Biochimie

: Révélateurs


Révélateurs 1 : Réactions acide-base
1) Expliquer
- La théorie d’Arrhénius (Acide-base)
Acide = Toute substance capable de donner des ions H+ en solutions aqueuse.
Base = Toute substance capable de donner des ions OH- en solution aqueuse.

- La théorie de Brönsted (Acide-base)
Acide = Toute substance capable de donner des ions H+ en solution = donneur de proton
Base = Toute substance capable de libérer des ions OH- ou de fixer des H+ = capteur de
proton

- Le couple acide/base conjuguée
La base conjuguée d’un acide est la base qui se forme lorsque l’acide cède un proton.

- Le coupe base/acide conjugué
L’acide conjugué d’une base est l’acide qui se forme lorsque la base capte un proton.

- La réaction acide-base
Un transfert d’un proton H+ de l’acide d’un coupe acide/base vers la base d’autre couple
acide/base.

2) Définir
- Le pH
Le pH permet d’expliquer la quantité active d’acide qui se trouve dans une solution. Exprimé
en puissance de 10, c’est l’inverse du logarithme décimal de la concentration en ions H+.
pH = - log 𝐻"

- Une solution neutre
Une solution aqueuse est neutre si son pH est égal à 7.

- Une solution basique
Une solution aqueuse est basique si son pH est supérieur à 7. C’est-à-dire 𝑂𝐻$ > 𝐻" .

- Une solution acide
Une solution aqueuse est basique si son pH est inférieur à 7. C’est-à-dire 𝐻" > 𝑂𝐻$

3) Définir un mélange tampon
Les mélanges tampons sont des systèmes aqueux qui tendent à résister aux modifications de
pH quand de petites quantités d’acides ou de bases sont ajoutées.
Un système tampon est formé de :
- Soit d’un acide faible (source de protons) et de sa base conjuguée (piège à protons)
- Soit d’une base faible (piège à protons) et de son acide conjugué (source de protons)

4) Calculer le pH d’un système tampon à partir des concentrations données de sel et
d’acide
pH = pKa + log Cb/Ca

5) Comment fonctionne un mélange tampon ?
Le donneur de protons (l’acide faible) contient une réserve de H+ qui peut neutraliser une
addition d’OH-. L’équilibre va donc s’ajuster. L’anion A- est capable de réagir avec des ions H+
ajoutés à la solution tampon et ainsi de se convertir en HA. L’action tampon est donc très
simplement la conséquence automatique de deux réactions réversibles recherchant leurs
points respectifs d’équilibre définis par leurs constantes d’équilibre Kw et Ka. La somme des
composants du tampon ne change pas, seul change le rapport.

6) Connaître le pH du sang et ses limites
pH du sang = 7,4. Il doit être compris entre 7,35 et 7,45.

7) Le sang est un mélange tampon. Nommer les constituants sanguins de ce tampon et
expliquer le fonctionnement de ce tampon
- L’acide carbonique (H2CO3) comme donneur de protons.
- L’ion bicarbonate (HCO3) comme accepteur de protons.

8) Pourquoi une régulation précise du pH du sang ? Expliquer
Car les cellules vivantes sont extrêmement sensibles aux variations de pH, même très
légères.

9) Définir
- Alcalose métabolique
Causes : Pertes excessives d’ions H+
- Par voie digestive (vomissements, aspirations gastriques)
- Par voie rénale
Sur le plan biologique :
- Taux de bicarbonates élevé
- pH élevé
- pCO2 élevée (Compensation respiratoire)
- Urines alcalines (Compensation rénale)

- Alcalose respiratoire
Causes : Hyperventilation
- D’origine centrale (Troubles neurologiques)
- Secondaire à une hypoxie
- Ventilation excessive
Sur le plan biologique :
- pH élevé
- pCO2 basse
- Taux de bicarbonates plus ou moins abaissé (Compensation rénale)



2

 - Acidose métabolique
Causes :
- Surcharges acides
- Insuffisances d’élimination des ions H+ au cours de l’insuffisance rénale aiguë
- Elimination accrue des bicarbonates (Ex : Diarrhée)
Sur le plan biologique :
- pH bas
- Diminution de pCO2 (Compensation ventilatoire)
- Acidité urinaire (Compensation rénale)

- Acidose respiratoire
Causes : Rétention de CO2 due à une hypoventilation
- Par obstruction respiratoire : Crise d’asthme, spasme, œdème bronchique
- Séjour en atmosphère confinée
- Atteinte des centres respiratoires (Intoxication morphinique, barbiturique)
Sur le plan biologique :
- pH bas
- pCO2 élevée
- Urines acide (Compensation rénale)

- Réserve alcaline
C’est la réserve en HCO3- destinée, par son pouvoir alcalin, à contrebalancer, à annihiler, à
tamponner une acidité excessive qui menacerait la constante du pH milieu intérieur.

