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Chapitre 2
Chapitre 2

La chimie du lait

Les principaux constituants du lait sont l’eau, la matière grasse, les protéines, le lactose (sucre du lait) et les minéraux (sels). Le lait contient également des traces d’autres substances, telles que des pigments, des enzymes, des vitamines, des phospholipides (substances avec propriétés lipoïdes), et des gaz.

Le résidu qui reste une fois l’eau et les gaz éliminés est appelé matière sèche ou teneur en matière sèche totale du lait. Le lait est un produit très complexe. Pour décrire les différents constituants du lait et comment ils sont affectés par les différents stades du traitement dans la laiterie, l’utilisation de la terminologie chimique s’impose. Ce chapitre sur la chimie du lait commence par conséquent par un bref rappel de certains concepts chimiques de base.

Symboles chimiques de plusieurs éléments courants, présents dans la matière organique :

C

Carbone

N

Azote

Cl

Chlore

Na

Sodium

H

Hydrogène

O

Oxygène

I

Iode

P

Phosphore

K

Potassium

S

Soufre

Neutron Proton Electron Fig. 2.1 Le noyau de l’atome est constitué de protons et de
Neutron
Proton
Electron
Fig. 2.1 Le noyau de l’atome est
constitué de protons et de neutrons.
Les électrons tournent autour du
noyau.
Diamètre 1 Noyau atomique Electron Diamètre 10 000
Diamètre 1
Noyau
atomique
Electron
Diamètre 10 000

Fig. 2.2 Le noyau est si petit par rapport à l’ensemble de l’atome que s’il avait la taille d’une balle de tennis, la couche externe d’électrons serait à

325 m du centre.

Les concepts chimiques de base

Les atomes

L’atome est la plus petite brique de toute matière dans la nature; il est indivisible chimiquement. On appelle élément une substance dans laquelle tous les atomes sont de même type. Il existe plus de 100 éléments connus à ce jour. On trouve, par

exemple, l’oxygène, le carbone, le cuivre, l’hydrogène et le fer. Cependant, la plupart des substances que l’on rencontre dans la nature sont composées de plusieurs

éléments différents. L’air, par exemple, est un mélange d’oxygène, d’azote, de

dioxyde de carbone et de gaz rares, alors que l’eau est un composé chimique des

éléments hydrogène et oxygène. Le noyau de l’atome est constitué de protons et de neutrons (figure 2.1). Les protons portent une charge unitaire positive, alors que les neutrons sont neutres électriquement. Les électrons, qui tournent autour du noyau, portent une charge négative égale et opposée à la charge unitaire des protons. Un atome contient un nombre égal de protons et d’électrons avec un nombre égal de charges positives et négatives. L’atome est par conséquent neutre électriquement. Un atome est de très petite taille (figure 2.2) : il y a autant d’atomes dans une petite pièce de cuivre qu’il y a de secondes dans un milliard de millions d’années ! Même ainsi, un atome est constitué principalement de vide. Si nous donnons au diamètre du noyau une valeur de 1, le diamètre de l’ensemble de l’atome est d’environ 10000.

Les ions

Un atome peut perdre ou gagner un ou plusieurs électrons. Un tel atome n’est plus neutre électriquement. On l’appelle ion. Si l’ion contient plus d’électrons que de protons, il est chargé négativement, mais s’il a perdu un ou plusieurs électrons, il est chargé positivement. Les ions positifs et négatifs sont toujours présents en même temps; par exemple, dans les solutions, sous la forme de cations (charge positive) et d’anions (charge négative) ou, dans les solides, sous la forme de sels. Le sel de table est constitué d’ions sodium (Na) et chlore (Cl) et a la formule NaCl (chlorure de sodium).

Les molécules

Les atomes du même élément ou d’éléments différents peuvent se combiner en unités plus grandes appelées molécules. Les molécules peuvent ensuite former des substances solides, par exemple le fer (Fe) ou le silice (SiO 2 ), des liquides, par exemple l’eau (H 2 O), ou des gaz, par exemple l’hydrogène (H 2 ). Si la molécule est

constituée principalement de plusieurs atomes de carbone, d’hydrogène et d’azote, on dit que le composé formé est organique, c’est-à-dire, produit à partir de cellules organiques. L’acide lactique (C 3 H 6 O 3 ) est un exemple. Cette formule signifie que la

molécule est constituée de 3 atomes de carbone, 6 atomes d’hydrogène et 3 atomes d’oxygène.

C 2 H 5 OH Formule moléculaire H H H CCO H H H Formule
C 2 H 5 OH
Formule moléculaire
H H
H
CCO
H H
H
Formule développée
H O
H
C
C
H
H
H
H
O H 2 O H H Formule moléculaire Formule développée O H H
O
H 2 O
H
H
Formule moléculaire
Formule développée
O
H
H

Fig. 2.3 Trois façons de symboliser une molécule d’eau.

Fig. 2.4 Trois façons de symboliser une molécule d’alcool éthylique.

Le nombre d’atomes d’une molécule peut varier considérablement. Certaines molécules sont composées de deux atomes liés, d’autres de centaines d’atomes.

Les propriétés physico-chimiques de base du lait de vache

Le lait de vache est constitué d’environ 87 % d’eau et de 13 % de substance sèche. La substance sèche est en suspension ou dissoute dans l’eau. Selon le type de solides, il existe différents systèmes de distribution en phase aqueuse.

Les composés organiques contiennent principalement du carbone, de l’oxygène et de l’hydrogène. Les composés inorganiques contiennent principalement d’autres atomes.

Tableau 2.1

Etat physico-chimique du lait de vache.

Composition

Emulsion de

Solution/

moyenne

type huile

suspension

%

dans l’eau

colloïdale

Solution

vraie

Humidité

87,0

Matière grasse

4,0

X

Protéines

3,5

X

Lactose

4,7

X

Cendres

0,8

X

3,5 X Lactose 4,7 X Cendres 0,8 X Définitions Emulsion : suspension de gouttelettes d’un
3,5 X Lactose 4,7 X Cendres 0,8 X Définitions Emulsion : suspension de gouttelettes d’un

Définitions

Emulsion : suspension de gouttelettes d’un liquide dans un autre. Le lait est une émulsion de type huile dans l’eau, le beurre une émulsion de type eau dans l’huile. Le liquide finement divisé s’appelle la phase dispersée; l’autre phase est la phase continue. Solution colloïdale : lorsque la matière existe dans un état de division intermédiaire entre la solution vraie (le sucre dans l’eau, par exemple) et la suspension (la craie

dans l’eau), on dit qu’il s’agit d’une solution colloïdale ou d’une suspension colloïdale. Les caractéristiques types d’un colloïde sont :

• ses particules de petite taille

• sa charge électrique et

• l’affinité de ses particules pour les molécules d’eau.

Fig. 2.5 Lorsque le lait et la crème tournent en beurre, il se produit une inversion de phase de l’émulsion huile dans l’eau en émulsion eau dans l’huile.

Dans le lait, les protéines du sérum de fromagerie sont dans une solution colloïdale, et la caséine dans une suspension colloïdale.

Des substances, telles que les sels, déstabilisent les systèmes colloïdaux en changeant la fixation de l’eau et en réduisant de ce fait la solubilité des protéines. Des facteurs tels que la chaleur provoquent le déplissement des protéines du sérum de fromagerie et une augmentation de l’interaction entre les protéines, ou l’alcool qui peut agir en déshydratant les particules.

Tableau 2.2

Tailles relatives des particules dans le lait.

Taille (mm)

10 2 à 10 3 10 4 à 10 5 10 5 à 10 6 10 6 à 10 7

Type de particules

Globules gras Caséine-phosphates de calcium Protéines du sérum de fromagerie Lactose, sels et autres substances dans des solutions vraies

Réf. : A Dictionary of Dairying par J.G. Davis

vraies Réf. : A Dictionary of Dairying par J.G. Davis Fig. 2.6 Protéines du lait, vues

Fig. 2.6 Protéines du lait, vues au microscope électronique.

+ Na Cl - Cl - Na + Cl - Na + Fig. 2.7 Solution
+
Na
Cl -
Cl -
Na +
Cl -
Na +
Fig. 2.7 Solution ionique.
H - + OH H + OH - OH - H + H + OH
H
-
+ OH
H +
OH -
OH -
H +
H +
OH -
Fig. 2.9 Solution alcaline avec pH supérieur à 7. H + + OH - H
Fig. 2.9 Solution
alcaline avec pH
supérieur à 7.
H
+
+ OH -
H
H +
H +
OH -
OH -
H +

Fig. 2.8 Solution

neutre avec pH 7. OH - OH - H + OH - OH - H
neutre avec pH 7.
OH -
OH -
H +
OH -
OH -
H +
OH -
H +

Fig. 2.10 Solution

acide avec pH inférieur à 7.

Solutions vraies : la matière qui, une fois mélangée à l’eau ou d’autres liquides, forme des solutions vraies, se divise en :

• solutions non ioniques. Lorsque le lactose est dissous dans l’eau, aucun changement important ne se produit dans la structure moléculaire du lactose.

• solutions ioniques. Lorsque le sel de table est dissous dans l’eau, les cations (Na + ) et les anions (Cl ) se dispersent dans l’eau pour former une électrolyte.

L’acidité des solutions

Lorsque l’on mélange de l’acide (par exemple, de l’acide chlorhydrique, HCl) à de l’eau, il libère des ions hydrogène (protons) avec charge positive (H + ), qui s’attachent rapidement aux molécules d’eau pour former des ions hydronium (H 3 O + ). Lorsque l’on ajoute une base (oxyde métallique ou hydroxyde) à de l’eau, elle forme une solution basique ou alcaline. Lorsque la base se dissout, elle libère des ions hydroxyde (OH ).

• Une solution est dite neutre si elle contient un nombre égal d’ions hydroxyde et

hydronium (figure 2.8).

• Une solution est dite alcaline si elle contient plus d’ions hydroxyde que d’ions hydronium (figure 2.9).

• Une solution est dite acide si elle contient plus d’ions hydronium que d’ions hydroxyde (figure 2.10).

pH

L’acidité d’une solution dépend de sa concentration en ions hydronium. Elle varie cependant beaucoup d’une solution à l’autre. Le symbole pH désigne la concentration en ions hydronium. Mathématiquement, le pH est défini comme étant le logarithme négatif de base 10 de la concentration en ions hydronium exprimée en molarité, c’est- à-dire pH = - log [H + ]. Cela donne la règle suivante à 25C :

pH > 7 – solution alcaline

pH = 7 – solution neutre

pH < 7 – solution acide

Neutralisation

Lorsque l’on mélange un acide à un alcali, les ions hydronium et hydroxyde réagissent entre eux pour former de l’eau. Si l’on mélange l’acide et l’alcali dans

certaines proportions, le mélange résultant est neutre, sans excès ni des ions hydronium ni des ions hydroxyde, et avec pH de 7. Cette opération s’appelle une

neutralisation, et la formule chimique

H 3 O + + OH donne H 2 O + H 2 O

La neutralisation entraîne la formation d’un sel. Lorsque l’on mélange l’acide chlorhydrique (HCl) à l’hydroxyde de sodium (NaOH), les deux réagissent pour former du chlorure de sodium (NaCl) et de l’eau (H 2 O). Les sels de l’acide chlorhydrique sont appelés chlorures, et les autres sels sont nommés de façon similaire, d’après les acides à partir desquels ils se sont formés : l’acide citrique forme les citrates, l’acide nitrique les nitrates, etc.

La diffusion

Les particules présentes dans une solution, ions, molécules ou colloïdes, sont influencées par les forces qui les conduisent à migrer (se diffuser) des zones à forte concentration vers les zones à faible concentration. Le processus de diffusion se poursuit jusqu’à l’homogénéité complète de la solution et l’égalisation générale de la concentration.

