BIOCHIMIE STRUCTURALE

Protéine + Glucide + Lipide

Poly Mahdi Kettani

 Les acides aminés indisponsable
semi-indisponsable

Apolaire Polaire
Hydrophobe Hydrophiles

Non Chargé Chargé

Aliphatique Aromatique Fonction Alcool Fonction Soufrée Fonction amide + -

Valine Phénylalanine Thréanine Méthionine Asparagine Lysine Acide aspartique = Aspartate

Leucine Tryptophane Tyrosine Cystéine Glutamine Histidine Acide glutamique = Glutamate
Isoleucine Sérine NB: 2 cystéine = Pont dissulfure
Arginine
sont des cycles,
Glycine absorbent en UV Peuvent se fixer à 1
Alanine Le max d'absorption phosphate
Proline se fait à 280 nm

La Glycine est le seul AA qui n'as pas de carbone asymétrique, c'est l'AA le plus simple

Information sur les acides aminés :

.
Formule des AA °Les AA sont en steriomère L (donc asymétrique et optiquement actif)
°Les AA sont ionisable
. COOH COO- COO-

COOH Fonction carboxyle Importance des acides aminés . PK1 PK2

.H C NH3+ H C NH3+ H C NH2
Fonction amine
C .
H NH2
Carbone Alpha . R R R

. pH acide pHi isoéléctrique pH basique

Chaine latéral Variable Element de base Transmission de Métabolisme des
R . pHi = (pk1+pk2)/2
ses protéines l'inlux nerveux composés
Hydrogène °Les AA sont amphotère ( acide ou baisque ) PK2

d'importance --> Si pH < pHi , AA (+) migre vers (-) pHi

biomédicale --> Si pH > pHi , AA (-) migre vers (+) PK1

Varie selon la : --> Si pH = pHi , AA neutre ne migre pas

°Structure
°Taille
°Il existe cependant 300 AA supplémentaires appelés dérivé des AA (
°Charge éléctrique formé apres incorporation de l'AA dans la molécule proteique) et ont
diverses fonctions .
°Les AA sont colorés bleu-violacé , plus la C des AA plus l'intensité
de la couleur ( sauf Proline et Hydroxyproline en jaune )
 Liaisons peptidique
Acides aminés

°Liaison covalente plane polaire et rigide ( pas de rotation )

°C'est une liaison amide particulière
°Neéssite l'ATP
°Avec une configuration stable TRANS ... Val Leu ...
°Relie les 2 carbone alpha des 2 AA ( entre le C de COOH de l'AA 1 et le N de NH2 de l'AA 2 ) avec
formation de H2O
°Avec des é partagé et distribué sur une orbitale ? recouvrant C,O et N Liaison peptidique
°Il y a 3 ongles : ? (phi) entre C alpha et N / ? (psi) entre C alpha et COOH / ? (omega) entre C-N

Peptides

Composition Structure Exemple

°Molécule comprenant 2-99 AA °Commence par N-Terminal à gauche Insuline

relié par des liaisons peptidiques et se termine par C-Terminal à droite Pénicilline
°A 2 liberté de rotation: ? (phi)/? (psi) Glucagon

Oligopeptide Polypeptide

2-10 AA 10-99 AA
 Les protéines Forme globale

Roles
Globulaire Fibreuse

Creer, Reconnaitre Transporter Transformer Bouger Informer

°Soluble °Insoluble
maintenir et se se signaler °Super structure
une defendre deplacer °Exp :
°Hélice alpha feuillet beta
structure Hemoglobine
Dénaturation °Constitue de fibre ou
Hormone
fibrilles
Enzyme °Exp:
Collagène (Tissu conjonctif
- Cartilage - Tendon)
Modification de la structure 3D de la protéine = perte de la fonction Kératine , riche en hélice
alpha (peau - cheveux)
Dénaturation

Urée Physique Chimique

Composition
Renaturation Urée , solvant organique , A partir de 100 AA
Chaleur , radiations ,
pH extreme détergent
Etat déroulé = inactif
Etat natif Pont s-s réduit
= actif Holoprotéine Hétéroprotéine
Peut causer des
maladies

