Troubles enzymatiques

1. Généralités

Les enzymes sont des macromolécules de nature essentiellement protéique, d'architecture

globulaire. Elles présentent une structure 3D, avec une zone hydrophobe dans laquelle se
trouve le site actif.
Leur différence de poids et de taille conditionne leur passage dans le sang (les petites passent
plus facilement dans la circulation) et leur élimination par le glomérule rénal.
Les enzymes ont pour fonction la catalyse biologique: elles augmentent la vitesse de certaines
réactions chimiques. En effet, en présence d'une enzyme, à température ambiante, le substrat
va être transformé; et grâce à l'agencement spatial du site actif, l'enzyme reconnaît un substrat
qui lui est propre.

 Isoenzymes et formes multiples d'enzymes

Les propriétés des enzymes sont la sélectivité, la spécificité et l'efficacité (efficacité et
spécificité sont mises à profit pour mesurer des activités enzymatiques).
Cependant, la spécificité n'est pas absolue. En effet, des enzymes différentes (soit par leur
origine tissulaire, soit par leurs propriétés physiques, comme leur PM, leur composition en
glucides, leur charge ionique) peuvent catalyser une même réaction chimique, d'où la notion
d'isoenzymes. On peut les séparer par électrophorèse ou immunodosage grâce à leurs
différences physico-chimiques. En général, les iso enzymes dérivent d'un gène ancestral
unique.

 Localisation cellulaire des enzymes

Dans la cellule, ont trouve des enzymes à différents niveaux: dans la membrane, le
cytoplasme, la mitochondrie.
Exemples:
- PAL (Phosphatase ALcaline), 5' nucléotidase et GT est retrouvées dans la membrane
plasmique
- Transaminases ALAT, CK et LDH dans le cytoplasme
- CK et transaminases ASAT dans la mitochondrie
- GT dans les microsomes et Phosphatases acides dans les lysosomes.
Le taux d'enzymes sériques reflète l'état des tissus : l'augmentation dans le sérum de l'activité
d'une enzyme signe une altération ou une souffrance cellulaire. On distingue plusieurs stades
de souffrance cellulaire :
- Au premier stade, augmentation de la perméabilité membranaire, d'où une fuite des
enzymes membranaires des tissus vers le sang. ex: GT, PAL, 5'nucléotidase
- A un stade plus avancé, il y a nécrose irréversible de la membrane et destruction
cellulaire, avec passage de toutes les enzymes intracellulaires dans le sang circulant.

 Localisation tissulaire des enzymes

Chaque tissu possède un équipement enzymatique adapté à ses fonctions : les enzymes sont
des marqueurs tissulaires.
Cependant, on peut retrouver une même enzyme dans plusieurs tissus différents.
L'ASAT et les LDH se trouvent en quantité comparable dans différents tissus, comme le cœur,
le foie et les muscles. L'ALAT, par contre, est retrouvée en quantités plus importantes dans le
foie.
Ainsi, il n'y a pas d'organo-spécificité enzymatique; on peut cependant exploiter la spécificité
de certains isoenzymes pour un tissu particulier. Le recours aux isoenzymes permet de
signaler l'origine de la lésion. De plus, on peut utiliser le "profil enzymatique" d'un organe,
grâce au dosage de plusieurs (iso)enzymes.

 Activité enzymatique sérique physiologique

Certaines enzymes sont présentes de façon physiologique dans le sang de tout individu sain.
Cette présence enzymatique à plusieurs origines:
- Renouvellement cellulaire
- Activité musculaire
- Sécrétion tissulaire

2. Différentes enzymes intéressantes en pathologie

2.1. Transaminases = aminotransférases

On en connaît 2 importantes : ASAT et ALAT. Ces enzymes catalysent le transfert d’un

groupement aminé NH2 d’un acide aminé sur un acide cétonique.

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 2.1.1. ASAT = TGO
TGO = Transaminase Glutamo Oxaloacétique ou ASAT = Aspartate Amino Transférase
Elle catalyse le transfert du groupement NH2 de l’acide aspartique sur l’acide -
cétoglutarique.
Le Coenzyme est le Phosphate de Pyridoxal (Vitamine B6)
Localisation : foie, muscle, rein, cœur (= pas de spécificité d’organe)
Le sérum en contient peu dans les conditions physiologiques; sa quantité augmente en cas
d’atteinte tissulaire.

