Université de Tizi Ouzou / Faculté de médecine / 3ème année médecine

Cour de biochimie clinique / Dr. BELKAID. N

LES ENZYMES SERIQUES ET ENZYMES TISSULAIRES

L’évaluation quantitative de certaines enzymes dans le sérum sanguin a pris une importance considérable en
médecine humaine. On s’y intéresse dans tous les syndromes cardiaques, hépatiques, prostatiques, dans les anémies,
les atteintes musculaires, les tumeurs…
Il existe normalement dans le sérum d’un sujet sain une certaine quantité d’enzymes à des taux relativement
constants. Mais dès qu’un organe ou un tissu est lésé sous une influence quelconque (inflammation, infection,
nécrose…), les enzymes solubles présents dans ce tissu ou de cet organe, franchissent les limites cellulaires, passent
dans les liquides interstitiels puis dans le sérum. Il en résulte une augmentation du taux des enzymes sériques dont la
nature dépend de l’organe ou du tissu lésé.
L’intérêt diagnostic d’une telle étude permet la connaissance de l’organe ou du tissu lésé et peut même fournir des
indications sur l’étendue des dégâts.

1. Structure
Les enzymes sont des macromolécules de nature essentiellement protéique, d’architecture globulaire. Elles
présentent une structure 3D, avec une zone hydrophobe dans laquelle se trouve le site actif. Leur taille est variable
avec un PM égal à 10000 pour les plus petites et supérieur pour les plus grosses.
Cette différence de PM et de taille conditionne leur passage dans le sang (les petites passent plus facilement dans la
circulation) et leur élimination par le glomérule rénal.

2. Isoenzymes et formes multiples d'enzymes

Des enzymes différentes peuvent catalyser une même réaction chimique, d'où la notion d'isoenzymes.
Ces isoenzymes sont différentes soit par leur origine tissulaire, soit par leurs propriétés physiques, comme leur
PM, leur composition en glucides, leur charge ionique.
Ainsi, même si elles catalysent les mêmes réactions, on peut les séparer par électrophorèse ou immunodosage grâce
à leurs différences physico-chimiques.

3. Localisation cellulaire des enzymes

Dans la cellule, on trouve des enzymes à différents niveaux : la membrane, le cytoplasme, la mitochondrie.
Exemples :
a. PAL (Phosphatase alcaline), 5' nucléosidase et γ-GT sont retrouvées dans la membrane plasmique ;
b. Transaminases (ALAT, ASAT), CK et LDH dans le cytoplasme ;
Le taux d'enzymes sériques reflète l'état des tissus : l'augmentation dans le sérum de l'activité d'une enzyme signe
une altération ou une souffrance cellulaire. On distingue plusieurs stades de souffrance cellulaire.
Au premier stade, augmentation de la perméabilité membranaire, d'où une fuite des enzymes membranaires des
tissus vers le sang. Ex : γ- GT, PAL, 5' nucléosidase.
A un stade plus avancé, il y a nécrose irréversible de la membrane et destruction cellulaire avec passage de
toutes les enzymes intracellulaires dans le sang circulant.

4. Elimination enzymatique
Les enzymes déversées dans le sang pourront être dirigées vers des organes variés, comme le foie, les reins,
l’intestin, qui les captent pour les dégrader et les éliminer.
L'activité enzymatique sanguine est en fait la résultante de ces 3 étapes (libération, diffusion et élimination) ; et c'est
cette résultante qui sera dosée dans le sang des malades.

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 5. Activité enzymatique sérique physiologique
Certaines enzymes sont présentes de façon physiologique dans le sang de tout individu sain. Cette présence
enzymatique à plusieurs origines, on distingue ainsi :
- Enzymes actives au niveau plasmatique : rénine, enzymes de la coagulation, Lp LIPASES
- Enzymes actives au niveau tissulaire mais libérées physiologiquement, ce sont les enzymes de sécrétion «
amylase, lipase pancréatique » ou libérées suite à une souffrance cellulaire, ce sont les enzymes du
métabolisme « ASAT, ALAT ….. ».