Simple avec des Associé à d'autre

AA molécule
Exp:
Structure Glycoproteines
Lipoproteines

Primaire Secondaire Tertiaire Quaternaire

Exp : Régulière Non régulière °Ici la proteine prend une °Constitué de plusieurs ( 2 ou plus )
Répétitive Non répétitive structure 3D, tel que : sous-unités :
Gly Val Leu ... partie hydrophile --> exterieur -Sous-unité = protomère
Hélice alpha Feuillet beta Boucle Coude partie hydrophobe --> interieur -Plusieurs sous-unités = Oligomère
°Vient apres la traduction °Stabilisé par 4 liaisons : 2 sous-unité = dimère
°Séquance d'acides aminés °Stabilisé par des °Stabilisé par des
-Ionique 4 sous-unité = Tétramère
relié par des liaisons liaisons hydrogènes liaisons hydrogènes -Hydrogène 6 sous-unité = Héxamère
peptidiques ( pont S-S qlq intrachaines interchaines -Hydrophobe °Insoluble dans l'eau ( car il y a bcp
°2 types : °2 types :
fois ) gauche et droite -Parallèle
-Van der waals d'AA Hydrophobes ) Sous-unité
°Commence par N-Terminal -Antiparallèle (+stable) ( pont dissulfure )
à gauche et se termine par
C-Terminal à droite
 NB:
Myoglobine : 1 globule rouge = 280 millions Hb
-Protéine (metalloprotéine) simple riche en hélice apha
-Transporte O2 vers les muscles
Hémoglobine 1 Hb = 4 site de fixation d'O2

-Sert de réserve d'O2 dans le muscle

-A plus d'affinité pour l'O2 que l'Hb
-1 globine (sous-unité) = 8 segments hélicoidaux
Protéine (Métalloprotéine, Hétéroprotéine, Allostérique<plusieurs sous-unités et site de liaisons pour ligand> )
complexe qui transporte l'O2 des poumons vers les cellules et le CO2 des cellules vers les poumons .
Possède 4 globine = 32 segments (de A a H) .

Type Fixation O2
Hb muttante
Oxyhémoglobine Désoxyhémoglobine -L'O2 se fixe sur HB sur la chaine latérale d'un résidu d'histidine
-Lorsque l'O2 se fixe , le Fe2+ se déplace de sa position initiale
-La chaine a à + d'affinité avec O2 donc c'est elle qui fixe l'O2 en
-L'anomalie est due à la substitution des A.A premier puis fait augmenter l'affinité des autres chaines
-Existent +300 anomalies (cooperativité entre les chaines pour 02)
Hb avec O2 Hb avec CO2
-Remarque : 2,3 DPG bloque Hb en etat T (tendu) = pas de
PO2 favorise la -Instabilité de la structure de Hb = altération de la
forme oxy
mouvement = pas de cooperativité = bloque Hb de capter O2
fonction

Affinité de Hb pour O2 Anomalie Anomalie Composition

qualitative quantitative

Diminue avec Globine Hème

CO H+ -Modification structurale Lié à la quantité

des chaines d'AA
polypeptidiques Protéine tétramère Molécule plane et
Exp : ( 4 sous-unités ) polaire,à un site
-L'affinité de Hb pour CO -Le catabolisme Supérieure pour HbS de la identique 2 à 2
est 250 plus grande que cellulaire libère le CO2, Hb foetale que Hb liason avec O2, à :
drépanocytose
pour O2 la désoxyhémoglobine maternelle ( car Val remplace Gly en
-CO se fixe sur le meme le capte pour éviter HbF a moins position 6 de la chaine 1 Fe2+
site d'O2 sur Hb l'augmentation de d'affinité avec beta
(ce qui explique le fait l'acidité du sang : effet DPG que HbM )
que ce gaz est toxique tampon de Hb 4 cycle pyrole
car il occupe la major -Une partie du CO2
partie des sites des sites libéré se lie au NH2 de Hémoglobine Oxydation Méthémoglobine
de fixation d'O2 , pour le l'etremité N-terminal et 4 méthyle
Fe2+ Nitrite : oxydant Fe3+
dissocier du site il faut donc l'affinité de Hb
une oxygenotherapie) pour O2 diminue
Méthémoglobine ne fixe plus de 2 vinyle
gaz sur les sites de fixations
2 propionate