Valeurs de référence (à titre indicatif) :

- 10 à 50 UI /L à 37 °C chez l’homme
- 10 à 40 UI /L à 37 °C chez la femme

2.1.2. ALAT = TGP

TGP = Transaminase Glutamo Pyruvique ou ALAT = Alanine Amino Transférase
Elle catalyse le transfert du groupement NH2 de l’alanine sur l’acide glutamique.
Localisation : ALAT abondante dans le foie et dans les reins
Le sérum normal en contient peu.

Valeurs de référence (à titre indicatif) :

- 10 à 60 UI /L à 37 °C chez l’homme
- 10 à 40 UI /L à 37 °C chez la femme

2.1.3. Variations pathologiques des transaminases.

 dans l'infarctus du myocarde.

L'ASAT augmente beaucoup quand il y a une nécrose du muscle cardiaque. Cette
augmentation des taux d'ASAT commence vers la 6ème heures après le début des signes
cliniques. Elle devient très nette à la 24ème heure et est maximale à la 36ème heure. Puis les
taux diminuent et se normalisent en 4 à 7 jours. Tous ces chiffres sont théoriques et ne
constituent que des moyennes.
Quand il y a une nécrose très importante, l'augmentation de l'ASAT est plus précoce. Les taux
de l’ASAT sont proportionnels à la gravité de la lésion. L'augmentation de l'ASAT est un

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élément important du diagnostic de l'infarctus, mais sa spécificité n'est pas absolue, l'ASAT
augmente en effet dans d'autres pathologies.
L'ALAT n'augmente que modérément dans l'infarctus.

 dans l'hépatite virale

o Hépatite aiguë : il y a une forte augmentation de l’ALAT, alors que l'ASAT est
plus modérément élevée. L'ALAT augmente dès la phase pré-ictérique. Le
maximum des taux d'ALAT est atteint dans les 15 premiers jours de la phase
ictérique avec de très fortes valeurs : 1000 à 3000 U/L. Les transaminases
restent élevées en cas de passage à la chronicité.

 Autres pathologies
Il existe de multiples pathologies où il y a une augmentation des transaminases.
Certains médicaments augmentent le taux des transaminases. Il est donc important de faire
préciser pendant l'interrogatoire si la personne prend des salicylés, des opiacés, ou des anti-
coagulants.

2.2. Phosphatases

Il existe 2 sortes de phosphatases caractérisées par : le pH maximal de leur activité et leur

localisation. On distingue les phosphatases alcalines, qui agissent à pH alcalin, et les
phosphatases acides. Toutes les deux ont le même substrat : le mono ester de l'acide
phosphorique.

2.2.1. Les phosphatases alcalines ou PAL.

 Définition et propriétés
Ce sont des métallo-enzymes contenant du zinc. Elles sont dimériques et hydrolysent les
esters phosphoriques à pH alcalin.
La PAL est stimulée en présence d'autres ions métalliques: nickel, magnésium, cobalt, zinc.
Les PAL existent dans un sérum normal, elles sont présentes dans des conditions
physiologiques.

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La principale PAL est d'origine hépatique. Il en existe aussi d'origine intestinale, rénale et
provenant de la glande mammaire.
Chez l'enfant en pleine croissance et chez le vieillard atteint d'ostéoporose, il existe également
une phosphatase osseuse. Par conséquent, les taux normaux de PAL sont plus élevés chez
l'enfant et le vieillard que chez l’adulte.
Chez la femme enceinte, on trouve une PAL d'origine placentaire. Celle-ci est surtout élevée
au cours du 3ème trimestre de la grossesse.

 Valeur de référence
Les valeurs de référence : 37 à 111 U/L à 37°C. Ces valeurs augmentent chez le vieillard, la
femme enceinte. Chez l'enfant, les valeurs de référence sont 80 à 300 U/L à 37°C.

