Biologie Cellulaire (Diapo) - 1

Biologie cellulaire
Université Gamal Abdel Nasser de Conakry (UGANC)

Faculté des Sciences et Techniques de la Santé (FSTS)
Fodé Bangaly MAGASSOUBA, PharmD, MSc, PhD
Maître de Conférences des Universités
Chevalier de l’OIPA/CAMES
Chef du Département des Sciences Pharmaceutiques et
Biologiques (UGANC)
Directeur Général Adjoint de l’IRDPMAG/Dubréka
Tel: (+224) 622.30.24.93/657.43.46.86
E-mail: fbmagas2009@ygmail.com
Programme
1. Méthodes d’études de la cellule
2. Caractéristiques physique et chimique de la

matière vivante
3. Organisation et physiologie de la cellule
• Classification des cellules: procaryotes et eucaryotes
• Organisation et physiologie des eucaryotes
4. Notions sur la culture cellulaire. Différenciation et

problèmes de la différenciation (cancérisation).
5. Eléments de génétiques
Biologie cellulaire
Objectif initial
Décrire avec précision toutes les structures

caractéristiques des cellules, leurs modifications au
cours de la vie des cellules, la diversité de celles-ci
au sein des organismes ou au cours du
développement embryonnaire.
Biologie cellulaire
Grandes étapes
Des progrès constants ont été réalisés grâce à deux types
d’évènements:
– Le développement d’instruments d’optique de plus en plus

puissants (le microscope électronique)
– La convergence de diverses autres approches

développées, telles la génétique, la physiologie, la
biochimie et plus récemment la biologie moléculaire.
Biologie cellulaire
a. Description des structures cellulaires, le

développement de la microcopie photonique
– 1665-1820: lente accumulations d’observations
sur l’organisation cellulaire et tissulaire
(végétaux et protistes)
– 1824-1839: formulation de la théorie cellulaire
(Dutrochet, Schleiden et Schwann)
Biologie cellulaire
– 1855: formulation de la théorie sur la continuité

cellulaire (Virchow)
– 1830-1900: description des principales structures

et organites cellulaires, mise au point des
techniques de la cytologie et de l’histologie)
Biologie cellulaire
b. Premières approches biochimiques et

fonctionnelles (in vivo ou in situ)
– 1897: préparations d’extraits cellulaires de
levures permettant la fermentation → approche
biochimique analytique du processus (Buchner)
– 1920: premier développement des techniques
cytochimiques et cytoenzymologiques,
Biologie cellulaire
– 1924: mise au point de la réaction « nucléale » de
Feulgen (détection de l’ADN)
– 1935-1940: développement des méthodes utilisant
les isotopes pour l’analyses du métabolisme
– 1936-1939: invention de la cytophotométrie en UV
(détection des acides nucléiques par Casperson),
mise au point de test de localisation (Brachet).

Biologie cellulaire
– 1938-1950: développement des techniques de

fractionnement cellulaire et de purification
d’organites (Claude et Brachet).
– 1950-1955: préparation d’extraits cellulaires
spécifiques assurant les fonctions biologiques
complexes: contraction des myofibrilles isolées,
battement des cils, synthèse protéique …
Biologie cellulaire
b. Révolution du microscope électronique et

description des ultrastructures
– 1931-1940: mise au point de microscope
électronique à transmission (Ruska), la première
image d’une cellule parait en 1945 (Porter)
– 1938: invention du microscope électronique à
balayage (Von Ardenne), commercialisé en 1965.
Biologie cellulaire
– 1944: mise au point de la technique d’ombrage

métallique
– 1948-1956: mise au point et développement des
techniques d’ultramicrotomie, de fixation et
d’inclusion en résine appliquées à l’analyse des
multrastructures
– 1955-1959: invention et développement de la
technique de coloration négative.
Biologie cellulaire
– 1955-1956: découverte et développement des

techniques de cryostructures et de cryodécapage.
c. Approche moléculaire et renouveau des analyses

structurales: le lien ultime entre structure et fonctions
– 1941: mise au point des techniques de marquage des

anticorps par greffage de fluorochrome
(immunofluorescence)
Biologie cellulaire
– 1959: utilisation d’anticorps couplés à la ferritine

pour l’immunocytochimie en microscopie
électronique
– 1969: mise au point de la technique d’hybridation
in situ (développement des sondes nucléiques
(Gall et Pardue)
– 1975: invention des hybridomes et production
d’anticorps monoclonaux (Köhler et Milstein)
Biologie cellulaire
– 1981: mise au point de système de renforcement

d’images (vidéo-amplification) permettant de voir
les microtubules isolés
Organisation cellulaire
1. Définition
La cellule est « l’unité », l’élément fondamental
de tout être vivant, simple ou complexe,
bactérien, animal ou végétal.

Cette affirmation repose sur deux évidences:
– Tous les êtres vivants connus existent sous

une forme cellulaire,
– Toute cellule dérive par division d’une cellule

préexistante.
2. Histoire de la notion de cellule

a. Premières observations
a.1. La théorie tissulaire
– La découverte de l’organisation cellulaire de tous les
êtres vivants est étroitement liée aux progrès des
instruments d’optique
– Le microscope composé a été mis au point à la fin du
16ème siècle. Il agrandissait les objets de 150 à 200
fois.
– Son utilisation a permis à HOOKE de décrire (1665)

pour la première fois l’organisation alvéolaire de fin
copaux de liège. Il propose le mot cellule ,
– Ces structures sont ensuite observées dans de très

nombreux autres tissus végétaux
– Malpighi et Grew y décrivent entre 1670 et 1680, de

nombreux « tubes et vésicules ». C’est le début de
l’anatomie végétale
– A partir de 1674, LEUUWENHOEK décrit une

multitude de microorganismes vivants (Bactéries)
– Au début du siècle, l’idée d’une organisation en

tissus des organismes végétaux commence à se
faire jour,
– DUTROCHET réintroduit, en 1820, le terme de

cellule, qui avait disparu depuis 150 ans
2. La théorie cellulaire
– En 1827, AMICI apporte des corrections aux microscope
composé ,
– En 1833, BROWN décrit le noyau de cellules vivantes et
fait remarquer qu’il est constant,
– 18338-1839, la théorie cellulaire fut formulée par
SCHLEIDEN et SCHWANN selon laquelle tout être vivant
complexe est constitué de cellules qui représente l’unité
de base structurale et fonctionnelle de la vie.
– En 1835, DUJARDIN dégage le concept de

protoplasme, substance fondamentale vivante,
– En 1840 et 1845, ce concept fut généralisé,
– En 1855, VIRCHOW démontre que toute cellule est

issue d’une cellule préexistante (omnis cellula e
cellula).
4. Découverte des principaux organites des cellules

eucaryotes
– ABBE et ZEISS décrivent les principales structures

cellulaires. Tous les organites cellulaires, à l’exception
des lysosomes et des perxysomes, étaient identifiés.
– L’avènement du microscope électronique (1931),

apporte des précisions dans l’organisation des
structures.
Deux types de cellules se dégagent:
– Procaryotes: cellules à noyau diffus
– Eucaryotes: cellules à noyau bien défini qui

constituent les êtres pluricellulaires, animaux et
végétaux, ainsi que les champignons
– 1850: distinction de la paroi et du protoplasme

dans les algues (THURET),
– 1857: découverte des mitochondries dans des
cellules musculaires (KOLLIKER),
– 1875: description des chromosomes par
STRASBURGER et FLEMMING,
– 1877: mise en évidence de la membrane
plasmique (PFEFFER),
– 1880-1883: analyse des plastes des cellules

végétales (SCHIMPER, MEYER),
– 1885: découverte des propriétés osmotiques

des vacuoles végétales ‘DE VRIES),
identifiées dès 1884 par NAEGELI,
– 1890-1897: redécouverte des mitochondries

par ALTMANN et BENDA,
– 1897: identification du réticulum

endoplasmique (GARNIER),
– Mise en évidence de l’appareil de Golgi

Outils et techniques d’observation des
cellules
• Objectifs
– Décrire les équipements utilisés dans l’étude

de la cellule,
– Décrire les méthodes d’observation d’une

cellule.
cellules
Types de microscopes
Microscope photonique
C’est un microscope qui utilise la lumière

photonique comme source d’énergie.
cellules
I. Microscope à transmission
Les microscopes dits à transmission, qu’ils soient

photonique ou électronique fournissent des images
d’objets transparents, respectivement à la lumière et
aux faisceaux d’électrons.
cellules
– La puissance est définie par le produit du

grandissement de l’objectif par la puissance de
l’oculaire.
– Cette notion doit être complétée par celle de

pouvoir séparateur qui détermine la qualité optique
réelle de l’appareil.
cellules
• Le pouvoir séparateur est défini comme la distance
minimale séparant deux points du plan objet dont le
microscope donne des images distinctes; sa valeur (d) est
donnée par la formule:
d = 0,6 ʎ/n.sin α
ʎ = longueur d’onde de la lumière utilisée (0,4 à 0,8 μm, si
lumière naturelle)
n = indice de réfraction du milieu situé entre l’objet et la
lentille objectif;
α = demi-angle d’ouverture de l’objet.
cellules
➢Microscope à contraste de phase
✓ Observation Structure dense

✓ Longueur d’onde: 0,2-0,7µ
✓ Observation à sec: 0,35µ
✓ Observation immersion: 0,22µ

cellules
➢ Microscopie à fond noir.
✓ Etude morphologique
➢ Microscopie interférentielle
✓ Interprétation quantitative
➢ Microscopie à fluorescence
✓ Etude cellules fluorescente

cellules
➢ Microscope électronique
Son principe est comparable à celui du microscope
photonique, à la différence près que le faisceau de
photon est remplacé par un faisceau d’électrons.
cellules
Echelle d’utilisation de la microscopie photonique

et électronique
• Microscopie photonique: 1cm – 100µm
– Cellules végétales, animales, bactéries, …
• Microscopie électronique: 100nm – 0,1nm (Å)
– Virus, ribosome, protéine globulaire, petites

molécules, atome,…)
Méthodes d’observation de la cellules
I. Observations vitales
– Il s’agit de l’observation d’un matériel vivant brut.
– Les cellules vivant à l’état isolé, comme les

bactéries ou les protistes (Protozoaires, Algues
unicellulaires), ou bien les cellules sanguines ou
en culture, son seules aisément analysables
(technique du frottis)
– De la même façon, des assemblées de cellules

de faible épaisseur, comme certains épithéliums
animaux ou végétaux (unistratifiés, ou présentant
un petit nombre e couches de cellules) son
faciles à observer.
– Elles doivent être maintenues en vie un minimum

de temps (chambres de survie).
– Une autre difficulté des observations vitales

tient au fait que les cellules les cellules ont en
général un contenu transparent et incolore,
d’où l’impossibilité d’observer les structures
internes.
II. Colorants vitaux
De nombreuses techniques de coloration, dites

vitales ont été empiriquement mises au point,
permettant de visualiser pendant des périodes plus
ou moins longues, différentes structures cellulaires.
Exemples de colorants vitaux:

- Rouge neutre (vacuole, noyau)
- Bleu brillant de crésyl (vacuole, noyau)

III. Observation après fixation
Elle s’applique aux objets non transparents et

nécessite des coupes pour mieux observer les
structures internes des cellules. Elle exige
l’utilisation des colorants sublétaux ou létaux.
a. Méthodes de fixation
✓Physique
• Froid,
• Chaleur
✓Chimique (substances chimiques)

➢ Colorants protoplasmiques ou létaux

(après fixation→coupe)
- Vert Janus, violet de méthyle

(mitochondries)
- Violet cristal (noyau)
- Rodhamine (chloroplastes)
Applications médicales de la fixation
• Hématologie
• Bactériologie
b. Etapes de l’observation d’un tissu épais
– Fixation: tuer la cellule en modifiant le moins

possible les structures internes des cellules
(acides, alcools, aldéhydes…)
– La déshydratation: éliminer l’eau et la remplacer

par un solvant (alcool, xylène, toluène..)
– Inclusion: imprégner totalement les cellules

d’une substance durcissante qui permettra une
coupe fine et régulière (paraffine)
– Coupe:
Elle a pour but de réaliser des sections fines

(épaisseur comprise entre 2 et 10μm). Elle se
réalise avec le microtome.
– Coloration:
Elle permet de teinter de façon différentielle les

divers territoires de l’échantillon biologique.
– Montage:
Il a pour but de rendre la préparation

permanente, observable pendant des années en
la recouvrant avec une goutte de résine.
Méthodes d’analyse de la cellule
1. Ultracentrifugation différentielle
Séparation basée sur le poids et la densité des

objets
▪ homogénéisation
▪ centrifugation
2. Méthodes chimique
a. Réaction de Brachet
Péroxydase (Ag) + antipéroxydase (Ac) → complexe Ag-Ac
Complexe Ag-Ac + Fluorescent → complexe visualisé
✓ Localisation d’un anticorps
Ag + Ac/péroxydase → complexe Ag-Ac
Complexe Ag-Ac + Fluorescent → Complexe visualisé

b. Techniques chromatographiques
La chromatographie est une technique physique de
séparation d'espèces chimiques. L'échantillon
contenant une ou plusieurs espèces est entraîné
par un courant de phase mobile le long d'une phase
stationnaire ; chaque espèce se déplace à une
vitesse propre dépendant de ses caractéristiques de
taille et de poids.
Différents types (Par nature de la phase mobile)

• Chromatographie sur couche mince (CCM ou TLC
en anglais) ;
• Chromatographie en phase gazeuse (CPG ou GC
enanglais) également appelée CPV
(chromatographie en phase vapeur) ;
• Chromatographie en phase liquide (CPL ou LC en
anglais) ;
– Chromatographie en phase liquide à haute

performance (CLHP ou HPLC en anglais) ;
– Chromatographie en phase supercritique (CPS

ou SFC en anglais).
Equipement
– Cuve chromatographique (CCM)
– Phase solide
– Phase liquide
– Etalon
– Révélateur
• Utilisations médicales
✓Séparation et identification des protéines

présentes dans les liquides organiques.
Notamment dans le sang (plasma/sérum), dans
l'urine, les larmes ou le liquide cérébro-
spinal (liquide céphalo-rachidien).
c. Electrophorèse
La technique de l'électrophorèse est fondée sur le

déplacement d'ions (molécules chargées positivement
ou négativement) sous l'effet d'un champ électrique.
Du fait de leurs caractéristiques propres et en fonction
des conditions de l'électrophorèse ces ions auront des
vitesses de migration différentes, ils vont donc se
séparer les uns des autres.
b. Techniques électrophorétiques
– La technique de l'électrophorèse est fondée sur le
déplacement d'ions (molécules chargées
positivement ou négativement) sous l'effet
d'un champ électrique. Du fait de leurs
caractéristiques propres et en fonction des conditions
de l'électrophorèse ces ions auront des vitesses de
migration différentes, ils vont donc se séparer les uns
des autres.
– Les molécules cationiques (+) migrent vers

l'anode (-) et les molécules anioniques (-) se
déplacent vers la cathode (+).
– Electrophorèse sur papier ;
– Electrophorèse sur acétate de cellulose ;