Le sucre qui se dissout dans une tasse de café est un exemple de diffusion. Il se dissout rapidement dans la boisson chaude, et les molécules de sucre se diffusent jusqu’à ce qu’elles soient réparties uniformément dans la boisson. La vitesse de diffusion dépend de la vitesse des particules qui, à leur tour, dépend de la température, de la taille des particules et de la différence de concentration entre les différentes parties de la solution. La figure 2.11 présente le principe du processus de diffusion. Une membrane perméable divise un tube en U en deux compartiments. On remplit d’eau la branche gauche, et la branche droite d’une solution sucrée dont les molécules peuvent traverser la membrane. Après un certain temps, par le biais de la diffusion, la concentration s’égalise sur les deux côtés de la membrane.

L’osmose

L’osmose est le terme utilisé pour décrire le flux spontané de l’eau pure dans une solution aqueuse, ou d’une solution moins concentrée vers une solution plus concentrée, séparée par une membrane. La figure 2.12 est un exemple typique du phénomène d’osmose. Les tubes en U sont divisés en deux compartiments par une membrane semi-perméable. La branche gauche est remplie d’eau, la branche droite d’une solution sucrée dont les molécules ne peuvent pas traverser la membrane. Les molécules d’eau traversent alors la membrane pour se diffuser dans la solution sucrée et se diluer en une concentration inférieure. Ce processus s’appelle l’osmose. La solution sucrée augmente de volume lorsqu’elle est diluée. Le niveau de la solution s’élève (figure 2.12) et la pression hydrostatique (a) de la solution sur la membrane devient supérieure à celle de l’eau de l’autre côté. Dans cet état de déséquilibre, les molécules d’eau commencent à revenir en arrière par diffusion dans le sens opposé, sous l’influence de la pression hydrostatique supérieure dans la solution. Lorsque la diffusion de l’eau est égale dans les deux directions, le système est en équilibre. Si la pression hydrostatique est appliquée au départ à la solution sucrée, il est possible de réduire l’absorption d’eau à travers la membrane. La pression hydrostatique nécessaire pour éviter l’égalisation de la concentration par diffusion de l’eau dans la solution sucrée s’appelle la pression osmostique de la solution.

L’osmose inverse

Si l’on applique à la solution sucrée une pression supérieure à la pression osmostique, on peut forcer les molécules d’eau à se diffuser de la solution vers l’eau, et augmenter ainsi la concentration de la solution. Le processus présenté dans la figure 2.13, utilisé à l’échelle industrielle pour concentrer les solutions, est appelé osmose inverse.

La dialyse

La dialyse est une technique qui utilise la différence de concentration comme force motrice pour séparer les grosses particules des petites dans une solution, par exemple, les protéines des sels. La solution à traiter est placée sur un côté d’une membrane, et un solvant (de l’eau) de l’autre côté. La membrane possède des pores d’un diamètre suffisant pour laisser passer les petites molécules de sel, mais insuffisant pour laisser passer les molécules de protéines (figure

2.14).

La vitesse de diffusion varie en fonction de la différence de concentration, si bien qu’il est possible d’accélérer la dialyse en changeant fréquemment le solvant de l’autre côté de la membrane.

Molécules

de sucre Eau Membrane Phase1
de sucre
Eau
Membrane
Phase1

perméable

Membrane Phase2
Membrane
Phase2

perméable

Fig. 2.11 Les molécules de sucre se diffusent à travers la membrane perméable et les molécules d’eau dans la direction opposée, égalisant ainsi la concentration de la solution.

Molécules

de sucre

Eau Phase1 Membrane
Eau
Phase1
Membrane
{ a Phase2 Membrane
{
a
Phase2
Membrane

semi-perméable

Fig. 2.12 Les molécules du sucre sont trop grandes pour se diffuser à travers la membrane semi-perméa- ble. Seules les molécules d’eau, qui sont petites, peuvent se diffuser pour égaliser la concentration. “a” est la pression osmotique de la solution.

semi-perméable

Piston

osmotique de la solution. semi-perméable P i s t o n {{ a Phase1 Contre-pression supérieure

{{

de la solution. semi-perméable P i s t o n {{ a Phase1 Contre-pression supérieure à
de la solution. semi-perméable P i s t o n {{ a Phase1 Contre-pression supérieure à

a

de la solution. semi-perméable P i s t o n {{ a Phase1 Contre-pression supérieure à
de la solution. semi-perméable P i s t o n {{ a Phase1 Contre-pression supérieure à
de la solution. semi-perméable P i s t o n {{ a Phase1 Contre-pression supérieure à
de la solution. semi-perméable P i s t o n {{ a Phase1 Contre-pression supérieure à
de la solution. semi-perméable P i s t o n {{ a Phase1 Contre-pression supérieure à
de la solution. semi-perméable P i s t o n {{ a Phase1 Contre-pression supérieure à
de la solution. semi-perméable P i s t o n {{ a Phase1 Contre-pression supérieure à
de la solution. semi-perméable P i s t o n {{ a Phase1 Contre-pression supérieure à
de la solution. semi-perméable P i s t o n {{ a Phase1 Contre-pression supérieure à
de la solution. semi-perméable P i s t o n {{ a Phase1 Contre-pression supérieure à

Phase1

Contre-pression supérieure à “a”

t o n {{ a Phase1 Contre-pression supérieure à “a” Phase2 Fig. 2.13 Si l’on applique

Phase2

Fig. 2.13 Si l’on applique à la solution sucrée une pression supérieure à la pression osmotique, les molécules d’eau se diffusent et la concentration de la solution augmente.

Protéine Eau Sel
Protéine
Eau
Sel

Membrane perméable

Fig. 2.14 La dilution de la solution sur un côté de la membrane concentre les grosses molécules alors que les petites molécules la traversent.

La composition du lait de vache

Les quantités des différents constituants principaux du lait peuvent varier considérablement d’une race à l’autre et d’un individu à l’autre d’une même race. C’est pourquoi nous n’avons indiqué que les valeurs limites des variations. Les chiffres du tableau 2.3 sont simplement des exemples. En plus du terme matières sèches totales du lait, le terme matière sèche dégraissée est utilisé pour décrire la composition du lait. La matière sèche dégraissée est égale à la teneur en matière sèche totale moins la teneur en matière grasse. La teneur moyenne en matière sèche dégraissée, selon le tableau 2.3, est par conséquent de 13 - 3,9 = 9,1%. Le pH du lait normal est compris généralement entre 6,5 et 6,7, avec 6,6 comme valeur la plus courante. Cette valeur s’applique à une température de mesure de 25C.

Tableau 2.3

Composition quantitative du lait

Constituants principaux

Limites des variations

Valeur moyenne

Eau

85,5

89,5

87,5

Matières sèches totales

10,5

14,5

13,0

Matière grasse

2,5

6,0

3,9

Protéines

2,9

5,0

3,4

Lactose

3,6

5,5

4,8

Minéraux

0,6

0,9

0,8

La matière grasse du lait

Le lait et la crème sont des exemples d’émulsions gras-en-eau (ou huile-en-eau). La matière grasse du lait existe sous la forme de petits globules ou de petites gouttelettes dispersés dans le lactosérum (figure 2.15). Leur diamètre est compris entre 0,1 et 20 m (1 m = 0,001 mm). La taille moyenne est de 3 à 4 m, et il y a quelque 15 milliards de globules par millilitre. L’émulsion est stabilisée par une très fine membrane de 5 à 10 nm d’épaisseur (1 nm = 10 -9 m) qui entoure les globules et a une composition complexe. La matière grasse du lait se compose de triglycérides (les composants dominants), de diglycérides et monoglycérides, d’acides gras, de stérols, de caroténoïdes (la couleur jaune de la matière grasse), de vitamines (A, D, E et K), et tous les autres, les oligo-éléments, sont des constituants mineurs. La figure 2.17 présente un globule gras du lait. La membrane est constituée de phospholipides, de lipoprotéines, de cérébrosides, de protéines, d’acides nucléiques, d’enzymes et d’oligo-éléments (métaux) et d’eau. Il convient de remarquer que la composition et l’épaisseur de la membrane ne sont pas constantes car les composants sont échangés constamment avec le lactosérum environnant. Comme les globules gras ne sont pas seulement les plus grandes particules du lait mais également les plus légères (densité de 0,93 g/cm 3 à 15,5C), ils ont tendance à remonter à la surface lorsque l’on laisse le lait reposer dans un récipient pendant un certain temps (figure 2.16). La vitesse de la montée suit la Loi de Stokes, mais du fait de la petite taille des globules gras, le crémage est un processus lent. Cependant, il est possible d’accélérer la séparation de la crème en agrégeant les globules gras au moyen d’une protéine appelée agglutinine. Ces agrégats montent plus rapidement que les globules gras individuels. Le chauffage ou le traitement mécanique permet de briser facilement ces agrégats. L’agglutinine est dénaturée à des combinaisons temps/température, telles que 65C/10min. ou 75 C/2 min.

La structure chimique de la matière grasse du lait

Globule gras Lait écrémé
Globule gras
Lait écrémé

Fig. 2.15 Regard sur le lait.

Couche de crème Lait écrémé
Couche de crème
Lait écrémé

Fig. 2.16 Lait laissé reposé pendant un certain temps dans un récipient; la matière grasse monte et forme une couche de crème à la surface.

Triglycérides Diglycérides Acides gras Stérols Caroténoïdes Vitamines : A, D, E, K

Acides gras Stérols Caroténoïdes Vitamines : A, D, E, K Phospholipides Lipoprotéines Glycérides Cérébrosides

Phospholipides

Lipoprotéines

Glycérides

Cérébrosides

Protéines

Acides nucléiques

Enzymes

Métaux

Cérébrosides Protéines Acides nucléiques Enzymes Métaux Eau La matière grasse du lait est liquide lorsque le

Eau

La matière grasse du lait est liquide lorsque le lait sort du pis à 37C. Cela signifie que les globules gras peuvent changer facilement de forme lorsqu’ils subissent un traitement mécanique modéré, tel que le pompage et le transfert par canalisation, sans qu’ils soient libérés de leur membrane. Tous les corps gras appartiennent à un groupe de substances chimiques appelées esters, qui sont des composés d’alcools et d’acides. La matière grasse du

Fig. 2.17 Composition de la matière grasse du lait. Taille : 0,1 à 20 m. Taille moyenne : 3 à 4 m.

lait est un mélange de différents esters d’acides gras appelés triglycérides, qui sont composés d’un alcool appelé glycérol, et de divers acides gras. Les acides gras constituent environ 90% de la matière grasse du lait. Une molécule d’acide gras est constituée d’une chaîne hydrocarbonée et d’un groupe carboxyle (formule RCOOH). Dans les acides gras saturés, les atomes de carbone sont reliés par des liaisons simples, alors que dans les acides gras insaturés, il existe une ou plusieurs doubles liaisons dans la chaîne hydrocarbonée. Chaque molécule de glycérol peut se lier à trois molécules d’acide gras, et comme il n’est pas nécessaire que les trois soit

de même type, le nombre de glycérides différents dans le lait est extrêmement grand. Le tableau 2.4 énumère les acides gras les plus importants dans les triglycérides de la matière grasse du lait. La matière grasse du lait est caractérisée par la présence de quantités relativement importantes d’acide butyrique et caproïque. Fig. 2.18 Vue en coupe dun globule

Corps gras solide, cristallisé avec différents points de fusion Corps gras liquide
Corps gras solide,
cristallisé avec
différents points
de fusion
Corps gras
liquide

Tableau 2.4

gras.