Méthode de séparation
CO2 pour N-Terminal

Electrophorèse Solubilité en solution saline Hb fixe H+ pour C-Terminal HbA1 possède 2 chaine alpha et 2 chaine beta

1 DPG a l'int des 4 sous-unité

Selon la charge sous l'action En concentration saline ,
d'un champs éléctrique à un Hb se précipite
pH donné
 Enzyme NB :

Substrat Produit
Les enzymes °Les E allostériques Ont une courbe sigmoide
°Les E michaelienne ont une courbe hyperbole
°Représentation de lineweaver burk l'ordonné à l'origine = 1/Vmax
°La constante de Michalis (Km) = concentration de S à laquelle la
vitesse de la réaction enzymatique = 1/2 Vmax
Cofacteur
Sont des protéines, catalyseur de reactions enzymatique spécifique de substrat déterminé, augmentent la vitesse de réaction sans affecter l'équilibre, possède
un site actif capable de reconnaitre, transformer (catalyser) et fixer le substrat agissent à tres faible concentration et sont inchangés à la fin de la réaction
1) transporte ou complete
le substrat
2) recevoir un produit
3) participe à la structure Classes Nomenclature Les inhibiteurs
de l'enzyme
Nom Numéro matricule
Inorganique Organique 1 Oxydoréducteur Irréversible Réversible
2 Transférase Modele enzymatique normal
Substrat+ase Compose de 4
Exp : °Se fixe sur l'enzyme et stoppe la
Petite molécule ou °Coenzyme (molécule complexe) 3 Hydrolase chiffres
saccharase fonction de l'enzyme
Ions minéraux : °indispensable dans la reaction Exp : EC 3.4.4.5 ° plus [I] plus V
S+ E ES P + E
4 Lyase ou
Mg2+ Na+ K+ ... enzymatique Classe Exp :
-peut etre synthetisé par Substrat + Aspirine, inhibiteur des COX, Compétitif Non compétitif
Sous-classe
l'organisme 5 Isomérase transformation modifie le site catalytique de E par
+ ase Réaction chimique acétylation
-ou apporté par l'alimentation
6 Ligase Exp : Caractéristique et empeche
(vitamine)
lactate de l'enzyme donc la
formation L'affinité diminue L'affinité non modifié
déshydrogénase de prosta- La Vmax non modifié La Vmax diminue
glandines
Site de fixation Site actif