10) Décrire les mécanismes physiologiques impliqués dans la régulation du pH du sang
- Ventilation pulmonaire : Peur intervenir rapidement en modifiant le pCO2 et par
conséquent la concentration en acide carbonique H2CO3 plasmatique
- Régulation rénale : Intervient par deux mécanismes : Excrétion plus ou moins grande
d’ions H+ et rétention (Excrétion) d’ions bicarbonates
- Régulation digestive : Fait intervenir les sécrétions digestives par leur importance
relative et leurs différentes compositions

11) Expliquer 2 causes de chaque perturbation de l’équilibre acido-basique
Alcalose métabolique : Pertes excessives d’ions H+
- Par voie digestive (vomissements, aspirations gastriques)
- Par voie rénale
Alcalose respiratoire : Hyperventilation
- D’origine centrale (Troubles neurologiques)
- Secondaire à une hypoxie
Acidose métabolique
- Insuffisances d’élimination des ions H+ au cours de l’insuffisance rénale aiguë
- Elimination accrue des bicarbonates (Ex : Diarrhée)
Acidose respiratoire : Rétention de CO2 due à une hypoventilation
- Par obstruction respiratoire : Crise d’asthme, spasme, œdème bronchique
- Séjour en atmosphère confinée


3

12) A partir d’une situation réelle, déterminer si le patient est en acidose ou alcalose,
respiratoire ou métabolique
Valeurs plasmatiques normales
Déséquilibre acidobasique pH 7,35 à 7,45 PCO2 35 à 45 mmHg HCO3- 22 à 26 mmol/L
Acidose respiratoire ↓ ↑ ↑ S’il y a compensation
Alcalose respiratoire ↓
↑ ↓ ↓ S’il y a compensation
Acidose métabolique ↓ S’il y a compensation ↓
Alcalose métabolique ↑ ↑ S’il y a compensation ↑

Comment procéder ?
1) pH : Acidose ou alcalose ?
2) Respiratoire ou métabolique ?
3) Etat compensé ou non compensé ?

Problème 1 :
- pH = 7,5 à Alcalose
- pCO2 = 24 mmHg à respiratoire
- HCO3- = 23 mmol/L à Sans compensation rénale

à Alcalose respiratoire sans compensation rénale

Problème 2 :
- pH = 7,48 à Alcalose
- pCO2 = 46 mmHg à Avec compensation respiratoire
- HCO3- = 33 mmol/L à métabolique

à Alcalose métabolique avec compensation respiratoire

13) Connaître les valeurs plasmatiques normales et les modifications engendrées par les
déséquilibres. Déterminer les causes de l’acidose ou de l’alcalose à partir de dosage
sanguins
Idem 12)















4

 Révélateurs 2 : Métabolisme cellulaire
1) Définir le « métabolisme cellulaire »
C’est l’ensemble des réactions qui conduisent à la formation de l’énergie nécessaire aux
cellules et des réactions qui utilisent cette énergie. Ce qui permet à la cellule de croître,
subsister et se réparer.

2) Définir les 3 modes de réactions compris dans le métabolisme cellulaire
Anabolisme : Synthèse de structures cellulaires plus complexes à partir de matériaux simples
Catabolisme : Dégradation de certaines substances en leurs unités constitutives
Mise en réserve de composés riches en énergie : Production à partir de nutriments et
l’oxygène (par la respiration cellulaire) des molécules d’ATP qui fournissent l’énergie
nécessaire à l’activité cellulaire

3) Pourvoir différencier les 3 modes de réactions chimiques à partir d’un exemple
Réaction de synthèse (Anabolisme) :
- Formation de liaisons
- Produits de réactions contiennent dans leurs liaisons plus d’énergie que les réactifs
- Endothermique
- Ex : Acides aminés à Protéine

Réaction de dégradation (Catabolisme) :
- Cassure de liaisons
- Produits de réactions contiennent dans leurs liaisons moins d’énergie que les réactifs
- Libération d’énergie
- Exothermique
- Ex : Glycogène à Molécules de glucose

Réaction d’échange :
- Simultanément création et rupture de liaison
- AB + C à AC + B
- AB + CD à AD + CB