– Electrophorèse sur
gel (amidon, agar, agarose, polyacrylamide, etc.).
Equipement
• Cuve chromatographique (CCM)
• Phase solide
• Phase liquide
• Etalon
• Révélateur
• Utilisations médicales
L'électrophorèse permet de séparer et d'identifier les

protéines présentes dans les liquides organiques. Notamment
dans le sang (plasma/sérum). Dans une électrophorèse du
plasma sanguin normale, l'albumine migre rapidement et sa
concentration est élevée, à l'inverse des gama-globulines.
L'électrophorèse peut également détecter la présence de
protéines dans l'urine, les larmes ou le liquide cérébro-
spinal (liquide céphalo-rachidien).
Caractéristiques chimiques de la
matière vivante
1. Les Glucides
Objectifs
1. Définir les glucides
2. Décrire les types d’isoméries
3. Décrire les différents oses
4. Dégager la différence entre ose et oside
matière vivante
Plan de la leçon
1. Généralités
2. Oses
3. Types d’isoméries
4. Aldoses et cétoses
5. Osides
matière vivante
1. Glucides
• Définition
Ce sont des polyhydroxyaldéhydes ou
polyhydroxycétones.
• Exemples (amidon, glycogène, etc.)
• Importance
– Source d’énergie (glucose)
– Rôle (cellulose, chitine, etc.)
– Industrie (médicaments, aliments, etc.)
matière vivante
1.1. Oses (monosaccharides)
• Définition
Ce sont des molécules comportant à la fois
plusieurs fonctions alcools et une fonction
réductrice (aldéhydique ou cétonique).
• Exemples: Glycéraldéhyde,
dihydroxyacétone)
matière vivante
• Classification
- Soit le nombre d’atome de carbone (triose,
tétrose, etc.)
- Nature de l’ose (aldose, cétose)
- Soit la nature de la composition (holosides,
hétérosides)
matière vivante
Isoméries
– Isomérie D
– Isomérie L
– Isomérie α
– Isomérie β
matière vivante
Cyclisation de la structure
– Forme pyranne (aldose)
– Forme furanne (cétose)
matière vivante
1. Aldose
– Définition
Ce sont des oses dont la fonction réductrice
est aldéhydique.
2. Cétose
– Définition
Ce sont des oses dont la fonction réductrice
est cétonique.
matière vivante
Oside
Ce sont des substances dont l’hydrolyse libère un
ou plusieurs oses.
Holoside
Ce sont des substances dont l’hydrolyse ne donne
que des oses
Hétéroside
Ce sont des substances dont l’hydrolyse libère,
outre des oses, des substances non glucidiques, ou
aglycones.
matière vivante
Les lipides
Objectifs
1. Définir les lipides
2. Décrire les différents types de lipides
matière vivante
Plan de la leçon
1. Définition
2. Différents types de lipides
matière vivante
1. Définition
Ce sont des esters d’alcool (glycérol) et
d’acide gras de poids moléculaire élevé
Lipide = Matière grasse (ancien nom)

2. Caractéristiques
• Généralement solubles dans les solvants
organiques (éther, chloroforme, benzène, etc.)
• Insolubles dans l’eau et dans l’alcool
matière vivante
3. Différents types de lipides
3.1. Lipides simples
Ce sont des substances dont l’hydrolyse
produit uniquement des alcools et des acides
gras
matière vivante
3.1.1. Glycérides = matières grasses
proprement dites.
Ce sont des triesters de la glycérine et
d’acides gras de poids moléculaire élevé.
Ils sont plus ou moins liquides à la
température ordinaire.
matière vivante
3.1.2. Cérides (cires)
Ce sont des esters d’acides gras et
d’alcools monovalents, de poids
moléculaire élevé.
3.1.3. Stérides (cholestérines)
Ce sont des esters d’acides gras et d’alcools
polycycliques (stérols)
matière vivante
3.2. Lipides complexes
3.2.1. Glycérophospholipides (phosphatides):
Glycérides où 1 fction alcool est estérifiée
par l’acide phosphorique
• Acides phosphatidiques
Glycérol estérifié par 2 acides gras et par l’acide
phosphorique
• Phosphoaminolipides:
Choline estérifiée par l’acide phosphorique.
matière vivante
3.2.2. Glycolipides
Diglycéride où la fction alcool libre 1 ou
plusieurs oses (sphingolipides)
matière vivante
Les protéines
Objectifs
• Définir l’aminoacide
• Enumérer les nomenclatures des aminoacides
• Faire la classification des aminoacides selon la
polarité du radical R
• Enumérer les aminoacides essentiels
• Définir un peptide
• Expliquer la nomenclature des peptides
matière vivante
Plan de la leçon
1. Aminoacides
2. Nomenclature
3. Classification
4. Acides aminés essentiels
5. Peptides et protéines
matière vivante
Les Protéines
1. Définition
Ce sont des substances organiques
essentiellement constituées d’aminoacides et
souvent d’autres.
matière vivante
Aminoacides
1. Définition
Ce sont des acides carboxyliques porteurs de
fonctions amines en position alpha.
2. Nomenclature
– Acides 2-aminoacides
– Acides α-aminoacides
matière vivante
3. Classification
3.1. Acides aminés R apolaire
– Alanine (Ala)
– Valine (Val)
– Leucine (Leu)
– Isoleucine (Ile)
– Méthionine (Met)
– Phénylalanine (Phe)
– Tryptophane (Trp)
– Proline (Pro)
matière vivante
3.2. Acides aminés R polaire
– Glycine ou glycocolle ( Gly)
– Sérine (Ser)
– Thréonine (Thr)
– Cystéine (Cys)
– Tyrosine (Tyr)
– Asparagine (Asn)
– Glutamine (Gln)
matière vivante
3.3. Acides aminés R négativement chargé
– Acide aspartique (Asp)
– Acide glutamique (Glu)
3.4. Acides aminés R positivement chargé
– Lysine (Lys)
– Arginine (Arg)
– Histidine (His)
NB: Ce sont des amphotères
matière vivante
4. Acides aminés essentiels (indispensables)
– Thréonine
– Phénylalanine
– Tryptophane
– Lysine
– Leucine
– Valine
– Isoleucine
matière vivante
Peptides et protéines
Les peptides et les protéines sont formés par
des enchainements d’aminoacides liés entre eux
par des liaisons peptidiques.
Oligopeptides: di, tripeptides

Polypeptides: à partir de tétrapeptides
matière vivante
Classification des Protéines (en fonction de la
composition)
– Holoprotéines
Composés rien que d’aminoacides
– Hétéroprotéines
Composés d’aminoacides et autres non protéiques
(groupement prosthétique).
matière vivante
Nomenclatures des peptides
– Notion de résidu (Glycine)
– Notion de suffixe «yl» (alanyl-valyl-
phénylalanyl-isoleucine.
Classification des cellules
Objectif
1. Décrire les caractéristiques des cellules
eucaryotiques.
2. Dégager les différences entre les cellules
végétales et cellules animales.
3. Décrire les caractéristiques des cellules
procaryotiques.
I. Eucaryotes
Ce sont des êtres vivants unicellulaires ou
pluricellulaires, constitués de cellules de taille en
général relativement grande.
1. Caractéristiques générales
– Taille moyenne: 10 à 100 μm, mais certaines
peuvent être significativement plus grandes et
atteindre des dimensions de l’ordre de cm
– Elles sont 1000 à un million de fois plus grosses

que les cellules procaryotes.
– Les cellules eucaryotes sont subdivisées en

territoires limités par des membranes simples ou
doubles, appelés organites,
– Ces territoires cytoplasmiques, ou
compartiments, accomplissent des fonctions
physiologiques spécialisées ;
– Ils fonctionnent en étroite relations.

– Ces organites comprennent:
• Le noyau, qui renferme l’essentiel du matériel

génétique de la cellule,
• Les mitochondries et les plastes (ces

derniers chez les végétaux et certains
Protistes). Leur principale fonction est la
photosynthèse. Ils sont très développés,
• Le réticulum endoplasmique et l’appareil de

Golgi, qui forment des sacs unimembranaires
aplatis dont les fonctions sont: sécrétion de protéines
et de polysaccharides et synthèses de lipides
membranaires.
• Les lysosomes, les peroxysomes et les
endosomes, impliqués dans des processus de
digestion intracellulaire ou de métabolisme
oxydatif non générateur d’énergie,
• Les vacuoles, un compartiment spécifique du

monde végétal, dont les fonctions sont également
divers,
• Le hyalopasme, milieu dans lequel baignent les
organites précédemment cités, hautement
structuré par un cytosquelette. Fonctions:
mouvements intracellulaires, déplacements,
exocytose, endocytose.
– Mode de reproduction sexuée, pour la plupart,

donc existence d’un cycle haploïde et d’un cycle
diploïde.
a. Cellules animales
– Les cellules animales sont organisées en tissus,

organes et appareils.
– Communiquent par des jonctions intercellulaires

ou séparées par la matrices extracellulaire.
– Elles sont spécialisées en:
• Cellules nerveuses
• Cellules sécrétrices
• Cellules musculaires
b. Cellules végétales
– Les cellules des végétaux sont de grande taille (50 à 250
μm), et une
– forme généralement anguleuse et géométrique. Comme
les cellules animales, tous les organites précédemment
cités (exception faite des lysosomes et des centrioles) y
sont présents.
– Elles présentent la paroi cellulosique et les vacuoles.
Les chloroplastes,
d. Champignons
– Les cellules possèdent une organisation typiquement végétale:
– Pourvues d’une paroi épaisse faisant office de squelette externe

et d’une vacuole centrale occupant un volume important.
– Comme les cellules animales, elles ne contiennent de

chloroplastes
– D’autres caractéristiques biologiques les différencient des

végétaux verts : leur paroi contient un polymère (la chitine) et
leurs réserves glucidiques sont constituées de glycogène
directement accumulés dans le hyaloplasme
d. Protistes
– On rassemble sous ce terme tous les organismes eucaryotiques
unicellulaires à l’exception des champignons unicellulaires. Il
s’agit d’un ensemble très hétérogène au plan systématique et
réunissant un nombre d’embranchements considérable.
– La classification de ces êtres reste très discutée. Les Protistes
se reproduisent par multiplication végétative (division binaire
ou mitose), mais la plupart d’entre eux pratiquent aussi la
reproduction sexuée, dans le cadre de cycles de vie d’une
grande diversité.
– Protophytes
Présentent des caractéristiques de cellules
végétales, avec paroi et plastes, et sont des
êtres chlorophylliens typiques autotrophes
– Protozoaires
sont de type animal, en ce sens qu’ils sont
dépourvus de plastes, donc hétérotrophes, et
en général mobiles.
II. Procaryotes
– Les organismes procaryotiques sont en grande

majorité unicellulaires, généralement de forme
sphérique ou en bâtonnets
– Les plus complexes présent une organisation

filamenteuse ou de type pseudomycélien
– On utilise généralement le terme de Bactéries pour

désigner les différentes espèces de Procaryotes.
– Eubactéries
• Gram positif
Ce sont les Procaryotes classiques. Ils sont classés,

depuis 1880, sur la base du test de coloration dit
« « de Gram » en deux grands groupes
correspondant à deux types d’organisation des
enveloppes limitantes, il s’agit des bactéries à
Gram positif et des bactéries à Gram négatif.
– Gram négatif
Ce sont les plus nombreuses en termes de genres.
Plusieurs réalisent la photosynthèse et les
chimiosynthèses et sont autotrophes ; certains d’entre
eux sont capables de fixer l’azote atmosphérique. Ces
bactéries sont caractérisées par l’existence de deux
membranes phospholipidiques limitantes encadrant un
espace nommé périplasme (peptidoglycane).
Plan de la leçon
– Différentes catégories de cellules
– Description de chaque catégorie de cellule
1. Eucaryote
• Noyau
• Matériel génétique (ADN)
• Chromosome
2. Procaryote
• Noyau absent (nucléoïde)
3. Virus
• Isolé, ne manifeste aucune activité de vie,
• Pénétré dans 1 cellule, matériel génétique
se multiplie,
• Commande les synthèses de protéines
virales.
A. Anatomie de la cellule eucaryote

– Protoplasme
– Membrane plasmique
– Noyau
• Pores
• Chromatine
• Nucléole
– Cytoplasme
• Morphoplasme
➢Réticulum endoplasmique granuleux
➢Réticulum endoplasmique lisse
➢Mitochondries
➢Appareil de Golgi
➢Lysosomes
➢Préroxysomes
➢Centre cellulaire
➢Microtubules
➢Microfibrilles
➢Hyaloplasme
– Inclusions cytoplasmiques (paraplasme)

• Substances mises en réserve
(granulations)
➢Glycogène
➢Vacuoles (inclusions lipidiques)
➢Pigments
➢Cristalloïdes
B. Anatomie de la cellule procaryote

– Différences avec eucaryote
• Taille
• Absence de noyau
– Classes de procaryotes
• Bactéries
• Cyanophycées
Structure de la cellule bactérienne

– Cytoplasme
• Ribosomes
• Inclusions cytoplasmiques
• Mésosomes (mitochondries)
– Nucléoïdes
– Capsules
C. Anatomie des virus

C.1. Définition
Ce sont des microbes plus petits que les
bactéries. Leur taille est comprise entre 15
et 350 nm. La plupart d’entre eux sont des
agents pathogènes
C.2. Structure
Les virus sont d’une organisation
symétrique.
• Virus à symétrie cubique (20 faces et 12
sommets)
–Exemples: adénovirus (pharyngites,
conjonctivites, pneumopathies.
• Virus à symétrie hélicoïdale
–Exemples: virus de la mosaïque du
tabac
Revêtement cellulaire
Objectifs
1. Décrire le revêtement cellulaire chez les
métazoaires et les métaphytes,
2. Décrire la structure de la membrane plasmique, cell
coat et le cytosquelette sous-membranaire,
3. Décrire les propriétés de la membrane plasmique,
4. Décrire les fonctions du revêtement cellulaire
5. Décrire les spécialisations de la membrane
plasmique
6. Décrire le revêtement cellulaire des cellules
procaryotes.
Revêtement cellulaire (Eucaryotes)
Plan de la leçon
– Les métazoaires et les métaphytes
– La membrane plasmique
– Le cell coat
– Le cytosquelette
– Les fonctions du revêtement cellulaire
– Les spécialisations de la membrane
plasmique
– Le revêtement des cellules procaryotes.
CHEZ LES METAZOAIRES

1. Définition
Les métazoaires sont des êtres
pluricellulaires qui appartiennent au
règne animal.
2. Structure
– La membrane plasmique,
– Le cell coat
– Le squelette sous-membranaire
CHEZ LES METAPHYTES

1. Définition
Les métaphytes comprennent l’ensemble des
végétaux pluricellulaires et principalement les
végétaux chlorophylliens.
2. Structure
Sa structure est identique à celle des cellules
animales, sauf qu’elle est doublée
extérieurement d’une paroie de nature pectino-
cellulosique très rigide.
I. LA MEMBRANE PLASMIQUE
A. Définition
C’est une membrane biologique dont la

fonction fondamentale consiste à délimiter le
milieu intracellulaire et à le séparer du milieu
extracellulaire.
La perméabilité de la membrane plasmique

commande:
– le transport des substances (croissance);
– Le transfert d’informations (hormones)
L’analyse de l’information intervient dans:

