Cours (Partie Prot + Lipides)

08/12/2022
Chapitre IV
Les protéines alimentaires
Généralités Chapitre I Chapitre II Chapitre III Chapitre IV Chapitre

83 V
Les protéines : Introduction
En IAA, les protéines occupent une place de choix tant par leur valeur
nutritionnelle que par leurs propriétés techno-fonctionnelles.
Facteurs d’influence:
- pH
- Force ionique
- Température
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84 V
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Propriétés fonctionnelles des protéines
Ensemble des propriétés physiques ayant une incidence sur le comportement sensoriel
des systèmes alimentaires pendant les transformations technologiques, les préparations
culinaires, la conservation et la consommation.
Rôles technologiques :
 couleur, odorat : adsorption d’arômes et de couleurs, interaction physique ou
covalente ;
sensation de mouvement : interaction pr/eau, solubilité et viscosité => propriétés
d'hydratation ;
 texture, contact au niveau de la bouche et doigts : interaction Pr/Pr => propriétés de
structuration ;
 goût : interaction Pr/interface, air , huile => propriétés de surface .
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Généralités Chapitre I Chapitre II Chapitre III Chapitre IV Chapitre V
Propriétés fonctionnelles des protéines
 Propriétés d'hydratation relations Pr-eau : cela recouvre les propriétés

d'absorption, de dispersibilité, de pénétrabilité, de mouillabilité, de pouvoir de
rétention d’eau et de solubilité de la poudre de protéine.
 Propriétés de structuration interaction Pr-Pr : cela recouvre les phénomènes de

précipitation, de coagulation, de gélification....
 Propriétés de surface interaction Pr-interface: interaction avec d'autres structures

polaires ou apolaires en phase liquide ou gazeuse (propriétés émulsifiante,
moussante...)
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86 V
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Propriétés d’hydratation des protéines
 L’hydratation dépend de la nature des groupements polaires ainsi que de leur

localisation au niveau de la protéine.
 Les conditions du milieu (température, pH et ions) influencent considérablement la

fixation d’eau par les protéines.
 Les interactions (pr/eau) : rôle important dans la qualité et la texture de divers

aliments : la rétention de l’eau pour les produits solides est liée au phénomène de
synérèse.
 La solubilité des protéines influe les propriétés de surfaces ainsi que leur pouvoir
épaississant.
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Au cours de l'hydratation d'une poudre protéique, ce sont les groupes polaires ionisés
qui vont s'hydrater les premiers puis les groupes polaires non ionisés.
L'hydratation va dépendre de la nature de ces groupes ainsi que de leur localisation au

niveau de la protéine.
L'eau va pouvoir se retrouver associée sous différentes formes avec la protéine. Elle sera
plus ou moins liée et il sera possible de déterminer un paramètre important en industries
agroalimentaires qui est : la solubilité des protéines.
 Indice de solubilité : représente la masse de protéines qui restent en solution après

centrifugation, par rapport à la masse de protéine de départ.
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L'indice de solubilité est mesuré par dosage (Bradford ou Kjeldahl). Cet indice donne des
indications sur le taux de dénaturation-agrégation des protéines.
Quand une protéine est fortement agrégée, sa solubilité diminue et on observe une
diminution de son aptitude à faire des mousses ou des émulsions.
Il faut noter que la solubilisation à chaud peut diminuer la solubilité par augmentation
du déplissement de la molécule.
 Capacité de Rétention de l’Eau (CRE) : reflète l’aptitude d’une poudre à absorber de

l’eau à sa surface et à devenir humide, c’est la masse des protéines humides après
centrifugation (culot), par rapport à la masse de protéine de départ.
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Propriétés de structuration (Pr/Pr)
Lors de la fabrication des produits alimentaires, la chaleur est très souvent utilisée pour
obtenir une structure solide qui assure la texture, mais aussi la stabilisation des mousses
ou des émulsions par création d'une matière solide.
Pour décrire les différentes étapes de transformation des protéines, il faut savoir des
termes bien définis:
La dénaturation des protéines correspond au passage d'un état ordonné à un état