4) Pouvoir décrire les variations d’énergie au cours des réactions
Réaction endothermique : Produits de réactions contiennent dans leurs liaisons plus
d’énergie que les réactifs (Emmagasine de l’énergie)
Réaction exothermique : Produits de réactions contiennent dans leurs liaisons moins
d’énergie que les réactifs (Libère de l’énergie)

5) Expliquer simplement la structure de l’ATP et la façon dont ce composé peut stocker
ou déstocker de l’énergie
L’ATP (Adénosine triphosphate) est un nucléotide d’ARN contenant de l’adénine auquel deux
groupements phosphates supplémentaires ont été rattachés.
Stockage : Les 3 groupements phosphates de l’ATP sont chargés négativement et se
repoussent mutuellement, créant une grande instabilité et donc un stockage d’énergie.
Déstockage : Quand les liaisons terminales riches en énergie sont hydrolysées, l’ensemble du
composé devient plus stable et l’énergie est libérer en grande quantité (déstockée).

5

6) Quelle relation existe-t-il entre l’ATP et l’oxydation de NADH en NAD ?
NADH ⇌ NAD+ + H+ + 2e- Oxydation
2H+ + 2e- ⇌ H2 Réduction
--------------------------------------------------------
NADH + H+ ⇌ NAD+ + H2 Oxydo-réduction

L’oxydation de NADH en NAD, régénère 3 ATP.

7) Quelle relation existe-t-il entre l’ATP et l’oxydation de FADH et FAD ?
FADH2 ⇌ FAD + 2H+ + 2e- Oxydation
2H+ + 2e- ⇌ H2 Réduction
--------------------------------------------------------
FADH2 ⇌ FAD + H2 Oxydo-réduction

L’oxydation de FADH en FAD, régénère 2 ATP.
































6

 Révélateurs 3 : Glucides
1) Différencier « ose » et « oside » - Donner les formules de compositions
Les oses sont des monosaccharides, ce sont des sucres simples. Leur formule est (CH2O)n.
Les osides sont des corps composés de 2 molécules d’oses (= les disaccharides) ou de
plusieurs oses (= les polysaccharides). La formule des osides est Cn(H2O)n-1.

2) Différencier « aldose » et « cétose »
Aldose = 1 ou plusieurs fonctions alcool et 1 fonction aldéhyde en C1.
Cétose = 1 ou plusieurs fonctions alcool et 1 fonction cétone en C2.

3) Donner la formule du glucose
C6H12O6

4) Expliquer la composition et le rôle joué par le saccharose, le lactose, le glycogène,
l’amidon, la cellulose
Saccharose
Glucose + fructose. La dégradation du saccharose dans la bouche par des bactéries au niveau
de la plaque dentaire produit de l’acide lactique qui s’attaque à l’émail pour former une
carie.
Lactose
Glucose + Galactose. Utilisé pour l’alimentation des nourrissons et les régimes spéciaux.
Glycogène
Polymère de glucose. Met en réserve le surplus de glucose.
Amidon
Formé de deux types de polymères de glucose : l’amylose (chaînes linéaires) et
l’amylopectine (chaînes ramifiées). C’est la réserve énergétique des végétaux.
Cellulose
Formée d’une polymérisation de molécules de glucose en chaîne droite. Elle joue un rôle de
soutien dans les cellules végétales.

5) Expliquer de façon synthétique le métabolisme du glucose
Le glucose est oxydé dans l’organisme et forme du CO2 et de l’H2O avec libération d’énergie
sous forme d’ATP.
C6H12O6 + 6O2 à 6H2O + 6CO2 + 36 ATP + chaleur
Ce processus fait intervenir 3 voies dont 2 principales :
- La voie anaérobie = La glycolyse
- La voie aérobie = cycle de Krebs
- Le chaîne de transport des électrons et phosphorylation oxydative

6) Décrire les principales réactions de la glycolyse anaérobie. Combien de moles d’ATP
sont utilisées et produites par la molécule de glucose
1) Activation du glucose : Perte de 2 ATP
2) Scission du glucide : Gain de 6 ATP
3) Oxydation et formation d’ATP : Gain de 4 ATP
à Bilan total énergétique = 8 ATP/ molécule de glucose


7

7) D’où vient l’acide lactique ? Quand est-il formé ?
L’acide lactique est formé à partir de l’acide pyruvique dans de nombreux micro-organismes
mais également dans des cellules d’organismes supérieurs lorsque la fourniture d’oxygène
est insuffisante (ex : cellules musculaires au cours d’un effort violent).