6. Renouvellement cellulaire
Chez un individu normal, dans les conditions physiologiques habituelles, à chaque seconde, près de cinquante
millions de cellules meurent et sont renouvelées. Il y a donc une libération constante d'enzymes dans la circulation.
Le sang est lui-même à l'origine de nombreuses enzymes sériques, car les hématies et les plaquettes se renouvellent
rapidement.
L’endothélium vasculaire libère aussi ses enzymes dans le sang, avec lequel il est en contact direct. De même, le
foie et la rate déversent en permanence leurs enzymes dans la circulation, car se sont des organes très vascularisés.
a. Activité musculaire
Les muscles occupent un très grand volume dans l’organisme et libèrent donc lors de leur fonctionnement un pool
important d’enzymes différentes.
b. Sécrétion tissulaire
Le foie sécrète de nombreuses enzymes, dont les enzymes de la coagulation et les enzymes de l’épuration
plasmatique des glycoprotéines.

7. Principes généraux des dosages enzymatiques

7.1. Prélèvement :
On effectue les dosages des enzymes sériques ; les dosages sur sang total sont rares. Les enzymes seront dosées
immédiatement ou conservées à + 4 °C afin de maintenir l’intégrité de la molécule.
Pour certaines enzymes, Il faut éviter l’hémolyse des hématies car les enzymes érythrocytaires libérées créeraient
un artéfact : les valeurs seraient erronées à cause du cumul enzymes sériques + enzymes libérées par l’hémolyse.

7.2. Localisation tissulaire des enzymes :

Chaque tissu possède un équipement enzymatique adapté à ses fonctions : les enzymes sont des marqueurs
tissulaires. Cependant, on peut retrouver une même enzyme dans plusieurs tissus différents :
- L'ASAT et les LDH se trouvent en quantité comparable dans différents tissus, comme le cœur, le foie et les
muscles
- L'ALAT par contre, est retrouvée en quantités plus importantes dans le foie.
Ainsi, il n'y a pas d'organo-spécificité enzymatique ; on peut cependant exploiter la spécificité de certaines
isoenzymes pour un tissu particulier. Exemples :
 LDH1 est spécifique du cœur ;
 LDH5 est spécifique du foie
Le recours aux isoenzymes permet de signaler l'origine de la lésion. De plus, on peut utiliser le "profil enzymatique"
d'un organe grâce au dosage de plusieurs (iso) enzymes.

7.3. Libération, diffusion et élimination :

A- Libération :
Le volume cellulaire est déterminé par des pompes ioniques membranaires ATP- dépendantes qui intègrent le
potassium et rejettent le calcium, le sodium et l'eau.
Cependant, dans les situations pathologiques, l'ATP intracellulaire vient à manquer au-delà des limites
physiologiques, le fonctionnement de ces pompes ioniques est perturbé, le volume augmente (la cellule gonfle). On
notera parallèlement à ce phénomène une augmentation du calcium intracellulaire, qui ira activer des filaments
contractiles à l'intérieur de la membrane : il y a formation de vésicules et de brèches membranaires.

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 Ces brèches sont des pores cellulaires par lesquels les enzymes vont quitter la cellule atteinte. C'est le stade
réversible de la souffrance cellulaire.
Cependant, quand la cellule est totalement privée d'ATP, la membrane perd son intégrité et on assiste à la nécrose
totale de la membrane : tout le contenu cellulaire (ions et enzymes) est déversé dans le milieu extérieur.

B- Diffusion :
Une fois larguées hors de la cellule, les enzymes peuvent emprunter plusieurs voies pour regagner la circulation.
Leur diffusion est conditionnée par :
- La proximité entre les cellules lésées et des capillaires sanguins.
- L’épaisseur de la membrane basale des capillaires, qui est variable selon les tissus.
En effet, si cette membrane est épaisse, les grosses molécules enzymatiques ne pourront pas la traverser pour
regagner la voie sanguine : elles utiliseront une voie indirecte, la voie lymphatique. L'existence de différentes voies
jusqu'à la circulation sanguine crée un décalage pour certaines enzymes, entre le moment où elles sont libérées hors
de la cellule, et celui où elles apparaissent dans le sang circulant du malade.

7.4. Expression des résultats :

Les résultats de l’activité enzymatique sont exprimés en : Unité Internationale par litre : UI/L
Quantité d’enzyme qui catalyse la transformation d’une micromole de substrat par min par litre du sang.
Il faut indiquer la température à laquelle a été effectué le dosage (obligatoire !) : on ne peut pas comparer 2 résultats
effectués à des températures différentes.