désordonné sans rupture de liaisons.
La conformation d'une protéine est liée à sa structure secondaire et tertiaire, elle est
réalisée par l'intermédiaire de liaisons de faible énergie, donc fragiles. La dénaturation
résulte d'une modification des structures quaternaire, tertiaire et secondaire sans
fragmentation de la chaîne peptidique.
La dénaturation des protéines peut aboutir à un déplissement total de la molécule, qui

est analogue à une structure en pelote, augmentant ainsi la stabilité des molécules.
La dénaturation modifie les propriétés des protéines.
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90 V
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La gélification correspond à une agrégation ordonnée de molécules plus ou moins

dénaturées. Il y a formation d'un réseau tridimensionnel où les polymères interagissent
entre eux et avec le solvant.
La gélification des protéines est obtenue soit à partir de protéines solubles (ovalbumine,
protéines de soja, protéines du lactosérum...) soit à partir de protéines insolubles
(collagène, complexe acto-myosine...) par chauffage suivi d'un refroidissement.
Dans certains cas l'acidification / modification du pH du milieu est nécessaire.
L'addition de sels ou d'ions peut augmenter la vitesse de gélification ou la fermeté du gel

obtenu.
La polymérisation correspond à la formation d'agrégat de grande taille.

La précipitation correspond à la formation d'agrégats de grande taille avec perte totale
de la solubilité.
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91 V
 La formation d’un gel (Gélification) à partir d’une protéine survient lors d’une
dénaturation des protéines qui conduit à leurs agrégations selon un ordre tridimensionnel
qui permet au système de séquestrer des molécules d’eau.
≠ Coagulation : agrégation non ordonnée de protéines dénaturées.

 La dénaturation résulte d'une modification des structures quaternaire, tertiaire et
secondaire sans rupture des liaisons peptidiques : passage d’un état ordonné à un état
désordonné.
 Plusieurs facteurs de dénaturation et qui induisent la gélification :

 physiques : thermique (cuisson), mécanique (pétrissage), hautes pression ;
 chimiques : pH (acidification), solvants organiques, ….
 La gélification améliore les propriétés d'absorption d'eau, de pouvoir épaississant,

participer à l'élaboration d'une mousse ou d'une émulsion.
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Propriétés de gélification (Pr/Pr)
Certaines protéines peuvent gélifier sans chauffage soit par voie enzymatique (micelle de
caséine), soit par addition d'ions (calcium et caséine), soit encore par une alcalinisation suivie
d'un retour à la neutralité ou au pHi de la protéine (protéine de soja).
Pour obtenir un bon gel, il faut que l'étape d'agrégation soit lente par rapport à l'étape de
dénaturation de façon à ce que les chaînes polypeptidiques aient le temps de s'organiser dans
l'espace pour donner un gel homogène, ordonné, de consistance lisse, fortement expansé,
élastique, transparent, stable en regard à la synérèse et à l'exsudation.
Gélification thermique : Obtenue par chauffage suivi d’un refroidissement. La structure du

gel et sa rhéologie dépendent de plusieurs facteurs tels que : le couple temps/température
de chauffage de la solution protéique, la concentration protéique, le pH et la force ionique.
Gélification par acidification : C’est le cas par exemple de l’acidification du lait par
ensemencement de bactéries lactiques ou par ajout d’acide. Les paramètres du milieu
(température, calcium, force ionique,…) ont une influence importante sur la rhéologie des
gels acides.
Gélification par voie enzymatique : Ex : lait emprésuré ; gels de sérum albumine bovine ou
d’α-lactalbumin par la transglutaminase
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93 V
Propriétés de gélification (Pr/Pr)
Deux types de gels peuvent être distingués :
 Gel de type 1 : il résulte du gonflement des macromolécules liées entre elles par de
nouvelles liaisons stables chimiques.
Ces gels sont thermiquement irréversibles (gels thermoplastiques). C’est le cas par
exemple du gel thermique de β-lactoglobuline à pH > 6,5 (formation de ponts disulfures
intra-chaînes).
 Gel de type 2 : gels thermiquement réversibles où la cohésion des macromolécules est

due à des interactions physiques et non à des liaisons chimiques.
L’exemple courant de ce type de gel est le gel de gélatine.
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94 V
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Propriétés de surface (Pr/Interface)
Les protéines natives ou dénaturées : formation et stabilisation des émulsions et mousses.
A. Propriétés émulsifiantes (Pr/lipide) :

