’urée : transfert du carbamoyl phosphate vers l’ornithine
pour former la citrulline .
→Ce cycle consomme 3 molécules d’ATP.
09. Dans le métabolisme des acides aminé :RJ
A. La glutamine est un acide aminé indispensable.
Biochimie Page 58
B. L’alanine est un acide aminé glucoformateur pur.

C. L’aspartate est synthétisé dans l’organisme humain à partir du pyruvate
D. La dégradation du squelette carboné des acides aminés cétoformateurs aboutit
au fumarate
E. Le tryptophane est un acide aminé cétogène pur
B
commentaire :
→L’aspartate est synthétisé dans l’organisme humain à partir de l’oxaloacétate .
→L’Alanine synthétisé dans l’organisme humain à partir du pyruvate.
→La dégradation du squelette carboné des acides aminés cétoformateurs aboutit aux :Acétyl-
CoA et l’Acétoacétyl-CoA
→ La dégradation du squelette carboné des acides aminés glucoformateurs aboutit aux : (Voir
ce schéma)
→Le tryptophane est un acide aminé mixte.
10. Le métabolisme des acides aminés ; on retrouve : RJ
A. Les réactions de transamination permettent d’échanger une fonction amine

d’un AA contre le groupement cétone d’un alpha-cétonique.
B. Les réactions de transamination sont des réactions irréversibles.
C. L’histidine et l’arginine sont des acides aminés essentiels chez les individus âgés.
D. La glutamine synthase permet la fixation d’un ammoniac sur le glutamate.
E. L’ornithine et la citruline sont les seuls acides aminés du cycle de l’urée.
AD
commentaire :
→l’histidine et l’arginine sont produits à un faible taux par l’organisme. chez le nourrisson et
la femme enceinte
DONC l’histidine et l’arginine deviennent essentiels (augmentation de besoins).
→L’Argininosuccinate est un AA participant au cycle de l’urée.
11. Concernant le métabolisme des acides aminés :
A. La glutaminogenèse permet le transport du NH3.

B. Le catabolisme de squelette carboné fournit de l’énergie.
C. La désamination oxydative utilise la glutamate déshydrogénase.
D. La transamination concerne tous les acides aminés .
Biochimie Page 59
E. Le catabolisme des acides aminés se déroule en deux temps

D
commentaire :
→La glutaminogenèse=La synthèse de la glutamine
→ La transamination concerne tous les acides aminés saufla Lysine .
12. Le bilan énergétique du cycle de l’urée consomme : RJ
A. Une molécule de bicarbonate .

B. 2 molécules d’ATP.
C. 2 molécules d’ammoniac
D. Un acide aminé ; acide aspartique
E. Une molécule d’ornithine.
AD
commentaire :
→La molécule de bicarbonate (HNO3-) est consommée dans l’étape préliminaire (Formation
du carbamoyl phosphate)
→3 molécules d’ATP sont consommé dans ce cycle ;il est donc coûteux énergétiquement !
→C’est vrai que l’Ornithine est consommée dans la réaction du transfert de Carbamayol-P en
Citruline ; mais elle se régénère dans la réaction d’hydrolyse de l’arginine en urée et en
Ornithine .
13. Un composé servant de lien entre le cycle de l’acide citrique et le cycle de l’urée : RJ
A. Malate
B. Citrate
C. Succinate
D. Fumarate
E. Ornithine
D
commentaire :
→Le bilan énergétique du cycle de l’urée :
Biochimie Page 60
14. Identifier le ou les enzymes cytosoliques du cycle de l’urée : RJ
A. Glutamate déshydrogénase .
B. Argino-succinate synthétase
C. Aspartate amino-transférase
D. Carbamoyl phosphate synthétase
E. Arginase
BE
commentaire :
→Carbamoyl phosphate synthétase : une enzyme participante au cycle de l’urée mais elle est
mitochondriale.
→ Glutamate déshydrogénase :une enzyme de la désamination oxydative du glutamate ; elle
est mitochondriale .
→ Aspartate amino-transférase : une enzyme de la transamination ;elle est cytosolique .
15. Parmi les acides aminés suivants ;quel est le médiateur de l’allergie et de
l’inflammation :
A. Histidine
B. Tyrosine
C. Phényl-alanine
D. Tryptophane
E. Sérine
A
commentaire :
→La décarboxylation de l’Histidine donne l’Histamine qui estune aminebiogène agissant
comme un médiateur chimique de la réaction inflammatoire (médiateur immunitaire ).
16. La désamination oxydative est la conversion d’un acide aminé à : RJ
A. Un acide alpha cétonique.

B. Un acide carboxylique plus ammoniac
C. Un acide alpha cétonique plus ammoniac
D. Un acide carboxylique .
E. Aucune réponse .
C
commentaire :
→La désamination oxydative du glutamate : C’est la libération du groupement NH3 à partir
du glutamate sous l’action de la glutamate déshydrogénase avec formation de l’acide α
Biochimie Page 61
cétoglutarique.
→Comme ceci :
17. La conversion de l’alphacétoglutarate en glutamate et en glutamine est catalysée

par :RJ
A. Glutamate synthétase et Glutamate déshydrogénase .

B. Glutamate transaminases .
C. Glutamate déshydrogénase et glutamine synthétase
D. Glutaminase
E. Aucun des éléments ci-dessus
C
commentaire :
-Alpha-cétoglutarate→ glutamate : Désamination oxydative inversés
→Catalysée par « Glutamate déshydrogénase »
-Alpha-cétoglutarate→ glutamine : Glutaminogenèse
→Catalysée par «glutamine synthétase» .
- Glutamine→ Alpha-cétoglutarate : Hydrolyse de la glutamine.
→Catalysée par «Glutaminase»
18. Lesquels des énoncés suivants concernant le cycle de l’urée sont corrects ? RJ
A. L’argininosuccinate est hydrolysé en urée et en ornithine .

B. Le carbamoyl phosphate fournit les deux atomes d’azote de l’urée
C. Le cycle de l’urée ne produit pas de l’énergie.
D. l’arginine est hydrolysée en urée et en ornithine .
E. Toutes les réactions sont mitochondriales .
CD
commentaire :
→L’argininosuccinate est clivée en arginine et fumarate .
→Les deux atomes d’azote de l’urée sont fournis par l’aspartate et l’ammoniac.
Biochimie Page 62
→Le cycle de l’urée consomme de l’énergie.
19. Lequel des composés suivants est un composé commun au cycle de Krebs et au cycle
de l’urée : RJ
A. Alpha-cétoglutarate
B. Succinyl-CoA
C. Oxaloacétate
D. Fumarate
E. Aspartate
D
20. L’Aspartate est un acide aminé qui : RJ
A. Participe au cycle de l’urée.

B. Est transformé en asparagine après hydrolyse acide totale.
C. Dispose de 3pK dans la courbe de titrage .
D. Est un acide aminé non essentiel cétogène
E. Est obtenue à partir de l’oxaloacétate.
ACE
commentaire :
→C’est l’asparagine qui transforme en aspartate après l’hydrolyse acide total.
→L’aspartate est un acide aminé non essentiel glucoformateur..
21. L’un des acides aminé suivants ne participe pas au cycle de l’urée : RJ
A. Aspartate
B. Arginine
C. Ornithine
D. Citruline
E. Glutamate
E

01. Le glutamate est le transporteur du NH3 toxique des tissus périphériques vers le foie et
Biochimie Page 63
le rein. (Faux)
commentaire :
→C’est l’alanine et la glutamine et non pas le glutamate .
NB : Il y a un cas particulier où le NH3 est transporté sous forme libre atoxique :
→L’ammoniac intestinale NH3+ :est transporté vers le foie via les veines portée sous forme libre
atoxique .
02. Le catabolisme des acides aminés débute par l’élimination de l’azote aminé (vrai)
ADDITION :
→Les acides aminés portant une fonction :
-Aspartate / Glutamate →fonction acide.
-Histidine / Arginine /Lysine →fonction basique.
-Asparagine / Glutamine →fonction amide.
-Cystéine →fonction thiol (SH).
-Méthionine →fonction thioéther(S).
-Sérine /Thréonine /Tyrosine →fonction alcool OH.
Biochimie Page 64
Structure des acides aminés :
Biochimie Page 65
03.Enzymologie Leader Copy
01. Structure des enzymes :

QCM+QCU
01. Qu’est qu’une isoenzyme ? RJ
A. Même structure ;fonction différente .

B. Structure différente ;même fonction .
C. Même structure ; même fonction .
D. Structure différente ;fonction différente.
E. Structure différente ;même fonction ;même localisation cellulaire.
B
commentaire :
→Les iso-enzymes(Spécifique de l’organe): catalysent les même réactions(même fonction)
mais dans différents tissus, et sont différents par leur propriétés physico-chimique(structure
différente), et possèdent une répartition différente dans l’organisme(spécifique de l’organe),
→la différence est due à des variations au niveau des structures primaires.
→Ex : Iso-enzyme LDH :
- LDH1 (H4) : Cœur.
- LDH2 (H3M1) : Erythrocytes.
- LDH3 (H2M2) : muscle utérin, poumon.
- LDH5 (M4) : Foie.
02. Lequel des énoncés suivants est incorrect pour le modèle Cléserrure ? RF
A. Il est utilisé pour décrire le processus de liaison de l’enzyme avec son substrat.
B. 7Le site actif de l’enzyme de l’enzyme est complémentaire au substrat.
C. Il démontre un complexe enzyme-substrat.
D. La liaison du substrat produit un changement conformationnel dans l’enzyme.
E. Il décrit la rigidité du site actif.
D
Biochimie Page 66
Commentaire :
→Dans le modèle de Fisher (clé-serrure) ;il n’y a aucun changement conformationnel dans
l’enzyme .
→La forme du substrat=clé est complémentaire de celle du site actif de l’enzyme=serrure.
03. Lequel des énoncés suivants décrit le mieux l’hypothèse faite dans l’analyse
cinétique à l’état stationnaire ? RJ
A. La concentration de [S] est très basse.

B. La concentration de [ES] est constante.
C. La concentration de [ES] augmente.
D. La concentration du produit égale la concentration du substrat.
E. La quantité totale d’enzyme diminue
B
commentaire :Regarder ce tableau suivant :
→Dans la phase stationnaire : V=Vmax ;[ES]=Cte
04. Inhibiteur non compétitif d’une réaction catalysée par une enzyme : RJ
A. Se lie au complexe Michaelis (ES).

B. Diminue Vmax.
C. Est sans effet à des concentrations de substrat saturantes.
D. Peut en fait augmenter la vitesse de la réaction dans rares cas.
E. Le premier et le deuxième choix corrects.
E
commentaire :
→Il y a trois types d’inhibition réversible selon le mode de fixation de l’inhibiteur (I) :
NB : « I » c’est le symbole de l’inhibiteur
Biochimie Page 67
Le type de l’inhibiteur Son effet

Inhibition compétitive →Fixation sur l’enzyme libre (E)
→Inhibiteur est analogue structural du substrat.
→Vmax →reste constante
→Km→augmenter c-à-d l’affinité va diminuer
Inhibition →Fixation sur le complexe [ES]
incompétitive →Vmax→diminuer
→Km→diminuer c-à-d l’affinité va augmenter
Inhibition non →Fixation à la fois sur l’enzyme libre et le complexe [ES]
compétitive → Inhibiteur est non analogue structural du substrat
→Vmax→diminuer
→Km→reste constant
→L’inhibition compétitive qui est sans effet à des concentrations de substrat saturantes.
05. Un tracé sigmoïdal de la concentration du substrat [S] en fonction de la vitesse de

réaction (V) peut indiquer : RJ
A. Cinétique Michaelis-Menten.
B. Phénomène de coopérativité.
C. Inhibition compétitive.
D. Inhibition non compétitive.
E. Inhibition incompétitive.
B
commentaire :
→On trouve le phénomène de coopérativité dans le cas des enzymes allostériques qui sont
distinguées par le tracé sigmoïdal (Présentation de Hill)
→Tandis que ; la courbe hyperbolique c’est pour la cinétique Michaelis-Menten
Biochimie Page 68
-Voir ces courbes :
06. Action des inhibiteurs d’enzyme : RJ
A. Les inhibiteurs ne peuvent pas se fixer sur le complexe enzyme substrat une fois
ce dernier formé.
B. Un inhibiteur compétitif ne modifie pas le Vmax de l’enzyme mais diminue sa
Km
C. Un inhibiteur incompétitif n’a aucun effet sur le Vmax d’une enzyme.
D. Un inhibiteur non compétitif augmente le valeur du Km d’une réaction
enzymatique
E. L’inhibition compétitive peut-être levée par une concentration très élevée de
substrat
E
commentaire :
→Voir le commentaire de QCM numéro 4 (‫(المعاودة يف الطعام‬
07. Les enzymes allostériques : RF
A. Ce sont toujours des protéines oligomériques

B. Leur activité catalytique peut être modulée par des effecteurs allostériques
C. Les effecteurs allostériques se fixent toujours au niveau du site actif de l’enzyme
D. Elles participent activement à la régulation des voies métaboliques et
empêchent le déroulement des cycles futiles.
E. Le rétrocontrôle négatif se fait par le produit final d’une voie métabolique
C
commentaire :
→Les effecteurs allostériques sont des ligands dont le site de fixation est différent du site de
fixation du substrat .
→Une information supplémentaire :
-Si le ligand est une autre molécule de même substrat → Effet allostérique homotrope.
-Si le ligand est une molécule différente du substrat → Effet allostérique hétérotrope.
08. La détermination de l’activité enzymatique :RJ
A. La mesure consiste à évaluer la vitesse de la réaction enzymatique (disparition

d’un substrat ou apparition d’un produit)
B. Travailler dans un milieu tamponné et thermostaté.
C. Travailler avec une concentration initiale en substrat saturante ([S]<10km)
D. Unité enzymatique internationale « UI » est la quantité d’enzyme qui catalyse la
transformation d’une micromolede substrat par minute.
E. Toutes les propositions sont justes
E
commentaire :
→Conditions opératoire de dosage :
-Concentration initiale en substrat saturante ([S] > 10 x Km, pour atteindre d’emble Vmax)
Biochimie Page 69
- Milieu tamponné pour éviter toute variation du pH0

- Milieu thermostaté pour stabiliser la température optimale (25° , 30° ou 37°C)
-Vérifier que le milieu ne contient pas d’inhibiteurs
-Ajout d’activateurs ou de coenzymes si nécessaire
-Durée d’incubation déterminée
→Il y a une autre unité de mesure : C’est le Katal « kat » →kat=mol/sec
Où : 60UI=1µkatal
09. Le site actif de l’enzyme : RF
A. Le site actif est une cavité interne hydrophobe au niveau de laquelle s’exerce le
pouvoir catalytique de l’enzyme.
B. Les AA qui constituent le site actif de l’enzyme sont des AA situés toujours dans
des régions proches dans la structure primaire de la chaîne protéique de
l’enzyme
C. Le site actif de l’enzyme présente une complémentarité de forme avec le
substrat.
D. Le modèle clé-serrure proposé par Fisher explique la spécificité de l’enzyme
pour son substrat.
E. Le substrat est lié au site actif de l’enzyme par des liaisons non covalentes.
B
commentaire :
→Le site actif comprend 3 type d’AA:
-Contributeurs : Adoptent une conformation spéciale pour que le ligand puisse s’adapter à la
protéine.
-Auxiliaires : Assurent la mobilité des zones situées au voisinage du centre actif.
-De contact : Lieu de la réaction enzymatique.
→Il est subdivisé en 2 parties :
-Site de fixation
- Site catalytique.
10. La constante de Michaelis Menten : RF
A. La constante de Michaelis est égale à la concentration en substrat pour laquelle

la vitesse de la réaction atteint la moitié de sa valeur maximale.
B. La constante de Michaelis est exprimée en mol/L
C. La constante de Michaelis est inversement proportionnelle à l’affinité de
l’enzyme pour son substrat.
D. Une Km élevée reflète une forte affinité de l’enzyme pour son substrat.
E. La Km est spécifique d’une enzyme pour un substrat dans un tissu donné.
D
commentaire :
→Brièvement :La relation entre Km et l’affinité :
-Km ↑ →L’affinité ↓
-Km ↓ →L’affinité ↑
Biochimie Page 70
Pourquoi ? :-cette équation exprime bien la relation

→[ES]↑ →Km ↓
-Donc plus le Km diminue plus l’affinité augmente.
11. Une enzyme : RJ
A. Augmente la vitesse de la réaction qu’elle catalyse.