8) Combien de moles d’ATP sont produites au cours du cycle de Krebs ?
15 ATP / molécule d’acide pyruvique

9) Quel est le bilan énergétique total du métabolisme du glucose ? Quel est le rendement
de cette réaction ?
Glycolyse : 8 ATP
Krebs : 30 ATP (15 x 2)
--------------------------------
Total : 38 ATP (= Bilan énergétique total du métabolisme du glucose)

Rendement : 1 mole d’ATP = 7 Kcal à 38 moles d’ATP fournissent 266 Kcal (40% des calories
disponibles sous forme de composés ATP à haute énergie)

10) Quelles sont les sources de glucose chez un sujet qui se nourrit ?
- Amidon (60%) : Pommes de terre, riz, féculents
- Saccharose (30%) : Sucres de canne, betterave
- Lactose (10%) : Lait

11) En période de jeûne, quelles sont les sources de glucose ?
Le glucose proviendra de la glycogénolyse et de la gluconéogenèse.
Glycogénolyse : Surtout dans le foie et le muscle, le glycogène est une réserve facilement
utilisable pour relever le taux de glycémie.
Gluconéogenèse : Le glucose est formé à partir de substances non glucidiques (Lipides,
protéines).

12) Définir et expliquer la glycogenèse
Lorsque la glycolyse est interrompue sous l’effet d’une concentration élevée d’ATP, les
molécules de glucose sont assemblées en longue chaînes de glycogène, c’est sous cette
forme que les glucides sont stockés chez les animaux. C’est processus est la glycogenèse.

13) Définir et expliquer la glycogénolyse
La glycogénolyse est la dégradation du glycogène, lorsque la concentration plasmatique de
glucose diminue.









8

 Révélateurs 4 : Lipides
1) Quelle est la structure des lipides ? De quelle réaction chimique proviennent-ils ?
Les lipides sont des esters d’acides gras et d’alcool.
R-COOH + HO-R’ à R-C-O-R’ + H2O
Acides gras Alcool Ester Eau

Les lipides se composent de 5 éléments principaux : Carbone, hydrogène, oxygène,
phosphore et azote.

2) Quelles sont les propriétés communes à tous les lipides ?
- Solubles dans les solvants organiques (Alcool, éther, …)
- Insolubles dans l’eau
- Ont une excellente façon de stocker l’énergie
- Forme de stockage important chez les animaux

3) Quel est l’élément constamment présent dans les lipides ? Le définir
Les acides gras, ce sont les lipides les plus simple. Ils sont composés d’une longue chaîne de
C et de H (chaîne carbonée apolaire ou hydrophobe) portant une fonction carboxyle à l’une
des extrémités (tête polaire ou hydrophile).
O
H-Cn-Cn-1- - - - - - - -C2-C1-C
O-H

4) Quels sont les 2 acides gras essentiels ? Pourquoi ?
- L’acide linolénique : Oméga 3
- L’acide linoléique : Oméga 6
Car ils sont nécessaires à de nombreux processus physiologiques comme la différenciation
cellulaire ou la croissance des organismes.

5) Différencier acide gras saturé et acide gras insaturé
- Acide gras saturé : Pas de double liaison
- Acide gras insaturé : Une double liaison ou plusieurs doubles liaisons

6) Définir et donner le rôle des :
- Glycérides
Ce sont des esters du glycérol et d’acides gras.
Rôles : Stockent l’énergie, isolent les tissus plus profond du froid, coussin « protecteur »
pour certains organes comme les reins.
- Stérides
Ce sont des esters d’acides gras et de stérols.
Rôles : Constituants lipidiques de la membrane plasmique (rôle structural) et constituants
des complexes lipoprotéiques du sang (rôle fonctionnel).
- Phospholipides
Ce sont des acides phosphatidiques particuliers où l’acide phosphorique estérifie en même
temps un alcool aminé.
Rôles : Transport du cholestérol dans le sang, transport de certains médicaments via les
liposomes, fabrication des vaccins synthétiques.
9

 - Lécithines
Produites par une réaction de condensation entre une molécule d’acide phosphatidique et
un alcool aminé, la choline.
Rôles biologiques : Transport des graisses d’un tissu à un autre, constituants essentiels du
protoplasme.
Rôle commercial : Emulsifiants dans la margarine et d’autres aliments.
- Céphalines
Produites par une réaction de condensation entre une molécule d’acide phosphatidique et
un alcool aminé, l’éthanolamine.
Rôles : Principal constituant d’une substance blanche appelée la myéline, un manchon
isolant entourant les axones de certaines neurones.

7) Expliquer les différents agencements des phospholipides en relation avec leurs
propriétés spécifiques
- Structure en micelles : Transport du cholestérol dans le sang.
- Structure en double-couche : Transport des médicaments.