Les enzymes intéressantes en pathologie

A travers le temps la détermination d'un certain nombre d'activités enzymatiques a pris de l'importance pour
améliorer le diagnostic ou le suivi évolutif de plusieurs pathologies. Actuellement l'enzymologie clinique connait un
essor considérable tant sur le plan analytique que sur le plan de l'intérêt des enzymes comme biomarqueurs d'états
pathologiques.
L'intérêt de la détermination des enzymes est multiple
- Permet de déceler la maladie avant l'apparition des signes cliniques
- Permet de préciser l'organe lésé
- Le taux est un bon marqueur de l'évolution de la maladie Sans envisager la totalité des enzymes sériques
susceptibles d’être exploitées sur le plan sémiologique, on examinera principalement celles faisant l’objet
des demandes les plus fréquentes. En fonction de leur intérêt, on examinera éventuellement le rôle joué par
les variétés d’isoenzymes propres à chaque cas.
NB/ les valeurs normales mentionnées dans les exemples peuvent varier selon la technique utilisée pour la
détermination de l’activité enzymatique ou le dosage immunologique.

1. Aminotransférases
Anciennement transaminases, enzymes qui permettent le transfert d’un groupement amine d'un acide aminé sur un
acide α cétonique en présence de cofacteur : phosphate de pyridoxal. L'acide aminé devient alors un acide α cétonique
correspondant et l'acide α cétonique en un acide aminé. Deux aminotransférases fréquemment dosées : ASAT et
ALAT.

1.1. ASAT (aspartate aminotransférase) ou GOT (glutamate oxaloacétate transaminase). Elle catalyse le transfert
du groupement NH2 de l’acide aspartique sur l’α-cétoglutarate.

ASAT
Ac. Aspartique + α-cétoglutarate Ac. oxaloacétique + Ac. glutamique.

L’ASAT admet pour coenzyme le phosphate de pyridoxal (vit. B6). Elle n’a pas de spécificité d’organe puisqu’elle
est localisée dans le cœur, foie, muscle squelettique, rein, pancréas, poumon et érythrocytes.
Valeurs normales : Homme : < 35 U/L ; Femme : < 31 U/L

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 1.2. ALAT (alanine aminotransférase) ou GPT (glutamate pyruvate transaminase). Elle catalyse le transfert du
groupement NH2 de l’alanine sur l’Ac. glutamique.

ALAT
Alanine + α-cétoglutarate Ac. glutamique + Ac. pyruvique

C’est une enzyme présente essentiellement dans le foie et le rein.

Valeurs normales : Homme : < 45U/L ; Femme : < 34 U/L

Variations pathologiques des aminotransférases

 Infarctus du myocarde
Le dosage des aminotransférases est spécialement important dans l’infarctus du myocarde à double titre,
diagnostique et pronostique.
L’ASAT augmente beaucoup quand il y a nécrose du muscle. Les caractéristiques de cette perturbation sont :
- Début de l’élévation : 6eme heure ;
- Très nette élévation à la 24eme heure ;
- Maximum : 36eme heure ;
- Normalisation : 4-7 jours.
Généralement, l’élévation maximale atteint 100 UI/L. Au-delà de 150 UI/L, le pronostic est réservé.

Les taux d’ASAT sont proportionnels à la gravité de la lésion. Cette augmentation reste importante pour le
diagnostic mais sa spécificité n’est pas absolue. L’ASAT augmente en effet dans d’autres pathologies (embolie
pulmonaire, infarctus rénaux).
L’ALAT a moins d’intérêt dans les atteintes cardiaques puisque sa localisation est hépatique. NB : ce sont de
marqueurs anciens qui manquent de spécificité et précocité.

 Atteintes hépatiques
Pratiquement toutes les affections hépatiques imposent un dosage des transaminases. Les plus importantes sont :
 Hépatite aiguë
Il y a une forte augmentation de l’ALAT alors que l’ASAT est modérément élevée.
 Hépatites chroniques
L’augmentation du taux de transaminases est un signe constant, mais les valeurs obtenues demeurent inférieures à
celles observées dans les hépatites aiguës. Elle traduit cependant l’atteinte parenchymateuse par nécrose cellulaire.
 Les ictères
Il existe des ictères par obstruction et des ictères cirrhotiques. Dans les 2 cas, l’élévation des transaminases est
modérée et elle concerne surtout l’ASAT. Dans les ictères obstructifs, le retour à la normale est rapide.
 Autres pathologies

Comment interpréter l’élévation des transaminases ?