 Variations pathologiques de la PAL

o Affections osseuses : les ostéoblastes, cellules responsables de la
production osseuse, contiennent de très fortes concentrations de PAL. Ceci
explique que l'activité sérique augmente lors de l'hyperactivité osseuse
physiologique (chez l'enfant et le vieillard), mais aussi pathologique :
rachitisme nutritionnel par carence en vitamine D, rachitisme idiopathique
vitamino-résistant par anomalie du métabolisme de la vitamine D, maladie
de Paget ou ostéopathie dystrophique disséminée, maladie de
Recklinghausen (hyperparathyroidie), tumeurs osseuses malignes,
fractures en réparation.

o Affections hépato-biliaires : quelle que soit son origine, la cholestase

entraîne une augmentation des enzymes membranaires dont la PAL fait
partie. Dans l’obstruction des voies biliaires principales : au cours d'un
ictère, une augmentation de la PAL qui est supérieure à 2 fois la normale
indique le plus souvent une occlusion extrahépatique (Ex: dans le cancer
pancréatique ou lors de l'obstruction de la voie biliaire par un calcul). Dans
l’obstruction intra-parenchymateuse, donc intra-hépatique (Ex: lors d'une
cirrhose du foie, d'une hépatite infectieuse ou toxique ou lors de
mononucléose infectieuse).

 Isoenzymes de la PAL

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Il existe au moins 4 isoenzymes de la PAL, codés par des gènes distincts : les 3 premiers
gènes (chromosome 2) codent respectivement pour les PAL placentaire, intestinale, des
cellules germinales et le 4ème gène (chromosome 1) code pour la PAL des tissus non
spécifiques (phosphatase hépatique, phosphatase osseuse).
Les isoenzymes diffèrent par leur charge moléculaire, leur sensibilité à la chaleur, leur
réactivité immunologique, l'action de certains inhibiteurs. Ainsi on peut les isoler et les
caractériser.
La méthode la plus utilisée est l'électrophorèse en gel d'agarose. Elle permet d'isoler plusieurs
bandes.
La fraction hépatique représente 30 à 50 % des PAL.
La fraction osseuse représente 50 à 70 % des PAL. Elle est même égale à 90 % pendant
l'enfance. Elle se module selon l'âge: elle augmente chez l'enfant et le vieillard.
La fraction intestinale représente 0 à 20 % des PAL.
Pour le dosage, il existe maintenant une méthode très sensible par radio-immuno-essay (RIA),
avec des anticorps spécifiques. Elle permet de doser la PAO (phosphatase alcaline osseuse).

 Variation des isoenzymes

La fraction hépatique s'élève lors de maladies hépatiques alors que les PAL totales peuvent
être normales (hépatome avec ou sans métastases, cirrhose hépatique virale médicamenteuse).
La fraction osseuse augmente en pathologie lors d'ostéosarcome ou de maladie de Paget.
La fraction intestinale augmente lors d'une cirrhose.
La fraction placentaire augmente lors du 3ème trimestre de la grossesse.
Les enzymes onco-fœtales sont retrouvés dans des pathologies tumorales.

2.2.2. La 5' nucléotidase

 Définition
C'est une phospho-mono-estérase qui hydrolyse spécifiquement la liaison ester-phosphorique
du ribose-5'-phosphate des nucléotides.
Elle existe dans le foie et les reins. Elle est très abondante dans le foie car c'est une enzyme
membranaire des hépatocytes. On la retrouve en grande quantité dans les canalicules biliaires.
Elle a un grand intérêt lors du diagnostic de cholestase ou d'ictère par rétention.
Elle n'est pas modifiée lors de syndrome osseux (alors que la PAL est modifiée).

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Son dosage est d'un très grand intérêt chez l'enfant et le vieillard quand on soupçonne une
obstruction biliaire et une infection osseuse.

 Valeur de référence
Le taux normal est : < 9 U/L à 37°C.
Son taux n'est pas modifié par des inducteurs enzymatiques comme certains médicaments ou
l'alcool (c'est une différence avec la GT dont le taux est influencé par la prise d'alcool).

2.2.3. Les phosphatases acides.

 Définition
Ce sont des phosphatases dont le pH d'action maximale est de 5,2.
Ces phosphatases acides (PA) peuvent provenir de la prostate : ce sont les PAP. Elles
diffusent alors de la prostate jusqu'aux sérums et urines.
Elles sont instables et fragiles à température ambiante, donc le recueil doit se faire rapidement
et inhibées en présence de tartrate.
Les PA peuvent également provenir des plaquettes, des leucocytes, ou des hématies qui
possèdent des PA 100 fois plus actives que celles du sérum. Il faut donc veiller à éviter
l'hémolyse pour ne pas contaminer le sérum du patient, et éviter le contact prolongé du caillot
avec le sérum.

 Valeur de référence
PA dosée = PAP + PAc (des hématies).
Les valeurs normales des PAP obtenues en utilisant le dosage spectrophotomérique sont de 4
U/L, tandis que le dosage des PA totales donne : 11 U/L à 37°C.