B. Augmente l’énergie d’activation de la réaction qu’elle catalyse.
C. Déplace l’équilibre de la réaction qu’elle catalyse .
D. Agit dans une zone de pH qui non dépendante de la nature de l’enzyme
E. Ne forme jamais des liaisons non covalentes réversible avec son substrat
A
commentaire :
→Les enzymes abaissent l’énergie d’activation des réactions qu’elles catalysent sans déplacer
leur équilibre .
→Les substrats se lient au site actif des enzymes par des liaison non covalentes de type :Van
der Waals ;électrostatiques ,ponts hydrogènes.
12. Les enzymes : RJ
A. Sont des protéines qui rendent les réactions biochimiques possibles.

B. Sont consommées à la fin de la réaction.
C. Sont biocatalyseurs qui modifient l’équilibre de la réaction.
D. Sont majoritairement des protéines qui accélèrent le déroulement des réactions
biochimiques.
E. Agissent à de très faibles concentrations et sont détruites à la fin de la réaction.
D
commentaire :
-Les enzymes ; en agissant à des concentrations très petites ,elle augmentent la vitesse des
réactions chimiques mais non pas les rendre possibles ; tout en restant intact à la fine de la
réaction .
12. Devant une cinétique michaelienne ;[P]=f(t) : RJ
A. La phase pré-stationnaire correspond à la phase où la vitesse de la réaction est

constante.
B. La phase stationnaire correspond à la phase où la vitesse de la réaction
augmente rapidement.
C. La phase stationnaire correspond à la période pendant laquelle [ES] est
constante.
D. La phase plateau correspond à la phase où la vitesse de la réaction diminue.
E. La phase plateau correspond à la phase où les substrats ont tous été
transformés en produit
Biochimie Page 71
C
commentaire :
→Revoir le commentaire N3
→La phase plateau correspond à la phase d’équilibre où la vitesse de la transformation
inverse devient égale à celle de départ , les concentrations ne changent plus .
13. La constant de Michaelis : RJ
A. Représente l’affinité de l’enzyme pour son substrat .

B. Est une constante de la réaction pour laquelle [S]=Vmax/2.
C. Est une constante identique pour toutes les enzymes .
D. Augmente quand la concentration des substrats diminue.
E. S’exprime en µmol/min.
A
commentaire :
→Km :est la valeur de [S] pour V=Vmax/2
→Donc c’est évident : Km s’exprime en mol/L
→C’est une constante spécifique pour chaque enzyme .
→Augmente quand la concentration des substrats augmente.
-Justification :
[S] ↑ →Km↑
14. La vitesse de réaction des enzymes Michaelienne :RJ
A. Est indépendante de la température du milieu réactionnel.

B. N’est pas influencées par la force ionique du milieu réactionnel.
C. Est affectée par une variation du pH du milieu réactionnel.
D. Est d’ordre lorsque la concentration en substrat est proche de la valeur Km
E. Est doublée lorsque la concentration en enzyme est doublée.
C
commentaire :
→ La vitesse de réactionest d’ordre zéro(0) quand la concentration du S est beaucoup plus
grande que celle de E ou [S]>10Km.
-Elle est indépendante de la concentration du substrat(Concentration saturante en substrat)
→La vitesse de réaction est d’ordre un (1) quand la concentration du substrat est très
faible ou [S]<0.1K
-Elle est proportionnelle à la concentration en substrat .
→C’est vrai , la vitesse augmente lorsqu’on augmente la concentration des enzymes
mais cette augmentation est exponentielle .
15. Quelle est la proposition exacte concernant les enzymes allostériques : RJ
A. La courbe Vi=f([S]) est une droite.
Biochimie Page 72
B. La forme T possède une plus forte affinité pour le substrat que la forme R.
C. La courbe de forme sigmoïde est caractéristique du phénomène de
coopérativité.
D. Les enzymes allostériques sont le plus souvent constituées d’une seule chaîne
protéique.
E. Les inhibiteurs allostériques entrent en compétition avec le substrat sur un
même site.
C
commentaire :
→La molécule de l’enzyme allostérique apparait dans deux états qui diffèrent par leur affinité
au substrats :
-Un état Tendu (T) :forme inactive ; à faible affinité pour le substrat .
-Un état Relâché (R) :forme active : à forte affinité pour le substrat .
→ Les enzymes allostériques sont formées par plusieurs sous unités (chaînes protéiques)
appelées : protomères.
→ Les enzymes allostériques possèdent plusieurs sites actifs et plusieurs sites allostériques
-Les inhibiteurs allostériques se fixent sur les sites allostériques.
16. En thermodynamique les enzymes : RJ
A. Augmentent l’énergie d’activation des réactions.

B. Abaissent l’énergie d’activation des réactions.
C. Diminuent la variation d’enthalpie libre des réactions
D. Augmentent la variation d’enthalpie libre des réactions.
E. Déplacent l’équilibre de la réaction catalysée.
B
commentaire :
→Le changement de l’enthalpie libre conduit à le changement du sens de la réaction ; mais
l’enzyme ne déplace jamais l’équilibre de la réaction.
17. Un cofacteur : RF
A. Est un corps chimique intervenant obligatoirement dans une réaction

enzymatique.
B. Peut-être un ion métallique ou des molécules organiques complexes.
C. Un co-enzyme libre à une concentration du même ordre de grandeur que
l’enzyme.
D. Holoenzyme désigne le complexe enzymatique catalytiquement actif par ses co-
facteurs.
E. Peut transporter le substrat ou accepter le produit.
C
commentaire :
→Le co-enzyme libre (co-substrat) à une concentration du même ordre de grandeur que celle
du substrat ..
→Le co-enzyme lié (groupement prosthétique) : sa concentration est nécessairement du
Biochimie Page 73
même ordre de grandeur que celle de l’enzyme.

→Holoenzyme =apoenzyme + cofacteur
-Apoenzyme : la partie protéique de l’enzyme.
18. Une enzyme est caractérisée par toutes ces propriétés sauf une : RF
A. Est un catalyseur biologique.

B. A une spécificité d’action.
C. A une spécificité de substrat
D. Est non régulable.
E. Est de nature protéique.
D
commentaire :
→NB : Les enzymes c’est des biocatalyseurs de nature protéique(sauf les ribozymes)
-Certains acides ribonucléiques (ARN), bien qu’ils ne soient pas des protéines → Les
ribozymes.
19. La constante de Michaelis Menten Km : RJ
A. Km est d’autant plus élevé que l’affinité de l’enzyme pour le substrat est plus
élevée.
B. Exprime l’affinité de l’enzyme pour le substrat .
C. Quand la concentration du substrat=Km ; la V=Vmax
D. N’intervient pas dans l’expression de l’équation de Michaelis Menten.
E. Est la constante d’association du complexe ES.
B
commentaire :
→ Quand la concentration du substrat=Km ; la V=Vmax/2
→Km est inversement proportionnelle à l’affinité.
→l’équation de Michaelis Menten :
20. Un inhibiteur non compétitif : RJ
A. Est un inhibiteur irréversible.

B. Modifie le Km
C. Modifier la Vmax
D. Se lie au site actif de l’enzyme
E. L’enzyme se lie à l’inhibiteur exclusivement
C
commentaire :
→Les inhibiteurs irréversibles se lient de façon covalente (liaison forte) à un groupement
indispensable à l’activité catalytique.Ils agissent brutalement en dénaturant l’enzyme .
-Ex : 5-fluro-uracile → médicament utilisé en chimiothérapie anticancéreuse .
21. Les inhibiteurs compétitifs : RF
Biochimie Page 74
A. Diminuent la vitesse de catalyse.

B. Se lient de façon réversible .
C. Comportent une analogie structurale avec le substrat .
D. Entrent en compétition avec les molécules de substrat pour se lier au site actif
E. Augmentent la proportion des molécules d’enzymes liées au substrat.
E
commentaire :
→Ils abaissent la proportion des molécules d’enzymes liées au substrat.
(Voir le tableau du commentaire de QCU N°4)
22. Le site actif : RF
A. A la forme d’une cavité

B. Est situé dans la zone hydrophobe de la protéine enzymatique.
C. Est une région dans laquelle s’exerce électivement le pouvoir catalytique de
l’enzyme.
D. Est subdivisé en deux parties :site liaison et site de reconnaissance.
E. Est une zone privilégiée
D
commentaire :
→Le site actif est subdivisé en deux parties :
-Site de reconnaissance et fixation du substrat :reconnait la complémentarité avec le substrat
spécifique de l’enzyme.
-Site catalytique :permet la transformation du substrat en produit
23.Un coenzyme libre : RF
A. Intervient dans la réaction de manière catalytique.

B. Se dissocie de l’enzyme à chaque réaction catalysée
C. Forme de faible liaison avec l’enzyme .
D. À une concentration du même ordre de grandeur de celle de substrat .
E. Est un corps chimique intervenant obligatoirement dans une réaction
enzymatique
A
commentaire :
→Un co-enzyme libre intervenant dans la réaction de manière stœchiométrique
→La différence entre un co-enzyme libre et lié :
Co-enzyme libre Co-enzyme lié

→Co-substrat →Groupement prosthétique
→Forme de faibles liaisons avec →Forme de fortes liaisons avec
l’enzyme . l’enzyme.
→Il se dissocie de l’enzyme à →Il ne se dissocient pas de
chaque réaction catalysé l’enzyme
→Intervient de manière →Intervient de manière
Biochimie Page 75
stœchiométrique . catalytique .
→Sa concentration est du même →Sa concentration est
ordre de grandeur que celle du nécessairement du même ordre de
substrat . grandeur que celle de l’enzyme .
→Ex :NAD+ ;NADP+ →Ex :FAD ;FMN ;PLP
24. La régulation allostérique est : RF
A. Définie par les interaction indirectes entre sites de fixation distincts .

B. Assurée par des enzymes formées par plusieurs sous-unité comportant
plusieurs sites actifs et allostériques identiques.
C. Un mécanisme de modulation de l’activité de certaines enzymes
D. Définie par les effecteurs allostériques qui sont des ligands dont le site de
fixation est différent du site de fixation de substrat
E. Est utilisée par la cellule pour contrôler le flux globale d’une voie métabolique .
B
commentaire :
→Les enzymes allostériques ont des sites actifs et allostériques distincts.
25. Le numéro de code d’une enzyme comporte :RF
A. La sous-classe : la nature du groupement donneur

B. Quatre chiffres
C. La classe de l’enzyme
D. Le deuxième chiffre représentant la sous sous-classe
E. Le numéro d’ordre de l’enzyme dans la sous sous-classe.
D
commentaire :
→Le numéro de code d’une enzyme comporte 4chiffres précédés par EC :
-Le 1er chiffre :la classe de l’enzyme (Type de réaction)
-Le 2ème chiffre :la sous-classe (Type de fonction du substrat métabolisé)
-Le 3ème chiffre :la sou sou-classe (Type de fonction de l’accepteur )
-Le 4ème chiffre : numéro d’ordre de l’enzyme (dans la sous sous-classe )
Ex : EC2.7.1.1 →Hexokinase
26. Un coenzyme a pour caractéristique d’être : RJ
A. Une molécule organique .

B. Apporté par l’alimentation.
C. D’être libre ou lié
D. D’être un ion métalique .
E. Nécessaire pour l’activité enzymatique .
A
commentaire :
Biochimie Page 76
→Un plan résumant les types de cofacteurs ) EN anglais XD)
27.Les enzymes ayant des structures moléculaires légèrement différentes mais ayant une
activité identique : RJ
A. Holoenzymes
B. Apoenzymes
C. Isoenzymes
D. Co-enzymes
E. Aucune réponse.
C
commentaire :
→Holoenzyme :Apoenzyme + Cofacteur
→Apoenzyme :La partie protéique de l’enzyme
→Co-enzyme :Un co-facteur qu’il s’agit d’un molécule organique .
28. Une enzyme qui est dépourvue de son groupement prosthétique est désignée comme :
A. Un holoenzyme
B. Une apoenzyme
C. Un substrat
D. Un coenzyme
E. Un produit.
B
commentaire :
→Un apoenzyme =holoprotéine :La partie protéique de l’enzyme
29. Les enzyme allostériques :RF
A. Sont des protéines quaternaires .

B. Possèdent plusieurs sites actifs identiques et site allostériques identiques.
C. Jouent un rôle important dans la régulation des voies métaboliques.
D. La courbe v=f([S]) est d’allure Michaelienne.
E. La courbe v=f([S]) est sigmoïdale
D
Biochimie Page 77
30. L’unité enzymatique UI/L est : RJ
A. La quantité de l’enzyme qui catalyse la transformation d’une mole de substrat

par minute.
B. La quantité de l’enzyme qui catalyse la transformation d’une mole de substrat
par second.
C. La quantité de l’enzyme qui catalyse la transformation d’une micromole de
substrat par second.
D. La quantité de l’enzyme qui catalyse la transformation d’une micromole de
substrat par minute.
E. La quantité de l’enzyme qui catalyse la transformation d’ume mili-mole de
substrat par minute.
D
commentaire :
→En plus de l’unité international « UI » , il existe aussi une autre unité ,c’est le Katal :
60UI=1µkat.
31. Un inhibiteur non compétitif : RJ
A. Est un inhibiteur irréversible .

B. Entraîne une diminution de l’affinité de l’enzyme pour son substrat.
C. Il y a analogie de structure entre l’inhibiteur non compétitif et le substrat
D. Il y a formation de deux complexe seulement : enzyme-substrat et enzyme
inhibiteur .
E. La vitesse maximale de la réaction est diminuée .
E
commentaire :
→Il y a formation de trois complexe :
enzyme-substrat ;enzyme-inhibiteur et enzyme-substrat-inhibiteur
→Ils sont non analogues structuraux du substrat .
32. Concernant la cinétique enzymatique : RJ
A. La réaction enzymatique est subdivisées en deux phases .