Vi : vitesse de réaction C Effecteurs = activateur ou inhibiteur I E EI

I + E + S
[S] [P]
Vi = - dS/dt = dP/dt I se met en competition
la quantité de S qui disparait katal
avec S pour occuper le
est la meme formé de P 1 Kat : quantité d'enzyme capable de catalyser la site de fixation sur E
min transformation d'une mole de S / sec Enzyme allostérique NB : lorsque KM
Phase de réaction enzymatique : Affinité
Plus E plus P Unité internationale Exp :
plus S plus Vi 1 UI : quantité d'enzyme capable de catalyser la Le Malonate est EIS
Exp 1 :
transformation d'une micromole de S / min °Sont des protéine allostérique (composé de
inhibiteur compétitif de CN- bloque Fe2+ et Cu2+
succcinate ( blocage de la chaine
Equilibre Quand S > E , 1 UI = 15 nanoKat plusieurs sous-unités = ne sont pas monomériques ) déshydrogénase respiratoire )
V est proportionelle a E °Prennent 2 forme : Tendu (inactif) Relaché (actif) (enzyme de la Exp 2 :
membrane interne de la F- bloque Mg2+ ( blocage de
Quand S < E , Les E allostérique font intervenir une liaison la glycolyse )
Effet du produit mitochondrie)
V est indépendante de E révérsible non covalente d'une molécule régulatrice NB : KM constante
Stationnaire
appelée modulateur allostérique
Préstationnaire Modulateur allostérique : inhibiteur ou activateur . S
Effet de constante physique
est souvent activateur
K1 K2 °L'enzyme allostérique à au moins :
S ES P 1 site de fixation pour S (substrat) : site actif Isoenzyme
K-1 K-2 pH Température 1 site de fixation pour M (modulateur) : site régulateur
K1 : constante de vitesse d'association de ES °Ils peuvent etre sur la meme sous-unité ou pas
K-1 : constante de vitesse de dissociation de ES Les enzymes sont des Quand la temperature
E1 E2 E6
A B C....... G Exp : Hexokinase
K2 : constante catalytique ( constante de vitesse protéines donc sont sensible augmente dans une réation Sont des protéines qui catalisent la meme
au variation de pH enzymatique :
de la réaction enzymatique ) A substrat de E1
réaction enzymatique et different par
(modification de la structure 1) La Vi augmente
K-2 : négligeable 3D ou en ionisant E ouS ) 2) Inactivation (dénaturation) E1 : enzyme allostérique = enzyme clé = modulateur positif =
Chaque enzyme a un pH progressive de l'enzyme . activateur allostérique = enzyme régulateur
optimal , s il ne le trouve pas Il existe une température G : produit final = modulateur négatif = inhibiteur allostérique
NB : V formation ES = V dissociation ES = dénaturation optimale ( 37,5°C ) G inhibe E1 : Régulation par rétrocontrole
Exp : La dénaturation commence Régulation par concentration E Structure Localisation Propriété ionique
Vitesse de réaction : pepsine pH = 2 à 40°C chez l'Homme Régulation par disponibilité de coacteur (d'ou la possibilité de les
Régulation par passage à la forme active de E
Vi = K2 x ES = Vmax x [S] / KM + [S] --> Protéolyse limité : inactif -> actif
separer par élèctrophorèse)
Vmax : vitesse de la réaction --> Modification covalente : phosphorylation déphosphorylation
enzymattique quand tous les --> Liaison avec un cofacteur ou coenzyme lié
KM grand : enzyme peu spécifique de S sites actifs sont saturés par S --> Fixation d'une protéine de controle
KM petit : enzyme très spécifique de S dans les conditions optimales
de l'environemment =K2 X [ET]
 Coenzymes Co:
Vitamines Vit: °Certaines E fonctionnent avec des Co
°Substance organiques azotés °Chaque Co peut participer au fonctionnement de plusieurs E
°Non synthétisé par l'organisme , apporté par l'alimentation Vitamines et Coenzymes °Structure simple
°Très important pour le corps manque de Vit = maladies °Agissent à faible concentration
°Surdosage = Hypervitaminose °Doivent etre regénéré a la fin d'une réaction
° 2 types : Hydrosoluble : B1 B2 B3 B5 B6 B8 B9 B12 C ( ne se °Sont thermostable
. stockent pas ) °Sont libre ou associé à l'E
Liposoluble : A D E K ( se stockent ) -->Lorsqu'il est libre :
°Le Co s'associe au moment de la catalyse à la partie protéique appelé
Relation entre vitamine Vit et coenzyme Co : apoenzyme pour former le complexe fonctionnel apoenzyme-coenzyme
°Co introduits par l'alilmentation sous forme de Vit ou de facteurs de croissance appelé Holoenzyme . Dans ce cas ce Co prennent le nom de Co vrais ou
°Presque toutes les Vit sont des Co sauf vit C A et D Co cosubstrat
°L'acide lipoique est un Co mais pas une Vit --> lorsqu'il est lié :
° les Co ont des fonctions d'accepteurs et de transporteurs de radicaux librés °Ces E comportent dans leur structure 1 Co ce dernier est lié à l'apoenzyme
-> Co d'oxydoréduction : par une liaison covalente
Transporte les atomes d'H sous forme d'é et protons ou uniquement é . les E de ces reactions sont : déshydrogénase ou réductase le Co est alors appelé :
-> Co de transfert de groupements d'atomes : ->Groupement prosthétique de l'E
Radicaux monocarboné ( 1 C ) / radicaux à 2 ou plusieurs C / amine ->Role activateur

Vitamine ( forme active) Co dérivés Propriétés Réactions Pathologies ( déficit de la Vit )

B1 = Thiamine TPP ( Thiamine pyrophosphate ) CoE lié groupement prosthétique Décarboxyation oxydative Béribéri syndrome de wernicke

FAD flavine adénine dinucléotide (oxydé) FADH2 (réduit) CoE lié groupement prosthétique des
B2 = Riboflavine Oxydoréduction Dermatose
FMN flavine mononucleotide ( FMNH2) flavoprotéines