Emulsion : dispersion de deux liquides non miscibles sous la forme de fines gouttelettes
(0,1 à 50 µm de diamètre) de l'un des liquides dans l'autre. Il existe de ce fait ce qu'on
appelle une phase dispersée (discontinue) et une phase dispersante (continue).
Il existe deux types d'émulsion :
• émulsion de gouttelette d'huile dans l'eau : H/E => Emulsion directe

• émulsion de gouttelette d'eau dans de l'huile : E/H => Emulsion inverse
Émulsion directe Émulsion inverse
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Emulsion : une augmentation de la surface interfaciale entre les gouttelettes du liquide

non miscible.
L'émulsion d'un volume équivalent de 1 ml d'huile sous la forme de gouttelettes de 1 µm

de diamètre => donne 2 1012 de gouttelettes.
Lorsqu'on mélange de l'huile dans de l'eau et que le rapport H/E est inférieur à 0,74: on est
en présence d'une émulsion huile dans eau (mayonnaise par exemple).
Au delà de 0,74 : il y a une inversion de phase et on est en présence d'une émulsion eau
dans huile (cas du beurre).
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La formation d'une émulsion entraîne une augmentation de la surface interfaciale entre les
gouttelettes du liquide non miscible. Cette augmentation est d'autant plus importante que
la taille des gouttelettes est plus petite.
L'activité émulsifiante se définie comme la surface de l'interface stabilisée par une

concentration donnée en protéine (m²/g).
Facteurs influençant les propriétés émulsifiantes des protéines :

- nature (caractère amphiphile) et concentration des protéines ;
- T, pH, sels : influent la solubilité des Pr et par la suite la viscosité du milieu.
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B. Propriétés moussantes (Pr/gaz) :
Mousse : dispersion de bulles de gaz dans une phase continue (renfermant des
protéines) liquide ou solide produite par battage ou par foisonnement. Les bulles de
mousses alimentaires ont un diamètre de 0,1 à 3 mm en moyenne.
On admet qu’une mousse compte environ 103 bulles/ml de mousse.
Ces bulles sont séparées par de fins films liquides stabilisés par des couches de protéines
à l’interface eau-air, ce qui assure le maintien de la mousse.
Les gaz de mousses alimentaires : air (blanc d’œuf montée en neige), CO2 (pâtes levées).
Plus les bulles sont petites, plus l’aliment est léger et l’arôme plus perceptible.
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98 V
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On prépare des mousses par :

• fouettement (blanc d’œuf montée en neige) ;
• par injection de gaz à travers une paroi poreuse ;
• par agitation d’une solution protéique en présence d’air .
Pour obtenir une bonne capacité moussante (mousse légère et expansée) il faut que la
protéine soit soluble dans la phase liquide, capable de migrer rapidement dans la phase
continue et s'adsorbe facilement au niveau de l'interface gaz/liquide.
La stabilité de la mousse peut être améliorée par l’addition de polyosides : augmenter la

viscosité de la phase continue comme agents épaississants, ce qui conduit à une
diminution du phénomène de drainage.
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99 V
Production d'une mousse en milieu liquide

Mesure propriétés moussantes des protéines :
 Pouvoir moussant = B/D x 100
La stabilité de la mousse = temps de ½ vie
Facteurs influençant les propriétés moussantes des protéines :

 Nature de la protéine : amphiphile, migre rapidement dans la phase continue;
 Concentration de protéines, pH, force ionique, sucres : jouent un rôle dansla viscosité ;
 Température : les Pr gélifiables stabilisent les mousses. Ex: blanc d’œuf montée en neige.
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Les protéines d’origines animales
Ex 1 : Protéines des œufs
L’ovalbumine est la principale protéine du blanc d'œuf, représentant 60 à 65 % des

protéines qu'il contient.
Transformation par la chaleur

L’ovalbumine est en solution aqueuse dans le blanc d’œuf.
Elle est constituée de quatre chaines de protéines assemblées par des liaisons de
faibles énergies.
Une élévation de température d'un œuf au-delà de 57 °C a pour effet de rompre ces
liaisons faibles de manière irréversible : elle se dénature et change de
conformation.
Une fois déroulées, les chaines forment un réseau qui emprisonne les molécules
d'eau.
101