- Taux ˃ 10 x N = cytolyse aigue, rarement asymptomatique, hépatites virales A, B, D, hépatite médicamenteuse,

lithiase de la voie biliaire principale.
- Taux modérés < 10 x N : éliminer une cause musculaire : ASAT↑, ALAT N, GGT N, CK ↑. Il faut éliminer une
cause cardiaque dont la symptomatologie est évocatrice.
- Dans les causes hépatiques : élévation des transaminases est associée à l’élévation de GGT et PAL, CK normal.
- Les causes hépatiques sont : alcoolisme, stéatose hépatique non alcoolique, hépatite virale chronique, hépatite
médicamenteuse, hémochromatose.
Les valeurs limites supérieures :
ASAT : F< 31 U/L ; H< 35U/L
ALAT : F < 34 U/L ; H< 45U/L

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 2. Les phosphatases
Il existe 2 sortes de phosphatases caractérisées par :
- Le pH maximal de leur activité ;
- Leur localisation.
On distingue les phosphatases alcalines, qui agissent à pH alcalin et les phosphatases acides. Toutes les deux ont le
même substrat : le monoester de l’acide phosphorique.

2.1. Les phosphatases alcalines ou PAL

Les phosphatases sont phosphomonoesterases qui coupe la liaison ester phosphorique par hydrolyse à partir de
substrats variés en libérant l'acide phosphorique, H3PO4. Ce sont des phosphomonoesterases de type I dont l’activité
maximale se manifeste entre pH 7,5 - 9,6 et qui sont connues sous le nom de phosphatases alcalines.
Ces métallo-enzymes (contiennent du zinc) existent dans la plupart des cellules et en particulier dans le foie, les
zones de croissance des os, la muqueuse intestinale, le rein, les glandes mammaires…

Variations pathologiques de la PAL

 Affections osseuses
Les ostéoblastes, cellules responsables de la production osseuse, contiennent de très fortes concentrations en PAL.
Ceci explique les taux sériques augmentés lors de l’hyperactivité osseuse physiologique (chez l’enfant et le vieillard)
mais aussi en pathologie osseuse.
 Affections hépatobiliaires :
Quelle que soit son origine, la cholestase entraîne une augmentation des enzymes membranaires dont les PAL font
partie.

Valeurs limites supérieures de référence : F : < 98 U/L ; H : < 115 U/L

Les isoenzymes des phosphatases alcalines

Sur la base des propriétés physico-chimiques, des comportements électrophorétique et chromatographique, on peut
affirmer actuellement l’existence de 4 grandes classes d’isoenzymes de la PAL :
- L’isoenzyme placentaire.
- L’isoenzyme intestinal.
- L’isoenzyme des cellules germinales.
Ces 3 premiers gènes sont localisés sur des régions contiguës du chromosome 2.

2.2. 5'-nucléosidase
La 5' nucléosidase est une phosphatase fonctionnant à pH alcalin dont les substrats spécifiques sont les nucléotides
phosphorylés en position 5' du pentose. Elle a une localisation hépatique prépondérante bien qu’on puisse la trouver
dans pratiquement tous les tissus de l’organisme. C’est une enzyme membranaire.
Elle est assez spécifique de la pathologie hépatobiliaire. Elle augmente au cours des cholestases intra ou extra-
hépatiques. A l’opposé, la présence d’un taux normal de 5' nucléosidase, associé à une élévation de la PAL, oriente
vers une affection osseuse. Le taux normal de la 5' nucléosidase est inférieur à 9 UI/L. NB : c’est un marqueur
abandonné en biologie médicale.

2.3. Les phosphatases acides

Les phosphatases acides (PA) sont des phosphomonoesterases de type II. Leur activité optimale se situe entre pH
4,5- 6. Les PA ont une double origine :
Peuvent provenir de la prostate. Ce sont les PAP. Elles diffusent alors jusqu’au sérum et urines. Peuvent provenir
des plaquettes, leucocytes ou des hématies. Ces PA sont alors 100 fois plus actives que celles du sérum. Il faut donc
veiller à éviter l’hémolyse.