B. C’est l’étude de la réaction maximal d’une réaction catalysée par une enzyme
C. Au cours de la phase pré-stationnaire l’enzyme est saturée par S.
D. La réaction est d’ordre 0 si la vitesse est dépendante de la concentration du substrat
E. La réaction est d’ordre 1 si la vitesse est indépendante de la concentration du
substrat
B
commentaire :
→ La réaction enzymatique est subdivisées en 4 phases .(Voir la QCU N°3)
→ La réaction est d’ordre 0 si la vitesse est indépendante de la concentration du substrat.
→ La réaction est d’ordre 1 si la vitesse est dépendante de la concentration du substrat.
Biochimie Page 78
33. Dans la représentation de Lineweaver Burk ; 1/V=f(1/[S]) : RJ
A. Est une droite dont l’ordonné à l’origine est -1/Vmax

B. Est une droite dont l’abscisse à l’origine est -1/Km
C. Est une droite dont l’abscisse à l’origine est +1/Km
D. Est une dont la pente est +Vmax/Km
E. Est une courbe hyperbolique .
B
commentaire :
→Il est une droite dont l’ordonné à l’origine est +1/Vmax.
→Il est une droite dont l’abscisse à l’origine est -1/Km
-Voir cette droite :
34. Les enzymes allostérique : RF
A. Sont des protéines quaternaires

B. Possèdent plusieurs sites actifs identiques et sites allostériques identiques.
C. Peuvent-être retro-inhibées par le produit
D. Ne peuvent pas se transformer en enzymes michaeliennes
E. La courbe V=f([S]) d’allure sigmoïde traduit le phénomène de coopérativité.
D
commentaire :
→Une enzyme allostérique devient michaelienne quand elle est désensibilisée.
C’est quoi la désensibilisation ?!
→La désensibilisation : c’est l’élimination de la sensibilité de l’enzymeallostérique par l’excès
de l’effecteur allostérique et se transforme en enzyme michaelienne.
35. Les kinases sont de classe de :
A. 5
B. 4
C. 3
Biochimie Page 79
D. 2
E. 1
D
commentaire :
→ Selon les réactions catalysées, il existe 6 classes d’enzymes :
1- Oxydoréductases : Catalysent des réactions de transferts d’électrons ou de protons; Ex :
déshydrogénases
2 -Transférases : Catalysent les transferts de groupements d’une molécule à une autre. Ex :
kinase
3 -Hydrolases : Catalysent les réactions d’hydrolyse par l’eau. Ex : Amylase
4 - Lyases : Catalysent les réactions de lyse des liaisons par d'autres moyens que des
hydrolyses. Ex : décarboxylases
5-Isomérase :Catalysent le transfert de groupes dans une même molécule pour produire des
forme isomères : Ex mutase
6-Ligases : Relient des groupements entre eux avec consommation d’énergie : Ex :synthétase
(7)-Translocases : Catalysent le mouvement des ions des molécules à travers les membrane :
« côté 1 » au « côté 2 »..
NB :Il faut les retenir dans cet ordre .
36. Une enzyme est caractérisée par les fonctions suivantes : RJ
A. Augmente la vitesse de la réaction qu’elle catalyse .

B. Diminue l’énergie de l’activation de la réaction qu’elle catalyse.
C. Déplace l’équilibre de la réaction qu’elle catalyse.
D. N’agit généralement que dans une zone de pH qui ne dépend pas de la nature
de l’enzyme elle-même..
E. Agit à une température optimale qui dépend de la nature de l’enzyme.
ABE
commentaire : →No comment, ces proposition sont commentées déjà .
37. Toute protéine enzymatique : RJ
A. Agit à très faible concentration

B. Son action nécessaire la présence d’un cofacteur.
C. Change de conformation à la fin de la réaction catalysée
D. N’affecte pas l’équilibre d’une réaction réversible.
E. N’affecte pas la vitesse à laquelle cet équilibre est atteint.
AD
commentaire :
→Les enzymes sont des biocatalyseurs agissant à très faible concentration ,elle augmente la
vitesse de la réaction chimique.
38. Lors d’une réaction enzymatique : RJ
A. L’expression de la vitesse en fonction de la concentration en substrat est

représentée par une sigmoïde.
B. La vitesse maximale est une constante
Biochimie Page 80
C. Dans la représentation de Lineweaver et Burk ; l’ordonnée à l’origine est égale à

1/Vmax.
D. Un inhibiteur incompétitif diminue l’affinité apparente de l’enzyme pour son
substrat
E. La constante de Michaelis est un index de l’affinité de l’enzyme pour son
substrat.
BCE
commentaire :
→La courbe est une hyperbole pour les enzymes michaeliennes .
→La courbe est une sigmoïde pour les enzymes allostériques.
→ Un inhibiteur incompétitif augmente l’affinité apparente de l’enzyme pour son substrat car
il diminue le Km.
39. Parmi les caractéristiques suivantes d’une enzyme allostérique : +RF
A. Adopte un état T de forte affinité pour S.

B. Est formée de plusieurs protomères
C. Contient un seul site actif .
D. Contient plusieurs site allostériques.
E. La combinaison de l’effecteur allostérique entraîne une modification structurale
discrète réversible au niveau de l’enzyme
AC
commentaire :
→ Adopte un état R de forte affinité pour S.
→ Adopte un état T de faible affinité pour S.
40. Le site actif : RF

A. Est situé dans la partie interne hydrophobe de l’enzyme
B. Est la seule partie de l’enzyme où s’exerce le pouvoir catalytique
C. Est composé d’acides aminés de contact qui contractent des liaisons avec le
substrat et assurent la catalysent
D. Est constitué d’un petit nombre d’acides aminés ,qui le plus souvent sont
contigus dans l’enchaînement de la chaîne polypeptidique
E. Est formé de deux partie fonctionnelles ,qui peuvent ou non ,être voisines sur la
chaîne polypeptidique
D
41. Les enzymes allostériques : RF
A. Sont des enzymes de régulation des chaînes métaboliques à structure

quaternaire
B. Sont caractérisés par des comportements cinétiques similaires à ceux des
enzymes michaeliennes en présence d’effecteur négatifs
C. Présentent une cinétique sigmoïde
Biochimie Page 81
D. Possèdent des constante de vitesse et d’affinité qui varient en fonctions de

ligands
E. Traitées par des agents physiques ou chimiques perdent leur sensibilité aux
effecteur allostériques et se comportent en enzymes michaeliennes
B
commetaire :
→Le modèle de Michaelis-Menten ne peut pas expliquer les propriétés cinétiques de tous les
enzymes. Un groupe important d'enzymes n'obéissant pas à la cinétique michaelienne est celui
des enzymes allostériques.
42. Une enzymes qui forme des liaisons C-C ;C-S ;C-O ou C-N est une :RJ
A. Transférase
B. Ligase
C. Isomérase
D. Lyase
E. Hydrolase
B
43. Les iso-enzymes : RJ
A. Possèdent les mêmes propriétés physico-chimiques
B. Possèdent les mêmes propriétés cinétiques
C. Catalysent des réactions différentes
D. Diffèrent par leur localisation tissulaire
E. Toutes ces proposition sont correctes
D
commentaire :
→Les isoenzymes sont des enzymes oligomériques constituées de protomères différents ou
chaque tissu produit un protomère particulier de façon prédominante.
→Donc l’organe spécifique à l’origine de l’augmentation de l’activité totale pourra être
identifié par séparation des isoenzymes.
44. Concernant les enzymes michaeliennes :RJ

A. Km est spécifique de l’enzymes pour un substrat donné
B. Km augmente quand l’affinité augmente
C. Km augmente quand la concentration de substrat diminue
D. Le Km mesuré expérimentalement dépend de la concentration en enzymes
E. Km correspond à la vitesse de la réaction quand la moitié de S a été transformée
en produit
A
commentaire :
→Km : La constante de Michaelis est la valeur de [S] pour V = Vmax /2.
Biochimie Page 82
45. Parmi les propositions suivantes sur les inhibiteurs des enzymes de type michaelien ;
quelle est la proposition exacte :
A. Les inhibiteurs compétitifs se fixent sur le site régulateur de l’enzyme
B. Les inhibiteurs compétitifs diminue le Km de l’enzymes
C. Les inhibiteurs non compétitifs se fixent sur le site actif de l’enzyme
D. Les inhibiteurs non compétitifs augmentent le Km de l’enzyme
E. Aucune des réponses n’est exacte
E
commentaire :
→Les inhibiteurs compétitifs entrent en compétition avec les molécules de substrat pour se lier
au site actif.
→Voir le commentaire num 4
46. Au cours de l’inhibition non compétitive :RJ

A. L’inhibiteur se fixe au niveau de site actif de l’enzyme
B. La combinaison enzymes-substrat est affectée
C. La Vmax est diminue
D. Le Km est augmenté
E. Ils’agit d’inhibiteur irréversible
C
Voir le commentaire num 4
47. Quelle la proposition exacte concernant les enzymes allostériques
A. La courbe Vi=f(S) est une droite

B. La forme T possède une plus forte affinité pour le substrat que la forme R
C. La courbe de forme sigmoïde est caractéristique du phénomène de
coopérativité .
D. Les enzymes allostériques sont souvent constituées d’une seule chaîne
protéique
E. Les inhibiteurs allostériques entre en compétition avec le substrat sur un même
site
C
Biochimie Page 83
QCS(Question à choix simple)

01.La vitesse de la réaction enzymatique est toujours proportionnelle à la concentration en
substrat lors de la phase stationnaire de la réaction (faux)
commentaire : (Ça dépend l’ordre de la réaction )
→ La réaction est d’ordre 0 si la vitesse est indépendante de la concentration du substrat.
→ La réaction est d’ordre 1 si la vitesse est dépendante et proportionnelle de la concentration
du substrat.
02.L’activité enzymatique spécifique définit le nombre de molécule de substrat

transformées par min par molécule d’enzyme .(faux)
commentaire :
→C’est l’activité spécifique moléculaire (AEM) qui définit le nombre de molécule de substrat
transformées par min par molécule d’enzyme .
→L’activité enzymatique spécifique (AS) définit le nombre de molécules de substrat

transformées par min par milligramme de protéine enzymatique.
03.Un groupement prosthétique désigne le coenzyme lié de façon covalente à une

enzyme(vrai)
04.L’aspect sigmoïde de la courbe V=f([S]) des enzymes allostériques est dû au phénomène

de coopérativité (Vrai)
05.Dans l’inhibition compétitive , le substrat présente une analogie structurale avec le

produit (faux)
commentaire :→avec le substrat et non pas le produit
06.La loi de Bee-Lambert établit une relation entre l’absorbance et la concentration .(vrai)
commentaire : Voici la relation :
Biochimie Page 84
Biochimie Page 85
04.Les Lipides Leader Copy
Structure et métabolisme des lipides :

01. Un acide gras : RJ
A. Est un acide mono-carboxylique avec un groupement aminé.

B. A un caractère hydrophobe.
C. A un caractère hydrophile.
D. A un caractère amphotère.
E. Est estérifié par un alcool par son groupement aminé.
D
commentaire :
→Les acides gras sont des composés amphotères avec deux pôles :hydrophile et
hydrophobe ;on les présente comme ceci :

→Les AG sont estérifiés par un alcool par son groupement carboxylique
NB :L’estérification est la base de la formation de toutes les classes des lipides .
02. Un acide gras indispensable :RJ
A. Est un acide néosynthétisé par le foie .

B. Est l’acide palmitique .
C. Est l’acide 𝛽-hydroxy-butyrique
D. Est l’acide oléique .
E. Acide linolénique .
E
commentaire :
→Les acides gras indispensables ne peuvent pas être synthétisés par l’organisme ; et devient
par conséquent être apportés par l’alimentation .
03. Un seul des acides gras est essentiel : RJ
A. Acide oléique
B. Acide linolénique .
C. Acide palmitique .
D. Acide stéarique.
E. Acide palmitoléique
B
commentaire :
→Les acides gras indispensables sont au nombre de 3 :
-Acide linoléique (C18).
-Acide linolénique (C18)
-Acide arachidonique (C20)
Biochimie Page 86
04. Concernant les acides gras : RJ
Ont un nombre d’atome de Carbone fixe.

A.
Les plus essentiels sont ceux synthétisé par l’organisme.
B.
Ils sont tous hydrophobes.
C.
Absorbe dans l’UV s’ils possèdent une double liaison conjuguée.
D.
Leur spectre dans l’UV est fonction du nombre de leur double liaison malonique.
E.
D
commentaire :
→Si les doubles liaisons sont en position malonique , on peut les rendre en position
conjuguée pour avoir un spectre à l’UV ,pour cela on fait un chauffage à 180° pendant une
heure en présence de potasse alcoolique
→La différence entre la double liaison conjuguée et malonique :
-deux liaisons simples séparent
deux doubles liaisons
-Une liaison simple sépare
deux double liaisons
05. Les lipides sont caractérisés : RJ
A. Par leur structure commune comportant un groupement carboxylique.

B. Par leur solubilité dans l’eau et leur insolubilité dans les solvant organiques
apolaire.
C. Par leur propriété amphipathique commun.
D. Par leur insolubilité dans l’eau et leur solubilité dans les solvants organiques
apolaires.
E. Par leur spectre d’absorption caractéristique à 260.
D
commentaire :
→Les lipides sont subdivisés en 2 groupes :
-Les lipides non polaires ou apolaires : ce sont des lipides insoluble dans l’eau qui
regroupent : les triglycérides / les esters de cholestérol
-Les lipides polaires : renferment dans leur dans leur structure un pôle hydrophile et un pôle
hydrophobe qui leur donnent un caractère amphipathique qui regroupent : les
phospholipides / le cholestérol
→Les lipides sont insolubles dans l’eau et très solubles dans les solvants les plus apolaires
comme l’acétone .
06. Concernant la 𝜷-oxydation des acides gras saturés : RJ
A. Les acides gras sont activés en Acyls-CoA au niveau des mitochondries .

B. Cette activation 2 liaisons riches en énergie .
Biochimie Page 87
C. Les enzymes de la 𝛽-oxydation ne sont pas régulées .

D. Seul le couple de coenzyme FAD/FADH2 est utilisé au cours de la 𝛽-oxydation .
E. Le déroulement chronologique de la 𝛽-oxydation est celui d’une
déshydrogénation ,hydratation ,thiolyse suivie d’une deuxième
déshydrogénation
B
commentaire :
→L’activation des AG se déroule dans le cytoplasme.
→La 𝜷-oxydation est stimulée par le glucagon ; donc ses enzymes sont régulées .
→Le couple de coenzyme NAD/NADH,H+ est également utilisé au cours de la 𝜷-oxydation .
→Le déroulement chronologique de la 𝜷-oxydation est celui d’ :
-Une première déshydrogénation →Hydratation de la liaison →Deuxième déshydrogénation
→Thiolyse ou clivage de l’AG.
07. Parmi les affirmations suivantes concernant la synthèse des acides gras : RJ
Le muscle est un site important de lipogenèse.