– Les mécanismes de reconnaissance cellulaire;
– Inhibition de contact;
– Comme support d’activités enzymatiques diverses;
– La fixation de substances médicamenteuses
– La fixation de virus, toxines ou de cellules;
– Le transfert d’informations extracellulaires.
B. Structure de la membrane plasmique

– Triplet de feuillets pour ttes les membranes
cellulaires, excepté le centre cellulaire;
– Composition biochimique différente
C. Le concept actuel: Le modèle en mosaïque de

lipides-protéines (Singer et Nicolson, 1966, 1970, 1971)
On admet actuellement que la membrane plasmique est

constituée:
– Un double feuillet de lipides
– Des protéines intrinsèques (environ 70% des
protéines membranaires)
– Des protéines extrinsèques
II. LE CELL COAT

A. Définition
Le cell coat est une couche fibrillaire
localisée à la surface de la membrane
plasmique, dont l’intégrité est essentielle au
maintien des activités physiologiques vitales
de la cellule.
B. Constitution chimique
B.1. Eléments intrinsèques
• Les glycolipides, porteurs des antigènes des
groupes sanguins A et B.
• Les glycoprotéines
• Les protéoglycanes
B.2. Eléments extrinsèques

• La fibronectine, intervient en favorisant l’adhésion
de la cellule à son substrat (produite mais pas
conservée par la cellule cancéreuse).
III. Le cytosquelette sous-membranaire
• Les microtubules
• L’actine sous membranaire, contractiles,

responsable des mouvements des
protéines.
IV. Propriétés de la membrane plasmique

– Mobilité des constituants membranaires
• Mobilité des lipides
➢ Mouvements de déplacement
(molécules courtes et non saturées)
➢Mouvements de flexibilité (molécules
non saturées, moins de cholestérol)
• Mobilité des protéines

➢Protéines globulaires distantes les unes des
autres (groupe carbonyl COO-)
➢Répartition des glycoprotéines (formation de
cape)
• La fluidité membranaire dépend:
➢D’un contrôle externe, modifications du milieu,
effet des molécules intrinsèques (effet trans)
➢D’un contrôle interne (effet cis)
V. FONCTIONS DU REVÊTEMENT CELLULAIRE

La membrane plasmique joue un rôle
essentiel dans la pénétration de substances
dans la cellule, dans la réception
d’informations d’origine extracellulaire, et
dans leur transmission au milieu
intracellulaire.
A. Les transports à travers la membrane plasmique

ou transports perméatifs
I. Les transports passifs
Ils sont conditionnés par:
• La taille des molécules;
• Le coefficient de partition (rapport solubilité
dans les lipides/solubilité dans l’eau);
• Le gradient de concentration
➢Applications
– Liposomes:
Microsphères renfermant des phospholipides,
limités par une double couche lipidique,
renferment les principes actifs relativement peu
solubles dans les lipides.
II. Les transports par solvant

• Formation des « pores » (action des
antidiurétiques)
III. Les transports facilités (notion de perméase

et de ligand)
1. Le transport du glucose
• La vitesse de pénétration du glucose est
proportionnelle à la concentration dans le milieu
extérieur;
• A partir d’une certaine concentration et au-dessus,
la vitesse de pénétration n’augmente plus;
• Le transport du glucose est inhibé par des
substances ayant une conformation spatiale
voisine;
• Le transport est inhibé par un nombre de réactifs ayant

en commun la possibilité de réagir avec les chaines
latérales des protéine;
• Seul le D-glucose pénètre dans l’hématie, alors que le

L glucose n’y pénètre pas.
• Ceci explique l’existence dans la membrane plasmique

des structures laissant passer certaines molécules.
2. Les substances ionophores

a. Origine et fonctions
• Certains microorganismes synthétisent des
cposés qui augmentent la perméabilité de la
membrane à certains ions (ATB transporteurs ou
ionophores)
• Exemples:
– Valinomycine multiplie /10000 la qté de K
traversant la mbrane/unité de tps
– Gramicidine A a une activité moins sélective.
b. Mode d’action: Ces antibiotiques

transporteurs forment:
• Soit un canal transmembranaire
• Soit une navette capturant l’ion hydraté sur la

face externe et le libérant sur la face interne.
IV. Les transports actifs

1. Définition
Le transport actif s’effectue contre le
gradient de concentration. Il consomme une
énergie d’origine cellulaire
2. Transport actif des ions

• A 37°
– K+ intracellulaire
– Na+ extracellulaire
• A 0°: Phénomène contraire
• Ce mouvement s’arrête si glycolyse inhibée
(thermosensibilité)
• La pompe à Na et K est un oligopolymère
protéique transmembranaire (Na+-K+ ATPase)
– Constitution de la pompe à Na+-K+ ATPase
• Grosse sous-unité α (95 k-daltons),
➢site de fixation et d’hydrolyse de l’ATP (face

interne)
➢Site de fixation des substances stéroïdes

cardiotoniques (face externe)
• Petite sous-unité (40 k-daltons)

Mode de fonctionnement de la pompe à Na+
• Phosphorylation de l’enzyme par hydrolyse de

l’ATP en présence de Mg++ et de 3 Na+
• Les 3 Na+ se fixent ds le site récepteur localisé sur
la face intracellulaire de la molécule Na+-K+
ATPase
• L’enzyme phosphorylée modifie sa configuration
et amène les 3 Na+ sur la face externe
– Une déphosphorylation de l’enzyme s’accompagne de la

libération de 3Na+ à l’extérieur de la cellule et de
l’accrochage de 2K+
– La molécule Na+ - K+ ATPase reprend sa forme initiale en
libérant les ions K+ à l’intérieur de la cellule.
L’ouabaïne, la digitaline se fixent sur le site récepteur des
stéroïdes cardiotoniques , inhibent le fonctionnement de la
pompe → concentration↑ Na+ et Ca++ → contractions
cardiaques.
3. Transport actif du glucose

• Le transport dépend de la présence d’une
perméase spécifique
• Transport sucre et acide aminé utilise l’énergie
fournie par hydrolyse de ATP,
• Ces substances sont couplées avec un flux d’ions
• L’ion Na+ et le glucose se lient à une protéine
spécifique de transport, pénètrent ensemble ds la
cell.
• Mouvement simultané de 2 sbstces (cotransport)
• Transport dans la même direction Na+ et glucose

(symport)
• Le Na+ est pompé hors de la cellule par Na+-K+ et

c’est là qu’intervient l’énergie fournie par l’ATP.
B. Les transports cytotiques et les

mouvements de la membrane
I. Transports cytotiques
– Endocytose
• Macropinocytose
✓Rabattement d’1 lame ectoplasmiq sur le corps
cellulaire
✓Invagination de la membrane plasmique
• Micropinocytose
• Phagocytose
a. Définition
La phagocytose est l’ensemble des phénomènes

qui aboutissent à la capture et à la destruction des
objets par les phagocytes.
c. Déroulement de la phagocytose
✓L’opsonisation
✓Le chimiotactisme
✓Le contact
✓L’adhésivité
✓La phase rhéologique
– Exocytose
✓Mécanisme de l’exocytose
• La vacuole se déplace pour adhérer à la face
interne de la membrane plasmique
• Contraction des microfilaments
✓Origine et nature des produits transportés
• Produits endogènes (mucigène, enzymes,
hormones,..)
• Produits exogènes (objets capturés à
l’extérieur).
II. Les mouvements de la membrane

– Les mouvements de bouillonnement
a. Nature de ces mouvements
b. Signification
➢Cellule en mauvais états
➢Pendant la mitose
➢En relation avec la pression osmotique
intracellulaire.
– Les mouvements de locomotion
a. Les membranes ondulantes
• Définition
Les membranes ondulantes sont des expansions
cytoplasmiques fines, sortes de voiles ou de lames
minces qui sont animées de mouvements
d’ondulation assurant à la cellule un déplacement
dans un milieu liquide, de 15 µm à l’heure à 37°.
• Le rôle des microfilaments (cytochalasines)

b. Les pseudopodes
• Définition
Ce sont des prolongements émis par une cellule,
qui adhèrent au substrat et qui lui permettent de se
mouvoir. Ils ont une morphologie variable.
• Mécanisme
➢Adhésivité
➢Traction
• Les déplacements des sous unités membranaires

au cours des mouvements de la membrane
• Rôle des microfilaments

C. Propriétés et fonctions du cell coat

– Protection de la membrane plasmique
– La charge cellulaire de surface
• Négative
• Présence de l’acide sialique
– Fonction absorbante du cell coat
• In vitro (lipopolysccharides, cardiolipines)
• In vivo
➢Les anticorps cytophiles
➢Les antigènes solubles
– Rôle dans la perméabilité

• L’acide sialique traité avec la
neuraminidase s’oppose à l’absorption de
K+
• La neuraminidase est sans effet sur la
perméabilté du Na+
• Le cell coat a un rôle stabilisateur
– Rôle dans les phénomènes d’adhésivité cellulaire

• Mise en évidence
• L’adhésivité spécifique (reconnaissance mutuelle)
• Les substances responsables de l’adhésivité
➢Le Ca (chélation provoque séparation des
blastomères)
➢Les cell ligands (glycoprotéines + Ca )
➢L’acide sialique
NB: les ligands ne sont pas véritablement spécifiques
– Rôle du cell coat dans les phénomènes de

reconnaissance.
Généralités: Les Ag de surface
• Les cellules sont capables de reconnaitre le soi et
le non-soi;
• Présence de glycoprotéines de surface (Ag de
surface).
a. Nature des Ag de surface

• Glycoprotéines (support des Ag M, N, et des Ag du
CMH
• Glycolipides (support Ag A, B, H, et l’Ag tumoral
spécifique cytolipine H)
b. Visualisation des Ag de surface
• Formation de complexes par fixation des glucides
spécifiques par ferritine/phytohémagglutinine
• Localisation des sites antigéniques.
D. Les échanges d’informations

– Notion de cellule émettrice
– Notion de cellule réceptrice
– Si cellule émettrice distante de cellule réceptrice,

transmission de l’information par hormone
– Si cellules contigües, transmission par couplage

I. Hormones et membrane plasmique

– Phase intramembranaire
• Le site récepteur
• La partie amplificatrice (fonctionnement de
l’adénylcyclase)
• Le transducteur
– Phase intracytoplasmique
• Adénylcyclase activée transforme ATP en AMP
• Dans le cas du glucagon, l’AMP qui active

phosphorylase (glycogénolyse)
• Adénylcyclase est contrôlée par

phosphodiestérase.
II. Couplage des cellules

– Les zones de couplage (zones de jonction
intercellulaire)
• Les tight junctions
• Les gap junctions
• Les septale like junctions
• Les desmosomes
a. Les tight junctions (jonctions serrées)

• Définition
Ce sont des régions spécialisées de la membrane,
où les feuillets externes établissent un contact si
étroit qu’ils obturent complètement l’espace
intercellulaire et empêche le passage de toute
substance.
• Localisation (cellules endothéliales, cellules

hépatiques,..)
• Structure (constituée de 5 feuillets)
• Fonctions (échanges par cellules)
b. Les gap junctions (jonctions

communicantes)
• Définition
Les gap junctions sont des régions spécialisées des

membranes de deux cellules adjacentes, qui se
caractérisent essentiellement par un rapprochement
des deux membranes.
• Structure (comprend 7 feuillets)

• Organisation moléculaire (connexine)
c. Les septale like junctions (jonctions septées)
• Définition
Ce sont des zones d’attache spécialisées des
membranes cellulaires, où celles-ci sont réunies par
des « ponts » ou septa (septum) qui traversent
l’espace intercellulaire.
– Signification des zones de couplage

• Responsables de passage de petites molécules
• Elles dépendent de la présence de Ca++ et d’ATP
• Elles transmettent des informations d’1 cellule à

l’autre.
a. Inhibition de contact
– Blocage des mouvements cellulaires
– Perturbation de la synthèse de l’ADN.
– Les cellules cancéreuses sont inaptes à former des
zones de couplage
– Ne possèdent plus l’inhibition de contact
– N’émettent plus d’informations
– Mais susceptibles d’en recevoir et de s’y conformer.
E. Le revêtement des cellules tumorales
E.1. L’agglutinabilité des cellules cancéreuses
– La concanavaline A (lectine) agglutine les cellules
cancéreuses, mais pas celles normales
– Les cellules normales sont agglutinées après
trypsinisation
– La concanavaline se fixe sur les sites récepteurs du
cell coat
– Dans les cellules cancéreuses, ces sites sont
accessibles,
– Dans les cellules normales ces sites sont
inaccessibles,
– La trypsine lyse les protéines qui les masquent.
E.2. Morphologie du cell coat des cellules

cancéreuses.
• Les cellules cancéreuses ont un cell coat
plus épais que celui des cellules normales
E.3. Modifications des propriétés du cell coat

– Modifications de la migration électrophorétique,
– Apparition de nouveaux antigènes,
– Perte d’antigènes,
– Apparition d’Ag embryonnaires,
– Réponse modifiée aux régulateurs
physiologiques
– Modification de l’inhibition de contact,
– Diminution ou disparition des jonctions
intercellulaires (tight ou gap),
– Modification de la perméabilité aux ions.
E.4. Augmentation de la vitesse de migration

électrophorétique
– La charge négative des cellules cancéreuses
est augmentée,
– La capacité invasive est augmentée
E.5. Diminution de l’adhésivité mutuelle
– Soit une augmentation des forces répulsives
(augmentation des charges négatives)
– Soit une diminution des forces attractives
E.6. Apparition de nouveaux antigènes

– De nouveaux antigènes apparaissent dans le
cell coat des tumeurs cancéreuses.
E.7. Apparition d’antigènes embryonnaires
– L’Ag de Forsman existe ds les fibroblastes
embryonnaires de Hamster, mais disparait du
celle coat à la naissance,
– Les fibroblastes adultes, transformés,
contiennent l’Ag de Forsman (technique de
diagnostic).
E.8. Perte d’antigènes

– Le fibroblaste normal contient l’hématoside
– La quantité d’hématoside diminue
considérablement dans les cellules transformées.
E.9. Perte de la fibronectine extérieure
– La fibronection synthétisée n’adhère pas à la
surface cellulaire
– Diminution de l’adhésivité
– Diminution d’inhibition de contact.
VI. SPECIALISATION DE LA MEMBRANE

PLASMIQUE
A. Spécialisation de la membrane apicale
a. Définition
Les spécialisations de la mbrane plasmique apicale
sont des différenciations de cette mbrane et du
cytoplasme superficiel, ayant pour but de permettre
d’assurer une fonction précise. Ces différenciations
comprennent:
– Les microvillosités
– Les cils vibratiles
b. Les microvillosités
– Définition
Les microvillosités sont des expansions
cytoplasmiques cylindriques, limitées par la
mbrane plasmique apicale, intervenant
surtout dans des phénomènes d’absorption.
– Les microvillosités isolées

– Les microvillosités groupées
B. Différenciation de la membrane basale

– On appelle pôle basal d’une cellule
épithéliale, la partie de la cellule située à
l’opposé du pôle apical.
C. Différenciation de la membrane plasmique et
adhésivité
a. Les espaces intercellulaires
b. Les desmosomes maculaires