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  Variations pathologiques
Les phosphatases acides augmentent fortement dans les cancers de la prostate en particulier avec métastases osseuses.
Cependant, leur manque de spécificité leur fait préférer d’autres marqueurs tels que le PSA (antigène spécifique de
la prostate) qui permet parfois de déceler la pathologie tumorale avant que la clinique ne puisse le faire.

3. La lactate-déshydrogénase (LDH)
C’est une enzyme cytoplasmique présente dans de nombreux organes tels le cœur, le foie, le muscle et le rein. C’est
une enzyme cytoplasmique non spécifique. Elle catalyse la réduction du pyruvate en présence du NAD+ de façon
réversible en lactate selon la réaction suivante :
LDH
Ac. pyruvique + NADH, H+ Ac. lactique + NAD+

Pour rappel, la transformation du pyruvate en lactate se déroule dans la dernière étape de la glycolyse en
anaérobiose. Et la transformation du lactate en pyruvate lors de la gluconéogenèse
Sur le plan sémiologique, la LDH est intéressante à un double titre : La valeur de son taux et L’existence de différentes
isoenzymes.

Variations pathologiques
 Affections cardiaques :
Lors d’un infarctus du myocarde, l’augmentation de la LDH débute à la 10eme h, atteint son max. de la 48e h à la
72e h. Le retour à la normale s’effectuant en 15 jours.
NB : ce sont de marqueurs anciens qui manquent de spécificité et précocité.
 Affections hépatiques :
Les valeurs de LDH augmentent beaucoup au cours des hépatites, les ictères hémolytiques, les métastases
hépatiques des cancers …
 Anémies :
Le dosage de la LDH a tout son intérêt dans le diagnostic des anémies et plus spécialement dans l’anémie pernicieuse
où les valeurs peuvent atteindre des chiffres dextrement élevés (8000 – 10000 U/L). Les valeurs sont également
élevées dans les anémies hémolytiques : valeurs élevées (1000 – 2000 U/L)
A noter que la LDH augmente dans les 3 derniers mois de la grossesse et au moment de l’accouchement, mais la
normalisation se fait très vite après la délivrance. Il faut aussi signaler que l’hémolyse in vitro interfère dans la mesure
de l’activité du LDH. Les valeurs limites supérieures : H < 248 U/L et F < 247 U/L

Les iso enzymes de la LDH

La LDH sérique possède 5 isoenzymes différents qui peuvent être séparés par électrophorèse du sérum en gel
d’amidon ou sur acétate de cellulose. Ces isoenzymes résultent de l’association quatre par quatre de 2 types de
protomères : Sous unité H (heart) et la sous unité M (muscle). Leurs formules moléculaires sont les suivantes :

LDH1 = H4
LDH2 = H3M1
LDH3 = H2M2
LDH4 = H1M3

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 4. La créatine-kinase (CK)
C’est une enzyme d’origine essentiellement musculaire, myocardique et cérébrale, qui catalyse la phosphorylation
réversible de la créatine par l’ATP.
CPK
Créatine + ATP Créatine-P + ADP

La créatine-P ou phosphagène participe activement à la contraction musculaire en tant que réservoir d’énergie
pouvant être directement utilisée par la cellule. L’enzyme est présente en quantité variable dans différents tissus
(cytosol et mitochondrie).
- Muscles squelettiques où elle intervient dans la mise en réserve et la mobilisation d’énergie.
- Le cerveau, le muscle cardiaque puis viennent d’autres tissus.

Variations pathologiques
 Infarctus du myocarde
La CK constitue un marqueur précoce car elle s’élève dès la 3eme h pour atteindre un max. entre la 24eme et la
36eme h, et revient à la normale en 3 jours. Toute élévation de la CK qui se prolonge au-delà de 3 à 4 jours est de
mauvais pronostic.

 Affections musculaires (dystrophie musculaire progressive)

Le dosage de la CK est d’une importance fondamentale. C’est ainsi dans les myopathies où son taux augmente dès
le début de la maladie. Le dosage de la CK est intéressant pour dépister les jeunes filles hétérozygotes (porteuses du
gêne) qui sont susceptibles de transmettre la tare héréditaire. Leurs taux sanguin est toujours supérieur à celui trouvé
chez les témoins normales du même age. A terme, lorsque s’effectue le remplacement du tissu musculaire par le tissu
fibro- adipeux, le taux décroît et redevient normal chez le malade en fin d’évolution.