Principaux acides gras dans la matière grasse du lait

Acide gras

% de la teneur totale en acides gras

Point de fusion C

Nombre d’atomes

HCO

 

Saturés

Acide butyrique

3,0

4,5

–7,9

8

4

2

Liquide à

Acide caproïque

1,3

2,2

–1,5

12

6

2

température

Acide caprylique

0,8

2,5

+16,5

16

8

2

ambiante

Acide caprique

1,8

3,8

+31,4

20

10

2

Acide laurique

2,0

5,0

+43,6

24

12

2

Solide à

Acide myristique

7,0

– 11,0

+53,8

28

14

2

température

Acide palmitique

25,0

– 29,0

+62,6

32

16

2

ambiante

Acide stéarique

7,0

3,0

+69,3

36

18

2

Insaturés

Acide oléique

30,0

– 40,0

+14,0

34

18

2

Liquide à

Acide linoléique

2,0

3,0

– 5,0

32

18

2

température

Acide linolénique

jusqu’à 1,0

– 5,0

30

18

2

ambiante

Acide arachidonique jusqu’à 1,0

–49,5

32

20

2

ACIDE GRAS ACIDE GRAS ACIDE GRAS GLYCEROL
ACIDE GRAS
ACIDE GRAS
ACIDE GRAS
GLYCEROL
ACIDE BUTYRIQUE ACIDE BUTYRIQUE ACIDE BUTYRIQUE GLYCEROL
ACIDE
BUTYRIQUE
ACIDE
BUTYRIQUE
ACIDE
BUTYRIQUE
GLYCEROL
ACIDE BUTYRIQUE ACIDE STEARIQUE ACIDE OLEIQUE GLYCEROL
ACIDE
BUTYRIQUE
ACIDE
STEARIQUE
ACIDE
OLEIQUE
GLYCEROL

Le point de fusion de la matière grasse

D’après le tableau 2.4, les quatre acides gras les plus abondants dans le lait sont l’acide myristique, l’acide palmitique, l’acide stéarique et l’acide oléique. Les trois premiers sont solides et le dernier est liquide à température ambiante. Comme l’indiquent les chiffres du tableau, la quantité relative des différents acides gras peut varier considérablement. Cette variation affecte la fermeté de la matière grasse. La matière grasse avec forte teneur en acides gras à point de fusion élevé, tels que l’acide palmitique, sera ferme; par contre, la matière grasse avec forte teneur en acide oléique à point de fusion peu élevé attendrit le beurre. La détermination de la quantité de chacun des acides gras est purement une question d’intérêt scientifique. Pour des raisons pratiques, la détermination d’une ou plusieurs constantes ou indices suffit à connaître les informations liées à la composition de la matière grasse.

L’indice d’iode

Les acides gras avec le même nombre d’atomes C et H mais avec différents nombres de liaisons simples et doubles ont des caractéristiques complètement différentes. La méthode la plus importante et la plus largement utilisée pour indiquer leurs caractéristiques spécifiques consiste à mesurer l’indice d’iode (IV) de la matière grasse. L’indice d’iode indique le pourcentage d’iode que la matière grasse peut lier.

Fig. 2.20 Formule moléculaire et développée de l’acide stéarique et oléique.

Fig. 2.19 La matière grasse du lait est un mélange de différents acides gras et de glycérol.

CH 3 (CH 2 ) 16 COOH

Formule moléculaire de l’acide stéarique

HHHHHHHHHHHHHHHH O | | | | | | | | | | | | |
HHHHHHHHHHHHHHHH
O
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
H 3 C-C-C-C-C-C-C-C-C-C-C-C-C-C-C-C-C-C
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
OH
HHHHHHHHHHHHHHHH
Formule développée de l’acide stéarique

CH 3 (CH 2 ) 7 CH=CH(CH 2 ) 7 COOH

Formule moléculaire de l’acide oléique

HHHHHHHH HHHHHHHH O | | | | | | | | | | | |
HHHHHHHH
HHHHHHHH
O
| |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
H 3 C-C-C-C-C-C-C-C-C=C-C-C-C-C-C-C-C-C
Doubles liaisons
Formule développée de l’acide oléique

|

|

|

|

|

|

HHHHHHH

| | | | | | HHHHHHH | | | | | | | HHHHHHH |
| | | | | | HHHHHHH | | | | | | | HHHHHHH |
| | | | | | HHHHHHH | | | | | | | HHHHHHH |
| | | | | | HHHHHHH | | | | | | | HHHHHHH |
| | | | | | HHHHHHH | | | | | | | HHHHHHH |

|

|

|

|

|

|

|

HHHHHHH

| | | | | | HHHHHHH | | | | | | | HHHHHHH |
| | | | | | HHHHHHH | | | | | | | HHHHHHH |
| | | | | | HHHHHHH | | | | | | | HHHHHHH |
| | | | | | HHHHHHH | | | | | | | HHHHHHH |
| | | | | | HHHHHHH | | | | | | | HHHHHHH |

|

OH

La matière grasse à forte teneur en acides gras à point de fusion élevé est ferme.

La matière grasse à forte teneur en acides gras à point de fusion peu élevé est molle.

IV 39 37 35 33 31 29 J FMAMJ J ASOND
IV
39
37
35
33
31
29
J
FMAMJ
J
ASOND

Mois

Fig. 2.21 Indice d’iode à différents moments de l’année. L’indice d’iode permet d’évaluer directement la teneur en acide oléique de la matière grasse.

L’iode est fixée par les doubles liaisons des acides gras insaturés. Comme l’acide oléique est de loin le plus abondant des acides gras insaturés, qui sont liquides à température ambiante, l’indice d’iode est souvent le moyen utilisé pour évaluer la teneur en acide oléique et, par conséquent, la fermeté de la matière grasse. L’indice d’iode de la matière grasse du lait varie généralement entre 24 et 46. Les variations dépendent de la nourriture des vaches. Il est par conséquent possible d’influencer la consistance de la matière grasse du lait en donnant aux vaches des aliments appropriés. Pour obtenir un lait de consistance optimale, l’indice d’iode doit être compris entre 32 et 37. La figure 2.21 présente un exemple de variation de l’indice d’iode du lait au cours d’une année (Suède).

L’indice de réfraction

La répartition des différents acides gras dans la matière grasse affecte également la façon dont elle réfracte la lumière. A partir de là, il est courant de déterminer l’indice de réfraction de la matière grasse pour calculer l’indice d’iode. C’est une méthode rapide pour évaluer la fermeté de la matière grasse. En général, l’indice de réfraction varie entre 40 et 46.

Nuclear Magnetic Resonance (NMR)

Au lieu d’analyser l’indice de réfraction ou l’indice d’iode, il est possible d’utiliser la RMN pulsée pour déterminer le rapport matière grasse saturée sur matière grasse insaturée. On peut utiliser un facteur de conversion pour convertir, si besoin est, la valeur RMN en indice d’iode correspondant. Il est également possible d’utiliser la méthode RMN pour trouver le degré de cristallisation de la matière grasse en fonction du temps de cristallisation. Des essais, effectués au laboratoire du Syndicat suédois de la laiterie (SMR) de Malmö, en Suède, entre 1979 et 1981, montrent que la cristallisation de la matière grasse dure longtemps dans une crème à 40% refroidie de 60 à 5 C. Le temps de cristallisation nécessaire fut d’au moins 2 heures, au bout duquel la proportion de matière grasse cristallisée représentait 65% du total. On remarqua également que seuls 15 à 20% de la matière grasse furent cristallisés 2 minutes après que la température ait descendu à 5C. La valeur RMN de la matière grasse du lait varie en principe entre 30 et 41.

La cristallisation de la matière grasse

Au cours du processus de cristallisation, les globules gras sont très sensibles; ils se brisent, s’ouvrent, même avec un traitement mécaniquement modéré.

Fig. 2.22 La cristallisation de la matière grasse du lait est une réaction exothermique, ce qui signifie que la réaction chimique s’accompagne d’un dégagement de chaleur. La courbe de cristallisation a été obtenue à partir d’une analyse faite en utilisant la RMN.

C

Cristallisation de la matière grasse % 70 60 50 40 Refroidis- 30 sement 20 Réaction
Cristallisation de la
matière grasse %
70
60
50
40
Refroidis-
30
sement
20
Réaction exothermique*
10
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
120
min

* Réaction exothermique : réaction chimique qui s’accompagne d’un dégagement de chaleur (chaleur de la fusion)

Les études au microscope électronique ont montré que la matière grasse se cristallise par couches monomoléculaires (figure 2.22). En même temps se produit un fractionnement, si bien que les triglycérides au point de fusion le plus élevé forment les couches extérieures. Comme la matière grasse cristallisée a un volume spécifique inférieure à celui de la matière grasse liquide, des tensions ont lieu à l’intérieur des globules, qui les rendent particulièrement instables et sensibles à la rupture pendant la période de cristallisation. Le résultat est que la matière grasse est libérée dans le lactosérum, ce qui provoque la formation de gros morceaux là où la matière grasse libre agglomère les globules non brisés (le même phénomène qui se produit dans la production du beurre). La cristallisation de la matière grasse génère une chaleur de fusion, qui augmente quelque peu la température (la crème à 40% refroidie de 60 à 7 ou 8C s’échauffent de 3 à 4C pendant la cristallisation). Il est important de garder à l’esprit cette propriété importante de la matière grasse du lait dans la production de crème pour des fins diverses.

Les protéines du lait

Les protéines sont une partie essentielle de notre régime alimentaire. Les protéines que nous mangeons se divisent en composés plus simples dans le système digestif et dans le foie. Ces composés sont ensuite acheminés vers les cellules de notre corps, qui les utilise comme “matériau” pour construire ses propres protéines. La majeure partie des réactions chimiques qui se produisent dans l’organisme sont contrôlées par des protéines actives appelées enzymes. Les protéines sont des molécules géantes constituées d’unités plus petites, appelées aminoacides (figure 2.23). Une molécule protéique est composée d’une ou plusieurs chaînes d’aminoacides, liées ensemble, où les aminoacides sont organisés dans un ordre particulier. Une molécule protéique contient généralement environ 100

à 200 aminoacides liés, mais certaines en ont moins ou beaucoup plus.

Les aminoacides

Les aminoacides (figure 2.24) sont les “briques” qui constituent la protéine; ils se distinguent par
Les aminoacides (figure 2.24) sont les “briques” qui constituent la protéine; ils se
distinguent par la présence simultanée, dans la molécule, d’un groupe amino (NH 2 )
et d’un groupe carboxyle (COOH). Les protéines se forment à partir d’un type
spécifique d’aminoacides, les -aminoacides, c’est-à-dire ceux qui ont à la fois un
groupe amino et un groupe carboxyle liés au même atome carbone,
l’ -carbone.
Les aminoacides appartiennent à un groupe de composés chimiques qui peuvent
émettre des ions hydronium dans les solutions alcalines et les absorber dans les
solutions acides. Ces composés s’appellent les ampholytes. Les aminoacides
peuvent apparaître :
1 chargés négativement dans les solutions alcalines
2 neutres avec charges + et - égales
3 chargés positivement dans les solutions acides
Les protéines sont construites à partir de 20 aminoacides environ,
dont 18 se trouvent dans les protéines du lait.
Point important concernant l’alimentation, huit (neuf pour les
enfants) de ces 20 aminoacides ne peuvent pas être synthétisés
par l’organisme humain. Comme ils sont nécessaires au maintien
d’un bon métabolisme, ils doivent être fourni par la nourriture. Ces
aminoacides s’appellent les aminoacides essentiels; ils sont tous
présents dans la protéine du lait.
Le type et l’ordre des aminoacides dans la molécule protéique déterminent la
Aminoacide
nature de la protéine. Tout changement dans les aminoacides affectant le type ou la
place dans la chaîne moléculaire peut donner une protéine aux propriétés différentes.
Comme le nombre possible de combinaisons des 18 aminoacides dans une chaîne
contenant 100 à 200 aminoacides est quasiment infini, le nombre de protéines aux
propriétés différentes est également quasiment infini. La figure 2.24 présente un
modèle d’aminoacide. Les aminoacides se caractérisent par le fait qu’ils contiennent
NH 2
COOH
à la fois un groupe amino légèrement basique (-NH 2 ) et un groupe carboxyle
Aminoacide
Groupe carboxyle

légèrement acide (-COOH). Ces groupes sont reliés à une chaîne latérale (R). Si la chaîne latérale est polaire, les propriétés hydrophiles du groupe basique et

du groupe acide, en plus de la chaîne latérale polaire, dominent généralement et l’ensemble de l’aminoacide attire l’eau et s’y dissout rapidement. Comme cet aminoacide attire l’eau, on dit qu’il est hydrophile.

Fig. 2.23 Modèle d’une molécule protéique (chaîne d’aminoacides des groupes amino et carboxyle).