101 V
Ex 2 : Protéines du lait
Les principaux protéines de lait sont la caséine et les protéines du lactosérum.
La caséine représente environ 80% du total des Pr du lait .

Il s’agit d’une phosphoprotéine dont les molécules contiennent tous les acides
aminés essentiels en proportions équilibrées, ce qui offre une très haute valeur
nutritionnelle.
Les Pr du lactosérum représentent une fraction complexe de Pr qui restent en

solution après la précipitation de la caséine.
Elles représentent environ 17% du total des Pr du lait.
Elles peuvent être classées en 3 groupes en fonction de la solubilité:

• Albumine 68%
• Globulines 13%
• Peptones … 19%
102

102 V
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Ex 2 : Protéines du lait
Les protéines de la caséine sont organisées en micelles qui sont des agrégats de
plusieurs molécules de caséine (micelles de caséine). C'est un complexe de protéines
phosphorées chargés négativement qui se précipitent à pH 4,6, ou bien sous l'action
d'enzymes spécifiques (présure = chymosine + pepsine).
On distingue donc deux types de coagulation de la caséine :

- la coagulation lactique ou coagulation acide (voie fermentaire).
- la coagulation présure (voie enzymatique).
103

103 V
Ex 3 : Protéines de la viande
Le muscle comprend :
- Les fibres ;
- Tissus conjonctif les entourent : qui contiennent les vaisseaux sanguins et les nerfs;
- Tissus lipidiques ;
- Les protéines.
Les principaux constituants protéiques des muscles sont répartis en:
Protéines sarcoplasmiques : myoglobine (45 à 30%).

Protéines myofibrillaires : 50% dont 64% myosine et 27% d’actine.
Protéines de tissus conjonctifs : collagène et élastine (10-15%).
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Ex 3 : Protéines de la viande
Ex- Le collagène :
- Principale constituant du tissus conjonctif ;
- Il maintient en place les fibres musculaires.
- L’unité de base de collagènes est une molécule en hélice formée de 3 chaines
polypeptidique (2 chaines de même types et une d’autre type).
Elle possède une extrémité des groupements ionisés, plusieurs molécules toutes
orientées dans le même sens.
Cette structure (cristalline) explique la rigidité et la résistance que le collagène offre

lors de la mastication. Cette propriété (la rigidité) augmente avec l’âge de l’animal.
La dureté d’une viande dépend ainsi non seulement de sa teneur en collagène

(fonction acide aminé constitutif glycine, proline et hydroxyproline) mais aussi de l’âge
de ce tissus (accroissement de nombre de liaisons intra- et intermoléculaires).
105
Les protéines d’origines végétales
Protéines du blé
Le grain de blé tendre contient entre 9 et 12% de protéines (/MS)
* Albumine : soluble dans l’eau

* Gluten (86%) essentiellement localisé dans l’albumen.
- Gliadine (Prolamine)
- Gluténine
(1) Les gliadines qui sont des protéines globulaires responsables de l’extensibilité
(écoulement visqueux) des pâtes ;
(2) Les gluténines (protéines linéaires; MM de 500 kDa à 10000 kDa) sont insolubles
dans l'eau mais solubles dans des solutions acides ou basiques. Elles sont responsables
de l’élasticité des pâtes notamment par la présence de ponts disulfures inter-chaines.
Elles possèdent une forme allongée et une composition qui diffère de celle des
prolamines.
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.
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Protéines du blé
Le gluten confère des propriétés rhéologiques distinctes et reliées au comportement de
la pâte en panification.
Gliadines Gluténines
Viscosité Elasticité
Extensibilité Ténacité
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Protéines du blé
Alvéographe :
W, travail de déformation : correspond à la surface totale de

la courbe. C’est la valeur boulangère.
P, paramètre de pression maximale : Pression maximale
dans la bulle. Indicateur de la résistance de la pâte
(ténacité).
Indice d’Elasticité : Rapport de la pression à l’intérieur de la
bulle quand 200 mL d’air ont été insufflés et la valeur P.
Donne l’information sur l’élasticité de la pâte.
P/L, rapport de configuration de la courbe : Caractérise une
farine sur sa ténacité ou son extensibilité. Rapport élevé,
farine tenace. Rapport faible, farine extensible. 108