B3 = Niacine = PP = Nicotinamide = NAD+ nicotinamide dinucléotide (oxydé) NADH (réduit ) CoE libre
Oxydoréduction Pellagre
Acide nicotinique NADP+ nicotinamide dinucléotide p ( NADPH ) NADH absorbe dans l'UV a 340 nm

B5 = Acide panthothénique Co A CoE libre Transport de Acétyl CoA -

B6 = Pyridoxol ( Pyridoxine ) = Transfert de l'amine

PLP phosphate de pyrixoxal CoE lié -
Pyridoxal = Pyridoxamine (Métabolisme des AA)

B8 = H = Biotine Biotine CoE lié Transport de CO2 -

B9 = Acide folique = acide Transport de radicaux monocarbonés

THF Tétrahydrofolate Anémie macrocytaire
ptéroylmonogutamique autre que C02
B12 = Cobalamine =
adenosylcobalamine = Transport de radicaux monocarbonés
Vitamine B12 CoE lié Anémie macrocyraire
hydroxycobalamine = autre que CO2
méthylcobalamine
hHydroxylation de Pro ou Lys du
C = Acide L-ascorbique Acide L-scorbique CoE libre Antioxydant Scorbut
collafène

Choline - -

-
Coenzyme Q = UQ = ubiquinone CoE mobile CRM Oxydoréduction Q/QH2 -
(Ne dérive pas de vitamine)

- CoE lié groupement prosthétique des Oxydoréduction CoE monovalent

Coenzymes hémiques Anémie macrocytaire
(Ne dérive pas de vitamine) cytochromes CRM (complexe 2 ) transporte 1 é

- Transporte radicaux monocarbonés

Coenzyme lipoique Anémie macrocytaire
(Ne dérive pas de vitamine) autre que CO2
Structurale : 1

Glucides

Définition Interet biologique : Origine Besoins journaliers

->Sont des molécules organiques
-> Sont des aldéhydes ou des cétones
-> Possèdent des groupes hydroxyles (-OH)
-> Formule : (CH2O)n
-> Constitue la matière organique
-> Réservoir d'énérgie
-> Intérmédiaire métabolique
-> Structural (polysacharides) paroie cellulaire
-> Constituant de l'ADN et l'ARN
-> Lié à des protéines et des lipides
-> Alimentaire
-> Métabolique (Néoglucogénèse)
-> 200 à 300 gr par jour
-> 150gr pour le cerveau et 50gr par organe
-> 1gr = 4 Kcal
-> Adulte 70Kg au repos a besoin 2400 Kcal
dont 50% de glucide ( sportif 55% )
-> Enfant 8-10 gr/Kg et /j
-> Enfant prématuré 15 gr/Kg et /j
-> Les agées diminue leur apport en glucides

Glucides

Ose Oside
Composé non hydrolysable Glucolipide Oses liés par des liaisons osidiques
portant une fonction carbonyle Liaison osidique : covalente, libère 1H20
et des fonctions alcool

Holoside Hétéroside
Monosacharide Dérivés d'oses constitué uniquement d'ose ose + composé non glucudique
1 ose

Oligoside polyholoside = Polyoside = polysacharide

Aldose Cétose Glycoprotéine 2-12 ose > ou égal à 12

aldéhyde cétone

Diholoside = Disacharide Oligosacharide Homopolyoside Hétéropolyoside

2 ose 2 < ose < 12 constitué du constitué d'oses
meme ose différents
(+dérivé d'ose)
 Structural 2