Les isoenzymes de la CK
La CK est une enzyme dimérique composée de 2 sous-unités polypeptidiques : M (Muscle) et B (Brain = cerveau),
qui forment en s’associant 3 isoenzymes :
- CKBB ou CK1 - CKMB ou CK2 - CKMM ou CK3

Isoenzyme Distribution tissulaire Proportion sérique

CK1 CK-BB Cerveau (100% CKBB) Indétectable

Prostate, tractus digestif, vessie, utérus en Ne traverse pas la barrière
gestation, thyroïde hémato encéphalique
CK2 CK-MB Muscle cardiaque (+++) 5 % de la CK totale
CK3 CK-MM Muscle squelettique (+++) et cardiaque 95 % de la CK totale
Ces isoenzymes différent par leur répartition tissulaire et sur le plan analytique par leur mobilité électrophorétique.

Remarque : Il existe des formes atypiques de la CK dites Macro-CK :

- La Macro-CK de type 1 correspondant à une CK1-IgG (couplées) et plus rarement à une CK3-IgA. La
signification pathologique est mal connue.
- La Macro-CK de type 2 correspondant aux CK mitochondriales ou CK auto-agrégées (chez le N. Né atteint
d’affectionnéoplasique).

Variations pathologiques
 CK totale 10xN :
Myopathie congénitale, rhabdomyolyse, écrasement musculaire important ou infarctus du myocarde. Lors
d’atteinte du muscle squelettique la CK totale est exclusivement CK-MM (en particulier dans la forme de
Duchenne)

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  CKMB :
Le principal intérêt de l’étude de ces isoenzymes réside dans le dosage de la CKMB, très utile dans le diagnostic
de l’infarctus du myocarde, pour le distinguer d’une embolie pulmonaire (La CK totale est élevée mais la CKMB
reste normale). C’est donc un marqueur précoce de l’infarctus car les taux augmentent 3 à 4 h après le début
clinique. Le max. est atteint entre 24 et 36 h et représente 20 fois les taux normaux. Le retour à la normale
s’effectue en 3 à 4 jours. C’est un paramètre qui permet aussi de suivre l’évolution de la nécrose myocardique ou
enfin l’état du myocarde après chirurgie à cœur ouvert. Dosage moins utilisé depuis la mise à disposition des
dosages de troponines.

5. γ Glutamyl- transférase (γ GT)

C’est une transpéptidase de nature glycoprotéique liée aux membranes cellulaires qui catalyse le transfert de
groupement Ɣ Glutamyl vers un accepteur d’acides aminés. Elle est présente dans le cytosol mais surtout dans la
membrane plasmique où elle joue un rôle dans le transport de peptides. Elle intervient dans le métabolisme du
glutathion.
- Elle est retrouvée en forte quantité dans le foie, le rein, le pancréas et intestin.
- Elle est absente au niveau du muscle squelettique et cardiaque.
- L’activité GGT retrouvée dans le plasma est d’origine hépatobiliaire.
Elle exerce son activité catalytique dans les réactions de transfert et d’hydrolyse. Elle permet le transport
membranaire du radical glutamyl mais aussi d’autres acides aminés :

γ GT
γ-glutamylpeptide + acide aminé γ-glutamyl-AA + peptide.
Les valeurs usuelles : 5 – 80 UI/L (à 37ºC).

Variations pathologiques
 Ethylisme chronique :
La γ-GT sérique est très augmentée chez tous les individus présentant des signes d’éthylisme. Dans les cirrhoses
d’origine éthylique, l’élévation du taux de GT est très importante. Le retour à une valeur normale se fait après
sevrage. L'éthanol induit sa synthèse.

 Maladies du foie et du canal cholédoque :

La γ-GT est liée aux structures cellulaires du tractus biliaire (comme la PAL), mais sa liaison est moins solide. En
conséquence, la γ-GT est plus sensible que la PAL.

 Cholestase :
On constate une élévation rapide dans tout ictère par obstruction. La γ-GT est le reflet le plus sensible d’une
destruction biliaire extrahépatique (plus élevée que lors d’une obstruction intra- hépatique).
Les taux peuvent atteindre 500 – 1000 UI/L.