• Définition
Ce sont les systèmes les plus complexes, les plus
différenciés, d’attache intercellulaire, distribués à des
intervalles plus ou moins réguliers le long des limites
cellulaires.
c. Les desmosomes zonulaires

• Définition
Les desmosomes zonulaires sont des jonctions
continues, qui circonscrivent le pôle apical des
cellules prismatiques (entérocytes), juste au-
dessous des jonctions serrées.
Revêtement cellulaire des cellules
procaryotes
Le revêtement cellulaire des cellules
procaryotes est constitué par:
– La membrane plasmique,
– La paroi,
– La capsule (inconstante)
procaryotes
A. La membrane plasmique
a. Structure
– Epaisseur, environ 10 nm,
– Absence de cell coat
b. Fonctions
– Perméabilité sélective, (perméases)
– Contrôle de l’excrétion d’enzymes, de toxines,…
– Siège de nombreuses enzymes,
– Contrôle la division bactérienne.
procaryotes
B. La paroi
– Définition
La paroi est une structure de protection
physico-chimique et un exosquelette. Elle
confère sa forme à la bactérie.
procaryotes
– La coloration de Gram et la structure de la
paroi
• Principe:
Coloration par le violet de gentiane et la fuchsine
après morçandage par le lugol, suivie d’un lavage
à l’alcool.
procaryotes
• Bactéries Gram+
➢Perméabilité de la paroi moins grande
➢Couche unique, homogène: 15-30 nm
✓Peptidoglycane (muréine)
✓Acide téchoïde
✓Membrane plasmique.
procaryotes
• Bactéries Gram-
➢Perméabilité de la paroi plus grande
➢Couche périphérique (semblable membrane
plasmique)
➢Acide téchoïde
➢Protéine
➢Muréine
➢Membrane plasmique
procaryotes
– Rôle de la paroi bactérienne
• Protection et soutien (exosquelette)
• Support des antigènes somatiques.
C. La capsule bactérienne
• Constituant inconstant
• Composé de polysaccharides (activité
antigénique)
• Moyen de résistance de la bactérie.
Le noyau au cours de l’interphase
Objectifs
– Définir le noyau
– Décrire ses caractères généraux
– Décrire le rôle de l’enveloppe nucléaire
– Décrire la constitution biochimique des fibres de
chromatine
– Décrire le rôle du nucléole
– Enumérer les variations pathologiques du nucléole
– Décrire l’interphase et la mitose
– Enumérer les critères d’identification des
chromosomes.
A. Définition
Le noyau, «centre vital» de la cellule, unité
structurale et fonctionnelle, limité au cours
de l’interphase par l’enveloppe nucléaire
est:
– Indispensable à la vie des cellules des
organismes eucaryotes,
– Porteur de l’ensemble du message héréditaire

sous forme d’ADN,
– Capable de conserver ce message malgré les
divisions cellulaires, grâce à sa possibilité de
répliquer l’ADN, Responsable de la synthèse des
ARNm et des ARNt pour la synthèse protéique au
niveau du cytoplasme en présence des
ribosomes.
B. Caractères généraux
I. Structure du noyau
– Enveloppe nucléaire formée de deux membranes
(externe et interne),
– Face interne de la mbrane interne doublée par la
chromatine
– Le noyau contient:
• Un nucléoplasme,
• Des amas de chromatine (caryosomes ou
chromocentres)
• Les nucléoles
II. Constance
– Il existe dans toutes les cellules eucaryotes
(sauf érythrocytes),
– Il existe sous de nuléoïdes chez les
procaryotes
– Il existe sous d’ADN ou ARN chez les virus.
III. Forme
– Sphérique (cellules épithéliales cubiques),
– Allongé (cellules musculaires),
– Discoïde (cellules pavimenteuses),
– Lobé (granulocytes)
IV. Dimensions
– Très variables
– Rapport nucléoplasmique (RNP)
= vol nucléaire/vol cellulaire – vol nuclaire

– RNP spécifique de l’espèce (blastula),
– Fonction du capital chromosomique
– Fonction de l’activité fonctionnelle

V. Nombre
– Un seul (habituellement),
– Deux (certains hépathocytes),
– Plusieurs:
• Plasmodes
• Syncytium
VI. Position
– Variable,
– Caractéristique de chaque type cellulaire,
– Centrale (très souvent),
– Périphérique (cellules graisseuses),
– Basale (cellules glandulaires à sécrétion externe)
A. L’enveloppe nucléaire
1. Définition
C’est un complexe membranaire caractéristique
des cellules eucaryotes, qui contrôle les
échanges entre le noyau et le cytoplasme, et qui
sépare les chromosomes du cytoplasme
pendant la période interphasique.
2. Constitution
– Une membrane externe trilamellaire (7,5 nm),
– Une membrane interne.
3. Structure des membranes de l’enveloppe

– Type en mosaïque (Singer et Nicolson)
– Analogue à celui de la membrane plasmique.
4. Composition chimique et organisation

– Ressemblance avec les membranes du RE,
– Présence de protéines (glucose-6-phosphatase,
2 chaines de transport d’électrons
5. Les pores nucléaires

– Zones d’interruption de l’enveloppe nucléaire,
– Nombre proportionnel à l’activité de la cellule,
– Distribution régulière, fonction des chr!
Interphasiques.
6. La lamina
C’est une couche protéique fibrillaire
dense, en rapport étroit avec la face
interne de la membrane interne de
l’enveloppe nucléaire.
7. Rôle de l’enveloppe nucléaire

7.1. Rôle dans les échanges nucléo-plasmiques
➢Transport de substances à travers l’enveloppe
nucléaire
a. In vivo : les ions franchissent l’enveloppe ds
les 2 sens,
• Petites molécules entrent dans le noyau (a.a.,
mono et disaccharides),
• Passage des macromolécules : noyau-cytopl
(ARN, protéines,..), cytopl-noyau
(ribonucléases)
b. Voies de passage
– Transmembranaires
– Le réticulum endoplasmique
– Bourgeonnement de l’enveloppe nucléaire

➢ Le rôle des pores dans la perméabilité
– Barrière à une diffusion libre

– Charge électrique des macromolécules
– Passage des ARNm et ARNt
– Régulation du transfert des informations (nbre de

pores).
7.2. Rôle dans la genèse de certains

organites cytoplasmiques
L’enveloppe nucléaire est à l’origine de:
– Membranes annelées
– L’appareil de Golgi
– Lamelle annelées
B. La chromatine
L’examen en microscopie révèle l’existence de
chromatine. En raison de sa forte affinité
tinctoriale: on la désigne actuellement par le
terme d’hétérochromatine.
Les espaces moins denses compris entre les
masses chromatiques sont les espaces
interchromatiniens, qui renferment
l’euchromatine.
A. Répartition
La chromatine se répartie:
– En mottes de taille variable (chromocentres)
– À la périphérie du noyau
– En une ou plusieurs masses
B. Structure
a. Microscopie optique
– Identique dans les noyaux appartenant au
même type de cellule
b. Microscopie électronique
– Fibres très serrées les unes contre les autres
(chromosomes pendant l’interphase).
– Régions condensées (hétérochromatine)
– Régions déspiralées (euchromatine).
c. Organisation moléculaire des fibres

chromatiniennes: les nucléosomes
– Structure en collier de perles (nucléosomes)
– Chaque nucléosome comprend:
• Un cœur protéique (core) formé par les
histones
• Un segment d’ADN enroulé en hélice
autour du cœur protéique
D. Hétérochromatine et euchromatine
a. Hétérochromatine
– 80%ADN nucléaire
– Très dense aux électrons
– Fractions d’ADN inactives (non transcrites)
– Riche en histones
a.1. Hétérochromatine constitutive

– Structure répétitive
– Segments identiques de chromosomes homologues
– Constituant le bras long du chromosome Y
a.2. Hétérochromatine facultative

– Gènes réprimés (non altérés)
– Séquences différant d’un type de cellule à l’autre
– Base du mécanisme de différenciation cellulaire.
C. Constitution biochimique des fibres de

chromatines.
Elles sont composées de:
– Acide nucléique,
– Protéines (histones, protamines, protéines
acides)
Structure de l’ADN
a. Définition
L’ADN est une macromolécule parfois très
longue, polymère de nucléotides, constituée par
deux chaines hélicoïdales antiparallèles,
indispensable à la vie cellulaire puisqu’elle
contient les informations (transmissions de
génération en génération) nécessaire à la
synthèse des protéines structurales et
enzymatiques.
b. Les mononucléotides de l’ADN

➢Définition
Ces monomères contiennent, en quantité
équimolaire, du phosphate, un pentose, le 2-
désoxy-D-ribose et une base azotée à noyau
cyclique.
Un nucléotide d’ADN est formé:
– D’un nucléoside: 2-désoxyribose-Base
– D’un phosphate
– Il répond à la formule générale:
Phosphate-2-Désoxyribose-Base
➢Les constituants des nucléotides

nucléotides
– L’acide orthophosphorique
– Le 2-désoxyribose
– Les bases azotées à noyau cyclique
➢ Types de bases azotées à noyau cyclique

✓ Pyrimidiques
• Cytosine (C)
• Thymine (T)
• Uracile (U)
✓ Puriques
• Adénine (A)
• Guanine (G)
c. Structure primaire de l’ADN

– Le brin d’ADN est un polymère linéaire de
monomères
– La molécule de l’ADN
– Deux brins hélicoïdaux, antiparallèles,
formant une double hélice.
C. Les espaces interchromatiniens

Ils sont occupés par:
– Fibres chromatiniennes
– Fibrilles périchromatiques
– Les granules interchromatiques
– Les granules périchromatiques
– Les corps spiralés.
D. Le Nucléole
1. Définition
Le nucléole est un organite responsable de la
synthèse des acides ribonucléiques des
ribosomes, présent dans le noyau au cours de
l’interphase G1, S, G2 et disparaissant pendant
la mitose.
2. Structure du nucléole
2.1. Morphologie en microscopie optique
– La chromatine périnucléolaire
– Le corps nucléolaire
2.2. Morphologie en microscopie électronique
– Les fibrilles
– Les granules
– La pars amorpha
– Les centres fibrillaires
3. Biochimie du nucléole
3.1. L’ADN nucléolaire
– Forme condensée (zones chromatiniennes,
périnucléolaires, intranucléolaires)
– Forme dispersée
3.2. Les ARN nucléolaires
Plusieurs types existent, classés selon leur
coefficient de sédimentation (unité Svedberg)
3.4. Les protéines

– Protéines acides
– Histones
• Protègeraient les ARN
• Sous-unités associées aux ARNs
3.5. Les enzymes nucléolaires

– ARN polymérase-ADN dépendante (synthèse
de l’ARN)
– NAD synthétase (rôle mal connu)
– Convertase
– Méthylase
– Ribonucléase
– Polyriboadénylique synthétase
4. Rôle du nucléole
4.1. Rôle dans la transcription de l’ARN ribosomal
– Une cellule d’1 à 2 nucléoles synthétisent les
ARNm, ARNt et ARNr
– Une cellule sans nucléole synthétise
seulement les ARNm et ARNt
– Maturation de l’ARNr
4.2. Nucléole et ARNm

– Un seul nucléole est nécessaire pour que
l’ARNm passe du noyau dans le cytoplasme
4.3. Rôle du nucléole dans la préparation à

la mitose
– Les nucléoles sont indispensables à un
déroulement normal de la mitose
5.1. Variations physiologiques

– Volume du nucléole, reflet de l’activité
physiologique
– Augmentation de volume induite par les
hormones.
5. Variations morphologiques du nucléole

– Physiologique
– Pathologiques (morbides, agents physiques)
5.2. Variations pathologiques

➢ En microscopie optique
– Nucléole et inhibition de son activité
• Augmentation du nombre (cellules
polyploïdes)
• Diminution des nucléoles
• Expulsion nucléaire
• Vacuolisation
• Fragmentation
➢ En microscopie électronique
✓ La ségrégation nucléolaire
• Macroségrégation
• Microségrégation
• Substances inhibitrices des fonctions nucléolaires
✓ antibiotiques antimitotiques (Actinomycine D)
✓Antimitotiques non antibiotiques (Acridine
orange)
✓Substances carcinogènes
✓Toxines microbiennes
✓Agents physiques (chaleur, rayons UV)
• Le mécanisme
➢Altération du système ARN polymérase
➢Rupture des molécules d’ADN (chaleur, rayon
X)
– L’hypertrophie nucléolaire au cours des
stimulations d’origine toxique ou pathologique
• Structure
✓Stimulation et hypertrophie
❑ disparition des espaces claires et des
éléments fibrillaires
❑ augmentation de l’espace compact (ARNr 45
S)
• Agents induisant la stimulation

✓Thioacétamide, phytohémaglutinine,
pilocarpine
✓Irradiations
✓Certaines infections virales
– Le nucléole des cellules cancéreuses
Critères permettant de classer une cellule comme
cancéreuse:
• Transformations du volume du nucléole
• Transformations du nombre
• Transformations de la forme.
Cycle cellulaire (interphase et mitose)
1. Définition du cycle cellulaire

Le cycle cellulaire est l’ensemble des
modifications qu’une cellule subit entre la fin
d’une division de la cellule mère et le moment
où cette cellule a fini de se diviser en deux
cellules filles.
Cycle cellulaire (interphase)
2. L’interphase
2.1. Définition
L’interphase est la période comprise entre la fin
d’une division et le début de la suivante.
2.2. Phases
– Phase G1
– Phase S
– Phase G2
– Phase M
A. La phase G1
A.1. Durée
– Durée variable (5-10 heures chez les
mammifères)
– Croissance
– Différenciation
A.2. Synthèses au cours de la phase G1
– Pas de synthèse d’ADN
– Croissance cytoplasmique
B. La phase S
– Durée: 6-8 heures
– Réplication de l’ADN nucléaire
B.1. La réplication de l’ADN
a. Dans les cellules procaryotes
a.1. La réplication est semi-conservative
La réplication se déroule selon:
– Un mode conservatif
– Un mode semi-conservatif
– Un mode dispersif
Mode de réplication semi-conservatif

– Les deux brins (ou chaines) complémentaires
(1 et 2) se séparent avant la duplication,
– Chaque brin sert de matrice,
– Il se forme deux paires de chaines 1-2’ et 2-1’
a.2. La réplication est orientée (expérience de

Cavins)
– Le point d’initiation
– Les points de croissance
– La fourchette de séparation
a.3. La réplication est bidirectionnelle
– Elle s’effectue dans les deux directions à
partir du point d’initiation.
b. Dans les cellules eucaryotes

La réplication est :
– Semi-conservative
– Orientée
– Bidirectionnelle.
c. Enzymes intervenant dans la réplication

c.1. ADN polymérases
• Présence de quatre phosphonucléotides obligatoire
(amorce)
– Polarité de la réplication
• L’ADN polymérase se déplace 3’ vers 5’ sur un brin
– Appariement des bases
• L’ADN polymérase associe bases complémentaires
• Le nouveau brin est la copie du brin directionnel
– Particularité des brins synthétisés
• 1-2’
• 2-1’
c.2. Les ligases