Epimère Oses
non hydrolysable
Propriété

°Ose qui diffère par la Tous les oses dérivent de : Physique

Prinicipaux oses
position d'1 OH. Ils ont Chimique
la meme formule brute
°Exp : Le Mannnose et Glycéraldéhyde Dihydroxyacétone
le Galactose sont des Fructosse Glucose
épimèrs du Glucose (Cétohexose) (Aldohéxose)
Les groupe Fonction Groupe Groupe
°Sucré Oyxdation
OH Aldéhydes carbonyle alcool 1ère alcool
°Soluble dans des groupe
ou cétones + + secondaire
l'eau alcool 1ère
OH libres alcool acide substitué par
°Pouvoir =
réduisent = = groupe NH2
rotatoir ether-oxyde
Cu2+ en CU semi-acétals ester = Osamine
Mannose Glucose Galactose
Le 2 C est asymétrique N'a pas de C
A un role métabolique
asymétrique Réaction avec les sels cuivriques :
Ce sont des isomère de fonction A chaud
(glycolyse) Glucide réducteur + liqueur de fehling --------------------> Précipité rouge brique
( existe dans les solutions
( Contient des sels
NB : biologique : sang urine liquide
Filiation cuivriques bleu )
Le désoxyribose dérive du ribose. le céphalorachidien LCR )
ribose subit une désoxydation =
enlevement d'1 OH et donne H-C-H au
lieu de H-C-OH
Mutarotation
A chaque filation l'ajout en bas du carbone ?

uche a dr
a ga oite
H -C- OH OH -C- H
?-... ?-...
( Chaise ou
H OH bateau )
Rotation 90°
(6C) Héxose --------> pyranose (5C + 1O)
Triose

OH H (5C) Pentose --------> furanose (4C + 1O)

Ce sont des anomères

Le Glucose a 2 forme
anomérique ? et ?
Butanose

Dérivés d'oses

Estérification du glucose
Pentose

Au niveau de C6 par l'acide phospohorique pour donner le glucose-6-phosphate

Acide glucoronique
Oxydation de la fonction alocool du :
glucose -> acide glucorinique
galactose -> acide galacturinique
Acide ascorbique
Héxose

Vitamine C, a un role anti-infectueux

Acide neuramminique
par acétylation donne NANA ( N-neuramminique) ce dernier existe dans :
->Glycoprotéine
->Sphingolipides
Différence : ->Muccopolysacharides
Le glycéraldéhyde à 1 carbone ? au niveau du 2 C, automatiquement la 1ère filiation donne 2 tétrose Osamine
Le dihydroxyacétone n'as pas de carbone ?, pour l'avoir, on ajoute donc H -C- OH puis on commence la filiation OH de C2 substitué par NH2 ( NH2 peut etre acétylé )
Structure : 3

Les osides
Oses liés par des liaisons osidique. La liaison osidique est une
liaison covalente reliant des oses avec élimination de H2O

Hétéroside
Holoside

°Constitué d'ose + composé non glucidique

Constitué exclusivement d'ose °Exp : Nucléotide, Glycoprotéine, Hémogmobine glycé
°Certains principes végétaux contiennent des
hétérosides qui ont des propriétées thérapeutiques
Polyoside
Oligoside = Polyholoside
= Polysacharide