R

H O C C NH 2 OH
H
O
C
C
NH 2
OH

Fig. 2.24 Structure d’un aminoacide générique. “R” dans la figure signifie qu’il s’agit d’une matière organique liée à l’atome carbone central.

matière organique liée à l’atome carbone central. Fig. 2.25 Une molécule protéique avec pH = 6,6

Fig. 2.25 Une molécule protéique avec pH = 6,6 a une charge résultante négative.

Si, en revanche, la chaîne latérale est une chaîne hydrocarbonée qui ne contient pas de radicaux hydrophiles, les propriétés de la chaîne hydrocarbonée dominent. Une chaîne hydrocarbonée longue repousse l’eau et rend l’aminoacide moins soluble à l’eau ou moins compatible avec celle-ci. Comme cet aminoacide repousse l’eau, on dit qu’il est hydrophobe. Si la chaîne hydrocarbonée contient certains radicaux tels que des groupes hydroxyle (-OH) ou amino (-NH 2 ), ses propriétés hydrophobes se modifient pour devenir davantage hydrophiles. Si les aminoacides hydrophobes prédominent dans une partie d’une molécule protéique, cette partie aura des propriétés hydrophobes. Par analogie, une agrégation d’aminoacides hydrophiles dans une autre partie de la molécule conférera des propriétés hydrophiles à cette partie. Par conséquent, une molécule protéique peut être hydrophobe, hydrophile, intermédiaire ou localement hydrophobe et hydrophile. Certaines protéines du lait présentent de très grandes différences au sein des molécules pour ce qui est de la compatibilité avec l’eau, et certaines propriétés très importantes des protéines dépendent de ces différences. Les groupes hydroxyle dans la chaîne de certains aminoacides de la caséine peuvent être estérifiés par l’acide phosphorique. Ces groupes permettent à la caséine de lier les ions calcium ou l’hydroxyphosphate de calcium colloïdal pour former des ponts résistants entre les molécules et au sein de celles-ci.

L’état électrique des protéines du lait

Les chaînes latérales de certains aminoacides dans les protéines du lait porte une charge électrique qui dépend du pH du lait. Lorsque l’on modifie le pH du lait en ajoutant un acide ou une base, la répartition de la charge des protéines change également. Les figures 2.25 à 2.28 présentent l’état électrique des protéines du lait et les propriétés qui en résultent.

H +
H +

Fig. 2.26 Molécules protéiques avec pH 4,7, le point isoélectrique.

H + Fig. 2.27 Molécules protéiques avec pH 1
H +
Fig. 2.27 Molécules protéiques
avec pH
1
OH –
OH –

Fig. 2.28 PMolécules protéiques

avec pH

14

Au pH normal du lait (pH 6,6), une molécule protéique a une charge résultante négative (figure 2.25). Comme les charges de même polarité se repoussent, les molécules protéiques restent séparées. Si l’on ajoute des ions hydrogène (figure 2.26), ils sont adsorbés par les molécules protéiques. A un pH où la charge positive de la protéine est égale à la charge négative, c’est-à-dire où le nombre de groupes NH 3 + et COO - est égal sur les chaînes latérales, la charge nette totale de la protéine est nulle. Les molécules protéiques ne se repoussent plus mais les charges positives d’une molécule s’enchaînent aux charges négatives des molécules voisines, et de gros agrégats protéiques se forment. La protéine se précipite alors à partir de la solution. Le pH auquel cela se produit est le point isoélectrique de la protéine. En présence d’un excès d’ions hydrogène, les molécules acquièrent une charge résultante positive (figure 2.27). Elles se repoussent donc de nouveau et, par suite, restent en solution. Si, en revanche, on ajoute une solution fortement alcaline (NaOH), toutes les protéines acquièrent des charges négatives et se dissolvent.

Les classes de protéines du lait

Le lait contient des centaines de types de protéines, la plupart en infimes quantités. Il est possible de classer les protéines de différentes façons, selon leurs propriétés chimiques ou physiques et leurs fonctions biologiques. L’ancienne méthode de regroupement des protéines de lait en caséine, albumine et globuline a été remplacée par un système de classification plus approprié. Le tableau 2.5 présente une liste

abrégée de protéines du lait, classées selon un système moderne. Pour simplifier, les groupes de protéines mineurs ont été exclus. Le terme “protéine lactosérique” est souvent utilisé pour désigner à la fois la “protéine du sérum de fromagerie” et la “protéine du lactosérum” (ou “protéine du sérum du lait”). A la différence de la protéine du lactosérum, la protéine du sérum de fromagerie contient également des fragments de molécules caséiques. Certaines des protéines du lactosérum sont également présentes dans des concentrations moins importantes que dans le lait cru. Cela est dû à la dénaturation par la chaleur

Tableau 2.5

Concentration des protéines dans le lait

Concentration dans le lait g/kg

% du total protéine en poids (P/P)

Caséine s1 -caséine*)

10,0

30,6

s2 -caséine*)

2,6

8,0

-caséine**)

10,1

30,8

-caséine

3,3

10,1

Totalcaséine

26,0

79,5

Protéines du sérum -lactalbumine

1,2

3,7

-lactoglobuline

3,2

9,8

Albumine du sérum sanguin

0,4

1,2

Immunoglobulines

0,7

2,1

Divers (y compris protéose-peptone)

0,8

2,4

Total protéines du sérum 6,3

19,3

Protéines membranaires des globules gras

0,4

1,2

Totalprotéine

32,7

100

*) appelée dorénavant s -caséine **) Y compris -caséine

Réf : Walstra & Jennis

au cours de la pasteurisation du lait avant la fabrication du fromage. Les trois principaux groupes de protéines du lait se distinguent par leur comportement et leur forme d’existence très différents. Il est facile de précipiter les caséines du lait de différentes manières, alors que les protéines du sérum restent généralement en solution. Comme leur nom l’indique, les protéines membranaires des globules gras adhèrent à la surface des globules gras, et s’en libèrent seulement par action mécanique, c’est-à-dire par le barattage de la crème en beurre.

La caséine

Caséine est le nom de groupe de la classe dominante des protéines du lait. Les caséines forment facilement des polymères contenant des molécules de type identique ou différent. En raison de l’abondance des groupes ionisables et des parties hydrophobes et hydrophiles de la molécule caséique, les polymères moléculaires formés par les caséines sont très spéciaux. Ils sont constitués de milliers de molécules individuelles et forment une solution colloïdale, qui donne au lait écrémé sa teinte bleue blanchâtre. Ces complexes moléculaires s’appellent des micelles caséiques. Comme ces micelles ne font que 0,4 microns, elles ne sont visibles qu’au microscope électronique.

Molécules de -caséine Chaînes saillantes Groupe PO 4 Noyau hydrophobe
Molécules de -caséine
Chaînes
saillantes
Groupe PO 4
Noyau hydrophobe

Fig. 2.29 Structure d’une sub-micelle caséique.

Les micelles caséiques

Les trois sous-groupes de caséines, s -caséine, -caséine et -caséine, sont tous hétérogènes et constitués de 2 à 8 variantes génétiques. Les variantes génétiques d’une protéine diffèrent l’une de l’autre uniquement par quelques aminoacides. Les trois sous-groupes ont en commun le fait qu’un ou deux aminoacides contenant des groupes hydroxy sont estérifiés en acide phosphorique. L’acide phosphorique lie le calcium et le magnésium et certains des sels complexes pour former les liaisons entre les molécules et au sein de celles-ci. Les micelles caséiques (figure 2.30) sont constituées d’un complexe de sub-micelles (figure 2.29) de 10 à 15 nm de diamètre (1 nanomètre = 10 -9 m). La teneur en -, - et -caséine est répartie de façon hétérogène dans les différentes micelles. Les sels calciques d’ s -caséine et de -caséine sont quasi insolubles dans l’eau, alors que les sels calciques de -caséine sont facilement solubles. En raison de la localisation dominante de la -caséine à la surface des micelles, la solubilité du -caséinate calcique l’emporte sur l’insolubilité des deux autres caséines dans les micelles, et l’ensemble de la micelle est soluble sous la forme de colloïde. (Advanced Dairy chemistry. Vol. 1 Proteins. P.F. Fox). Selon Rollema (1992), une combinaison des modèles de Slattery & Evard (1973), Schmidt (1982) et Wastra (1990) fournit (1993) la meilleure illustration disponible de l’édification des micelles caséiques et de leur stabilisation. Le phosphate de calcium et les interactions hydrophobes entre les sub-micelles sont responsables de l’intégrité des micelles caséiques. Les parties C-terminales hydrophiles de -caséine contenant un groupe glucide se projettent vers l’extérieur des micelles complexes, ce qui leur donne un aspect “chevelu” mais, ce qui est important, c’est qu’elles stabilisent les micelles. Ce phénomène est dû essentiellement à la forte charge négative des glucides. La taille d’une micelle dépend beaucoup de la teneur en ions calcium (Ca ++ ). Si le calcium vient à quitter la micelle, par dialyse par exemple, la micelle se désintègre en sub-micelles. Une micelle de taille moyenne comprend environ 400 à 500 sub- micelles, liées ensemble ainsi qu’indiqué précédemment. Si l’extrémité C-terminale hydrophile de la -caséine sur la surface des micelles est scindée, par exemple, par la présure, les micelles perdent leur solubilité et commencent à s’agréger pour former le caillé de caséine. Il existe dans une micelle intacte un surplus de charges négatives; c’est pourquoi elles se repoussent. Les molécules d’eau que retiennent les parties hydrophiles de -caséine constituent une partie importante de cet équilibre. Si l’on supprime les parties hydrophiles, l’eau se met à quitter la structure, ce qui donne aux forces d’attraction la liberté d’agir. De nouvelles liaisons se forment, l’une de type salé, où le calcium est actif, l’autre de type hydrophobe. Ensuite, ces liaisons améliorent l’expulsion de l’eau et la structure finit par s’effondrer en un caillé dense. Une basse température a des conséquences défavorables sur les micelles, car les chaînes de -caséine commencent à se dissocier, et l’hydroxyphosphate de calcium quitte la structure micellaire, où il existait sous forme colloïdale, et entre en solution. L’explication de ce phénomène réside dans le fait que la -caséine est la caséine la plus hydrophobe et que les interactions hydrophobes s’affaiblissent lorsque la température baisse. Du fait de ces changements, le lait se prête moins à la fabrication du fromage, car le temps d’emprésurage est plus long et le caillé plus mou. La -caséine est également plus facilement hydrolysée par les différentes protéases du lait après avoir quitté la micelle. L’hydrolyse de la -caséine en -caséine et protéoses-peptones se traduit par une baisse de la production de fromage car les fractions protéose-peptone sont perdues dans le sérum de fromagerie. La décomposition de la -caséine peut également entraîner la formation de peptides amers, responsables des problèmes de goût atypique dans le fromage.

des problèmes de goût atypique dans le fromage. Sub-micelle Chaîne saillante Phosphate de calcium
des problèmes de goût atypique dans le fromage. Sub-micelle Chaîne saillante Phosphate de calcium

Sub-micelle

Chaîne saillante Phosphate de
Chaîne
saillante
Phosphate de

calcium

-caséine Interactions hydrophobes (groupes PO 4 )
-caséine
Interactions
hydrophobes
(groupes PO 4 )

Fig. 2.30 Edification et stabilisation des micelles caséiques.

Réf. : A digest of models, par Slattery et Evard (1973), Schmidt (1982) et Walstra (1990), d’après Rollema (1992), Rollema H.S. (1992) Casein Association and Micelle Formation p 63 à 111, Elsevier Science Publication Ltd.

La courbe dans la figure 2.31 présente la quantité approximative (en %) de -caséine quittant une micelle à +5C pendant une période de stockage de 20 heures. Dans ce contexte, il est intéressant de noter également que lorsque le lait cru ou le lait pasteurisé refroidi est chauffé jusqu’à 62/65C pendant environ 20 secondes, la -caséine et l’hydroxyphosphate de calcium reviennent à la micelle, restaurant ainsi, au moins partiellement, les propriétés initiales du lait.