– Accolement des segments élaborés
– Naissance de deux molécules d’ADN
semblables.
C. La phase G2
• Durée: 4 à 5 heures
• Débute immédiatement après la replication de l’ADN
D. La transcription de l’ADN
• S’effectue pendant toutes les phases de l’interphase
• Synthèse de l’ARN à partir de l’ADN
D.1. Structure des ARNs
• Composés de nucléotides
• Toujours monocaténaires
a. Constituants de base des nucléotides de l’ARN
– Identiques à ceux de l’ADN, à l’exception
• Du pentose qui est le ribose
• D’une base pyrimidique, l’Uracile qui remplace la
thymine.
b. Structure primaire
– Même disposition des nucléotides que dans l’ADN
c. Structure tridimensionnelle
– Mal connue
– L’adénine s’apparie à l’uracile, la cytosine à la
guanine.
D.2. Mécanisme de la transcription

– L’ARN polymérase-ADN dépendante
– Association des nucléotides ds 1 ordre
prédéterminé par l’ADN
✓Pour une molécule ADN dont la séquence est
CGG ACT TTC GTG
✓La séquence des nucléotides de l’ARN sera
GCC UGA AAG CAC
a. Les étapes de la transcription

– Reconnaissance du promoteur
– Début de synthèse à partir du site d’initiation
– Copie du gène
– Fin de synthèse
a.1. Reconnaissance du promoteur

– Promoteur = séquence spéciale de nucléotides
sur l’ADN au début du gène
– ARN polymérase se fixe sur le promoteur grâce
au polypeptide δ
– Début de synthèse
• Site de synthèse, d’initiation, de départ de la
transcription
• Site situé après le promoteur
• ARN polymérase se fixe sur le site, le
polypeptide se détache
– Copie du gène
• L’ARN polymérase lit de 3’ à 5’
• Molécule de l’ARN polarisée (comme ADN)
• Sélection des ribonucléotides cplémentaires
appropriés (précurseurs)
✓Les précurseurs
• L’adénosine 5’ triphosphate (ATP)
• La cytidine 5’ triphosphate (CTP)
• La guanosine 5’ triphosphate (GTP)
• L’uridine 5’ triphosphate
✓Croissance de la molécule d’ARN

• Les molécules de précurseurs se lient les uns aux
autres par la liaison phosphate 3’ OH – 5’ OH
– Fin de la synthèse
• Synthèse s’arrête à la rencontre de signaux fin de
lecture
• En présence de facteur ρ (rho)
• La molécule d’ARN se détache à la fin de la
lecture.
D.3. Les produits de la transcription de l’ADN

– ARNm
– ARNr et ARNt qui ne peuvent être traduits.
D.4. Régulation du contrôle de la
transcription
– Contrôle de l’activité des gènes par
modification de l’aptitude de l’ARN
polymérase à reconnaitre le promoteur
– Action sur un opérateur (site voisin du
promoteur)
Cycle cellulaire (Phase M ou mitose)
A. Dans les cellules procaryotes (bactéries)

– après duplication de l’ADN, chaque bactérie
contient 2 chromosomes fixés au voisinage
du mésosome,
– Le mésosome se scinde,
– Chacun d’eux entraine avec lui un
chromosome
– Une mbrane se constitue entre les 2 parties
(cytodiérèse) contenant chacun 1
chromosome.
Cycle cellulaire (mitose)
B. Dans les cellules eucaryotes

– La mitose distribue également le chromosome entre
les 2 cellules filles.
– Elle intéresse:
• Tous les éléments nucléaires (caryodiérèse)
• Tous les éléments cytoplasmiques (cytodiérèse)
– Elle est caractérisée par:
• La spiralisation, la séparation en nbres égaux de
chromosomes entre les cellules filles.
• L’apparition, dans le cytoplasme d’un fuseau
mitotique
• La disparition de l’enveloppe nucléaire.
E. Phase M du cycle cellulaire
I. La prophase (10 à 15 minutes)

I.a. Phénomène nucléaire
– Le chromosome formé de deux filaments unis par
un centromère
– La cellule devient sphérique, réfringente
– Les chromosomes deviennent visibles
I.b. Phénomènes cytoplasmiques
– Formation de diplosomes
– Diplosome entouré d’un aster
– Les centrioles s’éloignent l’un de l’autre.
– Apparition d’un fuseau.
II. La prométaphase
– Fragmentation de la mbrane nucléaire
– Les chromosomes occupent la place du
noyau
– Migrent vers la région équatoriale
– Les nucléoles ne sont plus visibles.
III. La métaphase
– Formation de la plaque équatoriale
– Le centromère de chaque chromosome se
divise en 2 (chromatides)
– Les chromatides se séparent et forment
chacun un chromosome.
C. Mitoses et agents antimitotiques

– Soit des substances
– Soit des radiations
Capables d’inhiber la mitose.
C.1. Modes d’action
– Sans effets spécifiques
– Action spécifique
• ADN pendant l’interphase
• Le fuseau
• Les chromosomes
• La cytodiérèse
I. Inhibition par action sur l’ADN

– Les antibiotiques
– Les antimétabolites
– Les agents alkylants
– Certains colorants
a. Antibiotiques
• L’actinomycine D, La daunomycine (ADN)
• La cycloheximide, la puromycine
(ribosomes)
b. Les antimétabolites
– Inhibent les synthèses par compétition
– Analogues aux bases puriques et pyrimidiques
• 5-bromodésoxyuridine (ADN),
• 6-mercaptopurique (ADN),
• la fluoro-désoxyuridine (ADN)
c. Les agents alkylants (alcoylants)
– Dénaturent les nucléoprotéines
– Se complexent avec l’ADN (G1, G2, S)
• Cyclophosphamides,
• éthylamines esters d’acide sulfonique
• Epoxides
d. Les colorants
– S’intercalent entre les bases de l’ADN
• Bromure d’éthidium
• Proflavine
II. Atteinte fusoriale
– Inhibition de la formation du fuseau
– Mitose bloquée
– Formation de gros noyaux tétraploïdes
– La cytodiérèse ne s’effectue pas
• Colchicine
• Podophylline
• Vincristine
• Sulfate de vinblastine.
III. Lésions des chromosomes
➢ Mécanisme
– Soit il se sépare d’une manière défectueuse
– Soit se fragmentent
✓ séparation défectueuse des chromosomes (trypaflavine)
• Les chromosomes ne se clivent pas
• Ils migrent difficilement aux pôles
✓ fragmentation des chromosomes
• Fragments de chromosomes dépourvus de
centromères
• Formation de micronoyaux avec micronucléoles.
– L’ypérite
– Radiations ionisantes.
Cycle cellulaire (chromosomes)
A. Définition
Les chromosomes sont des éléments
permanents de la cellule, dont le constituant
essentiel est la fibre chromatinienne. Ils sont
situés dans le noyau (au cours des phases G1,
S, G2) et se répartissent en nbre égal (à celui de
la cellule mère)dans les cellules filles grâce à la
mitose.
B. Morphologie des chromosomes
I. Variations au cours de la mitose
– Fins filaments au début de la prophase,
– Spiralés à la fin de la prophase, la prométaphase et la
métaphase.
II. Critères d’identification des chromosomes
Chaque chromosome est identifiable par:
– L’indice centrométrique,
– Les constrictions secondaires
– Les télomères
– Les satellites
– Les bandes.
III. Caryotype
C’est une représentation photomicrographique
des chromosomes d’une cellule, considérée
comme caractéristique de l’arrangement
chromosomique de toutes les cellules d’un
organisme donné. Il permet de définir le nbre de
chromosomes et de les classer en fonction des
critères précédemment décrits.
Caractéristiques de l’espèce humaine:

– 22 paires d’autosomes
– Une paire de chromosomes sexuels XX ou XY
✓Le nbre total de 46 chromosomes est dit diploïde
(2N chromosome), cellules somatiques
✓Cellules sexuelles, haploïdes (23 ou N
chromosome), ovocytes ou spermatozoïdes.
Les mitochondries
Objectifs
1. Décrire l’ultrastructure des mitochondries
2. Décrire les fonctions des mitochondries
3. Décrire la machinerie de synthèse protéique
4. Expliquer le fonctionnement de la synthèse
protéique dans les mitochondries
5. Décrire la synthèse des protéines
mitochondriales.
6. Décrire les modifications ultrastructurales
pathologiques des mitochondries.
Les mitochondries
A. Définition
Les mitochondries sont des organites présents
dans toutes les cellules aérobies, dont le rôle
essentiel est de mettre en réserve, sous forme
d’adénosine triphosphate, l’énergie libérée par
l’oxydation enzymatique des molécules
nutritives.
Les mitochondries (structure)
B. Morphologie en microscopie électronique

I. Forme
Il s’agit d’éléments qui sont soit:
– Filamenteux (chondriocontes),
– Granulaires (mitochondries).
L’ensemble des chondriocontes et des
mitochondries est appelé chondriome.
II. Taille: variable

III. Distribution
– Très souvent, uniforme
– Variable selon l’activité
Les mitochondries structure)
III. Distribution
IV. Les mouvements du chondriome

a.Dans la cellule au repos
b.Au cours de la mitose
– Les mouvements se ralentissent
– Les mitochondries se répartissent en dehors
du fuseau
– Se distribuent dans les 2 cellules filles.
C. Ultrastructure
Structure des unités tripartites

III. La chambre interne

Elle renferme constamment:
– Des molécules d’ADN
– Des mitoribosomes (ARNmt)
– Des granulations denses.
D. Constitution chimique des mbranes mitoch.

I. Les enzymes mitochondriales
a. Membrane interne
– Des transférases
– Des kinases
– L’ATP acyl CoA synthétase
– Le cytochrome B
– La NADH cytochrome B réductase
– Des phospholipases
b. Chambre externe
– Adénylate kinase
– Nucléoside diphosphokinase
– Nucléoside monophosphokinase
c. Chambre interne
– Les enzymes de la chaine respiratoire
– Des transférases
– Des enzymes appartenant au système d’oxydation
des acides gras.
d. Matrice
– Toutes les enzymes du cycle de Krebs et synthèse
des acides gras.
Les mitochondries (Fonctions: cycle de
Krebs)
Les mitochondries (Fonctions: transfert
d’électrons)
Les mitochondries (Fonctions: transfert
d’électrons)
Les mitochondries (fonction: concentration
des substance)
C. La phosphorylation oxydative
D. β-oxydation des acides gras (Hélice de
Lynen)
E. Synthèse des acides gras
Les mitochondries (fonction:
concentration des substance)
F. Concentration des substances dans les
mitochondries.
– Concentration du fer pour la formation de l’Hb
– Concentration des lipides pour être utilisés
lors du jeûne.
– Protéines
Les mitochondries (biogénèse)
A . La machinerie de synthèse protéique

A.1. L’ADN mitochondrial (ADNmt)
a. Forme: circulaire
b. Nombre de molécules
– 1-5% de l’ADN cellulaire total
– 4-5 par mitochondrie (hépatocytes)
– Variable en fonction des conditions
physiologiques.
c. Localisation: voisinage des crêtes

d. Replication
– Les mitochondries contiennent l’ADN
polymérase
– La replication est semi-conservative
– La mitochondrie possède son propre système
e. Analogie de l’ADNmt et bactérien
– Circulaire
– Dépourvu d’histones.
A.2. Les ARN mitochondriaux

– ARNr (ribosomal)
– ARNt (de transfert)
– ARNm (messager).
NB: la quasi-totalité des protéines
mitochondriales sont synthétisées dans le
cytoplasme.
B. Fonctionnement de la machinerie de synthèse

protéique dans les mitochondries.
B.1. Pénétration des acides aminés
B.2. Synthèse de l’ARNm
– Présence de l’ARN polymérase
– Synthèse de l’ARNm ribosomal, cplémentaire de
ADNmt
– Migration de l’ARNmt vers les mitoribosomes.
B.3. Activation des acides aminés (enzymes et
ATP)
B.4. Formation de la chaine polypeptidique

– Processus analogue à celui du cytoplasme
– Nécessité de N-formylméthionine pour initier
la chaine protéique.
C. Synthèse des protéines mithochondriale

C.1. Cycle de synthèse
– Synthèse des protéines non mitochondriales
(après la phase M et s’arrête à la fin de la phase
G2),
– Synthèse extramitochondriales de protéines
mitochondriales (commence à la fin de la phase
S),
– Synthèse intramitochondriale de protéines
mitochondriales (débute avec la phase G2,
maximum phase M).
Les mitochondries (modications ultrastructurales
pathologiques des mitochondries)
A. Divers types de modifications

– La forme
– La taille
– La structure et la disposition des crêtes
– L’aspect de la matrice,
– La présence de matériel d’accumulation.
Mitochondrie
II. β-oxydation
- Formation des acyl-coenzymes A
R-CH2-CH2-COOH + HSCoA + ATP → R-CH2-CH2-CO-SCoA + H2O
- Déshydrogénation
R-CH2-CH2-SCoA + FAD → R-CH=CH-CO-SCoA
- Hydratation
R-CH=CH-CO-SCoA → R-CHOH-CH2-CO-SCoA
- Déshydrogénation
R-CHOH-CH2-CO-SCoA + NAD → R-CO-CH2-CO-SCoA + NADH2
- Scission et transfert sur une autre molécule HSCoA
R-CO-CH2-CO-SCoA + HSCoA → R-CO-SCoA + CH3-CO-SCoA
Hyaloplasme
I. Définition
C’est le milieu hyalin et homogène dans lequel

baignent les organites cellulaires. Il correspond au
cytosol, dernière phase obtenue après les
ultracentrifugations différentielles.
Hyaloplasme
II. Composition
- Glucides (glycogène)
- Lipides (enclaves lipidiques)
- Protides
- Eau
- Sels minéraux
- enzymes
Hyaloplasme
III. Rôle physiologique
1. Glycolyse
a. Voie d’Embden Meyerhof
–Formation du glucose-6-P (ester de Robison)
–Formation de fructose 6-P(ester de Neuberg)

–Formation du fructose1,6 di-P (ester de Harden et Young)
NB: Ces transformations s’accompagnent de la

consommation de 2 molécules d’ATP
Hyaloplasme
– Scission en deux triose-phosphate
– Oxydation de l’aldéhyde-3-phosphoglycérique
en acide phosphoglycérique
– Formation acide pyruvique par déshydratation

et déphosphorylation de l’acide
phosphoglycérique
Hyaloplasme
• Fermentation
- Fermentation lactique
CH3-CO-COOH → CH3-CHOH-COOH (acide lactique)
- Fermentation alcoolique
CH3-CO-COOH → CO2 + CH3-CHO → CH3-CH2OH
Réticulum endoplasmique
1. Définition
Le RE est un système de saccules ou de

canalicules comprenant 2 compartiments (RE
granuleux et RE lisse) qui communiquent l’un
avec l’autre, mais qui diffèrent par leur
constitution, leur forme et leur fonction.
Objectifs
– Définir le réticulum endoplasmique
– Enumérer les types de réticulum endoplasmique
– Décrire la structure du réticulum endoplasmique