 Variations pathologiques
Il faut s'assurer tout d'abord que le patient n'ait subi aucune exploration fonctionnelle
prostatique dans les 48h, pour éviter l'augmentation transitoire des PAP qui en résulte.

o Hyperphosphatasémie prostatique : l’élévation des PAP est présente dans le

cancer de la prostate, mais ne permet pas son diagnostic; en effet, si elle est
très élevée, il existe déjà des métastases osseuses, donc l'état clinique est

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 alors bien avancé. Mais, comme tout marqueur tumoral, son dosage est
important après exérèse, dans la surveillance thérapeutique. Le taux doit
s'abaisser en 2 à 3 semaines, sinon il témoigne d'une récidive. Elle existe
également dans la prostatite, et cette petite élévation peut orienter le
diagnostic.

o Hyperphosphatasémie non prostatique : les PA peuvent en effet augmenter

lors de métastases osseuses. Si l'origine primaire est le cancer de la prostate,
on observe également une augmentation des PAP ; dans la maladie de
Paget, on note une élévation des PA et des PAL ; dans de nombreuses
pathologies tumorales, comme le cancer du sein, de l'estomac, et dans les
suites de l'infarctus du myocarde.

2.3. Les lactico-déshydrogénases : LDH.

 Définition
Ce sont des enzymes cytoplasmiques catalysant les réactions de réduction céto-acides en
acide-alcool. La LDH est présente dans de nombreux tissus, elle n'est pas spécifique.

 Valeur de référence
Son taux normal : 210 à 420 U/L à 37°C.

 Variations pathologiques
Les LDH augmentent dans l'infarctus du myocarde, surtout les 24 premières heures.
Elles restent à un taux élevé pendant 7 à 10 jours, le maximum étant atteint entre le 2ème et le
3ème jour après le début de l'infarctus.
Elles augmentent aussi dans les affections musculaires, dans 90 % des hépatites et autres
pathologies hépatiques dans certaines tumeurs.
Il faut avoir recours aux isoenzymes pour être sûr de l'origine de la pathologie.

 Les isoenzymes de la LDH (électrophorèse)

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Il existe 5 isoenzymes qui se différencient par leur composition en sous-unités H et M.
Elles sont associées 2 par 2 en quantité variable :
o LDH1 = H4 (4 sous-unités heart)
o LDH2 = H3M
o LDH3 = H2M2
o LDH4 = HM3
o LDH 5= M4 (4 sous-unités muscle).
La LDH1 est présente dans le cœur, mais également dans le cerveau, le rein, les hématies :
elle est dite également -hydroxybutyrate deshydrogénase, ou a -HBDH.
Le dosage par substrat spécifique s'effectue à 340 nm, où l'on observe une diminution de la
DO.
Les valeurs normales de LDH1: 80 à 220 U/L à 37°C .

La LDH3 et LDH4 existent dans les poumons.

La LDH5 est présente dans le foie et les muscles du squelette.

Les proportions des isoenzymes : LDH1 = 30 à 35 % des LDH totales ; LDH2 : 35 à 40 % ;

LDH3 : 17 à 23 % ; LDH4 : 0 à 7 % ; LDH5 : 0 à 9 %.

 Intérêt des isoenzymes en pathologie

- Dans l'infarctus du myocarde, la LDH1 s'élève. Elle augmente dans 90 % des cas 12h
après le début de l'infarctus, et atteint son maximum 2 à 3 jours après le début clinique.
Son taux reste élevé 12 jours après l'infarctus: c'est donc un marqueur clinique de
l'infarctus.
- Dans l'hépatite virale, la LDH5 augmente très fortement et peut alors représenter
jusqu'à 50 % de la LDH totale. La LDH4 subit une petite augmentation. La LDH5
peut rester élevée plusieurs mois après l'hépatite. Sa normalisation est alors un signe
de guérison.
- Autres affections :
o les néoplasies comme les leucémies et les lymphomes, on observe alors une
élévation de LDH2, LDH3, LDH4
o les affections hématologiques (Biermer), ou hémolytiques, qui provoquent
l'élévation de LDH1 et LDH2

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 o les cancers du sein, du poumon, et on note alors l'élévation de LDH4
spécifiques, ils ne peuvent donc pas être marqueurs tumoraux).