108 V
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Nouvelles sources de protéines alimentaires

« PROTEINES DU FUTUR »
Les nouvelles sources de protéines sont perçues d’un point de vue nutritionnel de même
qualité que les protéines d’origine animale/végétale.
1- Les micro-algues
Les 2 micro-algues les plus connues sont: la chlorelle et la spiruline
Ce sont d’excellentes sources de protéines : elle contiennent environ 60 % de protéines.
Aussi, elles représentent une bonne source de vitamines et de minéraux. Elles
pourraient donc bien envahir le rayon alimentaire (pâtes, céréales, boissons…) sous
forme de farine.
2- Les insectes
Les insectes ne sont pas dans nos habitudes alimentaires… Mais ils pourraient bien le
devenir ! En effet, leurs atouts sont nombreux : ils apportent quasiment autant de
protéines que la viande, ainsi que des vitamines et minéraux. Comptez par exemple,
pour 100 g de criquets, 13 g de protéines et 70 % des VNR en fer.
109

109 V
Nouvelles sources de protéines alimentaires

« PROTEINES DU FUTUR »
3- Les champignons
Les champignons ont des profils nutritionnels intéressants : riches en fibres et pauvres
en lipides. Certaines espèces peuvent aussi posséder des teneurs importantes en
protéines.
La société anglaise de substituts de viande « Quorn » a, par exemple, réussi à produire
des mycoprotéines à partir d’une espèce de champignons particulière : le Fusarium
venenatum. Ils arrivent à obtenir des teneur de 40 à 85% de protéines avec ce
champignon.
4- La viande artificielle
La viande éprouvette est devenue réalité en 2013. L’équipe hollandaise de Mark-Post a
donné naissance cette année au Frankenburger : le premier steak fabriqué in vitro
à partir de cellules souches de veau.
110

110 V
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Chapitre V
Les lipides alimentaires

111 V
Introduction
Les corps gras sont appelés :

• « Huile » lorsqu'ils sont liquides à la température ambiante;
• « Graisse » suivie de l'indication animale ou végétale selon l'origine de l'extraction,
lorsqu'ils sont solides (concrets) à la température de 15 °C.
Les termes de corps gras ou de matières grasses sont plutôt réservés aux triglycérides
et désignent les huiles et graisses présentes dans les produits alimentaires.
Cet état physique différent (solide Graisse ou liquide Huile) provient de leur
composition en acides gras. Les huiles sont plus riches en acides gras insaturés que les
graisses.
Les lipides sont une famille de composés essentiels à la vie au même titre que les
glucides et les protéines. Ils ont un rôle essentiel comme :
•constituants de la membrane cellulaire ;
•éléments nutritionnels ;
•Réserve d'énergie …
112

112 V
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Classification
Selon l’origine :
- les huiles végétales : elles sont principalement extraites de graines ou de fruits des
plantes oléagineuses
ex: - l’huile d’arachide, palme, tournesol, soja : friture, assaisonnement;
- colza, maïs : assaisonnement;
- olive : cuisson, assaisonnement 113

113 V
Classification
 Selon l’origine :
- les huiles végétales (suite):
Les huiles les plus utilisées dans les produits alimentaires sont l’huile de palme, colza,
tournesol.
- les graisses animales : ex: MG du lait
-les huiles de poissons : elles sont obtenues à partir de poissons gras (Sardine, Anchois)
 Selon la consistance :
- Les corps gras durs ou solides « concrets » à la température ambiante +15 °C.
- Les corps gras fluides à la température ambiante.
 Selon le caractère saponifiable :