A.
La lipogenèse est stimulée par l’insuline.
B.
La synthèse de Malonyl-CoA à partir d’Acétyl-CoA s’effectue dans la mitochondrie.
C.
L’acide gras synthase est une enzyme dont le cofacteur est la biotine.
D.
Le NADH,H+ est nécessaire à la synthèse des acides gras .
E.
B
commentaire :
→Le site important de la lipogenèse est : Le foie
→ La synthèse de Malonyl-CoA à partir d’Acétyl-CoA s’effectue dans le cytoplasme.
→ L’acide gras synthase est une enzyme dont le cofacteur est « la 4phosphopantéthéine »
porté par l’ACP
→Le biotine est un cofacteur de l’enzyme Acétyl-CoA carboxylase
→Le NADPH,H+ est nécessaire à la synthèse des acides gras et non pas le NADH,H + (On a fait
déjà la différence entre eux dans le chapitre des glucide QCU N°26)
-Brièvement : -Le NADH,H+ est pour les réactions du catabolisme
-Le NADPH,H est pour les réactions d’anabolisme .
08. Quel est le site du déroulement de la 𝜷-oxydation des acides gras à longue chaîne?
RJ
A. Cytosol.
B. Peroxysome.
C. Mitochondrie.
D. Réticulum endoplasmique .
E. Appareil de Glogi.
C
commentaire :
→La béta oxydation est intra-mitochondriale précédée par une étape préliminaire dans le
Biochimie Page 88
cytoplasme .
→L’étape préliminaire c’est l’activation des acides gras en acyles-CoA
09.L’activation des acides gras nécessite tous les éléments suivants sauf : RJ
A. ATP
B. Coenzyme A
C. L’acyl-CoA synthétase.
D. Carnitine.
E. Pyrophosphate
D
commentaire :
→On utilise la « carnitine » pour transporter l’acyl-CoA du cytoplasme dans la mitochondrie
par un système dit le système carnitine
10. L’acide gras à longue chaîne pénètrent dans la membrane mitochondriale

interne : RJ
A. Librement
B. Comme dérivé d’acyl-CoA
C. Comme dérivé de carnitine
D. Par un transporteur dépendant de Na
E. Par un transporteur actif .
C
commentaire :
→La pénétration de l’acide gras activé dans a mitochondrie se fait comme ceci :
M.externe perméable
M.interne sélective
11. La béta oxydation d’un acide gras à 14 carbones nécessite : RJ
A. 7cycles
Biochimie Page 89
B. 4cycles
C. 6cycles
D. 5cycles
E. 8cycles
C
commentaire :
→Pour calculer le nombre de tour d’une oxydation complète d’un acide gras de 2n carbone →
(n-1)tour ou hélices
-AG de 14 carbone →2n=14→n=7 et donc le nombre de tour est 7-1=6tour ou hélices.
NB : De préférence ; on dit un hélice au lieu du cycle mais pourquoi ? je vous laisse pour
rechercher xD.
12. L’oxydation des acides gras fait appel à une seule et unique étape énergétique
catalysée par : RJ
A. La thiolase
B. L’acyl-CoA déshydrogénase
C. La thiokinase
D. La béta OH-Acyl-CoA déshydrogénase
E. L’HMG-CoA réductase.
C
commentaire :
→La thiokinase (l’Acyl-CoA synthétase) c’est la seule enzyme qui consomme de l’ATP
dans la 𝜷-oxydation dans l’étape de l’activation des acide gras : comme ceci
13. La 𝜷-oxydation des acides gras est inhibée par l’excès de : RJ
A. ATP
B. Acide gras à longue chaîne
C. Malonyl CoA
D. Citrate
E. Acétyl-CoA
Biochimie Page 90
C
commentaire :
→Dans la 𝜷-oxydation , la régulation se fait d’une manière allostérique principalement par le
malonyl-CoA ;étant le premier produit de la synthèse des acides gras .
→De cette façon il y a une sorte de régulation harmonieuse entre la 𝜷-oxydation et la synthèse
des acides gras de telle manière à c’est qu’elles ne soient pas activées en même temps (Une
chose qui serai futile ).
→Donc quand la synthèse des acides gras est activée (beaucoup de Malonyl-CoA) ; la 𝜷-
oxydation est inhibée et vice versa .
14. La biosynthèse des acides gras : RJ
A. Est catalysée par un complexe multi-enzymatique :l’acide gras synthase

B. A lieu dans la mitochondrie .
C. A pour précurseur le malonyl-CoA
D. Est catalysée par l’acyl-carnitine transférase
E. Ne consomme pas d’énergie
A
commentaire :
→La synthèse des acides gras est :
-Cytosolique 16C (microsome :molécule granuleuse dans le cytoplasme)
-Allongement +16C est intra-mitochondriale /REL
→Le précurseur de la synthèse des acide gras c’est : L’acétyl-CoA
→L’acyl-carnitine transférase est une enzyme participant dans la 𝜷-oxydation .
→La lipogenèse consomme de l’énergie .
15. L’acétyl-CoA carboxylase :RF
A. Est une enzyme catalysant une réaction réversible .

B. Enzyme nécessitant la biotine comme cofacteur .
C. Est régulée négativement par l’acyl-CoA
D. Sous forme déphosphorylée est active
E. Sous forme phosphorylée est inactive
B
commentaire :
→L’acétyl-CoA carboxylase catalyse le transfert de l’acétyl-CoA en Malonyl-CoA ; c’est une
réaction irréversible
→La régulation de cette enzyme :
Biochimie Page 91
-Activée par : Citrate (molécule très énergétique participant sur le cycle de Krebs )
-Inhibée par : Palmityl-CoA/Acyl-CoA
→ L’acétyl-CoA carboxylase est activée par une déphosphorylation stimulée par la protéine
phosphatase qui est activée par l’insuline .
→Elle est inhibée par phosphorylation stimulée par la protéine kinase A sous l’action de
l’adrénaline et du glucagon .
16. L’acétyl-CoA carboxylase : RJ
A. Dégrade le malonyl-CoA en acétyl-CoA.

B. Son coenzyme est le NADH2
C. Est utilisée dans la lipolyse
D. Est toujours cytosolique .
E. Est aussi appelée acide gras synthétase
D
commentaire :
→Son coenzyme est la biotine ; utilisée dans la lipogenèse
17. La 𝜷-oxydation : RF
A. A lieu dans la mitochondrie.

B. A lieu exclusivement au niveau du foie.
C. Une altération de la carnitine acyl-transférase 1 ne permet pas la dégradation de
l’acide gras.
D. L’activation de l’acide gras en acyl-CoA est une étape préliminaire.
E. Fait intervenir 4 étapes.
B
commentaire :
→La 𝜷-oxydation se déroule dans le foie ,le cœur ,le rein et surtout le muscle (très besoin
d’énergie)
→Les 4étapes sont :Première déshydrogénation /Hydratation / Deuxième déshydrogénation /
Thiolyse
→L’étape préliminaire se déroule dans le cytosol.
18. L’indice de saponification des TG : RJ
A. C’est la quantité de KOH(en mg) nécessaire pour saponifier 1g de corps gras .

B. N’a aucune corrélation avec le nombre d’acide gras .
Biochimie Page 92
C. Est fonction du caractère apolaire des acides gras .

D. Toutes ces réponses sont justes.
E. Toutes ces réponses sont fausses.
A
commentaire :
→Concernant l’indice de saponification :
-Plus le poids moléculaire des glycérides est faible (acide gras à courte chaîne ,plus le nombre
de moléculessera grand ,et par conséquent le nombre de molécules de KOH nécessaire à sa
saponification sera également élevé.
→Donc il y a une corrélation avec le nombre d’acide gras .
19. Au cours d’un diabète mal équilibré quelle est la voie métabolique qui est activée ?
RJ
A. La voie de biosynthèse du cholestérol

B. La voie de la lipogenèse .
C. La voie de la cétogenèse hépatique .
D. La voie de la glycolyse .
E. La voie de la biosynthèse des protéines
C
commentaire :
→Sachez que : Au cours du jeûne prolongé et au cours du diabète , il y a une dégradation
massive des AG ,cela entraîne une augmentation dela cétogenèse ; mais également il y aura
une accumulation des corps cétoniques dans le sang qui se traduit par un désordre
métabolique (cas maladie ) :
-Acidocétose(Hyper-cétonémie) : l’organisme augmente la concentration des corps cétonique
dans le corps .
-Cétonurie : présence anormale des corps cétoniques dans les urines .
-L’odeur acétonémique de l’haleine
-Diminution du PH sanguin
→Ces symptômes provoquent l’acidose ; cet état peut aboutir au coma et même à la mort
20. Acéty-lCoA : RF
A. Est un intermédiaire métabolique centrale

B. Donne du pyruvate sous l’action du pyruvate déshydrogénase .
C. Traverse la membrane mitochondriale vers le cytosol par la navette citrate
D. Est précurseur des acides gras .
E. Donne des malonyl-CoA sous l’action de l’acétyl-CoA carboxylase.
B
commentaire :
→Le pyruvate ,est celui qui donne l’acéyl-CoA sous l’action du pyruvate déshydrogénase , c’est
une réaction irréversible !
Biochimie Page 93
21. La lipase pancréatique : RF
A. Est un enzyme digestive

B. Nécessite un cofacteur appelé la colipase
C. Catalyse l’hydrolyse des triglycérides .
D. Est une enzyme hormono-sensible .
E. Nécessite des sels biliaires pour hydrolyser les triglycérides .
D
commentaire :
→La lipase pancréatique nécessite aussi la présence de l’eau et de micelle .
→Elle n’est pas hormono-sensible
→Les enzymes qui sont hormono-sensibles sont :
-TG adipocytaires (TG lipases ) qui sont stimulées par l’adrénaline ,glucagon ,noradrénaline
,corticostéroïde et TSH .. et inhibées par l’insuline
→Mais DG adipocytaires (DG lipases) et MG adipocytaires (MG adipocytaires) :ces lipases ne
sont pas hormono-sensibles.
NB : TG :Triglycérides /DG :diglycérides/MN :monoglycérides
22. HMG-CoA réductase : RF
A. Est une enzyme de régulation de la biosynthèse de cholestérol .

B. Est inhibée par un taux élevé de cholestérol
C. Est activée par l’acide mévalonique .
D. Est une enzyme cytosolique
E. Est le site d’action des statines.
C
commentaire :
→L’étape limitante de la biosynthèse du cholestérol est la réaction qui est catalysée par
l’enzyme « HMG-CoA réductase »
→HMG-CoA réductase est rétro inhibée par le mévalonate (acide mévalonique ) et le
cholestérol .
23. HMG-CoA réductase : RJ
A.Existe sous 2 formes une phosphorylée active ,l’autre déphosphorylée inactive .

B.L’insuline permet sa phosphorylation en stimulant la phosphatase .
C.L’insuline diminue son activité
D.Le glucagon et les Glucocorticoïdes augmentent son activité
E.Est rétro inhibée par le mévalonate et par le cholestérol.
E
commentaire :
→La forme déphosphorylée de l’ HMG-CoA réductase est active ,tandis que la forme
phosphorylée est inactive .
→L’insuline permet la déphosphorylation en stimulant la phosphatase .
→Le glucaon permet la phosphorylation en stimulant la protéine kinase.
Biochimie Page 94
24. Á propos du cholestérol : RF
A. Contient 27 atomes de carbones .

B. Est le précurseur de la vitamine D.
C. Est régulé par l’HMG-CoA synthétase .
D. L’acétyl-CoA en est le précurseur .
E. Sa biosynthèse ne se déroule pas dans la mitochondrie .
C
commentaire :
→La biosynthèse du cholestérol se déroule réticulum endoplasmique (RE) et le cytosol .
→ Le cholestérol est le précurseur de tous les stéroïdes tel que :les corticoïdes ,les hormones
sexuelles ,les acides biliaires et la vitamine D.
→Le cholestérol est régulé par l’HMG-CoA réductase et non pasl’HMG-CoA synthétase.
25. Les corps cétoniques : RF
A. Sont des composés énergétiques .

B. Sont utilisés par les tissus périphériques .
C. Sont synthétisés par le foie .
D. Sont formés après un repas riche en graisse .
E. Sont des composés acides.
D
commentaire :
→Les corps cétoniques sont formés au cours du jeûne prolongé et au cours du diabète .
→Les corps cétoniques sont de synthèse quasi-exclusive hépatique avec une fine contribution
du cortex rénal.
26. L’oxydation complète de l’acide stéarique est accomplie après : RJ
A. 6tours
B. 7tours
C. 8tours
D. 9tours
E. 10tours
C
commentaire :
→D’une manière générale pour calculer le nombre de tour :
AG 2n carbones =(n-1)tours
Dans ce cas : Tout d’abord il faut retenir le nombre de carbone des acides gras connus
→L’acide stéarique a 18 carbones donc le nombre de tour pour son oxydation complète est :
2n=18→n=9 et donc il y aura :
n-1=9-1=8tours
27. La dégradation de l’acide stéarique fournit : RJ
A. 148 ATP
Biochimie Page 95
B. 129ATP
C. 131ATP
D. 146ATP
E. 17ATP
D
commentaire :
→D’une manière générale ,on distingue deux types des acides gras :
1)De nombre pair de carbone (2n) , il y aura :
-(n-1)tour
-n acétyl-CoA
-(n-1)FADH2 + (n-1)NADH,H+
2) De nombre impair de carbone (2n+1) , il y aura :
-(n-1)tour
-(n-1)acétyl-CoA
-(n-1)FADH2 + (n-1)NADH,H+
-Propionyl-CoA(3C)
→Il faut savoir :
-L’acétyl-CoA va rejoindre le cycle de Krebs pour produire 12ATP
-FADH2 =2ATP et NADH,H+=3ATP
-La béta oxydation de chaque AG consomme 2ATP pour son activation ,donc après le calcul il
faut enlever 2ATP
→Cet AG contient 18carbones(NOMBRE PAIR) donc il va fournir :
-9acétyl-CoA=9×12=108
-8FADH2=16ATP et 8NADH,H+=24ATP
Donc la somme est 148ATP ,on s’enlève 2ATP ,donc il va fournir 146ATP.
→NB : dans les acides gras de nombre impair de carbone :
Le devenir de Propionyl-CoA est comme ceci :
28. Le bilan énergétique d’un acide gras C16 est : RJ
A. 119ATP
B. 127ATP
C. 134ATP
D. 129ATP
E. 117ATP
D
Biochimie Page 96
commentaire :
→Cet acide gras 16C est acide palmitique (palmitate)
29. Dans la régulation du métabolisme des lipides : RF
A. Le glucagon inhibe la cétogenèse

B. Le glucagon inhibe la lipogenèse
C. Le glucagon inhibe la biosynthèse du cholestérol
D. Le glucagon stimule la dégradation des triglycérides adipocytaires
E. Le glucagon stimule le beta oxydation des acides gras insaturés
A
commentaire :
→ La cétogenèse est activée par le glucagon et inhibée par l’insuline
donc l’absence de l’insuline stimule la cétogenèse ,c’est le cas du diabète !
30. Dans la régulation du métabolisme des lipides : RF
A. L’insuline inhibe la cétogenèse .

B. L’insuline stimule la lipogenèse.
C. L’insuline stimule la biosynthèse du cholestérol.
D. L’insuline stimule la dégradation des triglycérides adipocytaires.
E. Le glucagon stimule la lipolyse .
D
commentaire :
→La lipolyse = la dégradation des triglycérides adipocytaires
donc stp confrère (consœur)
pour ne pas dire )‫(مجتمع ذكوري‬
Sois intelligent(e) c’est forcément la D ou bien la E est fausse !!
→Plus sérieusement : l’insuline inhibe la lipolyse
→Attention : l’insuline stimule la biosynthèse du cholestérol mais il inhibesa dégradation
31. Les lipoprotéines : RF
A. Sont des molécules sphériques .