8) Donner la formule du cholestérol. Pourquoi est-il important pour l’organisme ?
C27H46O.
Le cholestérol joue à la fois un rôle structural et un rôle fonctionnel.
Il est le principal constituant lipidique de la membrane plasmique de la cellule animale et
aussi un constituant des complexes lipoprotéiques du sang.
Il est indispensable puisqu’il est le stéroïde précurseur le plus commun. C’est à partir de lui
que sont produits la vitamine D, les hormones stéroïdes sexuelles, les corticosurrénales et
les acides biliaires.

9) Détailler les processus suivants :
- La digestion et la résorption des graisses
La digestion des lipides est un processus d’hydrolyse. Ce processus est catalysé par des
enzymes : les lipases, elles sont sécrétées dans l’estomac, dans le suc pancréatique et dans
le suc intestinal. Les sels biliaires hépatiques aident cette digestion, ils jouent le rôle d’agents
émulsionnants et permettent la formation des micelles, à la surface desquels peut agir la
lipase (sans les sels biliaires, la majeure partie des lipides serait éliminée dans les matières
fécales sans avoir été digérée). Les triglycérides émulsionnés sont ensuite scindés par la
lipase pancréatique et intestinale en acides gras libres et glycérol, assimilés dans l’intestin
grêle.
- Le transport des graisses
Les acides gras et le glycérol peuvent être transportés avec la veine porte vers le foie, mais la
majeure partie de ces substrats lipidiques est resynthétisée en triglycérides dans les cellules
intestinales, ceux-ci sont transportés dans la lymphe sous forme de chylomicrons.
Selon l’état physiologique, les acides gras seront captés par les cellules et oxydés pour
produire de l’énergie, ou bien ils seront captés par le tissu adipeux et estérifiés à nouveau en
triglycérides pour former de nouvelles réserves de graisses neutres.

10) Quelles sont les deux unités de base mises en jeu par le catabolisme des graisses
neutres ?
Les acides gras et le glycérol.
10

11) Expliquer de façon synthétique les deux étapes de l’oxydation des acides gras
Etape 1 :
La 𝛽-oxydation : les acides gras sont oxydés par pertes successives de fragments à deux
carbones. La fragmentation des chaînes d’acides gras en molécules d’acide acétique
comprennent deux atomes de carbone ainsi que la réduction de coenzymes. Chaque
molécule d’acide acétique fusionne avec la coenzyme A, formant l’acétyl CoA.
Etape 2 :
L’acétyl CoA (C2) est ensuite lié à l’acide oxaloacétique (4C), produit l’acide citrique (C6) et
comme le cycle de Krebs pour être oxydés en CO2 et en H2O et donner de l’énergie.

12) Comment expliquer le grand nombre de moles d’ATP formées par l’oxydation des
acides gras ?
7 tours de cycle : 7 . 5 ATP = 35 ATP
8 Acétyl-CoA : 8 . 12 ATP = 96 ATP
-------------
131 ATP
- 1 ATP
-------------
130 ATP / 1 molécule d’acide gras

13) Définir :
- Lipogenèse
Synthèse des triglycérides lorsque les concentrations d’ATP dans les cellules et de glucose
dans le sang sont élevées.
- Lipolyse
Dégradation des réserves de lipides en glycérol et en acides gras. Ceux-ci sont libérés dans le
circulation sanguine, de sorte que les organes disposent continuellement de lipides pour les
besoins de la respiration aérobie.

14) Quand et comment sont formés les corps cétoniques ?
Quand ?
En cas de jeûne glucidique, au cours du diabète et à chaque fois que la dégradation des
acides gras devient prépondérante dans la production d’énergie.
Comment ?
Par condensation ou à partir de l’acide acétoacétique.

15) Quelles conséquences peut-on observer lors d’une lipolyse intense ?
La production hépatique de corps cétonique excède l’utilisation de ce substrat par le muscle
avec comme conséquence la cétose et l’excrétion urinaire accrue de corps cétoniques.