La précipitation de la caséine

Une propriété caractéristique de la caséine est sa capacité à précipiter. Du fait de la nature complexe des molécules caséiques, et de celle des micelles formées à partir celles-ci, la précipitation peut être causée par de nombreux agents différents. Il convient de remarquer qu’il existe une grande différence entre les conditions optimales de précipitation de la caséine sous la forme micellaire et non micellaire, par exemple comme caséinate sodique. La description suivante concerne principalement la précipitation de la caséine micellaire.

La précipitation par l’acide

Le pH baisse si l’on ajoute un acide au lait ou si l’on laisse des bactéries acidogènes se développer dans le lait. Cela change l’environnement des micelles caséiques de deux façons. La figure 2.32 présente le cours des événements. D’abord, l’hydroxyphosphate calcique colloïdal, présent dans la micelle caséique, se dissout et forme du calcium ionisé, qui pénètre dans la structure de la micelle et crée de fortes liaisons calciques internes. Ensuite, le pH de la solution s’approche des points isoélectriques des différentes espèces de caséines. Les deux méthodes d’action amorcent une modification au sein des micelles : cela commence par le développement des micelles par agrégation, et se termine par un coagulum plus ou moins dense. Selon la valeur finale du pH, ce coagulum contient soit de la caséine sous la forme de sel caséique soit de la caséine dans son état isoélectrique, soit les deux. Les points isoélectriques des composants caséiques dépendent des ions d’autres natures, présents dans la solution. Les valeurs théoriques, valides dans certaines conditions, sont pH 5,1 à 5,3. Dans les solutions salines, similaires à la condition du lait, la précipitation optimale est comprise dans une plage pH 4,5 à 4,9. Un pH de 4,7

Point

isoélectrique Sels caséiques (exemple : chlorure de caséine) Caséinates (exemple : caséinate sodique)
isoélectrique
Sels caséiques
(exemple : chlorure de caséine)
Caséinates
(exemple : caséinate sodique)
Hydratation
Diminution de la
taille des particules
Dissociation
partielle en ions
Stabilisation
Neutralisation
Augmentation de
la taille des particules
Dissociation du Ca à partir
du complexe micellaire
Déstabilisation
pH
0
45
7
14
4.6
pH du lait normal : 6,5 à 6,7
Déshydratation
Augmentation de la
taille des particules
Hydratation
Diminution de la taille
des particules
Déstabilisation Stabilisation

Solubilité la plus faible Précipitation Caséine isoélectrique

% 1,0 0,5 0 10 20 h
%
1,0
0,5
0
10
20
h

Fig. 2.31 -caséine dans le lactosérum à +5C.

Réf. : Dr. B. Lindquist (1980), Arla Stockholm, Suède.

Remarque : si l’on ajoute un grand excès d’acide à un coagulum donné, la caséine se redissout, formant un sel avec l’acide. Si l’on utilise de l’acide chlorhydrique, la solution contiendra du chlorhydrate de caséine dissocié partiellement en ions.

Fig. 2.32 Trois stades simplifiés de l’action, sur la caséine, d’un acide et d’un alcali, respectivement.

est une valeur pratique de la précipitation de la caséine du lait. Si l’on ajoute un grand excès d’hydroxyde de sodium à la caséine isoélectrique précipitée, la caséine redissoute est convertie en caséinate sodique, partiellement dissocié en ions. Le pH des produits laitiers de culture est généralement compris

entre 3,9 et 4,5, c’est-à-dire sur le côté acide des points isoélectriques. Lorsque l’on fabrique de la caséine à partir du lait écrémé en ajoutant de l’acide sulfurique ou chlorhydrique, le pH choisi généralement est de 4,6.

Il existe deux méthodes pour faire floculer et coaguler les particules de caséinate: la précipitation par acide et la précipitation par enzymes

Les protéines du sérum sont :

l’ -lactalbumine la -lactoglobuline

La précipitation par les enzymes

La chaîne d’aminoacides qui forme la molécule de -caséine est constituée de 169 aminoacides. D’un point de vue enzymatique, la liaison entre l’aminoacide 105 (phénylalanine) et 106 (méthionine) est facilement accessible par beaucoup d’enzymes protéolitiques. Certains enzymes protéolytiques attaquent cette liaison et scindent la chaîne. L’extrémité amino soluble contient les aminoacides 106 à 169, qui sont dominés par les aminoacides polaires et les glucides, ce qui donne à cette séquence des propriétés hydrophiles. Cette partie de la molécule de -caséine s’appelle le glycomacro-peptide; il est libéré dans le sérum de fromagerie pendant la fabrication du fromage. La partie restante de la -caséine, constituée des aminoacides 1 à 105, est insoluble et reste dans le caillé avec la s -caséine et la -caséine. Cette partie s’appelle la para- -caséine. On disait autrefois que tout le caillé était composé de para-caséine. La formation du caillé est due à la soudaine suppression des macropeptides hydrophiles et du déséquilibre des forces intermoléculaires que cela entraîne. Les liaisons entre les parties hydrophobes commencent à se développer et sont renforcées par les liaisons calciques qui se développent à mesure que les molécules d’eau dans les micelles quittent la structure. Ce processus est appelé couramment phase d’agglutination et synérèse. La scission de la liaison 105-106 dans la molécule de -caséine est souvent appelée phase primaire de l’emprésurage. La phase de coagulation et de synérèse est appelée phase secondaire. L’emprésurage comprend également une phase tertiaire, où la présure attaque les composants caséiques de manière plus générale. Cela se produit au cours de l’affinage du fromage. La durée des trois phases dépend principalement du pH et de la température. De surcroît, la phase secondaire est affectée fortement par la concentration en ions calcium et la condition des micelles, à savoir, l’absence ou la présence de protéines dénaturées du lactosérum sur leur surface.

Les protéines du sérum

Si l’on supprime la caséine du lait écrémé par une méthode de précipitation, en ajoutant, par exemple, un acide minéral, il reste dans la solution un groupe de protéines appelées protéines du lactosérum. Tant qu’elles ne sont pas dénaturées par la chaleur, elles ne se précipitent pas à leurs points isoélectriques. Mais elles se précipitent sous l’effet de polyélectrolytes tels que la carboxyméthyl cellulose. Les procédés techniques de récupération des protéines du sérum font souvent appel à de telles substances ou à une combinaison de chaleur et d’ajustement du pH. Lorsque l’on chauffe le lait, certaines des protéines du sérum de fromagerie se dénaturent et forment des complexes avec la caséine, ce qui réduit l’attaquabilité de la caséine par la présure et son aptitude à lier le calcium. En raison du nombre réduit de ponts de caséine entre les molécules caséiques et au sein de celles-ci, le caillé du lait chauffé à haute température ne libère pas de sérum de fromagerie comme le fait le caillé ordinaire du fromage. Les protéines du sérum en général, et l’ -lactalbumine en particulier, ont des valeurs nutritionnelles très élevées. Leur composition en aminoacides est très proche de ce qui est considéré comme un optimum biologique. Les dérivés des protéines du sérum de fromagerie sont très largement utilisés dans l’industrie alimentaire.

-lactalbumine

Cette protéine peut être considérée comme la protéine type du sérum. On la trouve dans le lait de tous les mammifères; elle joue un rôle important dans la synthèse du lactose dans le pis.

-lactoglobuline

Cette protéine se trouve exclusivement chez les ongulés; chez la vache, c’est la

principale protéine du sérum. Si l’on chauffe le lait à plus de 60C, la dénaturation démarre aux endroits où la réactivité du soufre-aminoacide de -lactoglobuline joue un rôle important. Des ponts de soufre commencent à se former entre les molécules de -lactoglobuline, entre une molécule de -lactoglobuline et une molécule de -caséine, et entre la -lactoglobuline et l’ -lactalbumine. Aux températures élevées, les composés sulfureux, tels que l’hydrogène sulfuré, sont libérés progressivement. Ces composés sulfureux sont responsables du goût de cuit du lait traité thermiquement.

Les immunoglobulines et protéines mineures associées

Ce groupe de protéines est extrêmement hétérogène et peu de ses membres ont été étudiés en détail. Dans le futur, beaucoup de substances importantes seront probablement isolées sur une échelle commerciale dans le lactosérum ou le sérum de fromagerie. La lactoferrine et la lactoperoxydase sont des substances potentiellement utilisables dans l’industrie pharmaceutique et alimentaire; il existe maintenant un procédé de type commercial qui permet de les isoler du sérum. Le Docteur H. Burling et coll. du service de recherche & développement du Syndicat suédois de la laiterie (SMR) à Malmö, Suède, a mis au point une méthode pour isoler ces substances.

Les protéines membranaires

Les protéines membranaires sont un groupe de protéines formant une couche de protection à la périphérie des globules gras, qui stabilise l’émulsion. Certaines peuvent avoir une consistance molle et gélatineuse, d’autres plutôt ferme et dure. Certains protéines, appelées lipoprotéines, contiennent des résidus lipidiques. Les lipides et les aminoacides hydrophobes de ces protéines orientent les parties hydrophobes des molécules en direction de la surface de matière grasse, alors que les parties moins hydrophobes sont orientées vers l’eau. Les protéines membranaires faiblement hydrophobes attaquent ces couches protéiques de la même manière, formant un gradient d’hydrophobie qui part de la surface de matière grasse en direction de l’eau. Le gradient d’hydrophobie dans une telle membrane la rend idéale pour l’adsorption des molécules de tous les degrés d’hydrophobie. Les phospholipides et les enzymes lipolytiques en particulier sont adsorbés au sein de la structure membranaire. Il ne se produit aucune réactions entre les enzymes et leur substrat tant que la structure est intacte, mais dès que la structure est détruite, les enzymes ont l’occasion de trouver leur substrat et de démarrer des réactions. Un exemple de réaction enzymatique est la libération lipolytique d’acides gras si l’on a pompé le lait à froid au moyen d’une pompe défectueuse, ou si l’on n’a pas pasteurisé le lait immédiatement après une homogénéisation à froid. Les acides gras et certains autres produits de cette réaction enzymatique donnent un goût rance au produit.

Les protéines dénaturées

Tant que les protéines restent dans un environnement avec température et pH dans leurs limites de tolérance, celles-ci conservent leurs

fonctions biologiques. Mais si on les chauffe à des températures dépassant un maximum donné, leur

structure se modifie. On dit alors qu’elles sont dénaturées (figure 2.33). La même chose se produit si les protéines sont exposées aux acides ou aux bases, aux rayonnements ou à une agitation violente. Les protéines sont dénaturées et perdent leur solubilité initiale. Lorsque les protéines sont dénaturées, leur activité biologique cesse. Les enzymes, une classe de protéines dont le rôle est de catalyser certaines réactions, perdent cette capacité une fois dénaturées. La raison est que certaines liaisons dans la molécule sont brisées, ce qui change la structure de la protéine. Après une dénaturation limitée, les protéines peuvent parfois reprendre leur état initial et voir leurs fonctions biologiques restaurées. Mais souvent la dénaturation est irréversible. Les protéines d’un œuf dur, par exemple, ne peuvent pas reprendre leur état initial.

group

Amino

IV 39 37 35 –SH 33 –SH –SH 31 29 J FMAMJ J ASOND Month
IV
39
37
35
–SH
33
–SH
–SH
31
29
J
FMAMJ
J
ASOND
Month
Amino
acid

Fig. 7

Model of part

molecule

and

amino

acid

of a

protein

model of an

Carboxyl group

Fig. 2.33 Partie d’une protéine de sérum dans son état initial (gauche) et dans son état dénaturé (droite).

pH Pas d’effet- tampon Acide Addition d’alcali Fig. 2.34 Si l’on ajoute un alcali à
pH
Pas
d’effet-
tampon
Acide
Addition d’alcali
Fig. 2.34 Si l’on ajoute un alcali à l’acide,
le pH de la solution augmente immédia-
tement; il n’y a pas d’effet-tampon.

pH

Lait Effet- tampon important Addition d’alcali
Lait
Effet-
tampon
important
Addition d’alcali

Fig. 2.35 Si l’on ajoute un alcali au lait, le pH changement très lentement; il se produit un effet-tampon considérable dans le lait.

il se produit un effet-tampon considérable dans le lait. Fig. 2.36 Un enzyme donné scinde uniquement
il se produit un effet-tampon considérable dans le lait. Fig. 2.36 Un enzyme donné scinde uniquement

Fig. 2.36 Un enzyme donné scinde uniquement certaines molécules et seulement sur certaines liaisons.

certaines molécules et seulement sur certaines liaisons. L’enzyme s’adapte en un point particulier de la chaîne

L’enzyme s’adapte en un point particulier de la chaîne moléculaire, où il affaiblit la liaison.

de la chaîne moléculaire, où il affaiblit la liaison. Scission de la molécule. A présent, l’enzyme
de la chaîne moléculaire, où il affaiblit la liaison. Scission de la molécule. A présent, l’enzyme
de la chaîne moléculaire, où il affaiblit la liaison. Scission de la molécule. A présent, l’enzyme

Scission de la molécule. A présent, l’enzyme est libre d’attaquer une autre molécule et de la scinder de la même manière.