2.4. Créatine phosphatase kinase

Enzyme musculaire présente essentiellement dans le muscle strié. Elle catalyse :

Créatine-phosphate + ADP ==> Créatine + ATP (production d'énergie)
Elle possède donc un rôle fondamental dans la contraction musculaire en constituant des
réserves en énergie pouvant être directement utilisables par la cellule.

 Valeur de référence
Valeurs normales chez l'homme: 10 à 195 U/L
Valeurs normales chez la femme: 10 à 170 U/L.

 Variations pathologiques de la CK
o Dans l'infarctus du myocarde : c’est un marqueur précoce car ce taux augmente
3 à 4 heures après le début clinique. Le maximum est atteint entre 24 et 36
heures et représente 20 fois les taux normaux. Le retour à la normale s'effectue
en 3 à 4 jours.
o Dans les affections musculaires : on observe une augmentation des CK dans
les myopathies de Duchenne-Boulogne.
o Autres pathologies concernées : taux augmenté en cas de myosite ou
dermatomyosite, hyperthermie maligne, rupture de la barrière hémato-
méningée, syndromes néoplasiques de nature variée (hépatomes, cancer
rectaux, bronchiques, pancréatiques)
On remarque donc un manque de spécificité de l’enzyme d’où l’intérêt des isoenzymes.

 Les isoenzymes de la CK
Il existe des CK cytoplasmiques et des formes atypiques de la CK dites macroCK de type 1 ou
2.
Les CK cytoplasmiques possèdent 2 sous-unités : M (muscle) et B (brain), associées 2 par 2 :
- CK MM prédomine dans les muscles squelettiques et le myocarde = CK3
- CK BB prédomine dans le cerveau = CK1.

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 - CK MB représente plus de 20% de l'activité du myocarde et moins de 5% de celle des
muscles (c'est essentiellement un marqueur du muscle myocardique) = CK2
Pour les 2 formes atypiques:
- Les macroCK de type 1 correspondent à une CK1 couplée à un Ig G, et plus rarement
à une CK3 couplée à une IgA.
- Les macroCK de type 2 correspondent aux CK mitochondriales, CK autoaggrégées

 Variations pathologiques des isoenzymes

o CK MB et infarctus du myocarde
La CK MB est un isoenzyme de choix soit pour un diagnostic précoce, soit pour le suivi de la
reperfusion. Les concentrations augmentent dans le sérum 3 à 6 heures après la douleur
clinique, parallèlement à la CK totale, pic à +20 heures et retour à la normale à +72 heures.
Le dosage de la CKMB est plus avantageux que celui de la CK totale, car il est beaucoup plus
sensible: le pic précède celui de la CK totale et est franchement marqué

o Variations de la CKMM
Isoenzyme qui a moins d'importance, mais qui peut être potentiellement intéressante dans les
cas d'affections musculaires (myosites, dermatomyosites) ou de myopathies.

o Intérêt du dosage de CKBB

Elle provient du cerveau et est retrouvée dans le sérum subséquemment à la rupture de la
barrière hémato-encéphalique.

2.5. gamma-Glutamyl Transférase (GT)

2.5.1. Définition
La -GT est une transpeptidase de nature glycoprotéique et qui est liée aux membranes
cellulaires (mitochondrie, réticulum endoplasmique).
Retrouvée dans de nombreux organes : rein, foie, pancréas, rate, intestin grêle et cerveau, elle
catalyse le transfert des radicaux -glutamyl du glutathion (ou d'autres peptides) vers des
acides aminés : GSH + AA ==-GT==> -Glutamyl-AA + cystéinylGlycine

2.5.2. Variations pathologiques

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  Maladies du foie et du canal cholédoque
La -GT est liée aux structures cellulaires du tractus biliaire (comme la phosphatase alcaline).
La -GT est plus sensible que la PAlc. Il faut une agression profonde pour que l'enzyme soit
libérée. Une augmentation de la -GT sérique peut être provoquée par certains médicaments et
l'alcool.