16) Montrer comment le métabolisme des glucides et le métabolisme des graisses sont en
étroite relation
- Les glucides peuvent être transformés en graisse
- La partie glycérol des graisses est en étroite relation avec les intermédiaires à trois
carbones du métabolisme des glucides
- L’acétyl CoA provenant de l’oxydation d’un acide gras, entre dans le cycle de Krebs de
la même façon que s’il provenait de l’acide pyruvique
11

 Révélateurs 5 : Acides aminés
1) Caractériser la structure des acides aminés
Les acides aminés sont l’unité structural des protéines.
Ils possèdent, attaché sur un C𝛼 :
- Un groupement carboxylique COOH
- Un groupement amine NH2
- Un atome d’hydrogène
- Un groupement R qui variera d’un acide aminé à l’autre

2) Citer les 8 acides aminés essentiels
Il fait trop d’histoire, leur valise d’argent ment
- Isoleucine
- Phénylalanine
- Tryptophane
- Thréonine
- Leucine
- Valine
- Lysine
- Méthionine

3) Illustrer la liaison peptidique de type amide

Liaison peptidique

4) Expliquer la transamination
Echange des groupements amines à Transamination.
Ils transfèrent leur groupement amine à l’acide 𝛼-cétoglutarique (un acide cétonique du
cycle de Krebs) transformant ce dernier en acide glutamique (un acide aminé). L’acide aminé
qui perd son groupement fonctionnel amine devient un acide cétonique.
Le but est de récolter les différents groupements aminés des différents acides aminés sous
forme d’un seul amino-acide : l’acide glutamique.
La transamination est catalysé par un enzyme : la transaminase.

5) Pourquoi le dosage des transaminases est d’un grand intérêt diagnostique ? Expliquer
- Une augmentation de GOT (Transaminase glutamique – oxaloacétique) se produit au
cours de l’infarctus du myocarde.
- Une augmentation de GPT (Transaminase glutamique – pyruvique) apparaît au cours
de divers hépatites (ex : altérations hépatiques des personnes exposées au CCl4)

6) Expliquer la désamination oxydative
C’est la séparation du groupement aminé avec production d’ammoniaque (NH3) et d’acide
cétonique. Elle est catalysée par les enzymes des tissus hépatiques et rénaux.

12

7) Où convergent les voies de dégradation des acides aminés ?
Les voies de dégradation convergent pour former seulement 5 produits qui entrent tous
dans le cycle de l’acide citrique pour y être complétement oxydés en CO2 et H2O.
1) Acétyl-CoA
2) 𝛼-cétoglutarate
3) Succinyl-CoA
4) Fumarate
5) Oxaloacétate

8) Différencier les aminoacides glycogéniques et les aminoacides cétogènes
Glycogéniques : Ce sont les 15 aminoacides qui peuvent être dégradés et transformés en
pyruvate, 𝛼-cétoglutarate, succinate et oxaloacétate, qui peuvent être transformés en
glucose et en glycogène.
Cétogène : Ce sont les aminoacides qui se transforment rapidement en groupements
acétoacétyl-CoA, lesquels suivent la voie métabolique des lipides et donnent des corps
cétoniques dans le foie.

9) Comment l’excès d’azote est-il finalement excrété chez l’humain ? Expliquer
sommairement le cycle de l’urée
Chez l’homme, l’ammoniaque et le CO2 peuvent se combiner pour former l’urée et de l’eau.
La formation de l’urée s’effectue dans le foie.
Le premier groupement qui entre dans le cycle de l’urée arrive sous forme d’ammoniaque
libre formée par la désamination oxydative du glutamate à l’intérieur des mitochondries.
L’ammoniaque ainsi formée est immédiatement utilisée avec le CO2 formé dans les
mitochondries par la respiration (Cycle de Krebs). Un second groupement aminé est ensuite
introduit après quelques étapes dans le cycle de l’urée.
Le cycle de l’urée conduit donc deux groupes aminés et le CO2 à former une molécule d’urée
qui diffuse des cellules hépatiques vers le courant sanguin pour être excrétée dans l’urine
par les reins.
Ainsi, l’ammoniaque toxique est transformée en urée non toxique.

10) Comment l’ammoniaque toxique est-il transporté ?



11) Qu’induit l’absence d’une des enzymes du cycle de l’uréogenèse ?
Retard mental probablement dû à la concentration élevée d’ammoniaque dans le cerveau.

12) Expliquer le transport de l’ammoniaque et le rôle de l’alanine
L’alanine joue un rôle particulier dans le transport sous forme non toxique de l’ammoniaque
vers le foie. Les muscles comme d’autres tissus produisent de l’ammoniaque au cours de la
dégradation des aminoacides. Ce produit toxique est transport des muscles vers le foie par
l’alanine grâce à l’action du cycle glucose-alanine.