- les composés saponifiables (90 à 98 %) : fraction majoritaire des lipides, ils réagissant
avec un réactif alcalin (NaOH, KOH...) ;
- les composés insaponifiables (2 à 10%) ne réagissant pas avec un réactif
alcalin: stérols, hydrocarbures, tocophérols, cires, pigments, vitamines…
114

114 V
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Solubilité des lipides
Les lipides sont parfaitement solubles dans des solvants organiques (hexane,
méthanol, chloroforme, …)
Dans l’eau, la solubilité des lipides va dépendre de la classe de ces molécules : lipides
simples ou complexes.
 Dans le cas des triglycérides, on est en présence de molécules insolubles dans

l'eau;
 Dans le cas des lipides complexes, la solubilité, plus ou moins grande, va dépendre
de la balance entre partie hydrophile et partie hydrophobe.
La dispersion de la matière grasse sera fonction des émulsifiants qu'on trouvera dans le
milieu réactionnel.
115

115 V
Propriétés de solidification des lipides
Le point de fusion : c’est la température à laquelle l'AG existe sous forme liquide.
Le point de fusion des lipides confond généralement avec celui de ou des acides gras
constituant le lipide.
La température de fusion (de l'acide gras) s'élève avec la longueur de la chaîne
carbonée. L'augmentation est de l'ordre de 6,5°C à 9,5°C pour un accroissement de 2
atomes de carbone. Pour une longueur de chaîne donnée, la température de fusion
diminue avec le nombre de double liaison.
Le positionnement de la ou des doubles liaisons influence le point de fusion et ceci

d'autant plus grandement que la double liaison se trouve au milieu de la chaîne ou
proche de cette position.
L'abaissement est plus grand pour les isomères cis par rapport aux isomères trans.
Les acides gras à nombre impair d'atomes de carbone présentent des températures de
fusion inférieures aux acides gras à nombre pair d'atomes de carbone.
116

116 V
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Propriétés de solidification des lipides
Exemple:
La plage -50 °C à +10 °C est représentative des acides gras polyinsaturés ou à chaîne
carbonée courte;
La plage +10 °C à +20 °C est due aux acides gras monoinsaturés ;
La plage +20 °C à +40 °C est due à la présence des acides gras saturés;
Les points de fusion élevés (sup à 40 °C) sont réservés aux lipides saturés et à longue
chaine carbonée.
117

117 V
Les lipides alimentaires : Méthodes d’étude et normes
Il existe de nombreuses méthodes normalisées suivant la nature de la matrice.

L’utilisateur doit rechercher les méthodes normalisées adaptées à la matrice à traiter.
Les méthodes utilisées sont référées aux normes AFNOR, ISO, méthodes officielles prises
par arrêté ou par règlement...
 Détermination des indices de base

Indice de saponification Is
C’est la quantité d’hydroxyde de potassium, exprimée en milligrammes, nécessaire pour
saponifier 1 g de corps gras (saponifier les esters des ag et neutraliser les ag libres).
Cet indice est déterminé suivant la norme NF ISO 3657 (Corps gras d’origines animale et
végétale – Détermination de l’indice de saponification).
Indice d’acide Ia
neutraliser les ag libres dans 1 g de lipide.
118

118 V
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Indice d’ester Ie
saponifier les esters des ag dans 1 g de lipide.
Indice d’iode Ii
C’est est le nombre de grammes d’iode fixé par 100 g de corps gras.
Il est déterminé suivant la norme NF ISO 3961 (Corps gras d’origines animale et végétale.
Détermination de l’indice d’iode).
Indice d’hydroxyle IH
C’est la quantité d’hydroxyde de potassium exprimée en milligrammes nécessaire pour
neutraliser l’acide acétique en excès après acétylation de 1 g de corps gras.
Il est déterminé suivant la norme NF T 60-213 (Corps gras d’origines animale et végétale.
Détermination de l’indice d’hydroxyle).
Indice d’acide Ia (acidité)
C’est le pourcentage d’acides gras libres exprimé conventionnellement, en acide
palmitique pour le palme et en acide oléique pour les autres corps gras (sauf le coprah et
le palmiste).
119