– Décrire les fonctions du réticulum endoplasmique
2. Types
– Réticulum endoplasmique granulaire (REG)
– Réticulum endoplasmique lisse (REL)
3. Structure
• REG
– Présence de ribosomes sur la face externe des
membranes
– Fines lamelles composées de deux membranes
– Saccules parallèles
– Position variable selon le type de cellule
✓ dans les cellules pancréatiques ils occupent

la partie basale.
✓ dans les plasmocytes, ils occupent tout le

cytoplasme
✓ dans les cellules moins actives, les saccules

sont rares et disséminés
• REL
– Absence de ribosomes sur la face externe

des membranes
– Canalicules communiquant avec les

mitochondries et les péroxysomes
3. Constitution chimique des membranes du RE

– Protéines
– Lipides
– Enzymes
• Synthèse des protéines
• Métabolisme des lipides
• détoxification)
– Glucose-6-phosphatase (REG)
– 5’-nucléotidase (REL)
– Cytochromes
4. Fonctions du Réticulum endoplasmique
– Synthèses
• Protéines (REG)
• Glycoprotéines
➢ association des sucres à la chaine

polypeptidiques par les glycosyltransférases
• Lipides
➢ Elongation et saturation des acides gras (REL)
– Transport
• Electrolytes
• Substances élaborées par la cellule
– Détoxification
– Biotransformation des substances chimiques

L’appareilde
Appareil de Golgi
Golgi
• Objectifs
– Définir l’appareil de Golgi
– Comparer l’appareil de Golgi selon la
microscopie photonique et la microscopie
électronique
– Enumérer les composants chimiques de
l’appareil de Golgi
– Décrire les fonctions de l’appareil de Golgi
Appareil de Golgi
1. Définition
L’appareil de Golgi est un organite dont les
unités élémentaires sont les citernes
fenêtrées, empilées, carrefour de la
circulation des cytomembranes, qui joue un
rôle dans le transfert et l’emballage des
protéines élaborées par le réticulum
endoplasmique, dans la synthèse des
glycoprotéines et des mucoplysaccharides.
Appareil de Golgi
2. Appareil de Golgi en microscopie photonique
2.1. La forme
– La forme est extrêmement variable d’une cellule à une autre ;
dans la même cellule aussi car la forme semble varier avec le
cycle fonctionnel.
– Tantôt comme un réseau dense
– Tantôt comme une plaque irrégulièrement fenêtrée
– Tantôt comme des sphères unies les unes aux autres
– Tantôt comme un anneau

Appareil de Golgi
b. La taille
– Généralement très variable
– Très important dans les cellules glandulaires ou nerveuses
– Petits dans les cellules musculaires
– Très développée dans les cellules en hyperactivité
– Peu développée dans les cellules au repos
– L’appareil de Golgi diminue progressivement pour

disparaitre au cours du vieillissement.
Appareil de Golgi
c. Position
– Relativement fixe pour chaque type de cellule
– Placé entre le noyau et la surface de l’épithélium

dans les cellules d’origine ectoplasmique
– Place entre le noyau et le pôle apical ou excréteur

dans les cellules à sécrétion exocrine
– Disposition variable dans les glandes endocrines

Appareil de Golgi
3. Appareil de Golgi en microscopie électronique

a. Organisation structurale
– La citerne
– Le dictyosome
✓ La citerne est l’unité de base du dictyosome
✓ Le dictyosome est un système lamellaire formé par l’association
ou l’empilement de plusieurs citernes ou saccules.
✓ Chaque dictyosome possède une face cis (convexe) et une face
trans (concave).
Appareil de Golgi
b. Ultrastructure tridimensionnelle de la face cis
L’examen stéréoscopique de coupes épaisses de 1 à

7µm montre qu’elle est une structure continue, de forme
réticulaire (réseau primaire).
Appareil de Golgi
4. Composition chimique de l’appareil de Golgi

– Etude des fractions golgiennes et des sous-
fractions
Selon ITO et PALADE, la composition ci-après a été
trouvée :
• Le centre des citernes golgiennes est riche en
galactosyl transférase (les membranes du centre
sont de type golgien)
Appareil de Golgi
• En résumé, les recherches histochimiques et

biochimiques :
✓Prouvent l’existence d’une spécialisation de
chacun des constituants de l’appareil de Golgi
✓Indiquent qu’une différenciation existe entre les
citernes cis et trans,
✓Démontrent qu’une citerne est une mosaïque de
territoires hétérogènes.
Appareil de Golgi
5. Le fonctionnement des dictyosomes
– Concept classique
Le flux membranaire (Bennet, 1956) :
• Décrit le mouvement des citernes de la face cis

vers la face trans.
• On pensait que la totalité des citernes se formait à

partir du RE
Appareil de Golgi
– La morphologie des membranes
On admettait que l’épaisseur des membranes des

citernes du dictyosome augmentait progressivement
de la face cis à la face trans
Appareil de Golgi
– Critiques :
• Les recherches récentes ne sont pas compatibles
avec cette idée de déplacement des membranes à
travers l’appareil de Golgi.
• L’hypothèse de flux membranaire est contredite
par les travaux histochimiques et biochimiques
récents qui prouvent l’hétérogénéité considérable
des membranes golgiennes.
Appareil de Golgi
b. Concept moderne (Farquar et Palade)
– Le trafic transgolgien :
• Des vésicules de transition transportant des produits élaborés par le
RE, fusionnent avec les bords dilatés des citernes golgiennes.
• Les protéines sécrétées se déplacent d’un bord dilaté de citerne au
suivant, grâce à des vacuoles condensantes naissant par
bourgeonnement des bords dilatés : la concentration des protéines
sécrétées augmente ainsi jusqu’à la face trans.
• Les grains de sécrétion gagnent la membrane plasmique et déversent
leur produit de sécrétion par exocytose.
Appareil de Golgi
– Tentative d’explication du fonctionnement d’une

citerne :
• Une des fonctions majeures de l’appareil de Golgi

est de trier les protéines membranaires, les
protéines sécrétoires, les enzymes lysosomales.
Appareil de Golgi
Fonctions de l’appareil de Golgi
L’appareil de Golgi a des rôles multiples :
• Transfert et concentration des protéines destinées à

être excrétées,
• Formation de nouvelles membranes,
• Synthèse des polysaccharides et des glycoprotéines
• Intervient dans une partie du catabolisme cellulaire.

Appareil de Golgi
a. Rôle dans le transfert des protéines et leur

concentration
– La synthèse des protéines a lieu dans le REG grâce à

l’activité des ribosomes,
– Les protéines gagnent les dictyosomes, puis les

grains de sécrétion (mis en évidence dans les cellules
pancréatiques exocrines).
Appareil de Golgi
– Etude de la migration des protéines synthétisées (la

migration de la leucine 3H dans la cellule
pancréatique :
• La leucine est un acide aminé utilisé dans la synthèse

des protéines enzymatiques.
• Expérience :
– La leucine tritiée est incorporée dans le RE environ

5 minutes après son injection intraveineuse.
Appareil de Golgi
– Après 20 minutes, les citernes proximales de l’appareil

de Golgi sont marquées : les grains de sécrétion le sont
une heure après.
– Interprétation
• La synthèse des enzymes pancréatiques se fait donc
dans le REG
• Les protéines sont transférées vers l’appareil de Golgi
par le RE.
• L’appareil de Golgi concentre les produits élaborés.
Appareil de Golgi
b. Appareil de Golgi et membrane plasmatique

– Les membranes qui enveloppent les grains de sécrétion
proviennent des bords dilatés des saccules golgiens.
– Ces membranes ressemblent à la membrane plasmique
puisque ses constituants se distribuent en une
organisation asymétrique : les chaines polysaccharidiques
des glycolipides et des glycoprotéines recouvrent la face
luminale qui deviendra, après exocytose, la face externe
de la membrane plasmique.
Appareil de Golgi
c. Glycosylation
– Elle correspond à la fixation de chaines glucidiques
latérales sur une molécule protéique.
– La glycosylation débute dans le REG.
– Les transférases (galactosyl transférase, fucosyl
transférase, sialyl tranférase) contenues dans les
membranes des citernes golgiennes procéderont à une
élongation des chaines glucidiques et achèveront la
glycosylation.
Appareil de Golgi
– Les protéines fabriquées sont les glycoprotéines

intracellulaires (enzymes) et les glycoprotéines
extracellulaires (antigènes de surface et
glycoprotéines excrétées).
– La synthèse s’effectue dans le REG et l’addition des

sucres dans l’appareil de Golgi.
Appareil de Golgi
d. Sulfatation
• Elle correspond à la fixation d’un ou plusieurs

radicaux sulfates sur les glycoprotéines ou des
protéoglycanes.
• Les enzymes nécessaires à la fixation des

radicaux sulfates, les sulfotransférases, sont
localisées dans les membranes golgiennes.
Appareil de Golgi
e. Formation des lysosomes primaires
– L’activité phosphatasique de l’appareil de Golgi
• Localisée dans la face trans et dans des petites

vésicules lisses (lysosomes primaires) situées
dans la face cis
• Les hydrolases contenues dans les lysosomes

primaires sont synthétisées dans le REG.
Appareil de Golgi
f. Protéolyse des proprotéines
– La découverte de cette activité a été faite par

STEINERT après la découverte de la proinsuline.
• La transformation de la proinsuline et insuline se

déroule dans l’appareil de Golgi grâce à un
processus protéolytique en présence des
protéases golgiennes.
Lysosomes
Objectifs
– Définir les lysosomes
– Faire la classification des lysosomes
– Décrire le rôle des lysosomes
– Décrire une maladie lysosomale

Lysosomes
1. Définition
Le terme de lysosome englobe de nombreuses

structures dont le point commun est d’être limité par une
membrane et de contenir des hydrolases, dont les
hydrolases acides.
Lysosomes
2. Classification
– Lysosomes primaires : qui ne sont pas encore
intervenus dans les phénomènes de dégradation.
– Lysosomes secondaires : qui proviennent des

hétérophagosomes et autophagosomes.
Lysosomes
a. Lysosomes primaires
– Le lysosome primaire est un organite cellulaire
constant (sauf hématie) limité par une membrane,
contenant des hydrolases qui ne sont pas encore
intervenues dans le processus de catabolisme.
– Ils sont très abondants dans les macrophages, les
histiocytes, les granulocytes acidophiles et
neutrophiles.
Lysosomes
– Les enzymes des lysosomes hydrolysent les acides

nucléiques, les protéines, les glucides, les lipides.
– La synthèse des enzymes lysosomales est réalisée

dans le REG.
Lysosomes
– Le rôle essentiel des lysosomes primaires est de

contenir les hydrolases, d’en assurer le transport
intracytoplasmique vers les phogosomes ou
autophagosomes, de déverser leurs produits
enzymatiques, soit dans les vacuoles intracellulaires,
soit dans le milieu extracellulaire.
Lysosomes
b. Les lysosomes secondaires

– Ce sont des lysosomes qui sont impliqués dans des
phénomènes de digestion cellulaire.
– Les lysosomes secondaires, hétérolysosomes (vacuoles

hétérophagiques ou hétérophagolysomes) et les
autolysosomes (vacuoles autophagiques ou
cytolysosomes) résultent de la fusion des lysosomes
primaires avec les phagosomes ou les autophagosomes.
Lysosomes
b1. Les vacuoles hétérophagiques

Elles résultent de la fusion des lysosomes primaires soit
avec les phagosomes, soit avec les vésicules à
manteau, soit avec 2 ou 3 de ces éléments.
Lysosomes
✓ Devenir du contenu du phagosome :
Les phagosomes subissent deux évolutions

possibles :
• Traversent le cytoplasme sans se fusionner à d’autres

organites
• Ces vacuoles concentrent les substances tirées du

milieu extérieur
• Elles concentrent les substances médicamenteuses

Lysosomes
Fonctions des vacuoles hétérophagiques
– Nutrition par digestion intracellulaire
– Défense contre les agressions pathogènes :
• Bactéries,
• Virus,
• Substances médicamenteuses (détoxication)

Lysosomes
• Les hétérolysosmes et les autolysosomes peuvent

contenir des corps résiduels (pigments biliaires,
ferritine, lipofuscine, etc.)
• Ces corps résiduels sont éliminés à l’extérieur par
exocytose.
• Parfois la cellule est dans l’impossibilité d’éliminer ces
résidus (constipation cellulaire) → mort cellulaire.
Lysosomes
• Les maladies lysosomales

c1. Maladies liées à une lésion de la membrane
lysosomale.
Destruction de la membrane lysosomale
– Les pneumonioses : (poussière de charbon, silice, d’étain,
zinc), → dyspnée, maladie des mineurs.
– Les streptococcies : → lyse la membrane lysosomale →
mort cellulaire par libération des enzymes → libération
agents pathogènes.
Lysosomes
• Modification d’origine génétique de la structure et de la

propriété des membranes lysosomales → maladie de
Chadiak-Streinbrink-Higashi :
– Baisse de la résistance aux infections
– Splénomégalie
– Hépathomégalie
– Hypertrophie des ganglions lymphatiques

Lysosomes
• Maladies par surcharge des lysosomes ou thésaurismoses.
– Génétique : absence d’une ou de plusieurs enzymes

lysosomales,
• Les thésaurismoses génétiques : le gène responsable

de la synthèse des enzymes hydrolasiques est absent
ou altéré :
– Carence en α glucosidase acide (dégradation du

glycogène) → glucogénose II, cardiomusculaire.
Lysosomes
• Les thésaurismoses acquises : (néphrites,

néphroses)
– Accumulation de grosses gouttelettes hyalines

(lysosomes chargés de protéines) dans les
tubes proximaux.
– Réabsorption rapide dans le tube contourné

proximal.
Cytosquelette
A. Constitution
– Filaments non spécifiques
– Microfilament d’actine
– Myosine
– Filaments intermédiaires (vimentine, desmine,

cytokératine, neurofilament)
Cytosquelette
B. Filaments d’actine
– Forme globulaire (actine G)
– Forme fibrillaire (actine F)

Cytosquelette
➢ Mécanisme de la contraction
– Glissement des filaments d’actine par rapport aux

filaments de myosine
– Méromyosine + actine → actomyosine

(consommation d’ATP).
Cytosquelette
C. Les filaments intermédiares

– Homopolymères qui regroupent les protéines
suivantes : vimentine, desmine, GFA (Glial Fibrillary
Acidic protein),
– Hétéropolymères, parmi lesquels on distingue la

cytokératine, les neurofilaments.
Cytosquelette
a. Les homopolymères
– La vimentine :
D’un poids moléculaire de 58000 daltons, elle caractérise les
cellules d’origine mésenchymateuse, et principalement le
fibroblaste, le fibrocyte, le chondrocyte, etc.
– La desmine :
Elle occupe le cytoplasme des cellules musculaires lisses
(couche moyenne de la paroi vasculaire).
Cytosquelette
– Les GFA :
Elles sont spécifiques des cellules gliales, cellules

d’origine neurodermique qui jouent, entre autres, dans le
tissu nerveux, un rôle de soutien.
b. Les hétéropolymères
– Cytokératines (polypeptides, tissus épithéliaux)
– Neurofilaments (polypeptides, neurotubules)