13

13) Expliquer comment l’alanine peut amortir des fluctuations de concentration du glucose
sanguin dans les périodes entre les repas
Le sang est convenablement approvisionné en glucose après la digestion et l’absorption de
glucides alimentaires juste après la digestion et ultérieurement par la transformation d’une
partie du glycogène hépatique en glucose sanguin.
Mais dans les périodes précédents les repas, il existe une dégradation des protéines
musculaires en aminoacides qui donnent leurs groupements aminés par transamination au
pyruvate, le produit de la glycolyse, pour former de l’alanine. L’alanine transporte ainsi à la
fois du pyruvate et du NH3 au foie. L’alanine y est désaminée, le pyruvate transformé en
glucose sanguin et le NH3 transformé en urée pour être excrétée. Le déficit en aminoacides
ainsi créé dans les muscles est ainsi annulé après un repas grâce aux aminoacides apportés
par l’alimentation.
L’alanine se transforme en glucose pour alimenter les muscles.

14) Décrire la corrélation entre le métabolisme des glucides, des lipides et de protéines
- Le catabolisme des acides aminés conduit aux acides cétoniques tels l’acide
pyruvique, il devient évident que ces produits peuvent participer au schéma
métabolique des glucides
- Les acides aminés, glycogéniques et cétogènes, peuvent s’insérer dans les schémas
métaboliques des glucides et des lipides



























14

 Révélateurs 6 : Protéines
1) Définir le type de liaison qui relie un acide aminé à un autre acide aminé
Une liaison peptidique de type amide. Cette liaison covalente est formée grâce à
l’élimination d’une molécule d’eau (condensation) entre le groupement carboxy (COOH) du
premier acide aminé et le groupe amine (NH2) du deuxième acide aminé.
La liaison peptidique est rigide.

2) Définir :
- Peptide
Un peptide est constitué d’une longue chaîne d’acides aminé réunis entre eux par une
liaison peptidique de type amide.
- Di-peptide
Un composé formé de 2 aminoacides.
- Oligo-peptide
Molécule formée de moins de 10 acides aminés.
- Poly-peptide
Les polypeptides sont formés de plus de 10 acides aminés.

3) Illustrer la liaison peptidique de type amide

Liaison peptidique

4) Définir une protéine
La plupart des protéines sont des macromolécules, c’est-à-dire de grandes molécules
complexes contenant de 100 à 100 000 acides aminés et résultant de la condensation d’un
nombre élevé d’acides aminés, unis entre eux par un lien peptidique.
Chaque protéine est une unité fonctionnelle constituée par une ou plusieurs chaînes
polypeptidiques.

5) Citer et expliquer les différents rôles biologiques des protéines
1) Enzymes
Les protéines les plus variées et les plus hautement spécialisées sont celles qui possèdent
une activité catalytique, c’est-à-dire les enzymes.
Ex : L’amylase.
2) Protéines de transport
Les protéines de transport du plasma sanguin lient et transportent des molécules ou des
ions d’un organe à un autre.
Ex : L’hémoglobine, la myoglobine.
3) Protéines nutritives et de réserve
Les graines de nombreuses plantes stockent les protéines nutritives nécessaires à la
croissance de la plante embryonnaire.
Ex : Ovalbumine, caséine.

15

 4) Protéines contractiles ou motrices
Certaines protéines donnent aux cellules et aux organites la possibilité de sa contracter, de
modifier leur forme ou de se mouvoir.
Ex : Actine, myosine.
5) Protéines de structure
De nombreuses protéines forment des filaments, des câbles ou des plaques, fournissant aux
structures biologiques résistance ou protection.
Ex : Collagène, élastine, kératine.
6) Protéines de défense
De nombreuses protéines défendent les organismes contre l’invasion par d’autres espèces
ou les protègent de lésions.
Ex : Immunoglobulines, thrombine.
7) Protéines régulatrices
Certaines protéines aident à la régulation cellulaire ou à l’activité physiologique.
Ex : Insuline, hormone para-thyroïdienne.
8) Autres protéines
Il existe de très nombreuses protéines dont les fonctions sont plutôt « exotique » et ne sont
pas facilement cassables.
Ex : La protéines « antigel ».

6) Différencier « protéine globulaire » et « protéine fibreuse » (Structure, rôle, fonction)
Protéines globulaires
Les chaînes polypeptidiques sont étroitement enroulées en une structure compacte,
sphérique ou globulaire. Les protéines globulaires sont habituellement solubles dans les
systèmes aqueux et diffusent rapidement. La plupart ont une fonction dynamique, un rôle
actif. Presque tous les enzymes sont protéines globulaires comme le sont les protéines de
transport, les anticorps et les protéines de stockage de nutriments.
Protéines fibreuses
Ce sont des molécules insolubles dans l’eau, allongées avec des chaînes polypeptidiques
étendues le long d’un axe au lieu d’être enroulées en une forme globulaire. La plupart des
protéines fibreuses ont un rôle structural ou de protection. Les protéines fibreuses types
sont la kératine des cheveux et de la laine, la fibroïne de la soie et le collagène des tendons.
Nous inclurons aussi dans cette catégorie les protéines filamenteuses qui participent à des
événements : contractilité des muscles et des cellules non musculaires, ce sont l’actine et a
myosine.