Le lait est une solution tampon

Le lait contient un grand nombre de substances qui peuvent agir comme acides faibles ou comme bases faibles, par exemple, l’acide lactique, l’acide citrique et l’acide phosphorique et leur sels respectifs : les lactates, les citrates et les phosphates. En chimie, un tel système est appelé solution tampon car, dans certaines limites, le pH reste constant lorsque l’on ajoute des acides ou des bases. Cet effet peut s’expliquer par les qualités caractéristiques des protéines. Lorsque l’on acidifie le lait, on ajoute en même temps un grand nombre d’ions hydrogène (H + ). Ces ions se lient presque tous aux groupes amino de la chaîne latérale des aminoacides, formant ainsi les ions NH 3 + . Ainsi, le pH est à peine affecté, car l’augmentation de la concentration en ions hydrogène libres est très faible. Lorsque l’on ajoute une base au lait, les ions hydrogène (H + ) dans les groupes COOH des chaînes latérales sont libérés, et forment un groupe COO - . De ce fait, le pH reste plus ou moins constant. Plus on ajoute de base, plus il y a d’ions hydrogène libérés. Les autres constituants du lait ont également cette capacité de lier ou de libérer des ions; c’est pourquoi le pH change très lentement lorsque l’on ajoute des acides ou des bases. Presque tout le pouvoir tampon est utilisé dans un lait qui s’est acidifié du fait d’un stockage prolongé à haute température. Dans ce cas, il suffit d’ajouter seulement une petite quantité d’acide pour modifier le pH.

Les enzymes du lait

Les enzymes sont un groupe de protéines produites par les organismes vivants. Ils ont la propriété de déclencher des réactions chimiques et d’affecter le cours et la vitesse de ces réactions. Les enzymes le font sans être eux-même affectés; c’est pourquoi on les appelle parfois biocatalyseurs. La figure 2.36 présente le fonctionnement d’un enzyme. L’action des enzymes est spécifique; chaque type d’enzyme ne catalyse qu’un seul type de réaction. Deux facteurs qui influencent fortement l’action enzymatique sont la température et le pH. En règle générale, les enzymes sont très actifs dans une plage de température optimale, entre 25 et 50C. Leur activité baisse dès que cette plage optimale est dépassée, et cesse tout à fait entre 50 et 120C. A ces températures, les enzymes sont plus ou moins complètement dénaturés (inactivés). La température d’inactivation varie d’un type d’enzyme à l’autre, un fait qui a été largement utilisé pour déterminer le degré de pasteurisation du lait. Les enzymes ont également leur plage pH optimale; certains sont plus actifs dans les solutions acides, d’autres dans un environnement alcalin. Les enzymes du lait proviennent soit du pis de la vache soit des bactéries. Les premiers sont les constituants normaux du lait; on les appelle enzymes originaux. Les derniers, les enzymes bactériens, varient en type et en abondance suivant la nature et la taille de la population bactérienne. Plusieurs des enzymes du lait sont utilisés pour le contrôle de la qualité. Parmi les plus importants, citons la peroxydase, la catalase, la phosphatase et la lipase.

La peroxydase

La peroxydase transfère l’oxygène du peroxyde d’hydrogène (H 2 O 2 ) vers d’autres

substances facilement oxygénables. Ces enzymes sont inactivés si l’on chauffe le lait

à 80C pendant quelques secondes, un fait que l’on peut utiliser pour prouver la

présence ou l’absence de peroxydase dans le lait et par conséquent vérifier si l’on

a atteint ou non une température de pasteurisation supérieure à 80C. Ce contrôle est appelé épreuve à la peroxydase de Storch.

La catalase

La catalase scinde le peroxyde d’hydrogène en eau et en oxygène libre. En calculant

la

quantité d’oxygène que l’enzyme peut libérer dans le lait, il est possible d’évaluer

la

teneur en catalase du lait et d’apprendre si le lait provient d’un pis sain ou malade.

Le lait d’un pis malade a une forte teneur en catalase, alors que le lait frais d’un pis

sain n’en contient qu’une quantité insignifiante. Il existe cependant beaucoup de

bactéries qui produisent le même type d’enzyme. La catalase est détruite si l’on chauffe le
bactéries qui produisent le même type d’enzyme. La catalase est détruite si l’on
chauffe le lait à 75∞C pendant 60 secondes.
La phosphatase
La phosphatase a la propriété de pouvoir scinder certains esters phosphoriques en
acide phosphorique et alcools correspondants. Il est possible de détecter la présence
de phosphatase dans le lait en ajoutant un ester phosphorique et un réactif qui vire
en présence d’alcool libéré. Un changement de couleur révèle que le lait
contient de la phosphatase. Comme la phosphatase est détruite par la
pasteurisation ordinaire (72∞C pendant 15 à 20 secondes), on peut
l’utiliser dans le test à la phosphatase pour déterminer si la
pasteurisation a bien été atteinte. Le test systématique utilisée dans
Acide gras libre
les laiteries s’appelle le test à la phosphatase selon Scharer.
Il est préférable d’effectuer le test à la phosphatase immédiatement
après le traitement thermique. Dans le cas contraire, il faut refroidir
le lait à une température inférieure à +5∞C et l’y maintenir jusqu’à
l’analyse. L’analyse doit être effectuée le jour même, sinon il peut se
produire un phénomène appelé réactivation; il s’agit de la réactivation
d’un enzyme inactivé, qui donne un résultat positif au test. La crème
est particulièrement sensible à cet égard.
Acide gras libre
Acide gras libre
La lipase
Glycérol

La lipase décompose la matière grasse en glycérol et acides gras libres. Un excès d’acides gras libres dans le lait et les produits laitiers donne un goût rance. Dans la plupart des cas, l’effet de cet enzyme semble très limité, mais le lait de certaines vaches peut présenter une forte activité lipasique. La quantité de lipase dans le lait est supposée augmenter vers la fin du cycle de lactation. Dans une large mesure, la lipase est inactivée par la pasteurisation, mais il faut des températures plus élevées pour une totale inactivation. Beaucoup de micro-organismes produisent de la lipase. Cela peut être la cause de nombreux problèmes car cet enzyme est très résistant à la chaleur.

Le lactose

Le lactose est un sucre présent uniquement dans le lait; il appartient au groupe de composés chimiques organiques appelés glucides. Les glucides représentent la source d’énergie la plus importante de notre alimentation. Le pain et les pommes de terre, par exemple, sont riches en glucides et offrent un réservoir de nourriture. Ils se décomposent en composés à haute valeur énergétique, qui peuvent participer à toutes les réactions biochimiques, dans lesquelles ils fournissent l’énergie nécessaire. Les glucides apportent également la matière pour la synthèse de certains composés chimiques importants dans le corps. On les trouve dans les muscles et le foie sous la forme de glycogène. Le glycogène est un exemple de glucide à poids moléculaire élevé. Citons également l’amidon et la cellulose. Ces glucides composés, appelés polysaccharides, ont des molécules géantes constituées de nombreuses molécules du glucose. Dans le glycogène et l’amidon, les globules sont souvent ramifiés, alors que dans la cellulose, ils ont l’apparence de longues chaînes droites. La figure 2.38 présente des disaccharides, c’est-à-dire des glucides composés de deux types de molécule du sucre. Les molécules du saccharose (sucre de canne ordinaire ou sucre de betterave) sont constituées de deux sucres simples (monosaccharides) : le fructose et le glucose. Le lactose (sucre du lait) est un disaccharide, dont la molécule contient les monosaccharides glucose et galactose. Le tableau 2.3 montre que la teneur en lactose du lait varie entre 3,6 et 5,5%. La figure 2.39 montre ce qui se produit lorsque les bactéries lactiques attaquent le lactose. Ces bactéries contiennent un enzyme appelé lactase, qui attaque le lactose en décomposant ses molécules en glucose et galactose. Les autres enzymes des bactéries lactiques attaquent ensuite le glucose et le galactose, qui sont ensuite convertis principalement en acide lactique par le biais de réactions intermédiaires compliquées. Les enzymes qui interviennent dans ces réactions agissent dans un

Fig. 2.37 Représentation schématique de la décomposition de la matière grasse par l’enzyme lipase.

Saccharose Lactose Fructose Glucose Galactose
Saccharose
Lactose
Fructose
Glucose
Galactose

Fig. 2.38 Le lactose et le saccharose se décomposent en galactose, glucose et fructose.

Enzyme lactase de la bactérie lactique

Enzyme lactase de la bactérie lactique Lactose G l u c o s e Galactose Enzymes
Enzyme lactase de la bactérie lactique Lactose G l u c o s e Galactose Enzymes
Enzyme lactase de la bactérie lactique Lactose G l u c o s e Galactose Enzymes
Enzyme lactase de la bactérie lactique Lactose G l u c o s e Galactose Enzymes
Enzyme lactase de la bactérie lactique Lactose G l u c o s e Galactose Enzymes

Lactose

Glucose Galactose

bactérie lactique Lactose G l u c o s e Galactose Enzymes bactériens Acide lactique Glucose

Enzymes bactériens

Acide lactique

Glucose

Galactose

Fig. 2.39 Décomposition du lactose par action enzymatique et formation de l’acide lactique.

certain ordre. C’est ce qui se produit lorsque le lait devient sûr; le lactose se transforme en acide lactique par fermentation. D’autres micro-organismes dans le lait génèrent d’autres produits. Lorsque l’on chauffe le lait à une haute température et qu’on l’y maintient, il brunit

et acquiert un goût de caramel. Ce processus s’appelle la caramélisation; c’est le résultat d’une réaction chimique entre le lactose et les protéines appelée réaction de Maillard. Le lactose est soluble dans l’eau et se présente comme solution moléculaire dans le lait. Dans la fabrication du fromage, la plupart du lactose reste dissout dans le sérum de fromagerie. L’évaporation du sérum de fromagerie dans la fabrication du fromage augmente encore la concentration. Le lactose n’est pas aussi sucré que d’autres sucres; il est environ 30 % moins sucré que le sucre de canne, par exemple.

Les vitamines du lait

Les vitamines sont des substances organiques que l’on rencontre dans de très faibles concentrations chez les animaux et dans les végétaux. Elles sont essentielles aux processus vitaux élémentaires. Bien que généralement très complexe, la composition chimique des vitamines est maintenant connue. Les différentes vitamines sont désignées par des lettres majuscules suivies parfois de chiffres en indice : A, B 1 , B 2 , par exemple. Le lait contient de nombreuses vitamines. Parmi les plus connues, citons les vitamines A, B 1 , B 2 , C et D. Les vitamines A et D sont solubles dans les graisses, ou solvants des matières grasses, alors les autres sont solubles dans l’eau. Le tableau 2.6 indique les différentes vitamines dans un litre de lait de consommation et les besoins quotidiens en vitamines d’un adulte. Le tableau montre que le lait est une source riche en vitamines. Le manque de vitamines (avitaminose) peut entraîner des carences (tableau 2.7).