Cytosquelette
d. Les microtubules
➢ Définition
Les microtubules, organites cellulaires, sont des
formations cylindriques, longues, de faible diamètre (25
nm en moyenne), qui constituent une sorte de
cytosquelette intervenant dans la mobilité de la cellule, la
différenciation morphologique, le maintien de la forme
des cellules et le transport des substances.
Cytosquelette
b. Classification
– Les microtubules labiles
Ce sont des microtubules libres. Les alcaloïdes comme la
colchicine ou la vinblastine, induisent leur disparition par
dépolymérisation. Ils sont répartis dans tout le cytoplasme
sans localisation précise. Ils forment l’aster des centrioles de
la cellule en mitose ; ils constituent le fuseau au cours de la
division cellulaire, la manchette des spermatides. Ils sont
présents dans l’axone des cellules nerveuses (neurotubules).
Cytosquelette
– Les microtubules stables
Ils résistent à tous les fixateurs, à la colchicine et à la

vinblastine, à des températures inférieures à 4°C. Ils
sont intégrés dans des structures complexes (centrioles,
axonème des cils et des flagelles).
Cytosquelette
c. Organisation moléculaire des microtubules

– Chaque protofibrille est un polymère de haut poids
moléculaire dont le nom général est tubuline.
– Il existe une tubuline α et une tubuline β. Un dimère
peut être donc constitué de deux monomères
identiques, c’est un homodimère, ou de deux
monomères différents (monomère de la tubuline α +
monomère de la tubuline β) c’est un hétérodimère.
Cytosquelette
– Les protofibrilles résultent de l’assemblage soit

d’homodimères, soit d’hétérodimères, suivant l’origine
du microtubule auquel elles appartiennent.
– La colchicine a la propriété de se combiner aux sous
unités microtubulaires et d’inhiber ainsi leur
association en microtubules (c’est pour cette raison
qu’elle inhibe la division cellulaire au stade de la
métaphase).
Cytosquelette
– Les dimères de tubuline possèdent des sites de

liaison pour le GTP et des sites pour des alcaloïdes
inhibiteurs de la polymérisation (colchicine,
vinblastine, podophylline).
Cytosquelette
– Dépolymérisation
Le froid, les alcaloïdes précédemment cités

dépolymérisent les microtubules. La fixation de la
colchicine provoque un raccourcissement puis une
disparition des microtubules par défaut de
polymérisation.
Cytosquelette
– Polymérisation
Elle se produit en présence de GTP et de Mg++. La

polymérisation débute par un germe de nucléation qui a
la forme d’un anneau (constitué de tubuline) : les
tubulines s’assemblent à l’une des extrémités de cet
anneau pour constituer un microtubule à paroi ouverte.
Après la formation des microtubules, la paroi se referme.
Cytosquelette
e. Fonctions des microtubules

– Les mouvements des chromosomes au cours de la division
cellulaire,
– Le transport de substances ou de matériel intracellulaire,
– La morphogénèse de la cellule,
– Le maintien de la forme de la cellule,
– Les mouvements de la cellule (cils et flagelles),
– La migration des vacuoles d’endocytose, la libération des grains
de sécrétion,
– Le maintien de la structure de la membrane cellulaire.
Ribosomes
Objectifs :
– Définir le ribosome
– Décrire les caractères du ribosome
– Décrire la composition chimique et établir une relation
entre structure et fonction des sous-unités
– Décrire le fonctionnement du ribosome
– Expliquer le mécanisme d’action de certains antibiotiques
sur le fonctionnement du ribosome.
Ribosomes
1. Définition
Les ribosomes sont des particules compactes

constituées de ribonucléoprotéines, accolées ou non
à la face externe du réticulum endoplasmique, qui
assurent la synthèse des protéines en assemblant
des acides aminés dans un ordre prédéterminé.
Ribosomes
2. Caractères
– Chaque ribosome est constitué de 2 sous unités de

dimensions inégales.
– Chacune de ces sous-unités est caractérisée par son

coefficient de sédimentation exprimé en unités Svedberg.
– Le coefficient de sédimentation des ribosomes des

procaryotes est de 70s pour le ribosome entier (50s pour
la plus grande sous unité, 30s pour la petite),
Ribosomes
– Celui des Eucaryotes est de 80s (60s pour la plus

grande sous unité, et 40s pour la petite).
– La forme, les dimensions des ribosomes sont

connues avec beaucoup d’imprécisions en raison de
des difficultés techniques d’observation.
Ribosomes
a. Les dimensions
– Chez les Procaryotes, la longueur des ribosomes est

de 29 nm sur 21 nm de largeur,
– Chez les Eucaryotes, la taille serait de 32 nm sur 22

nm.
Ribosomes
b. La forme (Escherichia coli)
– La petite sous-unité, allongée, courbée, avec

deux extrémités renflées, se loge dans la
concavité supérieure de la grande sous-unité.
– Chez les Eucaryotes, la forme de la grande sous-

unité ressemble à celle des ribosomes de
Escherichia coli.
Ribosomes
c. Composition chimique
– Les acides nucléiques ribosomaux
– La grande sous-unité est formée de :
• Protéines et d’ARN en quantité équivalente
• ARNr 28 S
• ARNr 5 S
Ribosomes
– La petite sous-unité renferme un ARNr 18 S

• Leur rôle est mal connu : en l’absence de l’ARNr 18
S, la grande sous-unité ne peut s’associer à la petite
sous-unité. L’ARNr 28 S favorise cette association.
• L’ARNr 5 S fixe, sur une de ses séquences, la
molécule d’ARNt. Une fois lu, l’ARNt se fixe sur un
site appartenant à l’ARNr 28 S. Ce déplacement de
l’ARNt fixé sur l’ARNm explique la translation de
l’ARNm.
Ribosomes
• Les protéines ribosomales
– La petite sous-unité (30 S chez les Procaryotes) est

composée se 21 protéines, désignées par S et un
chiffre compris entre 1 et 21.
• Les protéines S1, S4, S7, S11, S12, S13, S18,

S21 reconnaissent et fixent l’ARNm.
Ribosomes
• Les sites A (amino-acyl), ou sites récepteurs, et

P (peptidyl), ou sites peptidiques, sont de nature
protéique.
• Le site P, par association avec le premier amino-

acyl, un facteur d’initiation, et du GTP, forme le
complexe d’initiation.
Ribosomes
– La grande sous-unité est composée de 33 protéines,

répertoriées de L1 à L33 qui interviennent dans:
• La translocation en présence de GTP, qui délivre l’énergie
nécessaire au déplacement de l’ARNm et à la libération
de l’ARNt acétylé.
• La fixation d’une liaison (L7 et L12) d’un facteur
d’élongation (EF-G)
• La formation d’une liaison peptidique entre la chaine
peptidique déjà formée et un nouvel acide aminé.
Ribosomes
• La formation d’une liaison peptidique entre la

chaine peptidique déjà formée et un nouvel acide
aminé.
• La constitution d’un sillon longitudinal, logeant la

chaine protéique en formation et la protégeant
contre les enzymes protéolytiques.
Ribosomes
3. Fonction des ribosomes : La protéogénèse

– La protéogénèse, ou protéosynthèse, est l’ensemble des
réactions biochimiques qui, utilisant comme matériaux les
acides aminés, aboutit à la formation de protéines.
– Les protéines sont des macromolécules spécifiques, c’est-à-
dire caractéristiques de l’espèce. En fait la spécificité des
protéines va plus loin, puisqu’elles sont spécifiques non
seulement de l’individu, mais aussi de la cellule.
Ribosomes
– Elles diffèrent entre elles par la disposition,

l’arrangement des acides aminés.
– Pour une protéine déterminée d’un individu donné,

l’ordre des acides aminés sera toujours le même.
Ribosomes
– Comment peut-on expliquer ce fait ?

• L’ADN est porteur des informations nécessaires à
la mise en place d’un acide aminé en position
correcte dans l’enchainement polypeptidique. Mais
il est situé dans le noyau, alors que la synthèse
protéique se déroule dans le cytoplasme grâce aux
ribosomes qui associent les acides aminés les uns
aux autres.
Ribosomes
• Il est donc indispensable que l’information

génétique nucléaire soit transférée au ribosome.
• Le transfert s’effectue grâce à une molécule de

l’ARNm qui sert de messager.
• Les informations que contient l’ADN sont

transcrites sous forme d’ARN.
Ribosomes
• La transcription est la synthèse d’une molécule

complémentaire d’un des brins de l’ADN sous la forme
d’une molécule d’ARNm qui porte l’information génétique
de l’ADN.
• Il est donc indispensable que l’information génétique
nucléaire soit transférée au ribosome.
• Le transfert s’effectue grâce à une molécule de l’ARNm
qui sert de messager.
Ribosomes
• Les informations que contient l’ADN sont

transcrites sous forme d’ARN.
• La transcription est la synthèse d’une molécule

complémentaire d’un des brins de l’ADN sous la
forme d’une molécule d’ARNm qui porte
l’information génétique de l’ADN.
Ribosomes
• Le ribosome a pour rôle essentiel de lire le message

venant de l’ADN, et de le traduire, cette traduction
s’exprimant par la synthèse des protéines.
• L’information génétique est conservée sous la forme
d’un code basé sur le fait que chaque brin d’une
molécule d’acide nucléique est composé de
séquences d’adénine, de cytosine, de guanine et de
thymine (A, C, G, T).
Ribosomes
• Les protéines sont composées de 20 acides aminés
différents. Avec seulement 4 signes A, C, G, T, la
molécule d’ARN est capable d’ordonnancer en
séquences précises les acides aminés en vue de
fabrication d’une protéine : c’est la traduction.

Ribosomes
• Pour toute traduction, on a besoin d’un dictionnaire, ce
dictionnaire c’est ici le code génétique.
• Le code génétique est donc constitué par des triplets ou
codon, groupe de trois bases parmi les quatre de l’ADN
(A, C, G, T).
Ribosomes
• Code à 3 lettres
– La seule partie variable d’un ARNm, ce sont les bases,
puisque ribose et acide phosphorique sont toujours les
mêmes tout au long d’une séquence d’ARNm. Seules les
bases sont donc impliquées dans le code génétique.
– Mais il n’ya que 4 bases différentes AUGC, et il existe 20
acides aminés différents… Comment 4 bases peuvent-
elles donc coder pour 20 acides aminés ?
Ribosomes
– Trois possibilités peuvent être envisagées :
• 1ère possibilité : Code à 1 lettre : 41 = 4
– U signifierait acide aminé n°1
– C signifierait acide aminé n°2, etc.
– Ce système ne pourrait alors coder que pour 4 acides

aminés.
Ribosomes
• 2ème possibilité : Code à 2 lettres : 42 = 16
– UU signifierait acide aminé n°1
– UC signifierait acide aminé n°2, etc.
– Ce système ne pourrait alors coder que pour 16

acides aminés. Cette possibilité n’est donc pas
satisfaisante non plus.
Ribosomes
• 3ème possibilité : Code à 3 lettres : 43 = 64

– UUU signifierait acide aminé n°1
– UUC signifierait acide aminé n°2, etc.
– Ce système peut coder pour 64 acides aminés, ce qui est
cette fois largement suffisant. Cette très belle hypothèse
s’est trouvée effectivement confirmée ! Un code à 3 lettres,
cela veut dire donc que 3 nucléotides (ensemble
également appelé «triplet») portés sur l’ARNm seront
traduits pour donner un acide aminé.
Ribosomes
• Par exemple : AUG est un codon (formé de 3

nucléotides AMP, UMP et CMP), faisant partie de
l’ARNm, et codant pour la méthionine.
Ribosomes
• On dispose donc de 64 codons, inscrits sur le

tableau suivant :
Ribosomes
• Sur 64 codons :
– 3 codons (UAA, UAG, UGA) sont des «codons non sens»
qui ne peuvent pas être traduits en acides aminés. Ces
codons sont en fait des signaux de fin de lecture, on les
appelle « codons stop ».
– Il reste donc 61 codons (pour 20 acides aminés). Mis à
part deux cas, Met et Trp, codés par un seul codon, les 18
autres sont codés par plusieurs codons, de 2 à 6 (ex : les
6 codons de la Leu).
Ribosomes
– Ces codons se succèdent tout au long du brin d’ADN

(il existe 64 codons différents).
– L’ordre des codons préside à l’assemblage des

acides aminés dans un ordre déterminé.
– La traduction se fait grâce à une machinerie capable

de lire la molécule d’ARNm et d’associer les acides
aminés.
Ribosomes
4. Fonctionnement du ribosome
La synthèse protéique réalisée par le ribosome se

décompose en 3 phases :
– La phase d’initiation
– La phase d’élongation
– La phase de terminaison.
Ribosomes
a. La phase d’initiation
a.1. Formation du complexe d’initiation
– Les protéines sont synthétisées sur le ribosome qui est le
centre des réactions (nécessité de plusieurs cofacteurs
enzymatiques)
– Le ribosome se dissocie en deux sous-unités avant la
fixation de l’ARNm (complexe I).
– L’ARNm se fixe sur la petite sous-unité en présence de
Mg++ et d’un facteur d’initiation F3 (complexe II)
Ribosomes
a.2. signal de début de lecture : le codon AUG.