B. Assurant le transport des acides gras libres
C. Assurant le transport des composés lipidiques hydrophobes .
D. Sont composées de molécules protéiques polaires .
E. Sont classées selon leur densité
B
commentaire :
→Elles sont également classées selon leur mobilité électrophorétique : lentes/rapides .
32. Les phospholipides : RJ
A. Sont des composés apolaires

B. Sont des lipides simples .
Biochimie Page 97
C. Sont des éléments de structure des membrane cytosolique .

D. Sont hydrolysés en acide lysophophatidique sous l’action de la phospholipase D .
E. Sont hydrolysés en acide lysophophatidique sous l’action de la phospholipase B.
C
commentaire :
→Les phospholipides sont des lipides complexe .
→Ils sont des composés amphiphiles (polaires et apolaires à la fois )
→Pour l’hydrolyse enzymatiques des phopholipides :s’effectue par des phospholipase
A1,A2,B,C et D)
1-Phospholipase A1 :extrait du cerveau .
2-Phospholipase A2 :extrait du pancréas ou venin de serpent
-Ces deux phospholipases libèrent un lysophospholipide + AG
NB :Le préfixe « lyso » c-à-d lyse d’un acide gras .
3-Phospholipase B ou lysophospholipase :extrait du pancréas ou du tissu, libère un AG +
glycérophosphorylcholine (il est complémentaire de les phospholipases A.
4-Phospholipase C :extrait des toxines bactériennes ,libère un DG1,2 + base phosphorylée.
5-Phospholipase D : extrait des plantes ,libère X(l’alcool aminé ) +acide phosphatidique
♦Pour bien comprendre le fonctionnement de ces enzymes il faut savoir la structure des
phospholipides (Très important) ; sa structure est comme ceci :
→ Cette structure n’est pas exacte mais juste pour simplifier donc gardez vos commentaires
pour vous-mêmes haha
→en plus je m’excuse pour ce mauvais dessin 
33. Les chylomicrons : RF
A. Sont des lipoprotéines de très faible densité.

B. Sont formés après un repas riche de graisse.
C. Sont formé au niveau hépatique .
D. Sont des lipoprotéines riche en triglycérides .
E. Sont déversés dans la lymphe pour se retrouver dans la circulation sanguine.
C
Biochimie Page 98
commentaire :
→Les chylomicrons sont synthétisés au niveau des entérocytes (Cellule de l’intestin grêle)
sous forme de chylomicrons natifs qui sont relâchés dans la circulation lymphatique puis
dans la circulation sanguine .Une fois dans la circulation sanguine ils doivent être réduits
afin d’être acceptés par les récepteurs hépatique .
34. Dans le métabolisme des lipides : RF
A. L’HMG-CoA réductase est une enzyme commune à la cétogenèse et la biosynthèse

du cholestérol.
B. La synthèse de l’acide myristique est accomplie en 6tours .
C. La 𝛽-oxydation nécessite d’abord l’activation des acides gras et leur transfert .
D. La lipogenèse fait intervenir indirectement une malate déshydrogénase.
E. Les corps cétoniques proviennent de la dégradation massive des lipides
A
commentaire :
→ L’HMG-CoA synthétase :c’est une enzyme commune à la cétogenèse et la biosynthèse
du cholestérol .
→Les acides gras qu’il faut les retenir :
35. La cétogenèse : RF
A. Se déroule dans la mitochondrie du foie .

B. L’HMG-CoA est son précurseur .
C. Est active dans le muscle et le cœur .
D. Aboutit à la synthèse d’acide acétoacétique
E. Durant la cétolyse périphérique ; les corps cétoniques sont utilisés dans le cycle de
Krebs .
A
commentaire :
→Le rein contribue dans la synthèse des corps cétonique
→ Les corps cétoniques sont de synthèse quasi-exclusivehépatique avec une fine
contribution du cortex rénal.
Biochimie Page 99
36. Les produits libérés par l’action de la phosphatase A2 sur les glycérophospholipides
sont : RJ
A. Diglycéride +acide phosphatidique

B. lysophospholipide + acide gras
C. Identique à ceux libérés par l’hydrolyse acide .
D. Acide phosphatidique +alcool aminé.
E. Diglycéride + base phosphorylée
B
commentaire :
→Voir le commentaire de QCU N°𝟑𝟐
→l’effet de la phospholipase C est identique à celui de l’hydrolyse acide .
37. Á propos de la 𝜷-oxydation : RJ
A. La carnitine permet la sortie des acyls-CoA dans le cytosol .

B. Le bilan énergétique d’un tour permet de fournir 17ATP.
C. A lieu après avoir manger .
D. La lipogenèse et la 𝛽-oxydation ont lieu en même temps.
E. Le citrate est essentiel pour le bon déroulement de la 𝛽-oxydation
B
commentaire :
→La carnitine permet de transporter l’acyl-CoA du cytosolvers la mitochondrie par le
système carnitine .
→La 𝜷-oxydation a lieu entre les repas ,au cours du jeûne et au cours du diabète .
→Un tour permet de fournir : - Acétyl-CoA =12ATP(Cycle de Krebs)
-1FADH2=2ATP / 1NADH,H+=3ATP
38. Quelles sont les source de l’Acétyl-CoA : RF
A. Le pyruvate
B. Les acides gras
C. Le cholestérol
D. les corps cétoniques
E. Les acides aminés .
C
commentaire :
→La décarboxylation oxydative du pyruvate →Acétyl-CoA
→La 𝜷-oxydation des acides gras →Acétyl-CoA
→La cétolyse périphérique des corps cétoniques →Acétyl-CoA
→La dégradation oxydative des acides aminés cétogènes→Acétyl-CoA
→Le cholestérol ne donne pas l’acétyl-CoA ,mais il est à l’origine de la synthèse de
molécules bioactive ..
39. Le devenir de l’Acétyl-CoA est : RF
Biochimie Page 100

A. La synthèse des corps cétoniques .

B. La synthèse du cholestérol .
C. La lipogenèse
D. La synthèse du glucose .
E. Le cycle de Krebs .
D
commentaire :
→Ce plan montre les précurseurs et les devenirs de l’Acétyl-CoA :
40. À propos de la 𝜷oxydation : RF
A. Un acide gras a 6 atomes de carbone fournit plus d’ATP après dégradation comparé
au glucose.
B. L’acide stéarique est dégradé après 8hélice de Lynen.
C. L’acétyl-CoA est toujour le produit final.
D. Se déroule dans la mitochondrie.
E. Nécessite un système carnitine pour le transfert de l’acyl-CoA
C
commentaire :
→L’acétyl-CoA n’est pas toujours le produit final de la 𝜷-oxydation.

→Le produit final de l’oxydation complète d’un acide gras de nombre impair de carbone
est :Le propionyl-CoA .
→Sachez que : À nombre de C égal , un AG donne plus ATP qu’un glucide donc plus
énergétique :
-Exemple : Un AG à 6C va consommer 2ATP pour son activation donc -2ATP
donc : 3Acétyl-CoA =36ATP ,2NADH,H+=6ATP ,2FADH2=4ATP
Biochimie Page 101
TOTAL=44ATP
♦Tandis que le glucose ne donne que au maximum 38ATP
41. La synthèse des corps cétoniques : RF
A. Se déroule dans la mitochondrie.

B. L’acétyl-CoA est le précurseur de cette voie.
C. L’acétone et l’acétoacétate sont des précurseurs d’énergie au niveau musculaire.
D. L’enzyme de régulation est L’HMG-CoA synthase.
E. Elle est active en période du jeûne.
C
commentaire :
→L’acétoacétate et le 𝜷-hydroxybutyrate sont des précurseurs d’énergie au niveau
musculaire (Squelettique / Cardiaque)
→Mais ; l’acétone est un composé volatile , éliminé par voie pulmonaire et dans l’urine.
42. Concernant le métabolisme des lipides : RF
A. La synthèse du cholestérol est assurée par toutes les cellules nucléées.

B. Les acides gras sont des molécules amphiphiles.
C. Les chylomicrons prennent naissance à partir du foie .
D. Les phospholipides ont un rôle structural .
E. Les sels biliaires sont des agents émulsionnants.
C
commentaire :
→ Les chylomicrons prennent naissance à partir des entérocytes .
43. L’acyl carrier protéine est impliqué dans la synthèse de :
A. Protéine
B. Triglycéride
C. Cholestérol
D. Acide gras en dehors des mitochondries
E. Acides gras dans les mitochondries
D
commentaire :
→L’acyl carrier proteine ou la protéine porteuse d’acyl(ACP) :on la trouve dans l’enzyme
« Acide gras synthase » ,il port un coenzyme qui est la 4phosphopantéthéine .
44. L’enzyme «Thiolase » catalyse la conversion de : RJ
A. 2Acétyl-CoA en acétoacétyl-CoA.
B. Acétyl-CoA en malonyl-CoA
C. Acide gras en acyl-CoA
D. Succinyl-CoA en succinate
Biochimie Page 102

E. Propionyl-CoA en D-méthyl malonyl-CoA.

A
commentaire :
→La réaction catalysée par Thiolase :
→Les autres réactions catalysées par :
♦ Acétyl-CoA en malonyl-CoA→Acétyl-CoA carboxylase
♦ Acide gras en acyl-CoA→Acéyl-CoA synthétase
♦ Succinyl-CoA en succinate →Succinyl-CoA synthétase .
♦ Propionyl-CoA en D-méthyl malonyl-CoA→ D-méthyl malonyl-CoA
carboxymutase
44.Á propos du métabolisme des lipides : RF
A. L’HMG-CoA synthétase est une enzyme commune à la cétogenèse et à la

biosynthèse du cholestérol .
B. La lipogenèse nécessite le système navette citrate .
C. La 𝛽-oxydation nécessite d’abord le transfert puis l’activation des acides gras .
D. La lipogenèse fait intervenir indirectement une malate déshydrogénase .
E. Les corps cétoniques proviennent de la dégradation
C
commentaire :
→ La 𝜷-oxydation nécessite d’abord l’activation des acides gras puis leur transfert du
cytosol vers la mitochondrie .par le système carnitine .
→ La lipogenèse fait intervenir indirectement une malate déshydrogénase qui contribue à le
transfert de l’acétyl-CoA de la mitochondrie vers le cytosol ..
45. À propos du métabolisme des lipides : RF
A. L’HMG-CoA synthétase est une enzyme participant à la biosynthèse du cholestérol .

B. La lipogenèse est stimulée par l’insuline .
C. La 𝛽-oxydation nécessite le système carnitine pour le transfert de l’acétyl-CoA.
D. La lipogenèse se déroule dans le cytosol en générale .
E. Les corps cétoniques sont des substrats énergétiques.
C
commentaire :
→ La 𝜷-oxydation nécessite le système carnitine pour le transfert de : l’acyl-CoAet non pas
l’acétyl-CoA
NB :L’acyl-CoA c’est un acide gras engagé ou bien activé.
→La lipogenèse se déroule dans la mitochondrie s’il y a un allongement (AG plus de 16C)
46. Lequel des composés suivants ; inhibe l’Acétyl-CoA carboxylase : RJ
A. Citrate
B. L’ATP
Biochimie Page 103
C. Malonyl-CoA
D. Acyl-CoA
E. Aucun
D
commentaire :
→Le substrat de la 𝜷-oxydation « acyl-CoA » inhibe l’enzyme clé de la synthèse des acides
gras « L’acétyl-CoA carboxylase »
→Au contraire ; le substrat de l’acide gras synthase « Malonyl-CoA » inhibe l’enzyme clé de
la 𝜷-oxydation « La carnitine palmityl transférase1 »
47. Concernant les corps cétoniques : RJ
A. Les muscles produisent des corps cétoniques à partir d’acides gras .

B. Le tissu adipeux peut produire des corps cétoniques à partir des réserves de
graisses.
C. Le foie produit de l’acétoacétate de l’hydroxybutyrate à partir d’acides gras.
D. L’acétoacétate est mobilisé en acétate dans les tissus périphériques .
E. Aucune réponse correcte .
C
commentaire :
→La cétogenèse se déroule d’une manière quasi-exclusive dans le foie (une petite
contribution par le cortex rénale) ,donc :
♦les muscles ne produisent pas les coprs cétoniques.
♦ Le tissu adipeux : idem.
→Mais ces corps cétoniques -après sa formation dans le foie- traversent la membrane
mitochondriale puis la membrane cytoplasmique et sont libérés dans le sang puis il
traversent la membrane cytoplasmique, la membrane mitochondriale au niveau des
tissus utilisateurs(les muscles ..) où ils seront utilisés .
48. La 𝜷-oxydation des acides gras : RJ
A. Est intramitochondriale avec une étape d’activation cytosolique .

B. Se produit dans toutes les cellules de l’organisme .
C. Nécessite le système citrate .
D. Chaque tour de l’hélice de lynen produit un acétyl-CoA et deux NADH,H+
E. L’acétyl-CoA produit par cette 𝛽-oxydation est réutilisé sur place pour la synthèse
de nouvelles molécules d’acides gras .
A
commentaire :
→La 𝜷-oxydation se déroule dans : le foie , le cœur ,le rein et surtout le muscle , donc elle
n’est pas ubiquitaire .
→La lipogenèse est celle qui nécessite le système citrate ; tandis que la𝜷-oxydation
nécessite le système carnitine .
→.Chaque tour de l’hélice de lynen produit un acétyl-CoA ,1NADH,H+ et 1FADH2.
→ L’acétyl-CoA produit par cette 𝜷-oxydation rejoindra le cycle de Krebs.
Biochimie Page 104

49. À propos la cétogenèse : RF
A. Se déroule dans la mitochondrie .

B. Est hépatique .
C. L’Hdroxy méthyl glutatyl-CoA est un intermédiaire .
D. L’utilisation des corps cétoniques se fait dans la mitochondrie du cœur .
E. L’acétone est un composé énergétique .
E
commentaire :
→L’acétone n’est pas un composé énergétique comme l’acétoacétate et le 𝜷-
hydroxybutyrate ,il est un composé volatile éliminé par voie pulmonaire et dans l’urine.
50. La lipogenèse : RF
A. Nécessite de NADH2.
B. Est cytosolique.
C. Utilise l’acide gras synthétase qui possède 14 activités enzymatiques.
D. Nécessite de l’acétyl-CoA.
E. Nécessite de transfert du précurseur de la mitochondrie vers le cytosol.
C
commentaire :
→L’acide gras synthase est un complexe multi-enzymatique qui présente sous forme d’un
homodimère =2monomères disposés tête bèche
♦ Chaque monomère est constitué d’une ACP et de 7 enzymes effectuant chacune étape de
la lipogenèse donc cette enzyme possède 7 activités enzymatique .
51. Les sphingolipides : RF
A. Sont des lipides complexes.