Tableau 2.6

Vitamines du lait et besoins quotidiens

Vitamine

A

B 1

B 2

C

D

Quantité dans

Besoin quotidien

1 litre de

d’un adulte

lait (mg)

mg

0,2

2

1

2

0,4

1

2

1,7

2

4

5

20

30

100

0,002

0,01

Tableau 2.7

Carences en vitamines et maladies correspondantes

Carence en vitamine A Baisse de l’acuité visuelle dans la pénombre, diminution de la résistance aux maladies infectieuses Carence en vitamine B 1 Arrêt de croissance prématuré Carence en vitamine B 2 Perte d’appétit, indigestion Carence en vitamine C Fatigue, pyorrhée, prédisposition à l’infection (scorbut) Carence en vitamine D Déformation du squelette (rachitisme)

Les minéraux et les sels du lait

Le lait contient un certain nombre de minéraux. Leur concentration totale est inférieure à 1%. Les sels minéraux se rencontrent en solution dans le lactosérum ou dans les composés caséiques. Les sels les plus importants sont les sels du calcium, sodium, potassium et magnésium. Ils se présentent sous la forme de phosphates, chlorures, citrates et caséinates. Les sels de potassium et de calcium sont les plus abondants dans le lait ordinaire. Leur quantité respective n’est pas constante. Vers la fin de la lactation, et surtout dans le cas de maladie du pis, la teneur en chlorure de sodium augmente et donne au lait un goût salé, tandis que la quantité des autres sels diminue en conséquence.

Les autres constituants du lait

Le lait contient toujours des cellules somatiques (globules blancs ou leucocytes). Leur taux est faible dans le lait d’un pis sain, mais augmente si le pis est malade, généralement dans les mêmes proportions que la sévérité de la maladie. Le taux de cellules somatiques dans le lait des animaux sains est généralement inférieur à 200000 cellules/ml, mais il peut y en avoir jusqu’à 400000/ml.

Le lait contient des gaz, quelque 5 à 6 % par volume dans le lait frais du pis, mais à l’arrivée à la laiterie, la teneur en gaz peut atteindre 10% par volume. Les gaz sont constitués essentiellement de dioxyde de carbone, d’azote et d’oxygène. Ils existent dans le lait dans trois états :

1 dissous dans le lait

2 liés et non séparables du lait

3 dispersés dans le lait

Les gaz dispersés et dissous représentent un sérieux problème dans le traitement du lait. En effet, lorsque le lait contient trop de gaz, il est susceptible de d’encrasser sur les surfaces de chauffe.

Les modifications dans le lait et ses constituants

Les modifications au cours du stockage

La matière grasse et les protéines du lait peuvent subir des modifications chimiques pendant le stockage. Ces modifications sont normalement de deux types : l’oxydation et la lipolyse. Les produits de réaction résultants peuvent introduire des goûts atypiques, principalement dans le lait et le beurre.

L’oxydation de la matière grasse

L’oxydation de la matière grasse donne un goût de métal, et celle du beurre un goût huileux de suif. L’oxydation intervient aux doubles liaisons des acides gras insaturés, celles de la lécithine étant les plus exposées aux attaques. La présence des sels ferrique et cuivrique accélère le démarrage de l’oxydation et le développement du

goût de métal, de même que la présence d’oxygène dissous et l’exposition à la lumière, en particulier à la lumière directe du soleil ou celle des tubes fluorescents. Il est possible de contrebalancer partiellement l’oxydation de la matière grasse au moyen de micro-organismes, en pasteurisant le lait à une température supérieure à 80C ou en ajoutant des antioxydants (agents de réduction), tels que le DGA (dodécylgallate). Le taux

maximum de DGA est de 0,00005%. Les micro- organismes, tels que les bactéries lactiques,

consument l’oxygène et ont un effet réducteur. Le goût atypique dû à l’oxydation risque davantage de se produire aux basses températures, car ces bactéries sont alors moins actives. La solubilité de l’oxygène dans le lait est également plus élevée aux basses températures. La pasteurisation haute température est utile, car des composés réducteurs, groupes (SH - ), se forment lorsque le lait est chauffé. Le goût atypique de métal dû à l’oxydation est plus fréquent en hiver qu’en été. Cela résulte généralement de la faible température ambiante et en partie des différences dans le régime des vaches. L’alimentation en été est plus riche en vitamines A et C, qui augmentent la quantité de substances réductrices dans le lait.

On estime généralement que les molécules d’oxygène en singlets ( 1 O 2 ) peuvent oxyder un groupe CH- directement, tout en déplaçant la double liaison et en formant un hydroperoxyde selon la formule :

CH = CH –

1 O 2 +

–CH = CH – CH 2 ——> – CHOOH –

En présence d’ions métalliques légers et/ou lourds, les acides gras se décomposent par paliers en aldéhydes et cétones, ce qui donne des goûts atypiques de type rancidité due à l’oxydation dans les produits laitiers gras. Le déroulement, très simplifié, de l’oxydation (auto-oxydation, en réalité) des acides gras insaturés que nous venons de décrire est extrait de “Dairy Chemistry and Physics” par P. Walstra et R. Jennis.

L’oxydation des protéines

Lorsqu’il est exposé à la lumière, l’aminoacide méthionine se dégrade en méthional avec une participation compliquée de riboflavine (vitamine B 2 ) et d’acide ascorbique (vitamine C). Le méthional, ou 3-mercapto-méthylpropionaldéhyde, est le principal contributeur à ce goût particulier, appelé goût de lumière. Comme la méthionine n’existe pas sous cette forme comme tel dans le lait mais comme l’un des composants des protéines du lait, la fragmentation des protéines doit se produire à l’occasion du développement du goût atypique. Les facteurs associés au développement du goût de lumière sont :

• l’intensité de la lumière (solaire et/ou artificielle, en particulier des tubes fluorescents).

• la durée d’exposition.

• certaines propriétés du lait : le lait homogénéisé s’est révélé plus sensible que le lait non homogénéisé.

• la nature de l’emballage : les emballages opaques, tels que le plastique et le papier assure une bonne protection dans les conditions normales. Voir également le chapitre 8 concernant le maintien de la qualité du lait pasteurisé.

bouchon de crème 4 3 2 1 temp. (∞C) 0 70 75 80 Moyenne de
bouchon de crème
4
3
2
1
temp.
(∞C)
0
70
75
80
Moyenne de certaines expériences
pratiques
Essais en pasteurisateur de laboratoire

Fig. 2.40 Formation d’un bouchon de crème en fonction de la température de pasteurisation. Echelle de 0 (pas d’effet) à 4 (bouchon de crème solide). Toute la pasteurisation fut de courte durée (environ 15 s).

Réf. : Thomé & coll.

La lipolyse

La décomposition de la matière grasse en glycérol et acides gras s’appelle la lipolyse. La matière grasse lipolysée a un goût et une odeur rance, causés par la présence d’acides gras libres de faible poids moléculaire (acide butyrique et acide caproïque). La lipolyse est provoquée par l’action des lipases et favorisée par des températures de stockage élevées. Mais la lipase ne peut agir que si les globules ont été endommagés de façon à exposer la matière grasse. Ensuite seulement, la lipase peut attaquer les molécules de graisse et les hydrolyser. Au cours des traitements en laiterie, les globules gras ont souvent l’occasion d’être endommagés, par exemple, par le pompage, le brassage et la pulvérisation. Il est par conséquent recommandé d’éviter d’agiter inutilement le lait non pasteurisé, car cela risque de généraliser l’action de la lipase et de libérer des acides gras, qui donnent un goût rance au lait. Pour éviter à la lipase de dégrader la matière grasse, il faut l’inactiver par la pasteurisation haute température, qui détruit complètement les enzymes d’origine. Les enzymes bactériens sont plus résistants. Même le traitement UHT ne peut les détruire complètement. (UHT : Ultra-Haute Température; c’est-à-dire jusqu’à 135- 150C ou plus pendant quelques secondes.)

Les effets du traitement thermique

Le traitement thermique effectué à la laiterie permet de tuer les micro-organismes pathogènes qui pourraient se trouver dans le lait. Le traitement thermique provoque également des modifications dans les constituants du lait. Plus la température est élevée et la durée de l’exposition prolongée, plus grandes sont les modifications. Dans certaines limites, il est possible d’équilibrer mutuellement la durée et la température. Un chauffage très court avec une haute température peut avoir le même effet qu’une exposition longue avec une température moins élevée. C’est pourquoi le traitement thermique doit toujours prendre en compte les facteurs temps et température.

La matière grasse

Il a été démontré (Thomé & coll., Milchwissenschaft, 13, 115, 1958) que le phénomène de “bouchon de crème” se produit dès 74C (figure 2.40) lorsque le lait est pasteurisé entre 70 et 80C pendant 15 secondes. Différentes théories ont été étudiées, mais il semble que la matière grasse libre libérée cimente les globules gras lorsqu’ils entrent en collision. L’homogénéisation est recommandée car elle évite la formation du bouchon de crème.

A. Fink et H.G. Kessler (Milchwissenschaft 40, 6-7, 1985) ont démontré que la matière grasse
A. Fink et H.G. Kessler (Milchwissenschaft 40, 6-7, 1985) ont démontré que la matière grasse

A. Fink et H.G. Kessler (Milchwissenschaft 40, 6-7, 1985) ont démontré que la matière grasse libre s’échappe des globules dans la crème à 30% de matière grasse, qu’elle soit homogénéisée ou non, lorsqu’elle est chauffée à une température comprise entre 105 et 135C. On pense que cela est dû à la déstabilisation de la membrane des globules, qui accroît la perméabilité; ensuite, la matière grasse libre agît comme un ciment entre les globules gras qui se collent, et produisent des agrégats stables. Au-dessus de 135C, les protéines déposées sur la membrane du globule gras forment un réseau qui densifie la membrane et la rend moins perméable. L’homogénéisation en aval du stérilisateur est par conséquent recommandée dans le traitement UHT des produits à forte teneur en matière grasse.

Les protéines

On a observé que la principale protéine, la caséine, ne peut pas être dénaturée par la chaleur dans les plages normales du pH et de teneur en sel et protéines. Par contre, les protéines du sérum de fromagerie, en particulier la -lactoglobuline, qui constitue environ 50% des protéine du sérum de fromagerie, sont relativement sensibles à la chaleur. La

dénaturation commence à 65C et elle presque totale lorsque l’on chauffe les protéines à 90C pendant 5 minutes. La dénaturation par la chaleur des protéines du sérum du lait est une réaction irréversible. Les protéines, enroulées au hasard, s’ouvrent, et la -lactoglobuline en particulier, se lie à la fraction -caséine par des ponts de soufre. La figure 2.42 présente la transformation globale. Le blocage d’une grande proportion de la -caséine interfère avec l’aptitude à l’emprésurage du lait, car la présure que l’on utilise dans la fabrication du fromage facilite la scission des micelles caséiques aux emplacements de la -caséine. Plus la température de pasteurisation est élevée pour un même temps de séjour, plus le coagulum devient mou; c’est un phénomène indésirable dans la fabrication du fromage à pâte pressée et demi-pressée. C’est pourquoi il ne faut pas pasteuriser le lait destiné à la fabrication du fromage, et de toute manière pas à des températures telles que 72C pendant 15 à 20 secondes. Dans le lait destiné aux produits laitiers de culture (yogourt, etc.), la dénaturation des protéines du sérum de fromagerie et l’interaction avec la caséine obtenue à 90- 95C pendant 3 à 5 minutes contribuent à améliorer la qualité en réduisant la synérèse et en obtenant une meilleure viscosité. Le lait chauffé à 75C pendant 20 à 60 secondes commence à sentir et à avoir un goût de “cuit”. Cela est dû à la libération de composés sulfureux de la -globuline et d’autres protéines sulfurées.

Membrane intacte. Pas de lipolyse.

Membrane endommagée. La lipolyse de la matière grasse libère des acides gras.

La lipolyse de la matière grasse libère des acides gras. Fig. 2.41 Lorsque la membrane des
La lipolyse de la matière grasse libère des acides gras. Fig. 2.41 Lorsque la membrane des

Fig. 2.41 Lorsque la membrane des globules gras est endommagée, la lipolyse peut libérer les acides gras.