2-12 oses (Strictement < à 12) < ou égal à 12

Glycoprotéines

°Oligosaccharides liés aux protéines membranaires

Disacharide
= Diholoside
°2 ose lié par une liason
osidique avec départ d'1 H2O
°3 disacharide sont abondant:
-> Lactose
Present dans: produit laitier
E d'hydrolyse: Lactase
?Gal(1-4)?Glu
-> Maltose
Provient de l'hydrolyse l'amidon
E d'hydrolyse: Maltase
?Glu(1-4)?Glu
°Le lactose et Maltose sont des
réducteur
-> Saccharose ou invertase
Present dans: canne à sucre ou
bettrave a sucre
E d'hydrolyse: Saccharase
?Glu(1-2)?Fru
Oligosacharide Homopolyoside
°3 - 11 ose lié par des liaisons Condensation d'un grand nbr de
osidiques d'oses identiques (12 et +)
On retrouve :
-> Amidon
°Cellule végétale
°Polymère d'?-D Glucose
°Les liaisons sont :
?(1-4) Linéaire glycosidique
intrachaine
?(1-6) Crée des ramidifications
°Forme linéaire : Amylose
°Forme ramifié : Amylopectine
-> Glycogène
°Cellule animale: foie et muscle
°Polymère d'?-D Glucose
°Les liaisons glucosidiques :
?(1-4) pour les unité de Glu
?(1-6) pour les ramifications
-> Cellulose
°Cellule végétale: paroi pecto-
cellulosique
Polymère linéaire de D-Glucose
°La liaisons glucosidique: ?(1-4)
Hétéropolyoside
°Condensation d'un grand nbr de d'oses
différents et dérivés d'ose
°Forme l'enveloppe des bacteries
°Exp: Les Glycosaminoglycanes GAG
-Chaine polysacharidique anionique
(retiennent l'eau) constitué d'unité
disaccharidique répétées contenant un
dérivé d'1 ose aminé :
Glucosamine ou Galactosamine
- Des groupements carboxylate ou sulfate
sont sur les oses répétitifs
-Principaux Glycosaminoglycanes :
Acide hyaluronique
Héparine (sulfate)
Chondroitine sulfate
kératane sulfate
Dermatane sulfate
-Protéoglycanes:
GAG + chaine polypeptidique
Présent dans la matrice extracellulaire du
cartilage
intégrales de la membrane ou sécrétées
°Les liaisons :
O-glycosidique : O de la chaine latéral de Ser ou Thr
N-glycosidique : N de la chaine latéral de Arg
°Les structures :
-Très riche en Mannose (aldohéxose)
-Complexe: inclue des résidu de N-acétylglucosamine,
galactose acide sialique et fucose
°Les résidus glucidiques détérminent la fonction
biologique, certains récépteurs membranaire
reconnaissent ces résidus
Glycolipides
°Lipide contenant :
Acide gras + Alcool aminé (sphingosine) + Ose
° On distingue :
-> Cérébrosides :
Bcp de Galactose : dans le cerveau
Autre tissu : Glucose
-> Gangliosides :
Présents dans le cerveau, tres riche en :
Galactose, Glucose, N-acéyl-galactosamine, acide
sialique et acétyl neuraminique
-> Glycolipides neutres :
Présents dans toutes les cellules, en particulier dans
les détérminants des groupes sanguins
 Besoins en lipides : La MP
Structural : 1
Les lipides °30 à 35%
°1 g/kg/j Exp: 60g par jour pour qlq de 60kg
Constitué de :
Sphingolipide
°+3 g/j d'acides gras essentiels Choléstérol
Phospholipide :
forme une double
couche avec 2 partie
Définition Types Structure Interet Origine Tete hydrohile
Queue hydrophobe

°Insoluble dans l'eau Complètement Amphiphile : °Ester d'Acide gras + Structural Autre roles Energitique Exogène Endogène
°Soluble dans les solvants organique hydrophobe apolaire hydrophobe (apolaire) Glycérol
et °Formé de C, H et O
hydrophile (polaire) mais peuvent contenir : Des membranes Réserves Alimentaire Synthèse à
Classifications des lipides P : phospholipide (lipoprotéines) Médiateurs partir du
S : Lécithines Hormones Saponification glucose
Lipide dérivé et Lipide Neutre : N : Sphingomyéline Vitamines
Lipide simple Lipide complexe
précurseurs de lipides Glycéride et ester Ose : Cérébroside Coenzymes
K K+ + H2O
-> Les glycérides : -> Les phospholipides : Acides gras de cholestérol Alcool : Sphingosine Emulsifiants RCOOH + ou OH ------> RCOO-,

Transporteurs d'é Na Na+

ester d'acide gras et
glycérol
->Les graisses :
mélange de glycérides
->Les cires :
ester d'acides gras et
d'alcool monohydrique
à PM élevé
°Glycérophospholipide Glycérol
°Sphingophospholipide Choléstérol (stérols) Isolants thermique Savon
-> Les glycolipides : Aldéhydes gras et éléctrique
Glycérol Molécule de savon appelé
Association: Acide gras + Hormones stéroides
Micelle:
Sphingosine + Ose Corps cétonique
Agégat sphérique formé de
-> Aminolipides : Vitamines liposoluble Trialcool (3OH) 8 à 12 RCOO-
Association de lipide + Soluble dans H2O
protéines (Lipoprotéine) Acide gras 2 fct OH primaire
1 fct OH secondaire
COO- hydrophile polaire

Propriété chimique R hydrophobe apolaire

Structure Types Nomenclature

Estérification Les Glycérides

Hydrophobe Hydrophile Saturé Cn : a Wb ? c

pas de laison =
des C et H COOH Insaturé Monoglycéride
nbr de C position de toutes les
liason = = liaison en partant de COOH
nbr de = liaison AG