B. Ont un caractère amphipathique.
C. Sont dégradés par les hydrolases acides.
D. Les déficits en hydrolases acides sont responsables de sphingo-lipidoses
E. Sont des lipides simples.
Biochimie Page 105

E
commentaire :
→La dégradation des sphingolipides est effectuée par des hydrolases qui sont des enzyme
lysosomiales .
→Un déficit héréditaire en ces enzymes entraîne l’apparition d’affections avec atteintes du
SNC(système nerveux central) s’accompagnant de troubles neurologiques très grave
=sphingo-lipidoses .
→Les sphingo-lipidoses : pathologie due à déficits enzymatiques congénitaux avec
incapacité à dégrader les sphingolipides dans les lysosomes.
52. Le compartiment cellulaire favorable au métabolisme des sphingolipides est : 1RJ
A. Le cytosol .
B. La mitochondrie
C. La membrane du RE et le lysosome .
D. Le peroxysome
E. Le noyau
C
commentaire :
→La synthèse des sphingolipides se déroule dans la membrane du RE et même dans l’appareil
de golgi
→La dégradation des sphingolipides se fait dans les lysosomes par des hydrolases .
53. Laquelle des enzymes suivantes catalyse la conversion de l’acétyl-CoA en malonyl-

CoA : RJ
A. Acétyl-CoA carboxylase
B. Malonyl-CoA synthétase
C. Acétyl-CoA décarboxylase
D. Malonyl-CoA synthase
E. Acide gras synthase
A
commentaire :
→ l’Acétyl CoA Carboxylase est enzyme clef de la synthèse des acides gras
(lipogenèse)
54. Parmi les molécules suivantes laquelle est un effecteur allostérique de l’acétyl-CoA
carboxylase :RJ
A. Acétyl-CoA
B. AMP
C. Citrate
D. ATP
E. Insuline
Biochimie Page 106

C
Voir le commentaire num 15(QCU)
55. Enzymes et voies métaboliques nécessaire à la synthèse des acides gras :RJ
A. Chaîne respiratoire
B. Voie de pentose phosphate
C. Enzyme malique
D. La voie de pentose phosphate, citrate synthétase et l’enzyme malique
E. Glycolyse
D
56. Lequel des intermédiaires glycolytiques suivants sert de précurseur pour la synthèse
de triglycérides ; phosphatidylcholine et phosphatidyl éthanolamine :RJ
A. Dihydroacétone
B. Glycérol-3-phosphate
C. Pyruvate
D. 1,3 bi-phosphoglycérate
E. 3-phosphoglycérate
B
57. La formation des corps cétoniques est un processus qui se déroule dans :RJ
A. Cytosol des hépatocytes

B. Mitochondrie des adipocytes
C. Mitochondrie des muscles squelettiques
D. Mitochondrie des hépatocytes
E. Cytosol des adipocytes
D
commentaire :
→Les corps cétoniques sont des composés énergétiques formés dans la mitochondries des
cellules hépatiques. Ils traversent la membrane mitochondriale puis la membrane
cytoplasmique et sont libérés dans le sang. Ils traversent la membrane cytoplasmique, la
membrane mitochondriale au niveau des tissus utilisateurs où ils seront utilisés.
58. La sphingosine est synthétisée à partir de : RJ

A. Palmitoyl CoA et choline
B. Palmitoyl CoA et éthanolamine
C. Palmitoyl CoA et sérine
D. Acétyl CoA et choline
E. Céramide
C
59. Parmi les enzymes suivantes ; une est nécessaire à la synthèse des corps cétoniques et
le cholestérol ; laquelle : RJ
A. Acétyl-CoA carboxylase
Biochimie Page 107

B. HMG-CoA synthétase
C. HMG-CoA réductase
D. HMG-CoA lyase
E. 3-hydroxybutyratedéshydrogénase
B
60.Dans la régulation du métabolisme des lipides :RF
A. L’insuline inhibe la cétogenèse

B. L’insuline stimule la lipogenèse
C. L’insuline stimule la dégradation du cholestérol
D. L’insuline stimule la dégradation des triglycérides adipocytaires
E. Le glucagon stimule la lipolyse
D
commentaire :
→ L’insuline stimule la biosynthèse des triglycérides adipocytaires ,c’est pour cela les
personnes diabétiques avant le suivi thérapeutique souffrent d’un amaigrissement brutal.
61. Tous les tissus suivant peuvent utiliser des corps cétoniques sauf :
A. Cerveau
B. Cortex rénal
C. Globules rouges
D. Cœur
E. Muscle squelettique
C
commentaire :
→Les globules rouges sont exclusivement gluco-dépendant
62. Quel sera le rendement énergétique de l’oxydation complète des produit générés par
le deuxième cycle de réaction de β-oxydation du palmitoyl-CoA :RJ
A. 32
B. 12
C. 17
D. 34
E. 129
D
commentaire :
♣On a deux tours (2ème cycle) càd :
♦2Acétyl-CoA →2×12=24
♦2FADH2→2×2=4
♦2NADH2→2×3=6
24+6+4=34
→Mais comme le palmitoyl-CoA est déjà activé donc on perd pas les 2ATP.
Biochimie Page 108

63. Concernant le métabolisme des lipides :RF
A. La lipogenèse est toujours cytosoliques

B. La lipolyse est mitochondriale
C. La cétogenèse est mitochondriale
D. La synthèse du cholestérol est cytosolique
E. La lipogenèse peut être mitochondriale
A
commentaire :
→La lipogenèse c’est la synthèse des acides gras
→Toutes nos cellules sont capables de synthétiser les AG (foie +++) ♦Caractéristiques
a- Elle est cytosolique 16 C (microsomes) .
b- Allongement (+16C) (intramitochondrial)
64. La lipogenèse nécessite :RF
A. De l’énergie ATP
B. Du pouvoir réducteur
C. Des précurseurs(Acétyl-CoA)
D. Le CO2 est obtenu par décarboxylation de l’oxaloacétate en pyruvate
E. Le NADH,H+
E
65. Les corps cétoniques (CC) :RF
A. Sont des petites molécules hydrosolubles ,très diffusible dans le sang et les
tissus périphériques
B. L’acétone est un composé volatile énergétique
C. L’acéto-acétate fournit de l’énergie nécessaire au cerveau en cas de jeune
prolongé
D. L’acétone résulte de la décarboxylation de l’acétoacétate
E. 3-hydroxy-butyrate est le principale CC sanguin
B
commentaire :
→L'acétoacétate et le ß-hydroxybutyrate sont des composés énergétiques pour les muscles
squelettiques et le muscles cardiaque qui contiennent une 3- cétoacyl Coenzyme A
transférase ou thiolase qui transforme l'acétoacétate en Acétoacétyl-CoA qui sera clivé en 2
Acétyl-CoA par une thiolase tandis que L’Acétone est un composé volatile (éliminé par voie
pulmonaire)
66. Les glycosphingolipides sont une combinaison de : RJ
A. Céramide avec un ou plusieurs résidus du sucre
Biochimie Page 109

B. Glycérol avec le galactose

C. Sphingosine avec le galactose
D. Sphingosine avec l’acide phosphorique
E. L’acide phosphatique avec la choline
A
commentaire :
→ Les sphingolipides :sont formé d’un céramide + un groupement
→La classification des sphingolipides est basée sur le type de groupement R ,(voir le tableau
suivant)
67. A propos du cholestérol : RF
A. Est dégradé par LCAT

B. Est un lipide simple
C. L’hydroxy méthyl glutaryl(HMG) CoA est un intermédiaire de sa biosynthèse
D. Est estérifié au niveau du carbone 3 par un acide gras
E. Est le précurseurs des hormones stéroïdes et des acides biliaires
A
commentaire :
→Le cholestérol est dégradé par 7-α-hydroxylase.
→ LCAT ou lécithine cholestérol acyl transférase Lécithine catalyse la réaction de
l’estérification du cholestérol dans le sang
68. La lipolyse : RF
A. Un acide gras a 6 atomes de carbones fournit plus d’ATP après dégradation

comparé au glucose
B. L’acide stéarique est dégradé après 8 hélices de Lynen
C. L’acétyl-CoA est toujours le produit final
D. Se déroule dans la mitochondrie
E. Nécessite un système carnitine pour le transfert de l’acyl-CoA
Biochimie Page 110

C
commentaire :
→La lipolyse c’est la dégradation des TG(triglycérides) en acides gras ! donc la proposition C
est totalement fausse .
→Regarder ce plan
69. Concernant le métabolisme de lipides : RF
A. L’acétyl-CoA carboxylase est l’enzyme de régulation de la lipogenèse

B. Malate déshydrogénase est une enzyme de lipogenèse
C. HMG-CoA synthétase est l’enzyme de régulation de la synthèse de cholestérol
D. L’acides gras synthétase est une enzyme de la lipogenèse
E. L’acétyl-CoA synthétase est une enzyme de la lipolyse
C
commentaire :
→C’est HMG-CoA réductase (HMGR) qui est l’enzyme de régulation de la synthèse de
cholestérol
Biochimie Page 111

QCM (Question à choix multiple)
01.À propos des acides gras :RJ
A. chaîne aliphatique est hydrophobe .

B. Ils sont très présents dans le cytosol sous forme libre
C. Ils sont associés au glycérol dans les triacylglycérols.
D. Leur fonction acide carboxylique est hydrophile .
E. La présence d’insaturations est toujours en configuration trans
ACD
commentaire :
→Les acides gras insaturés sont des acides gras qui possèdent dans leurs structures une ou
plusieurs doubles liaisons(• ).
→La présence de la double liaison introduit une possibilité d’isomérie : Cis ou Trans
02. L’hélice de lynen : RJ
A. La dégradation d’acide gras qui commence par l’extrémité aliphatique .

B. Les modifications réactionnelles touchent le carbone 𝛼
C. Se déroule dans la mitochondrie
D. C’est la mise en réserve de l’énergie .
E. Après sa dégradation ,l’acide gras à 2n atomes de carbones ;donne "n "acétyl-
CoA
CE
commentaire :
→L’hélice de Lynen=La 𝜷-oxydation
→ La dégradation d’acide gras qui commence par l’extrémité carboxylique et non pas
l’extrémité aliphatique .
→Les modifications réactionnelles touchent le carbone 𝜷 et non pas le carbone 𝜶.
→L’hélice de lynen fournit de l’énergie ,ce n’est pas une mise en réserve
03. La digestion intestinale des lipides nécessite : RJ
A. Colipase
B. Sels biliaires
C. Lipase
D. Cholestérol estérase
E. Phospholipase
ABCDE
04. Les corps cétoniques : RJ
A. Sont synthétisés par les tissus périphériques où ils vont être dégradés pour
produire de l’énergie
B. Sont au nombre de 3.
C. Ont une synthèse exclusivement hépatique .
Biochimie Page 112

D. L’acétyl-CoA en est le précurseur

E. Sont synthétisés dans le cytoplasme .
BD
commentaire :
→Les corps cétoniques sont synthétisés dans la mitochondrie des hépatocytes (cellules
hépatique) et ils sont transportés vers les tissus périphériques où ils vont être dégradés pour
produire de l’énergie .
→Ils sont de synthèse quasi-exclusive hépatique avec une fine contribution du cortex rénal..
QCS (Question à choix simple)
01.La formation du malonyl-CoA est l’étape clé de la lipogenèse (vrai)
02.L’HMG-CoA réductase est rétro activée par le mévalonate et le cholestérol ( faux)

commentaire :→ HMG-CoA réductase est rétro inhibée par le mévalonate (acide mévalonique )
et le cholestérol
03.L’acide phosphatidique est la molécule de base de la structure des

glycérophospholipides .(vrai)
commentaire :→L’acide phosphatidique est un lipide formé par estérification de deux acides
gras et d'un acide phosphorique avec un glycérol.
Biochimie Page 113

05.Bioénergétique Leader Copy
Bioénergétique :
01. Les deux transporteurs mobiles de la chaîne respiratoire :RJ
A. Ubiquinone et complexe IV
B. Complexe II et cytochrome c
C. Complexe III et complexe IV
D. Complexe IV et ubiquinone
E. Ubiquinone et cytochrome c
E
commentaire :
→Deux transporteurs mobiles d’électrons : coenzyme Q(ubiquinone), cytochrome c
02. Parmi les propositions suivantes concernant la chaîne respiratoire ;indiquer la

proposition exacte : RJ
A. Est localisée dans la membrane externe de la mitochondrie

B. Elle est constituée de deux transporteurs mobiles d’électrons et cinq complexe
fixes
C. Assure le transport à la fois des protons et des électrons
D. Assure le transport NADH,H+
E. Produit uniquement de l’ATP.
C
03.Parmi les proposition suivantes concernant le complexe II dans la chaîne respiratoire :

RJ
A. Reçoit les équivalents réducteurs du NADH,H + et les passent au coenzyme Q

B. Assemble la succinate déshydrogénase et plusieurs protéines Fer –soufre
C. Etablit un lien direct entre le cycle de l’acide citrique et la CR
D. Appelé également succinate coenzyme Q oxydoréductase
E. Reçoit les équivalents réducteurs du FADH2
A
Biochimie Page 114

commentaire :
→Voir le tableau suivant :
04. Parmi les couples redox suivant ;lequel possède le potentiel redox le plus élevé : RJ
A. O2/H2O
B. Cyt a3 oxydé/Cyt a3 réduit
C. NAD+/NADH ,H+
D. FAD/FADH2
E. Cyte a oxydé /Cyt a réduit
A
commentaire :
→Voici quelques couples redox et leur E0 :
05. Une réaction endergonique : RJ
A. Est spontanée
B. Ne nécessite pas d’énergie d’activation
C. Dégage globalement de l’énergie
D. Nécessite globalement de l’énergie
E. Nécessite une enzyme
Biochimie Page 115

D
commentaire :
→La réaction exergonique ; elle se fait spontanément mais la réaction endergonique
se fait s’il y a un apport extérieur en énergie .
06. Une réaction dont Keq=0.94 est une réaction dont le ∆G0 à 250C est égale
à (R=8.314J/mol.K ) : RJ
A. +153J/mol
B. +153kJ/mol
C. -153J/mol.K
D. -153J/mol
E. -153kJ/mol
A
commentaire :
→La loi de l’énergie libre standard :
T→Kelvin=Celsius+273R=8.314J/mol.K
∆G0→J/mol
07. Si le ∆E0 d’une réaction est >0 :RJ
A. Son ∆G0 est obligatoirement >0

B. Son ∆G0 est obligatoirement <0
C. Son ∆G0 est obligatoirement =0
D. Son ∆G0 est indépendant du ∆E0
B
commentaire :
→La relation entre ∆E0 et ∆G0 :
n :nombre d’électron transféré
F :constante de Faraday : 96500 Couloumbs
donc : -nF<0
-La relation alors est proportionnelle inverse :
08. La variation de l’énergie libre de Gibbs dans les conditions biochimiques standards
∆G0 : RJ
A. Est indépendante de la concentration des substrats et des produits

B. Permet de déduire la constante de l’équilibre de la réaction biochimique.
C. Est toujours de même signe que le ∆E0 de la réaction.
D. Permet de prédire le sens d’une réaction dans des conditions non standard
Biochimie Page 116

E. Toutes les réponses sont fausses .

B
commentaire :
→Les conditions standards chimique et biochimiques :
→ Est toujours de signe inverse que le ∆E0 de la réaction
09. Lequel des composés suivants ne comporte pas dans sa structure une liaison riche
d’énergie : RJ
A. Phosphoénopyruvate
B. Glucose
C. Créatine phosphate
D. 1.3 bis-phospho-glycérate
E. Acétyl-CoA
B
commentaire :
→Les molécule à haut potentiel énergétique :
1/ATP →∆G0=-7kcal/mol
2/Autre phospho-dérivés riche en énergie
3/Liaisons trioesters : Acétyl-CoA → ∆G0=-9kcal/mol
Biochimie Page 117

10. Le couplage énergétique de deux réactions : RF
A. Associe une réaction endergonique à une réaction exergonique .

B. La somme des énergies libre de GIBBS des 2 réactions doit être >0
C. Permet la synthèse de l’ATP au cours des réactions métaboliques
D. Permet d’utiliser l’énergie libérée par hydrolyse de l’ATP par l’organisme
E. L’une des deux demi réactions est celle de la dégradation de l’ATP.
B
commentaire :
→La somme des énergies libre de GIBBS des 2 réactions doit être négative .
→Les variations de l’énergie libre de deux réactions sont additives .
Ex :
11. La réaction de synthèse de l’ATP à partir de l’ADP est une réaction : RJ
A. Endergonique
B. Exergonique
C. Tend vers l’équilibre
D. Doit être couplée avec une réaction endergonique
E. Toutes les réponses sont fausses
A
commentaire :
→Sachez que :
-La réaction de l’hydrolyse de l’ATP est exergonique mais celle de la synthèse est
endergonique .
-Donc la réaction de la synthèse de l’ATP doit être couplée avec une réaction exergonique .
12. La phosphorylation oxydative : RJ
A. Est processus qui permet le transport d’électrons de l’oxygènes vers les co-
enzymes réduit à travers les transporteurs de la chaîne respiratoire
B. Implique 4 complexes fixes et 2 transporteurs mobiles et l’ATP synthase
C. Est la seule source de production de l’énergie sous forme d’ATP au niveau
cellulaire
D. Est un processus qui peut avoir lieu dans toutes les cellules de l’organisme
Biochimie Page 118