7) Définir les lipoprotéines et expliquer leur importance
Les lipoprotéines sont des hétéroprotéines, c’est-à-dire qu’elles résultent de l’union de
structures protéiques avec des composés de nature différente : glucide, lipides, métaux, …
Ces groupements sont appelés « groupements prosthétiques ». Le groupement prosthétique
est un lipide associé à une protéine par un groupement labile. Les lipoprotéines sont
présentes dans les mitochondries cellulaires, dans les membranes endoplasmiques et
surtout dans le sérum sanguin où elles représentent les formes physiologiques de transport
des lipides.



16

8) Expliquer les 4 niveaux d’organisations structurelles possibles des protéines
Structure primaire
C’est la séquence d’acides aminés dans la chaîne.
Structure secondaire
La configuration de cette chaîne est souvent hélicoïdale. La chaîne peut s’enrouler dans
l’espace le long d’un axe pour prendre différentes formes.
Structure tertiaire
C’est la façon dont l’hélice est pliée et enlacée dans l’espace.
Structure quaternaire
C’est l’association des divers protéines pour former d’énormes complexes moléculaires
lorsqu’une protéine contient plus d’une chaîne polypeptidique.

9) Quelles sont les caractéristiques majeures de la structure secondaire d’une protéine ?
Lorsque les chaînes polypeptidiques sont repliées régulièrement présentant une
conformation hélice 𝛼 = enroulement de la molécule sur elle-même.
La structure de l’hélice consiste en une série d’unité d’acides aminés enroulés en spirale
autour d’un axe imaginaire de façon qu’il y ait des liaisons hydrogène entre les groupements
carbonyle et amide sur la même chaîne à un intervalle de 4 aminoacides environ.
La structure hélicoïdale explique l’allongement ou le raccourcissement, par effet
d’accordéon (relâchement des liaisons H) des protéines telles que la kératine des cheveux ou
la myosine du muscle.

Lorsque chaque chaîne polypeptidique primaire forme des liaisons hydrogène avec deux ou
plusieurs autres chaînes, il en résulte une structure macromoléculaire en feuillet plissés 𝛽.
Dans ce type de structure, les liaisons hydrogène peuvent unir différentes chaînes
polypeptidiques ou bien différentes parties d’un même chaîne repliée sur elle-même.
Dans cette structure, les chaînes polypeptidiques sont étirées et les plans successifs, formés
par les liaisons peptidiques, forment entre eux des angles égaux. La chaîne arde donc un axe
principal rectiligne sur lequel les plans peptidiques sont faiblement inclinés, alternativement
de l’un et de l’autre côté. Les liaisons C=O e N-H sont orientés presque perpendiculairement
à l’axe principal, de tel sorte que les ponts H se font facilement avec une autre chaîne
peptidique adjacente et disposée antiparallèlement (orientée en sens opposé).

10) Expliquer les deux types de protéines possibles avec les chaînes hélicoïdales
Les protéines fibrillaires
Les longues chaînes peptidiques sont orientées selon un axe principal.
Ex : Kératine, myosine, collagène.
Les protéines globulaires
Dans lesquelles les chaînes polypeptidiques sont repliées et enroulées sur elles-mêmes. Cela
dépend de l’activité de plusieurs types de liaisons qui retiennent ces structures dans des
configurations plus complexes et plus rigides.






17

11) Expliquer la structure de l’hémoglobine
L’hémoglobine est une protéine de structure quaternaire.
Elle est formée de 4 sous-unités identiques 2 à 2 et comportant :
- Un groupement prothétique « hème » contenant un ion fer++ relié aux 4 azotes des
pyrroles
- Une globine caractérisée par une chaîne 𝛼, 𝛽, 𝛾, 𝛿

Une molécule d’O2 peut s’associer au fer d’un part et à un résidu histidine de la globine
d’autre part.

L’hémoglobine humaine la plus abondante est HbA1 𝛼- 𝛽- . Elle est formé de 4 chaînes :
- 2 chaînes 𝛼 (141 résidus chacune)
- 2 chaînes 𝛽 (146 résidus chacune)

18