Glycérol

Glycérol
Glycérol

Glycérol
nbr de C Nom de l'A.Gras position de la 1ère = liaison
en partant de CH3 + AG -----> ou AG ou
4 Butyrique Exp pratique :
AG
6 Caproique ?(1) ?(2) ?(3)
1 3
8 Caprylique 2 Diglycéride
10 Caprique C18:3 W3 ? 9,12,15 = Acide linolénique (soja) Glycérol AG AG

Glycérol

Glycérol

Glycérol
AG
si pas = liaison, on met Cn:0 + -----> AG ou AG ou
12 Laurique
Exemple d'A.Gras insaturé : AG
14 Myristique AG AG
Acide cérébronique : (1,2)? (2,3)? (1,3)?
16 Palmitique Acide gras saturé -> Acide oléique : 1 = liaison C18:1 W9
C24:0 avec un OH sur Abondant dans les graisses végétales et animales
18 Stéarique AG AG
le C2 aussi appelé C? -> Acide linoléique :(tournesol) 2 =laison C18:3 W9
Glycérol

Glycérol
20 Arachidique Acide gras essentiel et précurseur de l'acide Triglycéride (résérve de lipide) situé dans les
+ AG -----> AG
arachidonique C20:4 adipocytes et transporté par les lipoprotéines
22 Béhénique
NB : Le C du COOH est -> Acide arachidonique : 4 = liaison C20:4 W6
le C1 Acide gras essentiel précurseur des prostaglandines AG AG
24 Lignocérique
Strutural : 2

Les lipides

20C
Phospholipides Stérides Eicosanoides Sphingolipides

Ester avec un alcool différent du glycérol c'est l'aminoalcool

°Constituant des membranes cellulaires °Cholestérol et ses esters Dérivés d'acide gras énoique (insaturé) :
L'aminoalcool le plus fréquent est le sphingosine
°Amphotère (acide et base en meme temps) appelés esters de cholestéryle C20:4 ? 5,8,11,14 = acide arachidonique L'éstérification d'un sphingosine + acide ---> Céramide
Acide phosphatidique °Cholestérol
AG
Glycérol

AG Prostaglandines Thromboxanes Leucotriènes

Sphingomyéline

P
polaire PGA,B,E,F TXA2 Présent au °Constituant des membranes cellulaires (cortex cérébral)
hydrophile Présent dans tous Présent au niveau niveau des °Ce sont des phospholipdes
Phospholipide apolaire hydrophobe
-> 1 OH sur le 3C les tissus des plaquettes leucocytes °Contiennent le plus souvent des AG insaturés
AG °La sphingosine est liée à :
-> 4 noyaux stérol
Glycérol

-> 27 C -> un AG pour sa fct N

AG Roles Role Role -> une phosphocoline pour sa fct OH primaire
-> 1 = liaison entre 5C et 6C
-> Amphiphile : °Se fait grace à l'E sphingomyélinase
P Alcool azoté
Partie polaire hydrophile °Vasodilation et Formation de °Signalisation °Déficit de cet E = maladie de Nieman Pick ( grosse rate +
Partie apolaire hydrophobe vasoconstriction au caillot sanguin biologique trouble neurologique)
°Constituant des membranes niveau du système °Contraction des
Choline Ethanolamine Serine cellulaires cardio- vasculaire muscles au niveau
°Précurseur de : °Contraction du du poumon Sphingolicolipide Présence d'1 ou + oses
Le phospholipide est appelé ->Acides biliaires muscle lissé (utérus) (crise d'asthme)
->Vitamine D3 °Activation du
->Hormones stéroides processus
Lecitihine Cephaline Phosphatidyl °Sont transportés par Albumine inflammatoire
Cérébrosides Gangliosides Glycolipides neutre
serine °Activation de la
douleur
°Sont inhibés par
l'Aspirine °Céramide + ose °Céramide + ose + °Céramide +
°L'ose peut etre : dérivés d'oses glucose + ose
Galactose -> cerveau °Récépteur de °Détérmine les
Glucose -> autres tissus sérotonine, virus et groupes sanguins
°Se fait grace à l'E toxines (au niveau
?glucosidase du cerveau)
°Déficit de cet E = °Se fait grace à l'E
maladie de Gaucher Hexoaminidase
(cet E détache le
N-acétyl galactose)
°Déficit de cet E =
maladie de
TAYSACHS