B
commentaire :
→Il faut savoir que :les électrons passent toujours du couple Redox le plus faible potentiel
vers celui le plus élevé (sens potentiel redox croissant )
-Dans ce cas les co-enzymes réduits ont un potentiel redox plus faible de celui de l’oxygène .
→La phosphorylation oxydative ne se déroule pas dans les globules rouges à cause de
l’absence de la mitochondrie .
13. Les complexes de la chaîne respiratoire agissant comme pompe à protons sont : RJ
A. Complexe I , II et III
B. Complexe I , II et IV
C. Complexe I , III et IV
D. Complexe I et II.
E. Complexe II et III
C
commentaire :
→Un cas particulier : Le complexe II ne permet pas le pompage des protons.
14. Au cours de la phosphorylation oxydative : RF
A. Le complexe I permet le pompage de 4 protons

B. Le complexe II permet le pompage de 4 protons
C. Le complexe III permet le pompage de 4 protons
D. Le complexe IV permet le pompage de 2 protons
E. Le complexe V ne permet aucun pompage des protons
B
commentaire :
→Le complexe V représente l’ATP synthase qui est une pompe ionique inversée (nécessite de
l’ATP) ,donc il permet le pompage des protons activement .
→Voici ce tableau suivant :
Biochimie Page 119

15.La phosphorylation oxydative d’une molécule de NADH,H+ associée à une molécule de

FADH2 produit : RJ
A. 2ATP
B. 3ATP
C. 4ATP
D. 5ATP
E. 7ATP
D
commentaire :
→La phosphorylation oxydative de :
♦Donc , par le calcul : 2+3=5ATP
→Point d'intérêt :Pourquoi l'oxydation

du NADH,H+ fournit 3 molécules d'ATP, alors
que celle du FADH2 en fournit seulement 2, dans la chaîne respiratoire?
Réponse : Brièvement Chaque proton transporté à travers la membrane mitochondriale
permettra de générer un ATP à partir un ADP,et comme le NADH,H + est oxydé par le
complexe I avec transport d’un proton à travers la membrane mitochondriale ; et le FADH2
est oxydé par le complexe II avec transport de zéro proton à travers la membrane
mitochondriale ; a production nette de molécules d'ATP sera de 3 et 2 respectivement.
16. Le transport d’une paire d’électrons du FADH2 ;jusqu’à l’oxygène : RJ
A. Est assuré par 4 complexes et 2 transporteurs mobiles

B. Permet le pompage de 8 protons de la matrice vers l’espace intermembranaire
C. Fournit l’énergie nécessaire pour la synthèse de 3 molécules d’ATP par l’ATP
synthase
D. N’implique pas le complexe I
E. Toutes les réponses sont exacte
D
commentaire :
→Le transport d’une paire d’électrons du FADH2 jusqu’à l’oxygène ; permet le pompage de 6
protons de la matrice mitochondriale vers l’espace intermembranaire (Complexe
III→4protons / Complexe IV→2protons) .
→Il fournit seulement 2ATP.
17. Un eréaction d’oxydoréduction : RF
A. Est favorisé dans le sens des potentiels redox croissant

B. Les électrons passent du couple redox ayant le potentiel le plus élevé vers le
couple redox ayant le potentiel le plus faible
C. L’oxydation est la perte d’électrons ou d’hydrogènes
D. La réduction est le gain d’électrons ou d’hydrogènes
E. Une oxydation est toujours couplée à une réduction
Biochimie Page 120

B
commentaire :
→Cher(ère) étudiant(e) ,évidemment ; il y a une contradiction entre la proposition A et B .On
élimine donc les autre propositions .
→ Les électrons passent du couple redox ayant le potentiel le plus faible vers le couple redox
ayant le potentiel le plus élevé.
18. Les coenzymes réduits : RF
A. Ont un haut potentiel énergétique

B. Seront retransformés en coenzymes oxydés dans la chaîne respiratoire
C. Permettent la synthèse d’ATP par la phosphorylation oxydative .
D. Le NADH,H+ donne son équivalent de 2ATP
E. Le FADH2 donne son équivalent de 2ATP
D
commentaire :
→Le NADH,H+ donne son équivalent de 3ATP
→Les coenzymes réduits ont un haut potentiel énergétique dû aux électrons qu’ils
transfèrent
19. L’énergie libre de Gibbs : RJ
A. La réaction est exergonique si variation de G est supérieure à 0.

B. La variation de G ne prévient pas le sens d’une réaction chimique .
C. Est l’énergie d’un système qui produit un travail utile .
D. Les variations de l’énergie libre de deux réactions ne sont pas additives.
E. Il n’existe pas de relation entre énergie libre et enthalpie d’une réaction.
C
commentaire :
→∆G : l’énergie libre de Gibbs permet de prévoir le sens d’une réaction chimique :
♦ Si ∆G<0 : la réaction est dite exergonique ou spontané ,elle se fait spontanément de A vers
B.
♦Si ∆G>0 : la réaction est dite endergonique ,elle se fait
que s’il y a un apport extérieur en énergie .
♦Si ∆G=0 : la réaction se fait sans consommation
d’énergie ,elle tend vers l’équilibre
→Il existe un relation entre l‘énergie libre et l’enthalpie :
∆H :L’enthalpie
T :Température
∆S :L’énergie du désordre.
20. Le transfert des electrons dans la chaîne respiratoire se fait dans le sens suivant : RJ
A. Complexe I, complexe II, coenzyme Q ,complexe III

B. Complexe I, coenzyme Q, complexe III ,cytochrome C
C. Complexe II, cytochrome C, complexe III
Biochimie Page 121
D. Complexe III, coenzyme Q, complexe IV

E. Complexe I,cytochrome , complexe III
B
commentaire :
→Il y a un autre sens :
-Complexe II, coenzyme Q, complexe III ,cytochrome C
→Regarder ce schéma :
21.La chaîne respiratoire : RF
A. Correspond à une association de transporteurs d’électrons présente au sein de

la membrane interne mitochondriale .
B. Est responsable avec l’ATP synthétase de la phosphorylation oxydative
C. Elle comporte 4 complexes qui sont des protéines intégrales dans la membrane
interne mitochondriale et 2 transporteurs d’électrons mobiles
D. Les électrons sont transportés successivement via les différents complexes dans
un ordre de potentiel redox décroissant
E. Les électrons transportés par la chaîne respiratoire jusqu’à l’oxygène
proviennent des NADH,H + et FADH2.
D
commentaire :
→ Les électrons sont transportés successivement via les différents complexes dans un ordre de
potentiel redox croissant.
22. Une réaction dont le ∆G0=127j/mol est une réaction dont le Keq à 250C est égale à
(R=8.315) : RJ
A. 0.4
B. 0.95
C. 3.25
D. -0..95
E. Toutes les réponses
Biochimie Page 122

B
commentaire :
→Á partir de cette relation :
−∆𝑮°/𝑹𝑻
→Kéq=𝒆 →AN : Kéq=0.95
23. Le flux d’électrons du complexeIvers le complexe IIIpasse par : RJ
A. Cytochrome C
B. Ubiquinone
C. Complexe II
D. Complexe IV
E. Aucune réponse
B
commentaire :
→Ubiquinone : c’est le coenzyme Q
→Le complexe III reçoit les équivalents réducteurs du coenzyme Q réduit (par le complexe I et
II) et les passe au cytochrome C via les cytochrome b les atome Fer-Souffre .
24. Au cours de la phosphorylation oxydative la force motrice des protons générée par le
transport d’électrons est utilisé pour : RJ
A. Créer un pore dans la membrane mitochondriale interne

B. Générer les substrats (ADP et Pi) pour l’ATP synthase
C. Induire un changement conformationnel dans l’ATP synthase
D. Oxyde le NADH en NAD+
E. Réduire O2 en H2O
C
commentaire :
→Le passage de protons à travers le canal entraîne un changement de conformation de la
sous unité F1 et phosphorylation de l’ADP en ATP .
25.Lequel des énoncés suivants concernant la génération d’ATP dans la chaîne de

transport d’électrons est correct : RJ
A. La sous-unité F1 de l’ATP synthase contient le moteur qui est entraîné en

rotation par le flux de protons
B. La sous-unité F1 de l’ATP synthase contient le centre catalytique qui synthétise
l’ATP.
C. La sous unité F0 de l’ATP synthase se lie étroitement à l’ADP et au Pi avant la
synthèse de l’ATP .
D. La sous unité F0 de l’ATP synthase contient le centre catalytique qui synthétise
l’ATP.
Biochimie Page 123

E. Les deux sous unités F0 et F1n’ont pas besoin de protons pour synthétiser de
l’ATP.
B
commentaire :
→L’ATP synthase est une pompe ionique formée de deux sous unités
-Sous unité F0 : intra-membranaire ,c’est le canal protonique .
-Sous unité F1 :elle baigne dans la matrice et possède l’activité ATP synthase .(Voir ce schéma) :
26. Parmi les propositions suivantes ; une seule est correcte : RJ
A. La génération d’ATP à partir de l’ADP couplé au transfert d’électrons se produit

par phosphorylation au niveau du substrat comme dans la glycolyse
B. Le transport d’électrons génère un gradient de protons à travers la membrane
mitochondriale externe .
C. La production d’ATP par l’ATP synthase implique une structure en rotation à
l’extérieure dela membrane mitochondriale interne .
D. La production d’ATP par l’ATP synthase implique une structure tournante à
l’intérieur de la membrane mitochondriale interne
E. La synthèse de l’ATP déroule dans l’espace intermembranaire
D
commentaire :
→Les protons accumulés dans l’espace inter-membranaire créant un gradient
électrochimique vont chercher à rejoindre la matrice , c’est la force proton motrice .
→La synthèse de l’ATP déroule dans la sous unité F1 qui baigne dans la matrice
mitochondriale.
27. Classer les molécules à haut potentiel énergétique ci dessous selon un ordre
décroissant : RJ
1/phosphocréatine 2/glucose-6-phosphate 3/phosphoénolpyruvate 4/ATP

A. 3-1-4-2
Biochimie Page 124
B. 3-4-1-2
C. 4-1-3-2
D. 4-1-2-3
E. 1-3-4-2
A
commentaire :
→Voir le commentaire de QCU N06
→Ce tableau est à retenir :
28. La phosphorylation oxydative : RF
A. La synthèse de l’ATP se fait grâce à L’ATP synthase

B. Se fait grâce à un gradient de protons
C. La sous unité F0 de l’ATP synthase porte l’activité ATP synthase
D. Le passage de 3 protons permet la phosphorylation de 1 AD
E. Le NADH,H+ donne 3ATP ;FADH2 donne 2ATP.
C
commentaire :
→ La sous unité F1 de l’ATP synthase porte l’activité ATP synthase.
→ La sous unité F0 de l’ATP synthase c’est le canal protonique .
29. L’énergie libre de Gibbs standard ∆G0 ;est : RJ
A. L’énergie résiduelle présente dans les réactifs à l’équilibre .

B. L’énergie résiduelle présente dans les produits à l’équilibre
C. La différence d’énergie résiduelle des réactifs et des produits à l’équilibre
D. L’énergie nécessaire pour convertir une mole de réactifs en une mole de
produits.
D
commentaire :
→Dans les conditions standard :
-La concentration de chaque réactant est égale à 1mol/L
-Sachez que ∆G° à l’équilibre est égale à 0 .
♦ Donc c’est évidemment la proposition D est juste .
→En effet ; ∆G°=∆Gproduit−∆Gréactifs ; mais
La faute dans la proposition C c’est dans le mot « résiduelle
Biochimie Page 125

QCS(Question à choix simple)

01.Le ∆G et le ∆G0 d’une réaction d’oxydoréduction ,ainsi que son sens ;peuvent être
calculés à partir des potentiels redox (vrai)
02.Le cytochrome C est une petite protéine de transport mobile ; située sur la face externe
de la membrane interne de la mitochondrie.(vrai)
03.Une intoxication à l’oligomycine rend la membrane interne mitochondriale tottalement

imperméable aux protons.(vrai)
04.Une enzyme accélère une réaction biochimique qu’elle catalyse en abaissant son
énergie libre standard. (faux)
commentaire :
→Les enzymes ne modifient pas la variation d’énergie libre de Gibbs de la réaction ;mais elles
abaissent l’énergie d’activation (comme on a vu dans le chapitre d’enzymologie)
05.L’accepteur final des équivalents réducteur dans la chaîne respiratoire est l’eau . ( faux)
commentaire :
→C’est l’oxygène .
Biochimie Page 126

06.Intégration Du Métabolisme Tissulaire Leader Copy
Intégration du Métabolisme tissulaire :

QCM+QCU
01. La spécificité tissulaire des voies métaboliques montre que : RJ
A. Le cycle de l’urée est exclusivement rénal

B. La glycogénogénèse est strictement hépatique .
C. La phosphorylation oxydative peut être effectué dans les tissus ne possédant
pas mitochondries
D. La néoglucogenèse ne peut se faire dans les globules rouges
E. Le cœur ne possède pas d’équipement enzymatique indispensable à la glycolyse
D
commentaire :
→Le cycle de l’urée est exclusivement hépatique .
→ La glycogénogénèse se déroule dans le foie ,le rein ,le muscle strié squelettique ,le cerveau
et le cœur mais dans ce dernier elle est peu active .
→ La phosphorylation oxydative se fait dans les mitochondries .
→La glycolyse est ubiquitaire ;donc le cœur possède l’équipement enzymatique
indispensable à la glycolyse .
→La néoglucogenèse se déroule dans le foie et le rein mais d’un taux différent :
♦ Le foie (90% du glucose néoformé)
♦ et à moindre degré par le rein (10%)
02. Le cerveau : RF
A. Est un organe gluco-dépendant

B. Ne peut pas assurer la néoglucogenèse .
C. N’a pas l’équipement enzymatique nécessaire à la glycolyse
D. Ne peut pas effectuer la 𝛽-oxdation des acides gras .
E. Peut oxyder les corps cétoniques lors d’un jeûne prolongé .
C
commentaire :
Biochimie Page 127
→La glycolyse a lieu dans le cerveau .

