Partie II.
Physiologie générale
groupe hème, qui a lui-même, en son centre, un atome de
fer ferreux qui lie de façon réversible une molécule d'O2
figure e7.1.
La molécule d'hémoglobine a donc la possibilité de lier quatre
molécules d'O2 par une liaison faible. Cette liaison d'O2 à l'hé-
moglobine obéit à la loi d'action de masse, ce qui veut dire
que si la concentration d'O2 est élevée, on a davantage de
HbO2 et inversement quand la pO2 est basse. Donc la quan-
tité d'HbO2 est directement liée à la pO2. Dans les capillaires
pulmonaires, O2 diffuse des alvéoles dans le plasma, puis dans
le globule rouge où il se lie instantanément à l'hémoglobine.
Donc O2 diminue dans le plasma, ce qui fait que la diffusion
d'O2 à partir des alvéoles peut continuer. Tous ces transferts
sont si rapides (0,01 s) que le sang qui quitte les alvéoles a pris
autant d'O2 que la pO2 et le nombre de globules rouges le lui
permettent. En d'autres termes, il est saturé en O2.
Au niveau des tissus, le processus est inverse et c'est la
pO2 des tissus qui détermine la quantité d'O2 libérée par
l'hémoglobine.
% saturation
100
50
↓2,3-DPG
↓[H+ ]
↓Pco2
0 en oxygène (kPa)
0 5
P50 Pvo2
normale
Figure 7.19
La courbe de saturation de l'hémoglobine en O2.
Les valeurs normales de PO2 artérielle et veineuse sont indiquées. L'effet d'un déplacement de la courbe vers la droite ou vers la gauche sur la
quantité d'oxygène délivrée aux tissus est également mentionné. Un déplacement vers la droite détermine une augmentation de la délivrance,
vers la gauche une diminution. La P50 correspond à la valeur de PO2 pour laquelle l'hémoglobine est saturée à 50 % par l'oxygène.
2,3-DPG, 2,3-disphosphoglycérate.
(In : Marshall W.J., Bangert S.K. Biochimie médicale. Physiopathologie et diagnostic. Collection Campus référence. Paris : Elsevier ; 2005.)
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La saturation de l'hémoglobine en O2
On peut exprimer la liaison d'O2 à l'hémoglobine en pour-
centage de saturation, qui correspond au pourcentage de
sites disponibles de liaison qui ont lié O2.
In vitro, au laboratoire, on peut étudier la relation qui
existe entre la pO2 (en abscisse) et la capacité de liaison
d'O2 avec l'hémoglobine (exprimée par le pourcentage de
saturation en O2 de l'hémoglobine). On obtient la courbe
de dissociation de l'oxyhémoglobine, ou courbe de Barcroft.
Elle a une allure sigmoïde, qui peut se caractériser par sa
p50 (pO2 nécessaire pour saturer 50 % de l'hémoglobine)
qui est de 27 mm Hg ou 3,5 kPa (figure 7.19).
La forme de la courbe de dissociation reflète les proprié-
tés des molécules d'hémoglobine et leur affinité pour O2. On
trouve que pour une pO2 artérielle normale de 100 mm Hg
(13,3 kPa), 98 % de l'hémoglobine est sous forme de HbO2.
En d'autres termes, cela revient à dire que dans le sang qui
passe dans les poumons, l'hémoglobine capture pratique-
ment la quantité maximum d'O2 qu'elle peut transporter.
Autour du point artériel, on observe que cette courbe
est plate. Donc pour des pO2 plus élevées, au-delà de
100 mm Hg (13,3 kPa), de grandes variations de pO2 n'en-
traînent que de très minimes variations dans les pourcen-
% d’oxygène
15 % artériel délivré
aux tissus
25 %
40 %
↑ 2,3-DPG
↑ [H+ ]
↑ Pco2
Pression partielle
10 15
Pao2
normale