119 V
Détermination des caractéristiques physiques

Masse volumique – Densité : La détermination de la masse volumique est réalisée à l’aide
d’un pycnomètre selon la méthode normalisée NF EN ISO 6883.
Couleur : Les méthodes permettant de déterminer la couleur des corps gras sont
nombreuses. Les plus utilisées comparent visuellement la couleur de l’échantillon à des
étalons conventionnels
Indice de réfraction : L’indice de réfraction des huiles varie en fonction de leur

insaturation. La mesure est normalisé par la méthode ISO 6320. Il est réalisé à 20 °C pour
les huiles fluides et à 40 °C pour les graisses. L’indice de réfraction est mesuré à l’aide de
réfractomètre thermostaté.
Viscosité : Il n’existe pas de méthode particulière pour mesurer la viscosité des corps gras.
On utilise les méthodes par écoulement employées pour les produits pétroliers (ISO
3016).
Point de fusion : La méthode consiste à mesurer la température à laquelle une colonne de 120
corps gras, dansChapitre

Généralités un tube Icapillaire immergé
Chapitre II dans l’eau, commence
Chapitre III à se déplacer
Chapitre IV lorsque
Chapitre
120 V
l’on augmente la température (ISO 6321).
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Masse volumique – Densité : La détermination de la masse volumique est réalisée à l’aide
d’un pycnomètre selon la méthode normalisée NF EN ISO 6883.
Couleur : Les méthodes permettant de déterminer la couleur des corps gras sont
nombreuses. Les plus utilisées comparent visuellement la couleur de l’échantillon à des
étalons conventionnels
Indice de réfraction : L’indice de réfraction des huiles varie en fonction de leur

insaturation. La mesure est normalisé par la méthode ISO 6320. Il est réalisé à 20 °C pour
les huiles fluides et à 40 °C pour les graisses. L’indice de réfraction est mesuré à l’aide de
réfractomètre thermostaté.
Viscosité : Il n’existe pas de méthode particulière pour mesurer la viscosité des corps gras.
On utilise les méthodes par écoulement employées pour les produits pétroliers (ISO
3016).
121

121 V

Point de fusion : La méthode consiste à mesurer la température à laquelle une colonne de
corps gras, dans un tube capillaire immergé dans l’eau, commence à se déplacer lorsque
l’on augmente la température (ISO 6321).
C’est la température à laquelle l'AG existe sous forme liquide.

Le point de fusion des lipides confond généralement avec celui de ou des acides gras
constituant le lipide
Point de fumée : C’est la température à laquelle le corps gras, chauffé dans des conditions
précises, se décompose et se dénature en émettant des fumées de façon continue.
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122 V
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Propriétés fonctionnelles des lipides
Les lipides confèrent plusieurs rôles fonctionnels aux aliments :

 Fonctions organoleptiques
Les lipides apportent de la brillance et de la couleur aux aliments. Ils influent également
la texture (croustillant, fondant, craquant, fondant, moelleux, croustillant), et la flaveur.
Ils peuvent en effet encapsuler les saveurs et ainsi les stabiliser ou les libérer. Ils jouent
également un rôle dans la consistance des denrées, la fusion en bouche et l’effet de
lubrification.
 Fonctions nutritionnelles
Avec 9 kcal/g, les lipides sont les macronutriments les plus énergétiques. Ils procurent
un sentiment de satiété lié à une digestion relativement lente (> 3 heures dans
l’estomac). Ils servent également de moyen de transport pour les vitamines liposolubles.
Les aliments qui contiennent les AGPI (Oméga 3 et 6) sont considérés des « aliments
fonctionnels ».
 Fonctions technologiques
Les lipides exercent des fonctions texturantes (émulsion, crémage, etc.), de présentation
(agent d’enrobage, de démoulage...), permettent un effet barrière à l’humidité, etc.
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Cours (Partie Prot + Lipides)