1- Signes de cholestase
o La -GT, la phosphatase alcaline et la 5'-Nucléotidase sont de bons marqueurs
de cholestase
o La -GT est le reflet le plus sensible d'une obstruction biliaire extrahépatique
(taux plus élevés que pour une obstruction intra-hépatique)
o Les taux peuvent atteindre 500 -1000 u/L

2- Atteintes hépato-cellulaires
o Hépatite virale aiguë : la -GT augmente moins que les transaminases, mais de
façon plus persistante. C'est l'enzyme qui se normalise en dernier : marqueur de
guérison.
o Hépatite toxique : -GT augmente plus que les transaminases.
o Hépatite chronique : les taux de -GT sont plus élevés que dans l'hépatite aiguë.
o Cirrhose alcoolique du foie : -GT augmente légèrement
o Cancer primitif du foie : augmentation modérée de -GT
o Chez le cirrhotique, une augmentation soudaine peut traduire une
dégénérescence maligne.
o Cancer secondaire hépatique : -GT peut être très élevée : 200 - 1000 u/L, taux
qui traduit souvent une atteinte hépatique avant même que les métastases ne
soient décelées.

3- Induction enzymatique : de nombreuses substances toxiques (alcool, médicament tel le

phénobarbital) sont métabolisées par le foie et induisent une stimulation enzymatique de la
synthèse de -GT; son taux peut alors augmenter de manière importante ( > 1000 u/L )

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Il faut une ingestion excessive et chronique d’alcool pour avoir l induction (1 L de vin / jour
pendant un mois). Après le sevrage de l'alcoolique, les taux redeviennent normaux en 8 à 9
semaines.
Un buveur excessif peut être repéré par dosage de la -GT, mais 2 % dés buveurs chroniques
n'ont pas d'augmentation significative de l'enzyme en question.

 Affections pancréatiques
La g-GT augmente au cours des pancréatites aiguës, pancréatites chroniques avec
inflammation des canaux biliaires.
L'augmentation est beaucoup plus forte lorsqu'il s'agit d'un cancer de la tête du pancréas.

2.6. Amylases

 Définition
Le sérum contient plusieurs isoenzymes d'origine salivaire et pancréatique, que l'on va
retrouver dans les urines grâce à un poids moléculaire très faible (elles passent la barrière
rénale). Toute deux ont la propriété d'hydrolyser les chaînes internes  (1 – 4) glucosidiques
de l'amidon, du glycogène et des dextrines de petites chaînes. L'amidon est ainsi transformé
en dextrines, elles mêmes transformées en oses.

 Variations pathologiques
o Pancréatites hémorragiques : augmentation de l'amylasémie qui atteint 3 à 4
fois la valeur normale. Cette augmentation débute entre la 3ème et la 6ème heure,
le maximum est atteint entre la 20ème et la 30ème heure. Les taux se normalisent
en 3 à 8 jours. Parallèlement on note une augmentation de l'amylasurie, avec
un décalage de 6 à 10 heures pour le début, le pic et la normalisation.
o Autres affections abdominales : augmentation dans plusieurs cas : cholecysite,
ulcères gastro-duodénaux perforés, appendicite aigue, occlusions intestinales,
grossesse extra-utérine.
o Autres pathologies non abdominales : parotidites, traitement par les opiacés.

 Isoenzymes

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Il existe 2 grands types d'isoenzymes: le type P d’origine pancréatique, et le type S d'origine
salivaire (inhibée à 80% par des extraits de blé dans l’échantillon à doser), mais aussi
pulmonaire, prostatique et ovarienne.

o Pancréatites aigues: augmentation des isoenzymes P.

o Pancréatites chroniques: après des poussées aigues, avec hyperamylasémie, il
s'installe une insuffisance pancréatique progressivement avec diminution de
l'AP. Le dosage évalue le degré d'insuffisance pancréatique. Bien que l'AP
baisse, l'Atotale reste normale par compensation avec une augmentation de
l'AS.
o Oreillons: l'isoenzyme S augmente, ainsi que dans les tumeurs des glandes
salivaires, les carcinomes ovariens.

2.7. Lipases.

 Définition
Enzymes qui hydrolysent les esters du glycérol qui sont en émulsion dans la lumière
intestinale. Cette réaction n'est possible qu'après l'action préalable de sels biliaires ce qui
libère des acides gras de poids moléculaire élevé. On retrouve l'enzyme en très faible quantité
dans la muqueuse gastrique bien qu'elle soit sécrétée par le pancréas, mais aussi par les
érythrocytes, les leucocytes et présente dans le plasma.

 Variations pathologiques
Augmentation lors de pancréatites aigues hémorragiques, parallèle à celle des amylases mais
plus durable.
L'augmentation est beaucoup plus atténuée dans les pancréatites chroniques et les carcinomes
pancréatiques.

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