Micelles caséiques Protéines du sérum du lait ( -lactoglobuline) –SH -caséine –SH –SH –SH
Micelles caséiques
Protéines du sérum du lait
( -lactoglobuline)
–SH
-caséine
–SH
–SH
–SH

Fig. 2.42 Pendant la dénaturation, la -caséine adhère à la -lactoglobuline.

Dénaturée ( -lactoglobuline) –SH Ponts de soufre –SH –SH –SH –SH – –S–S–
Dénaturée
( -lactoglobuline)
–SH
Ponts de
soufre
–SH
–SH
–SH
–SH
–S–S–

Les enzymes

Les enzymes peuvent être inactivés par le chauffage. La température d’inactivation varie en fonction du type d’enzyme.

Souvent citées de nos jours parmi la flore de dégradation du lait cru refroidi et des produits laitiers traités thermiquement, certaines bactéries, de l’espèce Pseudomonas, ont des enzymes lipolytiques et protéolytiques extrêmement résistants à la chaleur. Seule une fraction de leur activité est inhibée par la pasteurisation ou le traitement UHT du lait.

Aux températures supérieures à 100C, une réaction se produit entre le lactose et les protéines, qui donne une couleur brunâtre.

Le lactose

Le lactose subit des modifications plus rapidement dans le lait qu’à l’état sec. Aux températures supérieures à 100C, une réaction se produit entre le lactose et la protéine, qui donne une couleur brunâtre. La série de réactions qui se produisent entre les groupes amino de résidus aminoacides et les groupes aldéhydes des glucides du lait est appelée réaction de Maillard ou réaction de brunissement. Elles ont pour effet de brunir le produit, de modifier le goût et de réduire la valeur nutritionnelle, notamment la lysine, l’un des aminoacides essentiels. Il semble possible de distinguer le lait pasteurisé, le lait UHT et le lait stérilisé par leur teneur en lactulose. Le lactulose est un épimère du lactose, formé dans le lait chauffé (Adachi, 1958). On pense qu’il est formé par les groupes amino libres de la caséine (Adachi & Patton, 1961; Richard & Chandrasekhara, 1960). Martinez Castro & Olano, 1982, et Geier & Klostermeyer, 1983, ont démontré que le lait pasteurisé, le lait UHT et le lait stérilisé contiennent différents taux de lactulose : la teneur en lactulose augmente en même temps que l’intensité du traitement thermique.

Les vitamines

La vitamine C est la plus sensible à la chaleur, surtout en présence d’air et de certains métaux. Il est possible cependant d’utiliser un échangeur de chaleur à plaques pour réaliser la pasteurisation en perdant très peu de vitamine C. Les autres vitamines subissent peu de dommages voire pas du tout avec un chauffage modéré.

Les minéraux

De tous les minéraux du lait, seul le très important hydroxyphosphate de calcium dans les micelles caséiques est affecté par le chauffage. Lorsqu’elle est chauffée à plus de 75C, cette substance perd de l’eau et forme de l’orthophosphate de calcium insoluble, qui altère les propriétés du lait pour la fabrication du fromage. Il convient par conséquent de choisir judicieusement la température du traitement.

Les propriétés physiques du lait

L’apparence

L’opacité du lait est due à sa teneur en particules suspendues de matière grasse, de protéines et de certains minéraux. La couleur varie du blanc au jaune en fonction de la coloration (teneur en carotène) de la matière grasse. Le lait écrémé est plus transparent, avec une teinte légèrement bleutée.

La densité

La densité du lait de vache varie généralement entre 1,028 et 1,038 g/cm 3 selon la composition. On peut calculer la densité du lait à 15,5C en utilisant la formule suivante:

d 15,5C =

100

g/cm 3

F

MSD

 

+

+ eau

0,93

1,608

F

=

% matière grasse

MSD

=

% matière sèche dégraissée

% eau

=

100 – F – MSD

Exemple : lait de 3,2% de matière grasse et 8,5% MSD

d 15,5C =

100

3,2

0,93

+

8,5

1,608

+ (100 – 3,2 – 8,5)

= 1,0306 g/cm 3

La pression osmotique

La pression osmotique dépend du nombre de molécules ou particules, et non du poids du soluté. Ainsi, 100 molécules de taille 10 auront 10 fois la pression osmotique de 10 molécules de taille 100. Il s’ensuit que pour un poids donné, plus les molécules sont petites, plus la pression osmotique est élevée.

Tableau 2.8

Pression osmotique dans le lait

Constituant

Poids

Conc.

Pression

D

% de la pres-

moléculaire

normale

osmotique

C

sion osmotique

 

%

bar

totale

Lactose

342

4,7

3,03

0,25

46

Chlorures, NaCl

58,5

0,1

1,33

0,11

19

Autres sels, etc.

2,42

0,20

35

Total

6,78

0,560

100

Réf. : A Dictionary of Dairying, J.G. Davis.

Le lait est formé à partir du sang, les deux étant séparés par une membrane perméable. De ce fait, ils ont la même pression osmotique; autrement dit, le lait est isotonique avec le sang. La pression osmotique du sang est remarquablement constante, même si la composition peut varier pour ce qui est des pigments, des protéines, etc. Les mêmes conditions s’appliquent au lait, la pression osmotique totale étant constituée comme indiqué dans le tableau 2.8.

Le point de congélation

Le point de congélation du lait est le seul paramètre fiable pour vérifier un mouillage. Le point de solidification du lait de vache, mesuré individuellement, est compris entre -0,54 et -0,59C. Dans ce contexte, il convient également de mentionner que lorsque le lait est exposé au traitement haute température (traitement UHT ou stérilisation), la précipitation de certains phosphates provoque l’augmentation du point de congélation. La pression interne ou osmotique détermine également la différence de point de congélation entre la solution et le solvant (eau), si bien que l’abaissement du point de congélation (D dans le tableau 2.8) sert à évaluer cette pression osmotique. Lorsque la composition du lait se modifie pour des raisons physiologiques ou pathologiques (pour cause, par exemple, de lactation tardive et de mastite), le lait est dit anormal, mais la pression osmotique et, partant, le point de solidification, restent constants. Le changement le plus caractéristique est la baisse de la teneur en lactose et l’augmentation de la teneur en chlorure.

L’acidité

L’acidité d’une solution dépend de sa concentration en ions hydronium [H + ]. Lorsque les concentrations en ions [H + ] et [OH ] (hydroxyle) sont égales, la solution est dite neutre. Dans une solution neutre, le nombre de [H + ] par litre de la solution est de 1:10 000 000 g ou 10 7 . Le pH représente la concentration en ions hydronium d’une solution; il est possible de la déterminer mathématiquement comme étant le logarithme négatif de la concentration en ions hydronium [H + ]. pH = – log [H + ] Appliqué à l’exemple ci-dessus, le pH est = - log 10 7 = 7 qui est la valeur type d’une solution neutre. Lorsque [H + ] est 1:100 000 g/l ou

Solution d’hydroxyde de sodium (NaOH) Concentration N/10 (0,1 N). La quantité de N/10 NaOH ajoutée

Solution

d’hydroxyde de

sodium (NaOH)

Concentration N/10 (0,1 N). La quantité de N/10 NaOH ajoutée est indiquée par l’échantillon incolore, qui vire au rouge.

10 6 , le pH est de 6 et la solution acide. Ainsi, plus l’exposant est faible, plus l’acidité est élevée. La valeur du pH d’une solution ou d’un produit représente l’acidité réelle (courante). Le lait normal est une solution légèrement acide, avec un pH compris entre 6,5 et 6,7, la valeur la plus courante étant 6,6. La température de mesure est d’environ 25C. Pour vérifier le pH, on utilise un pH-mètre (ou indicateur de pH).

L’acidité titrable

Il est également possible d’exprimer l’acidité en acidité titrable. L’acidité titrable du lait est la quantité de solution d’ions hydroxyl (OH - ) d’une concentration donnée, nécessaire pour augmenter le pH d’une quantité donnée de lait à un pH d’environ 8,4, c’est-à-dire le pH auquel l’indicateur incolore utilisé habituellement (la phénolphtaléine) vire au rose. Le but de l’épreuve à la phénolphtaléine est de trouver la quantité d’alcali nécessaire au pH pour passer de 6,6 à 8,4.

Si le lait devient sûr à cause d’une activité bactérienne, il faut augmenter la quantité d’alcali requise, et ainsi, l’acidité (ou valeur du titrage) du lait augmente. Il est possible d’exprimer l’acidité titrable en utilisant différentes valeurs, qui mesurent toutes la concentration en hydroxyde de sodium (NaOH) nécessaire au moment du titrage. SH = degrés Soxhlet Henkel. La valeur SH est obtenue en titrant 100 ml de lait avec N/4 NaOH, en utilisant de la phénolphtaléine comme indicateur. Le lait

normal donne une valeur de 7SH environ. Cette méthode est utilisée principalement en Europe centrale. Th = degrés Thörner. La valeur TH est obtenue en titrant 100 ml de lait, dilués avec 2 parties d’eau distillée, avec N/10 NaOH, en utilisant de la phénolphtaléine comme indicateur. Le lait normal donne une valeur d’environ 17Th. Cette méthode est utilisée principalement en Suède et dans la CEI. D = degrés Dornic. Cette valeur est obtenue en titrant 100 ml de lait avec N/9 NaOH, en utilisant de la phénolphtaléine comme indicateur. Le lait normal donne une valeur de 15D environ. Cette méthode est utilisée principalement aux Pays-Bas et en France. % l.a. = taux d’acide lactique. La valeur % a.l. est obtenue en divisant par 100 la valeur de D. Cette méthode est utilisée couramment au R.U., aux USA, au Canada et en Nouvelle-Zélande. Le tableau 2.9 présente les différentes expressions de l’acidité titrable. La figure 2.43 présente un graphique de l’acidité mesurée en degrés Thörner.

un graphique de l’acidité mesurée en degrés Thörner. Echantillon de lait de 10 ml Eau distillée

Echantillon de lait de 10 ml Eau distillée de 20 ml

5 gouttes de phé- nolphtaléine (5 %)

Fig. 2.43 Mesure de l’acidité en degrés Thörner (Th).

Tableau 2.9

L’acidité s’exprime souvent de l’une des façons suivantes

SH

Th

D

% l.a.

1

2,5

2,25

0,0225

0,4

1

0,9

0,009

4/9

10/9

1

0,01

% composition en poids 12 10 8 6 Lactose 4 Matière grasse Caséine 2 Protéine
% composition en poids
12
10
8
6
Lactose
4
Matière
grasse
Caséine
2
Protéine
du
sérum
de
fromagerie
Cendres
0
01
2
3
4
5
6
7

Jours après vêlage

Exemple :

1,7 ml de N/10 NaOH sont nécessaires pour titrer un échantillon de 10 ml de lait. Autrement dit, il faudrait 10 x 1,7 = 17 ml pour 100 ml. L’acidité du lait est par conséquent de 17Th.

Colostrum

Le premier lait qu’une vache produit après la mise-bas s’appelle le colostrum. Il est très différent du lait normal dans sa composition et ses propriétés. Une caractéristique très distinctive du colostrum est sa forte teneur en protéines de sérum de fromagerie:

environ 11%, contr e environ 0,65% dans le lait nor mal, ainsi qu’illustré dans la figure 2.44. Cela a pour effet de coaguler le colostrum lorsqu’il est chauffé. Les immunoglobulines (lg G, dominantes dans le colostrum) représentent une proportion relativement importante des protéines du sérum de fromagerie. Elles protègent le veau de l’infection jusqu’à l’édification complète de son système immunitaire. Le colostrum a une couleur jaune brunâtre, une odeur particulière et un goût plutôt salé. Sa teneur en catalase et peroxydase est élevée. Quatre à cinq jours après la mise- bas, la vache commence à produire du lait de composition normale, que l’on peut mélanger à d’autres laits.

Fig. 2.44 Modifications dans la composition du lait de vache après vêlage.