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08/12/2022

Les protéines alimentaires

Généralités Chapitre I Chapitre II Chapitre III Chapitre IV Chapitre

Les protéines : Introduction

Généralités Chapitre I Chapitre II Chapitre III Chapitre IV Chapitre

Propriétés fonctionnelles des protéines

Généralités Chapitre I Chapitre II Chapitre III Chapitre IV Chapitre V

Propriétés fonctionnelles des protéines

 Propriétés d'hydratation relations Pr-eau : cela recouvre les propriétés

 Propriétés de structuration interaction Pr-Pr : cela recouvre les phénomènes de

 Propriétés de surface interaction Pr-interface: interaction avec d'autres structures

Généralités Chapitre I Chapitre II Chapitre III Chapitre IV Chapitre

Propriétés d’hydratation des protéines

 L’hydratation dépend de la nature des groupements polaires ainsi que de leur

 Les conditions du milieu (température, pH et ions) influencent considérablement la

 Les interactions (pr/eau) : rôle important dans la qualité et la texture de divers

Généralités Chapitre I Chapitre II Chapitre III Chapitre IV Chapitre V

Propriétés d’hydratation des protéines

L'hydratation va dépendre de la nature de ces groupes ainsi que de leur localisation au

 Indice de solubilité : représente la masse de protéines qui restent en solution après

Généralités Chapitre I Chapitre II Chapitre III Chapitre IV Chapitre V

Propriétés d’hydratation des protéines

 Capacité de Rétention de l’Eau (CRE) : reflète l’aptitude d’une poudre à absorber de

Généralités Chapitre I Chapitre II Chapitre III Chapitre IV Chapitre V

Propriétés de structuration (Pr/Pr)

La dénaturation des protéines correspond au passage d'un état ordonné à un état

La dénaturation des protéines peut aboutir à un déplissement total de la molécule, qui

Généralités Chapitre I Chapitre II Chapitre III Chapitre IV Chapitre

Propriétés de structuration (Pr/Pr)

La gélification correspond à une agrégation ordonnée de molécules plus ou moins

Dans certains cas l'acidification / modification du pH du milieu est nécessaire.

L'addition de sels ou d'ions peut augmenter la vitesse de gélification ou la fermeté du gel

La polymérisation correspond à la formation d'agrégat de grande taille.

Généralités Chapitre I Chapitre II Chapitre III Chapitre IV Chapitre

Propriétés de structuration (Pr/Pr)

≠ Coagulation : agrégation non ordonnée de protéines dénaturées.

 Plusieurs facteurs de dénaturation et qui induisent la gélification :

 La gélification améliore les propriétés d'absorption d'eau, de pouvoir épaississant,

Généralités Chapitre I Chapitre II Chapitre III Chapitre IV Chapitre V

Propriétés de gélification (Pr/Pr)

Gélification thermique : Obtenue par chauffage suivi d’un refroidissement. La structure du

Généralités Chapitre I Chapitre II Chapitre III Chapitre IV Chapitre

Propriétés de gélification (Pr/Pr)

Deux types de gels peuvent être distingués :

 Gel de type 2 : gels thermiquement réversibles où la cohésion des macromolécules est

Généralités Chapitre I Chapitre II Chapitre III Chapitre IV Chapitre

Propriétés de surface (Pr/Interface)

Les protéines natives ou dénaturées : formation et stabilisation des émulsions et mousses.

A. Propriétés émulsifiantes (Pr/lipide) :

Il existe deux types d'émulsion :

• émulsion de gouttelette d'huile dans l'eau : H/E => Emulsion directe

Émulsion directe Émulsion inverse

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Propriétés de surface (Pr/Interface)

A. Propriétés émulsifiantes (Pr/lipide) :

Emulsion : une augmentation de la surface interfaciale entre les gouttelettes du liquide

L'émulsion d'un volume équivalent de 1 ml d'huile sous la forme de gouttelettes de 1 µm

Généralités Chapitre I Chapitre II Chapitre III Chapitre IV Chapitre V

Propriétés de surface (Pr/Interface)

A. Propriétés émulsifiantes (Pr/lipide) :

L'activité émulsifiante se définie comme la surface de l'interface stabilisée par une

Facteurs influençant les propriétés émulsifiantes des protéines :

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