– Le début de la lecture de l’ARNm par le ribosome
correspond toujours à la fixation du même acide
aminé (aa), aa initiateur sur l’extrémité 5’ de l’ARNm.
– L’ARNm est porteur d’un codon indiquant le point à
partir duquel il doit être décrypté. Chez Escherichia
coli, cet acide aminé est la méthionine, transportée
par l’ARNt sous forme de N-formyl-méthionyl-ARNt (f.
mét. ARNt)
Ribosomes
– f. mét. ARNt se fixe par son anticodon UAC en

présence de facteurs F1, F2 et GTP sur le codon
AUG : codon de début de de l’ARNm (complexe II).
– Chez les Eucaryotes, l’aa initiateur est le même. La

sous-unité 50 S s’unit à la sous-unité 30 S pour
former le complexe IV.
Ribosomes
– Le f. mét. ARNt est fixé au site A (site aa ou site de

décodage) du ribosome. Le ribosome possède en
effet deux sites : un site A et un site P, site
peptidique).
– Le ribosome glisse le long de l’ARNm de manière à placer
le f. mét. ARNt au niveau du site peptidique.
– L’énergie nécessaire est fournie par l’hydrolyse de GTP ou
GDP + Pi.
Ribosomes
Elle comprend :
– La reconnaissance du codon de début de lecture,
– La fixation de l’aa initiateur au site A par

l’intermédiaire de l’ARN porteur,
– Le déplacement du ribosome qui amène f. mét. ARNt

au site P.
Ribosomes
a.3. Phase d’élongation

– Les ARNt chargés de leur aa se fixent sur le codon
correspondant à l’ARNm occupant le site A Ceci implique
donc que les ARNt reconnaissent les codons.
– Cette phase de reconnaissance nécessite la présence d’un
facteur Tu et GTP.
– Ce facteur Tu-GTP se lie au 2ème aa (par exemple l’alanine)
fixé sur l’ARNt (alanyl-ARNt). L’ensemble Tu-GTP-alanyl
ARNt se lie au codon GCU de l’ARNm pour former le
complexe V.
Ribosomes
– Une transpeptidation se produit ensuite : la méthionine

est transférée du f. mét. ARNt au radical aminé libre de
l’alanine pour former f. mét-ala (complexe VI).
– Cette transpeptidation nécessite seulement le ribosome
et des ions K+. l’alanyl-ARNt devient porteur de la f.
méthionine.
– La translocation : l’ARNt qui était porteur de la f.
méthionine est libéré en présence d’un facteur G
(translocase) et de GTP (VII).
Ribosomes
– En même temps, un mouvement de l’ARNm et du

ribosome l’un par rapport à l’autre (translocation),
place f. mét.ala.ARNt (le peptidyl ARNt) au site P,
tandis que le codon suivant UCU se place au site A
(VIII).
– L’ARNt porteur de la sérine se fixe sur le codon UCU.
– Une succession de transpeptidation et de
translocation aboutit à la synthèse d’une protéine.
Ribosomes
a.4. La phase de terminaison :
– Cette synthèse s’arrêt lorsque le codon de fin de

lecture UAA apparait sur le site de reconnaissance A.
– La protéine libérée grâce à un facteur de libération,

et le ribosome est dissocié en ses sous-unités s’il
n’ya pas d’autres cistrons à traduire.
Ribosomes
5. Ribosomes et antibiotiques :
a. Action sur la phase de transfert
– Les tétracyclines inhibent la synthèse aussi bien chez
les bactéries que chez les Mammifères. Mais à dose
thérapeutique, seuls les microorganismes en
souffrent.
– Les tétracyclines inhibent la fixation de l’aminoacyl-
ARNt sur le site A.
Ribosomes
b. Action sur la transpeptidation

De nombreux antibiotiques agissent sur cette phase :
– Le chloramphénicol se fixe sur la sous-unité du
ribosome qui catalyse la transpeptidation et interfère
avec la fixation d’un peptidyl-ARNt. Le
chloramphénicol stoppe les synthèses protéiques.
Ceci explique pourquoi, chez certains patients, le
chloramphénicol bloque l’hématopoïèse et provoque
la pancytopénie.
Ribosomes
• La puromycine se fixe sur le site de reconnaissance A,

car elle a la même configuration que la portion treminale
de l’ARNt. Son activité est alors identique à celle de la
peptidyl transférase.
Ribosomes
c. Action sur la translocation
– La streptomycine perturbe la synthèse protéique en

se fixant à un protide sur la petite sous-unité du
ribosome, et provoque la synthèse de protéines
anormales : les bactéries formées ne seront pas
viables.
– La fucidine bloque la translocation.

Peroxysomes
Objectifs
– Décrire les caractères morphologiques des

peroxysomes
– Expliquer les mécanismes enzymatiques des

catalases
– Décrire les fonctions des peroxysomes.

Peroxysomes
A. Caractères morphologiques
– La membrane
• Epaisseur : 6 à 8 nm
• En continuité avec le REL
– La matrice
• Homogène ou finement granulaire
• Epaisseur : 4 à 4,5 nm
– Le nucléoïde (absent chez les primates)
Peroxysomes
B. Le contenu enzymatique des preroxysomes
– La catalase
– Destruction de H2O2 en H2O
• Un mécanisme péroxydasique : fait intervenir un

donneur d’H2
(B.H2) : B.H2 → B
Peroxysomes
• Un mécanisme catalasique
Le donneur d’électrons est une autre molécule de

H2O2.
• La L-α-hydroxy-oxydase catalyse :
2 R-CHOH-COOH + O2 ↔ 2 R-CO-COOH + H2O
• La D-amino-oxydase catalyse:
Acide urique → Allantoïne + CO2 + H2O

Peroxysomes
C. Biogénèse
– Les péroxysomes se forment par bourgeonnement du

REL
– La membrane des péroxysomes est synthétisée par

le REG
– Les protéines de la matrice sont élaborées par les

ribosomes libres.
Peroxysomes
D. Fonctions des péroxysomes

a. Catabolisme des purines
– Les nucléases spécifiques dégradent les nucléotides en
nucléotides et en bases puriques et pyrimidiques (qui sont
réutilisés) ou dégradés.
– Cette dégradation dépend de l’équipement enzymatique du
péroxysome.
– Chez l’homme cette dégradation s’arrête à l’acide urique
(absence d’uricase)
– Chez les poissons et les amphibiens → urée.
Peroxysomes
b. Régulation du catabolisme du glucose

– Les péroxysomes produisent une faible quantité
d’énergie
– Cette énergie oxyde le NADH2 en NAD grâce à un
transfert d’électrons suivant le schéma :
c. Métabolisme des lipides
– Les péroxysomes participent à la β-oxydation des
acides gras.
Peroxysomes
– Produisent des radicaux acétyl (CH3CO)
– (CH3CO) se combine au coenzyme A → acétyl

coenzyme A)
– Acétyl coenzyme A transféré aux mitochondries

emprunte différentes voies métaboliques.
CENTRE CELLULAIRE ET LES CILS VIBRATILES
Objectifs
– Définir le centre cellulaire
– Décrire la structure
– Enumérer les différents types de cils
– Décrire les fonctions

LE CENTRE CELLULAIRE ET LES CILS VIBRATILES
I. Le centre cellulaire
1. Définition
Organite de petite dimension, bien souvent situé au

centre d’une zone mal délimitée, la centrosphère, cet
élément existe dans toutes les cellules susceptibles de
se diviser.
2. Structure
Le centriole a la forme d’un cylindre de 0,15 à 0,25 µm

de largeur, de 0,3 à 0,7 µm de longueur. Sa paroi a une
épaisseur de 0,04 à 0,05 µm ; elle est dense au
rayonnement électronique, elle contient neuf groupes de
trois microtubules ou triplets.
a. Les triplets
– L’observation de sections transversales de triplets révèle
que les trois tubules sont étroitement associés les uns aux
autres,
– l’axe virtuel passant par le centre de chacun des tubules
fait avec le rayon un angle de 40°.
– Chaque tubule est désigné par une des trois lettres A, B
ou C. des microfilaments composent la paroi de chaque
tubule.
b. Le dispositif dit « en roue de charrette »
– Le centre de la partie distale est occupé par un

cylindre de matériel opaque,
– A l’extrémité du centriole, les rayons et les pieds sont

tous disposés dans un plan perpendiculaire à l’axe du
centriole.
c. Structures associées
Le centriole est très souvent associé soit à un autre
centriole, soit à des structures comme les satellites, les
microtubules.
3. Fonctions
a. Centre cellulaire et mitose
– La division cellulaire se déroule grâce au fuseau
mitotique dont l’origine est essentiellement
centriolaire.
– Le centriole intervient donc dans la formation et la

régulation de l’appareil mitotique responsable d’une
bipartition égale des chromosomes.
– Phase G1 : la cellule contient un diplosome (2

centrioles) au début de cette phase. Les procentrioles
apparaissent à l’extrémité de chaque centriole à la fin
de la phase G1 ou au début de la phase S.
– Phase M : tandis que les centrioles et leurs
procentrioles migrent, et que le fuseau se constitue,
• chaque centriole s’allonge et se différencie en un
centriole. La différenciation de chaque néoformé
est achevée à la fin de la prophase.
• Chaque diplosome se place ainsi au pole de la cellule de

sorte que chaque cellule fille reçoit un diplosome qui ne
subira aucune modification durant la phase G1, sauf à la
fin de cette phase.
– Formation du fuseau de l’appareil mitotique,

l’axonème (système microtubulaire des cils).
– Les centrioles sont également capables d’induire la

formation des racines ciliaires en permettant
l’agrégation de protéines fibreuses en fibres de
striations transversales.
II. Les cils vibratiles

1. Définition
Expansions cytoplasmiques mobiles, douées de
mouvements pendulaires ou ondulants, les cils
entrainant les particules, brassent et font circuler les
liquides à la surface des épithéliums tubulaires, des
voies respiratoires et de certains tubes des voies
excrétrices du testicule.
2. Structure
– Les cils se décomposent en :
– Une tige,
– Une zone de transition,
– Un corpuscule basal, centre cinétique,
– Des racines ciliaires inconstantes.

3. Mouvements des cils
a. Formes des mouvements
– Mouvements pendulaires
– Mouvements en crochet
b. Vitesse des mouvements
– Cil de 12μm → 2,5nm/s

c. Mécanisme du mouvement
Le battement ciliaire se ferait par glissement des

microtubules les uns par rapport aux autres.
L’énergie nécessaire au mouvement provient de

l’hydrolyse de l’ATP selon la réaction:
ATP → ADP + Pi + E
d. Les borures ciliaires
Ce sont des groupements fonctionnels qui se trouvent

au niveau de l’épithélium de mouvement.
Les mouvements décrits par ces cils sont:
– Rythme synchrone
– Rythme métachrone
Génie génétique
1. Définition
Ensemble des outils et des techniques de la biologie

moléculaire permettant, de manière contrôlée, l'étude de
la modification des gènes : leur isolement, leur clonage,
leur séquençage, leur découpage ...dans un but de
recherche fondamentale ou appliquée.
Génie génétique
2. Objet
Fabriquer un ADN que l’on appelle « ADN recombiné »,

puis utiliser cet ADN recombiné pour diverses
possibilités, en particulier pour faire fabriquer par des
cellules (par ex: E. coli) des protéines utiles.
Génie génétique
I. Qu’est-ce qu’un ADN recombiné?
C’est un ADN hybride obtenu in vitro par combinaison

de deux ADN appartenant à deux espèces différentes.
Par exemple, un gène humain est « greffé » sur un ADN
bactérien.
Génie génétique
• Les techniques consistent à isoler les gènes impliqués
dans cette recombinaison, puis à obtenir l’ADN
recombiné.
1. Obtention du gène eucaryote
a. Couper l’ADN contenant le gène recherché à l’aide
d’un enzyme de restriction
– Malheureusement, il n’existe pas d’enzymes coupant
l’ADN juste au début et juste à la fin d’un gène.
Génie génétique
• L’enzyme de restriction coupera donc plus ou moins en
amont et plus ou moins en aval du gène ou encore à
l’intérieur de ce gène.
b. Obtention de l’ADNc
b1. Synthèse chimique du gène
– Par assemblage des nucléotides qui le composent.
– Connaitre la séquence du gène
– Il s’agit de petits gènes (gène de l’interféron).

Génie génétique
b2. Obtention de l’ADNc par copie complémentaire de
l’ARNm
– Dans un premier temps, l’ARNm est isolé à partir de
cellules où ce gène s’exprime en quantités
relativement grandes.
– La copie complémentaire d’un ARNm en ADNc est
obtenue grâce à l’enzyme transcriptatse réverse
(isolée des rétrovirus).
Génie génétique
2. L’ADN vecteur
– Plasmide
– Virus (bactériophage)
Génie génétique
2. Préparation de l’ADN recombiné
a. Cas où le gène et l’ADN vecteur ont des « bouts
collants » (ou extrémités adhésives).
On obtient des extrémités adhésives lorsque l’enzyme de
restriction coupe non pas au milieu du palindrome mais de
part et d’autre du centre de symétrie. Ces extrémités
adhésives sont complémentaires lorsque c’est le même
enzyme de restriction, ou certains couples d’enzymes, qui ont
servi à couper le plasmide d’une part et l’ADN humain d’autre
part.
Génie génétique
a. Cas où les extrémités de l’ADN ont des bouts franches
On peut utiliser, par exemple, un « outil » également très

précieux dans un laboratoire de génie génétique, les
« transférases terminales ».
Les transférases terminales sont des enzymes capables

d’ajouter une séquence contenant le même nucléotide à
l’extrémité 3’ d’une chaine de nucléotides. On peut ainsi
allonger une molécule d’ADN de façon dissymétrique.
Génie génétique
3. Introduction de l’ADN recombiné (ADNc) dans la
cellule bactérienne.
Mécanisme
• Ouverture de l’ADN vecteur par une enzyme de

restriction
• Introduction d’ADN eucaryote
• Soudure de l’ADN eucaryote

Génie génétique
– L’ADNc doit alors être introduit dans E. coli. Le
rendement est très faible dans le cas où l’ADN
vecteur est un plasmide.
– Seules quelques bactéries vont finalement contenir
de l’ADNc. Une sélection de ces bactéries est donc
nécessaire.
– Lorsqu’on veut que l’ADNc s’exprime, on utilise des
cellules eucaryotes pour recevoir l’ADNc.

Biologie Cellulaire (Diapo) - 1

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Biologie cellulaire

Université Gamal Abdel Nasser de Conakry (UGANC)

1. Méthodes d’études de la cellule

2. Caractéristiques physique et chimique de la

3. Organisation et physiologie de la cellule

• Classification des cellules: procaryotes et eucaryotes

• Organisation et physiologie des eucaryotes

4. Notions sur la culture cellulaire. Différenciation et

Décrire avec précision toutes les structures

– Le développement d’instruments d’optique de plus en plus

– La convergence de diverses autres approches

a. Description des structures cellulaires, le

– 1855: formulation de la théorie sur la continuité

– 1830-1900: description des principales structures

b. Premières approches biochimiques et

– 1924: mise au point de la réaction « nucléale » de

Feulgen (détection de l’ADN)

– 1935-1940: développement des méthodes utilisant

les isotopes pour l’analyses du métabolisme

– 1936-1939: invention de la cytophotométrie en UV

(détection des acides nucléiques par Casperson),

mise au point de test de localisation (Brachet).

– 1938-1950: développement des techniques de

b. Révolution du microscope électronique et

– 1944: mise au point de la technique d’ombrage

– 1955-1956: découverte et développement des

c. Approche moléculaire et renouveau des analyses

– 1941: mise au point des techniques de marquage des

– 1959: utilisation d’anticorps couplés à la ferritine

– 1981: mise au point de système de renforcement

bactérien, animal ou végétal.

Cette affirmation repose sur deux évidences:

– Tous les êtres vivants connus existent sous

– Toute cellule dérive par division d’une cellule

2. Histoire de la notion de cellule

– Son utilisation a permis à HOOKE de décrire (1665)

– Ces structures sont ensuite observées dans de très

– Malpighi et Grew y décrivent entre 1670 et 1680, de

– A partir de 1674, LEUUWENHOEK décrit une

– Au début du siècle, l’idée d’une organisation en

– DUTROCHET réintroduit, en 1820, le terme de

– En 1835, DUJARDIN dégage le concept de

– En 1840 et 1845, ce concept fut généralisé,

– En 1855, VIRCHOW démontre que toute cellule est

4. Découverte des principaux organites des cellules

– ABBE et ZEISS décrivent les principales structures

– L’avènement du microscope électronique (1931),

Deux types de cellules se dégagent:

– Procaryotes: cellules à noyau diffus

– Eucaryotes: cellules à noyau bien défini qui

– 1850: distinction de la paroi et du protoplasme

– 1880-1883: analyse des plastes des cellules

– 1885: découverte des propriétés osmotiques

– 1890-1897: redécouverte des mitochondries

– 1897: identification du réticulum

– Mise en évidence de l’appareil de Golgi

– Décrire les équipements utilisés dans l’étude

– Décrire les méthodes d’observation d’une

C’est un microscope qui utilise la lumière

Les microscopes dits à transmission, qu’ils soient

– La puissance est définie par le produit du

– Cette notion doit être complétée par celle de

✓ Observation Structure dense