 Atteintes hépatocellulaires :
La γ-GT augmente de façon plus persistante dans l’hépatite virale aiguë. C’est l’enzyme qui se normalise en dernier :
Signe de guérison.
Elle présente des taux encore plus élevés dans l’hépatite chronique. Dans l’hépatite toxique (médicaments), elle
augmente plus que les transaminases. Dans les cancers primitifs du foie et dans les cancers avec métastases
hépatiques, on constate une augmentation importante et rapide de la γ-GT. Le taux peut traduire souvent une atteinte
hépatique avant même que les métastases ne soient décelées.

 Affections pancréatiques :
La γ-GT augmente au cours des pancréatites aiguës et dans le cancer de la tête du pancréas.

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  Affections rénales :
La γ-GT urinaire augmente au cours de toute infection rénale aiguë et massivement lors d’un rejet de greffe rénale.
Valeurs limites supérieures de référence : F : < 38 U/L ; H : < 55 U/L

6. Les α-amylases et lipases :

L’α-amylase et la lipase sont deux enzymes digestives principalement mesurées dans le plasma pour l’investigation
de pathologie inflammatoire du pancréas exocrine.

6.1. L’α-amylase :
L’α-amylase est une enzyme qui joue un rôle dans la digestion des glucides : Enzyme digestive classée comme
saccharidase. Elle hydrolyse le glycogène, les chaînes internes α 1-4 glucosidiques de l’amidon pour les transformer
en dextrines puis en maltose. Deux organes contiennent des quantités importantes d’amylase : La glande salivaire
et le pancréas avec différentes isoformes.
α-amylase = 2 ISOENZYMES

Type P : Type S : PTYALINE

Pancréatique exocrine Salivaire, pulmonaire, prostatique et ovarien

Comportements différents au focusing isoélectrique, et peuvent être alors séparées en testant par les anticorps
monoclonaux spécifiques. Chez un sujet sain, l’activité amylasique retrouvée dans le plasma est majoritairement
pancréatique et salivaire.

Variations pathologiques : On note une augmentation de l’amylasémie dans les affections suivantes :
 Pancréatites aigues : 30 - 40 x N
L’amylasémie augmente au cours d’une pancréatite aiguë hémorragique, pouvant atteindre 30 à 40 fois la valeur
normale. Cette augmentation se manifeste entre la 3eme et la 6eme h après le début de l’affection, atteint son
maximum entre la 20eme - 30eme h et se normalise entre 2 à 8 jours.
L’amylasémie doit toujours être complétée par l’amylasurie car l’enzyme est éliminée dans les urines. Le décalage
des signes urinaires est de 6 à 12 h. Remarque : la lipase augmente précocement et persiste plus longtemps.
 Parotidites :
L’amylasémie est augmentée dans les parotidites virales telles que les oreillons. Le dépistage précoce des enfants
contagieux a été proposé pour permettre une éviction scolaire rapide. C’est la forme S qui est libérée. Dans ces
situations la lipase n'augmente pas
 Autres affections abdominales :
Perforation d’ulcères gastro-intestinaux ; Occlusions intestinales ; Lithiases biliaires ; Grossesse extra-utérine.

Remarque :
Une augmentation de l’amylasémie peut aussi traduire un défaut d’élimination rénale par diminution de la filtration
glomérulaire. L’enzyme peut se combiner avec les IgG ou les IgA pour former des macro-amylases, qui dans ce cas
ne seront plus filtrées par le glomérule. On observe alors une hyperamylasémie sans hyperamylasurie.
Valeurs normales : 30 – 110 UI/L à 37ºC

6.2. Les lipases

La lipase pancréatique, la plus importante, hydrolyse les esters du glycérol qui sont en émulsion dans la lumière
intestinale. Elle dégrade en présence d’un cofacteur protéinique (la colipase) et les sels biliaires, les triglycérides du
contenu intestinal en diglycérides puis en monoglycérides.
Variations pathologiques
On rencontre une augmentation des lipases dans les pancréatites aiguës et chroniques, parallèle à celle des amylases
mais plus durables. La lipase présente une supériorité par rapport à l’amylase même le type P dans le diagnostic des
pancréatites aigues. Valeurs normales : < 60 UI/L