→Le cerveau est un organe gluco-dépendant :ne consomme que le glucose ( ni lipides ni
d’acides aminés ) ; mais il consomme les corps cétoniques dans le jeûne prolongé
♦Il faut raisonner que le terme gluco-dépendant c’est par rapport aux lipides et aux acides
aminés .
03. Le jeûne court est caractérisé par : RJ
A. L’activation de l’insuline
B. La synthèse de glycogène hépatique
C. L’activation de la glycolyse pour fournir de l’énergie
D. L’augmentation marquée de la protéolyse musculaire et hépatique
E. L’emprunt du glycérol de la voie de synthèse des triglycérides
D
commentaire :
→L’hormone inductrice et activatrice, au cours de jeûne court, est le Glucagon
→Au cours de jeûne court ;il y a une obligation absolue de fournir du glucose au cerveau , ce
glucose va provenir :
♦ la glycogénolyse hépatique (dégradation du glycogène )
♦la synthèse de glucose par néoglucogenèse à partir : - principalement des radicaux carbonés
des A.A glucoformateurs -mais aussi du glycérol.
04. Le cycle de Cori : RJ
A. Actif en période d’activité musculaire intense

B. Il permet la transformation de l’alanine en glucose
C. Il fait intervenir la néoglucogenèse hépatique
D. Le lactate est transformé en glucose au niveau musculaire
E. Sa localisation est purement musculaire
C
commentaire :
→Le cycle de Cori est actif durant une activité musculaire moyenne mais de longue durée.
→Il permet la transformation de lactate en glucose .
→Le cycle de FELIG celui qui permet la transformation de l’alanine en glucose .
→ Le lactate est transformé en glucose au niveau hépatique ; mais l’inverse (Glucose en
lactate ) c’est au niveau musculaire .
→Le cycle de Cori se fait par une coopération entre le muscle et le foie .
05. Durant le cycle de Cori : RF
A. Le muscle fait la glycolyse jusqu’au lactate .

B. Le lactate musculaire est envoyé au foie pour former le pyruvate .
C. La conversion réversible du pyruvate au lactate est catalysée par la pyruvate
déshydrogénase
D. Le pyruvate suit la voie de la néoglucogenèse hépatique pour former du glucose
Biochimie Page 128

E. Le glucose synthétisé par le foie est redonné au muscle pour une nouvelle
glycolyse
C
commentaire :
→ La conversion réversible du pyruvate au lactate est catalysée par la lactate
déshydrogénase
→La pyruvate déshydrogénase catalyse la réaction de décarboxylation oxydative (pyruvate
en acétyl-CoA).
06. Durant une activité musculaire moyenne mais de longue durée ;les voies métaboliques
suivantes sont privilégiées : RF
A. Lipolyse adipocytaire
B. 𝛽-oxydation des acides gras
C. Cétogenèse
D. Cycle de Krebs
E. Cycle glucose/Alanine
C
commentaire :
→Enaddition des ces voies métaboliques ;la phophorylation oxydative et le cycle de Cori sont
activés durant une activité musculaire moyenne mais de longue durée
07. Quelles sont les voies métaboliques actives pendant le jeûne court : RF
A. Glycogénolyse .
B. Néoglucogenèse
C. Protéolyse hépatique
D. Cétogenèse
E. Protéolyse musculaire
D
commentaire :
→La cétogenèse est activée pendantle jeûne prolongé.
08. Au cours de l’activité musculaire brève mais intense : RF
A. Le muscle consomme de l’ATP disponible dans le cytosol

B. La créatine-phophate est utilisée pour re-synthétiser de l’ATP
C. La 𝛽-oxydation des acides gras est très active
D. Le glucose peut être utilisé comme substrat énergétique
E. Le lactate libéré au cours de la glycolyse rejoint le cycle de Cori
C
Biochimie Page 129

Ce qu’il faut retenir :

♦ Tableau ; Spécificité organique des voies métaboliques :
♦ Orientations stratégiques des voies métaboliques :

1. Jeûne court (12 à 36h après le dernier repas)
Obligation absolue de fournir du glucose au cerveau.
Ce glucose va provenir de :
1/ la glycogénolyse hépatique
2/ la synthèse de glucose par néoglucogenèse à partir : - principalement des radicaux
carbonés des A.A glucoformateurs - mais aussi du glycérol
→L’énergie qui alimente cette synthèse provient principalement de la B-Oxydation .
→ Le jeûne court est ainsi caractérisé par l’augmentation marquée de la protéolyse
musculaire et hépatique.
→ L’hormone inductrice et activatrice, au cours de cette période, est le Glucagon.
Biochimie Page 130

2. Jeûne prolongé (36h - 5 semaines)

♦Caractérisé par une adaptation métabolique au jeûne :
→ Epuisement des réserves glycogéniques.
→ La cétogenèse devient prioritaire : l’oxydation des acides gras sera la source
énergétique préférentielle pour de nombreux tissus, dont le cerveau.
→ Réduction des besoins néoglucogéniques et par conséquent une diminution du
glycogène musculaire et des pertes azotées.
→ Maintien d’une glycémie à niveau faible mais suffisant pour les tissus exclusivement
gluco-dépendants (Érythrocytes, Rétine).
→Les hormones impliquées dans cette étape du jeûne sont : Glucagon, catécholamines et
Glucocorticoïdes (Cortisol…).
→ Le principal facteur limitant du jeûne chez un sujet sain est la masse graisseuse.
3. En postprandiale
→ Le niveau de la glycémie est satisfait.
→ Le glucose en excès va servir à :
• reconstituer les réserves de glycogène = Glycogénosynthèse .
• fournir l’énergie nécessaire aux différentes synthèses = Glycolyse + Cycle de Krebs +
Phosphorylation oxydative .
→ Lancement des synthèses de : acides gras, cholestérol, triglycérides, protéines, bases
azotées, coenzymes, créatine, glutathion, carnitine, et diverses autres substances.
→ L’hormone inductrice et activatrice, au cours de cette période post absorptive, est
l’Insuline
4. Durant une activité musculaire brève mais intense

Le muscle a besoin de beaucoup d’énergie en courte durée
♦ La production d’ATP dans le muscle suit la chronologie suivante :
1/Consommer l’ATP disponible et prête dans le cytosol.
2/Former de l’ATP par transfert de phosphate de la créatine-phosphate
vers l’ADP grâce à la Créatine Phosphokinase (CPK).
→ Il s’agit de la voie anaérobie alactique.
3/ Utiliser le glucose comme substrat énergétique.
Par conséquent :
→ la glycogénolyse musculaire est activée.
→Le glucose disponible dans les cellules musculaires entre dans la
♦Glycolyse pour fournir de l’ATP :
• En aérobiose : pyruvate vers Acétyl-CoA puis chaîne respiratoire
mitochondriale.
• Sinon en anaérobiose, après manque d’oxygène disponible, en
transformant le pyruvate en lactate grâce à la fermentation lactique
(Lactate Déshydrogénase, LDH)
5. Durant une activité musculaire moyenne mais de longue durée
Biochimie Page 131

♦La prolongation de l’activité musculaire pousse l’organisme à s’adapter :

→ Assurer un meilleur apport d’oxygène : augmentation du débit sanguin
dans les muscles, en accélérant le rythme cardiaque et respiratoire.
→ Préserver les réserves de glycogène et privilégier l’oxydation
croissante des acides gras.
On aura une lipolyse adipocytaire + B-Oxydation des AG + cycle de Krebs
+ chaîne respiratoire mitochondriale.
→ Mettre en place deux cycles entre le foie et le muscle :
- Cycle de Cori : Le muscle fait la glycolyse jusqu’au lactate. Le lactate
est envoyé au foie pour former le pyruvate. Le pyruvate suit la voie de la
néoglucogenèse pour former du glucose. Le glucose est redonné au
muscle pour une nouvelle glycolyse .
- Cycle Glucose/Alanine : Le muscle fait la glycolyse jusqu’au pyruvate.
Le pyruvate est transformé en alanine par transamination (ALAT) .
126
L’alanine est envoyée au foie pour former à nouveau du pyruvate. Le
pyruvate suit la voie de la néoglucogenèse pour former du glucose. Le
glucose est redonné au muscle pour une nouvelle glycolyse.
01/Origine et destinées du glucose-6-phosphate
Biochimie Page 132

02/ Origine et destinées du pyruvate
03/Origine et destinées de l’Acétyl-Coenzyme A
Biochimie Page 133

07.Les Acides Nucléiques Leader Copy
01. Structure des acides nucléiques :

QCU
01. L’ADN eucaryote :RF
A. Est bicaténaire
B. Est constitué de base puriques et de bases pyrimidiques
C. Est parallèle
D. Est complémentaire
E. Est hélicoïdale
C
commentaire :
→Bicaténaire =deux brins
→L’ADN eucaryote est antiparallèle
02. La TM (température de fusion ) :RF
A. La température de fusion est la température pour laquelle 50% de l’ADN est

sous forme monobrin
B. La dénaturation thermique de l’ADN est irréversible
C. La renaturation de l’ADN doit se faire lentement pour éviter les erreurs
d’appariements entre les bases
D. Elle constitue le principe de base de la PCR
E. Augmente avec la richesse en bases G et C
B
commentaire :
→La dénaturation thermique de l’ADN est réversible .
→Dénaturation :dissociation des brins d’ADN après rupture des liaison hydrogène (la
perte de forme 3D de l’ADN)
→Renaturation :reformation des liaisons hydrogènes entre les 2 brins ,on parle
d’hybridation
03.Les nucléotides diphosphates et triphosphates peuvent jouer plusieurs rôle dans

l’organisme :RJ
A. Il font partie de la structure de coenzymes (NAD,NADP,FAD..)

B. Certains sont des composés a haut potentiel énergétiques utilisés dans de
nombreuse voie métaboliques
C. Rôle de second messager intracellulaire de signaux extracellulaire
D. Rôle de régulation de l’activité de nombreuse protéines enzymatiques
E. Toutes les réponses sont justes
E
04. Concernant la structure secondaire de l’ADN ; toutes ces caractéristiques sont fausses
sauf une :RF
Biochimie Page 134

A. Est formé de l’association de deux chaînes de polynucléotides vectorisées dans

la même direction
B. La forme B de l’ADN se présente sous forme de deux brins allongés côte à côte
et enroulés l’un autour l’autre sous forme d’hélice gauche
C. Le diamètre de l’ADN A est plus large comparé aux autres forme de l’ADN
D. Le pas de l’hélice de l’ADN B est le plus grand comparés aux autres forme de
l’ADN
E. Quelque soit la forme de l’ADN ,les bases sont toujours situées à l’extérieur de
la double hélice
D
commentaire :
→ Le pas de l’hélice de l’ADN Z est le plus grand comparés aux autres forme de l’ADN
→Regarder le tableau suivant :
05. La température de fusion de l’ADN : RF
A. Est la température où la moitie de l’ADN est simple brin

B. Dépend de la longueur de la molécule de l’ADN
C. Dépend de la richesse en paires de bases A-T
D. La Tm humain est de 86°C
E. La dénaturation est mesurable par la mesure de Tm
C
commentaire :
→La Tm dépend de la richesse en paires de bases C-G car elles sont formées de 3 liaisons
d’hydrogène
06. Parmi les propositions suivantes relative de la structure de l’ADN ;coucher la réponse
fausse :RF
A. L’ADN adopte une structure en double hélice

B. Le pas de l’hélice (forme B) est d’environ 34nm
C. L’ADN est constitué de l‘assemblage de deux chaînes polynucléotidiques
D. L’unité de base d’un brin d’ADN est représenté par un nucléotides
E. L’ADN est riche en charges électriques négative
B
commentaire :
→ Le pas de l’hélice (forme B) est d’environ 3,4nm
Biochimie Page 135
07. Les bases azotés :RJ
A. L’adénine et la guanine sont des bases pyrimidiques

B. L’uracile est présent uniquement dans l’ADN
C. La thymine n’est jamais présente dans l’ARN
D. La thymine contient dans sa structure un groupement CH3
E. Dans l’ADN les bases azotées sont liées entre elles par des liaisons de forte
énergie
D
commentaire :
→On peut considérer la proposition C comme une réponse juste
→Les bases puriques sont :Adénine (A)+Guanine (G)
→Les bases pyrimidiques : Thymine (T) + Cytosine (C) +Uracile (U)
08. L’ADN :RJ
A. Les bases pyrimidiques sont appariées entre elles

B. Les quantités des 4 bases cytosine ,guanine ,adénine et thymine sont égales
C. Les deux chaînes de la molécules de l’ADN sont parallèle
D. Il n’existe qu’un type de génome eucaryote :Le génome nucléaires
E. L’ADN mitochondriale est circulaire double brins comme chez les procaryote
E
sans commentaire ☻
Biochimie Page 136

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Remercîment

À mes confrères et consœurs ; ce livre c’est pour vous ;je

Je prie mes chers enseignants ainsi que mes camarades et les

Ainsi ; je tiens à remercier tous ceux qui m’ont aidé

Cordialement : Zitout Naiel.

♦Metabolisme des glucides ………………………………………………………………………………………………….….12

2-Les Acides Amines ; peptides et protéines…………………………………………….35

♦ Metabolisme des acides amines……………………………………………………………………………………..56

6-Intégration du métabolisme tissulaire……………………………………………….127

7-Les Acides Nucléaires………………………………………………………………………....133

01. Structure des glucides :

02. Les oses ou sucres simple a « n » carbones : RF

A. Sont des glucides non hydrolysables.

03. Deux oses épimères : RJ

A. Sont image en miroir.

04. L’interconversion du glucose produit : RJ

05. On trouve du glucose dans les substances suivantes : RF

06. Le D-mannose et le D-glucose sont : RJ

07. Les oses :Cocher la RF

08. Concernant le glucose : RF

commentaire : sachez que :

09. Le Dglucose et le Dgalactose sont : RJ

commentaire :no comment XD SAUF qu’ils sont épimères en C4.

10. L’appartenance à la série D d’un ose : RJ

A. Le OH de l’avant dernier carbone peut être situé à droite ou à gauche.

11. Le phénomène de la mutarotation : RJ

A. Est la conséquence de l’appartenance de l’ose à la série D ou L.

A. Est un sucre réducteur.

13. Concernant la structure des glucides : RF

A. Est compose de 80% d’amylopectine et 20% d’amylose.

B. Est compose de liaisons α (1-4) et de branchements α (1-6).

commentaire : l’amyloplastec’est un plaste qui s’est spécialisé dans le stockage de l’amidon ; et

A. Ne peut pas être utilisé par les globules rouges.

16. Un sucre réducteur : RJ

A. Est capable de réduire des oxydants

QCM( question à choix multiple)

01. La liaison osidique: cocher les réponses justes

A. Se fait entre l’hydroxyle du groupement hémiacétalique du carbone

02. Le D-Glucose et le D-Fructose sont : RJ

A. Des hexoses ayant la même formule brute.

03. Lesquelles des propositions suivantes concernant la cellulose sont correctes :

A. Est une polyoside d’origine végétale.

QCS (Question à choix simple-vrai/faux)

01. Le L-glucose est l’énantiomère du D-glucose (faux)

commentaire :- Ils sont des polymères de glucose liés en α(1-4)+

03. La loi de pouvoire rotatoire est additive (vrai)

04. Le nombre de carbone asymétrique (C*) d’un composé chiral :

02. Métabolisme des glucides :

A. Se déroule dans la mitochondrie.

02. Le cycle de Krebs : RF

A. Est un ensemble de 8 réactions qui transforme le glucose en pyruvate.

-A l’échèle cellulaire, elle se déroule entièrement dans le cytosol (extra-mitochondriale).

04. Les besoins en glucose sont couverts par: RF

05. Le glucose 6-phosphate déshydrogénase : RF

A. Est une enzyme de régulation de la voie de pentoses phosphates.

A. Désigne la synthèse du glycogène.

A. Est un polymère de glucose.

09. Bilan énergétique de la glycolyse : pour chaque enzyme : RF

A. Transforme les précurseurs non glucidiques en glucose.

A. Est une forme de réserve du glucose.

12. Le cycle de Krebs : RF

A. Est une voie de catabolisme oxydative aérobie de l’acétyl-CoA en CO2 et ATP.

13. La glycogénolyse nécessite 4enzymes : RF